Proteiinien määrä eri solutyypeissä. Mitä ovat proteiinit. Proteiinit: yleinen käsite

Proteiini on kasvi- tai eläinperäinen orgaaninen ravintoaine, jota tarvitaan ihmiskehon solujen kasvuun ja uusiutumiseen. Se toimii kudosten rakennusmateriaalina, sitä löytyy lihaksista, sisäelimistä, luista ja ihosta. Proteiini säätelee koko organismin toimintaa, tarjoaa sille hyödyllisiä aineita.

Proteiini koostuu eri aminohappojen ketjuista, jotka on yhdistetty kovalenttisella peptidisidoksella. Tuloksena olevat muodostelmat muodostavat makromolekyylejä, joilla on eripituisia ja -muotoisia. Luonnossa on noin 80 aminohappoa, joista syntyy rajattomasti erilaisia ​​yhdisteitä.

Muodostettujen makromolekyylien koostumus sisältää useimmiten sellaisia ​​kemiallisia alkuaineita kuin: hiili, vety, happi, typpi. Harvemmin - rikki ja fosfori. Jokaisella proteiiniyhdistetyypillä on erityinen rakenne. Sen avulla voidaan arvioida aineen koostumusta, muotoa ja komponenttien välisiä sidoksia.

proteiinin rakenne	Kuvaus
Ensisijainen	Määrittää ketjun aminohappojen koostumuksen ja kytkentäsekvenssin.
Toissijainen	Polypeptidiketjun avaruudellinen muoto osoittaa, miten se kiertyy vetysidosten muodostumisen vuoksi. Ne voivat esiintyä sekä yhden ketjun sisällä että muiden ketjujen välillä.
Tertiäärinen	Se on kolmiulotteinen kierretty heliksi, jonka muodostavat ja pitävät disulfidisillat.
Kvaternaari	Tällainen yhteys voi sisältää useita peptidiketjuja, jotka on yhdistetty toisiinsa vety- tai ionisidoksilla.

Kaikkien luonnossa esiintyvien proteiinien ominaisuudet riippuvat niiden primäärirakenteesta. Se on yksilöllinen, kantaa perinnöllistä tietoa ja säilyy sukupolvien ajan.

Millainen on proteiini?

Proteiinin tehtävänä ihmiskehossa on organisoida aineenvaihdunta- ja fysiologisia prosesseja, ylläpitää elimistön immuunijärjestelmää, varmistaa elinten kasvu ja kehitys sekä elvyttää soluja.

22 aminohappoa osallistuu ihmisen proteiinisynteesiin. Näistä 12 kpl. Nämä ovat ei-välttämättömiä aminohappoja, joita keho voi syntetisoida.

Loput 10 kpl. ovat välttämättömiä, niitä saa vain ruoasta. Riittämättömällä määrällä niitä voi esiintyä uupumusta, vastustuskyvyn heikkenemistä ja hormonitason muutoksia.

Kaikki proteiiniyhdisteet on jaettu kahteen suureen ryhmään:

• Täydelliset proteiinit ovat yhdisteitä, jotka sisältävät kaikki välttämättömät aminohapot.
• Epätäydellisten proteiinien koostumukselle on ominaista kaikkien niiden sisältämien välttämättömien aminohappojen epätäydellinen pitoisuus.

Proteiinin arvo riippuu sen ainesosista. Mitä täydellisempiä proteiineja se sisältää, sitä enemmän siitä on hyötyä.

Proteiinin tehtävät kehossa

Synteesin tuloksena saadut proteiiniyhdisteet voidaan jakaa useisiin ryhmiin. Jokainen niistä suorittaa omia erityistoimintojaan, jotka säätelevät kehon toimintaa.

katalyyttinen toiminta

Yksi proteiinien tärkeimmistä tehtävistä on katalyyttinen toiminta. Biologisten katalyyttien, joita kutsutaan entsyymeiksi, toiminnan avulla tapahtuu moninkertaistaa elävässä solussa tapahtuvien kemiallisten reaktioiden nopeus.

Proteiinin roolia ihmiskehossa ei voi yliarvioida. Se suorittaa elimistölle tärkeitä toimintoja, erityisesti katalyyttisiä.

Entsyymit ovat suurin proteiiniluokka, niitä on yli 2000. Ne tarjoavat kaikki kehon aineenvaihduntaprosessit.

rakenteellinen toiminto

Tietty ryhmä proteiineja osallistuu rakenteellisen toiminnon suorittamiseen. Ne osallistuvat solu- ja ekstrasellulaaristen rakenteiden muodostumiseen, tarjoavat kudosten lujuuden ja joustavuuden.

Nämä proteiinit ovat:

• Keratiinia, jota löytyy kynsistä, hiuksista.
• Kollageeni, joka on side- ja luukudoksen perusta.
• Elastiini on nivelsiteiden osa.

Suojaustoiminto

Proteiinilla on kyky suojata henkilöä viruksilta, bakteereilta ja myrkkyiltä, ​​jotka pääsevät kehoon. Tällaisten yhdisteiden roolia suorittavat immuunijärjestelmän syntetisoimat vasta-aineet. Ne sitovat vieraita aineita, joita kutsutaan antigeeneiksi ja neutraloivat niiden toiminnan.

Toinen proteiinien suojaava vaikutus ilmenee joidenkin niiden ryhmien kyvyssä veren hyytymiseen. Fibrinogeenin ja trombiinin toiminnan seurauksena syntyy hyytymä, joka suojaa henkilöä verenhukasta.

Sääntelytoiminto

Erillinen proteiiniyhdisteiden luokka vastaa säätelytoiminnasta. Tämän suunnan proteiinit säätelevät aineenvaihduntaa, solujen liikettä, sen kehitystä ja muuntumista.

Tämä johtuu entsyymien liikkuvuudesta tai niiden yhdistämisestä muihin aineisiin. Esimerkkejä tällaisista yhdisteistä ovat: glukagoni, tyroksiini, somatotropiini.

Signaalitoiminto

Yhdisteiden signalointitoiminto perustuu tietyn proteiiniryhmän toimintaan, joka välittää erilaisia ​​signaaleja kehon solujen tai elinten välillä. Ne myötävaikuttavat kehossa tapahtuvien pääprosessien säätelyyn. Esimerkiksi aine, kuten Insuliini tarjoaa tarvittavan glukoositason veressä.

Solujen vuorovaikutus keskenään tapahtuu signaaliproteiiniyhdisteiden avulla. Nämä ovat sytokiinejä ja kasvutekijöitä.

kuljetustoiminto

Tämäntyyppinen proteiini osallistuu aktiivisesti aineiden kuljettamiseen solukalvojen läpi paikasta toiseen. Esimerkiksi hemoglobiini, joka on osa punasoluja, kuljettaa happea keuhkoista muihin kehon elimiin ja lähettää niistä takaisin hiilidioksidia.

Proteiinilipoproteiini kuljettaa rasvoja maksasta, insuliini kuljettaa glukoosia kudoksiin ja myoglobiini luo happea lihaksissa.

Vara (vara)toiminto

Normaalisti proteiini ei kerry elimistöön. Poikkeuksena ovat sellaiset yhdisteet: munan sisältämä albumiini ja vuohenmaidosta löytyvä kaseiini. Lisäksi hemoglobiinin hajoamisen aikana rauta muodostaa proteiinin kanssa monimutkaisen yhdisteen, joka voidaan myös tallettaa varaan.

Reseptorin toiminto

Tämän tyyppistä proteiinia löytyy sytoplasmasta tai reseptorikalvoista. He pystyvät vastaanottamaan, viivyttämään ja lähettämään ulkoisesta ärsykkeestä peräisin olevia signaaleja soluun.

Esimerkkejä tällaisista yhdisteistä ovat:

• opsiini;
• fytokromi;
• proteiinikinaasi.

Moottorin (moottorin) toiminto

Tietyt proteiinityypit antavat keholle kyvyn liikkua. Heidän toinen tärkeä tehtävänsä on muuttaa solujen ja subsellulaaristen hiukkasten muotoa. Tärkeimmät motorisista toiminnoista vastaavat yhdisteet ovat aktiinit ja myosiinit.

Heidän työnsä seurauksena kaikki kehon lihakset supistuvat ja rentoutuvat, sisäelinten liikkuminen.

Proteiininormit ihmiskehossa

Proteiinin rooli ihmiskehossa on välttämätön välttämättömien ravintoaineiden tarjoamiseksi kehon soluille. Täydellisiä proteiineja sisältävien elintarvikkeiden riittämätön kulutus voi johtaa kehon peruselintoimintojen häiriintymiseen.

Ruoassa kulutetun proteiinin määrä riippuu terveydentilasta, henkilön iästä ja aktiivisuudesta. Tämän aineen yksilöllinen intoleranssi tunnetaan.

Aikuisille

Koska proteiinia ei voi kertyä elimistöön ja sen ylimäärä voi olla haitallista, tarvitaan tietty määrä proteiinia joka päivä. Tätä varten sinun on tiedettävä päivittäinen proteiinin saanti.

Eri maiden tutkijat tekevät tutkimusta optimaalisen päivittäisen proteiinisaannin määrittämiseksi. Nämä luvut ovat epäjohdonmukaisia. Venäläiset ravitsemusasiantuntijat suosittelevat kuluttamista 1,0 - 1,2 g - 1 kg ihmisen painoa kohti. Amerikkalaiset lääkärit nostavat tämän luvun 1,6 grammaan 1 painokiloa kohti.

On parasta käyttää keskiarvoja. Tässä tapauksessa istuvaa elämäntapaa noudattava aikuinen tarvitsee 1,2-1,3 g proteiinia päivässä 1 painokiloa kohden. Jos henkilö painaa 80 kg, hänen tulisi kuluttaa noin 100 g proteiinia päivässä. Fyysistä työtä tekevien ihmisten on nostettava proteiinin saanti 1,5 grammaan painokiloa kohden.

Lapsille

Lapset tarvitsevat proteiinia oikeanlaiseen kehitykseen ja kasvuun, joten sen tarve on paljon suurempi kuin aikuisen. Varhaisimmalla iällä proteiinin päivittäinen saanti on 3-4 g painokiloa kohden. Kouluikäisille lapsille tämä määrä on hieman pienempi, se vaihtelee 2-3 g proteiinia 1 painokiloa kohti päivässä.

Korkealaatuisia proteiineja sisältävät maitotuotteet ovat erityisen hyödyllisiä lapsille. Nuoret organismit sulavat ne hyvin ja imevät ne helposti.

Kun laihduttaa

Monet tunnetut ruokavaliot perustuvat proteiiniravintoon. Ihmisten, jotka haluavat laihtua, on sisällytettävä ruokavalioonsa enemmän proteiinia sisältäviä ruokia. Proteiinin päivittäinen saanti tulee nostaa 1,5 grammaan 1 kg ihmisen painoa kohti.

Terveysongelmiin

Monet terveysongelmat syntyvät ihmisillä, jotka saavat vähän proteiinia. Joskus hyvinvoinnin parantamiseksi riittää, että ihminen tasapainottaa ruokavalionsa, sisällyttää ruokavalioonsa enemmän proteiinipitoisia ruokia.

Ravitsemusasiantuntijat ovat eri mieltä siitä, kuinka paljon proteiinia sairastavien ihmisten tulisi kuluttaa. Maksan ja munuaisten sairauksissa asiantuntijat suosittelevat vähentämään proteiinin saantia 0,7 grammaan 1 painokiloa kohden niiden kuormituksen vähentämiseksi. Joka tapauksessa hoitavan lääkärin tulee määrätä potilaalle tarvittava ruokavalio erikseen.

Urheilijoille

Urheilevat ihmiset tarvitsevat suuren määrän proteiinia lihasten rakentamiseen ja voiman lisäämiseen. Heille proteiinin saannin nopeuden päivässä tulisi olla 2-2,5 g / 1 painokilo.

Joissakin voimalajeissa, monipäiväisissä pyöräkilpailuissa, normi voidaan nostaa 3-3,2 grammaan proteiinia 1 painokiloa kohden.

Proteiinin puutteen oireet ja syyt kehossa

Useimmiten pääasiallinen syy proteiinin puutteeseen kehossa on ihmisten väärä ravitsemus, riittämättömän pitoisuuden omaavien elintarvikkeiden käyttö. Tällöin elimistöstä puuttuu uusien yhdisteiden muodostamiseen tarvittavia aminohappoja. Hän alkaa kuluttaa omia varantojaan, ottaa ne lihaskudoksesta.

Toinen syy ihmisen proteiinin "nälkään" voi olla vakavat sairaudet, jotka liittyvät lisääntyneeseen proteiinien hajoamiseen. Ne ovat: vakavat tartuntataudit, perinnölliset aineenvaihduntahäiriöt, palovammat, munuaispatologia. Lievät proteiininpuutoksen muodot paranevat yleensä ilman oireita.

Vakavammissa tapauksissa ilmenee seuraavia oireita:

• Henkilö tulee alttiiksi toistuville vilustumisille.
• Kaikki ihovauriot paranevat huonosti: viiltoja, hankausta.
• Ihminen kokee usein heikkoutta, letargiaa, kipua lihaksissa ja nivelissä.
• Proteiinin puutteen vuoksi verensokerin nousut ovat mahdollisia. Tämän seurauksena henkilö kokee jatkuvan nälän tunteen.
• Kynsien ja hiusten huono kunto.
• Jaloissa voi olla turvotusta.

Jos sinulla on jokin yllä mainituista pahoinvoinnin oireista, sinun tulee kääntyä lääkärin puoleen, jotta hän voi tehdä oikean diagnoosin ja määrätä hoidon.

Merkkejä ja syitä liialliseen proteiiniin kehossa

Proteiinin rooli ihmiskehossa ilmaistaan ​​fysiologisten perusprosessien järjestämisessä, mikä varmistaa solujen elintärkeän toiminnan. Tämä yhdiste on olennainen komponentti kaikissa elintarvikkeissa.

Yleensä proteiinin ylimäärään liittyvät ongelmat ovat paljon harvinaisempia kuin sen puute. Mutta kun syöt suuria määriä runsaasti sitä sisältäviä ruokia, henkilö voi kokea proteiinimyrkytyksen.

Ruoasta saatava ylimääräinen proteiini muuttuu maksassa glukoosiksi ja ureaksi, jotka erittyvät elimistöstä munuaisten kautta. Kun sitä käytetään pitkään, kehossa voi esiintyä negatiivisia muutoksia: aineenvaihduntahäiriöitä, osteoporoosia, maksa- ja munuaissairauksia.

Myös proteiiniylimäärän syy voi olla synnynnäinen tai hankittu ihmisen sairaus. Näissä tapauksissa elimistö ei pysty hajottamaan tiettyjä proteiiniluokkia, jotka kertyvät siihen vähitellen pitkän ajan kuluessa.

Merkkejä liiallisesta proteiinista kehossa ovat:

• Jatkuva janon tunne.
• Mahdollisia ruoansulatusongelmia (ummetus, turvotus, ripuli).
• Mielialan vaihtelut ja huono olo.
• Mahdollinen painonnousu.
• Pahanhajuinen hengitys.
• Kehon hormonaalinen epäonnistuminen.

Proteiinitestit, tutkimustyypit

Oikean diagnoosin määrittämiseksi lääkäri kirjoittaa ajan potilaalle tarvittavien testien suorittamiseksi. Minkä tahansa indikaattorin normista poikkeamalla voidaan arvioida kehossa olevia ongelmia.

Yleisimpiä näistä ovat proteiinitestit, jotka tutkivat ja havaitsevat sen pitoisuuden elimistössä. Materiaalina tätä varten on yleensä veri ja virtsa.

Biokemia

Biokemiallisen verikokeen avulla voit määrittää albumiinin ja C-reaktiivisen proteiinin pitoisuuden siinä. Saatu tulos antaa tietoa munuaisten, maksan, haiman toiminnasta ja kehon aineenvaihduntaprosesseista.

Normaali kokonaisproteiinimäärä veressä on 6-8,3 g/dl. Lääkäri voi tarvittaessa määrätä lisätutkimuksia selvittääkseen, mikä tietty proteiini on poissa normaalista. Kohonnut proteiini voi olla merkki kuivumisesta. Alhainen kokonaisproteiini voi olla merkki maksa- tai munuaissairaudesta.

Yksinkertainen virtsan analyysi

Yleinen virtsakoe määrittää sen proteiinipitoisuuden. Tällaiseen tutkimukseen käytetään virtsaa aamulla. Terveen ihmisen virtsassa ei saa olla proteiinia. Sen pieni pitoisuus on sallittu - jopa 0,033 g / l.

Tämän indikaattorin ylittäminen tarkoittaa tulehdusprosesseja, joita esiintyy organismeissa. Se voi olla myös merkki kroonisesta munuaissairaudesta.

Virtsan analyysi

Virtsan kokonaisproteiinin analyysi on yksityiskohtaisempi ja antaa sinun arvioida potilaan sairauden asteen. Tämä menetelmä havaitsee alhaisen molekyylipainon ja spesifiset proteiinit, joita ei havaita yksinkertaisella analyysillä. Suuren proteiinimäärän häviäminen virtsasta johtaa kehon ulkoiseen ja sisäiseen turvotukseen ja voi olla merkki munuaisten vajaatoiminnasta.

Tällä tutkimusmenetelmällä käytetään päivittäistä virtsaa, jonka potilas kerää päivän aikana. Se tulee säilyttää jääkaapissa +2 - +8 asteen lämpötilassa.

Proteiinin puutteen hoito

Proteiinin puutteen hoito potilaalla tapahtuu välttämättä lääkärin valvonnassa.

Yleensä se kulkee kahteen suuntaan samaan aikaan:

1. Tarvittavan proteiinimäärän täydentäminen kehossa, sen aineenvaihdunnan normalisointi. Tätä varten sinun tulee noudattaa proteiinipitoista ruokavaliota.
2. Itse taudin lääkehoito.

Ylimääräisen proteiinin hoito

Ylimääräisen proteiinin hoitamiseksi sinun on ensin säädettävä ruokavaliotasi vähentämällä runsaasti proteiinia sisältävien elintarvikkeiden kulutusta. Koska liiallinen proteiini häiritsee kehon happo-emästasapainoa, kannattaa syödä runsaasti kaliumia sisältäviä vihanneksia ja hedelmiä: perunoita, aprikooseja, persikoita, viinirypäleitä, luumuja.

Nämä ruoat alkalisoivat kehon ja palauttavat pH:n.

Lisäksi lääkäri määrää entsyymejä sisältäviä lääkkeitä. Ne auttavat hajottamaan kehon keräämiä proteiiniyhdisteitä.

Eläinproteiinin lähteet

Proteiinin rooli ihmiskehossa on korvaamaton, koska se on tärkein aine, joka antaa keholle ravintoa, energiaa ja osallistuu solujen uusiutumiseen. Tämä yhdiste auttaa henkilöä vastustamaan sairauksia, viettämään aktiivista elämäntapaa.

Täydellisen proteiinin päälähde on eläinperäinen ruoka. Yksi niistä on maito. 100 g juomaa sisältää noin 3 g tärkeää proteiinia, joka sisältää oikean yhdistelmän ihmiselle välttämättömiä aminohappoja.

