Farklı hücre tiplerindeki protein miktarı. Proteinler nelerdir. Proteinler: genel bir kavram

Protein, insan vücudundaki hücrelerin büyümesi ve yenilenmesi için gerekli olan bitki veya hayvan kaynaklı organik bir besindir. Dokuların yapı malzemesi rolünü oynar, kaslarda, iç organlarda, kemiklerde ve deride bulunur. Protein tüm organizmanın çalışmasını düzenler, ona faydalı maddeler sağlar.

Bir protein, kovalent bir peptit bağı ile birbirine bağlanan farklı amino asit zincirlerinden oluşur. Ortaya çıkan oluşumlar, farklı uzunluk ve şekillere sahip makromoleküller oluşturur. Doğada, sınırsız çeşitlilikte bileşiklerin oluşturulduğu yaklaşık 80 amino asit vardır.

Oluşan makromoleküllerin bileşimi çoğunlukla karbon, hidrojen, oksijen, azot gibi kimyasal elementleri içerir. Daha az sıklıkla - kükürt ve fosfor. Her tür protein bileşiğinin kendine özgü bir yapısı vardır. Maddenin bileşimini, şeklini, bileşenler arasındaki bağları yargılamak için kullanılabilir.

protein yapısı	Tanım
Öncelik	Zincirdeki amino asitlerin bağlantısının bileşimini ve sırasını belirler.
İkincil	Polipeptit zincirinin uzaysal şekli, hidrojen bağlarının oluşumu nedeniyle bükülme şeklini gösterir. Hem bir zincir içinde hem de diğer zincirler arasında meydana gelebilirler.
üçüncül	Disülfid köprüleri tarafından oluşturulan ve tutulan üç boyutlu bükülmüş bir sarmaldır.
Kuvaterner	Böyle bir bağlantı, hidrojen veya iyonik bağlarla birbirine bağlanan birkaç peptit zincirini içerebilir.

Doğal olarak oluşan tüm proteinlerin özellikleri, birincil yapılarına bağlıdır. Bireyseldir, kalıtsal bilgileri taşır ve nesiller boyu korunur.

Protein nasıldır?

Proteinin insan vücudundaki rolü, metabolik ve fizyolojik süreçleri düzenlemek, vücudun bağışıklık sistemini korumak, organların büyümesini ve gelişmesini sağlamak ve hücreleri restore etmektir.

22 amino asit insan protein sentezinde rol oynar. Bunlardan 12 adet. Bunlar vücutta sentezlenebilen esansiyel olmayan amino asitlerdir.

Kalan 10 adet. elzemdirler, sadece yiyeceklerden elde edilebilirler. Yetersiz miktarda bir kişi tükenme, bağışıklıkta azalma ve hormonal seviyelerde bir değişiklik yaşayabilir.

Tüm protein bileşikleri 2 büyük gruba ayrılır:

• Komple proteinler, tüm gerekli amino asitleri içeren bileşiklerdir.
• Eksik proteinlerin bileşimi, içlerindeki tüm temel amino asitlerin eksik içeriği ile karakterize edilir.

Bir proteinin değeri, bileşenlerine bağlıdır. İçerdiği daha eksiksiz proteinler, daha fazla fayda sağlayacaktır.

Proteinin vücuttaki görevleri

Sentez sonucunda elde edilen tüm protein bileşikleri birkaç gruba ayrılabilir. Her biri vücudun işleyişini düzenleyen kendi özel işlevlerini yerine getirir.

katalitik fonksiyon

Proteinlerin gerçekleştirdiği ana görevlerden biri katalitik işlevdir. Enzim adı verilen biyolojik katalizörlerin etkisi ile canlı bir hücrede meydana gelen kimyasal reaksiyonların hızı kat kat artar.

Proteinin insan vücudundaki rolü fazla tahmin edilemez. Vücut için, özellikle katalitik hayati işlevleri yerine getirir.

Enzimler en büyük protein sınıfıdır, sayıları 2000'den fazladır. Vücudun tüm metabolik süreçlerini sağlarlar.

yapısal fonksiyon

Belirli bir protein grubu, yapısal bir işlevin yerine getirilmesinde rol oynar. Hücresel ve hücre dışı yapıların oluşumunda yer alırlar, dokuların gücünü ve elastikiyetini sağlarlar.

Bu proteinler:

• Tırnaklarda, insan saçında bulunan keratin.
• Bağ ve kemik dokusunun temeli olan kolajen.
• Elastin, bağların bir bileşenidir.

koruyucu fonksiyon

Protein, bir kişiyi vücuda giren virüslerden, bakterilerden, toksinlerden koruma yeteneğine sahiptir. Bu tür bileşiklerin rolü, bağışıklık sistemi tarafından sentezlenen antikorlar tarafından gerçekleştirilir. Antijen adı verilen yabancı maddeleri bağlar ve etkilerini nötralize ederler.

Proteinlerin bir başka koruyucu etkisi, bazı gruplarının kanın pıhtılaşması yeteneğinde kendini gösterir. Fibrinojen ve trombinin etkisinin bir sonucu olarak, bir kişiyi kan kaybından koruyan bir pıhtı oluşur.

düzenleyici işlev

Düzenleyici işlevden ayrı bir protein bileşikleri sınıfı sorumludur. Bu yöndeki proteinler metabolizmayı, hücre hareketini, gelişimini ve modifikasyonunu kontrol eder.

Bu, enzimlerin hareketliliğinden veya diğer maddelerle birleştirilmesinden kaynaklanmaktadır. Bu tür bileşiklerin örnekleri şunlardır: glukagon, tiroksin, somatotropin.

sinyal fonksiyonu

Bileşiklerin sinyal işlevi, vücudun hücreleri veya organları arasında çeşitli sinyalleri ileten belirli bir protein grubunun çalışmasına dayanır. Vücutta meydana gelen ana süreçlerin düzenlenmesine katkıda bulunurlar. Örneğin, gibi bir madde İnsülin kanda gerekli glikoz seviyesini sağlar.

Hücrelerin birbirleriyle etkileşimi, sinyal protein bileşikleri yardımıyla gerçekleşir. Bunlar sitokinler ve büyüme faktörleridir.

taşıma işlevi

Bu tip protein, maddelerin hücre zarlarından bir yerden diğerine taşınmasında aktif olarak yer alır. Örneğin, kırmızı kan hücrelerinin bir parçası olan hemoglobin, akciğerlerden vücudun diğer organlarına oksijen taşır ve onlardan karbondioksiti geri gönderir.

Protein lipoprotein karaciğerden yağları taşır, insülin glikozu dokulara taşır ve miyoglobin kaslarda bir oksijen kaynağı oluşturur.

Yedek (yedek) işlevi

Normalde protein vücutta birikmez. İstisnalar, bu tür bileşiklerdir: yumurtada bulunan albümin ve keçi sütünde bulunan kazein. Ayrıca, hemoglobinin parçalanması sırasında demir, proteinle birlikte rezervde de birikebilen karmaşık bir bileşik oluşturur.

alıcı işlevi

Bu tip protein sitoplazmada veya reseptör zarlarında bulunur. Dış uyaranlardan kaynaklanan sinyalleri hücreye alabilir, geciktirebilir, iletebilirler.

Bu tür bileşiklerin örnekleri şunlardır:

• opsin;
• fitokrom;
• protein kinaz.

Motor (motor) işlevi

Bazı protein türleri vücuda hareket etme yeteneği sağlar. Diğer önemli görevleri ise hücrelerin ve hücre altı parçacıkların şeklini değiştirmektir. Motor fonksiyonundan sorumlu ana bileşikler aktinler ve miyozinlerdir.

Çalışmalarının bir sonucu olarak, vücudun tüm kaslarının kasılması ve gevşemesi, iç organların hareketi vardır.

İnsan vücudundaki protein normları

Proteinin insan vücudundaki rolü, vücudun hücrelerine gerekli besinleri sağlamak için gereklidir. Tam protein içeren gıdaların yetersiz tüketimi, vücudun temel hayati fonksiyonlarının ihlaline yol açabilir.

Yiyeceklerde tüketilen protein miktarı, sağlık durumuna, kişinin yaşına, aktivitesine bağlıdır. Bu maddeye bireysel hoşgörüsüzlük vakaları bilinmektedir.

Yetişkinler için

Protein vücutta birikemeyeceğinden ve fazlası zararlı olabileceğinden her gün belirli bir miktar proteine ​​ihtiyaç vardır. Bunu yapmak için günlük protein alım oranını bilmeniz gerekir.

Farklı ülkelerden bilim adamları, günlük protein alımının optimal miktarını belirlemek için araştırmalar yürütüyor. Bu rakamlar tutarsız. Rus beslenme uzmanları, 1 kg insan ağırlığı başına 1.0 - 1.2 g tüketilmesini tavsiye ediyor. Amerikalı doktorlar bu rakamı 1 kg ağırlık başına 1,6 g'a çıkarır.

Ortalamaları kullanmak en iyisidir. Bu durumda, yerleşik bir yaşam tarzına öncülük eden bir yetişkin, 1 kg vücut ağırlığı başına günde 1.2-1.3 g proteine ​​ihtiyaç duyar. Bir kişi 80 kg ağırlığındaysa, günde yaklaşık 100 gr protein tüketmelidir. Fiziksel emekle uğraşan kişilerin protein alım oranını 1 kg ağırlık başına 1,5 gr'a çıkarmaları gerekir.

Çocuklar için

Çocukların uygun gelişme ve büyüme için proteine ​​ihtiyaçları vardır, bu nedenle buna olan ihtiyaç bir yetişkininkinden çok daha fazladır. En erken yaşta, günlük protein alımı 1 kg ağırlık başına 3 ila 4 g arasındadır. Okul çağındaki çocuklar için bu oran biraz azalır, günde 1 kg vücut ağırlığı başına 2 ila 3 g protein arasında değişir.

Yüksek dereceli proteinler açısından zengin süt ürünleri özellikle çocuklar için faydalıdır. İyi sindirilirler ve genç bir organizma tarafından kolayca emilirler.

Kilo verirken

Birçok iyi bilinen diyet, protein beslenmesine dayanmaktadır. Kilo vermek isteyen kişilerin diyetlerine daha fazla protein içeren gıdaları dahil etmeleri gerekir. Günlük protein alımı, 1 kg insan ağırlığı başına 1.5 g'a yükseltilmelidir.

Sağlık sorunları için

Düşük protein alımı olan kişilerde birçok sağlık sorunu ortaya çıkmaktadır. Bazen, refahınızı iyileştirmek için, bir kişinin diyetini dengelemesi, diyetine daha fazla proteinli gıdaları dahil etmesi yeterlidir.

Beslenme uzmanları, bir hastalığı olan insanlar için ne kadar protein tüketilmesi gerektiği konusunda hemfikir değiller. Karaciğer ve böbrek hastalıklarında, üzerlerindeki yükü azaltmak için uzmanlar protein alımını 1 kg ağırlık başına 0,7 g'a düşürmeyi önerir. Her durumda, hasta için gerekli diyet, ilgili hekim tarafından ayrı ayrı reçete edilmelidir.

Sporcular için

Spor yapan kişiler, vücutta kas inşa etmek ve gücü artırmak için büyük miktarda protein gerektirir. Onlar için günlük protein alım oranı, 1 kg vücut ağırlığı başına 2 ila 2.5 g arasında olmalıdır.

Bazı güç sporlarında, çok günlük bisiklet yarışlarında norm, 1 kg ağırlık başına 3 - 3,2 g proteine ​​yükseltilebilir.

Vücuttaki protein eksikliğinin belirtileri ve nedenleri

Çoğu zaman, vücuttaki protein eksikliğinin ana nedeni, yanlış insan beslenmesi, yetersiz içeriğe sahip gıdaların kullanılmasıdır. Bu durumda, vücut yeni bileşikler oluşturmak için gereken amino asitlerden yoksundur. Kendi rezervlerini harcamaya başlar, onları kas dokusundan alır.

Bir kişinin protein "açlığının" bir başka nedeni, artan protein yıkımı ile ilişkili ciddi hastalıklar olabilir. Bunlar: ağır bulaşıcı hastalıklar, kalıtsal metabolik bozukluklar, yanıklar, böbrek patolojisidir. Hafif protein eksikliği formları genellikle semptomsuz olarak düzelir.

Daha ciddi vakalarda, aşağıdaki belirtiler ortaya çıkar:

• Kişi sık sık soğuk algınlığına yatkın hale gelir.
• Cilde verilen herhangi bir hasar kötü iyileşir: kesikler, sıyrıklar.
• Bir kişi genellikle kaslarda ve eklemlerde zayıflık, uyuşukluk, ağrı yaşar.
• Protein eksikliği nedeniyle kan şekerinde sıçramalar mümkündür. Sonuç olarak, bir kişi sürekli bir açlık hissi yaşar.
• Tırnakların ve saçın kötü durumu.
• Bacaklarda şişlik olabilir.

Yukarıdaki rahatsızlık belirtilerinden herhangi birine sahipseniz, doğru teşhisi koyabilmesi ve tedaviyi reçete edebilmesi için bir doktora danışmalısınız.

Vücuttaki aşırı proteinin belirtileri ve nedenleri

Proteinin insan vücudundaki rolü, hücrelerin hayati aktivitesini sağlayan temel fizyolojik süreçlerin organizasyonunda ifade edilir. Bu bileşik, tüm gıda ürünlerinin temel bir bileşenidir.

Genellikle, aşırı protein bolluğu ile ilgili problemler, eksikliğinden çok daha az yaygındır. Ancak içeriği yüksek olan çok miktarda yiyecek yerken, bir kişi protein zehirlenmesi yaşayabilir.

Gıdalardan alınan fazla protein, karaciğerde böbrekler tarafından vücuttan atılan glikoz ve üreye dönüştürülür. Büyük miktarda uzun süreli kullanımı ile vücutta olumsuz değişiklikler meydana gelebilir: metabolik bozukluklar, osteoporoz, karaciğer ve böbrek hastalıkları.

Ayrıca, aşırı proteinin nedeni doğuştan veya edinilmiş insan hastalıkları olabilir. Bu durumlarda vücut, uzun bir süre içinde yavaş yavaş biriken belirli protein sınıflarını parçalayamaz.

Vücuttaki aşırı protein belirtileri şunlardır:

• Sürekli susuzluk hissi.
• Olası sindirim sorunları (kabızlık, şişkinlik, ishal).
• Ruh hali değişiyor ve kendini iyi hissetmiyor.
• Olası kilo alımı.
• Ağız kokusu.
• Vücudun hormonal yetmezliği.

Protein testleri, muayene türleri

Doğru tanıyı koymak için doktor, hastanın gerekli testlerden geçmesi için bir randevu yazar. Herhangi bir göstergenin normundan sapma ile vücuttaki mevcut problemler yargılanabilir.

Bunlardan en yaygın olanı, içeriğinin vücuttaki seviyesini inceleyen ve tespit eden protein testleridir. Bunun için malzeme genellikle kan ve idrardır.

biyokimya

Biyokimyasal bir kan testi, içindeki albümin ve C-reaktif protein içeriğini belirlemenizi sağlar. Elde edilen sonuç böbreklerin, karaciğerin, pankreasın işleyişi ve vücuttaki metabolik süreçler hakkında bilgi verir.

Kandaki normal toplam protein miktarı 6 - 8.3 g/dl'dir. Gerekirse, doktor hangi proteinin norm dışı olduğunu bulmak için ek testler önerebilir. Yüksek protein dehidrasyon belirtisi olabilir. Düşük bir toplam protein, karaciğer veya böbrek hastalığının bir göstergesi olabilir.

basit idrar tahlili

Genel bir idrar testi, içindeki protein içeriğini belirler. Böyle bir çalışma için sabah idrar kısmı kullanılır. Sağlıklı bir kişinin idrarında protein olmamalıdır. Küçük içeriğine izin verilir - 0.033 g / l'ye kadar.

Bu göstergenin aşılması, organizmalarda meydana gelen inflamatuar süreçleri gösterir. Ayrıca kronik böbrek hastalığının bir işareti olabilir.

İdrar analizi

İdrardaki toplam protein analizi daha ayrıntılıdır ve hastanın hastalığının derecesini değerlendirmenize olanak tanır. Bu yöntem, basit analizle tespit edilmeyen düşük moleküler ağırlıklı ve spesifik proteinleri tespit eder. İdrarda çok miktarda protein kaybı vücudun dış ve iç ödemine yol açar ve böbrek yetmezliğinin bir işareti olabilir.

Bu araştırma yöntemi ile hastanın gün içinde topladığı günlük idrar kullanılır. Buzdolabında +2 ila +8 derece arasında saklanmalıdır.

Protein Eksikliği Tedavisi

Bir hastada protein eksikliğinin tedavisi mutlaka bir doktor gözetiminde gerçekleştirilir.

Genellikle aynı anda iki yöne gider:

1. Vücutta gerekli miktarda proteinin yenilenmesi, metabolizmasının normalleşmesi. Bunu yapmak için protein açısından zengin bir diyet izlemelisiniz.
2. Hastalığın kendisinin tıbbi tedavisi.

Fazla proteini tedavi etmek

Fazla proteini tedavi etmek için öncelikle protein içeriği yüksek gıdaların tüketimini azaltarak diyetinizi ayarlamanız gerekir. Fazla protein vücudun asit-baz dengesini bozduğu için potasyumdan zengin sebze ve meyveler yemelisiniz: patates, kayısı, şeftali, üzüm, kuru erik.

Bu gıdalar vücudu alkalize eder ve pH'ı eski haline getirir.

Ek olarak, doktor enzim içeren ilaçlar reçete eder. Vücut tarafından biriken protein bileşiklerinin parçalanmasına yardımcı olurlar.

Hayvansal Protein Kaynakları

Proteinin insan vücudundaki rolü yeri doldurulamaz, çünkü vücuda besin, enerji veren ve hücre yenilenmesinde yer alan ana maddedir. Bu bileşik, bir kişinin hastalıklara direnmesine, aktif bir yaşam tarzı sürmesine yardımcı olur.

