Količina proteina u različitim tipovima ćelija. Šta su proteini. Proteini: opći koncept

Protein je organski nutrijent biljnog ili životinjskog porijekla neophodan za rast i obnavljanje ćelija u ljudskom tijelu. Ima ulogu građevnog materijala tkiva, nalazi se u mišićima, unutrašnjim organima, kostima i koži. Proteini regulišu rad celog organizma, obezbeđuju ga korisnim materijama.

Protein se sastoji od lanaca različitih aminokiselina povezanih kovalentnom peptidnom vezom. Rezultirajuće formacije formiraju makromolekule različite dužine i oblika. U prirodi postoji oko 80 aminokiselina od kojih se stvara neograničen broj jedinjenja.

Sastav formiranih makromolekula najčešće uključuje takve hemijske elemente kao što su: ugljenik, vodonik, kiseonik, azot. Manje često - sumpor i fosfor. Svaka vrsta proteinskog spoja ima specifičnu strukturu. Može se koristiti za procjenu sastava tvari, njenog oblika, veza između komponenti.

struktura proteina	Opis
Primarno	Određuje sastav i redosled povezivanja aminokiselina u lancu.
Sekundarni	Prostorni oblik polipeptidnog lanca pokazuje način na koji je uvijen zbog stvaranja vodoničnih veza. Mogu se pojaviti i unutar jednog lanca i između drugih lanaca.
tercijarni	To je trodimenzionalna uvrnuta spirala, koja se formira i drži disulfidnim mostovima.
kvartar	Takva veza može uključivati ​​nekoliko peptidnih lanaca međusobno povezanih vodoničnim ili jonskim vezama.

Osobine svih prirodnih proteina zavise od njihove primarne strukture. On je individualan, nosi nasljedne informacije i čuva se generacijama.

Kakav je protein?

Uloga proteina u ljudskom organizmu je da organizuje metaboličke i fiziološke procese, održava imunološki sistem organizma, obezbeđuje rast i razvoj organa, obnavlja ćelije.

22 aminokiseline su uključene u sintezu humanih proteina. Od toga 12 kom. su neesencijalne aminokiseline koje se mogu sintetizirati u tijelu.

Preostalih 10 kom. su neophodne, mogu se dobiti samo hranom. Uz njihovu nedovoljnu količinu, osoba može doživjeti iscrpljenost, smanjenje imuniteta i promjenu hormonskog nivoa.

Sva proteinska jedinjenja podijeljena su u 2 velike grupe:

• Potpuni proteini su spojevi koji sadrže sve esencijalne aminokiseline.
• Sastav nepotpunih proteina karakteriše nepotpuni sadržaj svih esencijalnih aminokiselina u njima.

Vrijednost proteina ovisi o njegovim sastojcima. Što više potpunih proteina sadrži, to će više koristiti.

Funkcije proteina u tijelu

Dobivena kao rezultat sinteze, sva proteinska jedinjenja mogu se podijeliti u nekoliko grupa. Svaki od njih obavlja svoje specifične funkcije koje reguliraju funkcioniranje tijela.

katalitička funkcija

Jedan od glavnih zadataka koje obavljaju proteini je katalitička funkcija. Uz pomoć djelovanja bioloških katalizatora, koji se nazivaju enzimi, dolazi do višestrukog povećanja brzine kemijskih reakcija koje se odvijaju u živoj ćeliji.

Uloga proteina u ljudskom tijelu ne može se precijeniti. Obavlja vitalne funkcije za tijelo, posebno katalitičke.

Enzimi su najveća klasa proteina, njihov broj je preko 2000. Oni obezbeđuju sve metaboličke procese u telu.

strukturalna funkcija

Određena grupa proteina je uključena u obavljanje strukturne funkcije. Učestvuju u formiranju ćelijskih i ekstracelularnih struktura, daju snagu i elastičnost tkiva.

Ovi proteini su:

• Keratin, koji se nalazi u noktima, ljudskoj kosi.
• Kolagen, koji je osnova vezivnog i koštanog tkiva.
• Elastin je sastavni dio ligamenata.

Zaštitna funkcija

Protein ima sposobnost da zaštiti osobu od virusa, bakterija, toksina koji ulaze u organizam. Ulogu takvih jedinjenja obavljaju antitela koja sintetiše imuni sistem. Oni vezuju strane tvari koje se nazivaju antigeni i neutraliziraju njihovo djelovanje.

Drugi zaštitni efekat proteina se manifestuje u sposobnosti nekih njihovih grupa da zgrušaju krv. Kao rezultat djelovanja fibrinogena i trombina, nastaje ugrušak koji štiti osobu od gubitka krvi.

Regulatorna funkcija

Za regulatornu funkciju odgovorna je posebna klasa proteinskih spojeva. Proteini ovog pravca kontrolišu metabolizam, kretanje ćelije, njen razvoj i modifikaciju.

To je zbog pokretljivosti enzima ili njihovom kombinacijom s drugim supstancama. Primjeri takvih spojeva su: glukagon, tiroksin, somatotropin.

Funkcija signala

Signalna funkcija spojeva temelji se na radu određene grupe proteina koji prenose različite signale između stanica ili organa tijela. Oni doprinose regulaciji glavnih procesa koji se odvijaju u tijelu. Na primjer, supstanca kao što je Insulin obezbeđuje potreban nivo glukoze u krvi.

Međusobna interakcija stanica odvija se uz pomoć spojeva signalnih proteina. To su citokini i faktori rasta.

transportna funkcija

Ova vrsta proteina aktivno je uključena u transport tvari kroz ćelijske membrane s jednog mjesta na drugo. Na primjer, hemoglobin, koji je dio crvenih krvnih zrnaca, prenosi kisik iz pluća u druge organe tijela i šalje natrag ugljični dioksid iz njih.

Proteinski lipoprotein prenosi masti iz jetre, insulin prenosi glukozu do tkiva, a mioglobin stvara zalihe kiseonika u mišićima.

Rezervna (backup) funkcija

Obično se proteini ne akumuliraju u tijelu. Izuzetak su takvi spojevi: albumin sadržan u jajetu i kazein koji se nalazi u kozjem mlijeku. Takođe, prilikom razgradnje hemoglobina, gvožđe sa proteinom formira kompleksno jedinjenje koje se takođe može deponovati u rezervi.

Funkcija receptora

Ova vrsta proteina nalazi se u citoplazmi ili membranama receptora. Oni su u stanju da primaju, odlažu, prenose signale koji proizlaze iz vanjskog stimulusa u ćeliju.

Primjeri takvih spojeva su:

• opsin;
• fitohrom;
• protein kinaza.

Funkcija motora (motora).

Neke vrste proteina daju tijelu sposobnost kretanja. Njihov drugi važan zadatak je mijenjanje oblika ćelija i subcelularnih čestica. Glavni spojevi odgovorni za motoričku funkciju su aktini i miozini.

Kao rezultat njihovog rada dolazi do kontrakcije i opuštanja svih mišića tijela, pokreta unutrašnjih organa.

Norme proteina u ljudskom tijelu

Uloga proteina u ljudskom tijelu je ključna za obezbjeđivanje esencijalnih nutrijenata ćelijama tijela. Nedovoljna konzumacija namirnica koje sadrže kompletne proteine ​​može dovesti do narušavanja osnovnih vitalnih funkcija organizma.

Količina proteina koja se konzumira u hrani ovisi o zdravstvenom stanju, dobi osobe, o njegovoj aktivnosti. Poznati su slučajevi individualne netolerancije na ovu supstancu.

Za odrasle

Budući da se proteini ne mogu skladištiti u tijelu, a njihov višak može biti štetan, određena količina proteina je potrebna svaki dan. Da biste to učinili, morate znati dnevnu stopu unosa proteina.

Naučnici iz različitih zemalja provode istraživanja kako bi ustanovili optimalnu količinu dnevnog unosa proteina. Ovi brojevi su nedosljedni. Ruski nutricionisti preporučuju konzumaciju 1,0 - 1,2 g - na 1 kg ljudske težine. Američki liječnici povećavaju ovu brojku na 1,6 g po 1 kg težine.

Najbolje je koristiti prosjeke. U ovom slučaju odrasloj osobi koja vodi sjedilački način života potrebno je 1,2-1,3 g proteina dnevno na 1 kg tjelesne težine. Ako osoba ima 80 kg, onda treba da konzumira oko 100 g proteina dnevno. Ljudi koji se bave fizičkim radom moraju povećati stopu unosa proteina na 1,5 g po 1 kg težine.

Za djecu

Djeci su proteini potrebni za pravilan razvoj i rast, pa je potreba za njima mnogo veća nego kod odrasle osobe. U najranijoj dobi dnevni unos proteina je od 3 do 4 g na 1 kg težine. Za djecu školskog uzrasta ova stopa je malo smanjena, kreće se od 2 do 3 g proteina na 1 kg tjelesne težine dnevno.

Za djecu su posebno korisni mliječni proizvodi bogati visokokvalitetnim proteinima. Dobro se probavljaju i lako ih apsorbira mladi organizam.

Prilikom gubitka težine

Mnoge poznate dijete bazirane su na proteinskoj ishrani. Ljudi koji žele smršaviti moraju u svoju prehranu uključiti više namirnica koje sadrže proteine. Dnevni unos proteina treba povećati na 1,5 g na 1 kg tjelesne težine.

Za zdravstvene probleme

Mnogi zdravstveni problemi se javljaju kod ljudi sa niskim unosom proteina. Ponekad je, da biste poboljšali svoje blagostanje, dovoljno da osoba uravnoteži svoju ishranu, uključi više proteinske hrane u prehranu.

Nutricionisti se ne slažu oko toga koliko proteina treba da se konzumira za osobe sa bolešću. Kod bolesti jetre i bubrega, kako bi se smanjilo opterećenje na njih, stručnjaci preporučuju smanjenje unosa proteina na 0,7 g po 1 kg težine. U svakom slučaju, potrebnu dijetu za pacijenta treba individualno propisati liječnik.

Za sportiste

Ljudima koji se bave sportom potrebna je velika količina proteina kako bi izgradili mišiće u tijelu i povećali snagu. Za njih bi dnevna stopa unosa proteina trebala biti od 2 do 2,5 g na 1 kg tjelesne težine.

U nekim energetskim sportovima, višednevnim biciklističkim utrkama, norma se može povećati na 3 - 3,2 g proteina po 1 kg težine.

Simptomi i uzroci nedostatka proteina u tijelu

Najčešće je glavni uzrok nedostatka proteina u organizmu nepravilna ishrana ljudi, upotreba hrane sa nedovoljnim sadržajem. U tom slučaju tijelu nedostaju aminokiseline potrebne za stvaranje novih spojeva. Počinje da troši svoje rezerve, uzima ih iz mišićnog tkiva.

Drugi razlog za proteinsko "gladovanje" osobe mogu biti ozbiljne bolesti povezane s povećanim razgradnjom proteina. To su: teške zarazne bolesti, nasljedni poremećaji metabolizma, opekotine, patologija bubrega. Blagi oblici nedostatka proteina obično se povlače bez simptoma.

U težim slučajevima javljaju se sljedeći simptomi:

• Osoba postaje sklona čestim prehladama.
• Svako oštećenje kože slabo zacjeljuje: posjekotine, ogrebotine.
• Osoba često osjeća slabost, letargiju, bolove u mišićima i zglobovima.
• Zbog nedostatka proteina mogući su skokovi šećera u krvi. Kao rezultat toga, osoba doživljava stalni osjećaj gladi.
• Loše stanje noktiju i kose.
• Može doći do otoka na nogama.

Ukoliko imate bilo koji od gore navedenih simptoma malaksalosti, trebate se obratiti ljekaru kako bi on postavio ispravnu dijagnozu i propisao liječenje.

Znakovi i uzroci viška proteina u tijelu

Uloga proteina u ljudskom tijelu izražava se u organizaciji osnovnih fizioloških procesa, osiguravajući vitalnu aktivnost ćelija. Ovo jedinjenje je esencijalna komponenta svih prehrambenih proizvoda.

Obično su problemi povezani s prevelikom količinom proteina mnogo rjeđi nego s njihovim nedostatkom. Ali kada jede veliku količinu hrane s visokim sadržajem, osoba može doživjeti trovanje proteinima.

Višak proteina iz hrane se u jetri pretvara u glukozu i ureu, koje se iz organizma izlučuju putem bubrega. Produženom upotrebom veće količine mogu nastati negativne promjene u organizmu: metabolički poremećaji, osteoporoza, bolesti jetre i bubrega.

Također, uzrok viška proteina mogu biti urođene ili stečene ljudske bolesti. U tim slučajevima, tijelo ne može razgraditi određene klase proteina koji se postepeno akumuliraju u njemu tokom dužeg vremenskog perioda.

Znakovi viška proteina u organizmu su:

• Stalni osećaj žeđi.
• Mogući problemi sa varenjem (zatvor, nadutost, dijareja).
• Promjene raspoloženja i loše osjećanje.
• Moguće debljanje.
• Zadah.
• Hormonski poremećaj organizma.

Proteinski testovi, vrste pregleda

Da bi se postavila tačna dijagnoza, doktor zapisuje termin za pacijenta da se podvrgne potrebnim pretragama. Po odstupanju od norme bilo kojeg pokazatelja može se suditi o postojećim problemima u tijelu.

Najčešći od njih su proteinski testovi, koji ispituju i otkrivaju nivo njegovog sadržaja u organizmu. Materijal za to su obično krv i urin.

Biohemija

Biohemijski test krvi vam omogućava da odredite sadržaj albumina i C-reaktivnog proteina u njemu. Dobiveni rezultat daje informacije o funkcioniranju bubrega, jetre, gušterače i metaboličkim procesima u tijelu.

Normalna količina ukupnog proteina u krvi je 6 - 8,3 g/dl. Ako je potrebno, liječnik može propisati dodatne testove kako bi utvrdio koji protein je izvan norme. Povišeni proteini mogu biti znak dehidracije. Nizak ukupni protein može biti pokazatelj bolesti jetre ili bubrega.

Jednostavna analiza urina

Opći test urina određuje sadržaj proteina u njemu. Za takvu studiju koristi se jutarnji dio urina. Zdrava osoba ne bi trebala imati proteine ​​u urinu. Dozvoljen je njegov mali sadržaj - do 0,033 g / l.

Prekoračenje ovog pokazatelja ukazuje na upalne procese koji se javljaju u organizmima. Takođe može biti znak hronične bolesti bubrega.

Analiza urina

Analiza ukupnog proteina u urinu je detaljnija i omogućava vam da procijenite stupanj bolesti pacijenta. Ova metoda otkriva niske molekularne težine i specifične proteine ​​koji se ne otkrivaju jednostavnom analizom. Gubitak velike količine proteina u urinu dovodi do vanjskog i unutrašnjeg edema tijela i može biti znak zatajenja bubrega.

Ovom metodom istraživanja koristi se dnevni urin koji pacijent prikuplja tokom dana. Čuvati u frižideru na temperaturi od +2 do +8 stepeni.

Tretman nedostatka proteina

Liječenje nedostatka proteina kod pacijenta nužno se provodi pod nadzorom liječnika.

Obično ide u dva smjera u isto vrijeme:

1. Dopuna potrebne količine proteina u tijelu, normalizacija njegovog metabolizma. Da biste to učinili, trebali biste slijediti dijetu bogatu proteinima.
2. Medicinski tretman same bolesti.

Liječenje viška proteina

Da biste liječili višak proteina, prvo morate prilagoditi svoju prehranu smanjenjem konzumacije hrane bogate proteinima. Pošto višak proteina narušava kiselinsko-baznu ravnotežu organizma, treba jesti povrće i voće bogato kalijumom: krompir, kajsije, breskve, grožđe, suve šljive.

Ove namirnice alkaliziraju tijelo i vraćaju pH.

Pored toga, lekar propisuje lekove koji sadrže enzime. Pomažu u razgradnji proteinskih spojeva akumuliranih u tijelu.

Izvori životinjskih proteina

Uloga proteina u ljudskom organizmu je nezamjenjiva, jer je glavna supstanca koja tijelu daje ishranu, energiju i učestvuje u obnavljanju ćelija. Ovaj spoj pomaže osobi da se odupre bolestima, vodi aktivan način života.