Monet maitotuotteet sisältävät metioniinia, aminohappoa, joka varmistaa maksan normaalin toiminnan. Vähärasvaisessa raejuustossa on paljon proteiinia. Proteiinia on noin 18 g per 100 g tuotetta. Lihassa on korkea täysproteiinipitoisuus. Lajikkeesta riippuen 100 g:ssa tuotetta se on 20 g - 30 g.

Kalan ja äyriäisten proteiiniarvo ei ole lihaa huonompi. Tämä tekee tuotteesta helpommin sulavan. Suurin osa proteiinista löytyy tonnikalasta, pallasta: 100 g tuotetta kohden sen osuus on 20 g - 28 g Munissa on arvokas aminohappokoostumus. Yksi kananmuna sisältää noin 12 g proteiinia, ja keltuaisessa sitä on 2 kertaa enemmän kuin proteiinissa.

Kasviproteiinin lähteet

Muita proteiinin lähteitä ihmisen ravinnossa ovat: palkokasvit, vihannekset, hedelmät, pähkinät. Ainoa täydellistä proteiinia sisältävä kasvi on soija. Kasvissyöjät tai terveellisiä elämäntapoja noudattavat ihmiset syövät sitä säännöllisesti.

Kasviperäiset perusruoat ja niiden proteiinipitoisuus:

Tuote	Proteiinipitoisuus, g - 100 g tuotetta kohti
Soija	35 – 40
Linssit	24
Kurpitsansiemenet	20
pähkinät	20 – 25
Tofu	20
Soijamaito	3
Vihreä herne	5
Parsakaali	3
Pinaatti	3
kaakaojauhe	24
Kuivatut hedelmät	3 – 5
Tattari	10 – 12
Pavut	6 – 10

Oikea proteiiniravinto keholle

Tasapainoiseen ruokavalioon, joka ylläpitää kaikkia kehon sisäisiä järjestelmiä, ihmisen on otettava riittävä määrä proteiineja, rasvoja ja hiilihydraatteja. Yhden komponentin täydellinen poissulkeminen ruokavaliosta voi johtaa peruuttamattomiin prosesseihin.

Oikean ravitsemuksen vuoksi ravitsemusasiantuntijoita kehotetaan noudattamaan seuraavaa aineiden suhdetta: proteiinien tulisi muodostaa noin 30% päivittäisestä ruokavaliosta, rasvojen - 30%, hiilihydraattien - 40%. Samalla on toivottavaa, että noin 60 % päivittäisestä proteiinisaannista on täysproteiineja.

Tarvittavaa proteiinimäärää laskettaessa tulee ottaa huomioon, että lämpökäsittelyn aikana osa siitä tuhoutuu. Kasvituotteissa proteiinit imeytyvät kehoon 60% ja eläin - jopa 90%.

Proteiiniravitsemuksen ominaisuudet lihasten kasvua varten

Kaikissa intensiivisissä urheilulajeissa kehon lihasmassan lisääminen, kehon kestävyyden lisääminen on tärkeää. Tämä saavutetaan intensiivisellä harjoittelulla ja erityisravinnolla, jossa kulutetaan runsaasti proteiinia sisältäviä ruokia.

Proteiiniravintomenun olisi parasta laatia lääkäri tai urheilijan valmentaja. On tärkeää laskea oikein proteiiniruokavalio, kalorien, hiilihydraattien ja rasvojen määrä.

Urheilijan proteiiniruokavalion tulisi sisältää: vähärasvaiset maitotuotteet, vähärasvainen liha, keitetty munanvalkuainen, vähärasvainen merikala. Ruoan tulee olla murto-osa - 5 kertaa päivässä. Intensiivisen harjoittelun jälkeen on suositeltavaa ottaa proteiinipirtelö.

Lihasmassan kasvun aikana biologisten aineiden prosenttiosuus on seuraava: 70% - proteiinia, 30% - rasvoja ja hiilihydraatteja. Proteiiniruokavalion enimmäiskeston tulisi olla enintään 1 kuukausi. Tätä pidempään sen käyttö voi vahingoittaa kehoa.

Proteiiniravitsemuksen ominaisuudet, jotka haluavat laihtua

Proteiiniruokilla on alhaisempi glykeeminen indeksi verrattuna hiilihydraattiruokiin, mikä auttaa alentamaan verensokeria ja vapauttamaan suuria määriä insuliinia. Kun sitä nautitaan, elimistö käyttää enemmän aikaa ruoansulatukseen. Seurauksena on, että henkilö ei enää tunne nälkää, hänen ruokahalunsa laskee, hän haluaa erilaisia ​​välipaloja.

Proteiinipitoista ruokaa syödessä ihmisen aineenvaihdunta paranee. Samalla elimistö kuluttaa enemmän kaloreita, jotka käytetään lihasmassan ylläpitämiseen ja ravitsemiseen. Kaikki tämä johtaa painonpudotukseen.

Päivittäisen ravinnon asteittaista painonpudotusta varten tulee noudattaa seuraavaa käytettyjen aineiden osuutta: proteiineja 50%, rasvoja - 30%, hiilihydraatteja - 20%. Suosittelemme nauttimaan vain proteiinituotteita klo 18:00 jälkeen.

Proteiinin roolia ihmiskehossa ei voi yliarvioida. Sen puute johtaa terveysongelmiin, aktiivisuuden ja elinvoiman heikkenemiseen. Ylimääräinen proteiini on haitallista myös ihmiselle. Tämän estämiseksi on tärkeää valita optimaalinen ruokavalio, jossa elimistö saa kaikki tarvittavat aineet.

Artikkelin muotoilu: Lozinsky Oleg

Video proteiinin roolista ihmiskehossa

Miten proteiini vaikuttaa kehoon? Kuinka paljon proteiinia syödä:

Artikkelin sisältö

PROTEINIT (Artikla 1)- jokaisessa elävässä organismissa esiintyvä biologisten polymeerien luokka. Proteiinien mukana tapahtuvat pääprosessit, jotka varmistavat kehon elintärkeän toiminnan: hengitys, ruoansulatus, lihasten supistuminen, hermoimpulssien siirto. Elävien olentojen luukudos, iho, hiukset ja sarvimuodostelmat koostuvat proteiineista. Useimmille nisäkkäille organismin kasvu ja kehitys johtuu proteiineja ravintokomponenttina sisältävistä tuotteista. Proteiinien rooli kehossa ja vastaavasti niiden rakenne on hyvin monipuolinen.

Proteiinien koostumus.

Kaikki proteiinit ovat polymeerejä, joiden ketjut on koottu aminohappofragmenteista. Aminohapot ovat orgaanisia yhdisteitä, jotka sisältävät koostumuksessaan (nimen mukaisesti) NH2-aminoryhmän ja orgaanisen hapon, ts. karboksyyli, COOH-ryhmä. Kaikista olemassa olevista aminohapoista (teoreettisesti mahdollisten aminohappojen määrä on rajaton) vain ne, joilla on vain yksi hiiliatomi aminoryhmän ja karboksyyliryhmän välissä, osallistuvat proteiinien muodostukseen. Yleensä proteiinien muodostukseen osallistuvat aminohapot voidaan esittää kaavalla: H 2 N–CH(R)–COOH. Hiiliatomiin kiinnittynyt R-ryhmä (amino- ja karboksyyliryhmien välinen ryhmä) määrittää eron proteiineja muodostavien aminohappojen välillä. Tämä ryhmä voi koostua vain hiili- ja vetyatomeista, mutta sisältää useammin C:n ja H:n lisäksi erilaisia ​​funktionaalisia (lisämuutoksiin kykeneviä) ryhmiä, esimerkiksi HO-, H2N- jne. vaihtoehto, kun R \u003d H.

Elävien olentojen organismit sisältävät yli 100 erilaista aminohappoa, mutta kaikkia ei kuitenkaan käytetä proteiinien rakentamisessa, vaan vain 20, niin sanottu "perus". Taulukossa. Kuvassa 1 on niiden nimet (useimmat nimet ovat kehittyneet historiallisesti), rakennekaava sekä laajalti käytetty lyhenne. Kaikki rakennekaavat on järjestetty taulukkoon siten, että aminohapon pääfragmentti on oikealla.

Taulukko 1. PROTEIINIEN LUOTTAMISEEN OSALLISTUVAT AMINOHAPOT

Nimi	Rakenne	Nimitys
GLYSIINI		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		AKSELI
Leusiini		LEI
ISOLEUSINI		ILE
SERIN		SER
TREONINI		TRE
KYSTEIINI		IVY
METIONIINI		TAVANNUT
LYSiini		LIZ
ARGINIINI		ARG
APARAGINIHAPPO		ACH
ASPARAGIN		ACH
GLUTAMIINIHAPPO		GLU
GLUTAMIINI		GLN
fenyylialaniini		hiustenkuivaaja
TYROSIINI		TIR
tryptofaani		KOLME
HISTIDINE		GIS
PROLINE		PRO
Kansainvälisessä käytännössä hyväksytään lueteltujen aminohappojen lyhennetty nimitys latinalaisilla kolmi- tai yksikirjaimilla lyhenteillä, esimerkiksi glysiini - Gly tai G, alaniini - Ala tai A.

Näistä kahdestakymmenestä aminohaposta (taulukko 1) vain proliini sisältää NH-ryhmän (NH2:n sijaan) COOH-karboksyyliryhmän vieressä, koska se on osa syklistä fragmenttia.

Kahdeksaa aminohappoa (valiini, leusiini, isoleusiini, treoniini, metioniini, lysiini, fenyylialaniini ja tryptofaani), jotka on asetettu taulukossa harmaalle taustalle, kutsutaan välttämättömiksi, koska kehon on saatava niitä jatkuvasti proteiiniruoan kanssa normaalia kasvua ja kehitystä varten.

Proteiinimolekyyli muodostuu aminohappojen peräkkäisen kytkeytymisen seurauksena, kun taas yhden hapon karboksyyliryhmä on vuorovaikutuksessa viereisen molekyylin aminoryhmän kanssa, jolloin muodostuu –CO–NH– peptidisidos ja vesi. molekyyli vapautuu. Kuvassa Kuva 1 esittää alaniinin, valiinin ja glysiinin sarjaliitännän.

Riisi. yksi AMINOHAPPOJEN SARJAKYTKENTÄ proteiinimolekyylin muodostumisen aikana. Polymeeriketjun pääsuunnaksi valittiin polku terminaalisesta aminoryhmästä H2N terminaaliseen karboksyyliryhmään COOH.

Proteiinimolekyylin rakenteen kuvaamiseksi tiiviisti käytetään polymeeriketjun muodostukseen osallistuvien aminohappojen lyhenteitä (taulukko 1, kolmas sarake). Kuvassa 2 esitetyn molekyylin fragmentti. 1 on kirjoitettu seuraavasti: H2N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Proteiinimolekyylit sisältävät 50-1500 aminohappotähdettä (lyhyempiä ketjuja kutsutaan polypeptideiksi). Proteiinin yksilöllisyyden määrää polymeeriketjun muodostavien aminohappojen joukko ja, mikä ei ole vähemmän tärkeää, niiden vaihtelujärjestys ketjussa. Esimerkiksi insuliinimolekyyli koostuu 51 aminohappotähteestä (se on yksi lyhyin ketjun proteiineista) ja koostuu kahdesta toisiinsa kytketystä rinnakkaisesta ketjusta, joiden pituus on erilainen. Aminohappofragmenttien sekvenssi on esitetty kuvassa 1. 2.

Riisi. 2 INSULIINIMOLEKYYLI, joka on rakennettu 51 aminohappotähteestä, samojen aminohappojen fragmentit on merkitty vastaavalla taustavärillä. Ketjuun sisältyvät kysteiiniaminohappotähteet (lyhennetty nimitys CIS) muodostavat disulfidisiltoja -S-S-, jotka yhdistävät kaksi polymeerimolekyyliä tai muodostavat hyppyjä yhden ketjun sisällä.

Aminohapon kysteiinin molekyylit (taulukko 1) sisältävät reaktiivisia sulfhydridiryhmiä -SH, jotka ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa muodostaen disulfidisiltoja -S-S-. Kysteiinin rooli proteiinien maailmassa on erityinen, sen osallistuessa polymeeristen proteiinimolekyylien välille muodostuu ristisidoksia.

Aminohappojen yhdistäminen polymeeriketjuksi tapahtuu elävässä organismissa nukleiinihappojen hallinnassa, juuri ne tarjoavat tiukan kokoamisjärjestyksen ja säätelevät polymeerimolekyylin kiinteää pituutta ( cm. NUKLEIINIHAPOT).

Proteiinien rakenne.

Proteiinimolekyylin koostumusta, joka esitetään vuorotellen aminohappotähteiden muodossa (kuvio 2), kutsutaan proteiinin primäärirakenteeksi. Vetysidoksia syntyy polymeeriketjussa olevien iminoryhmien HN ja karbonyyliryhmien CO ( cm. VETYSIDOSTO), seurauksena proteiinimolekyyli saa tietyn avaruudellisen muodon, jota kutsutaan sekundaarirakenteeksi. Yleisimmät ovat kaksi tyyppistä sekundaarirakennetta proteiineissa.

Ensimmäinen vaihtoehto, jota kutsutaan α-heliksiksi, toteutetaan käyttämällä vetysidoksia yhdessä polymeerimolekyylissä. Sidospituuksilla ja sidoskulmilla määritetyt molekyylin geometriset parametrit ovat sellaiset, että vetysidosten muodostuminen on mahdollista H-N- ja C=O-ryhmille, joiden välissä on kaksi peptidifragmenttia H-N-C=O (kuva 3). .

Kuviossa 1 esitetyn polypeptidiketjun koostumus. 3 on kirjoitettu lyhennettynä seuraavasti:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Vetysidosten supistumisen seurauksena molekyyli saa heliksin muodon - ns. α-heliksi, se on kuvattu kaarevana kierteisenä nauhana, joka kulkee polymeeriketjun muodostavien atomien läpi (kuva 4).

Riisi. 4 3D-MALLI PROTEIINIMOLEKyyLISTAα-kierteen muodossa. Vetysidokset esitetään vihreinä katkoviivoina. Spiraalin lieriömäinen muoto näkyy tietyssä pyörimiskulmassa (vetyatomeja ei ole esitetty kuvassa). Yksittäisten atomien väri on annettu kansainvälisten sääntöjen mukaisesti, jotka suosittelevat mustaa hiiliatomeille, sinistä typelle, punaista hapelle ja keltaista rikille (valkoista väriä suositellaan vetyatomeille, joita ei ole esitetty kuvassa, tässä tapauksessa koko rakenne tummalla taustalla).

Toinen toissijaisen rakenteen muunnos, nimeltään β-rakenne, muodostuu myös vetysidosten osallistuessa, erona on, että kahden tai useamman rinnakkaisen polymeeriketjun H-N- ja C=O-ryhmät ovat vuorovaikutuksessa. Koska polypeptidiketjulla on suunta (kuva 1), variantit ovat mahdollisia, kun ketjujen suunta on sama (rinnakkais β-rakenne, kuva 5), ​​tai ne ovat vastakkaisia ​​(antirinnakkaisrakenne, kuva 6). .

Koostumukseltaan eri polymeeriketjut voivat osallistua β-rakenteen muodostukseen, kun taas polymeeriketjua muodostavilla orgaanisilla ryhmillä (Ph, CH 2 OH jne.) on useimmissa tapauksissa toissijainen rooli, H-N:n ja C:n keskinäinen järjestys. =O ryhmät ovat ratkaisevia. Koska H-N- ja C=O-ryhmät on suunnattu eri suuntiin suhteessa polymeeriketjuun (kuvassa ylös ja alas), tulee mahdolliseksi kolmen tai useamman ketjun samanaikainen vuorovaikutus.

Kuvan ensimmäisen polypeptidiketjun koostumus. 5:

H2N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Toisen ja kolmannen ketjun kokoonpano:

H2N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Kuvassa 2 esitettyjen polypeptidiketjujen koostumus. 6, sama kuin kuvassa. Kuviossa 5 ero on siinä, että toisella ketjulla on päinvastainen (kuvioon 5 verrattuna) suunta.

On mahdollista muodostaa β-rakenne yhden molekyylin sisään, kun ketjufragmentti tietyssä osassa osoittautuu kiertyneeksi 180°, tässä tapauksessa yhden molekyylin kahdella haaralla on päinvastainen suunta, jolloin tuloksena on vastasuuntainen. β-rakenne muodostuu (kuva 7).

Kuvassa näkyvä rakenne 7 litteässä kuvassa, joka näkyy kuvassa. 8 kolmiulotteisen mallin muodossa. P-rakenteen osat on yleensä merkitty yksinkertaistetusti litteällä aaltoilevalla nauhalla, joka kulkee polymeeriketjun muodostavien atomien läpi.

Monien proteiinien rakenteessa a-heliksi- ja nauhamaisten β-rakenteiden osat vuorottelevat, samoin kuin yksittäiset polypeptidiketjut. Niiden keskinäistä järjestystä ja vaihtelua polymeeriketjussa kutsutaan proteiinin tertiääriseksi rakenteeksi.

Menetelmät proteiinien rakenteen kuvaamiseksi on esitetty alla käyttäen kasviproteiinikrambiinia esimerkkinä. Proteiinien rakennekaavat, jotka sisältävät usein jopa satoja aminohappofragmentteja, ovat monimutkaisia, hankalia ja vaikeasti ymmärrettäviä, joten joskus käytetään yksinkertaistettuja rakennekaavoja - ilman kemiallisten alkuaineiden symboleja (kuva 9, vaihtoehto A), mutta samalla ajan, jolloin ne säilyttävät valenssiviivojen värin kansainvälisten sääntöjen mukaisesti (kuva 4). Tässä tapauksessa kaava ei esitetä tasaisena, vaan tilakuvana, joka vastaa molekyylin todellista rakennetta. Tällä menetelmällä voidaan erottaa esimerkiksi disulfidisillat (samanlaiset kuin insuliinissa, kuva 2), fenyyliryhmät ketjun sivukehyksessä jne. Molekyylien kuva kolmiulotteisten mallien muodossa (tangoilla yhdistetyt pallot) on hieman selkeämpi (kuva 9, vaihtoehto B). Molemmat menetelmät eivät kuitenkaan salli tertiaarisen rakenteen näyttämistä, joten amerikkalainen biofyysikko Jane Richardson ehdotti α-rakenteiden kuvaamista spiraalimaisesti kierrettyinä nauhoina (katso kuva 4), β-rakenteita litteinä aaltoilevina nauhoina (kuva 8) ja yhdistäviä nauhoja. ne yksittäiset ketjut - ohuiden nippujen muodossa, jokaisella rakennetyypillä on oma värinsä. Tätä menetelmää proteiinin tertiaarisen rakenteen kuvaamiseksi käytetään nyt laajalti (kuvio 9, variantti B). Joskus informaatiosisällön lisäämiseksi tertiäärinen rakenne ja yksinkertaistettu rakennekaava esitetään yhdessä (kuva 9, variantti D). Richardsonin ehdottamasta menetelmästä on myös muunnelmia: α-kierteet on kuvattu sylintereinä ja β-rakenteet ovat litteinä nuolien muodossa, jotka osoittavat ketjun suunnan (kuva 9, vaihtoehto E). Vähemmän yleistä on menetelmä, jossa koko molekyyli kuvataan nippuna, jossa epätasaiset rakenteet erottuvat eri väreillä ja disulfidisillat esitetään keltaisina silloina (kuva 9, variantti E).

