Vad kallas proteinsyntes? Proteinbiosyntes: kortfattad och begriplig. Proteinbiosyntes i en levande cell. Strukturell organisation av ett protein

01.11.2019

Fastställ först sekvensen av steg i proteinbiosyntesen, börja med transkription. Hela sekvensen av processer som sker under syntesen av proteinmolekyler kan kombineras i två steg:

Transkription.
Utsända.

Strukturella enheter av ärftlig information är gener - sektioner av DNA-molekylen som kodar för syntesen av ett visst protein. När det gäller kemisk organisation är materialet för ärftlighet och variation hos pro- och eukaryoter inte fundamentalt annorlunda. Det genetiska materialet i dem presenteras i DNA-molekylen, principen att registrera ärftlig information och den genetiska koden är också vanlig. Samma aminosyror i pro- och eukaryoter krypteras av samma kodon.

Genomet av moderna prokaryota celler kännetecknas av en relativt liten storlek, DNA från Escherichia coli har formen av en ring, cirka 1 mm lång. Den innehåller 4 x 10 6 baspar, som bildar cirka 4000 gener. 1961 upptäckte F. Jacob och J. Monod den cistroniska, eller kontinuerliga organisationen av prokaryota gener, som helt består av kodande nukleotidsekvenser, och de realiseras helt under proteinsyntes. Det ärftliga materialet i DNA-molekylen av prokaryoter är lokaliserat direkt i cellens cytoplasma, där även tRNA och enzymer som är nödvändiga för genuttryck finns.Expression är den funktionella aktiviteten av gener, eller genuttryck. Därför kan mRNA syntetiserat med DNA omedelbart fungera som en mall i processen för translation av proteinsyntes.

Det eukaryota genomet innehåller mycket mer ärftligt material. Hos människor är den totala längden av DNA i den diploida uppsättningen kromosomer cirka 174 cm. Den innehåller 3 x 10 9 baspar och inkluderar upp till 100 000 gener. 1977 upptäcktes en diskontinuitet i strukturen hos de flesta eukaryota gener, som kallades "mosaikgenen". Den har kodande nukleotidsekvenser exonisk och intron tomter. Endast exoninformation används för proteinsyntes. Antalet introner varierar i olika gener. Det har fastställts att kyckling-ovalbumingenen inkluderar 7 introner och däggdjursprokollagengenen - 50. Funktionerna hos tyst DNA - introner har inte klarlagts helt. Det antas att de tillhandahåller: 1) den strukturella organisationen av kromatin; 2) några av dem är uppenbarligen involverade i regleringen av genuttryck; 3) introner kan betraktas som ett lager av information för variation; 4) de kan spela en skyddande roll och ta på sig verkan av mutagener.

Transkription

Processen att skriva om information i cellkärnan från en del av en DNA-molekyl till en mRNA-molekyl (mRNA) kallas transkription(lat. Transcriptio - omskrivning). Den primära produkten av genen, mRNA, syntetiseras. Detta är det första steget i proteinsyntesen. På motsvarande sektion av DNA känner RNA-polymerasenzymet igen tecknet på början av transkription - förhandsvisning Utgångspunkten anses vara den första DNA-nukleotiden, som ingår av enzymet i RNA-transkriptet. Som regel börjar kodande regioner med kodonet AUG, ibland används GUG i bakterier. När RNA-polymeras binder till promotorn tvinnas DNA-dubbelhelixen lokalt och en av strängarna kopieras enligt komplementaritetsprincipen. mRNA syntetiseras, dess sammansättningshastighet når 50 nukleotider per sekund. När RNA-polymeraset rör sig växer mRNA-kedjan, och när enzymet når slutet av kopieringsstället - terminator mRNA:t rör sig bort från mallen. DNA-dubbelhelixen bakom enzymet repareras.

Transkription av prokaryoter sker i cytoplasman. På grund av det faktum att DNA helt består av kodande nukleotidsekvenser, fungerar därför det syntetiserade mRNA:t omedelbart som en mall för translation (se ovan).