Glavni izvor potpunih proteina je hrana životinjskog porijekla. Jedno od njih je mleko. 100 g napitka sadrži oko 3 g važnog proteina, koji sadrži pravu kombinaciju aminokiselina neophodnih za osobu.

Mnogi mliječni proizvodi sadrže metionin, aminokiselinu koja osigurava normalno funkcioniranje jetre. Mnogo proteina se nalazi u nemasnom svježem siru. Na 100 g proizvoda ima oko 18 g proteina. Meso ima visok sadržaj kompletnih proteina. U zavisnosti od sorte, u 100 g proizvoda je od 20 g do 30 g.

Vrijednost proteina ribe i morskih plodova nije inferiorna u odnosu na meso. To čini proizvod lakšim za varenje. Najviše bjelančevina nalazi se u tunjevini, halibutu: na 100 g proizvoda otpada od 20 g do 28 g. Jaja imaju vrijedan sastav aminokiselina. Jedno kokošje jaje sadrži oko 12 g proteina, a u žumancetu ga je 2 puta više nego u proteinu.

Izvori biljnih proteina

Dodatni izvori proteina u ljudskoj ishrani su: mahunarke, povrće, voće, orasi. Jedina biljka koja sadrži kompletan protein je soja. Redovno ga jedu vegetarijanci ili ljudi koji vode zdrav način života.

Osnovna biljna hrana i njen sadržaj proteina:

Proizvod	Sadržaj proteina, g - na 100 g proizvoda
Soja	35 – 40
Leća	24
Sjeme tikve	20
orasi	20 – 25
Tofu	20
Sojino mlijeko	3
Zeleni grašak	5
Brokula	3
Spanać	3
kakao u prahu	24
Sušeno voće	3 – 5
Heljda	10 – 12
Pasulj	6 – 10

Pravilna proteinska ishrana za organizam

Za uravnoteženu ishranu, održavanje svih unutrašnjih sistema organizma, osoba treba da uzima dovoljnu količinu proteina, masti i ugljenih hidrata. Potpuno isključenje jedne od komponenti iz prehrane može dovesti do nepovratnih procesa.

Za pravilnu prehranu, nutricionisti se ohrabruju da se pridržavaju sljedećeg omjera supstanci: proteini bi trebali činiti oko 30% dnevne prehrane, masti - 30%, ugljikohidrati - 40%. Istovremeno, poželjno je da oko 60% dnevnog unosa proteina čine potpuni proteini.

Prilikom izračunavanja potrebne količine proteina, treba uzeti u obzir da se tokom termičke obrade dio toga uništi. U biljnim proizvodima, proteini se apsorbiraju u tijelu za 60%, a životinjski - do 90%.

Značajke proteinske prehrane za rast mišića

U svakom intenzivnom sportu važno je povećanje mišićne mase tijela, povećanje izdržljivosti tijela. To se postiže intenzivnim treningom i posebnom ishranom, u kojoj se konzumiraju namirnice bogate proteinima.

Najbolje bi bilo da jelovnik proteinske ishrane sastavi lekar ili trener sportista. Važno je pravilno izračunati proteinsku prehranu, količinu kalorija, ugljikohidrata i masti.

Proteinska dijeta sportiste treba da uključuje: nemasne mliječne proizvode, nemasno meso, kuhana bjelanca, nemasnu morsku ribu. Hrana treba biti frakciona - 5 puta dnevno. Nakon intenzivnog treninga preporučuje se uzimanje proteinskog šejka.

U periodu dobijanja mišićne mase procenat bioloških supstanci je sledeći: 70% - proteini, 30% - masti i ugljeni hidrati. Maksimalno trajanje proteinske dijete ne bi trebalo da bude duže od 1 meseca. Duže od ovog vremena, njegova upotreba može naštetiti tijelu.

Karakteristike proteinske prehrane, koji žele izgubiti težinu

Proteinska hrana ima niži glikemijski indeks u odnosu na hranu s ugljikohidratima, što pomaže u snižavanju šećera u krvi i oslobađanju velikih količina inzulina. Kada se konzumira, tijelo troši više vremena na varenje. Kao rezultat toga, osoba više ne osjeća glad, smanjuje mu se apetit, žudi za raznim grickalicama.

Kada jedete hranu bogatu proteinima, metabolizam se poboljšava. Istovremeno, tijelo troši više kalorija koje se troše na održavanje i hranjenje mišićne mase. Sve to dovodi do gubitka težine.

Za postepeno mršavljenje u svakodnevnoj ishrani treba se pridržavati sljedećeg omjera korištenih supstanci: proteini treba da budu 50%, masti - 30%, ugljikohidrati - 20%. Preporučuje se konzumiranje samo proteinskih proizvoda nakon 18:00 sati.

Uloga proteina u ljudskom tijelu ne može se precijeniti. Njegov nedostatak dovodi do zdravstvenih problema, smanjene aktivnosti i vitalnosti. Višak proteina je štetan i za ljude. Da se to ne bi dogodilo, važno je odabrati optimalnu prehranu u kojoj će tijelo biti opskrbljeno svim potrebnim tvarima.

Oblikovanje članka: Lozinsky Oleg

Video o ulozi proteina u ljudskom tijelu

Kako proteini utiču na organizam? Koliko proteina jesti:

Sadržaj članka

PROTEINI (član 1)- klasa bioloških polimera prisutnih u svakom živom organizmu. Uz sudjelovanje proteina odvijaju se glavni procesi koji osiguravaju vitalnu aktivnost tijela: disanje, probava, kontrakcija mišića, prijenos nervnih impulsa. Koštano tkivo, koža, kosa, formacije rogova živih bića sastoje se od proteina. Za većinu sisara do rasta i razvoja organizma dolazi zahvaljujući proizvodima koji sadrže proteine ​​kao komponentu hrane. Uloga proteina u tijelu, a samim tim i njihova struktura je vrlo raznolika.

Sastav proteina.

Svi proteini su polimeri, čiji su lanci sastavljeni od fragmenata aminokiselina. Aminokiseline su organska jedinjenja koja u svom sastavu (u skladu sa nazivom) sadrže NH2 amino grupu i organsku kiselinu, tj. karboksil, COOH grupa. Od čitavog niza postojećih aminokiselina (teoretski, broj mogućih aminokiselina je neograničen), samo one koje imaju samo jedan atom ugljika između amino grupe i karboksilne grupe učestvuju u formiranju proteina. Generalno, aminokiseline uključene u formiranje proteina mogu se predstaviti formulom: H 2 N–CH(R)–COOH. R grupa vezana za atom ugljika (ona između amino i karboksilne grupe) određuje razliku između aminokiselina koje čine proteine. Ova grupa se može sastojati samo od atoma ugljika i vodika, ali češće sadrži, osim C i H, različite funkcionalne (sposobne za daljnje transformacije) grupe, na primjer HO-, H 2 N- itd. opcija kada je R \u003d H.

Organizmi živih bića sadrže više od 100 različitih aminokiselina, međutim, ne koriste se sve u izgradnji proteina, već samo 20, takozvanih „osnovnih“. U tabeli. 1 prikazana su njihova imena (većina imena se razvila istorijski), strukturna formula, kao i široko korištena skraćenica. Sve strukturne formule su raspoređene u tabeli tako da je glavni fragment aminokiseline na desnoj strani.

Tabela 1. AMINOKISELINE UKLJUČENE U STVARANJE PROTEINA

Ime	Struktura	Oznaka
GLICIN		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		VRATILO
LEUCINE		LEI
IZOLEUCIN		ILE
SERIN		SER
THREONINE		TRE
CYSTEINE		CIS
METIONINE		MET
LYSINE		LIZ
ARGININ		AWG
ASPARAGIC ACID		ASN
ŠPARAŽIN		ASN
GLUTAMIC ACID		GLU
GLUTAMIN		GLN
fenilalanin		fen
TIROZIN		TIR
triptofan		TRI
HISTIDIN		GIS
PROLINE		PRO
U međunarodnoj praksi prihvaćeno je skraćeno označavanje navedenih aminokiselina pomoću latiničnih troslovnih ili jednoslovnih skraćenica, na primjer, glicin - Gly ili G, alanin - Ala ili A.

Od ovih dvadeset aminokiselina (Tabela 1), samo prolin sadrži NH grupu (umesto NH 2) pored COOH karboksilne grupe, budući da je deo cikličnog fragmenta.

Osam aminokiselina (valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, lizin, fenilalanin i triptofan), stavljenih u tabelu na sivoj pozadini, nazivaju se esencijalnim, jer ih tijelo mora stalno primati s proteinskom hranom za normalan rast i razvoj.

Kao rezultat sekvencijalnog povezivanja aminokiselina nastaje proteinski molekul, dok karboksilna grupa jedne kiseline stupa u interakciju s amino grupom susjednog molekula, kao rezultat toga nastaje peptidna veza –CO–NH– i voda oslobađa se molekul. Na sl. 1 prikazuje serijsku vezu alanina, valina i glicina.

Rice. jedan SERIJSKI POVEZIVANJE AMINOKISELINA tokom formiranja proteinske molekule. Put od terminalne amino grupe H 2 N do terminalne karboksilne grupe COOH odabran je kao glavni pravac polimernog lanca.

Za kompaktan opis strukture proteinske molekule koriste se skraćenice za aminokiseline (tablica 1, treća kolona) uključene u formiranje polimernog lanca. Fragment molekula prikazan na sl. 1 se piše na sljedeći način: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Molekuli proteina sadrže od 50 do 1500 aminokiselinskih ostataka (kraći lanci se nazivaju polipeptidi). Individualnost proteina određena je skupom aminokiselina koje čine polimerni lanac i, ne manje važno, redoslijedom njihove izmjene duž lanca. Na primjer, molekul inzulina sastoji se od 51 aminokiselinskog ostatka (to je jedan od najkraćih lanaca proteina) i sastoji se od dva međusobno povezana paralelna lanca nejednake dužine. Slijed fragmenata aminokiselina prikazan je na sl. 2.

Rice. 2 INSULIN MOLECULE, izgrađen od 51 aminokiselinskog ostatka, fragmenti istih aminokiselina označeni su odgovarajućom bojom pozadine. Cisteinski aminokiselinski ostaci (skraćena oznaka CIS) sadržani u lancu formiraju disulfidne mostove -S-S-, koji povezuju dva polimerna molekula, ili formiraju skakače unutar jednog lanca.

Molekule aminokiseline cisteina (Tablica 1) sadrže reaktivne sulfhidridne grupe -SH, koje međusobno djeluju, formirajući disulfidne mostove -S-S-. Uloga cisteina u svijetu proteina je posebna, uz njegovo učešće nastaju poprečne veze između polimernih proteinskih molekula.

Kombinacija aminokiselina u polimerni lanac događa se u živom organizmu pod kontrolom nukleinskih kiselina, upravo one osiguravaju strogi redoslijed sklapanja i reguliraju fiksnu dužinu polimerne molekule ( cm. NUKLEINSKE KISELINE).

Struktura proteina.

Sastav proteinske molekule, predstavljen u obliku naizmjeničnih aminokiselinskih ostataka (slika 2), naziva se primarna struktura proteina. Vodikove veze nastaju između imino grupa HN prisutnih u polimernom lancu i karbonilnih grupa CO ( cm. VODIKOVA VEZA), kao rezultat toga, proteinski molekul poprima određeni prostorni oblik, koji se naziva sekundarna struktura. Najčešća su dva tipa sekundarne strukture u proteinima.

Prva opcija, nazvana α-heliks, implementirana je korištenjem vodoničnih veza unutar jedne polimerne molekule. Geometrijski parametri molekule, određeni dužinama veza i uglovima veze, su takvi da je moguće formiranje vodoničnih veza za H-N i C=O grupe, između kojih se nalaze dva peptidna fragmenta H-N-C=O (slika 3) .

Sastav polipeptidnog lanca prikazan na sl. 3 se piše u skraćenom obliku kako slijedi:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Kao rezultat kontrakcije vodikovih veza, molekula poprima oblik spirale - tzv. α-helix, prikazana je kao zakrivljena spiralna vrpca koja prolazi kroz atome koji formiraju polimerni lanac (slika 4)

Rice. 4 3D MODEL PROTEINSKOG MOLEKULA u obliku α-heliksa. Vodikove veze su prikazane kao zelene isprekidane linije. Cilindrični oblik spirale vidljiv je pod određenim kutom rotacije (atomi vodika nisu prikazani na slici). Boja pojedinačnih atoma data je u skladu sa međunarodnim pravilima, koja preporučuju crnu za atome ugljika, plavu za dušik, crvenu za kisik i žutu za sumpor (bijela boja se preporučuje za atome vodika koji nisu prikazani na slici, u ovom slučaju cijela struktura prikazana na tamnoj pozadini).

Druga varijanta sekundarne strukture, nazvana β-struktura, takođe se formira uz učešće vodoničnih veza, razlika je u tome što H-N i C=O grupe dva ili više polimernih lanaca lociranih paralelno. Pošto polipeptidni lanac ima pravac (slika 1), moguće su varijante kada je pravac lanaca isti (paralelna β-struktura, slika 5), ​​ili su suprotni (antiparalelna β-struktura, slika 6) .

Polimerni lanci različitog sastava mogu učestvovati u formiranju β-strukture, dok organske grupe koje uokviruju polimerni lanac (Ph, CH 2 OH i dr.) u većini slučajeva imaju sporednu ulogu, međusobni raspored H-N i C =O grupa je odlučujuća. Budući da su H-N i C=O grupe usmjerene u različitim smjerovima u odnosu na polimerni lanac (gore i dolje na slici), moguća je istovremena interakcija tri ili više lanaca.

Sastav prvog polipeptidnog lanca na Sl. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Sastav drugog i trećeg lanca:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Sastav polipeptidnih lanaca prikazanih na sl. 6, isto kao na sl. 5, razlika je u tome što drugi lanac ima suprotan (u poređenju sa slikom 5) smjer.

Moguće je formirati β-strukturu unutar jedne molekule, kada se ispostavi da je fragment lanca u određenom dijelu rotiran za 180°, u ovom slučaju dvije grane jedne molekule imaju suprotan smjer, kao rezultat, antiparalela Formira se β-struktura (slika 7).

Struktura prikazana na sl. 7 na ravnoj slici, prikazanoj na sl. 8 u obliku trodimenzionalnog modela. Dijelovi β-strukture obično se pojednostavljeno označavaju ravnom valovitom vrpcom koja prolazi kroz atome koji formiraju polimerni lanac.

U strukturi mnogih proteina izmjenjuju se dijelovi α-heliksa i β-strukture nalik vrpci, kao i pojedinačni polipeptidni lanci. Njihov međusobni raspored i izmjena u polimernom lancu naziva se tercijarna struktura proteina.

Metode za opisivanje strukture proteina prikazane su u nastavku uz korištenje biljnog proteina krambina kao primjera. Strukturne formule proteina, koje često sadrže i do stotine fragmenata aminokiselina, složene su, glomazne i teško razumljive, pa se ponekad koriste pojednostavljene strukturne formule - bez simbola hemijskih elemenata (slika 9, opcija A), ali istovremeno vremena zadržavaju boju valentnih poteza u skladu sa međunarodnim pravilima (slika 4). U ovom slučaju formula nije prikazana u ravnoj, već u prostornoj slici, koja odgovara stvarnoj strukturi molekula. Ova metoda omogućava, na primjer, razlikovanje disulfidnih mostova (slično onima u insulinu, slika 2), fenilnih grupa u bočnom okviru lanca, itd. Slika molekula u obliku trodimenzionalnih modela (loptice povezane šipkama) je nešto jasnije (Sl. 9, opcija B). Međutim, obje metode ne dozvoljavaju prikazivanje tercijarne strukture, pa je američka biofizičarka Jane Richardson predložila da se α-strukture prikažu kao spiralno uvijene vrpce (vidi sliku 4), β-strukture kao ravne valovite trake (slika 8) i spojne to su pojedinačni lanci - u obliku tankih snopova, svaka vrsta strukture ima svoju boju. Ova metoda prikazivanja tercijarne strukture proteina se danas široko koristi (slika 9, varijanta B). Ponekad, radi većeg informativnog sadržaja, tercijarna struktura i pojednostavljena strukturna formula su prikazane zajedno (slika 9, varijanta D). Postoje i modifikacije metode koju je predložio Richardson: α-heliksi su prikazani kao cilindri, a β-strukture su u obliku ravnih strelica koje pokazuju smjer lanca (slika 9, opcija E). Manje uobičajena je metoda u kojoj se cijeli molekul prikazuje kao snop, gdje se nejednake strukture razlikuju različitim bojama, a disulfidni mostovi prikazani kao žuti mostovi (Sl. 9, varijanta E).