Tam proteinin ana kaynağı hayvansal kaynaklı besinlerdir. Bunlardan biri süt. 100 g içecek, bir kişi için gerekli olan doğru amino asit kombinasyonunu içeren yaklaşık 3 g önemli bir protein içerir.

Birçok süt ürünü, karaciğerin normal işleyişini sağlayan bir amino asit olan metiyonin içerir. Az yağlı süzme peynirde çok fazla protein bulunur. 100 g üründe yaklaşık 18 g protein vardır. Et, yüksek bir tam protein içeriğine sahiptir. Çeşide göre 100 gr üründe 20 gr ile 30 gr arasındadır.

Balık ve deniz ürünlerinin protein değeri etten daha düşük değildir. Bu, ürünün sindirimini kolaylaştırır. Proteinin çoğu ton balığı, halibutta bulunur: 100 g ürün başına 20 g ila 28 g arasındadır Yumurtalar değerli bir amino asit bileşimine sahiptir. Bir tavuk yumurtası yaklaşık 12 g protein içerir ve yumurta sarısında proteinden 2 kat daha fazladır.

Bitki protein kaynakları

İnsan beslenmesindeki ek protein kaynakları şunlardır: baklagiller, sebzeler, meyveler, kuruyemişler. Tam protein içeren tek bitki soyadır. Vejeteryanlar veya sağlıklı bir yaşam tarzına öncülük eden insanlar tarafından düzenli olarak yenir.

Temel bitki besinleri ve protein içerikleri:

Ürün	Protein içeriği, g - 100 g ürün başına
Soya	35 – 40
mercimek	24
kabak çekirdeği	20
Fındık	20 – 25
soya peyniri	20
Soya sütü	3
Bezelye	5
Brokoli	3
Ispanak	3
kakao tozu	24
kurutulmuş meyveler	3 – 5
karabuğday	10 – 12
Fasulye	6 – 10

Vücut için uygun protein beslenmesi

Dengeli bir diyet için, vücudun tüm iç sistemlerini koruyan bir kişinin yeterli miktarda protein, yağ ve karbonhidrat alması gerekir. Bileşenlerden birinin diyetten tamamen çıkarılması, geri dönüşü olmayan süreçlere yol açabilir.

Doğru beslenme için, beslenme uzmanları aşağıdaki madde oranına uymaya teşvik edilir: proteinler günlük diyetin yaklaşık% 30'unu, yağlar -% 30, karbonhidratlar -% 40'ını oluşturmalıdır. Aynı zamanda günlük protein alımının yaklaşık %60'ının tam proteinler olması arzu edilir.

Gerekli protein miktarını hesaplarken, ısıl işlem sırasında bir kısmının tahrip olduğu dikkate alınmalıdır. Bitkisel ürünlerde, proteinler vücut tarafından% 60 ve hayvansal -% 90'a kadar emilir.

Kas büyümesi için protein beslenmesinin özellikleri

Herhangi bir yoğun sporda vücudun kas kütlesinin artması, vücudun dayanıklılığının artması önemlidir. Bu, protein içeriği yüksek gıdaların tüketildiği yoğun eğitim ve özel beslenme ile sağlanır.

Protein beslenme menüsünün bir doktor veya sporcu antrenörü tarafından derlenmesi en iyisidir. Protein diyetini, kalori, karbonhidrat ve yağ miktarını doğru hesaplamak önemlidir.

Bir sporcunun protein diyeti şunları içermelidir: az yağlı süt ürünleri, yağsız et, haşlanmış yumurta akı, az yağlı deniz balığı. Yiyecekler kesirli olmalıdır - günde 5 kez. Yoğun bir antrenmandan sonra, bir protein içeceği almanız önerilir.

Kas kütlesi kazanma döneminde biyolojik maddelerin yüzdesi şu şekildedir: %70 - protein, %30 - yağlar ve karbonhidratlar. Protein diyetinin maksimum süresi 1 ayı geçmemelidir. Bu süreden daha uzun süre kullanılması vücuda zarar verebilir.

Kilo vermek isteyen protein beslenmesinin özellikleri

Proteinli yiyecekler, karbonhidratlı yiyeceklere kıyasla daha düşük bir glisemik indekse sahiptir, bu da kan şekerini düşürmeye ve büyük miktarlarda insülin salgılamaya yardımcı olur. Tüketildiğinde, vücut sindirim için daha fazla zaman harcar. Sonuç olarak, bir kişi artık aç hissetmiyor, iştahı azalıyor, çeşitli atıştırmalıklar için can atıyor.

Protein açısından zengin yiyecekler yerken, bir kişinin metabolizması gelişir. Aynı zamanda vücut, kas kütlesini korumak ve beslemek için harcanan kaloriyi daha fazla tüketir. Bütün bunlar kilo kaybına yol açar.

Günlük beslenmede kademeli kilo kaybı için kullanılan maddelerin şu oranlarına uyulmalıdır: proteinler %50, yağlar - %30, karbonhidratlar - %20 olmalıdır. Saat 18:00'den sonra sadece proteinli ürünlerin tüketilmesi tavsiye edilir.

Proteinin insan vücudunda oynadığı rol göz ardı edilemez. Eksikliği sağlık sorunlarına, aktivite ve canlılığın azalmasına neden olur. Fazla protein de insanlar için zararlıdır. Bunun olmasını önlemek için, vücuda gerekli tüm maddelerin sağlanacağı optimal diyeti seçmek önemlidir.

Makale biçimlendirme: Lozinsky Oleg

Proteinin insan vücudundaki rolü hakkında video

Protein vücudu nasıl etkiler? Ne kadar protein yemeli:

makalenin içeriği

PROTEİNLER (Madde 1)- her canlı organizmada bulunan bir biyolojik polimer sınıfı. Proteinlerin katılımıyla, vücudun hayati aktivitesini sağlayan ana süreçler gerçekleşir: solunum, sindirim, kas kasılması, sinir uyarılarının iletimi. Canlıların kemik dokusu, deri, saç, boynuz oluşumları proteinlerden oluşur. Çoğu memeli için organizmanın büyümesi ve gelişmesi, besin bileşeni olarak protein içeren ürünler sayesinde gerçekleşir. Proteinlerin vücuttaki rolü ve buna bağlı olarak yapıları çok çeşitlidir.

Proteinlerin bileşimi.

Tüm proteinler, zincirleri amino asit parçalarından birleştirilen polimerlerdir. Amino asitler, bileşimlerinde (adına göre) bir NH2 amino grubu ve bir organik asit, yani. karboksil, COOH grubu. Mevcut amino asitlerin tüm çeşitliliğinden (teorik olarak, olası amino asitlerin sayısı sınırsızdır), yalnızca amino grubu ile karboksil grubu arasında yalnızca bir karbon atomuna sahip olanlar protein oluşumuna katılır. Genel olarak, proteinlerin oluşumunda yer alan amino asitler şu formülle temsil edilebilir: H2N–CH(R)–COOH. Karbon atomuna bağlı R grubu (amino ve karboksil grupları arasındaki) proteinleri oluşturan amino asitler arasındaki farkı belirler. Bu grup sadece karbon ve hidrojen atomlarından oluşabilir, ancak daha sıklıkla C ve H'ye ek olarak çeşitli fonksiyonel (daha fazla dönüşüm yapabilen) gruplar içerir, örneğin HO-, H2N-, vb. R \u003d H olduğunda seçenek.

Canlıların organizmaları 100'den fazla farklı amino asit içerir, ancak hepsi proteinlerin yapımında kullanılmaz, ancak "temel" olarak adlandırılan sadece 20 tanesi kullanılır. Masada. 1 adlarını (isimlerin çoğu tarihsel olarak geliştirilmiştir), yapısal formülü ve yaygın olarak kullanılan kısaltmayı gösterir. Tüm yapısal formüller, amino asidin ana parçası sağda olacak şekilde tabloda düzenlenmiştir.

Tablo 1. PROTEİNLERİN OLUŞTURULMASINA KATILAN AMİNO ASİTLER

İsim	Yapı	atama
glisin		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		MİL
lösin		LEI
izolösin		ILE
SERİN		SER
treonin		TRE
SİSTEİN		BDT
metionin		TANIŞMAK
LİZİN		LIZ
arjinin		AWG
ASPARAGİK ASİT		ASN
ASPARAGİN		ASN
GLUTAMİK ASİT		GLU
glutamin		GLN
fenilalanin		Saç kurutma makinesi
tirozin		TIR
triptofan		ÜÇ
HİSTİDİN		CBS
PROLINE		profesyonel
Uluslararası uygulamada, Latince üç harfli veya bir harfli kısaltmalar kullanılarak listelenen amino asitlerin kısaltılmış tanımı, örneğin glisin - Gly veya G, alanin - Ala veya A olarak kabul edilir.

Bu yirmi amino asitten (Tablo 1) sadece prolin, siklik fragmanın bir parçası olduğu için COOH karboksil grubunun yanında bir NH grubu (NH2 yerine) içerir.

Tabloya gri bir arka plan üzerine yerleştirilen sekiz amino asit (valin, lösin, izolösin, treonin, metionin, lisin, fenilalanin ve triptofan), vücudun normal büyüme ve gelişme için sürekli olarak protein gıdaları alması gerektiğinden, temel olarak adlandırılır.

Amino asitlerin ardışık bağlanması sonucu bir protein molekülü oluşurken, bir asidin karboksil grubu komşu molekülün amino grubu ile etkileşir, bunun sonucunda bir –CO–NH– peptit bağı oluşur ve bir su molekül serbest bırakılır. Şek. 1 alanin, valin ve glisinin seri bağlantısını gösterir.

Pirinç. 1 AMİNO ASİTLERİN SERİ BAĞLANTISI Bir protein molekülünün oluşumu sırasında. Terminal amino grubu H2N'den terminal karboksil grubu COOH'ye giden yol, polimer zincirinin ana yönü olarak seçilmiştir.

Bir protein molekülünün yapısını kompakt bir şekilde tanımlamak için, polimer zincirinin oluşumunda yer alan amino asitlerin kısaltmaları (Tablo 1, üçüncü sütun) kullanılır. Şekilde gösterilen molekülün fragmanı. 1 şu şekilde yazılır: H2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Protein molekülleri 50 ila 1500 amino asit kalıntısı içerir (daha kısa zincirlere polipeptitler denir). Bir proteinin bireyselliği, polimer zincirini oluşturan amino asitler grubu ve daha az önemli olmayan, zincir boyunca değişim sırasına göre belirlenir. Örneğin, insülin molekülü 51 amino asit kalıntısından (en kısa zincirli proteinlerden biridir) ve birbirine bağlı eşit olmayan uzunlukta iki paralel zincirden oluşur. Amino asit fragmanlarının dizisi, Şek. 2.

Pirinç. 2 İNSÜLİN MOLEKÜLÜ 51 amino asit kalıntısından oluşturulan, aynı amino asitlerin fragmanları karşılık gelen arka plan rengiyle işaretlenmiştir. Zincirde bulunan sistein amino asit kalıntıları (kısaltılmış isim CIS), iki polimer molekülünü birbirine bağlayan veya bir zincir içinde köprüler oluşturan disülfid köprüleri -S-S- oluşturur.

Amino asit sisteininin molekülleri (Tablo 1), birbirleriyle etkileşime giren ve -S-S- disülfid köprüleri oluşturan reaktif sülfhidrit grupları -SH içerir. Sisteinin protein dünyasındaki rolü özeldir, katılımıyla polimerik protein molekülleri arasında çapraz bağlar oluşur.

Amino asitlerin bir polimer zincirine kombinasyonu, canlı bir organizmada nükleik asitlerin kontrolü altında meydana gelir, katı bir montaj düzeni sağlayan ve polimer molekülünün sabit uzunluğunu düzenleyen onlardır ( santimetre. NÜKLEİK ASİTLER).

Proteinlerin yapısı.

Değişen amino asit kalıntıları şeklinde sunulan protein molekülünün bileşimine (Şekil 2) proteinin birincil yapısı denir. Polimer zincirinde bulunan HN imino grupları ile CO karbonil grupları arasında hidrojen bağları oluşur ( santimetre. HİDROJEN BAĞI), sonuç olarak, protein molekülü ikincil yapı adı verilen belirli bir uzaysal şekil alır. En yaygın olanı, proteinlerdeki iki tip ikincil yapıdır.

α-sarmal adı verilen ilk seçenek, bir polimer molekülü içindeki hidrojen bağları kullanılarak gerçekleştirilir. Molekülün bağ uzunlukları ve bağ açıları tarafından belirlenen geometrik parametreleri, aralarında iki peptid parçası H-N-C=O bulunan H-N ve C=O grupları için hidrojen bağlarının oluşumu mümkün olacak şekildedir (Şekil 3) .

Şekil l'de gösterilen polipeptit zincirinin bileşimi. 3 kısaltılmış olarak aşağıdaki gibi yazılır:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Hidrojen bağlarının büzülme etkisinin bir sonucu olarak, molekül bir sarmal şeklini alır - sözde a-sarmal, polimer zincirini oluşturan atomlardan geçen kavisli sarmal bir şerit olarak tasvir edilir (Şekil 4).

Pirinç. 4 PROTEİN MOLEKÜLÜNÜN 3B MODELİα-sarmal şeklindedir. Hidrojen bağları yeşil noktalı çizgilerle gösterilmiştir. Spiralin silindirik şekli belirli bir dönüş açısında görülebilir (hidrojen atomları şekilde gösterilmemiştir). Tek tek atomların rengi, karbon atomları için siyah, nitrojen için mavi, oksijen için kırmızı ve kükürt için sarı öneren uluslararası kurallara göre verilmiştir (şekilde gösterilmeyen hidrojen atomları için beyaz renk önerilir, bu durumda koyu bir arka plan üzerinde gösterilen tüm yapı).

İkincil yapının β-yapısı olarak adlandırılan başka bir varyantı da hidrojen bağlarının katılımıyla oluşturulur, fark, paralel olarak yerleştirilmiş iki veya daha fazla polimer zincirinin H-N ve C=O gruplarının etkileşime girmesidir. Polipeptit zincirinin bir yönü olduğundan (Şekil 1), zincirlerin yönü aynı olduğunda (paralel β yapısı, Şekil 5) veya zıt olduklarında (antiparalel β yapısı, Şekil 6) varyantlar mümkündür. .

Çeşitli bileşimlerin polimer zincirleri β yapısının oluşumuna katılabilirken, polimer zincirini (Ph, CH2OH, vb.) çevreleyen organik gruplar çoğu durumda ikincil bir rol oynar, H-N ve C'nin karşılıklı düzenlenmesi =O grupları belirleyicidir. H-N ve C=O grupları polimer zincirine göre farklı yönlere yönlendirildiğinden (şekilde yukarı ve aşağı), üç veya daha fazla zincirin aynı anda etkileşimi mümkün olur.

Şekil 1'deki ilk polipeptit zincirinin bileşimi. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

İkinci ve üçüncü zincirin bileşimi:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Şekil l'de gösterilen polipeptit zincirlerinin bileşimi. 6, Şekildeki ile aynı. Şekil 5'te, fark, ikinci zincirin (Şekil 5'e kıyasla) zıt yöne sahip olmasıdır.

Belirli bir bölümdeki zincir parçası 180° döndürüldüğünde, bir molekül içinde bir β yapısı oluşturmak mümkündür, bu durumda bir molekülün iki dalı zıt yöne sahiptir, sonuç olarak bir antiparaleldir. β yapısı oluşur (Şekil 7).

Şekil l'de gösterilen yapı. Şekil 7'de gösterilen düz bir görüntüde 7 8 üç boyutlu bir model şeklinde. β yapısının bölümleri genellikle polimer zincirini oluşturan atomlardan geçen düz dalgalı bir şerit ile basitleştirilmiş bir şekilde gösterilir.

Birçok proteinin yapısında, a sarmalının bölümleri ve şerit benzeri β yapılarının yanı sıra tek polipeptit zincirleri değişir. Polimer zincirindeki karşılıklı düzenlemeleri ve değişimleri, proteinin üçüncül yapısı olarak adlandırılır.

Proteinlerin yapısını tasvir etmeye yönelik yöntemler, bir örnek olarak bitki proteini crambin kullanılarak aşağıda gösterilmiştir. Genellikle yüzlerce amino asit parçası içeren yapısal protein formülleri karmaşık, hantal ve anlaşılması zordur, bu nedenle bazen basitleştirilmiş yapısal formüller kullanılır - kimyasal elementlerin sembolleri olmadan (Şekil 9, seçenek A), ancak aynı zamanda uluslararası kurallara uygun olarak değerlik vuruşlarının rengini korurlar (Şekil 4). Bu durumda, formül düz bir şekilde değil, molekülün gerçek yapısına karşılık gelen uzamsal bir görüntüde sunulur. Bu yöntem, örneğin disülfid köprüleri (insülin'dekine benzer, Şekil 2), zincirin yan çerçevesindeki fenil grupları vb. arasında ayrım yapmayı mümkün kılar. Moleküllerin üç boyutlu modeller biçimindeki görüntüsü (çubuklarla bağlanan toplar) biraz daha nettir (Şekil 9, B seçeneği). Bununla birlikte, her iki yöntem de üçüncül yapının gösterilmesine izin vermez, bu nedenle Amerikalı biyofizikçi Jane Richardson, α-yapıları spiral olarak bükülmüş şeritler (bkz. Şekil 4), β-yapıları düz dalgalı şeritler (Şekil 8) olarak temsil etmeyi ve bağlantı kurmayı önerdi. tek zincirler - ince demetler halinde, her yapı tipinin kendi rengi vardır. Bir proteinin üçüncül yapısını gösteren bu yöntem artık yaygın olarak kullanılmaktadır (Şekil 9, varyant B). Bazen, daha fazla bilgi içeriği için üçüncül bir yapı ve basitleştirilmiş bir yapısal formül birlikte gösterilir (Şekil 9, varyant D). Richardson tarafından önerilen yöntemin modifikasyonları da vardır: α-helisler silindir olarak gösterilir ve β-yapıları zincirin yönünü gösteren düz oklar şeklindedir (Şekil 9, seçenek E). Daha az yaygın olan, tüm molekülün bir demet olarak gösterildiği, eşit olmayan yapıların farklı renklerle ayırt edildiği ve disülfit köprülerinin sarı köprüler olarak gösterildiği yöntemdir (Şekil 9, varyant E).

