proteiinisynteesi- yksi tärkeimmistä aineenvaihdunnan prosesseista solussa. Tämä on matriisisynteesi. Proteiinisynteesi vaatii DNA:ta, mRNA:ta, tRNA:ta, rRNA:ta (ribosomeja), aminohappoja, entsyymejä, magnesiumioneja, ATP-energiaa. Päärooli proteiinin rakenteen määrittämisessä kuuluu DNA:lle.

Tieto proteiinimolekyylin aminohapposekvenssistä on koodattu DNA-molekyyliin. Tietojen tallennusmenetelmää kutsutaan koodaukseksi. Geneettinen koodi on järjestelmä, jolla tallennetaan tietoja proteiinien aminohapposekvenssistä käyttämällä lähetti-RNA:n nukleotidisekvenssiä.

RNA:n koostumus sisältää 4 tyypin nukleotideja: A, G, C, U. Proteiinimolekyylien koostumus sisältää 20 aminohappoa. Jokaista 20 aminohaposta koodaa 3 nukleotidin sekvenssi, jota kutsutaan tripletiksi tai kodoniksi. Neljästä nukleotidistä voidaan luoda 64 erilaista 3 nukleotidin yhdistelmää (4 3 = 64).

Geneettisen koodin ominaisuudet

1. Geneettinen koodi kolmikko:

2. Koodi rappeutunut. Tämä tarkoittaa, että jokaista aminohappoa koodaa useampi kuin yksi kodoni (2-6):

3. Koodi ei-limittäinen. Tämä tarkoittaa, että peräkkäiset kodonit ovat peräkkäin järjestettyjä nukleotiditriplettejä:

4. Universaali kaikille soluille (ihminen, eläin, kasvi).

5. Erityinen. Sama tripletti ei voi vastata useita aminohappoja.

6. Proteiinisynteesi alkaa aloituskodonista (alkukodonista). ULOS, joka koodaa aminohappoa metioniinia.

7. Proteiinisynteesi päättyy yhteen kolmesta stop kodonit, ei-koodaavat aminohapot: UAT, UAA, UTA.

Taulukko geneettisestä koodista

Osaa DNA:sta, joka sisältää tietoa tietyn proteiinin rakenteesta, kutsutaan geeniksi. Geeni ei osallistu suoraan proteiinisynteesiin. Viesti-RNA (mRNA) on välittäjä geenin ja proteiinin välillä. DNA:lla on mallin rooli mRNA-synteesissä solun ytimessä. Geeniosassa oleva DNA-molekyyli purkautuu. Tieto kirjoitetaan yhdestä sen ketjuista mRNA:han nukleiinihappojen typpipitoisten emästen välisen komplementaarisuuden periaatteen mukaisesti. Tätä prosessia kutsutaan transkriptio. Transkriptio tapahtuu solun tumassa RNA-polymeraasientsyymin osallistuessa ja ATP:n energiaa käyttämällä (kuvio 37).

Riisi. 37. Transkriptio.

Proteiinisynteesi suoritetaan ribosomien sytoplasmassa, jossa mRNA toimii templaattina (kuvio 38). mRNA-molekyylissä olevan nukleotiditriplettien sekvenssin translaatiota tietyksi aminohapposekvenssiksi kutsutaan lähettää. Syntetisoitu mRNA poistuu tuman vaipan huokosten kautta solun sytoplasmaan, yhdistyy ribosomien kanssa muodostaen polyribosomeja (polysomeja). Jokainen ribosomi koostuu kahdesta alayksiköstä - suuresta ja pienestä. mRNA kiinnittyy pieneen alayksikköön magnesium-ionien läsnä ollessa (kuvio 39).

Riisi. 38. Proteiinin synteesi.

Riisi. 39.Proteiinisynteesiin osallistuvat päärakenteet.

Siirto-RNA:ita (tRNA:ita) löytyy sytoplasmasta. Jokaisella aminohapolla on oma tRNA. Yhdessä silmukassa olevassa tRNA-molekyylissä on nukleotiditripletti (antikodoni), joka on komplementaarinen mRNA:n (kodonin) nukleotiditripletin kanssa.

Sytoplasmassa sijaitsevat aminohapot aktivoituvat (vuorovaikuttavat ATP:n kanssa) ja kiinnittyvät tRNA:han aminoasyyli-tRNA-syntetaasientsyymin avulla. mRNA:n ensimmäinen (aloitus)kodoni - AUG - kuljettaa tietoa aminohaposta metioniini (kuvio 40). Tätä kodonia vastaa tRNA-molekyyli, joka sisältää komplementaarisen antikodonin ja kantaa ensimmäisen aminohapon metioniinin. Tämä varmistaa ribosomin suurten ja pienten alayksiköiden yhteyden. Toinen mRNA-kodoni lisää tRNA:n, joka sisältää tälle kodonille komplementaarisen antikodonin. tRNA sisältää toisen aminohapon. Ensimmäisen ja toisen aminohapon välille muodostuu peptidisidos. Ribosomi liikkuu ajoittain, tripletti tripletiltä, ​​mRNA:ta pitkin. Ensimmäinen tRNA vapautuu ja vapautuu sytoplasmaan, jossa se voi yhdistyä aminohapponsa kanssa.

Kun ribosomi liikkuu mRNA:ta pitkin, mRNA-triplettejä ja tuotuja tRNA:ita vastaavat aminohapot lisätään polypeptidiketjuun (kuvio 41).

Ribosomi "lukee" mRNA:n sisältämää tietoa, kunnes se saavuttaa yhden kolmesta lopetuskodonista (UAA, UGA, UAG). Polypeptidiketju

Riisi. 40. Proteiinin synteesi.

MUTTA- sitova aminoasyyli - tRNA;

B- peptidisidoksen muodostuminen metioniinin ja 2. aminohapon välille;

AT- ribosomin liike yhden kodonin verran.

poistuu ribosomista ja saa tälle proteiinille ominaisen rakenteen.

Yksittäisen geenin suora tehtävä on koodata tietyn proteiinientsyymin rakennetta, joka katalysoi yhtä biokemiallista reaktiota, joka tapahtuu tietyissä ympäristöolosuhteissa.

Geeni (DNA:n osa) → mRNA → proteiini-entsyymi → biokemiallinen reaktio → perinnöllinen ominaisuus.

Riisi. 41. Lähettää.

Kysymyksiä itsehillintää varten

1. Missä proteiinisynteesi tapahtuu solussa?

2. Mihin proteiinisynteesiä koskevat tiedot tallennetaan?

3. Mitä ominaisuuksia geneettisellä koodilla on?

4. Millä kodonilla proteiinisynteesi alkaa?

5. Mitkä kodonit päättävät proteiinisynteesin?

6. Mikä on geeni?

7. Miten ja missä transkriptio tapahtuu?

8. Mitä kutsutaan mRNA-molekyylin nukleotiditripleteiksi?

9. Mikä on lähetys?

10. Kuinka aminohappo kiinnittyy tRNA:han?

11. Mikä on tRNA-molekyylin nukleotiditripletin nimi? 12. Mikä aminohappo tarjoaa suuren ja

ribosomin pieni alayksikkö?