Opcija B je najpogodnija za percepciju, kada se pri prikazivanju tercijarne strukture ne navode strukturne karakteristike proteina (fragmenti aminokiselina, njihov redoslijed izmjene, vodikove veze), dok se pretpostavlja da svi proteini sadrže "detalje" uzeto iz standardnog skupa od dvadeset aminokiselina (Tabela 1). Glavni zadatak u prikazu tercijarne strukture je prikazati prostorni raspored i smjenjivanje sekundarnih struktura.

Rice. devet RAZLIČITE VERZIJE SLIKE STRUKTURE CRUMBIN PROTEINA.
A je strukturna formula u prostornoj slici.
B - struktura u obliku trodimenzionalnog modela.
B je tercijarna struktura molekula.
G - kombinacija opcija A i B.
E - pojednostavljena slika tercijarne strukture.
E - tercijarna struktura sa disulfidnim mostovima.

Najprikladnija za percepciju je trodimenzionalna tercijarna struktura (opcija B), oslobođena detalja strukturne formule.

Molekul proteina koji ima tercijarnu strukturu u pravilu poprima određenu konfiguraciju koja nastaje polarnim (elektrostatičkim) interakcijama i vodikovim vezama. Kao rezultat toga, molekula poprima oblik kompaktne zavojnice - globularnih proteina (globule, lat. loptasta), ili filamentozno - fibrilarni proteini (fibra, lat. vlakna).

Primjer globularne strukture je protein albumin, protein kokošjeg jajeta pripada klasi albumina. Polimerni lanac albumina sastavljen je uglavnom od alanina, asparaginske kiseline, glicina i cisteina, naizmjenično određenim redoslijedom. Tercijarna struktura sadrži α-helike povezane pojedinačnim lancima (slika 10).

Rice. deset GLOBULARNA STRUKTURA ALBUMINA

Primjer fibrilarne strukture je protein fibroina. Sadrže veliku količinu ostataka glicina, alanina i serina (svaki drugi ostatak aminokiseline je glicin); cisteinski ostaci koji sadrže sulfhidridne grupe su odsutni. Fibroin, glavna komponenta prirodne svile i paučine, sadrži β-strukture povezane pojedinačnim lancima (slika 11).

Rice. jedanaest FIBRILARNI PROTEIN FIBROIN

Mogućnost formiranja tercijarne strukture određenog tipa inherentna je primarnoj strukturi proteina, tj. unaprijed određen redoslijedom alternacije aminokiselinskih ostataka. Iz određenih skupova takvih ostataka pretežno nastaju α-heliksa (takvih skupova ima dosta), drugi skup dovodi do pojave β-struktura, pojedinačni lanci se odlikuju svojim sastavom.

Neki proteinski molekuli, zadržavajući tercijarnu strukturu, u stanju su da se kombinuju u velike supramolekularne agregate, dok se zajedno drže polarnim interakcijama, kao i vodoničnim vezama. Takve formacije se nazivaju kvartarna struktura proteina. Na primjer, protein feritin, koji se uglavnom sastoji od leucina, glutaminske kiseline, asparaginske kiseline i histidina (fericin sadrži svih 20 aminokiselinskih ostataka u različitim količinama) formira tercijarnu strukturu od četiri paralelno položene α-heliksa. Kada se molekuli spoje u jedan ansambl (slika 12), formira se kvaternarna struktura koja može uključivati ​​do 24 molekula feritina.

Fig.12 FORMIRANJE KVARTERNE STRUKTURE GLOBULARNOG PROTEINA FERITINA

Drugi primjer supramolekularnih formacija je struktura kolagena. To je fibrilarni protein čiji su lanci izgrađeni uglavnom od glicina naizmjenično s prolinom i lizinom. Struktura sadrži pojedinačne lance, trostruke α-heliksa, koji se izmjenjuju sa β-strukturama nalik vrpci složenim u paralelne snopove (slika 13).

Fig.13 SUPRAMOLEKULARNA STRUKTURA KOLAGENOG FIBRILARNOG PROTEINA

Hemijska svojstva proteina.

Pod djelovanjem organskih rastvarača, otpadnih produkata nekih bakterija (fermentacija mliječne kiseline) ili povećanjem temperature, sekundarne i tercijarne strukture se uništavaju bez oštećenja primarne strukture, zbog čega protein gubi topljivost i gubi biološku aktivnost. proces se naziva denaturacija, odnosno gubitak prirodnih svojstava, na primjer, zgrušavanje kiselog mlijeka, zgrušanog proteina kuhanog kokošjeg jajeta. Na povišenim temperaturama, proteini živih organizama (posebno mikroorganizama) brzo denaturiraju. Takvi proteini ne mogu sudjelovati u biološkim procesima, zbog čega mikroorganizmi umiru, pa kuhano (ili pasterizirano) mlijeko može trajati duže.

Peptidne veze H-N-C=O, formirajući polimerni lanac proteinske molekule, hidroliziraju se u prisustvu kiselina ili alkalija, a polimerni lanac puca, što, u konačnici, može dovesti do originalnih aminokiselina. Peptidne veze uključene u α-heliksa ili β-strukture su otpornije na hidrolizu i različite hemijske napade (u poređenju sa istim vezama u pojedinačnim lancima). Delikatnije rastavljanje proteinske molekule na sastavne aminokiseline vrši se u bezvodnom mediju koristeći hidrazin H 2 N–NH 2, dok svi fragmenti aminokiselina, osim posljednjeg, formiraju tzv. hidrazide karboksilne kiseline koji sadrže fragment C (O)–HN–NH 2 (Sl. 14).

Rice. četrnaest. CIJEPANJE POLIPEPTIDA

Takva analiza može pružiti informacije o sastavu aminokiselina proteina, ali je važnije znati njihov slijed u proteinskom molekulu. Jedna od metoda koja se široko koristi u tu svrhu je djelovanje fenilizotiocijanata (FITC) na polipeptidni lanac, koji se u alkalnom mediju veže za polipeptid (sa kraja koji sadrži amino grupu), a kada se reakcija medija promijeni u kiseli, odvaja se od lanca, uzimajući sa sobom fragment jedne aminokiseline (slika 15).

Rice. petnaest SEKVENCIJALNO cijepanje polipeptida

Za takvu analizu razvijene su mnoge posebne metode, uključujući one koje počinju da „rastavljaju“ proteinski molekul na njegove sastavne komponente, počevši od karboksilnog kraja.

Unakrsni disulfidni mostovi S-S (nastali interakcijom cisteinskih ostataka, sl. 2 i 9) se cijepaju, pretvarajući ih u HS-grupe djelovanjem različitih redukcijskih sredstava. Djelovanje oksidacijskih sredstava (kiseonik ili vodikov peroksid) opet dovodi do stvaranja disulfidnih mostova (Sl. 16).

Rice. šesnaest. Cepanje disulfidnih mostova

Za stvaranje dodatnih poprečnih veza u proteinima koristi se reaktivnost amino i karboksilnih grupa. Za različite interakcije pristupačnije su amino grupe koje se nalaze u bočnom okviru lanca – fragmenti lizina, asparagina, lizina, prolina (tabela 1). Kada takve amino grupe stupe u interakciju sa formaldehidom, dolazi do procesa kondenzacije i pojavljuju se poprečni mostovi –NH–CH2–NH– (slika 17).

Rice. 17 STVARANJE DODATNIH TRANSVERZALNIH MOSTOVA IZMEĐU PROTEINSKIH MOLEKULA.

Terminalne karboksilne grupe proteina su u stanju da reaguju sa kompleksnim jedinjenjima nekih polivalentnih metala (češće se koriste jedinjenja hroma), a takođe se javljaju i poprečne veze. Oba procesa se koriste u štavljenju kože.

Uloga proteina u organizmu.

Uloga proteina u organizmu je raznolika.

Enzimi(fermentacija lat. - fermentacija), njihov drugi naziv je enzimi (en zumh greek. - u kvascu) - to su proteini sa katalitičkom aktivnošću, oni su u stanju da povećaju brzinu biohemijskih procesa hiljadama puta. Pod djelovanjem enzima sastavni dijelovi hrane: bjelančevine, masti i ugljikohidrati razlažu se na jednostavnija jedinjenja iz kojih se potom sintetišu novi makromolekuli neophodni za određeni tip organizma. Enzimi također učestvuju u mnogim biohemijskim procesima sinteze, na primjer, u sintezi proteina (neki proteini pomažu u sintezi drugih). Cm. ENZIMI

Enzimi nisu samo visoko efikasni katalizatori, već su i selektivni (usmjeravaju reakciju striktno u datom smjeru). U njihovom prisustvu, reakcija se odvija sa skoro 100% prinosom bez stvaranja nusproizvoda, a istovremeno su uslovi protoka blagi: normalan atmosferski pritisak i temperatura živog organizma. Poređenja radi, sinteza amonijaka iz vodonika i dušika u prisustvu aktiviranog željeznog katalizatora vrši se na 400-500°C i pritisku od 30 MPa, prinos amonijaka je 15-25% po ciklusu. Enzimi se smatraju nenadmašnim katalizatorima.

Intenzivno proučavanje enzima počelo je sredinom 19. stoljeća, do sada je proučavano više od 2.000 različitih enzima; ovo je najraznovrsnija klasa proteina.

Nazivi enzima su sljedeći: naziv reagensa s kojim enzim stupa u interakciju, ili naziv katalizirane reakcije, dodaje se završetkom -aza, na primjer, arginaza razgrađuje arginin (tabela 1), dekarboksilaza katalizira dekarboksilaciju, tj. eliminacija CO 2 iz karboksilne grupe:

– COOH → – CH + CO 2

Često, da bi se preciznije ukazala na ulogu enzima, i predmet i vrsta reakcije su naznačeni u njegovom nazivu, na primjer, alkohol dehidrogenaza je enzim koji dehidrogenira alkohole.

Za neke davno otkrivene enzime sačuvano je istorijsko ime (bez završetka -aza), na primjer pepsin (pepsis, grčki. varenje) i tripsin (thrypsis grčki. tečenje), ovi enzimi razgrađuju proteine.

Za sistematizaciju, enzimi se kombinuju u velike klase, klasifikacija se zasniva na vrsti reakcije, klase se imenuju prema opštem principu - naziv reakcije i završetak - aza. Neke od ovih klasa su navedene u nastavku.

Oksidoreduktaza su enzimi koji katalizuju redoks reakcije. Dehidrogenaze uključene u ovu klasu vrše prijenos protona, na primjer, alkohol dehidrogenaza (ADH) oksidira alkohole u aldehide, a naknadnu oksidaciju aldehida u karboksilne kiseline kataliziraju aldehid dehidrogenaze (ALDH). Oba procesa se dešavaju u organizmu tokom prerade etanola u sirćetnu kiselinu (slika 18).

Rice. osamnaest DVOSTEPENA OKSIDACIJA ETANOLA na sirćetnu kiselinu

Nije etanol taj koji ima narkotično djelovanje, već intermedijarni produkt acetaldehid, što je aktivnost enzima ALDH niža, to sporije prolazi druga faza - oksidacija acetaldehida u octenu kiselinu, a opojno djelovanje od uzimanja duže i jače. etanola. Analiza je pokazala da više od 80% predstavnika žute rase ima relativno nisku aktivnost ALDH, a samim tim i izrazito veću toleranciju na alkohol. Razlog za ovu urođenu smanjenu aktivnost ALDH je taj što je dio ostataka glutaminske kiseline u “oslabljenom” molekulu ALDH zamijenjen fragmentima lizina (Tabela 1).

Transferaze- enzimi koji kataliziraju prijenos funkcionalnih grupa, na primjer, transiminaza katalizira prijenos amino grupe.

Hidrolaze su enzimi koji katalizuju hidrolizu. Prethodno spomenuti tripsin i pepsin hidroliziraju peptidne veze, a lipaze cijepaju estersku vezu u mastima:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- enzimi koji katalizuju reakcije koje se odvijaju na nehidrolitički način, kao rezultat takvih reakcija se prekidaju C-C, C-O, C-N veze i stvaraju nove veze. Enzim dekarboksilaza pripada ovoj klasi

Izomeraze- enzimi koji kataliziraju izomerizaciju, na primjer, konverziju maleinske kiseline u fumarnu kiselinu (slika 19), ovo je primjer cis-trans izomerizacije (vidi IZOMERIJA).

Rice. devetnaest. IZOMERIZACIJA MALEINSKE KISELINE u fumarnu kiselinu u prisustvu enzima.

U radu enzima uvažava se opći princip prema kojem uvijek postoji strukturna korespondencija između enzima i reagensa ubrzane reakcije. Prema figurativnom izrazu jednog od osnivača doktrine enzima, E. Fišera, reagens se približava enzimu kao ključ od brave. U tom smislu, svaki enzim katalizira određenu kemijsku reakciju ili grupu reakcija istog tipa. Ponekad enzim može djelovati na jedno jedinjenje, kao što je ureaza (uron grčki. - urin) katalizira samo hidrolizu uree:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Najfiniju selektivnost pokazuju enzimi koji razlikuju optički aktivne antipode - lijevo i desnoruke izomere. L-arginaza djeluje samo na levorotirajući arginin i ne utiče na desnorotirajući izomer. L-laktat dehidrogenaza djeluje samo na levorotirajuće estere mliječne kiseline, tzv. laktate (lactis lat. mlijeko), dok D-laktat dehidrogenaza razgrađuje samo D-laktate.

Većina enzima ne djeluje na jedan, već na grupu srodnih spojeva, na primjer, tripsin "radije" cijepa peptidne veze koje formiraju lizin i arginin (tablica 1.)

Katalitička svojstva nekih enzima, kao što su hidrolaze, određena su isključivo strukturom same proteinske molekule, druga klasa enzima - oksidoreduktaze (na primjer, alkohol dehidrogenaza) može biti aktivna samo u prisustvu neproteinskih molekula povezanih sa njih - vitamini koji aktiviraju Mg, Ca, Zn, Mn i fragmenti nukleinskih kiselina (slika 20).

Rice. 20 MOLEKULA ALKOHODA DEHIDROGENAZE

Transportni proteini vezuju i transportuju različite molekule ili ione kroz ćelijske membrane (unutar i izvan ćelije), kao i od jednog organa do drugog.

Na primjer, hemoglobin veže kisik dok krv prolazi kroz pluća i dostavlja ga različitim tjelesnim tkivima, gdje se kisik oslobađa i zatim koristi za oksidaciju komponenti hrane, ovaj proces služi kao izvor energije (ponekad se koristi izraz "sagorijevanje" hrane u tijelo se koristi).

Pored proteinskog dela, hemoglobin sadrži kompleksno jedinjenje gvožđa sa cikličkom molekulom porfirina (porfiros grčki. - ljubičasta), koja određuje crvenu boju krvi. Upravo ovaj kompleks (slika 21, lijevo) igra ulogu nosača kiseonika. U hemoglobinu, kompleks gvožđa porfirin se nalazi unutar proteinske molekule i zadržava se polarnim interakcijama, kao i koordinacionom vezom sa azotom u histidinu (tabela 1), koji je deo proteina. Molekul O2, koji se prenosi hemoglobinom, vezan je koordinacionom vezom za atom gvožđa sa strane suprotne onoj za koju je vezan histidin (slika 21, desno).