Transkription av mRNA i eukaryoter sker i kärnan. Det börjar med syntesen av stora molekyler - prekursorer (pro-mRNA), som kallas omoget eller nukleärt RNA. Den primära produkten av genen - pro-mRNA är en exakt kopia av den transkriberade DNA-regionen, inklusive exoner och introner. Processen för bildning av mogna RNA-molekyler från prekursorer kallas bearbetning. mRNA-mognad sker genom skarvningär sticklingar av enzymer begränsa introner och koppling av ställen med transkriberade exonsekvenser av ligasenzymer. (Fig.) Moget mRNA är mycket kortare än pro-mRNA-prekursormolekyler, storleken på introner i dem varierar från 100 till 1000 nukleotider eller mer. Introner står för cirka 80 % av allt omoget mRNA.

Det har nu visat sig att det är möjligt alternativ skarvning, i vilka nukleotidsekvenser kan raderas från ett primärt transkript i dess olika regioner och flera mogna mRNA kommer att bildas. Denna typ av splitsning är karakteristisk för immunglobulingensystemet hos däggdjur, vilket gör det möjligt att bilda olika typer av antikroppar baserat på ett enda mRNA-transkript.

Efter avslutad bearbetning selekteras det mogna mRNA:t innan det lämnar kärnan. Det har fastställts att endast 5% av moget mRNA kommer in i cytoplasman, och resten klyvs i kärnan.

Utsända

Translation (lat. Translatio - transmission, transfer) är translationen av information som finns i nukleotidsekvensen för mRNA-molekylen till aminosyrasekvensen i polypeptidkedjan (Fig. 10). Detta är det andra steget av proteinsyntesen. Överföringen av moget mRNA genom porerna i kärnhöljet producerar speciella proteiner som bildar ett komplex med RNA-molekylen. Förutom mRNA-transport skyddar dessa proteiner mRNA från de skadliga effekterna av cytoplasmatiska enzymer. I processen för translation spelar tRNA en central roll, de säkerställer den exakta överensstämmelsen mellan aminosyran och koden för mRNA-tripletten. Processen för translationsavkodning sker i ribosomer och utförs i riktningen från 5 till 3. Komplexet av mRNA och ribosomer kallas en polysom.

Translation kan delas in i tre faser: initiering, förlängning och avslutning.

Initiering.

I detta skede sätts hela komplexet som är involverat i syntesen av proteinmolekylen ihop. Det finns en förening av två ribosomsubenheter på ett visst ställe av mRNA, det första aminoacyl - tRNA är fäst vid det, och detta sätter ramarna för att läsa information. Vilken mRNA-molekyl som helst innehåller ett ställe som är komplementärt till rRNA:t för den lilla subenheten av ribosomen och specifikt kontrollerat av den. Bredvid finns det initierande startkodonet AUG, som kodar för aminosyran metionin.

Förlängning

- den inkluderar alla reaktioner från ögonblicket för bildandet av den första peptidbindningen till den sista aminosyrans vidhäftning. Ribosomen har två ställen för bindning av två tRNA-molekyler. Det första t-RNA:t med aminosyran metionin finns i en sektion, peptidyl (P), och syntesen av vilken proteinmolekyl som helst börjar från den. Den andra t-RNA-molekylen går in i ribosomens andra ställe - aminoacyl (A) och fäster vid dess kodon. En peptidbindning bildas mellan metionin och den andra aminosyran. Det andra tRNA:t rör sig tillsammans med sitt mRNA-kodon till peptidylcentret. Förflyttningen av t-RNA med polypeptidkedjan från aminoacylcentret till peptidylcentret åtföljs av ribosomens avancemang längs mRNA:t med ett steg som motsvarar ett kodon. Det tRNA som levererade metioninet återvänder till cytoplasman och amnoacylcentret frisätts. Den får ett nytt t-RNA med en aminosyra krypterad av nästa kodon. En peptidbindning bildas mellan den tredje och andra aminosyran och det tredje tRNA:t, tillsammans med mRNA-kodonet, flyttar sig till peptidylcentret Processen med förlängning, förlängning av proteinkedjan. Det fortsätter tills ett av de tre kodonen som inte kodar för aminosyror kommer in i ribosomen. Detta är ett terminatorkodon och det finns inget motsvarande tRNA för det, så inget av tRNA:erna kan ta plats i aminoacylcentret.