B Seçeneği, üçüncül yapıyı tasvir ederken, proteinin yapısal özellikleri (amino asit parçaları, değişim sırası, hidrojen bağları) belirtilmediğinde, tüm proteinlerin “ayrıntılar” içerdiği varsayıldığında, algılama için en uygun olanıdır. standart bir yirmi amino asit setinden alınmıştır ( Tablo 1). Üçüncül bir yapıyı tasvir etmedeki ana görev, ikincil yapıların mekansal düzenlemesini ve değişimini göstermektir.

Pirinç. dokuz KIRMIZI PROTEİNİN YAPISININ GÖRÜNTÜSÜNÜN ÇEŞİTLİ VERSİYONLARI.
A, uzaysal bir görüntüdeki yapısal bir formüldür.
B - üç boyutlu bir model şeklinde yapı.
B, molekülün üçüncül yapısıdır.
G - A ve B seçeneklerinin bir kombinasyonu.
E - üçüncül yapının basitleştirilmiş görüntüsü.
E - disülfid köprülü üçüncül yapı.

Algı için en uygun olanı, yapısal formülün detaylarından arındırılmış üç boyutlu bir üçüncül yapıdır (seçenek B).

Üçüncül bir yapıya sahip olan bir protein molekülü, kural olarak, polar (elektrostatik) etkileşimler ve hidrojen bağlarından oluşan belirli bir konfigürasyon alır. Sonuç olarak, molekül kompakt bir bobin - küresel proteinler (globüller, enlem. top) veya filamentli - fibriler proteinler (fibra, enlem. lif).

Küresel bir yapının bir örneği, protein albüminidir, bir tavuk yumurtasının proteini, albümin sınıfına aittir. Albüminin polimerik zinciri, belirli bir sırayla dönüşümlü olarak alanin, aspartik asit, glisin ve sisteinden oluşur. Üçüncül yapı, tek zincirlerle bağlanmış α-helisleri içerir (Şekil 10).

Pirinç. on ALBÜMİNİN KÜRESEL YAPISI

Bir fibriler yapının bir örneği, fibroin proteinidir. Çok miktarda glisin, alanin ve serin kalıntısı içerirler (her ikinci amino asit kalıntısı glisindir); sülfhidrit grupları içeren sistein kalıntıları yoktur. Doğal ipek ve örümcek ağlarının ana bileşeni olan fibroin, tek zincirlerle birbirine bağlanan β-yapıları içerir (Şekil 11).

Pirinç. on bir LİFLİ PROTEİN FİBRON

Belirli bir tipte üçüncül bir yapı oluşturma olasılığı, proteinin birincil yapısında, yani. amino asit kalıntılarının değişim sırasına göre önceden belirlenir. Bu tür kalıntıların belirli kümelerinden, ağırlıklı olarak a sarmalları ortaya çıkar (bu tür kümelerin oldukça fazla vardır), başka bir küme β yapılarının ortaya çıkmasına neden olur, tek zincirler bileşimleriyle karakterize edilir.

Bazı protein molekülleri, üçüncül bir yapıyı korurken, polar etkileşimler ve hidrojen bağları ile bir arada tutulurken, büyük moleküller üstü kümeler halinde birleşebilir. Bu tür oluşumlara proteinin kuaterner yapısı denir. Örneğin, esas olarak lösin, glutamik asit, aspartik asit ve histidinden (ferrisin, değişen miktarlarda 20 amino asit kalıntısının tümünü içerir) oluşan protein ferritin, paralel yerleştirilmiş dört a-helisten oluşan bir üçüncül yapı oluşturur. Moleküller tek bir grup halinde birleştirildiğinde (Şekil 12), 24'e kadar ferritin molekülü içerebilen dörtlü bir yapı oluşur.

Şekil 12 KÜRESEL PROTEİN FERRİTİNİN KUVATERNER YAPISININ OLUŞUMU

Supramoleküler oluşumların bir başka örneği de kolajenin yapısıdır. Zincirleri esas olarak prolin ve lizin ile değişen glisin içeren bir fibriler proteindir. Yapı, paralel demetler halinde istiflenmiş şerit benzeri β-yapıları ile değişen tek zincirler, üçlü α-helisleri içerir (Şekil 13).

Şekil 13 KOLAJEN FİBRİLLER PROTEİNİN SUPRAMOLEKÜLER YAPISI

Proteinlerin kimyasal özellikleri.

Organik çözücülerin etkisi altında, bazı bakterilerin atık ürünleri (laktik asit fermantasyonu) veya sıcaklık artışı ile ikincil ve üçüncül yapılar birincil yapısına zarar vermeden yok edilir, bunun sonucunda protein çözünürlüğünü kaybeder ve biyolojik aktivitesini kaybeder, bu işleme denatürasyon denir, yani doğal özelliklerin kaybı, örneğin ekşi sütün kesilmesi, haşlanmış tavuk yumurtasının pıhtılaşmış proteini. Yüksek sıcaklıklarda, canlı organizmaların (özellikle mikroorganizmaların) proteinleri hızla denatüre olur. Bu tür proteinler biyolojik işlemlere katılamazlar, bunun sonucunda mikroorganizmalar ölür, bu nedenle kaynatılmış (veya pastörize edilmiş) süt daha uzun süre saklanabilir.

Protein molekülünün polimer zincirini oluşturan peptit bağları H-N-C=O, asitlerin veya alkalilerin varlığında hidrolize edilir ve sonunda orijinal amino asitlere yol açabilen polimer zinciri kırılır. α-helislerinde veya β-yapılarında bulunan peptit bağları, hidrolize ve çeşitli kimyasal saldırılara karşı daha dirençlidir (tek zincirlerdeki aynı bağlara kıyasla). Protein molekülünün kendisini oluşturan amino asitlere daha hassas bir şekilde ayrıştırılması, hidrazin H2N-NH2 kullanılarak susuz bir ortamda gerçekleştirilir, sonuncusu hariç tüm amino asit fragmanları, aşağıdakileri içeren karboksilik asit hidrazidlerini oluşturur. C(O)–HN–NH2 parçası (Şekil 14).

Pirinç. on dört. polipeptit bölünme

Böyle bir analiz, bir proteinin amino asit bileşimi hakkında bilgi sağlayabilir, ancak bunların bir protein molekülündeki sırasını bilmek daha önemlidir. Bu amaç için yaygın olarak kullanılan yöntemlerden biri, fenilizotiosiyanatın (FITC) alkali bir ortamda polipeptite (amino grubunu içeren uçtan) bağlanan polipeptit zinciri üzerindeki etkisi ve ortamın reaksiyonu değiştiğinde. asidik hale geldiğinde, beraberinde bir amino asidin fragmanını alarak zincirden ayrılır (Şekil 15).

Pirinç. on beş SIRALI POLİPEPTİT Bölünmesi

Bu tür bir analiz için, bir protein molekülünü karboksil ucundan başlayarak kurucu bileşenlerine "demonte etmeye" başlayanlar da dahil olmak üzere birçok özel yöntem geliştirilmiştir.

Çapraz S-S disülfid köprüleri (sistein kalıntılarının etkileşimi ile oluşturulur, Şekil 2 ve 9), çeşitli indirgeme ajanlarının etkisiyle onları HS gruplarına dönüştürerek ayrılır. Oksitleyici ajanların (oksijen veya hidrojen peroksit) etkisi yine disülfit köprülerinin oluşumuna yol açar (Şekil 16).

Pirinç. on altı. Disülfid köprülerinin ayrılması

Proteinlerde ek çapraz bağlar oluşturmak için amino ve karboksil gruplarının reaktivitesi kullanılır. Çeşitli etkileşimler için daha erişilebilir olan, zincirin yan çerçevesindeki amino gruplarıdır - lizin, asparagin, lizin, prolin (Tablo 1). Bu tür amino grupları formaldehit ile etkileşime girdiğinde, yoğunlaşma süreci meydana gelir ve çapraz köprüler –NH–CH2–NH– ortaya çıkar (Şekil 17).

Pirinç. 17 PROTEİN MOLEKÜLLERİ ARASINDA EK ENİNE KÖPRÜLERİN OLUŞTURULMASI.

Proteinin terminal karboksil grupları, bazı çok değerlikli metallerin (krom bileşikleri daha sık kullanılır) karmaşık bileşikleri ile reaksiyona girebilir ve çapraz bağlar da meydana gelir. Her iki işlem de deri tabaklamada kullanılır.

Proteinlerin vücuttaki rolü.

Proteinlerin vücuttaki rolü çeşitlidir.

enzimler(fermentasyon enlem. - fermantasyon), diğer adı enzimlerdir (en zumh yunanca. - mayada) - bunlar katalitik aktiviteye sahip proteinlerdir, biyokimyasal işlemlerin hızını binlerce kez artırabilirler. Enzimlerin etkisi altında, gıdanın kurucu bileşenleri: proteinler, yağlar ve karbonhidratlar, daha sonra belirli bir vücut tipi için gerekli olan yeni makromoleküllerin sentezlendiği daha basit bileşiklere ayrılır. Enzimler ayrıca birçok biyokimyasal sentez sürecinde, örneğin proteinlerin sentezinde (bazı proteinler diğerlerinin sentezlenmesine yardımcı olur) yer alır. Santimetre. ENZİMLER

Enzimler yalnızca yüksek verimli katalizörler değil, aynı zamanda seçicidir (reaksiyonu kesinlikle verilen yöne yönlendirir). Onların varlığında reaksiyon, yan ürün oluşumu olmadan neredeyse %100 verimle ilerler ve aynı zamanda akış koşulları ılımlıdır: normal atmosferik basınç ve canlı bir organizmanın sıcaklığı. Karşılaştırma için, aktifleştirilmiş bir demir katalizör varlığında hidrojen ve nitrojenden amonyak sentezi 400–500°C'de ve 30 MPa'lık bir basınçta gerçekleştirilir, amonyak verimi döngü başına %15–25'tir. Enzimler eşsiz katalizörler olarak kabul edilir.

Enzimlerle ilgili yoğun çalışmalar 19. yüzyılın ortalarında başladı; şu anda 2.000'den fazla farklı enzim incelenmiştir; bu, en çeşitli protein sınıfıdır.

Enzimlerin adları aşağıdaki gibidir: enzimin etkileştiği reaktifin adı veya katalize edilen reaksiyonun adı -aza ile eklenir, örneğin arginaz arginini ayrıştırır (Tablo 1), dekarboksilaz dekarboksilasyonu katalize eder, yani CO2'nin karboksil grubundan eliminasyonu:

– COOH → – CH + CO2

Çoğu zaman, bir enzimin rolünü daha doğru bir şekilde belirtmek için, hem nesne hem de reaksiyon türü adında belirtilir, örneğin alkol dehidrojenaz, alkolleri dehidrojene eden bir enzimdir.

Çok uzun zaman önce keşfedilen bazı enzimler için tarihsel ad (-aza bitmeden) korunmuştur, örneğin pepsin (pepsis, Yunan. sindirim) ve tripsin (tripsis) Yunan. sıvılaştırma), bu enzimler proteinleri parçalar.

Sistematizasyon için, enzimler büyük sınıflarda birleştirilir, sınıflandırma reaksiyon tipine dayanır, sınıflar genel prensibe göre adlandırılır - reaksiyonun adı ve bitiş - aza. Bu sınıflardan bazıları aşağıda listelenmiştir.

oksidoredüktaz redoks reaksiyonlarını katalize eden enzimlerdir. Bu sınıfa dahil olan dehidrojenazlar proton transferini gerçekleştirir, örneğin alkol dehidrojenaz (ADH) alkolleri aldehitlere oksitler, ardından aldehitlerin karboksilik asitlere oksidasyonu aldehit dehidrojenazlar (ALDH) tarafından katalize edilir. Her iki işlem de vücutta etanolün asetik aside işlenmesi sırasında meydana gelir (Şekil 18).

Pirinç. on sekiz ETANOLÜN İKİ AŞAMALI OKSİDASYONU asetik asit için

Narkotik etkiye sahip olan etanol değildir, ancak ara ürün asetaldehit, ALDH enziminin aktivitesi ne kadar düşükse, ikinci aşama o kadar yavaş geçer - asetaldehitin asetik aside oksidasyonu ve alımdan kaynaklanan sarhoş edici etki o kadar uzun ve güçlüdür etanol. Analiz, sarı ırk temsilcilerinin %80'inden fazlasının nispeten düşük ALDH aktivitesine sahip olduğunu ve bu nedenle belirgin şekilde daha şiddetli alkol toleransına sahip olduğunu gösterdi. ALDH'nin bu doğuştan gelen azaltılmış aktivitesinin nedeni, "zayıflatılmış" ALDH molekülündeki glutamik asit kalıntılarının bir kısmının lizin fragmanları ile değiştirilmesidir (Tablo 1).

transferazlar- fonksiyonel grupların transferini katalize eden enzimler, örneğin transiminaz, bir amino grubunun transferini katalize eder.

hidrolazlar hidrolizi katalize eden enzimlerdir. Daha önce bahsedilen tripsin ve pepsin, peptit bağlarını hidrolize eder ve lipazlar, yağlardaki ester bağını parçalar:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

irtibat- Hidrolitik olmayan bir şekilde gerçekleşen reaksiyonları katalize eden enzimler, bu reaksiyonlar sonucunda C-C, C-O, C-N bağları kırılır ve yeni bağlar oluşur. Dekarboksilaz enzimi bu sınıfa aittir.

izomerazlar- izomerizasyonu katalize eden enzimler, örneğin maleik asidin fumarik aside dönüştürülmesi (Şekil 19), bu cis-trans izomerizasyonunun bir örneğidir (bkz. ISOMERIA).

Pirinç. on dokuz. MALEİK ASİT İZOMERİZASYONU enzim varlığında fumarik aside dönüştürülür.

Enzimlerin çalışmasında, enzim ile hızlandırılmış reaksiyonun reaktifi arasında her zaman yapısal bir yazışma olduğu genel prensip gözlenir. Enzim doktrininin kurucularından biri olan E. Fisher'ın mecazi ifadesine göre, reaktif enzime bir kilidin anahtarı gibi yaklaşır. Bu bağlamda, her enzim belirli bir kimyasal reaksiyonu veya aynı tipte bir reaksiyon grubunu katalize eder. Bazen bir enzim, üreaz (uron) gibi tek bir bileşik üzerinde etkili olabilir. Yunan. - idrar) sadece üre hidrolizini katalize eder:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

En iyi seçicilik, optik olarak aktif antipodlar - sol ve sağ el izomerleri - arasında ayrım yapan enzimler tarafından gösterilir. L-arginaz, yalnızca levorotator arginin üzerinde etki eder ve dekstrorotator izomeri etkilemez. L-laktat dehidrojenaz, yalnızca laktatlar (laktisler) olarak adlandırılan laktik asidin levorotator esterlerine etki eder enlem. süt), D-laktat dehidrojenaz ise sadece D-laktatları parçalar.

Enzimlerin çoğu biri üzerinde değil, bir grup ilgili bileşik üzerinde hareket eder, örneğin tripsin, lizin ve arginin tarafından oluşturulan peptit bağlarını parçalamayı "tercih eder" (Tablo 1).

Hidrolazlar gibi bazı enzimlerin katalitik özellikleri, yalnızca protein molekülünün kendisinin yapısı tarafından belirlenir, başka bir enzim sınıfı - oksidoredüktazlar (örneğin, alkol dehidrojenaz) yalnızca protein olmayan moleküllerin varlığında aktif olabilir. onlar - Mg, Ca, Zn, Mn ve nükleik asit parçalarını aktive eden vitaminler (Şekil 20).

Pirinç. 20 ALKOL DEHİDROJENAZ MOLEKÜLÜ

Taşıma proteinleri, çeşitli molekülleri veya iyonları hücre zarlarından (hücrenin içinde ve dışında) ve ayrıca bir organdan diğerine bağlar ve taşır.

Örneğin, kan akciğerlerden geçerken hemoglobin oksijeni bağlar ve onu oksijenin serbest bırakıldığı ve daha sonra gıda bileşenlerini oksitlemek için kullanıldığı vücudun çeşitli dokularına iletir, bu süreç bir enerji kaynağı olarak işlev görür (bazen gıda "yanması" terimi). vücutta kullanılır).

Protein kısmına ek olarak, hemoglobin, siklik bir porfirin molekülü (porfiros) ile karmaşık bir demir bileşiği içerir. Yunan. - kanın kırmızı rengini belirleyen mor). Oksijen taşıyıcı rolünü oynayan bu komplekstir (Şekil 21, sol). Hemoglobinde, demir porfirin kompleksi protein molekülünün içinde bulunur ve polar etkileşimlerin yanı sıra proteinin bir parçası olan histidin (Tablo 1) içindeki nitrojen ile bir koordinasyon bağı ile tutulur. Hemoglobin tarafından taşınan O2 molekülü, bir koordinasyon bağı yoluyla demir atomuna histidinin eklendiği tarafın karşı tarafından bağlanır (Şekil 21, sağ).

Pirinç. 21 DEMİR KOMPLEKSİ YAPISI

Kompleksin yapısı sağda üç boyutlu bir model şeklinde gösterilmiştir. Kompleks protein molekülünde Fe atomu ile proteinin bir parçası olan histidin içindeki N atomu arasındaki bir koordinasyon bağı (kesikli mavi çizgi) ile tutulur. Hemoglobin tarafından taşınan O2 molekülü, düzlemsel kompleksin karşı ülkesinden Fe atomuna koordine edilir (kırmızı noktalı çizgi).