Rice. 21 STRUKTURA KOMPLEKSA GVOŽĐA

Struktura kompleksa prikazana je na desnoj strani u obliku trodimenzionalnog modela. Kompleks se drži u proteinskoj molekuli koordinacionom vezom (isprekidana plava linija) između atoma Fe i atoma N u histidinu, koji je dio proteina. Molekul O 2, koji se prenosi hemoglobinom, koordiniran je (crvena tačkasta linija) na atom Fe iz suprotne zemlje planarnog kompleksa.

Hemoglobin je jedan od najviše proučavanih proteina, sastoji se od a-heliksa povezanih pojedinačnim lancima i sadrži četiri kompleksa gvožđa. Dakle, hemoglobin je poput voluminoznog paketa za prijenos četiri molekula kisika odjednom. Oblik hemoglobina odgovara globularnim proteinima (slika 22).

Rice. 22 GLOBULARNI OBLIK HEMOGLOBINA

Glavna "prednost" hemoglobina je što se dodavanje kiseonika i njegovo kasnije odvajanje tokom prenosa u različita tkiva i organe odvija brzo. Ugljen-monoksid, CO (ugljen-monoksid), još brže se vezuje za Fe u hemoglobinu, ali, za razliku od O 2 , formira kompleks koji se teško razgrađuje. Kao rezultat toga, takav hemoglobin nije u stanju da veže O 2, što dovodi (kada se udiše velike količine ugljičnog monoksida) do smrti tijela od gušenja.

Druga funkcija hemoglobina je prijenos izdahnutog CO 2, ali ne atoma željeza, već je H 2 N-grupe proteina uključen u proces privremenog vezivanja ugljičnog dioksida.

"Učinak" proteina ovisi o njihovoj strukturi, na primjer, zamjena jedinog aminokiselinskog ostatka glutaminske kiseline u polipeptidnom lancu hemoglobina ostatkom valina (rijetko uočena kongenitalna anomalija) dovodi do bolesti koja se zove anemija srpastih stanica.

Postoje i transportni proteini koji mogu vezati masti, glukozu, aminokiseline i prenositi ih unutar i izvan stanica.

Transportni proteini posebne vrste ne nose same supstance, već deluju kao „regulator transporta“, propuštajući određene supstance kroz membranu (vanjski zid ćelije). Takvi proteini se često nazivaju membranskim proteinima. Imaju oblik šupljeg cilindra i, ugrađeni u zid membrane, osiguravaju kretanje nekih polarnih molekula ili jona u ćeliju. Primjer membranskog proteina je porin (slika 23).

Rice. 23 PORIN PROTEIN

Prehrambeni i skladišni proteini, kako samo ime govori, služe kao izvori unutrašnje ishrane, češće za embrione biljaka i životinja, kao i u ranim fazama razvoja mladih organizama. Proteini u ishrani uključuju albumin (slika 10) - glavnu komponentu bjelanjka, kao i kazein - glavni protein mlijeka. Pod dejstvom enzima pepsina, kazein se zgrušava u želucu, što obezbeđuje njegovo zadržavanje u digestivnom traktu i efikasnu apsorpciju. Kazein sadrži fragmente svih aminokiselina potrebnih tijelu.

U feritinu (slika 12), koji se nalazi u tkivima životinja, pohranjuju se ioni željeza.

Mioglobin je takođe protein za skladištenje, koji po sastavu i strukturi podseća na hemoglobin. Mioglobin je koncentrisan uglavnom u mišićima, njegova glavna uloga je skladištenje kisika koji mu daje hemoglobin. Brzo se zasićuje kiseonikom (mnogo brže od hemoglobina), a zatim ga postepeno prenosi u različita tkiva.

Strukturni proteini obavljaju zaštitnu funkciju (koža) ili potporu – drže tijelo zajedno i daju mu snagu (hrskavica i tetive). Njihova glavna komponenta je fibrilarni protein kolagen (slika 11), najčešći protein životinjskog svijeta, u tijelu sisara čini skoro 30% ukupne mase proteina. Kolagen ima veliku vlačnu čvrstoću (poznata je čvrstoća kože), ali zbog niskog sadržaja poprečnih veza u kolagenu kože, životinjske kože nisu baš pogodne u sirovom obliku za proizvodnju raznih proizvoda. Da bi se smanjilo oticanje kože u vodi, skupljanje tokom sušenja, kao i da bi se povećala čvrstoća u natopljenom stanju i povećala elastičnost u kolagenu, stvaraju se dodatne poprečne veze (slika 15a), radi se o tzv. proces tamnjenja kože.

U živim organizmima molekule kolagena koje su nastale u procesu rasta i razvoja organizma ne ažuriraju se i ne zamjenjuju se novosintetiziranim. Starenjem tijela povećava se broj poprečnih veza u kolagenu, što dovodi do smanjenja njegove elastičnosti, a kako do obnove ne dolazi, pojavljuju se promjene vezane za starenje - povećanje krhkosti hrskavice i tetiva, pojava bora na koži.

Zglobni ligamenti sadrže elastin, strukturni protein koji se lako rasteže u dvije dimenzije. Najveću elastičnost ima protein resilin, koji se nalazi na mjestima spajanja krila na šarkama kod nekih insekata.

Formacije rogova - kosa, nokti, perje, sastoje se uglavnom od proteina keratina (slika 24). Njegova glavna razlika je primjetan sadržaj cisteinskih ostataka, koji formiraju disulfidne mostove, što kosi, kao i vunenim tkaninama daje visoku elastičnost (sposobnost vraćanja prvobitnog oblika nakon deformacije).

Rice. 24. FRAGMENT FIBRILARNOG PROTEINA KERATINA

Za nepovratnu promjenu oblika keratinskog predmeta, prvo morate uništiti disulfidne mostove uz pomoć redukcijskog sredstva, dati mu novi oblik, a zatim ponovo stvoriti disulfidne mostove uz pomoć oksidacijskog sredstva (sl. . 16), ovako se radi, na primjer, trajna kosa.

S povećanjem sadržaja cisteinskih ostataka u keratinu i, shodno tome, povećanjem broja disulfidnih mostova, sposobnost deformacije nestaje, ali se istovremeno pojavljuje visoka čvrstoća (do 18% fragmenata cisteina nalaze se u rogovima kopitara i oklopa kornjača). Sisavci imaju do 30 različitih vrsta keratina.

Fibrilarni protein vezan za keratin, koji luče gusjenice svilene bube prilikom uvijanja čahure, kao i pauci prilikom tkanja mreže, sadrži samo β-strukture povezane jednostrukim lancima (Sl. 11). Za razliku od keratina, fibroin nema poprečne disulfidne mostove, ima vrlo jaku vlačnu čvrstoću (čvrstoća po jedinici poprečnog presjeka nekih uzoraka mreže veća je od čeličnih kablova). Zbog odsustva poprečnih veza, fibroin je neelastičan (poznato je da su vunene tkanine gotovo neizbrisive, a svilene tkanine se lako gužvaju).

regulatorni proteini.

Regulatorni proteini, koji se češće nazivaju hormonima, uključeni su u različite fiziološke procese. Na primjer, hormon insulin (slika 25) sastoji se od dva α-lanca povezana disulfidnim mostovima. Inzulin reguliše metaboličke procese koji uključuju glukozu, njegov nedostatak dovodi do dijabetesa.

Rice. 25 PROTEIN INSULIN

Hipofiza mozga sintetizira hormon koji regulira rast tijela. Postoje regulatorni proteini koji kontroliraju biosintezu različitih enzima u tijelu.

Kontraktilni i motorni proteini daju tijelu sposobnost kontrakcije, promjene oblika i kretanja, prije svega, riječ je o mišićima. 40% mase svih proteina sadržanih u mišićima je miozin (mys, myos, grčki. - mišić). Njegova molekula sadrži i fibrilarni i globularni dio (slika 26)

Rice. 26 MYOSIN MOLECULE

Takvi se molekuli spajaju u velike agregate koji sadrže 300-400 molekula.

Kada se koncentracija kalcijevih jona promijeni u prostoru koji okružuje mišićna vlakna, dolazi do reverzibilne promjene u konformaciji molekula - promjena oblika lanca zbog rotacije pojedinačnih fragmenata oko valentnih veza. To dovodi do kontrakcije i opuštanja mišića, signal za promjenu koncentracije kalcijevih jona dolazi iz nervnih završetaka u mišićnim vlaknima. Umjetna kontrakcija mišića može biti uzrokovana djelovanjem električnih impulsa, što dovodi do nagle promjene koncentracije kalcijevih jona, što je osnova za stimulaciju srčanog mišića da obnovi rad srca.

Zaštitni proteini vam omogućavaju da zaštitite tijelo od invazije napadačkih bakterija, virusa i od prodora stranih proteina (općenito ime stranih tijela je antigeni). Ulogu zaštitnih proteina obavljaju imunoglobulini (njihov drugi naziv je antitijela), oni prepoznaju antigene koji su prodrli u tijelo i čvrsto se vezuju za njih. U tijelu sisara, uključujući i čovjeka, postoji pet klasa imunoglobulina: M, G, A, D i E, njihova struktura je, kao što naziv govori, globularna, osim toga, svi su građeni na sličan način. Molekularna organizacija antitela je prikazana u nastavku na primeru imunoglobulina klase G (slika 27). Molekul sadrži četiri polipeptidna lanca povezana sa tri S-S disulfidna mosta (na slici 27 oni su prikazani sa zadebljanim valentnim vezama i velikim S simbolima), osim toga, svaki polimerni lanac sadrži intralančane disulfidne mostove. Dva velika polimerna lanca (označena plavom bojom) sadrže 400-600 aminokiselinskih ostataka. Druga dva lanca (označena zelenom bojom) su skoro upola kraća i sadrže otprilike 220 aminokiselinskih ostataka. Sva četiri lanca su locirana na način da su terminalne H 2 N-grupe usmjerene u jednom smjeru.

Rice. 27 ŠEMATSKI CRTEŽ STRUKTURE IMUNOGLOBULINA

Nakon što tijelo dođe u kontakt sa stranim proteinom (antigenom), ćelije imunog sistema počinju proizvoditi imunoglobuline (antitijela) koji se akumuliraju u krvnom serumu. U prvoj fazi, glavni posao obavljaju sekcije lanca koje sadrže terminal H 2 N (na slici 27 odgovarajuće sekcije su označene svijetloplavom i svijetlozelenom bojom). Ovo su mjesta za hvatanje antigena. U procesu sinteze imunoglobulina, ova mjesta se formiraju tako da njihova struktura i konfiguracija što više odgovaraju strukturi antigena koji se približava (poput ključa od brave, poput enzima, ali zadaci su u ovom slučaju drugačije). Tako se za svaki antigen stvara striktno individualno antitijelo kao imuni odgovor. Niti jedan poznati protein ne može tako "plastično" promijeniti svoju strukturu ovisno o vanjskim faktorima, pored imunoglobulina. Enzimi rješavaju problem strukturne usklađenosti sa reagensom na drugačiji način - uz pomoć gigantskog skupa raznih enzima za sve moguće slučajeve, a imunoglobulini svaki put obnavljaju "radni alat". Štaviše, zglobni region imunoglobulina (slika 27) obezbedjuje dva regiona hvatanja neku nezavisnu pokretljivost, kao rezultat toga, molekul imunoglobulina može odmah „pronaći“ dva najpogodnija regiona za hvatanje u antigenu kako bi se sigurno fiksirao to, ovo liči na postupke rakova.

Zatim se uključuje lanac uzastopnih reakcija imunološkog sistema tijela, povezuju imunoglobulini drugih klasa, kao rezultat toga, strani protein se deaktivira, a zatim se antigen (strani mikroorganizam ili toksin) uništava i uklanja.

Nakon kontakta sa antigenom, maksimalna koncentracija imunoglobulina se postiže (u zavisnosti od prirode antigena i individualnih karakteristika samog organizma) u roku od nekoliko sati (ponekad i nekoliko dana). Tijelo zadržava sjećanje na takav kontakt, a pri ponovnom napadu istim antigenom, imunoglobulini se mnogo brže akumuliraju u krvnom serumu iu većim količinama - javlja se stečeni imunitet.

Gornja klasifikacija proteina je donekle proizvoljna, na primjer, trombin protein, koji se spominje među zaštitnim proteinima, u suštini je enzim koji katalizira hidrolizu peptidnih veza, odnosno pripada klasi proteaza.

Zaštitni proteini se često nazivaju proteinima zmijskog otrova i toksičnim proteinima nekih biljaka, jer je njihov zadatak da štite tijelo od oštećenja.

Postoje proteini čije su funkcije toliko jedinstvene da ih je teško klasificirati. Na primjer, protein monelin, koji se nalazi u afričkoj biljci, vrlo je slatkog okusa i bio je predmet istraživanja kao netoksična supstanca koja se može koristiti umjesto šećera za prevenciju gojaznosti. Krvna plazma nekih antarktičkih riba sadrži proteine ​​sa svojstvima antifriza koji sprečavaju smrzavanje krvi ovih riba.

Umjetna sinteza proteina.

Kondenzacija aminokiselina koja vodi do polipeptidnog lanca je dobro proučen proces. Moguće je izvesti, na primjer, kondenzaciju bilo koje jedne aminokiseline ili mješavine kiselina i dobiti, respektivno, polimer koji sadrži iste jedinice, ili različite jedinice, naizmjenično nasumičnim redoslijedom. Takvi polimeri malo liče na prirodne polipeptide i nemaju biološku aktivnost. Glavni zadatak je povezati aminokiseline u strogo definiranom, unaprijed planiranom redoslijedu kako bi se reproducirao slijed aminokiselinskih ostataka u prirodnim proteinima. Američki naučnik Robert Merrifield predložio je originalnu metodu koja je omogućila rješavanje takvog problema. Suština metode je da se prva aminokiselina vezuje za nerastvorljivi polimerni gel koji sadrži reaktivne grupe koje se mogu kombinovati sa –COOH – grupama aminokiseline. Kao takav polimerni supstrat uzet je umreženi polistiren sa unesenim klorometil grupama. Da aminokiselina uzeta za reakciju ne reaguje sama sa sobom i kako ne bi spojila H 2 N-grupu sa supstratom, amino grupa ove kiseline je prethodno blokirana glomaznim supstituentom [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -grupa. Nakon što je aminokiselina vezana za polimerni nosač, blokirajuća grupa se uklanja i druga aminokiselina se uvodi u reakcionu smjesu, u kojoj je H2N grupa također prethodno blokirana. U takvom sistemu moguća je samo interakcija H 2 N-grupe prve aminokiseline i –COOH grupe druge kiseline, koja se odvija u prisustvu katalizatora (fosfonijumove soli). Zatim se cijela šema ponavlja, uvodeći treću aminokiselinu (slika 28).

Rice. 28. ŠEMA SINTEZI POLIPEPTIDNIH LANCA

U posljednjem koraku, rezultirajući polipeptidni lanci se odvajaju od polistirenske podloge. Sada je cijeli proces automatiziran, postoje automatski sintetizatori peptida koji rade po opisanoj shemi. Mnogi peptidi koji se koriste u medicini i poljoprivredi sintetizirani su ovom metodom. Također je bilo moguće dobiti poboljšane analoge prirodnih peptida sa selektivnim i pojačanim djelovanjem. Neki mali proteini su sintetizirani, kao što je hormon inzulin i neki enzimi.

Postoje i metode sinteze proteina koje repliciraju prirodne procese: sintetiziraju se fragmenti nukleinskih kiselina koji su konfigurirani da proizvode određene proteine, zatim se ti fragmenti ubacuju u živi organizam (na primjer, u bakteriju), nakon čega tijelo počinje proizvodi željeni protein. Na ovaj način se sada dobijaju značajne količine teško dostupnih proteina i peptida, kao i njihovih analoga.

Proteini kao izvori hrane.

Proteini se u živom organizmu neprestano razlažu na svoje izvorne aminokiseline (uz neizostavno učešće enzima), neke aminokiseline prelaze u druge, zatim se ponovo sintetišu proteini (također uz učešće enzima), tj. tijelo se stalno obnavlja. Neki proteini (kolagen kože, kose) se ne obnavljaju, organizam ih kontinuirano gubi i umjesto toga sintetiše nove. Proteini kao izvori hrane obavljaju dvije glavne funkcije: opskrbljuju tijelo građevinskim materijalom za sintezu novih proteinskih molekula i, osim toga, opskrbljuju tijelo energijom (izvori kalorija).