Uppsägning

- fullbordande av polypeptidsyntes. Det är associerat med igenkännandet av ett specifikt ribosomalt protein av ett av termineringskodonen (UAA, UAG, UGA) när det går in i aminoacylcentret. En speciell termineringsfaktor är fäst vid ribosomen, vilket främjar separationen av ribosomsubenheter och frisättningen av den syntetiserade proteinmolekylen. Vatten binds till den sista aminosyran i peptiden och dess karboxylände separeras från tRNA:t.

Sammansättningen av peptidkedjan utförs med hög hastighet. I bakterier vid en temperatur på 37°C uttrycks det i tillsats av 12 till 17 aminosyror per sekund till polypeptiden. I eukaryota celler läggs två aminosyror till en polypeptid på en sekund.

Den syntetiserade polypeptidkedjan går sedan in i Golgi-komplexet, där konstruktionen av proteinmolekylen är fullbordad (andra, tredje, fjärde strukturer uppträder i följd). Här finns en komplexbildning av proteinmolekyler med fetter och kolhydrater.

Hela processen för proteinbiosyntes presenteras i form av ett schema: DNA ® pro mRNA ® mRNA ® polypeptidkedja ® protein ® proteinkomplexbildning och deras omvandling till funktionellt aktiva molekyler.

Stadierna för implementeringen av ärftlig information fortsätter också på ett liknande sätt: först transkriberas den till nukleotidsekvensen av mRNA och översätts sedan till aminosyrasekvensen för polypeptiden på ribosomer med deltagande av tRNA.

Transkription av eukaryoter utförs under verkan av tre nukleära RNA-polymeraser. RNA-polymeras 1 är lokaliserat i kärnan och är ansvarigt för transkriptionen av rRNA-gener. RNA-polymeras 2 finns i kärnsaven och ansvarar för syntesen av mRNA-prekursorn. RNA-polymeras 3 är en liten del i kärnsaften som syntetiserar små rRNA och tRNA. RNA-polymeraser känner specifikt igen nukleotidsekvensen för transkriptionspromotorn. Eukaryot mRNA syntetiseras först som en prekursor (pro-mRNA), information från exoner och introner skrivs av till den. Det syntetiserade mRNA:t är större än nödvändigt för translation och är mindre stabilt.

I processen för mognad av mRNA-molekylen skärs introner ut med hjälp av restriktionsenzymer och exoner sys ihop med hjälp av ligasenzymer. Mognaden av mRNA kallas bearbetning, och sammanfogningen av exoner kallas splitsning. Moget mRNA innehåller alltså endast exoner och är mycket kortare än dess föregångare, pro-mRNA. Intronstorlekar varierar från 100 till 10 000 nukleotider eller mer. Intons står för cirka 80 % av allt omoget mRNA. För närvarande har möjligheten till alternativ splitsning bevisats, där nukleotidsekvenser kan raderas från ett primärt transkript i dess olika regioner och flera mogna mRNA kommer att bildas. Denna typ av splitsning är karakteristisk för immunglobulingensystemet hos däggdjur, vilket gör det möjligt att bilda olika typer av antikroppar baserat på ett enda mRNA-transkript. Efter avslutad bearbetning selekteras det mogna mRNA:t innan det frisätts till cytoplasman från kärnan. Det har fastställts att endast 5% av det mogna mRNA:t kommer in, och resten klyvs i kärnan. Transformationen av de primära transkriptonerna av eukaryota gener, associerade med deras exon-intron-organisation, och i samband med övergången av moget mRNA från kärnan till cytoplasman, bestämmer egenskaperna för förverkligandet av den genetiska informationen hos eukaryoter. Därför är den eukaryota mosaikgenen inte en cistronomgen, eftersom inte hela DNA-sekvensen används för proteinsyntes.