Vaihtoehto B on havainnointiin kätevin, kun tertiaarista rakennetta kuvattaessa proteiinin rakenteellisia ominaisuuksia (aminohappofragmentteja, niiden vuorottelujärjestystä, vetysidoksia) ei ole ilmoitettu, kun taas oletetaan, että kaikki proteiinit sisältävät "yksityiskohtia" otettu kahdenkymmenen aminohapon standardisarjasta (taulukko 1). Tertiäärisen rakenteen kuvaamisen päätehtävänä on näyttää toissijaisten rakenteiden tilajärjestely ja vuorottelu.

Riisi. yhdeksän ERI VERSIOJA CRUMBIN-PROTEIININ RAKENTEEN KUVISTA.
A on rakennekaava tilakuvassa.
B - rakenne kolmiulotteisen mallin muodossa.
B on molekyylin tertiäärinen rakenne.
G - vaihtoehtojen A ja B yhdistelmä.
E - yksinkertaistettu kuva tertiäärirakenteesta.
E - tertiäärinen rakenne disulfidisillalla.

Havainnoinnin kannalta kätevin on kolmiulotteinen tertiäärinen rakenne (vaihtoehto B), joka on vapautettu rakennekaavan yksityiskohdista.

Proteiinimolekyyli, jolla on tertiäärinen rakenne, saa pääsääntöisesti tietyn konfiguraation, joka muodostuu polaarisista (sähköstaattisista) vuorovaikutuksista ja vetysidoksista. Tämän seurauksena molekyyli saa kompaktin kierteen muodon - pallomaiset proteiinit (pallot, lat. pallo) tai filamentti-fibrillaarisia proteiineja (fibra, lat. kuitu).

Esimerkki pallomaisesta rakenteesta on proteiinialbumiini, kananmunan proteiini kuuluu albumiinien luokkaan. Albumiinin polymeeriketju koostuu pääasiassa alaniinista, asparagiinihaposta, glysiinistä ja kysteiinistä, vuorotellen tietyssä järjestyksessä. Tertiäärinen rakenne sisältää α-kierteitä, jotka on yhdistetty yksittäisillä ketjuilla (kuvio 10).

Riisi. kymmenen ALBUMIININ GLOBULAARINEN RAKENNE

Esimerkki fibrillaarisesta rakenteesta on fibroiiniproteiini. Ne sisältävät suuren määrän glysiini-, alaniini- ja seriinijäännöksiä (joka toinen aminohappotähde on glysiini); sulfhydridiryhmiä sisältävät kysteiinitähteet puuttuvat. Fibroiini, luonnonsilkin ja hämähäkinseittien pääkomponentti, sisältää β-rakenteita, jotka on yhdistetty yksittäisillä ketjuilla (kuva 11).

Riisi. yksitoista FIBRILLAARINEN PROTEIINIFIBROIN

Mahdollisuus muodostaa tietyn tyyppinen tertiäärinen rakenne on luontainen proteiinin primaarirakenteeseen, ts. määritetään etukäteen aminohappotähteiden vuorottelujärjestyksen mukaan. Tietyistä tällaisten tähteiden sarjoista syntyy pääasiassa α-kierteitä (sellaisia ​​ryhmiä on melko paljon), toinen sarja johtaa β-rakenteiden ilmaantumista, yksittäisille ketjuille on tunnusomaista niiden koostumus.

Jotkut proteiinimolekyylit, vaikka ne säilyttävät tertiaarisen rakenteen, pystyvät yhdistymään suuriksi supramolekyylisiksi aggregaatteiksi, kun taas niitä pitävät yhdessä polaariset vuorovaikutukset sekä vetysidokset. Tällaisia ​​muodostumia kutsutaan proteiinin kvaternaariseksi rakenteeksi. Esimerkiksi ferritiiniproteiini, joka koostuu pääasiassa leusiinista, glutamiinihaposta, asparagiinihaposta ja histidiinistä (ferrisiini sisältää kaikki 20 aminohappotähdettä vaihtelevina määrinä), muodostaa tertiaarisen rakenteen neljästä rinnakkain sijoitetusta α-heliksistä. Kun molekyylejä yhdistetään yhdeksi kokonaisuudeksi (kuva 12), muodostuu kvaternäärinen rakenne, joka voi sisältää jopa 24 ferritiinimolekyyliä.

Kuva 12 GLOBULAARISEN PROTEIINIFERRITIININ KVTERNAARINEN RAKENTEEN MUODOSTUS

Toinen esimerkki supramolekulaarisista muodostelmista on kollageenin rakenne. Se on fibrillaarinen proteiini, jonka ketjut rakentuvat pääasiassa glysiinistä vuorotellen proliinin ja lysiinin kanssa. Rakenne sisältää yksittäisiä ketjuja, kolminkertaisia ​​α-kierteitä vuorotellen nauhamaisten β-rakenteiden kanssa pinottuina rinnakkaisiin nippuihin (kuva 13).

Kuva 13 SUPRAMOLEKULARINEN KOLLAGEENIN FIBRILLAARIPROTEIININ RAKENNE

Proteiinien kemialliset ominaisuudet.

Orgaanisten liuottimien vaikutuksesta joidenkin bakteerien jätetuotteet (maitohappokäyminen) tai lämpötilan noustessa sekundääri- ja tertiääriset rakenteet tuhoutuvat vahingoittamatta sen primäärirakennetta, minkä seurauksena proteiini menettää liukoisuutensa ja menettää biologisen aktiivisuuden. prosessia kutsutaan denaturaatioksi, eli luonnollisten ominaisuuksien menettämiseksi, esimerkiksi piimämaidon, keitetyn kananmunan koaguloituneen proteiinin, juoksettumista. Korotetuissa lämpötiloissa elävien organismien (erityisesti mikro-organismien) proteiinit denaturoituvat nopeasti. Tällaiset proteiinit eivät pysty osallistumaan biologisiin prosesseihin, minkä seurauksena mikro-organismit kuolevat, joten keitettyä (tai pastöroitua) maitoa voidaan säilyttää pidempään.

Proteiinimolekyylin polymeeriketjun muodostavat peptidisidokset H-N-C=O hydrolysoituvat happojen tai alkalien läsnä ollessa ja polymeeriketju katkeaa, mikä voi lopulta johtaa alkuperäisiin aminohappoihin. α-kierteisiin tai β-rakenteisiin sisältyvät peptidisidokset kestävät paremmin hydrolyysiä ja erilaisia ​​kemiallisia vaikutuksia (verrattuna samoihin sidoksiin yksittäisissä ketjuissa). Proteiinimolekyylin herkempi purkaminen sen muodostaviksi aminohapoiksi suoritetaan vedettömässä väliaineessa hydratsiini H 2 N–NH 2:a käyttäen, kun taas kaikki aminohappofragmentit viimeistä lukuun ottamatta muodostavat ns. karboksyylihappohydratsideja, jotka sisältävät fragmentti C (O)–HN–NH 2 ( kuva 14).

Riisi. neljätoista. POLYPEPTIDIN HAJOAMINEN

Tällainen analyysi voi antaa tietoa proteiinin aminohappokoostumuksesta, mutta tärkeämpää on tietää niiden sekvenssi proteiinimolekyylissä. Yksi tähän tarkoitukseen yleisesti käytetyistä menetelmistä on fenyyli-isotiosyanaatin (FITC) vaikutus polypeptidiketjuun, joka emäksisessä väliaineessa kiinnittyy polypeptidiin (aminoryhmän sisältävästä päästä) ja kun väliaineen reaktio muuttuu. happamaksi, se irtoaa ketjusta ja ottaa mukanaan yhden aminohapon fragmentin (kuva 15).

Riisi. viisitoista SEKVENTIALINEN POLYPEPTIDI Katkaisu

Tällaista analyysiä varten on kehitetty monia erikoismenetelmiä, mukaan lukien sellaiset, jotka alkavat "purkaa" proteiinimolekyyliä sen ainesosiksi karboksyylipäästä alkaen.

Ristidisulfidisillat S-S (muodostuvat kysteiinitähteiden vuorovaikutuksesta, kuva 2 ja 9) pilkkoutuvat, jolloin ne muuttuvat HS-ryhmiksi erilaisten pelkistysaineiden vaikutuksesta. Hapettavien aineiden (happi tai vetyperoksidi) vaikutus johtaa jälleen disulfidisiltojen muodostumiseen (kuva 16).

Riisi. kuusitoista. Disulfidisiltojen katkaisu

Lisäristisidosten luomiseksi proteiineihin käytetään amino- ja karboksyyliryhmien reaktiivisuutta. Ketjun sivukehyksessä olevat aminoryhmät - lysiinin, asparagiinin, lysiinin, proliinin fragmentit - ovat helpommin saatavilla erilaisille vuorovaikutuksille (taulukko 1). Kun tällaiset aminoryhmät ovat vuorovaikutuksessa formaldehydin kanssa, tapahtuu kondensaatioprosessi ja muodostuu ristisiltoja –NH–CH2–NH– (kuva 17).

Riisi. 17 LISÄTEN LIIKESILTOJEN LUOMINEN proteiinimolekyylien VÄLILLE.

Proteiinin terminaaliset karboksyyliryhmät pystyvät reagoimaan joidenkin moniarvoisten metallien kompleksisten yhdisteiden kanssa (kromiyhdisteitä käytetään useammin), ja myös ristisidoksia esiintyy. Molempia prosesseja käytetään nahan parkitsemisessa.

Proteiinien rooli elimistössä.

Proteiinien rooli elimistössä on monipuolinen.

Entsyymit(käyminen lat. - käyminen), niiden toinen nimi on entsyymit (en zumh kreikka. - hiivassa) - nämä ovat proteiineja, joilla on katalyyttinen aktiivisuus, ne pystyvät lisäämään biokemiallisten prosessien nopeutta tuhansia kertoja. Entsyymien vaikutuksesta ruoan ainesosat: proteiinit, rasvat ja hiilihydraatit hajoavat yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi, joista syntetisoidaan uusia makromolekyylejä, jotka ovat välttämättömiä tietyntyyppiselle keholle. Entsyymit osallistuvat myös moniin biokemiallisiin synteesiprosesseihin, esimerkiksi proteiinien synteesiin (jotkut proteiinit auttavat syntetisoimaan toisia). cm. entsyymit

Entsyymit eivät ole vain erittäin tehokkaita katalyyttejä, vaan myös selektiivisiä (ohjaavat reaktion tiukasti tiettyyn suuntaan). Niiden läsnä ollessa reaktio etenee lähes 100 %:n saannolla ilman sivutuotteiden muodostumista ja samalla virtausolosuhteet ovat leuat: elävän organismin normaali ilmanpaine ja lämpötila. Vertailun vuoksi ammoniakin synteesi vedystä ja typestä aktivoidun rautakatalyytin läsnä ollessa suoritetaan 400–500 °C:ssa ja 30 MPa:n paineessa, ammoniakin saanto on 15–25 % sykliä kohden. Entsyymejä pidetään ylittämättöminä katalyytteinä.

Entsyymien intensiivinen tutkimus alkoi 1800-luvun puolivälissä, nyt on tutkittu yli 2000 erilaista entsyymiä, tämä on monipuolisin proteiiniluokka.

Entsyymien nimet ovat seuraavat: reagenssin nimi, jonka kanssa entsyymi on vuorovaikutuksessa, tai katalysoidun reaktion nimi lisätään päätteellä -aza, esimerkiksi arginaasi hajottaa arginiinia (taulukko 1), dekarboksylaasi katalysoi dekarboksylaatiota, eli CO 2:n poistaminen karboksyyliryhmästä:

– COOH → – CH + CO 2

Usein entsyymin roolin tarkemmin osoittamiseksi sen nimessä on ilmoitettu sekä kohde että reaktion tyyppi, esimerkiksi alkoholidehydrogenaasi on entsyymi, joka dehydraa alkoholeja.

Joidenkin melko kauan sitten löydettyjen entsyymien osalta historiallinen nimi (ilman -aza-päätettä) on säilynyt, esimerkiksi pepsiini (pepsis, kreikkalainen. ruoansulatus) ja trypsiini (trypsis). kreikkalainen. nesteytys), nämä entsyymit hajottavat proteiineja.

Systematisointia varten entsyymit yhdistetään suuriin luokkiin, luokittelu perustuu reaktion tyyppiin, luokat nimetään yleisperiaatteen mukaisesti - reaktion nimi ja pääte - aza. Jotkut näistä luokista on lueteltu alla.

Oksidoreduktaasi ovat entsyymejä, jotka katalysoivat redox-reaktioita. Tähän luokkaan kuuluvat dehydrogenaasit suorittavat protoninsiirtoa, esimerkiksi alkoholidehydrogenaasi (ADH) hapettaa alkoholeja aldehydeiksi, aldehydien hapettumista karboksyylihapoiksi katalysoivat aldehydidehydrogenaasit (ALDH). Molemmat prosessit tapahtuvat elimistössä etanolin jalostuksen aikana etikkahapoksi (kuva 18).

Riisi. kahdeksantoista ETANOLIN KAKSIVAIHEINEN HAPPETUS etikkahappoon

Narkoottinen vaikutus ei ole etanolilla, vaan välituotteella asetaldehydillä, mitä alhaisempi ALDH-entsyymin aktiivisuus, sitä hitaammin toinen vaihe kulkee - asetaldehydin hapettuminen etikkahapoksi, ja mitä pidempi ja voimakkaampi on nielemisen päihdyttävä vaikutus. etanolista. Analyysi osoitti, että yli 80 %:lla keltaisen rodun edustajista on suhteellisen alhainen ALDH-aktiivisuus ja siten selvästi ankarampi alkoholitoleranssi. Syy tähän ALDH:n luontaiseen vähentyneeseen aktiivisuuteen on se, että osa "heikennetyn" ALDH-molekyylin glutamiinihappotähteistä on korvattu lysiinifragmenteilla (taulukko 1).

Siirrot- entsyymit, jotka katalysoivat funktionaalisten ryhmien siirtoa, esimerkiksi transiminaasi katalysoi aminoryhmän siirtoa.

Hydrolaasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat hydrolyysiä. Aiemmin mainitut trypsiini ja pepsiini hydrolysoivat peptidisidoksia ja lipaasit katkaisevat rasvojen esterisidoksen:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- entsyymit, jotka katalysoivat ei-hydrolyyttisellä tavalla tapahtuvia reaktioita, joiden seurauksena tällaisten reaktioiden seurauksena C-C, C-O, C-N sidokset katkeavat ja uusia sidoksia muodostuu. Dekarboksylaasientsyymi kuuluu tähän luokkaan

Isomeraasit- entsyymit, jotka katalysoivat isomerointia, esimerkiksi maleiinihapon konversiota fumaarihapoksi (kuvio 19), tämä on esimerkki cis-trans-isomeraatiosta (katso ISOMERIA).

Riisi. yhdeksäntoista. MALEIINIHAPPON ISOMERISAATIO fumaarihappoon entsyymin läsnä ollessa.

Entsyymien työssä noudatetaan yleisperiaatetta, jonka mukaan entsyymin ja kiihdytetyn reagenssin välillä on aina rakenteellinen vastaavuus. Entsyymiopin yhden perustajan E. Fisherin kuvaannollisen ilmaisun mukaan reagenssi lähestyy entsyymiä kuin avain lukkoon. Tässä suhteessa jokainen entsyymi katalysoi tiettyä kemiallista reaktiota tai samantyyppistä reaktioiden ryhmää. Joskus entsyymi voi vaikuttaa yhteen yhdisteeseen, kuten ureaasiin (uron kreikkalainen. - virtsa) katalysoi vain urean hydrolyysiä:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Hienointa selektiivisyyttä osoittavat entsyymit, jotka erottavat optisesti aktiiviset antipodet - vasen- ja oikeakätiset isomeerit. L-arginaasi vaikuttaa vain vasemmalle kiertävään arginiiniin eikä vaikuta oikealle kiertävään isomeeriin. L-laktaattidehydrogenaasi vaikuttaa vain maitohapon vasemmalle kiertäviin estereihin, ns. laktaatteihin (lactis lat. maito), kun taas D-laktaattidehydrogenaasi hajottaa vain D-laktaateja.

Suurin osa entsyymeistä ei vaikuta yhteen, vaan ryhmään sukua olevia yhdisteitä, esimerkiksi trypsiini "haluu" katkaista lysiinin ja arginiinin muodostamat peptidisidokset (taulukko 1.)

Joidenkin entsyymien, kuten hydrolaasien, katalyyttiset ominaisuudet määräytyvät yksinomaan proteiinimolekyylin rakenteen perusteella, toinen entsyymiluokka - oksidoreduktaasit (esimerkiksi alkoholidehydrogenaasi) voivat olla aktiivisia vain, jos läsnä on ei-proteiinimolekyylejä, jotka liittyvät proteiiniin. ne - vitamiinit, jotka aktivoivat Mg, Ca, Zn, Mn ja nukleiinihappofragmentit (kuva 20).

Riisi. 20 ALKOHOLDIDEHYDROGENAASIMOLEKYYLI

Kuljetusproteiinit sitovat ja kuljettavat erilaisia ​​molekyylejä tai ioneja solukalvojen läpi (sekä solun sisällä että ulkopuolella) sekä elimestä toiseen.

Esimerkiksi hemoglobiini sitoo happea, kun veri kulkee keuhkojen läpi ja toimittaa sen eri kehon kudoksiin, joissa happea vapautuu ja sitten käytetään ruoan komponenttien hapettamiseen. Tämä prosessi toimii energialähteenä (joskus termi "palaminen" runkoa käytetään).

Proteiiniosan lisäksi hemoglobiini sisältää monimutkaisen rautayhdisteen, jossa on syklinen porfyriinimolekyyli (porfyro kreikkalainen. - violetti), joka määrittää veren punaisen värin. Juuri tämä kompleksi (kuva 21, vasemmalla) toimii hapen kantajana. Hemoglobiinissa rautaporfyriinikompleksi sijaitsee proteiinimolekyylin sisällä, ja se säilyy polaaristen vuorovaikutusten sekä proteiinin osana olevan histidiinin typen kanssa (taulukko 1). Hemoglobiinin kuljettama O2-molekyyli kiinnittyy koordinaatiosidoksella rautaatomiin puolelta, joka on vastakkainen histidiinin kanssa (kuva 21, oikea).

Riisi. 21 RAUTAKOMPLEKSIN RAKENNE

Kompleksin rakenne on esitetty oikealla kolmiulotteisena mallina. Kompleksia pitää proteiinimolekyylissä koordinaatiosidoksella (katkoviiva sininen viiva) Fe-atomin ja N-atomin välillä histidiinissä, joka on osa proteiinia. Hemoglobiinin kuljettama O 2 -molekyyli koordinoituu (punainen katkoviiva) tasomaisen kompleksin vastakkaisesta maasta tulevaan Fe-atomiin.