Hemoglobin en çok çalışılan proteinlerden biridir, tek zincirlerle bağlanmış a-helislerden oluşur ve dört demir kompleksi içerir. Böylece hemoglobin, aynı anda dört oksijen molekülünün transferi için hacimli bir paket gibidir. Hemoglobinin formu, küresel proteinlere karşılık gelir (Şekil 22).

Pirinç. 22 HEMOGLOBİNİN KÜRESEL ŞEKLİ

Hemoglobinin ana "avantajı", çeşitli doku ve organlara iletim sırasında oksijen eklenmesi ve ardından ayrılmasının hızlı bir şekilde gerçekleşmesidir. Karbon monoksit, CO (karbon monoksit), hemoglobindeki Fe'ye daha hızlı bağlanır, ancak O2'den farklı olarak, ayrıştırılması zor bir kompleks oluşturur. Sonuç olarak, bu tür hemoglobin O2'yi bağlayamaz, bu da (büyük miktarlarda karbon monoksit solunduğunda) vücudun boğulma nedeniyle ölümüne yol açar.

Hemoglobinin ikinci işlevi, ekshale edilen CO2'nin transferidir, ancak demir atomu değil, proteinin N-grubunun H2'si, karbondioksitin geçici olarak bağlanması sürecinde yer alır.

Proteinlerin "performansı" yapılarına bağlıdır; örneğin, hemoglobin polipeptit zincirindeki glutamik asidin tek amino asit tortusunun bir valin tortusu ile değiştirilmesi (nadiren gözlenen bir konjenital anomali) orak hücre anemisi adı verilen bir hastalığa yol açar.

Yağları, glikozu, amino asitleri bağlayabilen ve bunları hem hücre içinde hem de dışında taşıyabilen taşıyıcı proteinler de vardır.

Özel tipteki taşıma proteinleri, maddeleri kendileri taşımazlar, ancak belirli maddeleri zardan (hücrenin dış duvarı) geçirerek bir “taşıma düzenleyicisi” görevi görürler. Bu tür proteinlere genellikle zar proteinleri denir. İçi boş bir silindir şeklindedirler ve zar duvarına gömülerek bazı polar moleküllerin veya iyonların hücre içine hareketini sağlarlar. Bir zar proteininin bir örneği porindir (Şekil 23).

Pirinç. 23 porin proteini

Gıda ve depolama proteinleri, adından da anlaşılacağı gibi, daha çok bitki ve hayvan embriyoları için ve ayrıca genç organizmaların gelişiminin erken aşamalarında iç beslenme kaynakları olarak hizmet eder. Diyet proteinleri, yumurta beyazının ana bileşeni olan albümini ve ayrıca sütün ana proteini olan kazeini içerir. Pepsin enziminin etkisi altında, kazein midede kıvrılır, bu da sindirim sisteminde tutulmasını ve verimli emilimini sağlar. Kazein, vücudun ihtiyaç duyduğu tüm amino asitlerin parçalarını içerir.

Hayvanların dokularında bulunan ferritinde (Şekil 12) demir iyonları depolanır.

Miyoglobin ayrıca bileşim ve yapı olarak hemoglobine benzeyen bir depolama proteinidir. Miyoglobin esas olarak kaslarda yoğunlaşır, asıl rolü hemoglobinin ona verdiği oksijenin depolanmasıdır. Oksijenle hızla doyurulur (hemoglobinden çok daha hızlı) ve ardından yavaş yavaş çeşitli dokulara aktarır.

Yapısal proteinler koruyucu bir işlev (cilt) veya destek gerçekleştirir - vücudu bir arada tutar ve ona güç verir (kıkırdak ve tendonlar). Ana bileşenleri, memelilerin vücudunda hayvanlar dünyasının en yaygın proteini olan fibriler protein kollajendir (Şekil 11), toplam protein kütlesinin neredeyse %30'unu oluşturur. Kolajen yüksek bir gerilme mukavemetine sahiptir (derinin mukavemeti bilinir), ancak cilt kolajenindeki düşük çapraz bağ içeriği nedeniyle, hayvan derileri ham formlarında çeşitli ürünlerin üretimi için çok uygun değildir. Derinin sudaki şişmesini, kuruma sırasındaki büzülmeyi azaltmak ve ayrıca sulanmış durumdaki mukavemeti artırmak ve kollajendeki elastikiyeti arttırmak için ek çapraz bağlar oluşturulur (Şekil 15a), buna sözde denir. cildin bronzlaşma süreci.

Canlı organizmalarda, organizmanın büyüme ve gelişme sürecinde ortaya çıkan kolajen molekülleri güncellenmez ve yeni sentezlenenlerle değiştirilmez. Vücut yaşlandıkça, kollajendeki çapraz bağların sayısı artar, bu da elastikiyetinde bir azalmaya yol açar ve yenilenme olmadığı için yaşa bağlı değişiklikler ortaya çıkar - kıkırdak ve tendonların kırılganlığında bir artış, görünümünde. ciltte kırışıklıklar.

Eklem bağları, iki boyutta kolayca esneyen yapısal bir protein olan elastin içerir. Bazı böceklerde kanatların menteşe tutturma noktalarında bulunan resilin proteini en büyük esnekliğe sahiptir.

Boynuz oluşumları - esas olarak keratin proteininden oluşan saç, tırnaklar, tüyler (Şek. 24). Başlıca farkı, saça ve yünlü kumaşlara yüksek elastikiyet (deformasyondan sonra orijinal şeklini geri kazanma yeteneği) veren disülfid köprüleri oluşturan sistein kalıntılarının gözle görülür içeriğidir.

Pirinç. 24. FİBRİLLER PROTEİN KERATİN PARÇASI

Keratin bir cismin şeklindeki geri dönüşü olmayan bir değişiklik için, önce bir indirgeyici madde yardımıyla disülfid köprülerini yok etmeli, ona yeni bir şekil vermeli ve ardından bir oksitleyici madde yardımıyla disülfid köprülerini yeniden oluşturmalısınız (Şek. . 16), örneğin saç perma işlemi bu şekilde yapılır.

Keratin içindeki sistein kalıntılarının içeriğinde bir artış ve buna bağlı olarak disülfür köprülerinin sayısında bir artış ile deforme olma yeteneği ortadan kalkar, ancak aynı zamanda yüksek mukavemet ortaya çıkar (% 18'e kadar sistein fragmanları) toynaklıların ve kaplumbağa kabuklarının boynuzlarında bulunur). Memelilerde 30'a kadar farklı keratin türü vardır.

Koza kıvırma sırasında ipekböceği tırtılları tarafından ve ayrıca ağ dokuma sırasında örümcekler tarafından salgılanan keratin ile ilgili fibriller protein fibroini, yalnızca tek zincirlerle birbirine bağlanan β-yapılarını içerir (Şekil 11). Keratin aksine, fibroin enine disülfid köprülerine sahip değildir, çok güçlü bir gerilme mukavemetine sahiptir (bazı ağ numunelerinin birim kesit başına mukavemeti çelik kablolarınkinden daha yüksektir). Çapraz bağların olmaması nedeniyle, fibroin esnek değildir (yünlü kumaşların neredeyse silinmez olduğu ve ipek kumaşların kolayca kırıştığı bilinmektedir).

düzenleyici proteinler

Daha yaygın olarak hormonlar olarak adlandırılan düzenleyici proteinler, çeşitli fizyolojik süreçlerde yer alır. Örneğin, insülin hormonu (Şekil 25), disülfid köprüleriyle birbirine bağlanan iki α zincirinden oluşur. İnsülin, glikoz içeren metabolik süreçleri düzenler, yokluğu diyabete yol açar.

Pirinç. 25 PROTEİN İNSÜLİN

Beynin hipofiz bezi, vücudun büyümesini düzenleyen bir hormonu sentezler. Vücutta çeşitli enzimlerin biyosentezini kontrol eden düzenleyici proteinler vardır.

Kasılma ve motor proteinler vücuda kasılma, şekil değiştirme ve hareket etme yeteneği verir, öncelikle kaslardan bahsediyoruz. Kaslarda bulunan tüm proteinlerin kütlesinin %40'ı miyozindir (mys, myos, Yunan. - kas). Molekülünde hem fibriller hem de küresel bir kısım bulunur (Şekil 26).

Pirinç. 26 miyozin molekülü

Bu tür moleküller, 300-400 molekül içeren büyük kümeler halinde birleşir.

Kalsiyum iyonlarının konsantrasyonu kas liflerini çevreleyen boşlukta değiştiğinde, moleküllerin konformasyonunda tersine çevrilebilir bir değişiklik meydana gelir - değerlik bağları etrafındaki bireysel parçaların dönmesi nedeniyle zincirin şeklinde bir değişiklik. Bu kas kasılmasına ve gevşemesine yol açar, kalsiyum iyonlarının konsantrasyonunu değiştirme sinyali kas liflerindeki sinir uçlarından gelir. Yapay kas kasılmasına, elektriksel uyarıların etkisi neden olabilir, bu da kalsiyum iyonlarının konsantrasyonunda keskin bir değişikliğe yol açar, bu, kalp kasını kalbin çalışmasını eski haline getirmek için uyarmanın temelidir.

Koruyucu proteinler, vücudu saldıran bakteri, virüs istilasından ve yabancı proteinlerin nüfuzundan (yabancı cisimlerin genel adı antijenlerdir) korumanıza izin verir. Koruyucu proteinlerin rolü immünoglobulinler tarafından gerçekleştirilir (diğer adları antikorlardır), vücuda nüfuz eden antijenleri tanır ve onlara sıkıca bağlanır. İnsanlar da dahil olmak üzere memelilerin vücudunda beş immünoglobulin sınıfı vardır: M, G, A, D ve E, adından da anlaşılacağı gibi yapıları küreseldir, ayrıca hepsi benzer şekilde inşa edilmiştir. Antikorların moleküler organizasyonu aşağıda örnek olarak sınıf G immünoglobulin kullanılarak gösterilmiştir (Şekil 27). Molekül, üç S-S disülfid köprüsü ile bağlanmış dört polipeptit zinciri içerir (Şekil 27'de bunlar kalınlaştırılmış değerlik bağları ve büyük S sembolleri ile gösterilmiştir), ayrıca her polimer zinciri zincir içi disülfid köprüleri içerir. İki büyük polimer zinciri (mavi renkle vurgulanmıştır) 400-600 amino asit kalıntısı içerir. Diğer iki zincir (yeşil renkle vurgulanmıştır) neredeyse yarısı kadardır ve yaklaşık 220 amino asit kalıntısı içerir. Dört zincirin tümü, terminal H2 N-grupları bir yöne yönlendirilecek şekilde yerleştirilmiştir.

Pirinç. 27 İMMÜNOGLOBÜLİN YAPISININ ŞEMATİK ÇİZİMİ

Vücut yabancı bir protein (antijen) ile temas ettikten sonra, bağışıklık sistemi hücreleri kan serumunda biriken immünoglobulinler (antikorlar) üretmeye başlar. İlk aşamada, ana çalışma, H 2 N terminalini içeren zincir bölümleriyle yapılır (Şekil 27'de karşılık gelen bölümler açık mavi ve açık yeşil olarak işaretlenmiştir). Bunlar antijen yakalama siteleridir. İmmünoglobulin sentezi sürecinde, bu siteler, yapıları ve konfigürasyonları, yaklaşan antijenin yapısına mümkün olduğunca karşılık gelecek şekilde oluşturulur (bir kilidin anahtarı gibi, enzimler gibi, ancak bu durumda görevler, farklı). Böylece, her antijen için, bir bağışıklık tepkisi olarak kesinlikle bireysel bir antikor oluşturulur. Bilinen tek bir protein, immünoglobulinlerin yanı sıra dış etkenlere bağlı olarak yapısını bu kadar “plastik olarak” değiştiremez. Enzimler, reaktife yapısal uygunluk sorununu farklı bir şekilde çözer - tüm olası durumlar için devasa çeşitli enzimlerin yardımıyla ve immünoglobulinler her seferinde "çalışma aracını" yeniden oluşturur. Ayrıca, immünoglobulinin menteşe bölgesi (Şekil 27), iki yakalama bölgesine bir miktar bağımsız hareketlilik sağlar, sonuç olarak, immünoglobulin molekülü, güvenli bir şekilde sabitlemek için antijende yakalama için en uygun iki bölgeyi hemen “bulabilir”. bu, kabuklu bir yaratığın hareketlerine benziyor.

Daha sonra, vücudun bağışıklık sisteminin ardışık reaksiyon zinciri açılır, diğer sınıfların immünoglobulinleri bağlanır, sonuç olarak yabancı protein devre dışı bırakılır ve ardından antijen (yabancı mikroorganizma veya toksin) yok edilir ve çıkarılır.

Antijenle temastan sonra, maksimum immünoglobulin konsantrasyonuna (antijenin doğasına ve organizmanın kendisinin bireysel özelliklerine bağlı olarak) birkaç saat (bazen birkaç gün) içinde ulaşılır. Vücut böyle bir temasın hafızasını korur ve aynı antijenle tekrar saldırıya uğradığında, kan serumunda immünoglobulinler çok daha hızlı ve daha büyük miktarlarda birikir - kazanılmış bağışıklık oluşur.

Proteinlerin yukarıdaki sınıflandırması biraz keyfidir, örneğin koruyucu proteinler arasında belirtilen trombin proteini, esasen peptit bağlarının hidrolizini katalize eden bir enzimdir, yani proteaz sınıfına aittir.

Görevleri vücudu hasardan korumak olduğundan, koruyucu proteinlere genellikle yılan zehiri proteinleri ve bazı bitkilerin toksik proteinleri denir.

Fonksiyonları o kadar benzersiz olan proteinler var ki, onları sınıflandırmak zor. Örneğin bir Afrika bitkisinde bulunan monellin proteini, tadı çok tatlıdır ve obeziteyi önlemek için şeker yerine kullanılabilecek toksik olmayan bir madde olarak araştırmaya konu olmuştur. Bazı Antarktika balıklarının kan plazması, bu balıkların kanının donmasını önleyen antifriz özellikli proteinler içerir.

Proteinlerin yapay sentezi.

Bir polipeptit zincirine yol açan amino asitlerin yoğunlaştırılması, iyi çalışılmış bir süreçtir. Örneğin, herhangi bir amino asidin veya bir asit karışımının yoğunlaştırılmasını gerçekleştirmek ve sırasıyla, rastgele sırayla değişen aynı birimleri veya farklı birimleri içeren bir polimer elde etmek mümkündür. Bu tür polimerler, doğal polipeptitlere çok az benzerlik gösterir ve biyolojik aktiviteye sahip değildir. Ana görev, doğal proteinlerdeki amino asit kalıntıları dizisini yeniden üretmek için amino asitleri kesin olarak tanımlanmış, önceden planlanmış bir sırayla bağlamaktır. Amerikalı bilim adamı Robert Merrifield, böyle bir sorunu çözmeyi mümkün kılan özgün bir yöntem önerdi. Yöntemin özü, ilk amino asidin, amino asidin –COOH – gruplarıyla birleşebilen reaktif gruplar içeren çözünmeyen bir polimer jele bağlanmasıdır. İçinde klorometil grupları bulunan çapraz bağlı polistiren, böyle bir polimerik substrat olarak alındı. Reaksiyon için alınan amino asidin kendisi ile reaksiyona girmemesi ve substrata H2N-grubuna katılmaması için, bu asidin amino grubu hacimli bir sübstitüent ile önceden bloke edilir [(C4H) 9) 3] 3 OS (O) -grubu. Amino asit polimerik desteğe bağlandıktan sonra, bloke edici grup çıkarılır ve H2N grubunun da önceden bloke edildiği reaksiyon karışımına başka bir amino asit eklenir. Böyle bir sistemde, yalnızca katalizörlerin (fosfonyum tuzları) varlığında gerçekleştirilen birinci amino asidin H2N grubu ile ikinci asidin –COOH grubunun etkileşimi mümkündür. Ardından, üçüncü amino asidin eklenmesiyle tüm şema tekrarlanır (Şekil 28).

Pirinç. 28. POLİPEPTİT ZİNCİRLERİN SENTEZ ŞEMASI

Son adımda, elde edilen polipeptit zincirleri polistiren destekten ayrılır. Şimdi tüm süreç otomatikleştirildi, açıklanan şemaya göre çalışan otomatik peptit sentezleyiciler var. Tıpta ve tarımda kullanılan birçok peptit bu yöntemle sentezlenmiştir. Seçici ve arttırılmış etki ile doğal peptitlerin iyileştirilmiş analoglarını elde etmek de mümkün olmuştur. İnsülin hormonu ve bazı enzimler gibi bazı küçük proteinler sentezlenmiştir.

Doğal süreçleri kopyalayan protein sentezi yöntemleri de vardır: belirli proteinleri üretecek şekilde yapılandırılmış nükleik asit fragmanları sentezlenir, daha sonra bu fragmanlar canlı bir organizmaya (örneğin bir bakteriye) yerleştirilir, ardından vücut çalışmaya başlar. İstenen proteini üretir. Bu şekilde, önemli miktarlarda ulaşılması zor proteinler ve peptitler ile bunların analogları elde edilmektedir.

Besin kaynakları olarak proteinler.

Canlı bir organizmada proteinler sürekli olarak orijinal amino asitlerine (enzimlerin vazgeçilmez katılımı ile) parçalanır, bazı amino asitler diğerlerine geçer, daha sonra proteinler tekrar sentezlenir (enzimlerin katılımıyla), yani. vücut kendini sürekli yeniler. Bazı proteinler (cilt, saç kolajenleri) yenilenmez, vücut onları sürekli kaybeder ve yerine yenilerini sentezler. Gıda kaynakları olarak proteinler iki ana işlevi yerine getirir: vücuda yeni protein moleküllerinin sentezi için yapı malzemesi sağlarlar ve ayrıca vücuda enerji (kalori kaynakları) sağlarlar.