13. Miten proteiinin polypeptidiketjun muodostuminen tapahtuu?

Aiheen "Proteiinisynteesi" avainsanat

typpipitoiset emäkset alaniini

aminohappoja

antikodoni

proteiinia

biokemiallinen reaktio

valiini

geeni

geneettisen koodin toiminta

DNA

tallentaa tiedot magnesiumionit

mRNA

koodaus

kodoni

leusiini

matriisi

aineenvaihduntaa

metioniini

perinnöllinen ominaisuus nukleiinihappojen peptidisidossilmukka

polyribosomin huokos

välisekvenssi

ribosomien komplementaarisuuden periaate

rRNA

seriini

synteesi

yhdistelmä

tapa

rakenne

alayksikkö

transkriptio

lähettää

kolmikko

tRNA

juoni

fenyylialaniini

entsyymejä

ketju

sytoplasma

ATP energiaa

Jokaisella tieteenalalla on oma "sininen lintu"; kyberneetikot haaveilevat "ajattelevista" koneista, fyysikot - kontrolloiduista lämpöydinreaktioista, kemistit - "elävän aineen" - proteiinin - synteesistä. Proteiinisynteesi on pitkään ollut tieteiskirjallisuuden aiheena, symboli kemian tulevasta voimasta. Tämä selittyy valtavalla roolilla, joka proteiinilla on elävässä maailmassa, ja vaikeuksilla, joita väistämättä kohtasi jokainen rohkea, joka uskalsi "koota" monimutkaisen proteiinimosaiikin yksittäisistä aminohapoista. Eikä edes itse proteiini, vaan vain peptidit.

Ero proteiinien ja peptidien välillä ei ole vain terminologinen, vaikka molempien molekyyliketjut koostuvat aminohappotähteistä. Jossain vaiheessa määrä muuttuu laaduksi: peptidiketju - primäärirakenne - saa kyvyn kiertyä spiraaleiksi ja palloiksi muodostaen sekundäärisiä ja tertiäärisiä rakenteita, jotka ovat jo tyypillisiä elävälle aineelle. Ja sitten peptidistä tulee proteiini. Tässä ei ole selkeää rajaa - polymeeriketjuun ei voida laittaa demarkaatiomerkkiä: tähän asti - peptidi, täältä - proteiini. Mutta tiedetään esimerkiksi, että adranokortikotrooppinen hormoni, joka koostuu 39 aminohappotähteestä, on polypeptidi, ja hormoni insuliini, joka koostuu 51 tähteestä kahden ketjun muodossa, on jo proteiini. Yksinkertaisin, mutta silti proteiini.

Menetelmän aminohappojen yhdistämiseksi peptideiksi keksi viime vuosisadan alussa saksalainen kemisti Emil Fischer. Mutta pitkään aikaan sen jälkeen kemistit eivät voineet vakavasti ajatella vain proteiinien tai 39-jäsenisten peptidien synteesiä, vaan jopa paljon lyhyempiä ketjuja.

Proteiinisynteesin prosessi

Kahden aminohapon yhdistämiseksi on voitettava monia vaikeuksia. Jokaisella aminohapolla, kuten kaksipuolisella Januksella, on kaksi kemiallista pintaa: karboksyylihapporyhmä toisessa päässä ja amiiniemäksinen ryhmä toisessa. Jos OH-ryhmä otetaan pois yhden aminohapon karboksyylistä ja vetyatomi otetaan pois toisen aminohapon amiiniryhmästä, niin tässä tapauksessa muodostuneet kaksi aminohappotähdettä voidaan yhdistää toisiinsa peptidisidoksella. , ja sen seurauksena syntyy yksinkertaisin peptideistä dipeptidi. Ja vesimolekyyli hajoaa. Toistamalla tämä toimenpide voidaan pidentää peptidin pituutta.

Tämä näennäisesti yksinkertainen toimenpide on kuitenkin käytännössä vaikea toteuttaa: aminohapot ovat hyvin haluttomia yhdistämään keskenään. Meidän on aktivoitava ne kemiallisesti ja "lämmitettävä" yksi ketjun päistä (useimmiten karboksyylihappo) ja suoritettava reaktio noudattaen tiukasti tarvittavia olosuhteita. Mutta se ei ole vielä kaikki: toinen vaikeus on, että ei vain eri aminohappojen tähteet, vaan myös kaksi saman hapon molekyyliä voivat yhdistyä keskenään. Tässä tapauksessa syntetisoidun peptidin rakenne eroaa jo halutusta. Lisäksi jokaisella aminohapolla ei voi olla kaksi, vaan useita "akilleksen kantapää" - sivuryhmiä kemiallisesti aktiivisia, jotka pystyvät kiinnittämään aminohappotähteitä.

Jotta reaktio ei poikkea annetulta tieltä, on tarpeen naamioida nämä väärät kohteet - "sulkea" kaikki aminohapon reaktiiviset ryhmät yhtä lukuun ottamatta reaktion ajaksi kiinnittämällä - kutsuivat heitä suojaryhmiksi. Jos tätä ei tehdä, kohde ei kasva vain molemmista päistä, vaan myös sivuttain, eikä aminohappoja enää voida yhdistää tietyssä sekvenssissä. Mutta juuri tämä on minkä tahansa suunnatun synteesin tarkoitus.

Mutta päästäessään eroon yhdestä ongelmasta tällä tavalla, kemistit kohtaavat toisen: synteesin päätyttyä suojaryhmät on poistettava. Fischerin aikana ryhmiä, jotka irrotettiin hydrolyysillä, käytettiin "suojana". Hydrolyysireaktio osoittautui kuitenkin tavallisesti liian voimakkaaksi "sokiksi" syntyneelle peptidille: sen vaikeasti rakennettava "rakenne" hajosi heti, kun "teline" - suojaryhmät - poistettiin siitä. Vasta vuonna 1932 Fischerin opiskelija M. Bergmann löysi tien ulos tästä tilanteesta: hän ehdotti aminohapon aminoryhmän suojaamista karbobentsoksiryhmällä, joka voidaan poistaa vahingoittamatta peptidiketjua.

Proteiinin synteesi aminohapoista

Vuosien varrella on ehdotettu useita niin kutsuttuja pehmeitä menetelmiä aminohappojen "silloittamiseksi" toisiinsa. Ne kaikki olivat kuitenkin itse asiassa vain muunnelmia Fisherin menetelmän teemasta. Muunnelmia, joissa alkuperäistä melodiaa oli joskus jopa vaikea saada kiinni. Mutta itse periaate pysyi samana. Silti haavoittuvien ryhmien suojeluun liittyvät vaikeudet säilyivät ennallaan. Näiden vaikeuksien voittaminen joutui maksamaan lisäämällä reaktiovaiheiden määrää: yksi alkeistoimi - kahden aminohapon yhdistelmä - jaettiin neljään vaiheeseen. Ja jokainen ylimääräinen vaihe on väistämätön menetys.