Varje vetenskapsområde har sin egen "blå fågel"; cybernetiker drömmer om "tänkande" maskiner, fysiker - om kontrollerade termonukleära reaktioner, kemister - om syntesen av "levande materia" - protein. Proteinsyntes har länge varit föremål för science fiction-romaner, en symbol för kemins kommande kraft. Detta förklaras av den enorma roll som protein spelar i den levande världen, och av de svårigheter som oundvikligen konfronterade varje våghals som vågade "komponera" en intrikat proteinmosaik från individuella aminosyror. Och inte ens själva proteinet, utan bara peptider.

Skillnaden mellan proteiner och peptider är inte bara terminologisk, även om molekylkedjorna i båda är sammansatta av aminosyrarester. I något skede förvandlas kvantitet till kvalitet: peptidkedjan - den primära strukturen - förvärvar förmågan att lindas upp i spiraler och bollar, och bildar sekundära och tertiära strukturer, som redan är karakteristiska för levande materia. Och då blir peptiden ett protein. Det finns ingen tydlig gräns här - ett avgränsningsmärke kan inte sättas på polymerkedjan: hittills - peptid, härifrån - protein. Men man vet till exempel att adranokortikotropiskt hormon, bestående av 39 aminosyrarester, är en polypeptid, och hormonet insulin, som består av 51 rester i form av två kedjor, redan är ett protein. Det enklaste, men fortfarande protein.

Metoden att kombinera aminosyror till peptider upptäcktes i början av förra seklet av den tyske kemisten Emil Fischer. Men under en lång tid efter det kunde kemister inte på allvar tänka på syntesen av proteiner eller 39-ledade peptider, utan till och med mycket kortare kedjor.

Processen för proteinsyntes

För att koppla samman två aminosyror måste många svårigheter övervinnas. Varje aminosyra, som den tvåsidiga Janus, har två kemiska ytor: en karboxylsyragrupp i ena änden och en aminbasisk grupp i den andra. Om OH-gruppen tas bort från en aminosyras karboxyl och väteatomen tas bort från den andras amingrupp, kan de två aminosyraresterna som bildas i detta fall kopplas till varandra med en peptidbindning och som ett resultat kommer den enklaste av peptiderna, dipeptiden, att uppstå. Och en vattenmolekyl kommer att splittras. Genom att upprepa denna operation kan man öka längden på peptiden.

Men denna till synes enkla operation är praktiskt taget svår att genomföra: aminosyror är mycket ovilliga att kombinera med varandra. Vi måste aktivera dem, kemiskt, och "värma upp" en av ändarna av kedjan (oftast karboxylsyra) och utföra reaktionen, strikt observera de nödvändiga villkoren. Men det är inte allt: den andra svårigheten är att inte bara rester av olika aminosyror, utan också två molekyler av samma syra kan kombineras med varandra. I detta fall kommer strukturen av den syntetiserade peptiden redan att skilja sig från den önskade. Dessutom kan varje aminosyra inte ha två, utan flera "akilleshäl" - kemiskt aktiva sidogrupper som kan fästa aminosyrarester.

För att förhindra att reaktionen avviker från den givna vägen är det nödvändigt att kamouflera dessa falska mål - för att "försluta" alla reaktiva grupper i aminosyran, utom en, under reaktionens varaktighet, genom att fästa så -kallade skyddsgrupper till dem. Om detta inte görs, kommer målet att växa inte bara från båda ändarna, utan också i sidled, och aminosyrorna kommer inte längre att kunna kopplas i en given sekvens. Men detta är just meningen med varje riktad syntes.

Men för att bli av med ett problem på detta sätt står kemister inför ett annat: efter slutet av syntesen måste skyddsgrupperna tas bort. På Fischers tid användes grupper som splittrades av genom hydrolys som "skydd". Hydrolysreaktionen visade sig dock vanligtvis vara en för stark "chock" för den resulterande peptiden: dess svårbyggda "konstruktion" föll isär så snart "ställningen" - skyddsgrupper - togs bort från den. Först 1932 hittade Fischers student M. Bergmann en väg ut ur denna situation: han föreslog att aminogruppen i en aminosyra skulle skyddas med en karbobensoxigrupp, som kunde avlägsnas utan att skada peptidkedjan.