Etçil memeliler (insanlar dahil) gerekli proteinleri bitki ve hayvansal gıdalardan alırlar. Gıdalardan elde edilen proteinlerin hiçbiri değişmeden vücuda entegre olmaz. Sindirim sisteminde, emilen tüm proteinler amino asitlere parçalanır ve belirli bir organizma için gerekli olan proteinler zaten onlardan yapılırken, kalan 12'si vücuttaki 8 esansiyel asitten sentezlenebilir (Tablo 1) eğer bunlar olmazsa. gıda ile yeterli miktarda sağlanır, ancak esansiyel asitler mutlaka gıda ile sağlanmalıdır. Sisteindeki kükürt atomları, vücut tarafından esansiyel amino asit metionin ile elde edilir. Proteinlerin bir kısmı parçalanarak yaşamı sürdürmek için gerekli olan enerjiyi açığa çıkarır ve içerdikleri nitrojen idrarla vücuttan atılır. Genellikle insan vücudu günde 25-30 gr protein kaybeder, bu nedenle proteinli gıdalar her zaman doğru miktarda bulunmalıdır. Minimum günlük protein gereksinimi erkekler için 37 g ve kadınlar için 29 g'dır, ancak önerilen alım miktarı neredeyse iki katıdır. Gıdaları değerlendirirken, protein kalitesini dikkate almak önemlidir. Esansiyel amino asitlerin yokluğunda veya düşük içeriğinde, proteinin değeri düşük olarak kabul edilir, bu nedenle bu tür proteinler daha büyük miktarlarda tüketilmelidir. Bu nedenle, baklagillerin proteinleri az metionin içerir ve buğday ve mısır proteinleri lizin bakımından düşüktür (her iki amino asit de gereklidir). Hayvansal proteinler (kollajenler hariç) tam gıdalar olarak sınıflandırılır. Tüm esansiyel asitlerin eksiksiz bir seti, süt kazeininin yanı sıra ondan hazırlanan süzme peynir ve peynir içerir, bu nedenle çok katı ise vejeteryan bir diyet, yani. “süt içermeyen”, vücuda gerekli amino asitleri doğru miktarda sağlamak için daha fazla bakliyat, fındık ve mantar tüketimini gerektirir.

Sentetik amino asitler ve proteinler de gıda ürünleri olarak kullanılır ve küçük miktarlarda esansiyel amino asitler içeren yemlere eklenir. Yağ hidrokarbonlarını işleyebilen ve özümseyebilen bakteriler vardır, bu durumda proteinlerin tam sentezi için azot içeren bileşiklerle (amonyak veya nitratlar) beslenmeleri gerekir. Bu şekilde elde edilen protein, besi hayvanları ve kümes hayvanları için yem olarak kullanılır. Bir dizi enzim, karbohidrazlar, genellikle, parçalanması zor olan karbonhidratlı gıda bileşenlerinin (tahıl mahsullerinin hücre duvarları) hidrolizini katalize eden ve bunun sonucunda bitkisel gıdaların daha tam olarak emilmesini katalize eden bir dizi enzim, karbohidraz eklenir.

Mihail Levitski

PROTEİNLER (Madde 2)

(proteinler), canlı maddenin en karakteristik ve önemli (nükleik asitlerle birlikte) bileşenleri olan karmaşık nitrojen içeren bileşikler sınıfı. Proteinler birçok ve çeşitli işlevleri yerine getirir. Çoğu protein, kimyasal reaksiyonları katalize eden enzimlerdir. Fizyolojik süreçleri düzenleyen birçok hormon da proteindir. Kollajen ve keratin gibi yapısal proteinler kemik dokusu, saç ve tırnakların ana bileşenleridir. Kasların kasılma proteinleri, mekanik iş yapmak için kimyasal enerji kullanarak uzunluklarını değiştirme yeteneğine sahiptir. Proteinler, toksik maddeleri bağlayan ve nötralize eden antikorlardır. Dış etkilere (ışık, koku) yanıt verebilen bazı proteinler, tahrişi algılayan duyu organlarında reseptör görevi görür. Hücrenin içinde ve hücre zarında bulunan birçok protein düzenleyici işlevleri yerine getirir.

19. yüzyılın ilk yarısında başta J. von Liebig olmak üzere birçok kimyager, yavaş yavaş proteinlerin özel bir azotlu bileşik sınıfı olduğu sonucuna vardı. "Proteinler" adı (Yunanca protos - ilk) 1840'ta Hollandalı kimyager G. Mulder tarafından önerildi.

FİZİKSEL ÖZELLİKLER

Proteinler katı halde beyazdır, ancak hemoglobin gibi bir kromofor (renkli) grubu taşımadıkça çözeltide renksizdir. Farklı proteinlerin sudaki çözünürlüğü büyük ölçüde değişir. Aynı zamanda pH ve çözeltideki tuz konsantrasyonu ile de değişir, böylece bir proteinin diğer proteinlerin mevcudiyetinde seçici olarak çökeceği koşullar seçilebilir. Bu "tuzlama" yöntemi, proteinleri izole etmek ve saflaştırmak için yaygın olarak kullanılmaktadır. Saflaştırılmış protein genellikle çözeltiden kristaller halinde çöker.

Diğer bileşiklerle karşılaştırıldığında, proteinlerin moleküler ağırlığı çok büyüktür - birkaç bin ila milyonlarca dalton. Bu nedenle, ultrasantrifüjleme sırasında proteinler çökeltilir ve ayrıca farklı oranlarda. Protein moleküllerinde pozitif ve negatif yüklü grupların bulunması nedeniyle elektrik alanında farklı hızlarda hareket ederler. Bu, tek tek proteinleri karmaşık karışımlardan izole etmek için kullanılan bir yöntem olan elektroforezin temelidir. Proteinlerin saflaştırılması da kromatografi ile gerçekleştirilir.

KİMYASAL ÖZELLİKLER

Yapı.

Proteinler polimerlerdir, yani. rolü alfa-amino asitler tarafından oynanan tekrarlayan monomer birimlerinden veya alt birimlerden zincirler gibi inşa edilen moleküller. Amino asitlerin genel formülü

burada R, bir hidrojen atomu veya bir organik gruptur.

Bir protein molekülü (polipeptit zinciri), yalnızca nispeten az sayıda amino asitten veya birkaç bin monomer biriminden oluşabilir. Bir zincirdeki amino asitlerin bağlanması, her birinin iki farklı kimyasal gruba sahip olması nedeniyle mümkündür: temel özelliklere sahip bir amino grubu, NH2 ve asidik bir karboksil grubu, COOH. Bu grupların her ikisi de bir karbon atomuna bağlıdır. Bir amino asidin karboksil grubu, başka bir amino asidin amino grubuyla bir amid (peptid) bağı oluşturabilir:

İki amino asit bu şekilde bağlandıktan sonra, ikinci amino aside bir üçüncüsü eklenerek zincir uzatılabilir, vb. Yukarıdaki denklemden de anlaşılacağı gibi peptit bağı oluştuğunda bir su molekülü açığa çıkar. Asitler, alkaliler veya proteolitik enzimlerin varlığında reaksiyon ters yönde ilerler: polipeptit zinciri su ilavesiyle amino asitlere bölünür. Bu reaksiyona hidroliz denir. Hidroliz kendiliğinden ilerler ve amino asitleri bir polipeptit zincirinde birleştirmek için enerji gerekir.

Tüm amino asitlerde bir karboksil grubu ve bir amid grubu (veya buna benzer bir imid grubu - prolin amino asidi durumunda) bulunurken, amino asitler arasındaki farklar o grubun doğasına veya "yan" tarafından belirlenir. zincir", yukarıda R harfi ile belirtilmiştir. Yan zincirin rolü, amino asit glisin gibi bir hidrojen atomu ve histidin ve triptofan gibi bazı hacimli gruplamalar tarafından oynanabilir. Bazı yan zincirler kimyasal olarak inertken diğerleri oldukça reaktiftir.

Binlerce farklı amino asit sentezlenebilir ve doğada birçok farklı amino asit bulunur, ancak protein sentezi için sadece 20 tip amino asit kullanılır: alanin, arginin, asparagin, aspartik asit, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamik asit, izolösin, lösin, lisin , metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin ve sistein (proteinlerde sistein, dimer - sistin olarak bulunabilir). Doğru, bazı proteinlerde düzenli olarak meydana gelen yirmi amino asit dışında başka amino asitler de vardır, ancak bunlar, proteine ​​​​katıldıktan sonra listelenen yirmiden herhangi birinin modifikasyonu sonucu oluşur.

Optik Aktivite.

Glisin hariç tüm amino asitler, a-karbon atomuna bağlı dört farklı gruba sahiptir. Geometri açısından, dört farklı grup iki şekilde eklenebilir ve buna göre ayna görüntüsüne bir nesne olarak birbiriyle ilişkili iki olası konfigürasyon veya iki izomer vardır, yani. soldan sağa gibi. Bir konfigürasyona sol veya solak (L) ve diğerine sağlak veya sağlak (D) denir, çünkü bu tür iki izomer polarize ışık düzleminin dönüş yönünde farklılık gösterir. Proteinlerde sadece L-amino asitler bulunur (glisin istisnadır; dört grubundan ikisi aynı olduğu için sadece bir formda temsil edilebilir) ve hepsinin optik aktivitesi vardır (çünkü sadece bir izomer vardır). D-amino asitler doğada nadirdir; bazı antibiyotiklerde ve bakterilerin hücre duvarında bulunurlar.

Amino asitlerin sırası.

Polipeptit zincirindeki amino asitler rastgele değil, belirli bir sabit sırada düzenlenir ve proteinin fonksiyonlarını ve özelliklerini belirleyen bu sıradır. 20 çeşit amino asidin sırasını değiştirerek, çok sayıda farklı protein elde edebilirsiniz, tıpkı alfabedeki harflerden birçok farklı metin oluşturabileceğiniz gibi.

Geçmişte, bir proteinin amino asit dizisini belirlemek genellikle birkaç yıl alırdı. Doğrudan belirleme, otomatik olarak gerçekleştirilmesine izin veren cihazlar oluşturulmuş olmasına rağmen, hala oldukça zahmetli bir iştir. Karşılık gelen genin nükleotid dizisini belirlemek ve ondan proteinin amino asit dizisini türetmek genellikle daha kolaydır. Bugüne kadar, yüzlerce proteinin amino asit dizileri zaten belirlendi. Kodu çözülmüş proteinlerin işlevleri genellikle bilinir ve bu, örneğin malign neoplazmlarda oluşan benzer proteinlerin olası işlevlerini hayal etmeye yardımcı olur.

Karmaşık proteinler.

Sadece amino asitlerden oluşan proteinlere basit denir. Ancak çoğu zaman, polipeptit zincirine bir metal atomu veya amino asit olmayan bazı kimyasal bileşikler eklenir. Bu tür proteinlere kompleks denir. Bir örnek hemoglobindir: ona kırmızı rengini veren ve oksijen taşıyıcısı olarak hareket etmesine izin veren demir porfirin içerir.

En karmaşık proteinlerin isimleri, bağlı grupların doğasının bir göstergesini içerir: şekerler glikoproteinlerde, yağlar lipoproteinlerde bulunur. Enzimin katalitik aktivitesi bağlı gruba bağlıysa, buna prostetik grup denir. Çoğu zaman, bazı vitaminler bir protez grubunun rolünü oynar veya onun bir parçasıdır. Örneğin, retinanın proteinlerinden birine bağlı olan A vitamini, ışığa duyarlılığını belirler.

Üçüncül yapı.

Önemli olan proteinin amino asit dizilimi (birincil yapı) değil, uzayda nasıl yerleştirildiğidir. Polipeptit zincirinin tüm uzunluğu boyunca, hidrojen iyonları, ona bir spiral veya katman (ikincil yapı) şeklini veren düzenli hidrojen bağları oluşturur. Bu tür sarmalların ve katmanların birleşiminden, bir sonraki düzenin kompakt bir formu ortaya çıkar - proteinin üçüncül yapısı. Zincirin monomerik halkalarını tutan bağların çevresinde küçük açılardan dönüşler mümkündür. Bu nedenle, tamamen geometrik bir bakış açısından, herhangi bir polipeptit zinciri için olası konfigürasyonların sayısı sonsuz derecede büyüktür. Gerçekte, her protein normal olarak amino asit dizisi tarafından belirlenen tek bir konfigürasyonda bulunur. Bu yapı katı değil, "nefes alıyor" gibi görünüyor - belirli bir ortalama konfigürasyon etrafında salınıyor. Zincir, serbest enerjinin (iş yapabilme yeteneğinin) minimum olduğu bir konfigürasyona katlanır, tıpkı serbest bırakılan bir yayın yalnızca minimum serbest enerjiye karşılık gelen bir duruma sıkıştırılması gibi. Çoğu zaman, zincirin bir kısmı, iki sistein kalıntısı arasındaki disülfid (–S–S–) bağları ile diğerine katı bir şekilde bağlanır. Bu kısmen, amino asitler arasında sisteinin özellikle önemli bir rol oynamasının nedenidir.

Proteinlerin yapısının karmaşıklığı o kadar büyüktür ki, amino asit dizisi bilinse bile bir proteinin üçüncül yapısını hesaplamak henüz mümkün değildir. Ancak protein kristalleri elde etmek mümkünse, üçüncül yapısı X-ışını kırınımı ile belirlenebilir.

Yapısal, kontraktil ve diğer bazı proteinlerde zincirler uzar ve yan yana uzanan birkaç hafif katlanmış zincir fibriller oluşturur; fibriller sırayla daha büyük oluşumlara katlanır - lifler. Bununla birlikte, çözeltideki proteinlerin çoğu küreseldir: zincirler, bir küredeki iplik gibi bir küre içinde sarılmıştır. Bu konfigürasyonla serbest enerji minimumdur, çünkü hidrofobik ("su itici") amino asitler globülün içinde gizlenir ve hidrofilik ("su çeken") amino asitler yüzeyinde bulunur.

Birçok protein, birkaç polipeptit zincirinin kompleksleridir. Bu yapıya proteinin kuaterner yapısı denir. Örneğin hemoglobin molekülü, her biri küresel bir protein olan dört alt birimden oluşur.

Yapısal proteinler, lineer konfigürasyonları nedeniyle, gerilme mukavemetinin çok yüksek olduğu lifler oluştururken, küresel konfigürasyon, proteinlerin diğer bileşiklerle spesifik etkileşimlere girmesine izin verir. Kürenin yüzeyinde, zincirlerin doğru döşenmesiyle, içinde reaktif kimyasal grupların bulunduğu belirli bir şekle sahip boşluklar ortaya çıkar. Bu protein bir enzim ise, bir başka, genellikle daha küçük bir madde molekülü, tıpkı bir anahtarın bir kilide girmesi gibi, böyle bir boşluğa girer; bu durumda, boşlukta bulunan kimyasal grupların etkisi altında molekülün elektron bulutunun konfigürasyonu değişir ve bu onu belirli bir şekilde reaksiyona girmeye zorlar. Bu şekilde enzim reaksiyonu katalize eder. Antikor molekülleri ayrıca çeşitli yabancı maddelerin bağlandığı ve bu sayede zararsız hale getirildiği boşluklara sahiptir. Proteinlerin diğer bileşiklerle etkileşimini açıklayan "anahtar ve kilit" modeli, enzimlerin ve antikorların yani antikorların özgüllüğünü anlamayı mümkün kılar. sadece belirli bileşiklerle reaksiyona girme yetenekleri.

Farklı organizma türlerinde proteinler.

Farklı bitki ve hayvan türlerinde aynı işlevi gören ve dolayısıyla aynı adı taşıyan proteinler de benzer bir konfigürasyona sahiptir. Bununla birlikte, amino asit dizilimlerinde biraz farklıdırlar. Türler ortak bir atadan uzaklaştıkça, belirli pozisyonlardaki bazı amino asitlerin yerini diğerleriyle mutasyonlar alır. Kalıtsal hastalıklara neden olan zararlı mutasyonlar, doğal seleksiyon tarafından atılır, ancak faydalı veya en azından nötr olanlar korunabilir. İki biyolojik tür birbirine ne kadar yakınsa, proteinlerinde o kadar az farklılık bulunur.

Bazı proteinler nispeten hızlı değişirken, diğerleri oldukça tutucudur. İkincisi, örneğin, çoğu canlı organizmada bulunan bir solunum enzimi olan sitokrom c'yi içerir. İnsanlarda ve şempanzelerde amino asit dizileri aynıdır, oysa buğdayın sitokrom c'sinde amino asitlerin sadece %38'i farklı çıkmıştır. İnsan ve bakterileri karşılaştırırken bile, bakteri ve insanların ortak atası yaklaşık iki milyar yıl önce Dünya'da yaşamış olmasına rağmen, sitokromların (buradaki farklılıklar amino asitlerin %65'ini etkiler) ile benzerlikleri hala görülebilir. Günümüzde, amino asit dizilerinin karşılaştırılması, farklı organizmalar arasındaki evrimsel ilişkileri yansıtan bir filogenetik (soyağacı) ağaç oluşturmak için sıklıkla kullanılmaktadır.

Denatürasyon.

Sentezlenen protein molekülü, katlanır, kendi konfigürasyonunu kazanır. Ancak bu konfigürasyon, ısıtma, pH'ın değiştirilmesi, organik çözücülerin etkisiyle ve hatta çözeltinin yüzeyinde kabarcıklar görünene kadar basitçe çalkalanmasıyla yok edilebilir. Bu şekilde değiştirilmiş bir proteine ​​denatüre denir; biyolojik aktivitesini kaybeder ve genellikle çözünmez hale gelir. Denatüre proteinin iyi bilinen örnekleri, haşlanmış yumurta veya çırpılmış kremadır. Sadece yaklaşık yüz amino asit içeren küçük proteinler, yeniden üretilebilir, yani. orijinal yapılandırmayı yeniden edinin. Ancak proteinlerin çoğu basitçe karışık polipeptit zincirlerinden oluşan bir kütleye dönüştürülür ve önceki konfigürasyonlarını geri yüklemezler.