Hemoglobiini on yksi tutkituimmista proteiineista, se koostuu yksittäisillä ketjuilla yhdistetyistä a-heliksistä ja sisältää neljä rautakompleksia. Siten hemoglobiini on kuin tilava paketti neljän happimolekyylin siirtämiseksi kerralla. Hemoglobiinin muoto vastaa pallomaisia ​​proteiineja (kuva 22).

Riisi. 22 HEMOGLOBIIIN MAAILMAINEN MUOTO

Hemoglobiinin tärkein "etu" on se, että hapen lisääminen ja sen myöhempi jakautuminen eri kudoksiin ja elimiin siirtymisen aikana tapahtuu nopeasti. Hiilimonoksidi, CO (hiilimonoksidi), sitoutuu hemoglobiinin Fe:hen vielä nopeammin, mutta toisin kuin O 2, muodostaa kompleksin, jota on vaikea hajottaa. Tämän seurauksena tällainen hemoglobiini ei pysty sitomaan O 2:ta, mikä johtaa (kun hengitetään suuria määriä hiilimonoksidia) kehon kuolemaan tukehtumisesta.

Hemoglobiinin toinen tehtävä on uloshengitetyn CO 2:n siirto, mutta ei rautaatomi, vaan proteiinin N-ryhmän H2 on mukana hiilidioksidin tilapäisen sitoutumisen prosessissa.

Proteiinien "suorituskyky" riippuu niiden rakenteesta, esimerkiksi glutamiinihapon ainoan aminohappotähteen korvaaminen hemoglobiinin polypeptidiketjussa valiinitähteellä (harvoin havaittu synnynnäinen poikkeama) johtaa sairauteen, jota kutsutaan sirppisoluanemiaksi.

On myös kuljetusproteiineja, jotka voivat sitoa rasvoja, glukoosia, aminohappoja ja kuljettaa niitä sekä solujen sisällä että ulkopuolella.

Erikoistyyppiset kuljetusproteiinit eivät itse kuljeta aineita, vaan toimivat "kuljetussäätelijänä" kuljettaen tiettyjä aineita kalvon (solun ulkoseinän) läpi. Tällaisia ​​proteiineja kutsutaan usein kalvoproteiineiksi. Ne ovat onton sylinterin muotoisia ja kalvon seinämään upotettuina varmistavat joidenkin polaaristen molekyylien tai ionien liikkumisen soluun. Esimerkki kalvoproteiinista on poriini (kuvio 23).

Riisi. 23 PORIINIPROTEIINI

Ruoka- ja varastoproteiinit toimivat nimensä mukaisesti sisäisen ravinnon lähteinä, useammin kasvien ja eläinten alkioissa sekä nuorten organismien varhaisissa kehitysvaiheissa. Ravinnon proteiineihin kuuluvat albumiini (kuva 10) – munanvalkuaisen pääkomponentti – sekä kaseiini – maidon pääproteiini. Pepsiinientsyymin vaikutuksesta kaseiini jähmettyy mahassa, mikä varmistaa sen pysymisen ruoansulatuskanavassa ja tehokkaan imeytymisen. Kaseiini sisältää fragmentteja kaikista kehon tarvitsemista aminohapoista.

Ferritiinissä (kuvio 12), joka on eläinten kudoksissa, varastoituu rautaioneja.

Myoglobiini on myös varastoproteiini, joka muistuttaa koostumukseltaan ja rakenteeltaan hemoglobiinia. Myoglobiini keskittyy pääasiassa lihaksiin, sen päätehtävänä on hapen varastointi, jonka hemoglobiini antaa sille. Se kyllästyy nopeasti hapella (paljon nopeammin kuin hemoglobiini) ja siirtää sen sitten vähitellen eri kudoksiin.

Rakenneproteiinit suorittavat suojaavan toiminnon (iho) tai tukevat - ne pitävät kehon koossa ja antavat sille voimaa (rusto ja jänteet). Niiden pääkomponentti on säikeinen proteiinikollageeni (kuva 11), eläinmaailman yleisin proteiini nisäkkäiden kehossa, sen osuus proteiinien kokonaismassasta on lähes 30 %. Kollageenilla on korkea vetolujuus (ihon lujuus tunnetaan), mutta ihon kollageenin vähäisestä ristisidospitoisuudesta johtuen eläinnahat eivät sovellu kovinkaan raakamuodossaan erilaisten tuotteiden valmistukseen. Ihon turvotuksen vähentämiseksi vedessä, kutistumista kuivumisen aikana sekä lujuuden lisäämiseksi kastetussa tilassa ja elastisuuden lisäämiseksi kollageenissa syntyy ylimääräisiä ristisidoksia (kuva 15a), tämä on ns. ihon rusketusprosessi.

Elävissä organismeissa kollageenimolekyylejä, jotka ovat syntyneet organismin kasvu- ja kehitysprosessissa, ei päivitetä, eikä niitä korvata vasta syntetisoiduilla. Kehon ikääntyessä kollageenin ristisidosten määrä lisääntyy, mikä johtaa sen elastisuuden vähenemiseen, ja koska uusiutumista ei tapahdu, ilmaantuu ikään liittyviä muutoksia - ruston ja jänteiden hauraus lisääntyy, ryppyjä iholla.

Nivelsiteet sisältävät elastiinia, rakenneproteiinia, joka venyy helposti kahdessa ulottuvuudessa. Resiliiniproteiinilla, joka sijaitsee joissakin hyönteisissä siipien saranoiden kiinnityspisteissä, on suurin elastisuus.

Sarvimuodostelmat - hiukset, kynnet, höyhenet, jotka koostuvat pääasiassa keratiiniproteiinista (kuva 24). Sen tärkein ero on havaittavissa oleva kysteiinijäämien pitoisuus, jotka muodostavat disulfidisiltoja, mikä antaa korkean elastisuuden (kyky palauttaa alkuperäisen muotonsa muodonmuutoksen jälkeen) sekä villakankaille.

Riisi. 24. Fragmentti FIBRILLARISTA PROTEIINIKERATIIINISTA

Jotta keratiiniesineen muoto muuttuisi peruuttamattomasti, sinun on ensin tuhottava disulfidisillat pelkistimen avulla, annettava sille uusi muoto ja luotava sitten disulfidisillat uudelleen hapettimen avulla (kuva 1). . 16), näin tehdään esimerkiksi perming hiukset.

Kun keratiinin kysteiinijäämien pitoisuus kasvaa ja vastaavasti disulfidisiltojen määrä lisääntyy, kyky muotoutua katoaa, mutta samaan aikaan ilmestyy korkea lujuus (jopa 18% kysteiinifragmenteista ne sisältyvät sorkka- ja kavioeläinten ja kilpikonnankuorten sarviin). Nisäkkäillä on jopa 30 erilaista keratiinityyppiä.

Keratiiniin liittyvä fibrillaariproteiini fibroiini, jota silkkiäistoukkien toukat erittävät koteloa kihartaessaan sekä hämähäkit verkkoa kudotessaan, sisältää vain β-rakenteita, jotka on yhdistetty yksittäisillä ketjuilla (kuva 11). Toisin kuin keratiinilla, fibroiinissa ei ole poikittaisia ​​disulfidisiltoja, sillä on erittäin vahva vetolujuus (joidenkin rainanäytteiden lujuus poikkileikkausyksikköä kohti on suurempi kuin teräskaapeleiden). Ristisidosten puuttumisen vuoksi fibroiini on joustamatonta (tunnetaan, että villakankaat ovat lähes pysymättömiä ja silkkikankaat rypistyvät helposti).

säätelevät proteiinit.

Säätelyproteiinit, joita kutsutaan yleisemmin hormoneiksi, ovat mukana erilaisissa fysiologisissa prosesseissa. Esimerkiksi hormoni-insuliini (kuvio 25) koostuu kahdesta a-ketjusta, jotka on yhdistetty disulfidisillalla. Insuliini säätelee aineenvaihduntaprosesseja, joihin liittyy glukoosi, sen puute johtaa diabetekseen.

Riisi. 25 PROTEIINIINSULIINI

Aivojen aivolisäke syntetisoi hormonia, joka säätelee kehon kasvua. On sääteleviä proteiineja, jotka säätelevät eri entsyymien biosynteesiä kehossa.

Supistuvat ja motoriset proteiinit antavat keholle kyvyn supistua, muuttaa muotoa ja liikkua, ensisijaisesti puhumme lihaksista. 40 % kaikkien lihasten sisältämien proteiinien massasta on myosiinia (mys, myos, kreikkalainen. - lihas). Sen molekyyli sisältää sekä fibrillaarisen että pallomaisen osan (kuva 26)

Riisi. 26 MYOSIN MOLEKYYLI

Tällaiset molekyylit yhdistyvät suuriksi aggregaatteiksi, jotka sisältävät 300–400 molekyyliä.

Kun kalsiumionien pitoisuus muuttuu lihaskuituja ympäröivässä tilassa, tapahtuu palautuva muutos molekyylien konformaatiossa - muutos ketjun muodossa, joka johtuu yksittäisten fragmenttien pyörimisestä valenssisidosten ympärillä. Tämä johtaa lihasten supistumiseen ja rentoutumiseen, signaali kalsiumionien pitoisuuden muutoksesta tulee lihassäikeiden hermopäätteistä. Keinotekoinen lihasten supistuminen voi johtua sähköimpulssien vaikutuksesta, mikä johtaa jyrkkään muutokseen kalsiumionien pitoisuudessa, mikä on perusta sydänlihaksen stimuloimiseksi sydämen toiminnan palauttamiseksi.

Suojaavien proteiinien avulla voit suojata kehoa hyökkäävien bakteerien, virusten ja vieraiden proteiinien tunkeutumiselta (vieraiden kappaleiden yleinen nimi on antigeenit). Suojaavien proteiinien roolia suorittavat immunoglobuliinit (niiden toinen nimi on vasta-aineet), ne tunnistavat kehoon tunkeutuneet antigeenit ja sitoutuvat tiukasti niihin. Nisäkkäiden, myös ihmisten, kehossa on viisi immunoglobuliiniluokkaa: M, G, A, D ja E, niiden rakenne, kuten nimestä voi päätellä, on pallomainen, lisäksi ne kaikki on rakennettu samalla tavalla. Vasta-aineiden molekyylirakenne on esitetty alla käyttämällä esimerkkinä luokan G immunoglobuliinia (kuvio 27). Molekyyli sisältää neljä polypeptidiketjua, jotka on yhdistetty kolmella S-S-disulfidisillalla (kuvassa 27 ne on esitetty paksunnetuilla valenssisidoksilla ja suurilla S-symboleilla), lisäksi jokainen polymeeriketju sisältää ketjun sisäisiä disulfidisiltoja. Kaksi suurta polymeeriketjua (korostettu sinisellä) sisältävät 400–600 aminohappotähdettä. Kaksi muuta ketjua (korostettu vihreällä) ovat lähes puolet pitkiä ja sisältävät noin 220 aminohappotähdettä. Kaikki neljä ketjua on sijoitettu siten, että pääte H 2 N-ryhmät on suunnattu yhteen suuntaan.

Riisi. 27 IMMUNOLOBULIININ RAKENTEEN KAAVIO

Kun keho joutuu kosketuksiin vieraan proteiinin (antigeenin) kanssa, immuunijärjestelmän solut alkavat tuottaa immunoglobuliineja (vasta-aineita), jotka kerääntyvät veren seerumiin. Ensimmäisessä vaiheessa päätyötä tekevät ketjuosat, jotka sisältävät liittimen H 2 N (kuvassa 27 vastaavat osat on merkitty vaaleansinisellä ja vaaleanvihreällä). Nämä ovat antigeenin sieppauspaikkoja. Immunoglobuliinisynteesin prosessissa nämä kohdat muodostuvat siten, että niiden rakenne ja konfiguraatio vastaavat mahdollisimman paljon lähestyvän antigeenin rakennetta (kuten lukon avain, kuten entsyymit, mutta tehtävät tässä tapauksessa ovat eri). Siten jokaiselle antigeenille luodaan täysin yksittäinen vasta-aine immuunivasteena. Yksikään tunnettu proteiini ei voi muuttaa rakennettaan niin "plastisesti" ulkoisista tekijöistä riippuen immunoglobuliinien lisäksi. Entsyymit ratkaisevat ongelman rakenteellisesta yhdenmukaisuudesta reagenssin kanssa eri tavalla - valtavan joukon erilaisia ​​​​entsyymejä avulla kaikissa mahdollisissa tapauksissa, ja immunoglobuliinit rakentavat joka kerta uudelleen "työvälineen". Lisäksi immunoglobuliinin sarana-alue (kuvio 27) tarjoaa kahdelle sieppausalueelle jonkin verran itsenäistä liikkuvuutta, minkä seurauksena immunoglobuliinimolekyyli voi välittömästi "löytää" kaksi kätevintä sieppausaluetta antigeenistä kiinnittyäkseen turvallisesti. se muistuttaa äyriäisen toimintaa.

Seuraavaksi kehon immuunijärjestelmän peräkkäisten reaktioiden ketju kytketään päälle, muiden luokkien immunoglobuliinit yhdistetään, minkä seurauksena vieras proteiini deaktivoituu, ja sitten antigeeni (vieras mikro-organismi tai toksiini) tuhoutuu ja poistetaan.

Kosketuksen jälkeen antigeenin kanssa immunoglobuliinin maksimipitoisuus saavutetaan (riippuen antigeenin luonteesta ja itse organismin yksilöllisistä ominaisuuksista) muutamassa tunnissa (joskus useissa päivissä). Keho säilyttää muistin tällaisesta kosketuksesta, ja kun samalla antigeenillä hyökätään uudelleen, immunoglobuliinit kerääntyvät veren seerumiin paljon nopeammin ja suurempia määriä - hankittu immuniteetti syntyy.

Yllä oleva proteiinien luokittelu on jokseenkin mielivaltainen, esimerkiksi suojaavien proteiinien joukossa mainittu trombiiniproteiini on oleellisesti entsyymi, joka katalysoi peptidisidosten hydrolyysiä, eli se kuuluu proteaasien luokkaan.

Suojaproteiineja kutsutaan usein käärmeen myrkkyproteiineiksi ja joidenkin kasvien myrkyllisiksi proteiineiksi, koska niiden tehtävänä on suojata kehoa vaurioilta.

On proteiineja, joiden toiminnot ovat niin ainutlaatuisia, että niiden luokittelu on vaikeaa. Esimerkiksi afrikkalaisesta kasvista löytyvä proteiini monelliini on erittäin makean makuinen, ja sitä on tutkittu myrkyttömänä aineena, jota voidaan käyttää sokerin sijasta liikalihavuuden ehkäisyyn. Joidenkin Etelämantereen kalojen veriplasma sisältää proteiineja, joilla on jäätymistä estäviä ominaisuuksia, jotka estävät näiden kalojen verta jäätymästä.

Proteiinien keinotekoinen synteesi.

Polypeptidiketjuun johtava aminohappojen kondensaatio on hyvin tutkittu prosessi. On mahdollista suorittaa esimerkiksi minkä tahansa aminohapon tai happojen seoksen kondensointi ja saada vastaavasti polymeeri, joka sisältää samoja yksiköitä tai eri yksiköitä vuorotellen satunnaisessa järjestyksessä. Tällaiset polymeerit muistuttavat vähän luonnollisia polypeptidejä, eikä niillä ole biologista aktiivisuutta. Päätehtävänä on yhdistää aminohapot tiukasti määritellyssä, ennalta suunnitellussa järjestyksessä, jotta voidaan toistaa aminohappotähteiden sekvenssi luonnollisissa proteiineissa. Amerikkalainen tiedemies Robert Merrifield ehdotti alkuperäistä menetelmää, joka mahdollisti tällaisen ongelman ratkaisemisen. Menetelmän ydin on, että ensimmäinen aminohappo kiinnitetään liukenemattomaan polymeerigeeliin, joka sisältää reaktiivisia ryhmiä, jotka voivat yhdistyä aminohapon –COOH-ryhmien kanssa. Silloitettu polystyreeni, johon oli lisätty kloorimetyyliryhmiä, otettiin sellaiseksi polymeerisubstraatiksi. Jotta reaktioon otettu aminohappo ei reagoi itsensä kanssa ja jotta se ei liity H2N-ryhmään substraattiin, tämän hapon aminoryhmä on ennalta estetty isolla substituentilla [(C 4 H) 9) 3] 3 OS (O) -ryhmä. Kun aminohappo on kiinnittynyt polymeeriseen kantajaan, estoryhmä poistetaan ja reaktioseokseen lisätään toinen aminohappo, jossa myös H2N-ryhmä on aiemmin blokattu. Tällaisessa järjestelmässä vain ensimmäisen aminohapon H2N-ryhmän ja toisen hapon -COOH-ryhmän vuorovaikutus on mahdollinen, mikä suoritetaan katalyyttien (fosfoniumsuolojen) läsnä ollessa. Sitten koko kaavio toistetaan lisäämällä kolmas aminohappo (kuvio 28).

Riisi. 28. POLYPEPTIDIKETJUJEN SYNTEESIKAAVIO

Viimeisessä vaiheessa saadut polypeptidiketjut erotetaan polystyreenikantajasta. Nyt koko prosessi on automatisoitu, on olemassa automaattisia peptidisyntetisaattoreita, jotka toimivat kuvatun järjestelmän mukaisesti. Monet lääketieteessä ja maataloudessa käytetyt peptidit on syntetisoitu tällä menetelmällä. Oli myös mahdollista saada luonnollisten peptidien parannettuja analogeja, joilla on selektiivinen ja tehostettu vaikutus. Joitakin pieniä proteiineja on syntetisoitu, kuten hormoni insuliinia ja joitain entsyymejä.

On olemassa myös proteiinisynteesimenetelmiä, jotka toistavat luonnollisia prosesseja: syntetisoidaan nukleiinihappofragmentteja, jotka on konfiguroitu tuottamaan tiettyjä proteiineja, sitten nämä fragmentit liitetään elävään organismiin (esimerkiksi bakteeriin), minkä jälkeen keho alkaa tuottaa haluttua proteiinia. Tällä tavalla saadaan nyt merkittäviä määriä vaikeasti saavutettavia proteiineja ja peptidejä sekä niiden analogeja.

Proteiinit ravinnon lähteinä.

Elävän organismin proteiinit hajotetaan jatkuvasti alkuperäisiksi aminohapoiksi (entsyymien välttämättömällä osallistumisella), jotkut aminohapot siirtyvät toisiin, sitten proteiinit syntetisoidaan uudelleen (myös entsyymien osallistuessa), ts. keho uusiutuu jatkuvasti. Jotkut proteiinit (ihon kollageeni, hiukset) eivät uusiudu, elimistö menettää niitä jatkuvasti ja syntetisoi uusia. Proteiinit ravintolähteinä suorittavat kaksi päätehtävää: ne toimittavat keholle rakennusmateriaalia uusien proteiinimolekyylien synteesiä varten ja lisäksi toimittavat keholle energiaa (kalorilähteitä).