Vaikka oletetaan, että jokaisessa vaiheessa on 80 %:n hyödyllinen saanto (ja tämä on hyvä saanto), niin neljän vaiheen jälkeen nämä 80 % "sulavat" 40 %:iin. Ja tämä tapahtuu vain dipeptidin synteesillä! Entä jos aminohappoja on 8? Ja jos 51, kuten insuliinissa? Kun tähän lisätään vaikeudet, jotka liittyvät aminohappomolekyylien kahden optisen "peilimuodon" olemassaoloon, joista vain yksi tarvitaan reaktiossa, lisätään tuloksena olevien peptidien erottamiseen sivutuotteista liittyvät ongelmat, erityisesti tapauksissa, joissa ne ovat yhtä liukoisia. Mitä tapahtuu yhteensä: Tie ei minnekään?

Ja silti nämä vaikeudet eivät pysäyttäneet kemistejä. "Sinisen linnun" takaa-ajo jatkui. Vuonna 1954 syntetisoitiin ensimmäiset biologisesti aktiiviset polypeptidihormonit, vasopressiini ja oksitosiini. Niissä oli kahdeksan aminohappoa. Vuonna 1963 syntetisoitiin 39-meerinen ACTH-polypeptidi, adrenokortikotrooppinen hormoni. Lopuksi kemistit Yhdysvalloissa, Saksassa ja Kiinassa syntetisoivat ensimmäisen proteiinin - hormonin insuliinin.

Kuinka on, lukija sanoo, että vaikea tie, osoittautuu, ei johtanut minnekään tai minnekään, vaan useiden kemistien sukupolvien unelman toteuttamiseen! Tämä on virstanpylvästapahtuma! Todellakin, tämä on maamerkkitapahtuma. Mutta arvioikaamme sitä hillitysti, luopumalla sensaatiomaisuudesta, huutomerkeistä ja liiallisista tunteista.

Kukaan ei kiistä: insuliinin synteesi on valtava voitto kemisteille. Tämä on valtava, titaaninen teos, joka ansaitsee kaiken ihailun. Mutta samaan aikaan ego on pohjimmiltaan vanhan polypeptidikemian katto. Tämä on voitto tappion partaalla.

Proteiinisynteesi ja insuliini

Insuliinissa on 51 aminohappoa. Yhdistääkseen ne oikeassa järjestyksessä kemistien piti suorittaa 223 reaktiota. Kun kolme vuotta ensimmäisen alkamisen jälkeen viimeinen valmistui, tuotteen saanto oli alle prosentin sadasosa. Kolme vuotta, 223 vaihetta, prosentin sadasosa - sinun on myönnettävä, että voitto on puhtaasti symbolinen. Tämän menetelmän käytännön soveltamisesta on erittäin vaikea puhua: sen toteuttamiseen liittyvät kustannukset ovat liian korkeat. Mutta loppujen lopuksi emme puhu orgaanisen kemian loiston arvokkaiden jäänteiden synteesistä, vaan tärkeän lääkkeen vapauttamisesta, jota tuhannet ihmiset ympäri maailmaa tarvitsevat. Klassinen polypeptidisynteesimenetelmä on siis käyttänyt itsensä loppuun aivan ensimmäisellä, yksinkertaisimmalla proteiinilla. Joten, "sininen lintu" liukastui jälleen kemistien käsistä?

Uusi menetelmä proteiinisynteesiin

Noin puolitoista vuotta ennen kuin maailma sai tietää insuliinin synteesistä, lehdistössä välähti toinen viesti, joka ei aluksi herättänyt paljon huomiota: amerikkalainen tiedemies R. Maryfield ehdotti uutta menetelmää peptidien synteesille. Koska kirjoittaja itse ei aluksi antanut menetelmälle kunnollista arviota ja siinä oli monia puutteita, se näytti ensimmäisessä likimäärässä vielä pahemmalta kuin nykyiset. Kuitenkin jo vuoden 1964 alussa, kun Maryfield onnistui käyttämään menetelmäään 9-jäsenisen hormonin synteesin saattamiseksi päätökseen 70 prosentin hyödyllisellä saannolla, tutkijat hämmästyivät: 70 prosenttia kaikkien vaiheiden jälkeen on 9 prosenttia hyödyllistä saantoa jokaisessa vaiheessa. synteesi.

Uuden menetelmän perusideana on, että kasvavat peptidiketjut, jotka aiemmin jätettiin liuoksessa kaoottisen liikkeen armoille, sidottiin nyt toisesta päästään kiinteään kantajaan - ne ikään kuin pakotettiin. ankkuroimaan liuokseen. Maryfield otti kiinteän hartsin ja "liitti" ensimmäisen peptidiksi kootun aminohapon aktiivisiin ryhmiinsä karbonyylipäästä. Reaktiot tapahtuivat yksittäisten hartsihiukkasten sisällä. Sen molekyylien "labyrinteissä" tulevan peptidin ensimmäiset lyhyet versot ilmestyivät. Sitten toinen aminohappo vietiin astiaan, sen karbonyylipäät yhdistettiin "kiinnittyneen" aminohapon vapaisiin aminopäihin, ja hiukkasissa kasvoi toinen "lattia" peptidin tulevasta "rakennuksesta". Joten vaihe vaiheelta koko peptidipolymeeri rakennettiin vähitellen.

Uudella menetelmällä oli kiistattomia etuja: ensinnäkin se ratkaisi tarpeettomien tuotteiden erotteluongelman jokaisen aminohapon lisäämisen jälkeen - nämä tuotteet pestiin helposti pois ja peptidi pysyi kiinnittyneenä hartsirakeiden päälle. Samanaikaisesti suljettiin pois kasvavien peptidien liukoisuusongelma, joka oli yksi vanhan menetelmän suurimmista vitsauksista; aikaisemmin ne usein saostuivat ja käytännössä lakkasivat osallistumasta kasvuprosessiin. Kiinteästä kantajasta synteesin päätyttyä "poistetut" peptidit saatiin lähes kaikki samankokoisina ja -rakenteisina, joka tapauksessa hajoaminen rakenteessa oli pienempi kuin perinteisellä menetelmällä. Ja vastaavasti hyödyllisempi tulos. Tämän menetelmän ansiosta peptidisynteesi - huolellinen ja aikaa vievä synteesi - on helposti automatisoitu.

Maryfield rakensi yksinkertaisen koneen, joka itse teki tietyn ohjelman mukaan kaikki tarvittavat toimenpiteet - syötti reagenssit, sekoitti, tyhjensi, pesu, mittasi annoksen, lisäsi uuden annoksen ja niin edelleen. Jos vanhan menetelmän mukaan yhden aminohapon lisääminen kesti 2-3 päivää, niin Maryfield liitti koneellaan 5 aminohappoa päivässä. Ero on 15 kertaa.