Aktif proteinlerin izole edilmesindeki ana zorluklardan biri denatürasyona karşı aşırı duyarlılıklarıdır. Proteinlerin bu özelliği, gıda ürünlerinin korunmasında faydalı bir uygulama bulur: yüksek sıcaklık, mikroorganizmaların enzimlerini geri dönüşümsüz olarak denatüre eder ve mikroorganizmalar ölür.

PROTEİN SENTEZİ

Protein sentezi için canlı bir organizma, bir amino asidi diğerine bağlayabilen bir enzim sistemine sahip olmalıdır. Hangi amino asitlerin bağlanması gerektiğini belirleyecek bir bilgi kaynağına da ihtiyaç vardır. Vücutta binlerce çeşit protein bulunduğundan ve her biri ortalama birkaç yüz amino asitten oluştuğundan, gereken bilgi gerçekten çok büyük olmalıdır. Genleri oluşturan nükleik asit moleküllerinde depolanır (bir kaydın manyetik bir bantta nasıl saklandığına benzer şekilde).

Enzim aktivasyonu.

Amino asitlerden sentezlenen bir polipeptit zinciri, her zaman nihai formunda bir protein değildir. Birçok enzim ilk önce inaktif öncüler olarak sentezlenir ve ancak başka bir enzim zincirin bir ucundan birkaç amino asidi çıkardıktan sonra aktif hale gelir. Tripsin gibi bazı sindirim enzimleri bu inaktif formda sentezlenir; bu enzimler, zincirin terminal parçasının çıkarılması sonucunda sindirim sisteminde aktive edilir. Molekül aktif formunda iki kısa zincirden oluşan insülin hormonu, sözde tek zincir şeklinde sentezlenir. proinsülin. Daha sonra bu zincirin orta kısmı çıkarılır ve kalan fragmanlar birbirine bağlanarak aktif hormon molekülünü oluşturur. Kompleks proteinler ancak belirli bir kimyasal grup proteine ​​bağlandıktan sonra oluşur ve bu bağlanma genellikle bir enzim gerektirir.

Metabolik dolaşım.

Bir hayvanı, karbon, nitrojen veya hidrojenin radyoaktif izotopları ile etiketlenmiş amino asitlerle besledikten sonra, etiket hızla proteinlerine dahil edilir. Etiketli amino asitler vücuda girmeyi bırakırsa, proteinlerdeki etiket miktarı azalmaya başlar. Bu deneyler, ortaya çıkan proteinlerin yaşamın sonuna kadar vücutta depolanmadığını göstermektedir. Birkaç istisna dışında hepsi dinamik bir durumda, sürekli olarak amino asitlere ayrışır ve sonra yeniden sentezlenir.

Hücreler öldüğünde ve yok edildiğinde bazı proteinler parçalanır. Bu, örneğin, bağırsağın iç yüzeyini kaplayan kırmızı kan hücreleri ve epitel hücreleri ile her zaman olur. Ayrıca canlı hücrelerde proteinlerin parçalanması ve yeniden sentezi de meydana gelir. İşin garibi, proteinlerin parçalanması hakkında sentezlerinden daha az şey biliniyor. Bununla birlikte, açık olan şey, sindirim sisteminde proteinleri amino asitlere ayıranlara benzer şekilde, proteolitik enzimlerin parçalanmada yer aldığıdır.

Farklı proteinlerin yarı ömrü farklıdır - birkaç saatten aylara kadar. Bunun tek istisnası kolajen molekülleridir. Oluştuktan sonra sabit kalırlar ve yenilenmezler veya değiştirilmezler. Ancak zamanla bazı özellikleri, özellikle elastikiyet, değişim ve yenilenmedikleri için ciltte kırışıklık görünümü gibi yaşa bağlı bazı değişiklikler bunun sonucudur.

sentetik proteinler.

Kimyagerler, amino asitleri nasıl polimerize edeceklerini uzun zaman önce öğrendiler, ancak amino asitler rastgele birleşir, böylece bu tür polimerizasyonun ürünleri doğal olanlara çok az benzerlik gösterir. Doğru, amino asitleri belirli bir sırayla birleştirmek mümkündür, bu da biyolojik olarak aktif bazı proteinlerin, özellikle de insülinin elde edilmesini mümkün kılar. İşlem oldukça karmaşıktır ve bu şekilde sadece molekülleri yaklaşık yüz amino asit içeren proteinleri elde etmek mümkündür. Bunun yerine, istenen amino asit dizisine karşılık gelen bir genin nükleotid dizisini sentezlemek veya izole etmek ve daha sonra bu geni, çoğaltma yoluyla istenen ürünün büyük bir miktarını üretecek olan bir bakteriye sokmak tercih edilir. Ancak bu yöntemin dezavantajları da vardır.

PROTEİNLER VE BESLENME

Vücuttaki proteinler amino asitlere parçalandığında, bu amino asitler protein sentezi için yeniden kullanılabilir. Aynı zamanda, amino asitlerin kendileri de bozunmaya maruz kalırlar ve bu nedenle tam olarak kullanılmazlar. Büyüme, hamilelik ve yara iyileşmesi sırasında protein sentezinin bozulmayı aşması gerektiği de açıktır. Vücut sürekli olarak bazı proteinleri kaybeder; bunlar saç, tırnak ve derinin yüzey tabakasının proteinleridir. Bu nedenle, proteinlerin sentezi için her organizma gıdalardan amino asitler almalıdır.

Amino asit kaynakları.

Yeşil bitkiler, proteinlerde bulunan 20 amino asidin tümünü CO2, su ve amonyak veya nitratlardan sentezler. Birçok bakteri ayrıca şeker (veya bir eşdeğeri) ve sabit nitrojen varlığında amino asitleri sentezleyebilir, ancak şeker eninde sonunda yeşil bitkiler tarafından sağlanır. Hayvanlarda amino asitleri sentezleme yeteneği sınırlıdır; yeşil bitkileri veya diğer hayvanları yiyerek amino asitler elde ederler. Sindirim sisteminde, emilen proteinler amino asitlere parçalanır, ikincisi emilir ve verilen organizmanın karakteristik proteinleri onlardan yapılır. Emilen proteinlerin hiçbiri vücut yapılarına bu şekilde dahil edilmez. Bunun tek istisnası, birçok memelide, maternal antikorların bir kısmının bozulmadan plasentadan fetal dolaşıma geçebilmesi ve anne sütü yoluyla (özellikle geviş getiren hayvanlarda) doğumdan hemen sonra yenidoğana geçebilmesidir.

Protein ihtiyacı.

Yaşamı sürdürmek için vücudun gıdalardan belirli bir miktarda protein alması gerektiği açıktır. Ancak, bu ihtiyacın boyutu bir dizi faktöre bağlıdır. Vücudun hem bir enerji kaynağı (kalori) hem de yapılarını inşa etmek için bir malzeme olarak besine ihtiyacı vardır. İlk etapta enerji ihtiyacı var. Bu, diyette az miktarda karbonhidrat ve yağ olduğunda, diyet proteinlerinin kendi proteinlerinin sentezi için değil, kalori kaynağı olarak kullanıldığı anlamına gelir. Uzun süreli açlık ile kendi proteinleriniz bile enerji ihtiyacını karşılamak için harcanır. Diyette yeterli karbonhidrat varsa, protein alımı azaltılabilir.

nitrojen dengesi.

Ortalama olarak yaklaşık Toplam protein kütlesinin %16'sı azottur. Proteinleri oluşturan amino asitler parçalandığında, içerdikleri nitrojen vücuttan idrarla ve (daha az oranda) çeşitli azotlu bileşikler halinde dışkıyla atılır. Bu nedenle, protein beslenmesinin kalitesini değerlendirmek için azot dengesi gibi bir göstergenin kullanılması uygundur, yani. vücuda alınan nitrojen miktarı ile günlük atılan nitrojen miktarı arasındaki fark (gram olarak). Bir yetişkinde normal beslenme ile bu miktarlar eşittir. Büyüyen bir organizmada, atılan azot miktarı, gelen azot miktarından daha azdır, yani. denge olumlu. Diyette protein eksikliği ile denge olumsuzdur. Diyette yeterli kalori varsa, ancak içinde proteinler tamamen yoksa, vücut proteinleri kurtarır. Aynı zamanda protein metabolizması yavaşlar ve amino asitlerin protein sentezinde yeniden kullanımı mümkün olduğunca verimli bir şekilde ilerler. Bununla birlikte, kayıplar kaçınılmazdır ve azotlu bileşikler hala idrarla ve kısmen dışkıyla atılır. Protein açlığı sırasında vücuttan atılan nitrojen miktarı, günlük protein eksikliğinin bir ölçüsü olabilir. Diyete bu eksikliğe eşdeğer miktarda protein ekleyerek nitrojen dengesini geri kazanmanın mümkün olduğunu varsaymak doğaldır. Ancak öyle değil. Bu miktarda protein aldıktan sonra, vücut amino asitleri daha az verimli kullanmaya başlar, bu nedenle azot dengesini eski haline getirmek için bir miktar ek protein gerekir.

Diyetteki protein miktarı nitrojen dengesini korumak için gerekli olanı aşarsa, bundan zarar gelmez gibi görünüyor. Fazla amino asitler basitçe bir enerji kaynağı olarak kullanılır. Özellikle çarpıcı bir örnek, nitrojen dengesini korumak için gerekenden az karbonhidrat ve yaklaşık on kat daha fazla protein tüketen Eskimo'dur. Bununla birlikte, çoğu durumda, bir enerji kaynağı olarak protein kullanmak yararlı değildir, çünkü belirli miktarda karbonhidrattan aynı miktarda proteinden çok daha fazla kalori alabilirsiniz. Yoksul ülkelerde, nüfus gerekli kaloriyi karbonhidratlardan alır ve minimum miktarda protein tüketir.

Vücut, protein olmayan yiyecekler şeklinde gerekli sayıda kaloriyi alırsa, nitrojen dengesini koruyan minimum protein miktarı yakl. Günde 30 gr. Dört dilim ekmek veya 0,5 litre sütte yaklaşık olarak bu kadar protein bulunur. Biraz daha büyük bir miktar genellikle optimal kabul edilir; 50 ila 70 g arasında önerilir.

Gerekli amino asitler.

Şimdiye kadar, protein bir bütün olarak kabul edildi. Bu arada protein sentezinin gerçekleşebilmesi için gerekli tüm amino asitlerin vücutta bulunması gerekir. Hayvanın vücudunun kendi sentezleyebildiği bazı amino asitler. Diyette bulunmaları gerekmediğinden değiştirilebilirler olarak adlandırılırlar - sadece genel olarak, bir azot kaynağı olarak protein alımının yeterli olması önemlidir; daha sonra, esansiyel olmayan amino asitlerin eksikliği ile vücut, fazla miktarda bulunanların pahasına onları sentezleyebilir. Kalan "temel" amino asitler sentezlenemez ve yiyeceklerle birlikte alınmalıdır. İnsanlar için gerekli olan valin, lösin, izolösin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lisin ve arginindir. (Arginin vücutta sentezlenebilse de, yeni doğanlar ve büyümekte olan çocuklar yetersiz miktarda ürettiği için esansiyel bir amino asit olarak kabul edilir. Öte yandan, olgun yaştaki bir kişi için bu amino asitlerin bir kısmının yiyeceklerden alınması isteğe bağlı olabilir.)

Bu esansiyel amino asitler listesi, diğer omurgalılarda ve hatta böceklerde yaklaşık olarak aynıdır. Proteinlerin besin değeri, genellikle onları büyüyen sıçanlara besleyerek ve hayvanların kilo alımını izleyerek belirlenir.

Proteinlerin besin değeri.

Bir proteinin besin değeri, en eksik olan esansiyel amino asit tarafından belirlenir. Bunu bir örnekle açıklayalım. Vücudumuzun proteinleri ortalama olarak yaklaşık içerir. %2 triptofan (ağırlıkça). Diyelim ki diyet, %1 triptofan içeren 10 g protein içeriyor ve içinde yeterince başka esansiyel amino asitler var. Bizim durumumuzda, bu kusurlu proteinin 10 g'ı esasen 5 g tam proteine ​​eşdeğerdir; kalan 5 gr sadece bir enerji kaynağı olarak hizmet edebilir. Amino asitler pratikte vücutta depolanmadığından ve protein sentezinin gerçekleşmesi için tüm amino asitlerin aynı anda mevcut olması gerektiğinden, esansiyel amino asitlerin alımının etkisi ancak hepsi vücuda girerse tespit edilebilir. vücut aynı anda.

Çoğu hayvansal proteinin ortalama bileşimi, insan vücudundaki ortalama protein bileşimine yakındır, bu nedenle diyetimiz et, yumurta, süt ve peynir gibi yiyeceklerden zenginse amino asit eksikliği ile karşılaşmamız olası değildir. Bununla birlikte, çok az esansiyel amino asit içeren jelatin (kollajen denatürasyonunun bir ürünü) gibi proteinler vardır. Bitkisel proteinler, bu anlamda jelatinden daha iyi olsalar da, esansiyel amino asitler açısından da fakirdirler; özellikle içlerinde çok az lisin ve triptofan var. Bununla birlikte, vücuda esansiyel amino asitleri sağlamaya yeterli, biraz daha fazla miktarda bitkisel protein tüketmediği sürece, tamamen vejetaryen bir diyet hiçbir şekilde sağlıksız değildir. Proteinlerin çoğu bitkilerde tohumlarda, özellikle buğday ve çeşitli baklagillerin tohumlarında bulunur. Kuşkonmaz gibi genç sürgünler de protein açısından zengindir.

Diyette sentetik proteinler.

Mısır proteinleri gibi eksik proteinlere az miktarda sentetik esansiyel amino asitler veya bunlar açısından zengin proteinler ekleyerek, ikincisinin besin değerini önemli ölçüde artırabilir, yani. Böylece tüketilen protein miktarı artar. Diğer bir olasılık, nitrojen kaynağı olarak nitrat veya amonyak ilavesiyle petrol hidrokarbonları üzerinde bakteri veya maya yetiştirmektir. Bu şekilde elde edilen mikrobiyal protein, kümes hayvanları veya çiftlik hayvanları için yem görevi görebilir veya doğrudan insanlar tarafından tüketilebilir. Yaygın olarak kullanılan üçüncü yöntem, geviş getiren hayvanların fizyolojisini kullanır. Ruminantlarda, midenin ilk bölümünde sözde. Rumende, kusurlu bitki proteinlerini daha eksiksiz mikrobiyal proteinlere dönüştüren özel bakteri ve protozoa formları vardır ve bunlar, sindirim ve emilimden sonra hayvan proteinlerine dönüşür. Ucuz bir sentetik nitrojen içeren bileşik olan üre, hayvan yemlerine eklenebilir. Rumende yaşayan mikroorganizmalar, karbonhidratları (yeminde çok daha fazlası var) proteine ​​dönüştürmek için üre nitrojeni kullanır. Hayvan yemlerindeki tüm nitrojenin yaklaşık üçte biri, özünde belirli bir dereceye kadar kimyasal protein sentezi anlamına gelen üre formunda gelebilir.

1. Protein moleküllerinin bileşimi. Proteinler, molekülleri karbon, hidrojen, oksijen ve azot ve bazen kükürt ve diğer kimyasal elementleri içeren organik maddelerdir.
2. Proteinlerin yapısı. Proteinler, onlarca veya yüzlerce amino asitten oluşan makromoleküllerdir. Proteinleri oluşturan çeşitli amino asitler (yaklaşık 20 tip).
3. Proteinlerin tür özgüllüğü - amino asitlerin sayısı, çeşitliliği, protein moleküllerindeki bileşiklerin dizisi ile belirlenen, farklı türlere ait organizmaları oluşturan proteinler arasındaki fark. Aynı türün farklı organizmalarındaki proteinlerin özgüllüğü, bir kişiden diğerine nakledildiklerinde organ ve dokuların reddedilmelerinin (doku uyumsuzluğu) nedenidir.
4. Proteinlerin yapısı - çeşitli kimyasal bağlarla desteklenen uzayda protein moleküllerinin karmaşık bir konfigürasyonu - iyonik, hidrojen, kovalent. Proteinin doğal hali. Denatürasyon, çeşitli faktörlerin etkisi altında protein moleküllerinin yapısının ihlalidir - ısıtma, ışınlama, kimyasalların etkisi. Denatürasyon örnekleri: yumurta kaynatıldığında proteinin özelliklerinde bir değişiklik, bir örümcek ağ oluşturduğunda proteinin sıvıdan katı hale geçişi.
5. Proteinlerin vücuttaki rolü:

• katalitik. Proteinler, vücut hücrelerindeki kimyasal reaksiyonların hızını artıran katalizörlerdir. Enzimler biyolojik katalizörlerdir;
• yapısal. Proteinler - plazma zarının elemanları, ayrıca kıkırdak, kemikler, tüyler, tırnaklar, saç, tüm doku ve organlar;
• enerji. Protein moleküllerinin vücudun yaşamı için gerekli olan enerjinin açığa çıkmasıyla oksitlenme yeteneği;
• kasılma. Aktin ve miyozin, bu proteinlerin moleküllerinin denatüre olma özelliğinden dolayı kas liflerini oluşturan ve kasılmalarını sağlayan proteinlerdir;
• motor. Proteinleri içeren kirpikler ve flagellaların yardımıyla bir dizi tek hücreli organizmanın yanı sıra spermatozoanın hareketi;
• Ulaşım. Örneğin hemoglobin, kırmızı kan hücrelerinin bir parçası olan ve oksijen ve karbondioksit transferini sağlayan bir proteindir;
• depolamak. Proteinlerin vücutta yedek besin olarak birikmesi, örneğin yumurta, süt, bitki tohumları;
• koruyucu. Antikorlar, fibrinojen, trombin - bağışıklık ve kan pıhtılaşmasının gelişiminde rol oynayan proteinler;
• düzenleyici. Hormonlar, sinir sistemi ile birlikte vücut fonksiyonlarının hümoral regülasyonunu sağlayan maddelerdir. İnsülin hormonunun kan şekerinin düzenlenmesindeki rolü.