Lihansyöjäiset nisäkkäät (mukaan lukien ihmiset) saavat tarvittavat proteiinit kasvi- ja eläinruoista. Mikään ruoasta saaduista proteiineista ei integroitu kehoon muuttumattomassa muodossa. Ruoansulatuskanavassa kaikki imeytyneet proteiinit hajoavat aminohapoiksi, joista jollekin eliölle välttämättömät proteiinit rakentuvat, kun taas loput 12 syntetisoituvat elimistössä olevista 8 välttämättömästä haposta (taulukko 1), jos niitä ei ole. riittäviä määriä elintarvikkeiden mukana, mutta välttämättömät hapot tulee ehdottomasti saada ruoan kanssa. Kysteiinin rikkiatomit saadaan elimistöstä välttämättömällä aminohapolla metioniinilla. Osa proteiineista hajoaa vapauttaen elämän ylläpitämiseen tarvittavaa energiaa, ja niiden sisältämä typpi erittyy elimistöstä virtsan mukana. Yleensä ihmiskeho menettää 25–30 g proteiinia vuorokaudessa, joten proteiiniruokaa tulee aina olla oikea määrä. Vähimmäispäivän proteiinintarve on miehillä 37 g ja naisilla 29 g, mutta suositeltu saanti on lähes kaksinkertainen. Ruokaa arvioitaessa on tärkeää ottaa huomioon proteiinin laatu. Välttämättömien aminohappojen puuttuessa tai vähäisessä pitoisuudessa proteiinia pidetään vähäarvoisena, joten tällaisia ​​proteiineja tulisi kuluttaa enemmän. Palkokasvien proteiinit sisältävät siis vähän metioniinia, ja vehnän ja maissin proteiinit ovat vähän lysiiniä (molemmat aminohapot ovat välttämättömiä). Eläinproteiinit (pois lukien kollageenit) luokitellaan täysravinnoiksi. Täydellinen sarja kaikkia välttämättömiä happoja sisältää maitokeiiniä sekä raejuustoa ja siitä valmistettua juustoa, joten kasvisruokavalio, jos se on erittäin tiukka, ts. "maidoton" vaatii lisääntynyttä palkokasvien, pähkinöiden ja sienten kulutusta, jotta elimistö saa oikean määrän välttämättömiä aminohappoja.

Synteettisiä aminohappoja ja proteiineja käytetään myös elintarvikkeina lisäten niitä rehuihin, jotka sisältävät pieniä määriä välttämättömiä aminohappoja. On bakteereja, jotka voivat käsitellä ja assimiloida öljyn hiilivetyjä, tässä tapauksessa proteiinien täydellistä synteesiä varten niitä on syötettävä typpeä sisältävillä yhdisteillä (ammoniakilla tai nitraateilla). Tällä tavalla saatua proteiinia käytetään karjan ja siipikarjan rehuna. Eläinten rehuun lisätään usein joukko entsyymejä, hiilihydraaseja, jotka katalysoivat vaikeasti hajoavien hiilihydraattien (viljakasvien soluseinämien) hydrolyysiä, minkä seurauksena kasviperäiset ruoat imeytyvät täydellisemmin.

Mihail Levitsky

PROTEINIT (Artikla 2)

(proteiinit), luokka monimutkaisia ​​typpeä sisältäviä yhdisteitä, tyypillisimpiä ja tärkeimpiä (nukleiinihappojen ohella) elävän aineen komponentteja. Proteiinit suorittavat monia ja erilaisia ​​​​toimintoja. Useimmat proteiinit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat kemiallisia reaktioita. Monet fysiologisia prosesseja säätelevät hormonit ovat myös proteiineja. Rakenteelliset proteiinit, kuten kollageeni ja keratiini, ovat luukudoksen, hiusten ja kynsien pääkomponentteja. Lihasten supistumisproteiineilla on kyky muuttaa pituuttaan käyttämällä kemiallista energiaa mekaanisen työn suorittamiseen. Proteiinit ovat vasta-aineita, jotka sitovat ja neutraloivat myrkyllisiä aineita. Jotkut proteiinit, jotka voivat reagoida ulkoisiin vaikutuksiin (valo, haju) toimivat reseptoreina ärsytystä havaitsevissa aistielimissä. Monet solun sisällä ja solukalvolla sijaitsevat proteiinit suorittavat säätelytoimintoja.

1800-luvun ensimmäisellä puoliskolla monet kemistit, ja heidän joukossaan erityisesti J. von Liebig, tulivat vähitellen siihen tulokseen, että proteiinit ovat erityinen typpiyhdisteiden luokka. Nimen "proteiinit" (kreikan sanasta protos - ensimmäinen) ehdotti vuonna 1840 hollantilainen kemisti G. Mulder.

FYYSISET OMINAISUUDET

Proteiinit ovat kiinteässä tilassa valkoisia, mutta liuoksessa värittömiä, elleivät ne sisällä jotakin kromoforiryhmää (värillistä), kuten hemoglobiinia. Eri proteiinien liukoisuus veteen vaihtelee suuresti. Se vaihtelee myös pH:n ja liuoksen suolojen pitoisuuden mukaan, joten voidaan valita olosuhteet, joissa yksi proteiini saostuu selektiivisesti muiden proteiinien läsnä ollessa. Tätä "suolausmenetelmää" käytetään laajasti proteiinien eristämiseen ja puhdistamiseen. Puhdistettu proteiini saostuu usein liuoksesta kiteinä.

Muihin yhdisteisiin verrattuna proteiinien molekyylipaino on erittäin suuri - useista tuhansista useisiin miljooniin daltoneihin. Siksi ultrasentrifugoinnin aikana proteiinit saostuvat, ja lisäksi eri nopeuksilla. Positiivisesti ja negatiivisesti varautuneiden ryhmien läsnäolon vuoksi proteiinimolekyyleissä ne liikkuvat eri nopeuksilla sähkökentässä. Tämä on elektroforeesin perusta, menetelmä, jota käytetään yksittäisten proteiinien eristämiseen monimutkaisista seoksista. Proteiinien puhdistus suoritetaan myös kromatografialla.

KEMIALLISET OMINAISUUDET

Rakenne.

Proteiinit ovat polymeerejä, ts. molekyylit, jotka on rakennettu ketjuiksi toistuvista monomeeriyksiköistä tai alayksiköistä, joiden roolissa ovat alfa-aminohapot. Aminohappojen yleinen kaava

jossa R on vetyatomi tai jokin orgaaninen ryhmä.

Proteiinimolekyyli (polypeptidiketju) voi koostua vain suhteellisen pienestä määrästä aminohappoja tai useista tuhansista monomeeriyksiköistä. Aminohappojen yhdistäminen ketjussa on mahdollista, koska jokaisessa niistä on kaksi erilaista kemiallista ryhmää: emäksinen aminoryhmä, NH2, ja hapan karboksyyliryhmä, COOH. Molemmat ryhmät ovat kiinnittyneet hiiliatomiin. Yhden aminohapon karboksyyliryhmä voi muodostaa amidi- (peptidi)sidoksen toisen aminohapon aminoryhmän kanssa:

Kun kaksi aminohappoa on yhdistetty tällä tavalla, ketjua voidaan pidentää lisäämällä toiseen aminohappoon kolmas ja niin edelleen. Kuten yllä olevasta yhtälöstä voidaan nähdä, kun peptidisidos muodostuu, vesimolekyyli vapautuu. Happojen, emästen tai proteolyyttisten entsyymien läsnä ollessa reaktio etenee päinvastaiseen suuntaan: polypeptidiketju pilkkoutuu aminohapoiksi vettä lisäämällä. Tätä reaktiota kutsutaan hydrolyysiksi. Hydrolyysi etenee spontaanisti ja energiaa tarvitaan aminohappojen yhdistämiseen polypeptidiketjuksi.

Karboksyyliryhmä ja amidiryhmä (tai sen kaltainen imidiryhmä - proliiniaminohapon tapauksessa) ovat läsnä kaikissa aminohapoissa, kun taas aminohappojen väliset erot määräytyvät kyseisen ryhmän tai "puolen" luonteen mukaan. ketju", joka on osoitettu yllä kirjaimella R. Sivuketjun roolia voi esittää yksi vetyatomi, kuten aminohappo glysiini, ja jokin iso ryhmä, kuten histidiini ja tryptofaani. Jotkut sivuketjut ovat kemiallisesti inerttejä, kun taas toiset ovat erittäin reaktiivisia.

Monia tuhansia erilaisia ​​aminohappoja voidaan syntetisoida, ja luonnossa esiintyy monia erilaisia ​​aminohappoja, mutta proteiinisynteesiin käytetään vain 20 erilaista aminohappoa: alaniini, arginiini, asparagiini, asparagiinihappo, valiini, histidiini, glysiini, glutamiini, glutamiini happo, isoleusiini, leusiini, lysiini, metioniini, proliini, seriini, tyrosiini, treoniini, tryptofaani, fenyylialaniini ja kysteiini (proteiineissa kysteiini voi olla dimeerinä - kystiininä). On totta, että joissakin proteiineissa on muitakin aminohappoja säännöllisesti esiintyvän kahdenkymmenen lisäksi, mutta ne muodostuvat minkä tahansa luetelluista kahdestakymmenestä muuntuessa sen jälkeen, kun se on sisällytetty proteiiniin.

optinen aktiivisuus.

Kaikissa aminohapoissa, paitsi glysiinissä, on neljä erilaista ryhmää kiinnittyneenä a-hiiliatomiin. Geometrian kannalta neljä erilaista ryhmää voidaan liittää kahdella tavalla, ja vastaavasti on olemassa kaksi mahdollista konfiguraatiota tai kaksi isomeeriä, jotka liittyvät toisiinsa objektina sen peilikuvaan, ts. kuin vasemmalta oikealle. Yhtä konfiguraatiota kutsutaan vasen- tai vasenkätiseksi (L) ja toista oikeakätiseksi tai oikeakätiseksi (D), koska nämä kaksi tällaista isomeeriä eroavat toisistaan ​​polarisoidun valon tason pyörimissuunnassa. Proteiineissa esiintyy vain L-aminohappoja (poikkeus on glysiini; se voidaan esittää vain yhdessä muodossa, koska sen neljästä ryhmästä kaksi on samoja), ja niillä kaikilla on optista aktiivisuutta (koska on vain yksi isomeeri). D-aminohapot ovat harvinaisia ​​luonnossa; niitä löytyy joistakin antibiooteista ja bakteerien soluseinistä.

Aminohappojen sekvenssi.

Polypeptidiketjun aminohapot eivät järjesty satunnaisesti, vaan tiettyyn kiinteään järjestykseen, ja juuri tämä järjestys määrää proteiinin toiminnot ja ominaisuudet. Vaihtelemalla 20 aminohappotyypin järjestystä saat valtavan määrän erilaisia ​​proteiineja, aivan kuten voit muodostaa monia erilaisia ​​tekstejä aakkosten kirjaimista.

Aiemmin proteiinin aminohapposekvenssin määrittäminen kesti usein useita vuosia. Suora määritys on edelleen melko työläs tehtävä, vaikka on luotu laitteita, jotka mahdollistavat sen suorittamisen automaattisesti. Yleensä on helpompi määrittää vastaavan geenin nukleotidisekvenssi ja johtaa siitä proteiinin aminohapposekvenssi. Tähän mennessä monien satojen proteiinien aminohapposekvenssit on jo määritetty. Dekoodattujen proteiinien toiminnot tunnetaan yleensä, ja tämä auttaa kuvittelemaan esimerkiksi pahanlaatuisissa kasvaimissa muodostuvien samankaltaisten proteiinien mahdollisia toimintoja.

Monimutkaiset proteiinit.

Vain aminohapoista koostuvia proteiineja kutsutaan yksinkertaisiksi. Usein polypeptidiketjuun on kuitenkin kiinnittynyt metalliatomi tai jokin kemiallinen yhdiste, joka ei ole aminohappo. Tällaisia ​​proteiineja kutsutaan kompleksiksi. Esimerkki on hemoglobiini: se sisältää rautaporfyriiniä, joka antaa sille punaisen värin ja antaa sen toimia hapen kantajana.

Monimutkaisimpien proteiinien nimet sisältävät viittauksen niihin liittyvien ryhmien luonteeseen: sokereita on glykoproteiineissa, rasvoja lipoproteiineissa. Jos entsyymin katalyyttinen aktiivisuus riippuu kiinnittyneestä ryhmästä, sitä kutsutaan proteettiseksi ryhmäksi. Usein jokin vitamiini toimii proteesiryhmänä tai on osa sitä. Esimerkiksi A-vitamiini, joka on kiinnittynyt johonkin verkkokalvon proteiineista, määrittää sen valoherkkyyden.

Tertiäärinen rakenne.

Tärkeää ei ole niinkään proteiinin aminohapposekvenssi (primäärirakenne), vaan tapa, jolla se asettuu avaruuteen. Polypeptidiketjun koko pituudelta vetyionit muodostavat säännöllisiä vetysidoksia, jotka antavat sille spiraalin tai kerroksen muodon (toissijainen rakenne). Tällaisten heliksien ja kerrosten yhdistelmästä syntyy seuraavan järjestyksen kompakti muoto - proteiinin tertiäärinen rakenne. Ketjun monomeerisia lenkkejä pitelevien sidosten ympärillä pyöriminen pienten kulmien läpi ovat mahdollisia. Siksi puhtaasti geometrisestä näkökulmasta katsottuna minkä tahansa polypeptidiketjun mahdollisten konfiguraatioiden lukumäärä on äärettömän suuri. Todellisuudessa jokainen proteiini esiintyy normaalisti vain yhdessä konfiguraatiossa, jonka määrittää sen aminohapposekvenssi. Tämä rakenne ei ole jäykkä, se näyttää "hengittävän" - se värähtelee tietyn keskimääräisen konfiguraation ympärillä. Ketju on taitettu konfiguraatioon, jossa vapaa energia (työkyky) on minimaalinen, aivan kuten vapautettu jousi puristuu vain vapaan energian minimiä vastaavaan tilaan. Usein yksi ketjun osa on sidottu jäykästi toiseen kahden kysteiinitähteen välisillä disulfidisidoksilla (–S–S–). Osittain tästä syystä kysteiinillä aminohappojen joukossa on erityisen tärkeä rooli.

Proteiinien rakenteen monimutkaisuus on niin suuri, että proteiinin tertiääristä rakennetta ei ole vielä mahdollista laskea, vaikka sen aminohapposekvenssi olisi tiedossa. Mutta jos on mahdollista saada proteiinikiteitä, sen tertiäärinen rakenne voidaan määrittää röntgendiffraktiolla.

Rakenteellisissa, supistumisproteiineissa ja joissakin muissa proteiineissa ketjut ovat pitkänomaisia ​​ja useat vierekkäin hieman taittuneet ketjut muodostavat fibrillejä; fibrillit puolestaan ​​taittuvat suuremmiksi muodostelmiksi - kuiduiksi. Useimmat liuoksessa olevat proteiinit ovat kuitenkin pallomaisia: ketjut ovat kiertyneet palloon, kuten lanka pallossa. Vapaa energia tässä konfiguraatiossa on minimaalista, koska hydrofobiset ("vettä hylkivät") aminohapot ovat piilossa pallon sisällä, kun taas hydrofiiliset ("vettä houkuttelevat") aminohapot ovat sen pinnalla.

Monet proteiinit ovat useiden polypeptidiketjujen komplekseja. Tätä rakennetta kutsutaan proteiinin kvaternääriseksi rakenteeksi. Esimerkiksi hemoglobiinimolekyyli koostuu neljästä alayksiköstä, joista jokainen on pallomainen proteiini.

Rakenneproteiinit muodostavat lineaarisesta konfiguraatiostaan ​​johtuen kuituja, joissa vetolujuus on erittäin korkea, kun taas pallomainen konfiguraatio mahdollistaa proteiinien spesifisen vuorovaikutuksen muiden yhdisteiden kanssa. Pallon pinnalle, kun ketjut asetetaan oikein, ilmestyy tietyn muotoisia onteloita, joissa reaktiiviset kemialliset ryhmät sijaitsevat. Jos tämä proteiini on entsyymi, toinen, yleensä pienempi, jonkin aineen molekyyli tulee tällaiseen onteloon, aivan kuten avain menee lukkoon; tässä tapauksessa molekyylin elektronipilven konfiguraatio muuttuu onkalossa olevien kemiallisten ryhmien vaikutuksesta, ja tämä pakottaa sen reagoimaan tietyllä tavalla. Tällä tavalla entsyymi katalysoi reaktiota. Vasta-ainemolekyyleissä on myös onteloita, joihin sitoutuvat erilaiset vieraat aineet ja ne ovat siten vaarattomia. "Avain ja lukko" -malli, joka selittää proteiinien vuorovaikutuksen muiden yhdisteiden kanssa, mahdollistaa entsyymien ja vasta-aineiden spesifisyyden ymmärtämisen, ts. niiden kyky reagoida vain tiettyjen yhdisteiden kanssa.

Proteiinit eri tyyppisissä organismeissa.

Proteiineilla, jotka suorittavat saman tehtävän eri kasvi- ja eläinlajeissa ja joilla on siksi sama nimi, on myös samanlainen rakenne. Ne eroavat kuitenkin jonkin verran aminohapposekvenssistään. Kun lajit eroavat yhteisestä esi-isästä, jotkin aminohapot tietyissä asemissa korvataan mutaatioilla toisilla. Perinnöllisiä sairauksia aiheuttavat haitalliset mutaatiot hylätään luonnollisella valinnalla, mutta hyödylliset tai ainakin neutraalit voidaan säilyttää. Mitä lähempänä kaksi biologista lajia ovat toisiaan, sitä vähemmän eroja niiden proteiineissa löytyy.

Jotkut proteiinit muuttuvat suhteellisen nopeasti, toiset ovat melko konservatiivisia. Jälkimmäisiä ovat esimerkiksi sytokromi c, hengitystieentsyymi, jota löytyy useimmista elävistä organismeista. Ihmisillä ja simpansseilla sen aminohapposekvenssit ovat identtisiä, kun taas vehnän sytokromi c:ssä vain 38 % aminohapoista osoittautui erilaisiksi. Ihmisiä ja bakteereja verrattaessa voidaan silti nähdä sytokromien yhtäläisyydet (erot vaikuttavat 65 prosenttiin aminohapoista), vaikka bakteerien ja ihmisten yhteinen esi-isä eli maapallolla noin kaksi miljardia vuotta sitten. Nykyään aminohapposekvenssien vertailua käytetään usein fylogeneettisen (genealogisen) puun rakentamiseen, joka heijastaa eri organismien välisiä evoluutiosuhteita.

Denaturaatio.