Mitkä ovat proteiinisynteesin vaikeudet

Maryfieldin menetelmä, jota kutsutaan kiinteäfaasiksi tai heterogeeniseksi, otettiin välittömästi käyttöön kemistissä ympäri maailmaa. Kuitenkin lyhyen ajan kuluttua kävi selväksi, että uudella menetelmällä on suurien etujen ohella myös useita vakavia haittoja.

Peptidiketjujen kasvaessa saattaa käydä niin, että joistakin niistä puuttuu esimerkiksi kolmas "kerros" - kolmas aminohappo peräkkäin: sen molekyyli ei saavuta risteystä, vaan juuttuu jonnekin tien varrella rakenteeseen. "villi" kiinteä polymeeri. Ja sitten, vaikka kaikki muut aminohapot, alkaen neljännestä, olisivat oikeassa järjestyksessä, tämä ei enää pelasta tilannetta. Tuloksena olevalla polypeptidillä sen koostumuksessa ja siten sen ominaisuuksissa ei ole mitään tekemistä saadun aineen kanssa. Sama asia tapahtuu kuin puhelinnumeroa valittaessa; kannattaa ohittaa yksi numero - ja se, että olemme kirjoittaneet kaikki loput oikein, ei enää auta meitä. Tällaisia ​​vääriä ketjuja on käytännössä mahdotonta erottaa "oikeista", ja lääke osoittautuu epäpuhtauksien tukkeutuneeksi. Lisäksi käy ilmi, että synteesiä ei voida suorittaa millään hartsilla - se on valittava huolellisesti, koska kasvavan peptidin ominaisuudet riippuvat jossain määrin hartsin ominaisuuksista. Siksi kaikki proteiinisynteesin vaiheet on lähestyttävä mahdollisimman huolellisesti.

DNA-proteiinisynteesi, video

Ja lopuksi tuomme huomiosi opetusvideon siitä, kuinka proteiinisynteesi tapahtuu DNA-molekyyleissä.

Ensin määritetään proteiinien biosynteesin vaiheiden sekvenssi, alkaen transkriptiosta. Koko proteiinimolekyylien synteesin aikana tapahtuva prosessisarja voidaan yhdistää kahteen vaiheeseen:

1. Transkriptio.

2. Lähettää.

Perinnöllisen tiedon rakenneyksiköt ovat geenejä - DNA-molekyylin osia, jotka koodaavat tietyn proteiinin synteesiä. Kemiallisen järjestyksen kannalta pro- ja eukaryoottien perinnöllisyys- ja vaihtelevuusmateriaali ei ole olennaisesti erilainen. Niissä oleva geneettinen materiaali on esitelty DNA-molekyylissä, myös perinnöllisen tiedon ja geneettisen koodin kirjaamisperiaate on yleinen. Samat aminohapot pro- ja eukaryooteissa on salattu samoilla kodoneilla.

Nykyaikaisten prokaryoottisten solujen genomille on ominaista suhteellisen pieni koko, Escherichia colin DNA on renkaan muotoinen, noin 1 mm pitkä. Se sisältää 4 x 106 emäsparia, jotka muodostavat noin 4000 geeniä. Vuonna 1961 F. Jacob ja J. Monod löysivät prokaryoottisten geenien kistronisen eli jatkuvan järjestäytymisen, jotka koostuvat kokonaan koodaavista nukleotidisekvensseistä, ja ne toteutuvat kokonaan proteiinisynteesin aikana. Prokaryoottien DNA-molekyylin perinnöllinen materiaali sijaitsee suoraan solun sytoplasmassa, jossa sijaitsevat myös tRNA ja geenin ilmentymiseen tarvittavat entsyymit.Ekspressio on geenien toiminnallinen aktiivisuus eli geeniekspressio. Siksi DNA:lla syntetisoitu mRNA pystyy välittömästi toimimaan templaattina proteiinisynteesin translaatioprosessissa.

Eukaryoottinen genomi sisältää paljon enemmän perinnöllistä materiaalia. Ihmisellä DNA:n kokonaispituus diploidisessa kromosomijoukossa on noin 174 cm. Se sisältää 3 x 10 9 emäsparia ja sisältää jopa 100 000 geeniä. Vuonna 1977 useimpien eukaryoottisten geenien rakenteessa havaittiin epäjatkuvuus, jota kutsuttiin "mosaiikkigeeniksi". Sillä on koodaavia nukleotidisekvenssejä eksoninen ja intron juonet. Proteiinisynteesiin käytetään vain eksonitietoja. Intronien määrä vaihtelee eri geeneissä. On todettu, että kanan ovalbumiinigeeni sisältää 7 intronia ja nisäkkään prokollageenigeeni - 50. Hiljaisen DNA:n - intronien toimintoja ei ole täysin selvitetty. Oletetaan, että ne tarjoavat: 1) kromatiinin rakenteellisen järjestyksen; 2) jotkut niistä ovat ilmeisesti mukana geeniekspression säätelyssä; 3) introneja voidaan pitää vaihtelevuuden informaatiovarastona; 4) niillä voi olla suojaava rooli mutageenien vaikutuksesta.

Transkriptio

Prosessi, jossa tiedot kirjoitetaan uudelleen solun ytimessä DNA-molekyylin osasta mRNA-molekyyliksi (mRNA) on ns. transkriptio(lat. Transcriptio - uudelleenkirjoitus). Geenin päätuote, mRNA, syntetisoidaan. Tämä on ensimmäinen askel proteiinisynteesissä. Vastaavalla DNA-osalla RNA-polymeraasientsyymi tunnistaa merkin transkription alkamisesta - esikatselu Lähtökohtana pidetään ensimmäistä DNA-nukleotidia, jonka entsyymi sisällyttää RNA-transkriptiin. Koodaavat alueet alkavat yleensä kodonilla AUG, joskus GUG:ta käytetään bakteereissa. Kun RNA-polymeraasi sitoutuu promoottoriin, DNA:n kaksoiskierre kiertyy paikallisesti auki ja yksi säikeistä kopioidaan komplementaarisuuden periaatteen mukaisesti. mRNA syntetisoidaan, sen kokoamisnopeus saavuttaa 50 nukleotidia sekunnissa. Kun RNA-polymeraasi liikkuu, mRNA-ketju kasvaa, ja kun entsyymi saavuttaa kopiointikohdan pään - terminaattori, mRNA siirtyy pois templaatista. Entsyymin takana oleva DNA:n kaksoiskierre korjaantuu.

Prokaryoottien transkriptio tapahtuu sytoplasmassa. Koska DNA koostuu kokonaan koodaavista nukleotidisekvensseistä, syntetisoitu mRNA toimii välittömästi translaation templaattina (katso edellä).

mRNA:n transkriptio eukaryooteissa tapahtuu tumassa. Se alkaa suurten molekyylien synteesillä - prekursoreilla (pro-mRNA), joita kutsutaan epäkypsiksi, eli tuman RNA:ksi.Pro-mRNA-geenin primäärituote on tarkka kopio transkriptoidusta DNA-alueesta, joka sisältää eksoneja ja introneja. Prosessia, jossa kypsät RNA-molekyylit muodostuvat prekursoreista, kutsutaan käsittelyä. mRNA:n kypsyminen tapahtuu jatkos ovat entsyymien tekemiä pistokkaita rajoittaa intronit ja paikkojen yhdistäminen transkriptoituihin eksonisekvenssiin ligaasientsyymeillä. (Kuva.) Kypsä mRNA on paljon lyhyempi kuin pro-mRNA-prekursorimolekyylit, intronien koko niissä vaihtelee 100 - 1000 nukleotidista tai enemmän. Intronit muodostavat noin 80 % kaikesta epäkypsästä mRNA:sta.