1. Üreme ve önemi. Üreme, birçok bin yıl boyunca türlerin varlığını sağlayan benzer organizmaların üremesidir, bir türün birey sayısının artmasına, yaşamın sürekliliğine katkıda bulunur. Organizmaların eşeysiz, eşeyli ve vejetatif üremesi.
2. eşeysiz üreme - en eski yol. Eşeysiz üreme bir organizmayı içerirken, cinsel üreme çoğunlukla iki kişiyi içerir. Bitkiler, tek bir özel hücre olan sporlar aracılığıyla aseksüel olarak çoğalır. Yosun, yosun, at kuyruğu, kulüp yosunu, eğrelti otu sporları ile üreme. Bitkilerden sporların püskürtülmesi, çimlenmesi ve uygun koşullar altında onlardan yeni yavru organizmaların gelişmesi. Olumsuz koşullara giren çok sayıda sporun ölümü. Sporlardan yeni organizmaların ortaya çıkma olasılığı düşüktür, çünkü az miktarda besin içerirler ve fide bunları esas olarak çevreden emer.
3. Vejetatif üreme - bitkilerin vejetatif organların yardımıyla çoğaltılması: yer üstü veya yer altı sürgünleri, kök kısımları, yaprak, yumru, soğan. Bir organizmanın veya onun bir kısmının vejetatif üremesine katılım. Anne organizmasının gelişimini sürdürdüğü için yavru bitkinin anne ile benzerliği. Çocukluktan beri doğada vejetatif çoğalmanın daha fazla verimliliği ve dağılımı

Antoine François de Fourcroix protein araştırmasının kurucusu

Proteinler, 18. yüzyılda Fransız kimyager Antoine Fourcroix ve diğer bilim adamlarının çalışmalarının bir sonucu olarak, proteinlerin ısı veya asitlerin etkisi altında pıhtılaşma (denatüre etme) özelliğinin not edildiği ayrı bir biyolojik molekül sınıfı olarak tanımlandı. . Albümin ("yumurta akı"), fibrin (kandan gelen bir protein) ve buğday tanelerinden elde edilen glüten gibi proteinler o sırada araştırıldı. Hollandalı kimyager Gerrit Mulder, proteinlerin bileşimini analiz etti ve hemen hemen tüm proteinlerin benzer bir ampirik formüle sahip olduğunu varsaydı. Benzer moleküller için "protein" terimi 1838'de İsveçli kimyager Jakob Berzelius tarafından önerildi. Mulder ayrıca proteinlerin bozunma ürünlerini de tanımladı - amino asitler ve bunlardan biri için (lösin), küçük bir hata payıyla moleküler ağırlığı belirledi - 131 dalton. 1836'da Mulder, proteinlerin kimyasal yapısının ilk modelini önerdi. Radikaller teorisine dayanarak, protein bileşiminin minimum yapısal birimi, "protein" olarak adlandırılan C 16 H 24 N 4 O 5 ve teori - "protein teorisi" kavramını formüle etti. Proteinler üzerine yeni veriler biriktikçe, teori defalarca eleştirilmeye başlandı, ancak 1850'lerin sonuna kadar, eleştirilere rağmen, hala genel kabul görmüş olarak kabul edildi.

19. yüzyılın sonunda, proteinleri oluşturan amino asitlerin çoğu araştırıldı. 1894'te Alman fizyolog Albrecht Kossel, amino asitlerin proteinlerin temel yapı taşları olduğu teorisini ortaya koydu. 20. yüzyılın başında, Alman kimyager Emil Fischer, proteinlerin peptit bağlarıyla birbirine bağlanan amino asit kalıntılarından oluştuğunu deneysel olarak kanıtladı. Ayrıca bir proteinin amino asit dizisinin ilk analizini yaptı ve proteoliz fenomenini açıkladı.

Bununla birlikte, proteinlerin organizmalardaki merkezi rolü, Amerikalı kimyager James Sumner'ın (daha sonra Nobel ödüllü) üreaz enziminin bir protein olduğunu gösterdiği 1926 yılına kadar tanınmamıştı.

Saf proteinleri izole etmenin zorluğu, onları incelemeyi zorlaştırdı. Bu nedenle kan proteinleri, tavuk yumurtaları, çeşitli toksinler ve kesim sonrası salınan sindirim/metabolik enzimler gibi büyük miktarlarda saflaştırılabilen polipeptitler kullanılarak ilk çalışmalar yapılmıştır. 1950'lerin sonlarında şirket Zırh Sosisli Sandviç Şirketi birçok bilim insanı için deneysel bir nesne haline gelen bir kilogram sığır pankreas ribonükleaz A'yı saflaştırmayı başardı.

Proteinlerin ikincil yapısının amino asitler arasındaki hidrojen bağlarının oluşumunun sonucu olduğu fikri William Astbury tarafından 1933'te önerildi, ancak Linus Pauling, proteinlerin ikincil yapısını başarılı bir şekilde tahmin eden ilk bilim adamı olarak kabul ediliyor. Daha sonra, Walter Kauzman, Kai Linderström-Lang'ın çalışmasına dayanarak, proteinlerin üçüncül yapısının oluşum yasalarının ve bu süreçte hidrofobik etkileşimlerin rolünün anlaşılmasına önemli bir katkı yaptı. 1949'da Fred Sanger, insülinin amino asit dizisini belirledi ve bu şekilde proteinlerin amino asitlerin lineer polimerleri olduğunu ve dallanmış (bazı şekerlerde olduğu gibi) zincirleri, kolloidleri veya siklolleri olmadığını gösterdi. Tek atomlu X-ışını kırınımına dayalı ilk protein yapıları 1960'larda ve 1980'lerde NMR ile elde edildi. 2006 yılında, Protein Veri Bankası yaklaşık 40.000 protein yapısı içeriyordu.

21. yüzyılda, proteinlerin incelenmesi, yalnızca bireysel saflaştırılmış proteinler üzerinde çalışılmadığında, aynı zamanda çok sayıda bireysel hücre, doku proteininin sayısında ve translasyon sonrası modifikasyonlarında eşzamanlı değişiklik olduğunda, niteliksel olarak yeni bir seviyeye taşındı. veya organizmalar. Bu biyokimya alanına proteomik denir. Biyoinformatik yöntemlerin yardımıyla, yalnızca X-ışını yapısal analiz verilerini işlemek değil, aynı zamanda amino asit dizisine dayalı bir proteinin yapısını tahmin etmek de mümkün hale geldi. Şu anda, büyük protein komplekslerinin kriyoelektron mikroskopisi ve bilgisayar programları kullanılarak küçük proteinlerin ve büyük proteinlerin alanlarının tahmin edilmesi, yapıların atomik düzeydeki çözünürlüğüne doğrulukla yaklaşmaktadır.

Özellikleri

Bir proteinin boyutu, amino asitlerin sayısı veya dalton (molekül ağırlığı) olarak ölçülebilir, daha sıklıkla molekülün türetilmiş birimlerdeki nispeten büyük boyutu nedeniyle - kilodalton (kDa). Maya proteinleri ortalama olarak 466 amino asitten oluşur ve moleküler ağırlığı 53 kDa'dır. Şu anda bilinen en büyük protein olan titin, kas sarkomerlerinin bir bileşenidir; çeşitli izoformlarının moleküler ağırlığı 3000 ila 3700 kDa arasında değişir, 38.138 amino asitten oluşur (insan kas soliusunda).

Proteinler suda çözünürlük derecelerine göre değişir, ancak çoğu protein suda çözünür. Çözünmeyen maddeler arasında örneğin keratin (saç, memeli kılı, kuş tüyü vb. oluşturan protein) ve ipek ve örümcek ağlarının bir parçası olan fibroin bulunur. Proteinler ayrıca hidrofilik ve hidrofobik olarak ayrılır. Hidrofilik, çözünmeyen keratin ve fibroin dahil olmak üzere sitoplazma, çekirdek ve hücreler arası maddenin proteinlerinin çoğunu içerir. Hidrofobik, hidrofobik zar lipidleri ile etkileşime giren integral zar proteinlerinin biyolojik zarlarını oluşturan proteinlerin çoğunu içerir (bu proteinler genellikle küçük hidrofilik bölgelere sahiptir).

denatürasyon

Yüksek sıcaklığın etkisi altında tavuk yumurtası proteininin geri dönüşümsüz denatürasyonu

Genel bir kural olarak, proteinler yapıyı ve dolayısıyla sıcaklık gibi koşullar altında ve belirli bir organizmanın uyarlandığı çözünürlük gibi fiziko-kimyasal özellikleri korur. Proteinin asit veya alkali ile ısıtılması veya işlenmesi gibi bu koşulların değiştirilmesi, proteinin kuaterner, üçüncül ve ikincil yapılarının kaybıyla sonuçlanır. Bir protein (veya başka bir biyopolimer) tarafından doğal yapının kaybolmasına denatürasyon denir. Denatürasyon tam veya kısmi, geri döndürülebilir veya geri döndürülemez olabilir. Günlük yaşamda geri dönüşü olmayan protein denatürasyonunun en ünlü durumu, yüksek sıcaklığın etkisi altında suda çözünür şeffaf protein ovalbüminin yoğun, çözünmez ve opak hale geldiği bir tavuk yumurtasının pişirilmesidir. Denatürasyon, suda çözünür proteinlerin amonyum tuzları ile çökeltilmesi (çökeltilmesi) durumunda olduğu gibi bazı durumlarda tersine çevrilebilir ve onları saflaştırmanın bir yolu olarak kullanılır.

Basit ve karmaşık proteinler

Peptit zincirlerine ek olarak, birçok protein amino asit olmayan fragmanlar da içerir; bu kritere göre proteinler iki büyük gruba ayrılır - basit ve karmaşık proteinler (proteinler). Basit proteinler sadece amino asit zincirleri içerir, karmaşık proteinler ayrıca amino asit olmayan fragmanlar içerir. Kompleks proteinlerin bileşimindeki protein olmayan yapıya sahip bu parçalara "protez gruplar" denir. Protez gruplarının kimyasal yapısına bağlı olarak, karmaşık proteinler arasında aşağıdaki sınıflar ayırt edilir:

• Prostetik grup olarak kovalent olarak bağlı karbonhidrat kalıntıları içeren glikoproteinler ve mukopolisakkarit prostetik gruplarıyla bunların alt sınıfları olan proteoglikanlar. Serin veya treoninin hidroksil grupları genellikle karbonhidrat kalıntıları ile bağların oluşumunda rol oynar. Hücre dışı proteinlerin çoğu, özellikle immünoglobulinler, glikoproteinlerdir. Proteoglikanlarda karbonhidrat kısmı ~%95'tir; bunlar hücre dışı matrisin ana bileşenidir.
• Protez parçası olarak kovalent olmayan bağlı lipidler içeren lipoproteinler. Proteinler-apolipoproteinler tarafından oluşturulan lipoproteinler, onlara bağlanan lipitlerle birlikte lipit taşıma işlevini yerine getirir.
• Heme koordineli olmayan metal iyonları içeren metalloproteinler. Metalloproteinler arasında, depolama ve taşıma işlevlerini yerine getiren proteinler (örneğin, demir içeren ferritin ve transferrin) ve enzimler (örneğin, çinko içeren karbonik anhidraz ve aktif merkezler olarak bakır, manganez, demir ve diğer metal iyonlarını içeren çeşitli süperoksit dismutazlar) bulunur. )
• Kovalent olmayan şekilde bağlı DNA veya RNA içeren nükleoproteinler, özellikle kromozomları oluşturan kromatin, bir nükleoproteindir.
• Prostetik grup olarak kovalent bağlı fosforik asit kalıntıları içeren fosfoproteinler. Serin veya treoninin hidroksil grupları, fosfat ile bir ester bağının oluşumunda rol oynar; fosfoproteinler, özellikle süt kazeindir.
• Kromoproteinler, çeşitli kimyasal yapıya sahip renkli prostetik gruplara sahip kompleks proteinlerin ortak adıdır. Bunlar, çeşitli işlevleri yerine getiren metal içeren bir porfirin prostetik grubuna sahip birçok proteini içerir - hemoproteinler (prostetik grup olarak heme içeren proteinler - hemoglobin, sitokromlar, vb.), klorofiller; bir flavin grubu ile flavoproteinler, vb.

protein yapısı

• üçüncül yapı- polipeptit zincirinin uzaysal yapısı (proteini oluşturan atomların bir dizi uzaysal koordinatları). Yapısal olarak, hidrofobik etkileşimlerin önemli bir rol oynadığı çeşitli etkileşim türleri tarafından stabilize edilmiş ikincil yapı elemanlarından oluşur. Üçüncül yapının stabilizasyonunda yer alın:
  • kovalent bağlar (iki sistein kalıntısı - disülfür köprüleri arasında);
  • amino asit kalıntılarının zıt yüklü yan grupları arasındaki iyonik bağlar;
  • hidrojen bağları;
  • hidrofilik-hidrofobik etkileşimler. Çevreleyen su molekülleri ile etkileşime girdiğinde, protein molekülü, polar olmayan amino asit yan gruplarının sulu çözeltiden izole edilmesi için kıvrılma "eğilimindedir"; molekülün yüzeyinde polar hidrofilik yan gruplar belirir.

• Kuaterner yapı (veya alt birim, alan) - tek bir protein kompleksinin parçası olarak birkaç polipeptit zincirinin karşılıklı düzenlenmesi. Kuaterner yapıya sahip bir proteini oluşturan protein molekülleri, ribozomlar üzerinde ayrı ayrı oluşur ve ancak sentezin bitiminden sonra ortak bir supramoleküler yapı oluşturur. Kuaterner yapıya sahip bir protein, hem aynı hem de farklı polipeptit zincirlerini içerebilir. Dördüncül yapının stabilizasyonunda, üçüncül yapının stabilizasyonunda olduğu gibi, aynı tür etkileşimler yer alır. Supramoleküler protein kompleksleri düzinelerce molekülden oluşabilir.

protein ortamı

Örnek olarak trioz fosfat izomeraz enzimini kullanarak bir proteinin üç boyutlu yapısını göstermenin farklı yolları. Solda - tüm atomların ve aralarındaki bağların görüntüsü ile bir "çubuk" modeli; elemanlar renklerle gösterilmiştir. Yapısal motifler, α-helisler ve β-levhalar ortada tasvir edilmiştir. Sağda, atomların van der Waals yarıçapları dikkate alınarak oluşturulmuş proteinin temas yüzeyi; renkler sitelerin aktivite özelliklerini gösterir

Genel yapı tipine göre, proteinler üç gruba ayrılabilir:

Canlı organizmalarda protein yapısının oluşumu ve bakımı

Proteinlerin denatürasyondan sonra doğru üç boyutlu yapıyı geri yükleme yeteneği, bir proteinin nihai yapısı hakkındaki tüm bilgilerin amino asit dizisinde yer aldığı hipotezini ortaya koymayı mümkün kıldı. Evrimin bir sonucu olarak, bir proteinin kararlı yapısının, bu polipeptidin diğer olası biçimlerine kıyasla minimum serbest enerjiye sahip olduğu artık yaygın olarak kabul edilen bir teoridir.

Bununla birlikte, hücrelerde, işlevi hasardan sonra protein yapısının restorasyonunu ve ayrıca protein komplekslerinin oluşturulmasını ve ayrışmasını sağlamak olan bir grup protein vardır. Bu proteinlere şaperon adı verilir. Hücredeki birçok şaperonun konsantrasyonu, ortam sıcaklığındaki keskin bir artışla artar, bu nedenle Hsp grubuna aittirler (İng. ısı şoku proteinleri- ısı şoku proteinleri). Vücudun işleyişi için şaperonların normal işleyişinin önemi, insan gözü merceğinin bir parçası olan a-kristalin şaperon örneği ile gösterilebilir. Bu proteindeki mutasyonlar, protein agregasyonu nedeniyle lensin bulanıklaşmasına ve sonuç olarak kataraktlara yol açar.

Protein sentezi

kimyasal sentez

Kısa proteinler, organik sentez kullanan bir grup yöntem kullanılarak kimyasal olarak sentezlenebilir - örneğin, kimyasal ligasyon. Çoğu kimyasal sentez yöntemi, biyosentezin aksine, C-terminalinden N-terminaline doğru ilerler. Böylece, hayvanlara enjeksiyon yoluyla antikorlar elde etmek veya hibridomlar elde etmek için kullanılan kısa bir immünojenik peptit (epitop) sentezlemek mümkündür; kimyasal sentez ayrıca belirli enzimlerin inhibitörlerini üretmek için kullanılır. Kimyasal sentez, yapay, yani sıradan proteinlerde bulunmayan amino asitlerin - örneğin, amino asitlerin yan zincirlerine floresan etiketlerin eklenmesi - eklenmesine izin verir. Bununla birlikte, proteinler 300 amino asitten daha uzun olduğunda kimyasal sentez yöntemleri etkisizdir; ek olarak, yapay proteinler yanlış bir üçüncül yapıya sahip olabilir ve yapay proteinlerin amino asitlerinde translasyon sonrası modifikasyonlar yoktur.

Proteinlerin biyosentezi

Evrensel yol: ribozomal sentez

Proteinler, canlı organizmalar tarafından, genlerde kodlanan bilgilere dayalı olarak amino asitlerden sentezlenir. Her protein, bu proteini kodlayan genin nükleotid dizisi tarafından belirlenen benzersiz bir amino asit dizisinden oluşur. Genetik kod, kodon adı verilen üç harfli "kelimelerden" oluşur; her kodon, proteine ​​bir amino asidin bağlanmasından sorumludur: örneğin, AUG kombinasyonu metionine karşılık gelir. DNA dört tip nükleotitten oluştuğu için olası toplam kodon sayısı 64'tür; ve proteinlerde 20 amino asit kullanıldığı için birçok amino asit birden fazla kodon tarafından belirtilir. Protein kodlayan genler önce RNA polimeraz proteinleri tarafından haberci RNA (mRNA) nükleotid dizisine kopyalanır.