Syntetisoitu proteiinimolekyyli, laskostuva, saa oman konfiguraationsa. Tämä kokoonpano voidaan kuitenkin tuhota kuumentamalla, muuttamalla pH:ta, orgaanisten liuottimien vaikutuksesta ja jopa yksinkertaisesti sekoittamalla liuosta, kunnes sen pinnalle ilmestyy kuplia. Tällä tavalla muunnettua proteiinia kutsutaan denaturoiduksi; se menettää biologisen aktiivisuutensa ja muuttuu yleensä liukenemattomaksi. Tunnettuja esimerkkejä denaturoidusta proteiinista ovat keitetyt munat tai kermavaahto. Pienet proteiinit, jotka sisältävät vain noin sata aminohappoa, pystyvät renaturoitumaan, ts. hankkia takaisin alkuperäiset asetukset. Mutta suurin osa proteiineista yksinkertaisesti muuttuu sotkeutuneiden polypeptidiketjujen massaksi eivätkä palauta aiempaa konfiguraatiotaan.

Yksi tärkeimmistä ongelmista aktiivisten proteiinien eristämisessä on niiden äärimmäinen herkkyys denaturaatiolle. Tämä proteiinien ominaisuus löytää hyödyllistä käyttöä elintarvikkeiden säilönnässä: korkea lämpötila denaturoi palautumattomasti mikro-organismien entsyymit ja mikro-organismit kuolevat.

PROTEIINISYNTEESI

Proteiinisynteesiä varten elävällä organismilla on oltava entsyymijärjestelmä, joka pystyy kiinnittämään yhden aminohapon toiseen. Tarvitaan myös tietolähde, joka määrittää, mitkä aminohapot pitäisi yhdistää. Koska kehossa on tuhansia proteiineja ja jokainen niistä koostuu keskimäärin useista sadoista aminohapoista, tarvittavan tiedon on oltava todella valtava. Se varastoituu (samalla tavalla kuin tietue tallennetaan magneettinauhalle) nukleiinihappomolekyyleihin, jotka muodostavat geenejä.

Entsyymin aktivointi.

Aminohapoista syntetisoitu polypeptidiketju ei aina ole proteiini lopullisessa muodossaan. Monet entsyymit syntetisoidaan ensin inaktiivisina prekursoreina ja ne aktivoituvat vasta sen jälkeen, kun toinen entsyymi poistaa muutaman aminohapon ketjun toisesta päästä. Jotkut ruoansulatusentsyymeistä, kuten trypsiini, syntetisoidaan tässä inaktiivisessa muodossa; nämä entsyymit aktivoituvat ruoansulatuskanavassa ketjun terminaalisen fragmentin poistamisen seurauksena. Hormoniinsuliini, jonka molekyyli aktiivisessa muodossaan koostuu kahdesta lyhytketjuisesta ketjusta, syntetisoidaan yksiketjuisena, ns. proinsuliini. Sitten tämän ketjun keskiosa poistetaan, ja loput fragmentit sitoutuvat toisiinsa muodostaen aktiivisen hormonimolekyylin. Monimutkaiset proteiinit muodostuvat vasta, kun tietty kemiallinen ryhmä on kiinnittynyt proteiiniin, ja tämä kiinnittyminen vaatii usein myös entsyymiä.

Metabolinen verenkierto.

Kun eläintä on ruokittu aminohapoilla, jotka on leimattu radioaktiivisilla hiilen, typen tai vedyn isotoopeilla, leima liitetään nopeasti sen proteiineihin. Jos leimatut aminohapot lakkaavat pääsemästä kehoon, leiman määrä proteiineissa alkaa laskea. Nämä kokeet osoittavat, että tuloksena olevat proteiinit säilyvät kehossa vasta elämän loppuun asti. Kaikki ne muutamaa poikkeusta lukuun ottamatta ovat dynaamisessa tilassa, hajoavat jatkuvasti aminohapoiksi ja syntetisoituvat sitten uudelleen.

Jotkut proteiinit hajoavat solujen kuollessa ja tuhoutuvat. Tätä tapahtuu koko ajan, esimerkiksi punasolujen ja epiteelisolujen kanssa, jotka vuoraavat suolen sisäpintaa. Lisäksi proteiinien hajoaminen ja uudelleensynteesi tapahtuu myös elävissä soluissa. Kummallista kyllä, proteiinien hajoamisesta tiedetään vähemmän kuin niiden synteesistä. Selvää on kuitenkin se, että proteolyyttiset entsyymit ovat osallisena hajoamisessa, samoin kuin ne, jotka hajottavat proteiineja aminohapoiksi ruoansulatuskanavassa.

Eri proteiinien puoliintumisaika on erilainen - useista tunteista useisiin kuukausiin. Ainoa poikkeus ovat kollageenimolekyylit. Kun ne on muodostettu, ne pysyvät vakaina, eikä niitä uusita tai vaihdeta. Ajan myötä osa niiden ominaisuuksista, erityisesti joustavuus, kuitenkin muuttuu, ja koska ne eivät uusiudu, seurauksena on tiettyjä ikääntymiseen liittyviä muutoksia, esimerkiksi ryppyjen ilmaantuminen iholle.

synteettiset proteiinit.

Kemistit ovat jo kauan oppineet polymeroimaan aminohappoja, mutta aminohapot yhdistetään satunnaisesti, joten tällaisen polymeroinnin tuotteet eivät juurikaan muistuta luonnollisia. On totta, että aminohapot on mahdollista yhdistää tietyssä järjestyksessä, mikä mahdollistaa joidenkin biologisesti aktiivisten proteiinien, erityisesti insuliinin, saamisen. Prosessi on melko monimutkainen, ja tällä tavalla on mahdollista saada vain niitä proteiineja, joiden molekyylit sisältävät noin sata aminohappoa. Sen sijaan on edullista syntetisoida tai eristää haluttua aminohapposekvenssiä vastaavan geenin nukleotidisekvenssi ja viedä tämä geeni sitten bakteeriin, joka tuottaa replikaatiolla suuren määrän haluttua tuotetta. Tällä menetelmällä on kuitenkin myös haittapuolensa.

PROTEINIT JA RAVINTO

Kun kehon proteiinit hajotetaan aminohapoiksi, näitä aminohappoja voidaan käyttää uudelleen proteiinisynteesiin. Samanaikaisesti itse aminohapot hajoavat, joten niitä ei hyödynnetä täysin. On myös selvää, että kasvun, raskauden ja haavan paranemisen aikana proteiinisynteesin on ylitettävä hajoaminen. Keho menettää jatkuvasti joitakin proteiineja; nämä ovat hiusten, kynsien ja ihon pintakerroksen proteiineja. Siksi proteiinien synteesiä varten jokaisen organismin on saatava aminohappoja ruoasta.

Aminohappojen lähteet.

Vihreät kasvit syntetisoivat kaikki 20 proteiineista löytyvää aminohappoa CO2:sta, vedestä ja ammoniakista tai nitraateista. Monet bakteerit pystyvät myös syntetisoimaan aminohappoja sokerin (tai vastaavan) ja kiinteän typen läsnä ollessa, mutta lopulta sokeri saadaan vihreistä kasveista. Eläimillä kyky syntetisoida aminohappoja on rajoitettu; he saavat aminohappoja syömällä vihreitä kasveja tai muita eläimiä. Ruoansulatuskanavassa imeytyneet proteiinit hajoavat aminohapoiksi, jotka imeytyvät ja niistä rakennetaan kulloisellekin organismille ominaisia ​​proteiineja. Mikään imeytyneistä proteiineista ei liity kehon rakenteisiin sellaisenaan. Ainoa poikkeus on, että monilla nisäkkäillä osa äidin vasta-aineista voi kulkeutua koskemattomina istukan läpi sikiön verenkiertoon ja siirtyä äidinmaidon kautta (etenkin märehtijöillä) vastasyntyneeseen heti syntymän jälkeen.

Proteiinien tarve.

On selvää, että elämän ylläpitämiseksi kehon on saatava tietty määrä proteiinia ruoasta. Tämän tarpeen suuruus riippuu kuitenkin useista tekijöistä. Keho tarvitsee ruokaa sekä energianlähteenä (kalorit) että materiaalina rakenteidensa rakentamiseen. Ensinnäkin energian tarve. Tämä tarkoittaa, että kun ruokavaliossa on vähän hiilihydraatteja ja rasvoja, ravinnon proteiineja ei käytetä omien proteiinien synteesiin vaan kalorien lähteenä. Pitkäaikaisessa paastossa jopa omat proteiinisi kuluvat energiantarpeen tyydyttämiseen. Jos ruokavaliossa on tarpeeksi hiilihydraatteja, proteiinin saantia voidaan vähentää.

typpitasapaino.

Keskimäärin n. 16 % proteiinin kokonaismassasta on typpeä. Kun proteiineja muodostavat aminohapot hajoavat, niiden sisältämä typpi erittyy elimistöstä virtsaan ja (vähemmässä määrin) ulosteeseen erilaisten typpiyhdisteiden muodossa. Siksi on tarkoituksenmukaista käyttää sellaista indikaattoria kuin typpitasapaino proteiiniravinnon laadun arvioinnissa, ts. ero (grammoina) elimistöön otetun typen määrän ja vuorokaudessa erittyneen typen määrän välillä. Normaalissa aikuisen ravinnossa nämä määrät ovat yhtä suuret. Kasvavassa organismissa erittyvän typen määrä on pienempi kuin sisään tulevan, ts. saldo on positiivinen. Kun ruokavaliosta puuttuu proteiinia, saldo on negatiivinen. Jos ruokavaliossa on tarpeeksi kaloreita, mutta proteiinit puuttuvat siitä kokonaan, elimistö säästää proteiineja. Samalla proteiiniaineenvaihdunta hidastuu ja aminohappojen uudelleenkäyttö proteiinisynteesissä etenee mahdollisimman tehokkaasti. Häviöt ovat kuitenkin väistämättömiä, ja typpiyhdisteitä erittyy edelleen virtsaan ja osittain ulosteisiin. Proteiinin nälän aikana elimistöstä vuorokaudessa erittyneen typen määrä voi toimia päivittäisen proteiinin puutteen mittarina. On luonnollista olettaa, että lisäämällä ruokavalioon tätä puutetta vastaava määrä proteiinia, on mahdollista palauttaa typpitasapaino. Se ei kuitenkaan ole. Saatuaan tämän määrän proteiinia elimistö alkaa käyttää aminohappoja vähemmän tehokkaasti, joten typpitasapainon palauttamiseksi tarvitaan lisäproteiinia.

Jos proteiinin määrä ruokavaliossa ylittää sen, mikä on tarpeen typpitasapainon ylläpitämiseksi, tästä ei näytä olevan haittaa. Ylimääräiset aminohapot käytetään yksinkertaisesti energianlähteenä. Erityisen silmiinpistävä esimerkki on eskimo, joka kuluttaa vähän hiilihydraattia ja noin kymmenen kertaa enemmän proteiinia kuin mitä tarvitaan typpitasapainon ylläpitämiseen. Useimmissa tapauksissa proteiinin käyttäminen energianlähteenä ei kuitenkaan ole hyödyllistä, sillä tietystä hiilihydraattimäärästä saa paljon enemmän kaloreita kuin samalla proteiinimäärällä. Köyhissä maissa väestö saa tarvittavat kalorit hiilihydraateista ja kuluttaa vähimmäismäärän proteiinia.

Jos elimistö saa tarvittavan määrän kaloreita proteiinittomien ruokien muodossa, niin typpitasapainoa ylläpitävä vähimmäismäärä proteiinia on n. 30 g päivässä. Noin saman verran proteiinia on neljässä leipäviipaleessa tai 0,5 litrassa maitoa. Hieman suurempaa määrää pidetään yleensä optimaalisena; suositeltu 50-70 g.

Välttämättömiä aminohappoja.

Tähän asti proteiinia on pidetty kokonaisuutena. Sillä välin, jotta proteiinisynteesi tapahtuisi, kaikkien tarvittavien aminohappojen on oltava kehossa. Eläimen keho itse pystyy syntetisoimaan osan aminohapoista. Niitä kutsutaan vaihdettaviksi, koska niitä ei tarvitse olla ruokavaliossa - on vain tärkeää, että yleensä proteiinin saanti typen lähteenä on riittävä; silloin, kun ei-välttämättömistä aminohapoista on pulaa, elimistö voi syntetisoida niitä niiden kustannuksella, joita on liikaa. Jäljellä olevia "välttämättömiä" aminohappoja ei voida syntetisoida, ja ne on nautittava ruoan kanssa. Ihmisille välttämättömiä ovat valiini, leusiini, isoleusiini, treoniini, metioniini, fenyylialaniini, tryptofaani, histidiini, lysiini ja arginiini. (Vaikka arginiini voi syntetisoitua elimistössä, sitä pidetään välttämättömänä aminohappona, koska vastasyntyneet ja kasvavat lapset tuottavat sitä riittämättömästi. Toisaalta kypsällä iällä joidenkin aminohappojen saanti ruoasta voi tulla valinnainen.)

Tämä välttämättömien aminohappojen luettelo on suunnilleen sama muilla selkärankaisilla ja jopa hyönteisillä. Proteiinien ravintoarvo määritetään yleensä syöttämällä niitä kasvaville rotille ja seuraamalla eläinten painonnousua.

Proteiinien ravintoarvo.

Proteiinin ravintoarvo määräytyy sen välttämättömän aminohapon mukaan, josta on eniten puutetta. Havainnollistetaan tätä esimerkillä. Kehomme proteiinit sisältävät keskimäärin n. 2 % tryptofaania (painosta). Oletetaan, että ruokavalio sisältää 10 g proteiinia, joka sisältää 1 % tryptofaania, ja että siinä on riittävästi muita välttämättömiä aminohappoja. Meidän tapauksessamme 10 g tätä viallista proteiinia vastaa olennaisesti 5 g täydellistä proteiinia; loput 5 g voivat toimia vain energianlähteenä. Huomaa, että koska aminohappoja ei käytännössä varastoidu elimistöön ja jotta proteiinisynteesi tapahtuisi, kaikkien aminohappojen on oltava läsnä samanaikaisesti, välttämättömien aminohappojen saannin vaikutus voidaan havaita vain, jos ne kaikki pääsevät keho samaan aikaan.

Useimpien eläinproteiinien keskimääräinen koostumus on lähellä ihmiskehon proteiinien keskimääräistä koostumusta, joten emme todennäköisesti kohtaa aminohappojen puutetta, jos ruokavaliossamme on runsaasti ruokia, kuten lihaa, munia, maitoa ja juustoa. On kuitenkin olemassa proteiineja, kuten gelatiini (kollageenin denaturaatiotuote), jotka sisältävät hyvin vähän välttämättömiä aminohappoja. Kasviproteiinit, vaikka ne ovat tässä mielessä parempia kuin gelatiini, ovat myös köyhiä välttämättömien aminohappojen suhteen; niissä on erityisen vähän lysiiniä ja tryptofaania. Puhtaasti kasvisruokavalio ei kuitenkaan ole mitenkään epäterveellistä, ellei siinä kuluteta hieman suurempia määriä kasviproteiinia, joka riittää antamaan elimistölle välttämättömät aminohapot. Suurin osa proteiinista löytyy kasveista siemenistä, erityisesti vehnän ja eri palkokasvien siemenistä. Nuoret versot, kuten parsa, sisältävät myös runsaasti proteiinia.

Synteettiset proteiinit ruokavaliossa.

Lisäämällä pieniä määriä synteettisiä välttämättömiä aminohappoja tai niitä sisältäviä proteiineja epätäydellisiin proteiineihin, kuten maissiproteiineihin, voidaan merkittävästi lisätä jälkimmäisten ravintoarvoa, ts. mikä lisää kulutetun proteiinin määrää. Toinen mahdollisuus on kasvattaa bakteereja tai hiivoja maaöljyn hiilivedyillä lisäämällä typen lähteeksi nitraatteja tai ammoniakkia. Tällä tavalla saatu mikrobiproteiini voi toimia siipikarjan tai karjan rehuna tai sitä voidaan käyttää suoraan ihmisravinnoksi. Kolmas, laajalti käytetty menetelmä käyttää märehtijöiden fysiologiaa. Märehtijöillä mahalaukun alkuosassa ns. Pitsissä on bakteerien ja alkueläinten erikoismuotoja, jotka muuttavat vialliset kasviproteiinit täydellisemmiksi mikrobiproteiineiksi, jotka puolestaan ​​ruoansulatuksen ja imeytymisen jälkeen muuttuvat eläinproteiineiksi. Karjan rehuun voidaan lisätä ureaa, halpaa synteettistä typpeä sisältävää yhdistettä. Pitsissä elävät mikro-organismit käyttävät ureatyppeä hiilihydraattien (joita on rehussa paljon enemmän) muuntamiseen proteiiniksi. Noin kolmasosa kaikesta karjanrehussa olevasta typestä voi tulla urean muodossa, mikä pohjimmiltaan tarkoittaa jossain määrin kemiallista proteiinisynteesiä.

1. Proteiinimolekyylien koostumus. Proteiinit ovat orgaanisia aineita, joiden molekyyleissä on hiiltä, ​​vetyä, happea ja typpeä sekä joskus rikkiä ja muita kemiallisia alkuaineita.
2. Proteiinien rakenne. Proteiinit ovat makromolekyylejä, jotka koostuvat kymmenistä tai sadoista aminohapoista. Erilaisia ​​aminohappoja (noin 20 tyyppiä), joista muodostuu proteiineja.
3. Proteiinien lajispesifisyys - eri lajeihin kuuluvien organismien muodostavien proteiinien ero, joka määräytyy aminohappojen lukumäärän, niiden monimuotoisuuden, proteiinimolekyylien yhdisteiden järjestyksen mukaan. Proteiinien spesifisyys saman lajin eri organismeissa on syy elinten ja kudosten hylkimiseen (kudosten yhteensopimattomuus), kun ne siirretään ihmisestä toiseen.
4. Proteiinien rakenne - proteiinimolekyylien monimutkainen konfiguraatio avaruudessa, jota tukevat erilaiset kemialliset sidokset - ioni-, vety-, kovalenttiset sidokset. Proteiinin luonnollinen tila. Denaturaatio on proteiinimolekyylien rakenteen rikkominen eri tekijöiden vaikutuksesta - kuumennus, säteilytys, kemikaalien vaikutus. Esimerkkejä denaturoinnista: proteiinin ominaisuuksien muuttuminen munia keitettäessä, proteiinin siirtyminen nestemäisestä tilaan, kun hämähäkki rakentaa verkon.
5. Proteiinien rooli kehossa:

• katalyyttinen. Proteiinit ovat katalyyttejä, jotka lisäävät kemiallisten reaktioiden nopeutta kehon soluissa. Entsyymit ovat biologisia katalyyttejä;
• rakenteellinen. Proteiinit - plasmakalvon elementit sekä rustot, luut, höyhenet, kynnet, hiukset, kaikki kudokset ja elimet;
• energiaa. Proteiinimolekyylien kyky hapettua vapauttamalla kehon elämään tarvittavan energian;
• supistuva. Aktiini ja myosiini ovat proteiineja, jotka muodostavat lihaskuituja ja varmistavat niiden supistumisen näiden proteiinien molekyylien denaturoitumiskyvyn vuoksi;
• moottori. Useiden yksisoluisten organismien, samoin kuin siittiöiden, liikkuminen värien ja siimojen avulla, jotka sisältävät proteiineja;
• kuljetus. Esimerkiksi hemoglobiini on proteiini, joka on osa punasoluja ja tarjoaa hapen ja hiilidioksidin siirron;
• varastointi. Proteiinien kertyminen elimistöön vararavintoaineina, esimerkiksi munissa, maidossa, kasvien siemenissä;
• suojaava. Vasta-aineet, fibrinogeeni, trombiini - proteiinit, jotka osallistuvat immuniteetin ja veren hyytymisen kehittymiseen;
• sääntelevä. Hormonit ovat aineita, jotka yhdessä hermoston kanssa säätelevät kehon toimintoja humoraalisesti. Insuliinihormonin rooli verensokerin säätelyssä.