Nyt on osoitettu, että se on mahdollista vaihtoehtoinen liitos, jossa nukleotidisekvenssejä voidaan poistaa yhdestä primäärisestä transkriptistä sen eri alueilla ja muodostuu useita kypsiä mRNA:ita. Tämän tyyppinen silmukointi on ominaista nisäkkäiden immunoglobuliinigeenijärjestelmälle, mikä mahdollistaa erityyppisten vasta-aineiden muodostamisen yhden mRNA-transkriptin perusteella.

Prosessoinnin päätyttyä kypsä mRNA valitaan ennen kuin se poistuu ytimestä. On osoitettu, että vain 5 % kypsästä mRNA:sta pääsee sytoplasmaan ja loput pilkkoutuvat tumassa.

Lähettää

Translaatio (lat. Translatio - transmissio, siirto) on mRNA-molekyylin nukleotidisekvenssin sisältämän tiedon translaatiota polypeptidiketjun aminohapposekvenssiksi (kuvio 10). Tämä on proteiinisynteesin toinen vaihe. Kypsän mRNA:n siirto tuman vaipan huokosten läpi tuottaa erityisiä proteiineja, jotka muodostavat kompleksin RNA-molekyylin kanssa. mRNA-kuljetuksen lisäksi nämä proteiinit suojaavat mRNA:ta sytoplasmisten entsyymien vahingollisilta vaikutuksilta. Translaatioprosessissa tRNA:illa on keskeinen rooli, ne varmistavat aminohapon tarkan vastaavuuden mRNA-tripletin koodin kanssa. Translaatiodekoodaus tapahtuu ribosomeissa ja suoritetaan suunnassa 5 - 3. MRNA:n ja ribosomien kompleksia kutsutaan polysomeiksi.

Käännös voidaan jakaa kolmeen vaiheeseen: aloitus, pidennys ja lopetus.

Initiaatio.

Tässä vaiheessa koko proteiinimolekyylin synteesiin osallistuva kompleksi kootaan. Tietyllä mRNA:n alueella on kahden ribosomien alayksikön liitto, ensimmäinen aminoasyyli - tRNA on kiinnitetty siihen, ja tämä asettaa kehyksen tietojen lukemiselle. Missä tahansa mRNA-molekyylissä on kohta, joka on komplementaarinen ribosomin pienen alayksikön rRNA:lle ja jota se spesifisesti kontrolloi. Sen vieressä on aloittava aloituskodoni AUG, joka koodaa aminohappoa metioniinia.

Pidentymä

- se sisältää kaikki reaktiot ensimmäisen peptidisidoksen muodostumishetkestä viimeisen aminohapon kiinnittymiseen. Ribosomissa on kaksi kohtaa kahden tRNA-molekyylin sitoutumiselle. Ensimmäinen t-RNA, jossa on aminohappo metioniini, sijaitsee yhdessä osassa, peptidyyli (P), ja minkä tahansa proteiinimolekyylin synteesi alkaa siitä. Toinen t-RNA-molekyyli menee ribosomin toiseen kohtaan - aminoasyyliin (A) ja kiinnittyy kodoniinsa. Peptidisidos muodostuu metioniinin ja toisen aminohapon välille. Toinen tRNA liikkuu mRNA-kodoninsa kanssa peptidyylikeskukseen. Polypeptidiketjulla varustetun t-RNA:n liikkumiseen aminoasyylikeskuksesta peptidyylikeskukseen liittyy ribosomin eteneminen mRNA:ta pitkin vaiheella, joka vastaa yhtä kodonia. Metioniinin toimittanut tRNA palaa sytoplasmaan ja amnoasyylikeskus vapautuu. Se vastaanottaa uuden t-RNA:n, jonka aminohappo on salattu seuraavalla kodonilla. Kolmannen ja toisen aminohapon väliin muodostuu peptidisidos ja kolmas tRNA yhdessä mRNA-kodonin kanssa siirtyy peptidyylikeskukseen Pidentymisprosessi, proteiiniketjun venyminen. Se jatkuu, kunnes yksi kolmesta kodonista, jotka eivät koodaa aminohappoja, tulee ribosomiin. Tämä on terminaattorikodoni, eikä sille ole vastaavaa tRNA:ta, joten mikään tRNA:ista ei voi ottaa paikkaa aminoasyylikeskuksessa.

Irtisanominen

- polypeptidisynteesin loppuun saattaminen. Se liittyy tietyn ribosomaalisen proteiinin yhden terminaatiokodonin (UAA, UAG, UGA) tunnistamiseen, kun se tulee aminoasyylikeskukseen. Ribosomiin on kiinnittynyt erityinen lopetustekijä, joka edistää ribosomin alayksiköiden erottumista ja syntetisoidun proteiinimolekyylin vapautumista. Vesi kiinnittyy peptidin viimeiseen aminohappoon ja sen karboksyylipää erotetaan tRNA:sta.

Peptidiketjun kokoaminen suoritetaan suurella nopeudella. Bakteereissa 37 °C:n lämpötilassa se ilmentyy lisäämällä polypeptidiin 12-17 aminohappoa sekunnissa. Eukaryoottisoluissa kaksi aminohappoa lisätään polypeptidiin yhdessä sekunnissa.

Syntetisoitu polypeptidiketju menee sitten Golgi-kompleksiin, jossa proteiinimolekyylin rakentaminen on valmis (toinen, kolmas, neljäs rakenne ilmestyy peräkkäin). Tässä on proteiinimolekyylien kompleksoituminen rasvojen ja hiilihydraattien kanssa.

Proteiinien biosynteesin koko prosessi esitetään kaavion muodossa: DNA ® pro mRNA ® mRNA ® polypeptidiketju ® proteiini ® proteiinin kompleksoituminen ja niiden muuntaminen toiminnallisesti aktiivisiksi molekyyleiksi.

Myös perinnöllisen tiedon toteutusvaiheet etenevät samalla tavalla: ensin se transkriptoidaan mRNA:n nukleotidisekvenssiksi ja sitten transloidaan polypeptidin aminohapposekvenssiksi ribosomeissa tRNA:n osallistuessa.