Bir mRNA molekülüne dayalı protein sentezi sürecine translasyon denir. Protein biyosentezinin başlangıç ​​aşaması olan başlatma sırasında, metiyonin kodonu genellikle ribozomun küçük bir alt birimi olarak tanınır ve buna protein başlatma faktörleri kullanılarak metiyonin transfer RNA'sı (tRNA) eklenir. Başlangıç ​​kodonunun tanınmasından sonra, büyük alt birim küçük alt birime katılır ve ötelemenin ikinci aşaması başlar - uzama. Ribozomun mRNA'nın 5" ucundan 3" ucuna her hareketiyle, mRNA'nın üç nükleotidi (kodonu) ile transfer RNA'sının tamamlayıcı antikodonu arasındaki hidrojen bağlarının oluşumu yoluyla bir kodon okunur. karşılık gelen amino asit eklenir. Peptit bağının sentezi, ribozomun peptidil transferaz merkezini oluşturan ribozomal RNA (rRNA) tarafından katalize edilir. Ribozomal RNA, büyüyen peptitin son amino asidi ile tRNA'ya bağlı amino asit arasında bir peptit bağı oluşumunu katalize ederek nitrojen ve karbon atomlarını reaksiyon için uygun bir konuma konumlandırır. Aminoasil-tRNA sentetaz enzimleri, amino asitleri tRNA'larına bağlar. Translasyonun üçüncü ve son aşaması olan sonlandırma, ribozom durdurma kodonuna ulaştığında meydana gelir, bundan sonra protein sonlandırma faktörleri proteinden son tRNA'yı hidrolize ederek sentezini durdurur. Bu nedenle ribozomlarda proteinler her zaman N- terminalinden C-terminaline sentezlenir.

ribozomal olmayan sentez

Proteinlerin translasyon sonrası modifikasyonu

Translasyon tamamlandıktan ve protein ribozomdan salındıktan sonra, polipeptit zincirindeki amino asitler çeşitli kimyasal modifikasyonlara uğrar. Çeviri sonrası değişiklik örnekleri şunlardır:

• çeşitli fonksiyonel grupların (asetil-, metil- ve fosfat grupları) bağlanması;
• lipidlerin ve hidrokarbonların eklenmesi;
• standart amino asitlerin standart olmayanlara değiştirilmesi (sitrülin oluşumu);
• yapısal değişikliklerin oluşumu (sisteinler arasında disülfid köprülerinin oluşumu);
• proteinin bir kısmının hem başlangıçta (sinyal dizisi) hem de bazı durumlarda ortada (insülin) çıkarılması;
• protein yıkımını etkileyen küçük proteinlerin eklenmesi (sumilasyon ve ubiquitination).

Bu durumda, modifikasyon tipi hem evrensel (ubikitin monomerlerinden oluşan zincirlerin eklenmesi, bu proteinin proteazom tarafından parçalanması için bir sinyal görevi görür) hem de bu proteine ​​özel olabilir. Aynı zamanda, aynı protein sayısız modifikasyona uğrayabilir. Bu nedenle, farklı koşullar altında histonlar (ökaryotlarda kromatini oluşturan proteinler) 150'ye kadar farklı modifikasyona uğrayabilir.

Proteinlerin vücuttaki görevleri

Diğer biyolojik makromoleküller (polisakkaritler, lipidler) ve nükleik asitler gibi, proteinler de tüm canlı organizmaların temel bileşenleridir ve hücrenin yaşam süreçlerinin çoğunda yer alırlar. Proteinler metabolizma ve enerji dönüşümlerini gerçekleştirir. Proteinler hücresel yapıların bir parçasıdır - hücreler arasında sinyal alışverişi, gıdaların hidrolizi ve hücreler arası maddenin oluşumu için hücre dışı boşluğa salgılanan organeller.

Proteinlerin işlevlerine göre sınıflandırılmasının oldukça keyfi olduğuna dikkat edilmelidir, çünkü ökaryotlarda aynı protein birkaç işlevi yerine getirebilir. Bu tür çok işlevliliğin iyi çalışılmış bir örneği, aminoasil-tRNA sentetaz sınıfından bir enzim olan lisil-tRNA sentetazdır, bu enzim sadece lisini tRNA'ya bağlamakla kalmaz, aynı zamanda birkaç genin transkripsiyonunu da düzenler. Proteinler, enzimatik aktiviteleri nedeniyle birçok işlevi yerine getirir. Bu nedenle, enzimler motor protein miyozin, protein kinazın düzenleyici proteinleri, taşıma proteini sodyum-potasyum adenosin trifosfataz vb.

katalitik fonksiyon

Proteinlerin vücuttaki en iyi bilinen rolü, çeşitli kimyasal reaksiyonların katalizidir. Enzimler, spesifik katalitik özelliklere sahip bir grup proteindir, yani her enzim bir veya daha fazla benzer reaksiyonu katalize eder. Enzimler, karmaşık moleküllerin bölünmesi (katabolizma) ve bunların sentezinin (anabolizma) reaksiyonlarını ve ayrıca DNA replikasyonu ve onarımı ve RNA şablon sentezini katalize eder. Birkaç bin enzim bilinmektedir; aralarında, örneğin pepsin, sindirim sürecinde proteinleri parçalamaktadır. Çeviri sonrası modifikasyon sürecinde, bazı enzimler diğer proteinler üzerinde kimyasal gruplar ekler veya çıkarır. Yaklaşık 4.000 protein katalizli reaksiyon bilinmektedir. Enzimatik kataliz sonucunda reaksiyonun hızlanması bazen çok büyüktür: örneğin, orotat karboksilaz enzimi tarafından katalize edilen reaksiyon, katalize edilmeyen olandan 10 17 kat daha hızlı ilerler (enzim olmadan 78 milyon yıl, katılım ile 18 milisaniye). enzimin). Bir enzime bağlanan ve reaksiyon sonucunda değişen moleküllere substrat denir.

Enzimler genellikle yüzlerce amino asitten oluşmasına rağmen, bunların sadece küçük bir kısmı substrat ile etkileşime girer ve daha da azı - ortalama olarak, genellikle birincil amino asit dizisinde birbirinden uzakta bulunan 3-4 amino asit - doğrudan dahil olur. kataliz. Enzimin substratı bağlayan ve katalitik amino asitleri içeren kısmına enzimin aktif bölgesi denir.

yapısal fonksiyon

koruyucu fonksiyon

Proteinlerin birkaç tür koruyucu işlevi vardır:

düzenleyici işlev

Hücrelerin içindeki birçok süreç, hücre için ne bir enerji kaynağı ne de bir yapı malzemesi olarak hizmet etmeyen protein molekülleri tarafından düzenlenir. Bu proteinler, transkripsiyonu, translasyonu, eklemeyi ve ayrıca diğer proteinlerin vs. aktivitesini düzenler. Proteinler, düzenleyici işlevi ya enzimatik aktivite (örneğin, protein kinaz) nedeniyle ya da genellikle diğer moleküllere spesifik bağlanma nedeniyle gerçekleştirir. enzimlerin bu moleküllerle etkileşimini etkiler.

Hormonlar kanda taşınır. Hayvan hormonlarının çoğu proteinler veya peptitlerdir. Hormonun reseptöre bağlanması, hücrede bir yanıtı tetikleyen bir sinyaldir. Hormonlar, kandaki ve hücrelerdeki maddelerin konsantrasyonunu, büyümeyi, üremeyi ve diğer süreçleri düzenler. Bu tür proteinlerin bir örneği, kandaki glikoz konsantrasyonunu düzenleyen insülindir.

Hücreler, hücreler arası madde yoluyla iletilen sinyal proteinlerini kullanarak birbirleriyle etkileşime girer. Bu tür proteinler, örneğin sitokinleri ve büyüme faktörlerini içerir.

taşıma işlevi

Proteinlerin yedek (yedek) işlevi

Bu proteinler, bitki tohumlarında ve hayvan yumurtalarında enerji ve madde kaynağı olarak depolanan rezerv proteinleri; üçüncül yumurta kabuklarının proteinleri (ovalbüminler) ve ana süt proteini (kazein) ayrıca temel olarak beslenme işlevi görür. Vücutta amino asit kaynağı olarak bir dizi başka protein kullanılır, bunlar da metabolik süreçleri düzenleyen biyolojik olarak aktif maddelerin öncüleridir.

alıcı işlevi

Protein reseptörleri sitoplazmada yer alabilir veya hücre zarına entegre edilebilir. Reseptör molekülünün bir kısmı, çoğu zaman kimyasal bir madde olan bir sinyali ve bazı durumlarda - hafif, mekanik etki (örneğin, germe) ve diğer uyaranları algılar. Molekülün belirli bir kısmına - reseptör proteinine - bir sinyal uygulandığında, konformasyonel değişiklikler meydana gelir. Sonuç olarak, sinyali diğer hücresel bileşenlere ileten molekülün başka bir bölümünün konformasyonu değişir. Birkaç sinyal mekanizması vardır. Bazı reseptörler belirli bir kimyasal reaksiyonu katalize eder; diğerleri, bir sinyal uygulandığında açılan veya kapanan iyon kanalları olarak hizmet eder; yine de diğerleri, hücre içi haberci molekülleri spesifik olarak bağlar. Membran reseptörlerinde, molekülün sinyal molekülüne bağlanan kısmı hücre yüzeyinde bulunur ve sinyal ileten bölge içeridedir.

Motor (motor) işlevi

Hayvanlar tarafından sentezlenemeyen amino asitlere esansiyel denir. Aspartattan lizin, metionin ve treonin oluşumundaki ilk adımı katalize eden aspartat kinaz gibi biyosentetik yollardaki anahtar enzimler hayvanlarda yoktur.

Hayvanlar esas olarak gıdalarındaki proteinlerden amino asitler alırlar. Proteinler, genellikle proteinin asidik bir ortama yerleştirerek ve proteaz adı verilen enzimlerle hidrolize ederek denatürasyonu ile başlayan sindirim sırasında parçalanır. Sindirimden elde edilen amino asitlerin bir kısmı vücudun proteinlerini sentezlemek için kullanılırken, geri kalanı glukoneogenez süreci ile glikoza dönüştürülür veya Krebs döngüsünde kullanılır. Proteinin bir enerji kaynağı olarak kullanılması, vücudun kendi proteinlerinin, özellikle kasların bir enerji kaynağı olarak hizmet ettiği açlık koşullarında özellikle önemlidir. Amino asitler de vücudun beslenmesinde önemli bir azot kaynağıdır.

Proteinlerin insan tüketimi için tek bir norm yoktur. Kalın bağırsağın mikroflorası, protein normlarını derlerken dikkate alınmayan amino asitleri sentezler.

Protein Biyofiziği

Proteinlerin fiziksel özellikleri çok karmaşıktır. Bir proteinin düzenli bir "kristal benzeri sistem" - bir "periyodik kristal" - olduğu hipotezi lehine, X-ışını kırınım analizi verileri (1 angstrom çözünürlüğe kadar), yüksek paketleme yoğunluğu, denatürasyon süreci ve diğer gerçekler.

Başka bir hipotez lehine, intraglobüler hareket süreçlerindeki (sınırlı atlamalı veya sürekli difüzyon modeli) proteinlerin sıvı benzeri özellikleri hakkında, nötron saçılması, Mössbauer spektroskopisi ve Mössbauer radyasyonunun Rayleigh saçılması üzerine deneyler tanıklık eder.

Çalışma Yöntemleri

Bir numunedeki protein miktarını belirlemek için bir dizi yöntem kullanılır:

• spektrofotometrik yöntem

Ayrıca bakınız

notlar

1. Kimyasal bir bakış açısından, tüm proteinler polipeptitlerdir. Ancak kısa, 30 amino asitten daha kısa olan polipeptitler, özellikle kimyasal olarak sentezlenmiş polipeptitler protein olarak adlandırılamaz.
2. Muirhead H., Perutz M. Hemoglobinin yapısı. 5.5 A çözünürlükte indirgenmiş insan hemoglobininin üç boyutlu Fourier sentezi // Doğa: dergi. - 1963. - T. 199. - No. 4894. - S. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. X-ışını analizi ile elde edilen miyoglobin molekülünün üç boyutlu modeli // Doğa: dergi. - 1958. - T. 181. - No. 4610. - S. 662-666.
4. Leicester, Henry."Berzelius, Johns Jacob". Bilimsel Biyografi Sözlüğü 2. New York: Charles Scribner'ın Oğulları. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Yu.A. Ovchinnikov. Biyoorganik kimya. - Aydınlanma, 1987.
6. Proteinler // Kimyasal Ansiklopedi. - Sovyet Ansiklopedisi, 1988.
7. N.H. Barton, D.E.G. Briggs, J.A. Eisen."Evolution", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - S. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. F. Sanger'ın Nobel konuşması
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). "Titin, morfogenezde olası bir rolü olan büyük, elastik sarkomerik bir protein". Biyodenemeler 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 - pepsin A
11. SJ Şarkıcı.İntegral Proteinlerin Zarlara Yapısı ve Yerleştirilmesi. Hücre Biyolojisinin Yıllık İncelemesi. Cilt 6, Sayfa 247-296. 1990
12. Kaçak L. Biyokimya 3 cilt. - E.: Mir, 1984
13. Selenosistein, standart olmayan bir amino asit örneğidir.
14. B.Lewin. Genler. - M., 1987. - 544 s.
15. Lehninger A. Biyokimyanın temelleri, 3 cilt halinde. - M.: Mir, 1985.
16. 2. ders
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "Protein Zincirlerinin Katlanmasını Yöneten İlkeler". Bilim 181 : 223-229. Nobel konferansı. Yazar, Stanford Moore ve William Stein ile birlikte "ribonükleaz çalışması, özellikle [bir enzimin] amino asit dizisi ve [onun] biyolojik olarak aktif yapısı arasındaki ilişki" nedeniyle Nobel Kimya Ödülü'nü aldı.
19. Ellis RJ, Van der Vies SM. (1991). "Moleküler şaperonlar". Annu. Rev. Biyokimya. 60 : 321-347.

Bildiğiniz gibi, proteinler herhangi bir canlı organizmanın gerekli ve temel bir bileşenidir. Neredeyse tüm yaşam süreçleriyle ayrılmaz bir şekilde bağlantılı olan metabolizma ve enerji dönüşümünden sorumludurlar. Hayvanların ve insanların doku ve organlarının büyük çoğunluğu ve ayrıca tüm mikroorganizmaların %50'sinden fazlası esas olarak proteinlerden (%40 ila %50) oluşur. Aynı zamanda, bitki dünyasında ortalama değere kıyasla daha az ve hayvan dünyasında - daha fazlası var. Bununla birlikte, birçok insan için proteinlerin kimyasal bileşimi hala bilinmemektedir. Bu makromoleküllerin içinde ne olduğunu bir kez daha hatırlayalım.

protein bileşimi

Bu madde ortalama olarak yaklaşık %50-55 karbon, %15-17 nitrojen, %21-23 oksijen, %0.3-2.5 kükürt içerir. Listelenen ana bileşenlere ek olarak, bazen proteinler, özgül ağırlığı çok küçük olan elementler içerir. Her şeyden önce fosfor, demir, iyot, bakır ve diğer bazı mikro ve makro elementlerdir. İlginçtir ki, nitrojen konsantrasyonu en tutarlı olanıdır, ancak diğer temel bileşenlerin içeriği değişebilir. Proteinin bileşimini tanımlarken, nötr pH'ta bir su çözeltisindeki kalıntılarından oluşan düzensiz bir polimer olduğu, en genel haliyle NH3 + CHRCOO- olarak yazılabileceğine dikkat edilmelidir.

Kendi aralarında, bu "tuğlalar", karboksil ve amin grupları arasındaki bir amid bağı ile bağlanır. Toplamda, doğada yaklaşık bin farklı protein tanımlanmıştır. Bu sınıf, antikorları, enzimleri, birçok hormonu ve diğer aktif biyolojik maddeleri içerir. Şaşırtıcı bir şekilde, tüm bu çeşitlilikle, bir proteinin bileşimi, en popülerleri olan 30'dan fazla farklı protein içerebilir. Bunların sadece 22'si insan vücudunda bulunurken, geri kalanı emilmez ve atılır. Bu gruptan sekiz amino asit esansiyel olarak kabul edilir. Bunlar lösin, metionin, izolösin, lisin, fenilalanin, triptofan, treonin ve valindir. Vücudumuz bunları kendi başına sentezleyemez ve bu nedenle dışarıdan alınması gerekir.

Geri kalanını (taurin, arginin, glisin, karnitin, asparagin, histidin, sistein, glutamin, alanin, ornitin, tirozin, prolin, serin, sistin) kendisi oluşturabilir. Bu nedenle, bu amino asitler esansiyel olmayan olarak sınıflandırılır. Bileşimdeki ilk grubun proteininin varlığına ve vücut tarafından emilim derecesine bağlı olarak, protein tam ve alt olarak ayrılır. Bu maddenin bir kişi için günlük ortalama alımı, vücut ağırlığının kilogramı başına 1 ila 2 gram arasında değişmektedir. Aynı zamanda, yerleşik insanlar bu aralığın alt sınırına ve sporcular - üst sınıra uymalıdır.

Bir proteinin bileşimi nasıl incelenir

Bu maddeleri incelemek için esas olarak hidroliz yöntemi kullanılır. İlgili protein, seyreltik hidroklorik asit (6-10 mol/litre) ile 100°C ila 1100°C arasında ısıtılır. Sonuç olarak, tek tek amino asitlerin zaten izole edildiği bir amino asit karışımına parçalanacaktır. Şu anda, kağıt kromatografisinin yanı sıra iyon değişim kromatografisi, incelenen protein için kullanılmaktadır. Bozunma sonucunda hangi amino asitlerin oluştuğunu kolayca belirleyen özel otomatik analizörler bile vardır.