Sisavci mesožderi (uključujući ljude) dobijaju potrebne proteine ​​iz biljne i životinjske hrane. Nijedan od proteina dobijenih hranom nije integrisan u organizam u nepromenjenom obliku. U probavnom traktu svi apsorbirani proteini se razlažu do aminokiselina i od njih su već izgrađeni proteini neophodni za određeni organizam, dok se preostalih 12 može sintetizirati iz 8 esencijalnih kiselina (Tabela 1) u tijelu ako nisu snabdjevene hranom u dovoljnim količinama, ali esencijalne kiseline moraju se obavezno snabdjeti hranom. Atome sumpora u cisteinu tijelo dobiva esencijalnom aminokiselinom metioninom. Dio proteina se razgrađuje, oslobađajući energiju potrebnu za održavanje života, a dušik koji se nalazi u njima se izlučuje iz tijela urinom. Obično ljudsko tijelo gubi 25-30 g proteina dnevno, tako da proteinska hrana mora uvijek biti prisutna u pravoj količini. Minimalne dnevne potrebe za proteinima su 37 g za muškarce i 29 g za žene, ali je preporučeni unos skoro duplo veći. Kada procjenjujete hranu, važno je uzeti u obzir kvalitet proteina. U nedostatku ili malom sadržaju esencijalnih aminokiselina, protein se smatra malovrijednim, pa takve proteine ​​treba unositi u većim količinama. Dakle, proteini mahunarki sadrže malo metionina, a proteini pšenice i kukuruza imaju malo lizina (obe aminokiseline su esencijalne). Životinjski proteini (osim kolagena) klasifikovani su kao potpuna hrana. Kompletan set svih esencijalnih kiselina sadrži mlečni kazein, kao i svježi sir i sir pripremljen od njega, pa vegetarijanska ishrana, ako je veoma stroga, tj. “bez mliječnih proizvoda” zahtijeva povećanu konzumaciju mahunarki, orašastih plodova i gljiva kako bi se tijelo opskrbilo esencijalnim aminokiselinama u pravoj količini.

Sintetičke aminokiseline i proteini se također koriste kao prehrambeni proizvodi, dodajući ih u hranu za životinje, koja sadrži esencijalne aminokiseline u malim količinama. Postoje bakterije koje mogu prerađivati ​​i asimilirati naftne ugljikovodike, u ovom slučaju, za potpunu sintezu proteina, potrebno ih je hraniti spojevima koji sadrže dušik (amonijak ili nitrati). Ovako dobijeni proteini koriste se kao hrana za stoku i perad. U stočnu hranu se često dodaje skup enzima, ugljikohidrata, koji kataliziraju hidrolizu ugljikohidratnih komponenti hrane koje se teško razgrađuju (stanični zidovi žitarica), zbog čega se biljna hrana potpunije apsorbira.

Mikhail Levitsky

PROTEINI (član 2)

(proteini), klasa složenih spojeva koji sadrže dušik, najkarakterističnije i najvažnije (uz nukleinske kiseline) komponente žive tvari. Proteini obavljaju mnoge i različite funkcije. Većina proteina su enzimi koji kataliziraju kemijske reakcije. Mnogi hormoni koji regulišu fiziološke procese su takođe proteini. Strukturni proteini kao što su kolagen i keratin su glavne komponente koštanog tkiva, kose i noktiju. Kontraktilni proteini mišića imaju sposobnost da mijenjaju svoju dužinu koristeći hemijsku energiju za obavljanje mehaničkog rada. Proteini su antitijela koja vežu i neutraliziraju toksične tvari. Neki proteini koji mogu reagirati na vanjske utjecaje (svjetlo, miris) služe kao receptori u osjetilnim organima koji percipiraju iritaciju. Mnogi proteini koji se nalaze unutar ćelije i na ćelijskoj membrani obavljaju regulatorne funkcije.

U prvoj polovini 19. vijeka mnogi hemičari, a među njima prvenstveno J. von Liebig, postepeno su došli do zaključka da su proteini posebna klasa azotnih jedinjenja. Naziv "proteini" (od grčkog protos - prvi) predložio je 1840. holandski hemičar G. Mulder.

FIZIČKA SVOJSTVA

Proteini su bijeli u čvrstom stanju, ali bezbojni u otopini, osim ako ne nose neku hromofornu (obojenu) grupu, kao što je hemoglobin. Rastvorljivost različitih proteina u vodi uvelike varira. Takođe varira sa pH i koncentracijom soli u rastvoru, tako da se mogu izabrati uslovi pod kojima će jedan protein selektivno taložiti u prisustvu drugih proteina. Ova metoda "soljenja" se široko koristi za izolaciju i pročišćavanje proteina. Pročišćeni protein se često taloži iz otopine u obliku kristala.

U poređenju sa drugim jedinjenjima, molekularna težina proteina je veoma velika - od nekoliko hiljada do mnogo miliona daltona. Stoga, tokom ultracentrifugiranja, proteini se talože, i to različitim brzinama. Zbog prisutnosti pozitivno i negativno nabijenih grupa u proteinskim molekulima, one se kreću različitim brzinama u električnom polju. Ovo je osnova elektroforeze, metode koja se koristi za izolaciju pojedinačnih proteina iz složenih mješavina. Pročišćavanje proteina se takođe vrši hromatografijom.

HEMIJSKA SVOJSTVA

Struktura.

Proteini su polimeri, tj. molekule izgrađene poput lanaca od ponavljajućih monomernih jedinica, ili podjedinica, čiju ulogu igraju alfa-amino kiseline. Opća formula aminokiselina

gdje je R atom vodika ili neka organska grupa.

Molekul proteina (polipeptidni lanac) može se sastojati od samo relativno malog broja aminokiselina ili nekoliko hiljada monomernih jedinica. Povezivanje aminokiselina u lancu je moguće jer svaka od njih ima dvije različite hemijske grupe: bazičnu amino grupu, NH2, i kiselu karboksilnu grupu, COOH. Obje ove grupe su vezane za atom ugljika. Karboksilna grupa jedne amino kiseline može formirati amidnu (peptidnu) vezu sa amino grupom druge amino kiseline:

Nakon što su dvije aminokiseline povezane na ovaj način, lanac se može produžiti dodavanjem treće drugoj aminokiselini i tako dalje. Kao što se može vidjeti iz gornje jednadžbe, kada se formira peptidna veza, oslobađa se molekul vode. U prisustvu kiselina, lužina ili proteolitičkih enzima, reakcija se odvija u suprotnom smjeru: polipeptidni lanac se cijepa na aminokiseline uz dodatak vode. Ova reakcija se naziva hidroliza. Hidroliza se odvija spontano, a energija je potrebna za spajanje aminokiselina u polipeptidni lanac.

Karboksilna grupa i amidna grupa (ili njoj slična imidna grupa - u slučaju prolinske aminokiseline) prisutne su u svim aminokiselinama, dok su razlike između aminokiselina određene prirodom te grupe, odnosno "bočne strane". lanac", što je gore označeno slovom R. Ulogu bočnog lanca može igrati jedan atom vodonika, poput aminokiseline glicin, i neke glomazne grupe, poput histidina i triptofana. Neki bočni lanci su hemijski inertni, dok su drugi visoko reaktivni.

Mnogo hiljada različitih aminokiselina se može sintetizirati, i mnogo različitih aminokiselina se javlja u prirodi, ali samo 20 vrsta aminokiselina se koristi za sintezu proteina: alanin, arginin, asparagin, asparaginska kiselina, valin, histidin, glicin, glutamin, glutamin kiselina, izoleucin, leucin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin i cistein (u proteinima cistein može biti prisutan kao dimer-cistin). Istina, u nekim proteinima postoje i druge aminokiseline, pored dvadesetak koje se redovno pojavljuju, ali one nastaju kao rezultat modifikacije bilo koje od dvadeset navedenih nakon što je ona uključena u protein.

optička aktivnost.

Sve aminokiseline, sa izuzetkom glicina, imaju četiri različite grupe vezane za atom α-ugljika. Što se tiče geometrije, četiri različite grupe se mogu pričvrstiti na dva načina, te su prema tome moguće dvije konfiguracije, odnosno dva izomera, međusobno povezani kao objekt sa svojom zrcalno slikom, tj. kao leva ruka desno. Jedna konfiguracija se naziva lijeva, ili ljevoruka (L), a druga desnoruka, ili desnoruka (D), jer se dva takva izomera razlikuju u smjeru rotacije ravni polarizirane svjetlosti. U proteinima se javljaju samo L-aminokiseline (izuzetak je glicin; može se predstaviti samo u jednom obliku, jer su dvije od njegove četiri grupe iste), i sve imaju optičku aktivnost (pošto postoji samo jedan izomer). D-amino kiseline su rijetke u prirodi; nalaze se u nekim antibioticima i ćelijskom zidu bakterija.

Redoslijed aminokiselina.

Aminokiseline u polipeptidnom lancu nisu nasumično raspoređene, već određenim fiksnim redoslijedom i upravo taj redoslijed određuje funkcije i svojstva proteina. Promjenom redoslijeda od 20 vrsta aminokiselina, možete dobiti ogroman broj različitih proteina, kao što možete sastaviti mnogo različitih tekstova od slova abecede.

U prošlosti je određivanje sekvence aminokiselina proteina često trajalo nekoliko godina. Direktno određivanje je još uvijek prilično naporan zadatak, iako su stvoreni uređaji koji omogućavaju automatsko određivanje. Obično je lakše odrediti nukleotidnu sekvencu odgovarajućeg gena i iz nje izvesti aminokiselinsku sekvencu proteina. Do danas su aminokiselinske sekvence mnogih stotina proteina već određene. Funkcije dekodiranih proteina su obično poznate, a to pomaže zamisliti moguće funkcije sličnih proteina nastalih, na primjer, u malignim neoplazmama.

Kompleksni proteini.

Proteini koji se sastoje samo od aminokiselina nazivaju se jednostavnim. Često je, međutim, atom metala ili neko hemijsko jedinjenje koje nije aminokiselina vezan za polipeptidni lanac. Takvi proteini se nazivaju kompleksni. Primjer je hemoglobin: sadrži željezni porfirin, koji mu daje crvenu boju i omogućava mu da djeluje kao prijenosnik kisika.

Nazivi najsloženijih proteina sadrže indikaciju prirode povezanih grupa: šećeri su prisutni u glikoproteinima, masti u lipoproteinima. Ako katalitička aktivnost enzima ovisi o spojenoj grupi, onda se to naziva prostetičkom grupom. Često neki vitamin igra ulogu protetske grupe ili je njen dio. Vitamin A, na primjer, vezan za jedan od proteina retine, određuje njegovu osjetljivost na svjetlost.

Tercijarna struktura.

Ono što je važno nije toliko aminokiselinska sekvenca proteina (primarna struktura), već način na koji je raspoređen u prostoru. Po cijeloj dužini polipeptidnog lanca ioni vodika formiraju pravilne vodikove veze, koje mu daju oblik spirale ili sloja (sekundarna struktura). Iz kombinacije takvih spirala i slojeva nastaje kompaktni oblik sljedećeg reda - tercijarna struktura proteina. Oko veza koje drže monomerne karike lanca moguće su rotacije pod malim uglovima. Stoga, sa čisto geometrijske tačke gledišta, broj mogućih konfiguracija za bilo koji polipeptidni lanac je beskonačno velik. U stvarnosti, svaki protein normalno postoji u samo jednoj konfiguraciji, određenoj njegovom sekvencom aminokiselina. Ova struktura nije kruta, čini se da "diše" - oscilira oko određene prosječne konfiguracije. Lanac je presavijen u konfiguraciju u kojoj je slobodna energija (sposobnost obavljanja rada) minimalna, kao što je oslobođena opruga komprimirana samo do stanja koje odgovara minimumu slobodne energije. Često je jedan dio lanca čvrsto povezan s drugim disulfidnim (–S–S–) vezama između dva cisteinska ostatka. To je dijelom razlog zašto cistein među aminokiselinama igra posebno važnu ulogu.

Složenost strukture proteina je toliko velika da još nije moguće izračunati tercijarnu strukturu proteina, čak i ako je poznata njegova aminokiselinska sekvenca. Ali ako je moguće dobiti proteinske kristale, onda se njegova tercijarna struktura može odrediti difrakcijom X zraka.

U strukturnim, kontraktilnim i nekim drugim proteinima, lanci su izduženi i nekoliko blago presavijenih lanaca koji leže jedan pored drugog formiraju fibrile; fibrile se zauzvrat savijaju u veće formacije - vlakna. Međutim, većina proteina u rastvoru je globularna: lanci su umotani u kuglu, poput pređe u klupko. Slobodna energija sa ovom konfiguracijom je minimalna, budući da su hidrofobne ("vodoodbojne") aminokiseline skrivene unutar globule, a hidrofilne ("privlače vodu") aminokiseline su na njenoj površini.

Mnogi proteini su kompleksi nekoliko polipeptidnih lanaca. Ova struktura se naziva kvartarna struktura proteina. Molekul hemoglobina, na primjer, sastoji se od četiri podjedinice, od kojih je svaka globularni protein.

Strukturni proteini, zbog svoje linearne konfiguracije, formiraju vlakna u kojima je vlačna čvrstoća vrlo visoka, dok globularna konfiguracija omogućava proteinima da uđu u specifične interakcije sa drugim spojevima. Na površini globule, uz pravilno polaganje lanaca, pojavljuje se određeni oblik šupljine u kojoj se nalaze reaktivne kemijske grupe. Ako je ovaj protein enzim, onda drugi, obično manji, molekul neke supstance ulazi u takvu šupljinu, baš kao što ključ ulazi u bravu; u ovom slučaju, konfiguracija elektronskog oblaka molekula se mijenja pod utjecajem kemijskih grupa koje se nalaze u šupljini, a to ga prisiljava da reagira na određeni način. Na taj način enzim katalizuje reakciju. Molekuli antitijela također imaju šupljine u koje se vežu različite strane tvari i na taj način postaju bezopasne. Model "ključ i brava", koji objašnjava interakciju proteina sa drugim spojevima, omogućava razumijevanje specifičnosti enzima i antitijela, tj. njihova sposobnost da reaguju samo sa određenim jedinjenjima.

Proteini u različitim vrstama organizama.

Proteini koji obavljaju istu funkciju u različitim biljnim i životinjskim vrstama i stoga nose isto ime također imaju sličnu konfiguraciju. Oni se, međutim, donekle razlikuju po svojoj sekvenci aminokiselina. Kako se vrste razlikuju od zajedničkog pretka, neke aminokiseline na određenim pozicijama zamjenjuju se mutacijama s drugim. Štetne mutacije koje uzrokuju nasljedne bolesti odbacuju se prirodnom selekcijom, ali se korisne ili barem neutralne mogu sačuvati. Što su dvije biološke vrste bliže jedna drugoj, to je manje razlika u njihovim proteinima.

Neki proteini se mijenjaju relativno brzo, drugi su prilično konzervativni. Potonji uključuju, na primjer, citokrom c, respiratorni enzim koji se nalazi u većini živih organizama. Kod ljudi i čimpanzi, njegove aminokiselinske sekvence su identične, dok se u citokromu c pšenice pokazalo da je samo 38% aminokiselina drugačije. Čak i kada se porede ljudi i bakterije, sličnosti citokroma sa (razlike ovde utiču na 65% aminokiselina) još uvek se mogu videti, iako je zajednički predak bakterija i ljudi živeo na Zemlji pre oko dve milijarde godina. Danas se poređenje aminokiselinskih sekvenci često koristi za izgradnju filogenetskog (genealoškog) stabla koje odražava evolucijske odnose između različitih organizama.

Denaturacija.