Eukaryoottien transkriptio suoritetaan kolmen tuman RNA-polymeraasin vaikutuksesta. RNA-polymeraasi 1 sijaitsee nukleoluksessa ja on vastuussa rRNA-geenien transkriptiosta. RNA-polymeraasi 2:ta löytyy tuman mahlasta ja se on vastuussa mRNA-prekursorin synteesistä. RNA-polymeraasi 3 on pieni osa tuman mahlasta, joka syntetisoi pieniä rRNA:ita ja tRNA:ita. RNA-polymeraasit tunnistavat spesifisesti transkriptiopromoottorin nukleotidisekvenssin. Eukaryoottinen mRNA syntetisoidaan ensin prekursorina (pro-mRNA), johon kirjataan tiedot eksoneista ja introneista. Syntetisoitu mRNA on suurempi kuin mitä tarvitaan translaatioon, ja se on vähemmän stabiili.

MRNA-molekyylin kypsymisprosessissa intronit leikataan irti restriktioentsyymien avulla ja eksonit ommellaan yhteen ligaasientsyymien avulla. mRNA:n kypsymistä kutsutaan prosessoimiseksi ja eksonien yhdistämistä silmukoitumiseksi. Siten kypsä mRNA sisältää vain eksoneja ja on paljon lyhyempi kuin edeltäjänsä, pro-mRNA. Intronien koot vaihtelevat 100 - 10 000 nukleotidista tai enemmän. Intonit muodostavat noin 80 % kaikesta epäkypsästä mRNA:sta. Tällä hetkellä on todistettu mahdollisuus vaihtoehtoiseen silmukointiin, jossa yhdestä primäärisestä transkriptistä voidaan poistaa nukleotidisekvenssejä sen eri alueilla ja muodostuu useita kypsiä mRNA:ita. Tämän tyyppinen silmukointi on ominaista nisäkkäiden immunoglobuliinigeenijärjestelmälle, mikä mahdollistaa erityyppisten vasta-aineiden muodostamisen yhden mRNA-transkriptin perusteella. Prosessoinnin päätyttyä kypsä mRNA valitaan ennen kuin se vapautuu ytimestä sytoplasmaan. On osoitettu, että vain 5 % kypsästä mRNA:sta tulee sisään ja loput pilkkoutuvat tumassa. Eukaryoottisten geenien primääristen transkriptien transformaatio, joka liittyy niiden eksoni-introni-organisaatioon ja kypsän mRNA:n siirtymiseen ytimestä sytoplasmaan, määrittää eukaryoottien geneettisen tiedon toteutumisen piirteet. Siksi eukaryoottinen mosaiikkigeeni ei ole cistronomigeeni, koska kaikkea DNA-sekvenssiä ei käytetä proteiinisynteesiin.

Proteiinisynteesi solussa

Genetiikan pääkysymys on proteiinisynteesin kysymys. Yhteenveto DNA:n ja RNA:n rakenteesta ja synteesistä, Crick vuonna 1960. ehdotti proteiinisynteesin matriisiteoriaa, joka perustuu kolmeen ehtoon:

1. DNA:n ja RNA:n typpipitoisten emästen komplementaarisuus.

2. Lineaarinen sekvenssi geenien sijainnista DNA-molekyylissä.

3. Perinnöllisen tiedon siirtyminen voi tapahtua vain nukleiinihaposta nukleiinihappoon tai proteiiniin.

Perinnöllisen tiedon siirtäminen proteiinista proteiiniin on mahdotonta. Siten vain nukleiinihapot voivat olla proteiinisynteesin templaatteja.

Proteiinisynteesi vaatii:

1. DNA (geenit), joilla molekyylejä syntetisoidaan.

2. RNA - (i-RNA) tai (m-RNA), r-RNA, t-RNA

Proteiinisynteesin prosessissa erotetaan vaiheet: transkriptio ja translaatio.

Transkriptio- nukleiinirakennetta koskevien tietojen laskenta (uudelleenkirjoitus) DNA:sta RNA:han (t-RNA ja RNA, r-RNA).

Perinnöllisen tiedon lukeminen alkaa tietystä DNA:n osasta, jota kutsutaan promoottoriksi. Promoottori sijaitsee ennen geeniä ja sisältää noin 80 nukleotidia.

DNA-molekyylin ulkoketjussa syntetisoituu i-RNA (välituote), joka toimii proteiinisynteesin matriisina ja jota siksi kutsutaan matriksiksi. Se on tarkka kopio DNA-ketjun nukleotidisekvenssistä.

DNA:ssa on alueita, jotka eivät sisällä geneettistä tietoa (introneja). DNA:n osia, jotka sisältävät tietoa, kutsutaan eksoneiksi.

Ytimessä on erityisiä entsyymejä, jotka leikkaavat introneja, ja eksonifragmentit "silmukoituvat" yhteen tiukassa järjestyksessä yhteiseksi säikeeksi, tätä prosessia kutsutaan "splicingiksi". Silmukointiprosessin aikana muodostuu kypsä mRNA, joka sisältää proteiinisynteesiin tarvittavat tiedot. Kypsä mRNA (matriisi-RNA) kulkee tumakalvon huokosten läpi ja menee endoplasmisen retikulumin (sytoplasman) kanaviin ja yhdistyy täällä ribosomien kanssa.

Lähettää- i-RNA:n nukleotidisekvenssi transloituu tiukasti järjestetyksi aminohapposekvenssiksi syntetisoidussa proteiinimolekyylissä.

Translaatioprosessi sisältää 2 vaihetta: aminohappojen aktivoinnin ja proteiinimolekyylin suoran synteesin.

Yksi mRNA-molekyyli sitoutuu 5-6 ribosomiin muodostaen polysomeja. Proteiinisynteesi tapahtuu mRNA-molekyylissä, ja ribosomit liikkuvat sitä pitkin. Tänä aikana sytoplasmassa sijaitsevat aminohapot aktivoidaan erityisillä entsyymeillä, joita erittävät mitokondrioiden erittämät entsyymit, joista jokaisella on oma spesifinen entsyymi.

Melkein välittömästi aminohapot sitoutuvat toisen tyyppiseen RNA:han - pienimolekyyliseen liukoiseen RNA:han, joka toimii aminohapon kantajana mRNA-molekyylille ja jota kutsutaan kuljetukseksi (t-RNA). tRNA kuljettaa aminohapot ribosomeihin tiettyyn paikkaan, jossa mRNA-molekyyli tähän mennessä sijaitsee. Sitten aminohapot kytketään toisiinsa peptidisidoksilla ja muodostuu proteiinimolekyyli. Proteiinisynteesin loppuun mennessä molekyyli irtoaa vähitellen mRNA:sta.

Yhdessä mRNA-molekyylissä muodostuu 10-20 proteiinimolekyyliä ja joissakin tapauksissa paljon enemmän.

Proteiinisynteesin hämäräin kysymys on, kuinka tRNA löytää sopivan mRNA-kohdan, johon sen tuoma aminohappo on kiinnitettävä.

DNA:n typpipitoisten emästen järjestyksen sekvenssi, joka määrittää syntetisoidun proteiinin aminohappojen järjestyksen, on geneettinen koodi.