1. Lisääntyminen ja sen merkitys. Lisääntyminen on samankaltaisten organismien lisääntymistä, joka varmistaa lajien olemassaolon vuosituhansien ajan, edistää lajin yksilöiden lukumäärän kasvua, elämän jatkuvuutta. Organismien aseksuaalinen, seksuaalinen ja vegetatiivinen lisääntyminen.
2. suvuton lisääntyminen - vanhin tapa. Aseksuaaliseen lisääntymiseen liittyy yksi organismi, kun taas sukupuolisessa lisääntymisessä useimmiten kaksi yksilöä. Kasvit lisääntyvät aseksuaalisesti itiöiden, yhden erikoistuneen solun, avulla. Lisääntyminen itiöillä levällä, sammalilla, korteilla, sammalilla ja saniaisilla. Itiöiden purkautuminen kasveista, niiden itäminen ja uusien tytärorganismien kehittyminen niistä suotuisissa olosuhteissa. Valtavan määrän itiöiden kuolema, jotka joutuvat epäsuotuisiin olosuhteisiin. Uusien organismien ilmaantuminen itiöistä on pieni, koska ne sisältävät vähän ravinteita ja taimi imee niitä pääasiassa ympäristöstä.
3. Vegetatiivinen lisääntyminen - kasvien lisääntyminen kasvuelinten avulla: maanpäälliset tai maanalaiset versot, juuren osat, lehti, mukula, sipuli. Osallistuminen yhden organismin tai sen osan vegetatiiviseen lisääntymiseen. Tytärkasvin samankaltaisuus emon kanssa, koska se jatkaa emon organismin kehitystä. Kasvallisen lisääntymisen tehokkuus ja leviäminen luonnossa lisääntyy lapsesta lähtien

Antoine Francois de Fourcroix, proteiinitutkimuksen perustaja

Proteiinit tunnistettiin erilliseksi biologisten molekyylien luokkaksi 1700-luvulla ranskalaisen kemistin Antoine Fourcroixin ja muiden tutkijoiden työn tuloksena, jossa havaittiin proteiinien ominaisuus koaguloitua (denaturoitua) lämmön tai happojen vaikutuksesta. . Proteiineja, kuten albumiinia ("munanvalkuaista"), fibriiniä (veren proteiinia) ja vehnänjyvistä peräisin olevaa gluteenia, tutkittiin tuolloin. Hollantilainen kemisti Gerrit Mulder analysoi proteiinien koostumuksen ja oletti, että lähes kaikilla proteiineilla on samanlainen empiirinen kaava. Ruotsalainen kemisti Jakob Berzelius ehdotti termiä "proteiini" vastaaville molekyyleille vuonna 1838. Mulder tunnisti myös proteiinien hajoamistuotteet - aminohapot, ja yhdelle niistä (leusiini) määritti pienellä virhemarginaalilla molekyylipainon - 131 daltonia. Vuonna 1836 Mulder ehdotti ensimmäistä mallia proteiinien kemiallisesta rakenteesta. Radikaaliteorian perusteella hän muotoili käsitteen proteiinikoostumuksen vähimmäisrakenneyksiköstä C 16 H 24 N 4 O 5, jota kutsuttiin "proteiiniksi", ja teorian - "proteiiniteoria". Kun uutta tietoa proteiineista kertyi, teoriaa alettiin arvostella toistuvasti, mutta 1850-luvun loppuun asti sitä pidettiin kritiikistä huolimatta edelleen yleisesti hyväksyttynä.

1800-luvun loppuun mennessä suurin osa proteiineja muodostavista aminohapoista tutkittiin. Vuonna 1894 saksalainen fysiologi Albrecht Kossel esitti teorian, jonka mukaan aminohapot ovat proteiinien perusrakennuspalikoita. 1900-luvun alussa saksalainen kemisti Emil Fischer osoitti kokeellisesti, että proteiinit koostuvat aminohappotähteistä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Hän suoritti myös proteiinin aminohapposekvenssin ensimmäisen analyysin ja selitti proteolyysin ilmiön.

Proteiinien keskeinen rooli organismeissa tunnistettiin kuitenkin vasta vuonna 1926, jolloin amerikkalainen kemisti James Sumner (myöhemmin Nobel-palkittu) osoitti, että entsyymi ureaasi on proteiini.

Puhtaiden proteiinien eristämisen vaikeus vaikeutti niiden tutkimista. Siksi ensimmäiset tutkimukset tehtiin käyttämällä niitä polypeptidejä, joita voitiin puhdistaa suuria määriä, eli veren proteiineja, kananmunia, erilaisia ​​myrkkyjä ja teurastuksen jälkeen vapautuvia ruoansulatus-/aineenvaihduntaentsyymejä. 1950-luvun lopulla yritys Armor Hot Dog Co. pystyi puhdistamaan kilon naudan haiman ribonukleaasi A:ta, josta on tullut kokeellinen kohde monille tutkijoille.

William Astbury ehdotti vuonna 1933 ajatusta, että proteiinien toissijainen rakenne on seurausta vetysidosten muodostumisesta aminohappojen välillä, mutta Linus Paulingia pidetään ensimmäisenä tiedemiehenä, joka onnistui ennustamaan proteiinien sekundaarirakenteen. Myöhemmin Walter Kauzman, tukeutuen Kai Linderström-Langin työhön, vaikutti merkittävästi proteiinien tertiaarisen rakenteen muodostumislakien ja hydrofobisten vuorovaikutusten roolin ymmärtämiseen tässä prosessissa. Vuonna 1949 Fred Sanger määritti insuliinin aminohapposekvenssin osoittaen tällä tavalla, että proteiinit ovat aminohappojen lineaarisia polymeerejä eivätkä niiden haarautuneita (kuten joissakin sokereissa) ketjuja, kolloideja tai sykloleja. Ensimmäiset yhden atomin röntgendiffraktioon perustuvat proteiinirakenteet saatiin 1960-luvulla ja NMR:llä 1980-luvulla. Vuonna 2006 Protein Data Bank sisälsi noin 40 000 proteiinirakennetta.

2000-luvulla proteiinien tutkimus on siirtynyt laadullisesti uudelle tasolle, jolloin ei tutkita vain yksittäisiä puhdistettuja proteiineja, vaan myös yksittäisten solujen, kudosten suuren määrän proteiinien lukumäärän ja translaation jälkeisten modifikaatioiden samanaikaista muutosta. tai organismeja. Tätä biokemian aluetta kutsutaan proteomiikaksi. Bioinformatiikan menetelmien avulla tuli mahdolliseksi paitsi prosessoida röntgenrakenneanalyysitietoja, myös ennustaa proteiinin rakenne sen aminohapposekvenssin perusteella. Tällä hetkellä suurten proteiinikompleksien kryoelektronimikroskooppi ja suurten proteiinien pienten proteiinien ja domeenien ennustaminen tietokoneohjelmien avulla lähestyvät atomitason rakenteiden tarkkuutta.

Ominaisuudet

Proteiinin koko voidaan mitata aminohappojen lukumääränä tai daltoneina (molekyylipainona), useammin johtuen molekyylin suhteellisen suuresta koosta johdetuissa yksiköissä - kilodaltoneissa (kDa). Hiivaproteiinit koostuvat keskimäärin 466 aminohaposta ja niiden molekyylipaino on 53 kDa. Suurin tällä hetkellä tunnettu proteiini, titiini, on lihassarkomeerien komponentti; sen eri isomuotojen molekyylipaino vaihtelee 3000 - 3700 kDa, se koostuu 38 138 aminohaposta (ihmisen lihassolussa).

Proteiinien liukoisuus veteen vaihtelee, mutta useimmat proteiinit liukenevat siihen. Liukenemattomia aineita ovat esimerkiksi keratiini (proteiini, josta muodostuu hiuksia, nisäkkäiden karvoja, lintujen höyheniä jne.) ja fibroiini, joka on osa silkkiä ja hämähäkinseittejä. Proteiinit jaetaan myös hydrofiilisiin ja hydrofobisiin. Hydrofiilisiä ovat useimmat sytoplasman, ytimen ja solujen välisen aineen proteiineja, mukaan lukien liukenematon keratiini ja fibroiini. Hydrofobiset sisältävät useimmat proteiinit, jotka muodostavat integraalisten kalvoproteiinien biologiset kalvot, jotka ovat vuorovaikutuksessa hydrofobisten kalvolipidien kanssa (näillä proteiineilla on yleensä pieniä hydrofiilisiä alueita).

Denaturaatio

Kananmunan proteiinin peruuttamaton denaturoituminen korkean lämpötilan vaikutuksesta

Yleissääntönä on, että proteiinit säilyttävät rakenteen ja siten fysikaalis-kemialliset ominaisuudet, kuten liukoisuuden olosuhteissa, kuten lämpötilassa ja joihin tietty organismi on sopeutunut. Näiden olosuhteiden muuttaminen, kuten proteiinin kuumentaminen tai käsitteleminen hapolla tai emäksellä, johtaa proteiinin kvaternääristen, tertiääristen ja sekundaaristen rakenteiden menettämiseen. Proteiinin (tai muun biopolymeerin) aiheuttamaa natiivirakenteen menetystä kutsutaan denaturaatioksi. Denaturaatio voi olla täydellistä tai osittaista, palautuvaa tai peruuttamatonta. Tunnetuin tapaus peruuttamattomasta proteiinidenaturaatiosta jokapäiväisessä elämässä on kananmunan valmistus, kun korkean lämpötilan vaikutuksesta vesiliukoisesta läpinäkyvästä ovalbumiiniproteiinista tulee tiheä, liukenematon ja läpinäkymätön. Denaturaatio on joissakin tapauksissa palautuva, kuten vesiliukoisten proteiinien saostamisen (saostumisen) tapauksessa ammoniumsuoloilla, ja sitä käytetään niiden puhdistamiseen.

Yksinkertaiset ja monimutkaiset proteiinit

Peptidiketjujen lisäksi monet proteiinit sisältävät myös ei-aminohappofragmentteja, tämän kriteerin mukaan proteiinit luokitellaan kahteen suureen ryhmään - yksinkertaisiin ja monimutkaisiin proteiineihin (proteiinit). Yksinkertaiset proteiinit sisältävät vain aminohappoketjuja, monimutkaiset proteiinit sisältävät myös ei-aminohappofragmentteja. Näitä ei-proteiiniluonteisia fragmentteja kompleksisten proteiinien koostumuksessa kutsutaan "proteesiryhmiksi". Prosteettisten ryhmien kemiallisesta luonteesta riippuen monimutkaisten proteiinien joukossa erotetaan seuraavat luokat:

• Glykoproteiinit, jotka sisältävät kovalenttisesti sitoutuneita hiilihydraattijäännöksiä proteettisena ryhmänä ja niiden alaluokka, proteoglykaanit,ä. Seriinin tai treoniinin hydroksyyliryhmät osallistuvat yleensä sidosten muodostumiseen hiilihydraattitähteiden kanssa. Suurin osa solunulkoisista proteiineista, erityisesti immunoglobuliinit, ovat glykoproteiineja. Proteoglykaaneissa hiilihydraattiosa on ~95 %; ne ovat solunulkoisen matriisin pääkomponentti.
• Lipoproteiinit, jotka sisältävät ei-kovalenttisesti sitoutuneita lipidejä proteettisena osana. Proteiinien muodostamat lipoproteiinit-apolipoproteiinit, joihin lipidit sitoutuvat ja suorittavat lipidien kuljetustoiminnon.
• Metalloproteiinit, jotka sisältävät ei-hemi-koordinoituja metalli-ioneja. Metalloproteiineista löytyy varastointi- ja kuljetustoimintoja suorittavia proteiineja (esim. rautaa sisältävä ferritiini ja transferriini) ja entsyymejä (esim. sinkkipitoinen hiilihappoanhydraasi ja erilaiset superoksididismutaasit, jotka sisältävät aktiivisina keskuksina kuparia, mangaania, rautaa ja muita metalli-ioneja )
• Nukleoproteiinit, jotka sisältävät ei-kovalenttisesti sitoutunutta DNA:ta tai RNA:ta, erityisesti kromatiinia, joka muodostaa kromosomeja, on nukleoproteiini.
• Fosfoproteiinit, jotka sisältävät kovalenttisesti sitoutuneita fosforihappojäännöksiä proteettisena ryhmänä. Seriinin tai treoniinin hydroksyyliryhmät osallistuvat esterisidoksen muodostumiseen fosfaatin kanssa, fosfoproteiinit ovat erityisesti maidon kaseiinia.
• Kromoproteiinit ovat yhteisnimi monimutkaisille proteiineille, joissa on värillisiä proteettisia ryhmiä, jotka ovat luonteeltaan erilaisia. Näitä ovat monet proteiinit, joissa on metallia sisältävä porfyriiniproteesiryhmä, jotka suorittavat erilaisia ​​toimintoja - hemoproteiinit (hemeä sisältävät proteiinit - hemoglobiini, sytokromit jne. proteettisena ryhmänä), klorofyllit; flavoproteiinit, joissa on flaviiniryhmä jne.

proteiinin rakenne

• Tertiäärinen rakenne- polypeptidiketjun avaruudellinen rakenne (joukko proteiinin muodostavien atomien spatiaalisia koordinaatteja). Rakenteellisesti se koostuu erilaisten vuorovaikutusten stabiloimista toissijaisista rakenneelementeistä, joissa hydrofobisilla vuorovaikutuksilla on tärkeä rooli. Kolmannen tason rakenteen vakauttamiseen osallistu:
  • kovalenttiset sidokset (kahden kysteiinitähteen välillä - disulfidisillat);
  • ionisidokset aminohappotähteiden vastakkaisesti varautuneiden sivuryhmien välillä;
  • vetysidokset;
  • hydrofiilis-hydrofobiset vuorovaikutukset. Kun proteiinimolekyyli on vuorovaikutuksessa ympäröivien vesimolekyylien kanssa, sillä on taipumus käpristyä niin, että aminohappojen ei-polaariset sivuryhmät eristetään vesiliuoksesta; molekyylin pinnalle ilmestyy polaarisia hydrofiilisiä sivuryhmiä.

• Kvaternäärinen rakenne (tai alayksikkö, domeeni) - useiden polypeptidiketjujen keskinäinen järjestely osana yhtä proteiinikompleksia. Proteiinimolekyylit, jotka muodostavat kvaternaarisen rakenteen omaavan proteiinin, muodostuvat erikseen ribosomeihin ja vasta synteesin päätyttyä muodostavat yhteisen supramolekyylirakenteen. Kvaternäärisen rakenteen omaava proteiini voi sisältää sekä identtisiä että erilaisia ​​polypeptidiketjuja. Samantyyppiset vuorovaikutukset osallistuvat kvaternaarisen rakenteen stabiloitumiseen kuin tertiäärisen rakenteen stabilointiin. Supramolekulaariset proteiinikompleksit voivat koostua kymmenistä molekyyleistä.

Proteiiniympäristö

Erilaisia ​​tapoja kuvata proteiinin kolmiulotteinen rakenne käyttämällä esimerkkinä trioosifosfaatti-isomeraasientsyymiä. Vasemmalla - "sauva"-malli, jossa on kuva kaikista atomeista ja niiden välisistä sidoksista; elementit näkyvät väreinä. Rakenneaiheet, α-heliksit ja β-levyt on kuvattu keskellä. Oikealla on proteiinin kosketuspinta, joka on rakennettu ottaen huomioon atomien van der Waalsin säteet; värit osoittavat sivustojen toiminnan piirteitä

Yleisen rakennetyypin mukaan proteiinit voidaan jakaa kolmeen ryhmään:

Proteiinirakenteen muodostuminen ja ylläpito elävissä organismeissa

Proteiinien kyky palauttaa oikea kolmiulotteinen rakenne denaturoinnin jälkeen mahdollisti hypoteesin, että kaikki tieto proteiinin lopullisesta rakenteesta sisältyy sen aminohapposekvenssiin. Nykyään on yleisesti hyväksytty teoria, että evoluution seurauksena proteiinin stabiililla konformaatiolla on mahdollisimman vähän vapaata energiaa verrattuna kyseisen polypeptidin muihin mahdollisiin konformaatioihin.

Siitä huolimatta soluissa on ryhmä proteiineja, joiden tehtävänä on varmistaa proteiinirakenteen palautuminen vaurion jälkeen sekä proteiinikompleksien muodostuminen ja dissosiaatio. Näitä proteiineja kutsutaan chaperoneiksi. Monien kaperonien pitoisuus solussa kasvaa ympäristön lämpötilan jyrkän nousun myötä, joten ne kuuluvat Hsp-ryhmään (eng. lämpöshokkiproteiinit- lämpöshokkiproteiinit). Chaperonien normaalin toiminnan merkitystä kehon toiminnalle voidaan havainnollistaa esimerkillä α-kristalliinichaperonista, joka on osa ihmisen silmälinssiä. Tämän proteiinin mutaatiot johtavat linssin samenemiseen proteiinien aggregaation vuoksi ja sen seurauksena kaihiin.

Proteiinin synteesi

Kemiallinen synteesi

Lyhyet proteiinit voidaan syntetisoida kemiallisesti käyttämällä ryhmää orgaanista synteesiä käyttäviä menetelmiä - esimerkiksi kemiallista ligaatiota. Useimmat kemialliset synteesimenetelmät etenevät C-päästä N-päähän, toisin kuin biosynteesi. Siten on mahdollista syntetisoida lyhyt immunogeeninen peptidi (epitooppi), jota käytetään vasta-aineiden saamiseksi injektoimalla eläimiin tai hybridoomien saamiseksi; kemiallista synteesiä käytetään myös tiettyjen entsyymien estäjien tuottamiseen. Kemiallinen synteesi mahdollistaa keinotekoisten eli aminohappojen, joita ei löydy tavallisista proteiineista, tuomisen - esimerkiksi kiinnittämällä fluoresoivia leimoja aminohappojen sivuketjuihin. Kemialliset synteesimenetelmät ovat kuitenkin tehottomia, kun proteiinit ovat pidempiä kuin 300 aminohappoa; lisäksi keinotekoisilla proteiineilla voi olla virheellinen tertiäärinen rakenne, eikä keinotekoisten proteiinien aminohapoissa ole translaation jälkeisiä modifikaatioita.