Sintetizirani proteinski molekul, savijajući se, poprima vlastitu konfiguraciju. Ova se konfiguracija, međutim, može uništiti zagrijavanjem, promjenom pH, djelovanjem organskih rastvarača, pa čak i jednostavnim miješanjem otopine dok se na njenoj površini ne pojave mjehurići. Protein izmijenjen na ovaj način naziva se denaturiranim; gubi svoju biološku aktivnost i obično postaje nerastvorljiv. Dobro poznati primjeri denaturiranih proteina su kuhana jaja ili šlag. Mali proteini, koji sadrže samo stotinjak aminokiselina, sposobni su da se renaturiraju, tj. ponovo nabavite originalnu konfiguraciju. Ali većina proteina se jednostavno transformiše u masu zapletenih polipeptidnih lanaca i ne obnavlja svoju prethodnu konfiguraciju.

Jedna od glavnih poteškoća u izolaciji aktivnih proteina je njihova ekstremna osjetljivost na denaturaciju. Ovo svojstvo proteina nalazi korisnu primjenu u konzerviranju prehrambenih proizvoda: visoka temperatura nepovratno denaturira enzime mikroorganizama i mikroorganizmi umiru.

SINTEZA PROTEINA

Za sintezu proteina, živi organizam mora imati sistem enzima sposobnih da vežu jednu aminokiselinu na drugu. Potreban je i izvor informacija koji bi odredio koje aminokiseline treba povezati. Budući da u tijelu postoje hiljade vrsta proteina, a svaki od njih se sastoji u prosjeku od nekoliko stotina aminokiselina, potrebne informacije moraju biti zaista ogromne. Pohranjuje se (slično kao što se zapis čuva na magnetnoj traci) u molekulima nukleinske kiseline koji čine gene.

Aktivacija enzima.

Polipeptidni lanac sintetiziran iz aminokiselina nije uvijek protein u svom konačnom obliku. Mnogi enzimi se prvo sintetiziraju kao neaktivni prekursori i postaju aktivni tek nakon što drugi enzim ukloni nekoliko aminokiselina s jednog kraja lanca. Neki od probavnih enzima, kao što je tripsin, sintetiziraju se u ovom neaktivnom obliku; ovi enzimi se aktiviraju u probavnom traktu kao rezultat uklanjanja terminalnog fragmenta lanca. Hormon insulin, čija se molekula u svom aktivnom obliku sastoji od dva kratka lanca, sintetiše se u obliku jednog lanca, tzv. proinsulin. Zatim se srednji dio ovog lanca uklanja, a preostali fragmenti se vežu jedni za druge, formirajući aktivnu molekulu hormona. Složeni proteini nastaju tek nakon što je određena hemijska grupa vezana za protein, a za to vezivanje često je potreban i enzim.

Metabolička cirkulacija.

Nakon hranjenja životinje aminokiselinama označenim radioaktivnim izotopima ugljika, dušika ili vodika, oznaka se brzo ugrađuje u njene proteine. Ako označene aminokiseline prestanu da ulaze u tijelo, tada se količina oznaka u proteinima počinje smanjivati. Ovi eksperimenti pokazuju da se dobijeni proteini ne pohranjuju u tijelu do kraja života. Svi su, uz nekoliko izuzetaka, u dinamičnom stanju, neprestano se razlažu do aminokiselina, a zatim ponovo sintetiziraju.

Neki proteini se razgrađuju kada ćelije umru i budu uništene. To se stalno događa, na primjer, s crvenim krvnim zrncima i epitelnim stanicama koje oblažu unutrašnju površinu crijeva. Osim toga, razgradnja i resinteza proteina također se dešavaju u živim stanicama. Začudo, manje se zna o razgradnji proteina nego o njihovoj sintezi. Ono što je, međutim, jasno je da su proteolitički enzimi uključeni u razgradnju, slično onima koji razlažu proteine ​​u aminokiseline u probavnom traktu.

Poluživot različitih proteina je različit - od nekoliko sati do više mjeseci. Jedini izuzetak su molekule kolagena. Jednom formirane, ostaju stabilne i ne obnavljaju se ili zamjenjuju. Međutim, s vremenom se mijenjaju neka njihova svojstva, a posebno elastičnost, a kako se ne obnavljaju, rezultat su i određene starosne promjene, poput pojave bora na koži.

sintetički proteini.

Hemičari su odavno naučili kako da polimeriziraju aminokiseline, ali se aminokiseline kombinuju nasumično, tako da proizvodi takve polimerizacije malo liče na prirodne. Istina, moguće je kombinirati aminokiseline određenim redoslijedom, što omogućava dobivanje nekih biološki aktivnih proteina, posebno inzulina. Proces je prilično kompliciran, a na taj način se mogu dobiti samo oni proteini čiji molekuli sadrže oko stotinu aminokiselina. Umjesto toga, poželjno je sintetizirati ili izolirati nukleotidnu sekvencu gena koja odgovara željenoj sekvenci aminokiselina, a zatim uvesti ovaj gen u bakteriju, koja će replikacijom proizvesti veliku količinu željenog proizvoda. Ova metoda, međutim, ima i svoje nedostatke.

PROTEINI I ISHRANA

Kada se proteini u tijelu razgrade na aminokiseline, ove aminokiseline se mogu ponovo koristiti za sintezu proteina. Istovremeno, same aminokiseline su podložne raspadanju, tako da se ne koriste u potpunosti. Takođe je jasno da tokom rasta, trudnoće i zarastanja rana, sinteza proteina mora biti veća od razgradnje. Tijelo kontinuirano gubi neke proteine; to su proteini kose, noktiju i površinskog sloja kože. Stoga, za sintezu proteina, svaki organizam mora dobiti aminokiseline iz hrane.

Izvori aminokiselina.

Zelene biljke sintetiziraju svih 20 aminokiselina koje se nalaze u proteinima iz CO2, vode i amonijaka ili nitrata. Mnoge bakterije su također u stanju sintetizirati aminokiseline u prisustvu šećera (ili nekog ekvivalenta) i fiksiranog dušika, ali šećer na kraju isporučuju zelene biljke. Kod životinja je sposobnost sinteze aminokiselina ograničena; oni dobijaju aminokiseline jedući zelene biljke ili druge životinje. U probavnom traktu apsorbirani proteini se razlažu na aminokiseline, potonje se apsorbiraju i od njih se izgrađuju proteini karakteristični za dati organizam. Nijedan od apsorbiranih proteina nije ugrađen u strukture tijela kao takve. Jedini izuzetak je da kod mnogih sisara dio majčinih antitijela može proći netaknut kroz placentu u fetalnu cirkulaciju, a kroz majčino mlijeko (posebno kod preživara) se prenijeti na novorođenče odmah nakon rođenja.

Potreba za proteinima.

Jasno je da za održavanje života tijelo mora primiti određenu količinu proteina iz hrane. Međutim, veličina ove potrebe ovisi o nizu faktora. Tijelu je potrebna hrana i kao izvor energije (kalorije) i kao materijal za izgradnju svojih struktura. Na prvom mjestu je potreba za energijom. To znači da kada u prehrani ima malo ugljikohidrata i masti, dijetetski proteini se ne koriste za sintezu vlastitih proteina, već kao izvor kalorija. Uz produženo gladovanje, čak se i vaši vlastiti proteini troše za zadovoljavanje energetskih potreba. Ako u prehrani ima dovoljno ugljikohidrata, onda se unos proteina može smanjiti.

balans azota.

U prosjeku cca. 16% ukupne mase proteina je dušik. Kada se aminokiseline koje čine proteine ​​razgrađuju, dušik koji se nalazi u njima izlučuje se iz tijela mokraćom i (u manjoj mjeri) fecesom u obliku različitih azotnih spojeva. Stoga je prikladno koristiti takav indikator kao ravnotežu dušika za procjenu kvalitete proteinske prehrane, tj. razlika (u gramima) između količine dušika unesenog u tijelo i količine azota izlučenog dnevno. Uz normalnu ishranu odrasle osobe, ove količine su jednake. U rastućem organizmu količina izlučenog azota je manja od količine dolaznog, tj. bilans je pozitivan. Sa nedostatkom proteina u ishrani, balans je negativan. Ako u ishrani ima dovoljno kalorija, a proteini u njoj potpuno nedostaju, tijelo štedi proteine. Istovremeno, metabolizam proteina se usporava, a ponovno korištenje aminokiselina u sintezi proteina se odvija što je moguće efikasnije. Međutim, gubici su neizbježni, a dušična jedinjenja se i dalje izlučuju urinom, a dijelom i izmetom. Količina azota koji se dnevno izluči iz organizma tokom proteinskog gladovanja može poslužiti kao mjera dnevnog nedostatka proteina. Prirodno je pretpostaviti da je unošenjem u ishranu količine proteina koja je ekvivalentna ovom nedostatku, moguće vratiti ravnotežu dušika. Međutim, nije. Nakon što dobije ovu količinu proteina, tijelo počinje manje efikasno da koristi aminokiseline, pa je potreban dodatni protein da bi se uspostavila ravnoteža dušika.

Ako količina proteina u prehrani premašuje ono što je potrebno za održavanje ravnoteže dušika, čini se da od toga nema štete. Višak aminokiselina jednostavno se koristi kao izvor energije. Posebno upečatljiv primjer su Eskimi, koji konzumiraju malo ugljikohidrata i oko deset puta više proteina nego što je potrebno za održavanje ravnoteže dušika. U većini slučajeva, međutim, korištenje proteina kao izvora energije nije korisno, jer možete dobiti mnogo više kalorija iz određene količine ugljikohidrata nego iz iste količine proteina. U siromašnim zemljama stanovništvo dobija potrebne kalorije iz ugljikohidrata i konzumira minimalnu količinu proteina.

Ako tijelo dobije potreban broj kalorija u obliku neproteinske hrane, tada je minimalna količina proteina koja održava ravnotežu dušika cca. 30 g dnevno. Otprilike isto toliko proteina sadrži četiri kriške hljeba ili 0,5 litara mlijeka. Nešto veća količina se obično smatra optimalnom; preporučuje se od 50 do 70 g.

Esencijalne aminokiseline.

Do sada se protein smatrao kao cjelina. U međuvremenu, da bi se odvijala sinteza proteina, u tijelu moraju biti prisutne sve potrebne aminokiseline. Neke od aminokiselina koje tijelo same životinje može sintetizirati. Nazivaju se zamjenjivima, jer ne moraju biti prisutni u ishrani, važno je samo da je općenito dovoljan unos proteina kao izvora dušika; zatim, uz nedostatak neesencijalnih aminokiselina, tijelo ih može sintetizirati na račun onih koje su prisutne u višku. Preostale "esencijalne" aminokiseline se ne mogu sintetizirati i moraju se unijeti hranom. Neophodni za ljude su valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin i arginin. (Iako se arginin može sintetizirati u tijelu, smatra se esencijalnom aminokiselinom jer novorođenčad i djeca u rastu proizvode ga nedovoljne količine. S druge strane, za osobu zrele dobi unos neke od ovih aminokiselina iz hrane može postati opciono.)

Ova lista esencijalnih aminokiselina je približno ista kod drugih kralježnjaka, pa čak i kod insekata. Nutritivna vrijednost proteina se obično određuje hranjenjem pacova koji rastu i praćenjem povećanja tjelesne težine životinja.

Nutritivna vrijednost proteina.

Nutritivnu vrijednost proteina određuje esencijalna aminokiselina koja je najnedostatnija. Ilustrujmo to primjerom. Proteini našeg tijela sadrže u prosjeku cca. 2% triptofana (po težini). Recimo da ishrana uključuje 10 g proteina koji sadrže 1% triptofana, te da u njoj ima dovoljno drugih esencijalnih aminokiselina. U našem slučaju, 10 g ovog defektnog proteina je u suštini ekvivalentno 5 g potpunog; preostalih 5 g može poslužiti samo kao izvor energije. Imajte na umu da se aminokiseline praktički ne pohranjuju u tijelu, a da bi se odvijala sinteza proteina, sve aminokiseline moraju biti prisutne istovremeno, efekat unosa esencijalnih aminokiselina može se otkriti samo ako sve uđu u telo u isto vreme.

Prosječan sastav većine životinjskih bjelančevina je blizak prosječnom sastavu proteina u ljudskom tijelu, pa je malo vjerovatno da ćemo se suočiti s nedostatkom aminokiselina ako je naša ishrana bogata namirnicama poput mesa, jaja, mlijeka i sira. Međutim, postoje proteini, poput želatine (proizvod denaturacije kolagena), koji sadrže vrlo malo esencijalnih aminokiselina. Biljni proteini, iako su bolji od želatine u tom smislu, takođe su siromašni esencijalnim aminokiselinama; posebno malo u njima lizina i triptofana. Međutim, čisto vegetarijanska ishrana nikako nije nezdrava, osim ako ne unosite nešto veću količinu biljnih proteina, dovoljnu da obezbedi organizam esencijalnim aminokiselinama. Najviše proteina nalazi se u biljkama u sjemenkama, posebno u sjemenu pšenice i raznih mahunarki. Mladi izdanci, kao što su špargle, takođe su bogati proteinima.

Sintetički proteini u ishrani.

Dodavanjem malih količina sintetičkih esencijalnih aminokiselina ili proteina bogatih njima nepotpunim proteinima, kao što su proteini kukuruza, može se značajno povećati nutritivna vrijednost ovih potonjih, tj. čime se povećava količina konzumiranih proteina. Druga mogućnost je uzgoj bakterija ili kvasaca na naftnim ugljovodonicima uz dodatak nitrata ili amonijaka kao izvora dušika. Ovako dobiveni mikrobni proteini mogu poslužiti kao hrana za živinu ili stoku, ili ih ljudi mogu direktno konzumirati. Treća, široko korištena, metoda koristi fiziologiju preživara. Kod preživara se u početnom dijelu želuca javlja tzv. U buragu postoje posebni oblici bakterija i protozoa koji defektne biljne proteine ​​pretvaraju u potpunije mikrobne proteine, a ovi se, nakon probave i apsorpcije, pretvaraju u životinjske proteine. Urea, jeftino sintetičko jedinjenje koje sadrži dušik, može se dodati u stočnu hranu. Mikroorganizmi koji žive u buragu koriste dušik uree za pretvaranje ugljikohidrata (kojih ima mnogo više u hrani) u proteine. Otprilike trećina ukupnog dušika u stočnoj hrani može doći u obliku uree, što u suštini znači, u određenoj mjeri, hemijsku sintezu proteina.

1. Sastav proteinskih molekula. Proteini su organske tvari čiji molekuli uključuju ugljik, vodonik, kisik i dušik, a ponekad i sumpor i druge kemijske elemente.
2. Struktura proteina. Proteini su makromolekule koje se sastoje od desetina ili stotina aminokiselina. Različite aminokiseline (oko 20 vrsta) koje čine proteine.
3. Specifičnost vrsta proteina - razlika između proteina koji čine organizme koji pripadaju različitim vrstama, određena brojem aminokiselina, njihovom raznolikošću, redoslijedom spojeva u proteinskim molekulima. Specifičnost proteina u različitim organizmima iste vrste razlog je odbacivanja organa i tkiva (tkivna nekompatibilnost) kada se transplantiraju sa jedne osobe na drugu.
4. Struktura proteina - složena konfiguracija proteinskih molekula u svemiru, podržana raznim hemijskim vezama - jonskim, vodoničnim, kovalentnim. Prirodno stanje proteina. Denaturacija je kršenje strukture proteinskih molekula pod utjecajem različitih faktora - zagrijavanja, zračenja, djelovanja kemikalija. Primjeri denaturacije: promjena svojstava proteina kada se jaja kuhaju, prijelaz proteina iz tekućeg u čvrsto stanje kada pauk gradi mrežu.
5. Uloga proteina u organizmu:

• katalitički. Proteini su katalizatori koji povećavaju brzinu kemijskih reakcija u stanicama tijela. Enzimi su biološki katalizatori;
• strukturalni. Proteini - elementi plazma membrane, kao i hrskavice, kosti, perje, nokti, kosa, sva tkiva i organi;
• energije. Sposobnost proteinskih molekula da oksidiraju uz oslobađanje energije neophodne za život tijela;
• kontraktilno. Aktin i miozin su proteini koji čine mišićna vlakna i osiguravaju njihovu kontrakciju zbog sposobnosti molekula ovih proteina da denaturiraju;
• motor. Kretanje brojnih jednoćelijskih organizama, kao i spermatozoida, uz pomoć cilija i bičaka, koji uključuju proteine;
• transport. Na primjer, hemoglobin je protein koji je dio crvenih krvnih stanica i osigurava prijenos kisika i ugljičnog dioksida;
• skladištenje. Akumulacija proteina u tijelu kao rezervnih nutrijenata, na primjer, u jajima, mlijeku, sjemenu biljaka;
• zaštitni. Antitijela, fibrinogen, trombin - proteini uključeni u razvoj imuniteta i zgrušavanja krvi;
• regulatorni. Hormoni su supstance koje, uz nervni sistem, obezbeđuju humoralnu regulaciju telesnih funkcija. Uloga hormona inzulina u regulaciji šećera u krvi.