Koska samat perinnölliset tiedot on "tallennettu" nukleiinihappoihin neljällä merkillä (typpipitoiset emäkset) ja proteiineihin kahdellakymmenellä (aminohapot). Geneettisen koodin ongelma rajoittuu vastaavuuden luomiseen niiden välillä. Geneetikot, fyysikot ja kemistit olivat tärkeässä roolissa geneettisen koodin tulkinnassa.

Geneettisen koodin tulkitsemiseksi oli ensinnäkin selvitettävä, mikä on vähimmäismäärä nukleotideja, jotka voivat määrittää (koodata) yhden aminohapon muodostumisen. Jos jokaista 20 aminohaposta koodaa yksi emäs, niin DNA:ssa pitäisi olla 20 eri emästä, mutta itse asiassa niitä on vain 4. Ilmeisesti kahden nukleotidin yhdistelmä ei myöskään riitä koodaamaan 20 aminohappoa. Se voi koodata vain 16 aminohappoa 4 2 = 16.

Sitten ehdotettiin, että koodi sisältää 3 nukleotidia 4 3 = 64 yhdistelmää ja siksi se pystyy koodaamaan enemmän kuin tarpeeksi aminohappoja proteiinien muodostamiseksi. Tätä kolmen nukleotidin yhdistelmää kutsutaan triplettikoodiksi.

Koodilla on seuraavat ominaisuudet:

1. Geneettinen koodi on tripletti(jokaista aminohappoa koodaa kolme nukleotidia).

2. Degeneraatio- Yhtä aminohappoa voivat koodata useat tripletit, poikkeuksena tryptofaani ja metioniini.

3. Yhden aminohapon kodoneissa kaksi ensimmäistä nukleotidia ovat samat ja kolmas muuttuu.

4. Ei päällekkäisiä– kolmoset eivät mene päällekkäin. Yksi tripletti ei voi olla osa toista; jokainen niistä koodaa itsenäisesti omaa aminohappoaan. Siksi polypeptidiketjussa voi olla mikä tahansa kaksi aminohappoa lähellä ja mikä tahansa niiden yhdistelmä on mahdollinen, ts. emässekvenssissä ABCDEFGHI kolme ensimmäistä emästä koodaavat yhtä aminohappoa (ABC-1), (DEF-2) jne.

5.Yleinen, nuo. kaikissa organismeissa tiettyjen aminohappojen kodonit ovat samat (kamomillasta ihmiseen). Koodin universaalisuus todistaa elämän yhtenäisyydestä maan päällä.

6. Polvistuminen- mRNA:n kodonien järjestyksen yhteensopivuus syntetisoidun polypeptidiketjun aminohappojärjestyksen kanssa.

Kodoni on nukleotiditripletti, joka koodaa yhtä aminohappoa.

7. Turha Se ei koodaa mitään aminohappoa. Proteiinisynteesi tässä paikassa on keskeytynyt.

Viime vuosina on käynyt selväksi, että mitokondrioissa rikotaan geneettisen koodin universaalisuutta, mitokondrioissa olevat neljä kodonia ovat muuttaneet merkitystään, esimerkiksi kodoni UGA - vastaukset tryptofaaniin "STOP" sijaan - proteiinisynteesin lopettaminen . AUA - vastaa metioniinia - "isoleusiinin" sijaan.

Uusien kodonien löytäminen mitokondrioista voi toimia todisteena siitä, että koodi on kehittynyt eikä siitä tullut heti sellaista.

Anna perinnöllisen tiedon geenistä proteiinimolekyyliin ilmaista kaavamaisesti.

DNA - RNA - proteiini

Solujen kemiallisen koostumuksen tutkimus osoitti, että saman organismin eri kudokset sisältävät erilaisia ​​proteiinimolekyylejä, vaikka niillä on sama määrä kromosomeja ja samat geneettiset perinnölliset tiedot.

Huomaamme seuraavan seikan: huolimatta siitä, että jokaisessa solussa on kaikki koko organismin geenit, hyvin harvat geenit toimivat yhdessä solussa - kymmenesosista useisiin prosenttiin kokonaismäärästä. Loput alueet ovat "hiljaisia", erityiset proteiinit estävät ne. Tämä on ymmärrettävää, miksi esimerkiksi hemoglobiinigeenit toimivat hermosolussa? Aivan kuten solu määrää, mitkä geenit olla hiljaa ja mitkä toimivat, on oletettava, että solussa on jonkinlainen täydellinen geenien toimintaa säätelevä mekanismi, joka määrittää, mitkä geenit ovat kulloinkin aktiivisia ja mitkä toimivat. inaktiivisessa (repressiivisessä) tilassa. Tällaista mekanismia kutsuttiin ranskalaisten tiedemiesten F. Jacobon ja J. Monodin mukaan induktioksi ja repressioksi.

Induktio- proteiinisynteesin stimulointi.

Sortoa- proteiinisynteesin estäminen.

Induktio varmistaa niiden geenien toiminnan, jotka syntetisoivat proteiinia tai entsyymiä ja mikä on välttämätöntä solun tässä elämänvaiheessa.

Eläimillä solukalvohormoneilla on tärkeä rooli geenisäätelyprosessissa; kasveissa, ympäristöolosuhteissa ja muissa pitkälle erikoistuneissa induktoreissa.

Esimerkki: kun elatusaineeseen lisätään kilpirauhashormonia, nuijapäistä tulee nopeasti sammakoita.

Maitosokeri (laktoosi) on välttämätön E (Coli) -bakteerin normaalille toiminnalle. Jos ympäristö, jossa bakteerit sijaitsevat, ei sisällä laktoosia, nämä geenit ovat repressiivisessä tilassa (eli eivät toimi). Elatusaineeseen lisätty laktoosi on indusoija, mukaan lukien entsyymien synteesistä vastaavat geenit. Kun laktoosi on poistettu alustasta, näiden entsyymien synteesi lakkaa. Siten repressorin roolia voi suorittaa solussa syntetisoituva aine, jonka pitoisuus ylittää normin tai se kuluu loppuun.

Eri tyyppiset geenit osallistuvat proteiini- tai entsyymisynteesiin.

Kaikki geenit ovat DNA-molekyylissä.

Niiden tehtävät eivät ole samat:

- rakenteellinen - entsyymin tai proteiinin synteesiin vaikuttavat geenit sijaitsevat DNA-molekyylissä peräkkäin peräkkäin siinä järjestyksessä kuin ne vaikuttavat synteesireaktion etenemiseen, tai voidaan sanoa myös rakennegeenit - nämä ovat geenejä, jotka kuljettavat tietoa aminohappojen sekvenssi.

- tunnustaja- geenit eivät sisällä perinnöllistä tietoa proteiinin rakenteesta, ne säätelevät rakennegeenien toimintaa.

Ennen kuin rakennegeenien ryhmä on heille yhteinen geeni - operaattori, ja hänen edessään promoottori. Yleensä tätä funktionaalista ryhmää kutsutaan höyheneninen.

Yhden operonin koko geeniryhmä otetaan mukaan synteesiprosessiin ja sammutetaan siitä samanaikaisesti. Rakennegeenien kytkeminen päälle ja pois päältä on koko säätelyprosessin ydin.