Proteiinien biosynteesi

Universaali tapa: ribosomisynteesi

Elävät organismit syntetisoivat proteiineja aminohapoista geeneihin koodatun tiedon perusteella. Jokainen proteiini koostuu ainutlaatuisesta aminohapposekvenssistä, jonka määrää tätä proteiinia koodaavan geenin nukleotidisekvenssi. Geneettinen koodi koostuu kolmikirjaimista "sanoista", joita kutsutaan kodoneiksi; jokainen kodoni on vastuussa yhden aminohapon kiinnittämisestä proteiiniin: esimerkiksi yhdistelmä AUG vastaa metioniinia. Koska DNA koostuu neljästä nukleotidityypistä, mahdollisten kodonien kokonaismäärä on 64; ja koska proteiineissa käytetään 20 aminohappoa, monet aminohapot määritellään useammalla kuin yhdellä kodonilla. RNA-polymeraasiproteiinit transkriptoivat ensin proteiinia koodaavat geenit lähetti-RNA:n (mRNA) nukleotidisekvenssiksi.

Proteiinin synteesiprosessia, joka perustuu mRNA-molekyyliin, kutsutaan translaatioksi. Proteiinin biosynteesin alkuvaiheessa, initiaatiossa, metioniinikodoni tunnistetaan yleensä ribosomin pieneksi alayksiköksi, johon metioniinin siirto-RNA (tRNA) kiinnitetään proteiinin aloitustekijöiden avulla. Aloituskodonin tunnistamisen jälkeen suuri alayksikkö liittyy pieneen alayksikköön ja translaation toinen vaihe alkaa - elongaatio. Jokaisella ribosomin liikkeellä mRNA:n 5"-päästä 3"-päähän yksi kodoni luetaan läpi vetysidoksen muodostumisen mRNA:n kolmen nukleotidin (kodonin) ja siirto-RNA:n komplementaarisen antikodonin välillä, johon vastaava aminohappo on kiinnittynyt. Peptidisidoksen synteesiä katalysoi ribosomin RNA (rRNA), joka muodostaa ribosomin peptidyylitransferaasikeskuksen. Ribosomaalinen RNA katalysoi peptidisidoksen muodostumista kasvavan peptidin viimeisen aminohapon ja tRNA:han kiinnittyneen aminohapon välillä ja sijoittaa typpi- ja hiiliatomit reaktiota suotuisaan asentoon. Aminoasyyli-tRNA-syntetaasientsyymit kiinnittävät aminohappoja tRNA:isiinsa. Kolmas ja viimeinen translaation vaihe, terminaatio, tapahtuu, kun ribosomi saavuttaa lopetuskodonin, minkä jälkeen proteiinin lopetustekijät hydrolysoivat viimeisen tRNA:n proteiinista pysäyttäen sen synteesin. Siten ribosomeissa proteiinit syntetisoidaan aina N-päästä C-päähän.

Ei-ribosomaalinen synteesi

Proteiinien translaation jälkeinen modifikaatio

Kun translaatio on valmis ja proteiini vapautuu ribosomista, polypeptidiketjun aminohapot käyvät läpi erilaisia ​​kemiallisia modifikaatioita. Esimerkkejä translaation jälkeisistä muokkauksista ovat:

• erilaisten funktionaalisten ryhmien kiinnittäminen (asetyyli-, metyyli- ja fosfaattiryhmät);
• lipidien ja hiilivetyjen lisääminen;
• standardiaminohappojen muuttuminen epästandardeiksi (sitrulliinin muodostuminen);
• rakenteellisten muutosten muodostuminen (disulfidisiltojen muodostuminen kysteiinien välille);
• proteiinin osan poistaminen sekä alussa (signaalisekvenssi) että joissakin tapauksissa keskellä (insuliini);
• pienten proteiinien lisääminen, jotka vaikuttavat proteiinien hajoamiseen (sumoylaatio ja ubikvitinaatio).

Tässä tapauksessa modifikaatiotyyppi voi olla sekä universaali (ubikvitiinimonomeereistä koostuvien ketjujen lisäys toimii signaalina tämän proteiinin hajoamisesta proteasomin toimesta) että spesifistä tälle proteiinille. Samaan aikaan sama proteiini voi läpikäydä lukuisia modifikaatioita. Siten histonit (proteiinit, jotka muodostavat kromatiinin eukaryooteissa) voivat eri olosuhteissa käydä läpi jopa 150 erilaista modifikaatiota.

Proteiinien tehtävät kehossa

Kuten muutkin biologiset makromolekyylit (polysakkaridit, lipidit) ja nukleiinihapot, proteiinit ovat kaikkien elävien organismien olennaisia ​​komponentteja, ne osallistuvat useimpiin solun elämänprosesseihin. Proteiinit suorittavat aineenvaihduntaa ja energiamuunnoksia. Proteiinit ovat osa solurakenteita - organelleja, jotka erittyvät solunulkoiseen tilaan solujen väliseen signaalien vaihtoon, ruoan hydrolyysiin ja solujen välisen aineen muodostumiseen.

On huomattava, että proteiinien luokittelu niiden toiminnan mukaan on melko mielivaltaista, koska eukaryooteissa sama proteiini voi suorittaa useita tehtäviä. Hyvin tutkittu esimerkki tällaisesta monitoiminnallisuudesta on lysyyli-tRNA-syntetaasi, entsyymi aminoasyyli-tRNA-syntetaasien luokasta, joka ei ainoastaan ​​kiinnitä lysiiniä tRNA:han, vaan säätelee myös useiden geenien transkriptiota. Proteiinit suorittavat monia toimintoja entsymaattisen aktiivisuutensa ansiosta. Joten entsyymejä ovat moottoriproteiini myosiini, proteiinikinaasin säätelyproteiinit, kuljetusproteiini natrium-kalium adenosiinitrifosfataasi jne.

katalyyttinen toiminta

Proteiinien tunnetuin rooli kehossa on erilaisten kemiallisten reaktioiden katalysaattori. Entsyymit ovat ryhmä proteiineja, joilla on erityisiä katalyyttisiä ominaisuuksia, toisin sanoen jokainen entsyymi katalysoi yhtä tai useampaa samanlaista reaktiota. Entsyymit katalysoivat monimutkaisten molekyylien halkeamisreaktioita (katabolia) ja niiden synteesiä (anabolia) sekä DNA:n replikaatiota ja korjausta sekä RNA-templaatin synteesiä. Tunnetaan useita tuhansia entsyymejä; niiden joukossa, kuten esimerkiksi pepsiini hajottaa proteiineja ruoansulatusprosessissa. Posttranslationaalisessa modifikaatioprosessissa jotkin entsyymit lisäävät tai poistavat kemiallisia ryhmiä muissa proteiineissa. Noin 4000 proteiinin katalysoimaa reaktiota tunnetaan. Reaktion kiihtyvyys entsymaattisen katalyysin seurauksena on toisinaan valtavaa: esimerkiksi orotaattikarboksylaasientsyymin katalysoima reaktio etenee 10 17 kertaa nopeammin kuin katalysoimaton (78 miljoonaa vuotta ilman entsyymiä, 18 millisekuntia mukana entsyymistä). Molekyylejä, jotka kiinnittyvät entsyymiin ja muuttuvat reaktion seurauksena, kutsutaan substraateiksi.

Vaikka entsyymit koostuvat yleensä sadoista aminohapoista, vain pieni osa niistä on vuorovaikutuksessa substraatin kanssa, ja vielä harvemmat - keskimäärin 3-4 aminohappoa, jotka sijaitsevat usein kaukana toisistaan ​​primaarisessa aminohapposekvenssissä - ovat suoraan mukana katalyysi. Entsyymin osaa, joka kiinnittää substraatin ja sisältää katalyyttiset aminohapot, kutsutaan entsyymin aktiiviseksi paikaksi.

rakenteellinen toiminto

Suojaustoiminto

Proteiinien suojaavia toimintoja on useita:

Sääntelytoiminto

Monia solujen sisällä tapahtuvia prosesseja säätelevät proteiinimolekyylit, jotka eivät toimi solun energialähteenä eivätkä rakennusmateriaalina. Nämä proteiinit säätelevät transkriptiota, translaatiota, silmukointia sekä muiden proteiinien aktiivisuutta jne. Proteiinit suorittavat säätelytoiminnon joko entsymaattisen aktiivisuuden (esimerkiksi proteiinikinaasi) tai spesifisen sitoutumisen vuoksi muihin molekyyleihin, jotka yleensä vaikuttaa vuorovaikutukseen näiden molekyylien entsyymien kanssa.

Hormonit kulkeutuvat veressä. Useimmat eläinhormonit ovat proteiineja tai peptidejä. Hormonin sitoutuminen reseptoriin on signaali, joka laukaisee vasteen solussa. Hormonit säätelevät aineiden pitoisuutta veressä ja soluissa, kasvua, lisääntymistä ja muita prosesseja. Esimerkki tällaisista proteiineista on insuliini, joka säätelee veren glukoosipitoisuutta.

Solut ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa käyttämällä signaaliproteiineja, jotka välittyvät solujen välisen aineen kautta. Tällaisia ​​proteiineja ovat esimerkiksi sytokiinit ja kasvutekijät.

kuljetustoiminto

Proteiinien vara (vara)toiminto

Näitä proteiineja ovat ns. varaproteiinit, jotka varastoituvat energian ja aineen lähteeksi kasvien siemeniin ja eläinten muniin; tertiaarisen munankuoren proteiinit (ovalbumiinit) ja maidon pääproteiini (kaseiini) suorittavat myös pääasiassa ravitsemustehtävän. Monia muita proteiineja käytetään kehossa aminohappojen lähteenä, jotka puolestaan ​​ovat biologisesti aktiivisten aineenvaihduntaprosesseja säätelevien aineiden esiasteita.

Reseptorin toiminto

Proteiinireseptorit voivat joko sijaita sytoplasmassa tai integroitua solukalvoon. Yksi osa reseptorimolekyylistä havaitsee signaalin, joka on useimmiten kemiallinen aine, ja joissakin tapauksissa valoa, mekaanista vaikutusta (esimerkiksi venytystä) ja muita ärsykkeitä. Kun signaali viedään molekyylin tiettyyn osaan - reseptoriproteiiniin - tapahtuu sen konformaatiomuutoksia. Tämän seurauksena molekyylin toisen osan konformaatio, joka välittää signaalin muille solukomponenteille, muuttuu. Signaalimekanismeja on useita. Jotkut reseptorit katalysoivat tiettyä kemiallista reaktiota; toiset toimivat ionikanavina, jotka avautuvat tai sulkeutuvat, kun signaali syötetään; vielä toiset sitovat spesifisesti solunsisäisiä lähettimolekyylejä. Kalvoreseptoreissa signaalimolekyyliin sitoutuva molekyylin osa sijaitsee solun pinnalla ja signaalia välittävä domeeni on sisällä.

Moottorin (moottorin) toiminto

Aminohappoja, joita eläimet eivät pysty syntetisoimaan, kutsutaan välttämättömiksi. Biosynteesireittien tärkeimmät entsyymit, kuten aspartaattikinaasi, joka katalysoi ensimmäistä vaihetta lysiinin, metioniinin ja treoniinin muodostumisessa aspartaatista, puuttuvat eläimistä.

Eläimet saavat aminohapot pääasiassa ravinnonsa proteiineista. Proteiinit hajoavat ruoansulatuksen aikana, joka yleensä alkaa proteiinin denaturaatiolla asettamalla se happamaan ympäristöön ja hydrolysoimalla se proteaaseiksi kutsutuilla entsyymeillä. Osa ruuansulatuksessa saaduista aminohapoista käytetään kehon proteiinien syntetisoimiseen, kun taas loput muunnetaan glukoosiksi glukoneogeneesin kautta tai niitä käytetään Krebsin syklissä. Proteiinin käyttö energianlähteenä on erityisen tärkeää paasto-olosuhteissa, jolloin kehon omat proteiinit, erityisesti lihakset, toimivat energianlähteenä. Aminohapot ovat myös tärkeä typen lähde kehon ravinnossa.

Proteiinien ihmisravinnoksi ei ole olemassa yksittäisiä normeja. Paksusuolen mikrofloora syntetisoi aminohappoja, joita ei oteta huomioon proteiininormeja laadittaessa.

Proteiinin biofysiikka

Proteiinien fysikaaliset ominaisuudet ovat hyvin monimutkaisia. Röntgendiffraktioanalyysin tiedot (jopa 1 angströmin erottelukyky), korkea pakkaustiheys ja kudosten yhteistoiminta osoittavat sen, että proteiini on järjestynyt "kidemäinen järjestelmä" - "ajoittainen kide". denaturaatioprosessi ja muut tosiasiat.

Toisen hypoteesin puolesta proteiinien nestemäiset ominaisuudet intraglobulaaristen liikkeiden prosesseissa (rajoitetun hyppäämisen tai jatkuvan diffuusion malli) on todistettu Mössbauer-säteilyn neutronien sironnan, Mössbauer-spektroskopian ja Rayleigh-sirontakokeiden avulla.

Tutkimusmenetelmät

Proteiinimäärän määrittämiseen näytteessä käytetään useita menetelmiä:

• Spektrofotometrinen menetelmä

Katso myös

Huomautuksia

1. Kemiallisesti katsottuna kaikki proteiinit ovat polypeptidejä. Lyhyitä, alle 30 aminohapon pituisia polypeptidejä, varsinkaan kemiallisesti syntetisoituja, ei kuitenkaan voida kutsua proteiineiksi.
2. Muirhead H., Perutz M. Hemoglobiinin rakenne. Kolmiulotteinen Fourier-synteesi alentuneesta ihmisen hemoglobiinista 5,5 A:n resoluutiolla // Luonto: lehti. - 1963. - T. 199. - nro 4894. - S. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. Röntgenanalyysillä saatu myoglobiinimolekyylin kolmiulotteinen malli // Luonto: lehti. - 1958. - T. 181. - Nro 4610. - S. 662-666.
4. Leicester, Henry."Berzelius, Johns Jacob". Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner's Sons. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Yu. A. Ovchinnikov. Bioorgaaninen kemia. - Enlightment, 1987.
6. Proteiinit // Chemical Encyclopedia. - Neuvostoliiton tietosanakirja, 1988.
7. N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen."Evolution", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - s. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. F. Sangerin Nobel-luento
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). "Titiini, valtava, elastinen sarkomeerinen proteiini, jolla on todennäköinen rooli morfogeneesissä". Bioesseitä 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 - pepsiini A
11. S J Laulaja. Integraalisten proteiinien rakenne ja lisäys kalvoihin. Solubiologian vuosikatsaus. 6. osa, sivut 247-296. 1990
12. Kulkuri L. Biokemia 3 osassa. - M.: Mir, 1984
13. Selenokysteiini on esimerkki epästandardista aminohaposta.
14. B. Lewin. Geenit. - M., 1987. - 544 s.
15. Lehninger A. Biokemian perusteet, 3 osaa. - M.: Mir, 1985.
16. Luento 2
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "Periaatteet, jotka hallitsevat proteiiniketjujen taittumista". Tiede 181 : 223-229. Nobelin luento. Kirjoittaja sai yhdessä Stanford Mooren ja William Steinin kanssa Nobelin kemian palkinnon "ribonukleaasin tutkimuksesta, erityisesti [entsyymin] aminohapposekvenssin ja [sen] biologisesti aktiivisen konformaation välisestä suhteesta".
19. Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). "Molekylaariset chaperonit". Annu. Rev. Biochem. 60 : 321-347.

Kuten tiedät, proteiinit ovat välttämätön ja peruskomponentti missä tahansa elävässä organismissa. Ne ovat vastuussa aineenvaihdunnasta ja energian muuntamisesta, jotka liittyvät erottamattomasti melkein kaikkiin elämänprosesseihin. Suurin osa eläinten ja ihmisten kudoksista ja elimistä sekä yli 50 % kaikista mikro-organismeista koostuu pääasiassa proteiineista (40-50 %). Samaan aikaan kasvimaailmassa niitä on vähemmän keskiarvoon verrattuna ja eläinmaailmassa - enemmän. Proteiinien kemiallinen koostumus monille ihmisille on kuitenkin edelleen tuntematon. Muistetaan vielä kerran, mitä näiden makromolekyylien sisällä on

Proteiinikoostumus

Tämä aine sisältää keskimäärin noin 50-55 % hiiltä, ​​15-17 % typpeä, 21-23 % happea, 0,3-2,5 % rikkiä. Lueteltujen pääkomponenttien lisäksi proteiinit sisältävät joskus elementtejä, joiden ominaispaino on hyvin pieni. Ensinnäkin se on fosforia, rautaa, jodia, kuparia ja joitain muita mikro- ja makroelementtejä. Kummallista kyllä, typen pitoisuus on tasaisin, kun taas muiden avainkomponenttien pitoisuus voi vaihdella. Proteiinin koostumusta kuvattaessa on huomioitava, että kyseessä on epäsäännöllinen polymeeri, jonka jäännöksistä neutraalissa pH:ssa vesiliuoksessa voidaan kirjoittaa yleisimmässä muodossa NH3 + CHRCOO-.

Nämä "tiilet" on yhdistetty keskenään amidisidoksella karboksyyli- ja amiiniryhmien välillä. Kaikkiaan luonnosta on tunnistettu noin tuhat erilaista proteiinia. Tähän luokkaan kuuluvat vasta-aineet, entsyymit, monet hormonit ja muut aktiiviset biologiset aineet. Yllättäen kaiken tämän monimuotoisuuden vuoksi proteiinin koostumus voi sisältää enintään 30 erilaista, joista suosituimmat ovat. Vain 22 niistä sisältyy ihmiskehoon, kun taas loput eivät yksinkertaisesti imeydy ja erittyvät. Kahdeksan tämän ryhmän aminohappoa pidetään välttämättöminä. Näitä ovat leusiini, metioniini, isoleusiini, lysiini, fenyylialaniini, tryptofaani, treoniini ja valiini. Kehomme ei pysty syntetisoimaan niitä itse, ja siksi niitä tarvitaan ulkopuolelta.

Loput (tauriini, arginiini, glysiini, karnitiini, asparagiini, histidiini, kysteiini, glutamiini, alaniini, ornitiini, tyrosiini, proliini, seriini, kystiini) hän voi luoda itse. Siksi nämä aminohapot luokitellaan ei-välttämättömiksi. Riippuen ensimmäisen proteiiniryhmän läsnäolosta koostumuksessa sekä sen imeytymisasteesta kehossa, proteiini jaetaan täydelliseen ja huonompaan. Tämän aineen keskimääräinen päivittäinen saanti henkilölle vaihtelee 1-2 grammaa painokiloa kohden. Samanaikaisesti istuvien ihmisten tulisi noudattaa tämän alueen alarajaa ja urheilijoiden - ylärajaa.

Kuinka tutkia proteiinin koostumusta

Näiden aineiden tutkimiseen käytetään pääasiassa hydrolyysimenetelmää. Kiinnostavaa proteiinia kuumennetaan laimealla kloorivetyhapolla (6-10 mol/l) 100-1100°C:ssa. Tämän seurauksena se hajoaa aminohappojen seokseksi, josta yksittäiset aminohapot on jo eristetty. Tällä hetkellä tutkittavaan proteiiniin käytetään paperikromatografiaa sekä ioninvaihtokromatografiaa. On jopa erityisiä automaattisia analysaattoreita, jotka määrittävät helposti, mitkä aminohapot muodostuvat hajoamisen seurauksena.