1. Reprodukcija i njen značaj. Reprodukcija je reprodukcija sličnih organizama, koja osigurava postojanje vrsta dugi niz milenijuma, doprinosi povećanju broja jedinki vrste, kontinuitetu života. Aseksualno, spolno i vegetativno razmnožavanje organizama.
2. aseksualna reprodukcija - najstariji način. Aseksualna reprodukcija uključuje jedan organizam, dok spolna reprodukcija najčešće uključuje dvije jedinke. Biljke se razmnožavaju aseksualno putem spora, jedne specijalizovane ćelije. Razmnožavanje sporama algi, mahovina, preslice, klupske mahovine, paprati. Izbijanje spora iz biljaka, njihovo klijanje i razvoj novih ćerki organizama iz njih pod povoljnim uslovima. Smrt ogromnog broja spora koje padaju u nepovoljne uslove. Vjerovatnoća pojave novih organizama iz spora je mala, jer sadrže malo hranjivih tvari i sadnica ih apsorbira uglavnom iz okoline.
3. Vegetativno razmnožavanje - razmnožavanje biljaka uz pomoć vegetativnih organa: nadzemnih ili podzemnih izdanaka, dijelova korijena, lista, gomolja, lukovice. Učešće u vegetativnoj reprodukciji jednog organizma ili njegovog dela. Sličnost biljke kćeri sa majkom, jer nastavlja razvoj majčinog organizma. Veća efikasnost i rasprostranjenost vegetativnog razmnožavanja u prirodi, od djetinjstva

Antoine Francois de Fourcroix, osnivač proučavanja proteina

Proteini su identifikovani kao posebna klasa bioloških molekula u 18. veku kao rezultat rada francuskog hemičara Antoinea Fourcroixa i drugih naučnika, u kojima je zabeleženo svojstvo proteina da se koaguliraju (denaturiraju) pod uticajem toplote ili kiselina. . Proteini kao što su albumin ("bjelanjak"), fibrin (protein iz krvi) i gluten iz zrna pšenice su istraživani u to vrijeme. Holandski hemičar Gerrit Mulder analizirao je sastav proteina i pretpostavio da skoro svi proteini imaju sličnu empirijsku formulu. Termin "protein" za slične molekule predložio je 1838. švedski hemičar Jakob Berzelius. Mulder je također identificirao produkte razgradnje proteina - aminokiseline, a za jednu od njih (leucin), s malom marginom greške, odredio je molekulsku težinu - 131 daltona. Godine 1836. Mulder je predložio prvi model hemijske strukture proteina. Na osnovu teorije radikala, formulisao je koncept minimalne strukturne jedinice sastava proteina, C 16 H 24 N 4 O 5, koja je nazvana "protein", a teoriju - "teorija proteina". Kako su se gomilali novi podaci o proteinima, teorija je počela iznova biti kritizirana, ali se do kraja 1850-ih, uprkos kritikama, i dalje smatrala općeprihvaćenom.

Do kraja 19. stoljeća proučavana je većina aminokiselina koje čine proteine. Godine 1894. njemački fiziolog Albrecht Kossel iznio je teoriju da su aminokiseline osnovni gradivni blokovi proteina. Početkom 20. stoljeća njemački hemičar Emil Fischer je eksperimentalno dokazao da se proteini sastoje od ostataka aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Također je izvršio prvu analizu sekvence aminokiselina proteina i objasnio fenomen proteolize.

Međutim, središnja uloga proteina u organizmima nije prepoznata sve do 1926. godine, kada je američki hemičar James Sumner (kasnije nobelovac) pokazao da je enzim ureaza protein.

Teškoća izolacije čistih proteina otežavala je njihovo proučavanje. Stoga su prva istraživanja provedena korištenjem onih polipeptida koji su se mogli pročistiti u velikim količinama, odnosno proteina krvi, kokošjih jaja, raznih toksina i probavnih/metaboličkih enzima koji se oslobađaju nakon klanja. Krajem 1950-ih, kompanija Armor Hot Dog Co. uspio pročistiti kilogram goveđe pankreasne ribonukleaze A, koja je postala eksperimentalni objekt za mnoge naučnike.

Ideju da je sekundarna struktura proteina rezultat formiranja vodoničnih veza između aminokiselina predložio je William Astbury 1933. godine, ali se Linus Pauling smatra prvim naučnikom koji je uspješno predvidio sekundarnu strukturu proteina. Kasnije je Walter Kauzman, oslanjajući se na rad Kai Linderström-Langa, dao značajan doprinos razumijevanju zakona formiranja tercijarne strukture proteina i uloge hidrofobnih interakcija u ovom procesu. Godine 1949. Fred Sanger je odredio aminokiselinsku sekvencu inzulina, pokazujući na taj način da su proteini linearni polimeri aminokiselina, a ne njihovi razgranati (kao u nekim šećerima) lanci, koloidi ili cikloli. Prve proteinske strukture zasnovane na difrakciji rendgenskih zraka jednog atoma dobivene su 1960-ih i NMR-om 1980-ih. U 2006. godini, Protein Data Bank je sadržavala oko 40.000 proteinskih struktura.

U 21. veku proučavanje proteina je prešlo na kvalitativno novi nivo, kada se ne proučavaju samo pojedinačni pročišćeni proteini, već i istovremena promena broja i posttranslacione modifikacije velikog broja proteina pojedinih ćelija, tkiva. ili organizme. Ova oblast biohemije naziva se proteomika. Uz pomoć bioinformatičkih metoda postalo je moguće ne samo obraditi podatke rendgenske strukturne analize, već i predvidjeti strukturu proteina na osnovu njegove aminokiselinske sekvence. Trenutno se krioelektronska mikroskopija velikih proteinskih kompleksa i predviđanje malih proteina i domena velikih proteina korištenjem kompjuterskih programa približava razlučivanju struktura na atomskom nivou u preciznosti.

Svojstva

Veličina proteina se može mjeriti u broju aminokiselina ili u daltonima (molekulska težina), češće zbog relativno velike veličine molekula u izvedenim jedinicama - kilodaltonima (kDa). Proteini kvasca u prosjeku se sastoje od 466 aminokiselina i imaju molekularnu težinu od 53 kDa. Najveći trenutno poznati protein, titin, komponenta je mišićnih sarkomera; Molekularna težina njegovih različitih izoforma varira od 3000 do 3700 kDa, sastoji se od 38 138 aminokiselina (u solijusu ljudskog mišića).

Proteini se razlikuju po stepenu rastvorljivosti u vodi, ali većina proteina je rastvorljiva u njoj. Nerastvorljivi su, na primjer, keratin (protein koji čini kosu, dlaku sisara, ptičje perje, itd.) i fibroin, koji je dio svile i paučine. Proteini se također dijele na hidrofilne i hidrofobne. Hidrofilni uključuju većinu proteina citoplazme, jezgra i međućelijske supstance, uključujući nerastvorljivi keratin i fibroin. Hidrofobni uključuju većinu proteina koji čine biološke membrane integralnih membranskih proteina koji stupaju u interakciju sa hidrofobnim membranskim lipidima (ovi proteini obično imaju male hidrofilne regije).

Denaturacija

Nepovratna denaturacija proteina kokošijeg jajeta pod uticajem visoke temperature

Kao opšte pravilo, proteini zadržavaju strukturu, a time i fizičko-hemijska svojstva, kao što je rastvorljivost u uslovima kao što su temperatura i na koje je organizam prilagođen. Promjena ovih uvjeta, kao što je zagrijavanje ili tretiranje proteina kiselinom ili alkalijom, rezultira gubitkom kvartarne, tercijarne i sekundarne strukture proteina. Gubitak prirodne strukture proteinom (ili drugim biopolimerom) naziva se denaturacija. Denaturacija može biti potpuna ili djelomična, reverzibilna ili nepovratna. Najpoznatiji slučaj ireverzibilne denaturacije proteina u svakodnevnom životu je priprema kokošjeg jajeta, kada pod uticajem visoke temperature vodotopivi prozirni protein ovalbumin postaje gust, nerastvorljiv i neproziran. Denaturacija je u nekim slučajevima reverzibilna, kao u slučaju taloženja (precipitacije) vodotopivih proteina sa amonijum solima, i koristi se kao način za njihovo prečišćavanje.

Jednostavni i složeni proteini

Osim peptidnih lanaca, mnogi proteini sadrže i neaminokiselinske fragmente, prema ovom kriteriju proteini se dijele u dvije velike grupe - jednostavne i složene proteine ​​(proteine). Jednostavni proteini sadrže samo lance aminokiselina, složeni proteini sadrže i ne-aminokiselinske fragmente. Ovi fragmenti neproteinske prirode u sastavu kompleksnih proteina nazivaju se "protetičke grupe". U zavisnosti od hemijske prirode protetskih grupa, među složenim proteinima razlikuju se sledeće klase:

• Glikoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke ugljikohidrata kao prostetičku grupu i njihovu podklasu, proteoglikani, sa mukopolisaharidnim prostetičkim grupama. Hidroksilne grupe serina ili treonina obično su uključene u formiranje veza s ostacima ugljikohidrata. Većina ekstracelularnih proteina, posebno imunoglobulina, su glikoproteini. U proteoglikanima, ugljikohidratni dio je ~95%; oni su glavna komponenta ekstracelularnog matriksa.
• Lipoproteini koji sadrže nekovalentno povezane lipide kao protetski dio. Lipoproteini formirani od proteina-apolipoproteina sa lipidima koji se vezuju za njih i obavljaju funkciju transporta lipida.
• Metaloproteini koji sadrže ne-hem koordinirane metalne ione. Među metaloproteinima postoje proteini koji obavljaju funkcije skladištenja i transporta (na primjer, feritin koji sadrži željezo i transferin) i enzimi (na primjer, karboanhidraza koja sadrži cink i razne superoksidne dismutaze koje kao aktivne centre sadrže ione bakra, mangana, željeza i drugih metala )
• Nukleoproteini koji sadrže nekovalentno povezanu DNK ili RNK, posebno kromatin koji čini hromozome, je nukleoprotein.
• Fosfoproteini koji sadrže kovalentno vezane ostatke fosforne kiseline kao prostetičku grupu. Hidroksilne grupe serina ili treonina su uključene u formiranje estarske veze sa fosfatom; fosfoproteini su, posebno, mlečni kazein.
• Hromoproteini su zbirni naziv za kompleksne proteine ​​sa obojenim prostetičkim grupama različite hemijske prirode. To uključuje mnoge proteine ​​sa porfirinskom prostetičkom grupom koja sadrži metal i koji obavljaju različite funkcije - hemoproteini (proteini koji sadrže hem - hemoglobin, citokrome, itd. kao prostetičku grupu), hlorofili; flavoproteini sa flavinskom grupom, itd.

struktura proteina

• Tercijarna struktura- prostorna struktura polipeptidnog lanca (skup prostornih koordinata atoma koji čine protein). Strukturno se sastoji od elemenata sekundarne strukture stabilizovanih različitim vrstama interakcija, u kojima hidrofobne interakcije igraju važnu ulogu. U stabilizaciji tercijarne strukture učestvuju:
  • kovalentne veze (između dva cisteinska ostatka - disulfidni mostovi);
  • jonske veze između suprotno nabijenih bočnih grupa aminokiselinskih ostataka;
  • vodonične veze;
  • hidrofilno-hidrofobne interakcije. Kada je u interakciji sa okolnim molekulima vode, proteinski molekul „teži“ da se sklupča tako da se nepolarne bočne grupe aminokiselina izoluju iz vodenog rastvora; polarne hidrofilne bočne grupe pojavljuju se na površini molekule.

• Kvartarna struktura (ili podjedinica, domen) - međusobni raspored nekoliko polipeptidnih lanaca kao dijela jednog proteinskog kompleksa. Proteinski molekuli koji čine protein kvartarne strukture formiraju se odvojeno na ribosomima i tek nakon završetka sinteze formiraju zajedničku supramolekularnu strukturu. Protein kvaternarne strukture može sadržavati identične i različite polipeptidne lance. Isti tipovi interakcija učestvuju u stabilizaciji kvartarne strukture kao i u stabilizaciji tercijarne. Supramolekularni proteinski kompleksi mogu se sastojati od desetina molekula.

Proteinsko okruženje

Različiti načini prikazivanja trodimenzionalne strukture proteina koristeći enzim trioza fosfat izomerazu kao primjer. Na lijevoj strani - model "šipke", sa slikom svih atoma i veza između njih; elementi su prikazani u bojama. U sredini su prikazani strukturni motivi, α-heliksa i β-limovi. Desno je kontaktna površina proteina, izgrađena uzimajući u obzir van der Waalsove radijuse atoma; boje pokazuju karakteristike aktivnosti sajtova

Prema opštem tipu strukture, proteini se mogu podeliti u tri grupe:

Formiranje i održavanje strukture proteina u živim organizmima

Sposobnost proteina da obnove ispravnu trodimenzionalnu strukturu nakon denaturacije omogućila je postavljanje hipoteze da su sve informacije o konačnoj strukturi proteina sadržane u njegovoj aminokiselinskoj sekvenci. Danas je općeprihvaćena teorija da, kao rezultat evolucije, stabilna konformacija proteina ima minimalnu slobodnu energiju u poređenju s drugim mogućim konformacijama tog polipeptida.

Ipak, u ćelijama postoji grupa proteina čija je funkcija da obezbede obnavljanje strukture proteina nakon oštećenja, kao i stvaranje i disocijaciju proteinskih kompleksa. Ovi proteini se nazivaju šaperoni. Koncentracija mnogih šaperona u ćeliji raste s naglim porastom temperature okoline, pa pripadaju Hsp grupi (eng. proteini toplotnog šoka- proteini toplotnog šoka). Važnost normalnog funkcioniranja šaperona za funkcioniranje tijela može se ilustrovati na primjeru α-kristalinskog šaperona, koji je dio ljudskog sočiva. Mutacije ovog proteina dovode do zamućenja sočiva zbog agregacije proteina i, kao rezultat, katarakte.

Sinteza proteina

Hemijska sinteza

Kratki proteini se mogu sintetizirati kemijski korištenjem grupe metoda koje koriste organsku sintezu - na primjer, hemijska ligacija. Većina metoda kemijske sinteze odvija se u smjeru od C-terminala do N-terminala, za razliku od biosinteze. Tako je moguće sintetizirati kratki imunogeni peptid (epitop), koji se koristi za dobivanje antitijela injekcijom u životinje, ili za dobijanje hibridoma; kemijska sinteza se također koristi za proizvodnju inhibitora određenih enzima. Hemijska sinteza omogućava uvođenje umjetnih, odnosno aminokiselina koje se ne nalaze u običnim proteinima - na primjer, pričvršćivanje fluorescentnih oznaka na bočne lance aminokiselina. Međutim, hemijske metode sinteze su neefikasne kada su proteini duži od 300 aminokiselina; osim toga, umjetni proteini mogu imati pogrešnu tercijarnu strukturu i nema posttranslacijskih modifikacija u amino kiselinama umjetnih proteina.