Päälle- ja poiskytkentätoiminnon suorittaa DNA-molekyylin erityinen osa - geenioperaattori. Geenioperaattori on proteiinisynteesin tai, kuten sanotaan, geneettisen tiedon "lukemisen" lähtökohta. edelleen samassa molekyylissä jollain etäisyydellä on geeni - säätelijä, jonka ohjauksessa tuotetaan proteiinia, jota kutsutaan repressoriksi.

Kaikesta yllä olevasta voidaan nähdä, että proteiinisynteesi on erittäin vaikeaa. Solun geneettinen järjestelmä voi repression ja induktion mekanismeja käyttämällä vastaanottaa signaaleja tarpeesta aloittaa ja lopettaa tietyn entsyymin synteesi ja suorittaa tämä prosessi tietyllä nopeudella.

Geenien toiminnan säätelyllä korkeammissa organismeissa on suuri käytännön merkitys karjanhoidossa ja lääketieteessä. Proteiinisynteesiä säätelevien tekijöiden selvittäminen avaisi laajat mahdollisuudet ontogeneesin hallinnassa, luoden erittäin tuottavia eläimiä sekä perinnöllisille sairauksille vastustuskykyisiä eläimiä.

Testikysymykset:

1. Nimeä geenien ominaisuudet.

2. Mikä on geeni?

3. Mikä on DNA:n, RNA:n biologinen merkitys.

4. Nimeä proteiinisynteesin vaiheet

5. Listaa geneettisen koodin ominaisuudet.

Elämä on proteiinimolekyylien olemassaoloprosessi. Näin ilmaisevat monet tiedemiehet, jotka ovat vakuuttuneita siitä, että proteiini on kaiken elävän perusta. Nämä arviot ovat täysin oikeita, koska näillä solun aineilla on eniten perustoimintoja. Kaikki muut orgaaniset yhdisteet toimivat energiasubstraattien roolissa, ja energiaa tarvitaan jälleen proteiinimolekyylien synteesiin.

Proteiinibiosynteesin vaiheiden karakterisointi

Proteiinin rakennetta koodaa nukleiini tai RNA) kodonien muodossa. Tämä on perinnöllistä tietoa, joka toistuu aina, kun solu tarvitsee uutta proteiiniainetta. Biosynteesin alku on ytimessä tarpeesta syntetisoida uusi proteiini, jolla on jo tietyt ominaisuudet.

Vastauksena tähän nukleiinihapon alueelta poistetaan spiraali, jossa sen rakenne on koodattu. Tämä paikka monistetaan lähetti-RNA:lla ja siirretään ribosomeihin. He ovat vastuussa polypeptidiketjun rakentamisesta, joka perustuu matriisi-lähetti-RNA:han. Lyhyesti, kaikki biosynteesin vaiheet esitetään seuraavasti:

• transkriptio (vaihe, jossa DNA-pala kaksinkertaistuu koodatulla proteiinirakenteella);
• käsittely (informaation RNA:n muodostumisvaihe);
• translaatio (proteiinisynteesi solussa, joka perustuu lähetti-RNA:han);
• translaation jälkeinen modifikaatio (polypeptidin "kypsyminen", sen bulkkirakenteen muodostuminen).

Nukleiinihappojen transkriptio

Kaikki proteiinisynteesi solussa suoritetaan ribosomien avulla, ja tiedot molekyyleistä sisältyvät nukleiiniin tai DNA:han). Se sijaitsee geeneissä: jokainen geeni on tietty proteiini. Geenit sisältävät tietoa uuden proteiinin aminohapposekvenssistä. DNA:n tapauksessa geneettisen koodin poistaminen suoritetaan seuraavasti:

• nukleiinihappokohdan vapautuminen histoneista alkaa, despiralisaatio tapahtuu;
• DNA-polymeraasi kaksinkertaistaa sen DNA-osan, joka säilyttää proteiinin geenin;
• kaksoisosio on lähetti-RNA-prekursori, jota entsyymit prosessoivat ei-koodaavien inserttien poistamiseksi (sen perusteella syntetisoidaan mRNA:ta).

Lähetti-RNA:n perusteella syntetisoidaan mRNA. Se on jo matriisi, jonka jälkeen proteiinisynteesi solussa tapahtuu ribosomeissa (karkeassa endoplasmisessa retikulumissa).

Ribosomaalisen proteiinisynteesi

Viesti-RNA:lla on kaksi päätä, jotka on järjestetty muotoon 3`-5`. Proteiinien lukeminen ja synteesi ribosomeissa alkaa 5'-päästä ja jatkuu introniin, alueelle, joka ei koodaa mitään aminohapoista. Se tapahtuu näin:

• lähetti-RNA on "kiinnitetty" ribosomiin, kiinnittää ensimmäisen aminohapon;
• ribosomi siirtyy lähetti-RNA:ta pitkin yhden kodonin verran;
• siirto-RNA tarjoaa halutun (annetun mRNA-kodonin koodaaman) alfa-aminohapon;
• aminohappo liittyy lähtöaminohappoon muodostaen dipeptidin;
• sitten mRNA siirtyy jälleen yhdellä kodonilla, alfa-aminohappo tuodaan esiin ja kiinnitetään kasvavaan peptidiketjuun.

Kun ribosomi saavuttaa intronin (ei-koodaava insertti), lähetti-RNA yksinkertaisesti liikkuu eteenpäin. Sitten lähetti-RNA:n edetessä ribosomi saavuttaa jälleen eksonin - kohdan, jonka nukleotidisekvenssi vastaa tiettyä aminohappoa.

Tästä pisteestä proteiinimonomeerien lisääminen ketjuun alkaa uudelleen. Prosessi jatkuu, kunnes seuraava introni ilmestyy tai stop-kodoni. Jälkimmäinen pysäyttää polypeptidiketjun synteesin, minkä jälkeen sen katsotaan päättyneen ja molekyylin synteettisen (posttranslationaalisen) modifikaation vaihe alkaa.

Käännöksen jälkeinen muokkaus

Translaation jälkeen proteiinisynteesi tapahtuu sileissä vesisäiliöissä, joissa on pieni määrä ribosomeja. Joissakin soluissa ne voivat puuttua kokonaan RES:stä. Tällaisia ​​alueita tarvitaan muodostamaan ensin toissijainen, sitten tertiäärinen tai ohjelmoitu kvaternäärinen rakenne.

Kaikki proteiinisynteesi solussa tapahtuu kuluttamalla valtavasti ATP-energiaa. Siksi kaikkia muita biologisia prosesseja tarvitaan proteiinibiosynteesin ylläpitämiseksi. Lisäksi osa energiasta tarvitaan proteiinien siirtoon solussa aktiivisella kuljetuksella.

Monet proteiineista siirretään solun paikasta toiseen modifiointia varten. Erityisesti translaation jälkeinen proteiinisynteesi tapahtuu Golgi-kompleksissa, jossa hiilihydraatti- tai lipididomeeni on kiinnittynyt tietyn rakenteen omaavaan polypeptidiin.