Biosinteza proteina

Univerzalni način: ribosomska sinteza

Proteine ​​sintetiziraju živi organizmi iz aminokiselina na osnovu informacija kodiranih u genima. Svaki protein se sastoji od jedinstvene sekvence aminokiselina, koja je određena nukleotidnom sekvencom gena koji kodira ovaj protein. Genetski kod se sastoji od troslovnih "riječi" koje se nazivaju kodoni; svaki kodon je odgovoran za vezivanje jedne aminokiseline na protein: na primjer, kombinacija AUG odgovara metioninu. Pošto se DNK sastoji od četiri tipa nukleotida, ukupan broj mogućih kodona je 64; a pošto se u proteinima koristi 20 aminokiselina, mnoge aminokiseline su specificirane sa više od jednog kodona. Geni koji kodiraju proteine ​​se prvo transkribiraju u nukleotidnu sekvencu RNA (mRNA) pomoću proteina RNA polimeraze.

Proces sinteze proteina zasnovan na molekuli mRNA naziva se translacija. Tokom početne faze biosinteze proteina, inicijacije, kodon metionina se obično prepoznaje kao mala podjedinica ribozoma, za koju je vezana RNK za prijenos metionina (tRNA) pomoću faktora inicijacije proteina. Nakon prepoznavanja startnog kodona, velika podjedinica se pridružuje maloj podjedinici i počinje druga faza translacije - elongacija. Svakim pomicanjem ribozoma od 5" do 3" kraja mRNA, jedan kodon se očitava kroz formiranje vodikovih veza između tri nukleotida (kodon) mRNA i komplementarnog antikodona prijenosne RNK na koju vezana je odgovarajuća aminokiselina. Sintezu peptidne veze katalizira ribosomalna RNK (rRNA), koja formira centar peptidil transferaze ribozoma. Ribosomalna RNA katalizira formiranje peptidne veze između posljednje amino kiseline rastućeg peptida i aminokiseline vezane za tRNA, postavljajući atome dušika i ugljika u položaj koji je povoljan za reakciju. Enzimi aminoacil-tRNA sintetaze vezuju aminokiseline na svoje tRNA. Treća i posljednja faza translacije, terminacija, događa se kada ribosom dostigne stop kodon, nakon čega faktori terminacije proteina hidroliziraju posljednju tRNA iz proteina, zaustavljajući njegovu sintezu. Dakle, u ribosomima se proteini uvijek sintetiziraju od N- do C-terminusa.

Neribozomska sinteza

Posttranslacijska modifikacija proteina

Nakon što se translacija završi i protein se oslobodi iz ribozoma, aminokiseline u polipeptidnom lancu prolaze kroz različite hemijske modifikacije. Primjeri posttranslacijskih modifikacija su:

• vezivanje različitih funkcionalnih grupa (acetil-, metil- i fosfatne grupe);
• dodatak lipida i ugljikovodika;
• promjena standardnih aminokiselina u nestandardne (formiranje citrulina);
• formiranje strukturnih promjena (formiranje disulfidnih mostova između cisteina);
• uklanjanje dijela proteina kako na početku (signalna sekvenca), tako iu nekim slučajevima u sredini (insulin);
• dodavanje malih proteina koji utiču na razgradnju proteina (sumoilacija i ubikvitinacija).

U ovom slučaju, tip modifikacije može biti i univerzalan (dodatak lanaca koji se sastoje od monomera ubikvitina služi kao signal za razgradnju ovog proteina od strane proteasoma) i specifičan za ovaj protein. Istovremeno, isti protein može biti podvrgnut brojnim modifikacijama. Dakle, histoni (proteini koji čine hromatin u eukariotima) u različitim uslovima mogu proći do 150 različitih modifikacija.

Funkcije proteina u tijelu

Kao i druge biološke makromolekule (polisaharidi, lipidi) i nukleinske kiseline, proteini su esencijalne komponente svih živih organizama, uključeni su u većinu životnih procesa ćelije. Proteini provode metabolizam i energetske transformacije. Proteini su dio ćelijskih struktura – organela, izlučuju se u ekstracelularni prostor za razmjenu signala između stanica, hidrolizu hrane i stvaranje međućelijske tvari.

Treba napomenuti da je klasifikacija proteina prema njihovoj funkciji prilično proizvoljna, jer kod eukariota isti protein može obavljati više funkcija. Dobro proučen primjer takve multifunkcionalnosti je lizil-tRNA sintetaza, enzim iz klase aminoacil-tRNA sintetaza, koji ne samo da veže lizin za tRNA, već i regulira transkripciju nekoliko gena. Proteini obavljaju mnoge funkcije zbog svoje enzimske aktivnosti. Dakle, enzimi su motorni protein miozin, regulatorni proteini protein kinaze, transportni protein natrijum-kalijum adenozin trifosfataza, itd.

katalitička funkcija

Najpoznatija uloga proteina u tijelu je kataliza raznih kemijskih reakcija. Enzimi su grupa proteina sa specifičnim katalitičkim svojstvima, odnosno svaki enzim katalizuje jednu ili više sličnih reakcija. Enzimi kataliziraju reakcije cijepanja složenih molekula (katabolizam) i njihovu sintezu (anabolizam), kao i replikaciju i popravku DNK i sintezu RNA šablona. Poznato je nekoliko hiljada enzima; među njima, kao što je, na primjer, pepsin razgrađuje proteine ​​u procesu probave. U procesu posttranslacijske modifikacije, neki enzimi dodaju ili uklanjaju hemijske grupe na drugim proteinima. Poznato je oko 4.000 reakcija kataliziranih proteinima. Ubrzanje reakcije kao rezultat enzimske katalize ponekad je ogromno: na primjer, reakcija katalizirana enzimom orotat karboksilazom odvija se 10 17 puta brže od nekatalizirane (78 miliona godina bez enzima, 18 milisekundi uz učešće enzima). Molekule koje se vežu za enzim i mijenjaju se kao rezultat reakcije nazivaju se supstrati.

Iako se enzimi obično sastoje od stotina aminokiselina, samo mali dio njih stupa u interakciju sa supstratom, a još manje - u prosjeku 3-4 aminokiseline, često smještene daleko jedna od druge u primarnoj sekvenci aminokiselina - direktno su uključene u kataliza. Dio enzima koji vezuje supstrat i sadrži katalitičke aminokiseline naziva se aktivno mjesto enzima.

strukturalna funkcija

Zaštitna funkcija

Postoji nekoliko vrsta zaštitnih funkcija proteina:

Regulatorna funkcija

Mnogi procesi unutar ćelija regulirani su proteinskim molekulima, koji ne služe ni kao izvor energije ni kao građevni materijal za ćeliju. Ovi proteini regulišu transkripciju, translaciju, spajanje, kao i aktivnost drugih proteina, itd. Proteini obavljaju regulatornu funkciju ili zbog enzimske aktivnosti (na primjer, protein kinaze), ili zbog specifičnog vezivanja za druge molekule, koje obično utiče na interakciju sa ovim molekulima enzima.

Hormoni se prenose krvlju. Većina životinjskih hormona su proteini ili peptidi. Vezanje hormona za receptor je signal koji pokreće odgovor u ćeliji. Hormoni reguliraju koncentraciju tvari u krvi i stanicama, rast, reprodukciju i druge procese. Primjer takvih proteina je inzulin, koji regulira koncentraciju glukoze u krvi.

Ćelije međusobno komuniciraju pomoću signalnih proteina koji se prenose kroz međućelijsku supstancu. Takvi proteini uključuju, na primjer, citokine i faktore rasta.

transportna funkcija

Rezervna (rezervna) funkcija proteina

Ovi proteini uključuju takozvane rezervne proteine, koji se pohranjuju kao izvor energije i materije u biljnim sjemenkama i životinjskim jajima; proteini tercijarne ljuske jajeta (ovalbumini) i glavni protein mleka (kazein) takođe obavljaju uglavnom nutritivnu funkciju. Brojni drugi proteini se koriste u tijelu kao izvor aminokiselina, koje su pak prekursori biološki aktivnih tvari koje reguliraju metaboličke procese.

Funkcija receptora

Proteinski receptori mogu biti locirani u citoplazmi ili integrirani u ćelijsku membranu. Jedan dio receptorske molekule percipira signal, a to je najčešće hemijska supstanca, au nekim slučajevima - svjetlost, mehaničko djelovanje (na primjer istezanje) i druge podražaje. Kada se signal primijeni na određeni dio molekula - receptorski protein - dolazi do njegovih konformacijskih promjena. Kao rezultat toga, mijenja se konformacija drugog dijela molekule, koji prenosi signal drugim ćelijskim komponentama. Postoji nekoliko signalnih mehanizama. Neki receptori katalizuju specifičnu hemijsku reakciju; drugi služe kao jonski kanali koji se otvaraju ili zatvaraju kada se primijeni signal; drugi specifično vezuju intracelularne molekule glasnika. U membranskim receptorima, dio molekula koji se vezuje za signalni molekul nalazi se na površini ćelije, a domen za prijenos signala je unutra.

Funkcija motora (motora).

Aminokiseline koje životinje ne mogu sintetizirati nazivaju se esencijalnim. Ključni enzimi u biosintetskim putevima, kao što je aspartat kinaza, koja katalizira prvi korak u formiranju lizina, metionina i treonina iz aspartata, nedostaju kod životinja.

Životinje uglavnom dobijaju aminokiseline iz proteina u svojoj hrani. Proteini se razgrađuju tokom probave, koja obično počinje denaturacijom proteina stavljanjem u kiselu sredinu i hidrolizacijom enzimima zvanim proteaze. Neke od aminokiselina dobivenih probavom koriste se za sintezu tjelesnih proteina, dok se ostale pretvaraju u glukozu kroz proces glukoneogeneze ili se koriste u Krebsovom ciklusu. Upotreba proteina kao izvora energije posebno je važna u uslovima gladovanja, kada kao izvor energije služe sopstveni proteini organizma, posebno mišići. Aminokiseline su takođe važan izvor azota u ishrani organizma.

Ne postoje jedinstvene norme za ljudsku potrošnju proteina. Mikroflora debelog crijeva sintetizira aminokiseline koje se ne uzimaju u obzir pri sastavljanju proteinskih normi.

Protein Biophysics

Fizička svojstva proteina su veoma složena. U prilog hipotezi o proteinu kao uređenom “kristalnom sistemu” – “aperiodičnom kristalu” – svjedoče podaci analize difrakcije rendgenskih zraka (do rezolucije od 1 angstroma), visoka gustina pakiranja, kooperativnost proces denaturacije i druge činjenice.

U prilog drugoj hipotezi, svojstva proteina nalik tekućini u procesima intraglobularnih kretanja (model ograničenog skakanja ili kontinuirane difuzije) dokazana su eksperimentima rasejanja neutrona, Mössbauerove spektroskopije i Rayleighovog raspršenja Mössbauerovog zračenja.

Metode studija

Nekoliko metoda se koristi za određivanje količine proteina u uzorku:

• Spektrofotometrijska metoda

vidi takođe

Bilješke

1. Sa hemijske tačke gledišta, svi proteini su polipeptidi. Međutim, kratki, dužine manje od 30 aminokiselina, polipeptidi, posebno hemijski sintetisani, ne mogu se nazvati proteinima.
2. Muirhead H., Perutz M. Struktura hemoglobina. Trodimenzionalna Fourierova sinteza smanjenog humanog hemoglobina pri rezoluciji 5,5 A // Priroda: časopis. - 1963. - T. 199. - Br. 4894. - S. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. Trodimenzionalni model molekule mioglobina dobiven rendgenskom analizom // Priroda: časopis. - 1958. - T. 181. - Br. 4610. - S. 662-666.
4. Lester, Henri."Bercelius, Johns Jacob". Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner's Sons. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Yu. A. Ovchinnikov. Bioorganska hemija. - Prosvjeta, 1987.
6. Proteini // Hemijska enciklopedija. - Sovjetska enciklopedija, 1988.
7. N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen."Evolution", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007. - str. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. Nobelovo predavanje F. Sangera
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). "Titin, ogroman, elastičan sarkomerni protein s vjerovatnom ulogom u morfogenezi." bioeseji 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 - pepsin A
11. S J Singer. Struktura i umetanje integralnih proteina u membrane. Godišnji pregled biologije ćelije. Tom 6, stranica 247-296. 1990
12. Strayer L. Biohemija u 3 toma. - M.: Mir, 1984
13. Selenocistein je primjer nestandardne aminokiseline.
14. B. Lewin. Geni. - M., 1987. - 544 str.
15. Lehninger A. Osnovi biohemije, u 3 toma. - M.: Mir, 1985.
16. Predavanje 2
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "Principi koji upravljaju savijanjem proteinskih lanaca". Nauka 181 : 223-229. Nobelovo predavanje. Autor je, zajedno sa Stanfordom Mooreom i Williamom Steinom, dobio Nobelovu nagradu za hemiju za "proučavanje ribonukleaze, posebno odnosa između aminokiselinske sekvence [enzima] i [njegove] biološki aktivne konformacije."
19. Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). "Molekularni pratioci". Annu. Rev. Biochem. 60 : 321-347.

Kao što znate, proteini su neophodna i osnovna komponenta svakog živog organizma. Oni su odgovorni za metabolizam i pretvorbu energije, koji su neraskidivo povezani s gotovo svim životnim procesima. velika većina tkiva i organa životinja i ljudi, kao i više od 50% svih mikroorganizama, uglavnom se sastoje od proteina (od 40% do 50%). Istovremeno, u biljnom svijetu ih je manje u odnosu na prosječnu vrijednost, au životinjskom - više. Međutim, hemijski sastav proteina za mnoge ljude je još uvijek nepoznat. Prisjetimo se još jednom šta je unutar ovih makromolekula

Proteinski sastav

Ova supstanca sadrži u prosjeku približno 50-55% ugljika, 15-17% dušika, 21-23% kisika, 0,3-2,5% sumpora. Pored navedenih glavnih komponenti, proteini ponekad sadrže elemente čija je specifična težina vrlo mala. Prije svega, to su fosfor, željezo, jod, bakar i još neki mikro i makro elementi. Zanimljivo je da je koncentracija dušika najkonzistentnija, dok sadržaj ostalih ključnih komponenti može varirati. Opisujući sastav proteina, treba napomenuti da se radi o nepravilnom polimeru, izgrađenom od ostataka koji se u vodenom rastvoru pri neutralnom pH može u najopštijem obliku napisati kao NH3 + CHRCOO-.

Između sebe, ove "cigle" su povezane amidnom vezom između karboksilnih i aminskih grupa. Ukupno je u prirodi identifikovano oko hiljadu različitih proteina. Ova klasa uključuje antitijela, enzime, mnoge hormone i druge aktivne biološke supstance. Iznenađujuće, uz svu ovu raznolikost, sastav proteina ne može uključivati ​​više od 30 različitih od kojih su najpopularniji. Samo 22 od njih se nalaze u ljudskom tijelu, dok se ostali jednostavno ne apsorbiraju i izlučuju. Osam aminokiselina iz ove grupe smatra se esencijalnim. To su leucin, metionin, izoleucin, lizin, fenilalanin, triptofan, treonin i valin. Naše tijelo ih ne može samostalno sintetizirati, pa je stoga potreban njihov unos izvana.

Ostalo (taurin, arginin, glicin, karnitin, asparagin, histidin, cistein, glutamin, alanin, ornitin, tirozin, prolin, serin, cistin) može sam stvoriti. Stoga su ove aminokiseline klasifikovane kao neesencijalne. U zavisnosti od prisustva prve grupe proteina u sastavu, kao i od stepena njegove apsorpcije u organizmu, protein se deli na potpune i inferiorne. Prosječan dnevni unos ove supstance za osobu kreće se od 1 do 2 grama po kilogramu tjelesne težine. Istovremeno, sjedeći ljudi trebaju se pridržavati donje granice ovog raspona, a sportisti - gornje.

Kako proučiti sastav proteina

Za proučavanje ovih tvari uglavnom se koristi metoda hidrolize. Protein od interesa se zagreva sa razblaženom hlorovodoničnom kiselinom (6-10 mol/l) na 100°C do 1100°C. Kao rezultat toga, razbiće se u mješavinu aminokiselina, iz kojih su pojedine aminokiseline već izolirane. Trenutno se za protein koji se proučava koristi papirna hromatografija, kao i hromatografija sa izmenom jona. Postoje čak i posebni automatski analizatori koji lako određuju koje aminokiseline nastaju kao rezultat raspadanja.