Proteinsyntes från aminosyror

Genom åren har ett antal så kallade mjuka metoder föreslagits för att "tvärbinda" aminosyror till varandra. Men alla var i själva verket bara variationer på temat för Fishers metod. Variationer där det ibland var svårt att fånga originalmelodin. Men själva principen förblev densamma. Ändå förblev svårigheterna i samband med att skydda utsatta grupper desamma. Att övervinna dessa svårigheter måste betalas för att öka antalet reaktionssteg: en elementär handling - kombinationen av två aminosyror - delades upp i fyra steg. Och varje extra steg är en oundviklig förlust.

Även om vi antar att varje steg kommer med en användbar avkastning på 80% (och detta är en bra avkastning), så "smälter" dessa 80% efter fyra steg till 40%. Och detta är med syntesen av endast en dipeptid! Vad händer om det finns 8 aminosyror? Och om 51, som i insulin? Lägg till detta de svårigheter som är förknippade med existensen av två optiska "spegel"-former av aminosyramolekyler, av vilka endast en behövs i reaktionen, lägg till problemen med att separera de resulterande peptiderna från biprodukter, särskilt i fall där de är lika lösliga. Vad händer totalt: Vägen till ingenstans?

Och ändå stoppade dessa svårigheter inte kemister. Jakten på den "blå fågeln" fortsatte. 1954 syntetiserades de första biologiskt aktiva polypeptidhormonerna, vasopressin och oxytocin. De hade åtta aminosyror. 1963 syntetiserades en 39-mer ACTH-polypeptid, adrenokortikotropt hormon. Slutligen syntetiserade kemister i USA, Tyskland och Kina det första proteinet - hormonet insulin.

Hur kommer det sig, kommer läsaren att säga, att den svåra vägen, visar det sig, inte ledde till någonstans eller någonstans, utan till förverkligandet av drömmen för många generationer av kemister! Detta är en milstolpe! Detta är verkligen en landmärkeshändelse. Men låt oss utvärdera det nyktert och avsäga oss sensationsförmåga, utropstecken och överdrivna känslor.

Ingen argumenterar: syntesen av insulin är en enorm seger för kemister. Detta är ett kolossalt, titaniskt verk, värt all beundran. Men samtidigt är egot i grund och botten taket för den gamla polypeptidkemin. Det här är en seger på gränsen till nederlag.

Proteinsyntes och insulin

Det finns 51 aminosyror i insulin. För att koppla ihop dem i rätt ordning behövde kemister utföra 223 reaktioner. När, tre år efter början av den första av dem, den sista var klar, var avkastningen av produkten mindre än en hundradels procent. Tre år, 223 etapper, en hundradels procent – du måste erkänna att segern är rent symbolisk. Det är mycket svårt att prata om den praktiska tillämpningen av denna metod: kostnaderna i samband med dess genomförande är för höga. Men i slutändan talar vi inte om syntesen av dyrbara reliker av den organiska kemins härlighet, utan om frisättningen av ett livsviktigt läkemedel som behövs av tusentals människor runt om i världen. Så den klassiska metoden för polypeptidsyntes har uttömt sig på det allra första, enklaste proteinet. Så, den "blå fågeln" gled igen ur händerna på kemister?

En ny metod för proteinsyntes

Ungefär ett och ett halvt år innan världen fick veta om syntesen av insulin, blinkade ett annat meddelande i pressen, som till en början inte väckte mycket uppmärksamhet: den amerikanske vetenskapsmannen R. Maryfield föreslog en ny metod för syntes av peptider. Eftersom författaren själv till en början inte gav metoden en ordentlig bedömning, och det fanns många brister i den, såg den i den första uppskattningen ännu värre ut än de befintliga. Men redan i början av 1964, när Maryfield lyckades använda sin metod för att slutföra syntesen av ett 9-ledat hormon med en användbar avkastning på 70 %, blev forskarna förvånade: 70 % efter alla stadier är 9 % användbar avkastning vid varje steg i syntesen.

Huvudtanken med den nya metoden är att de växande kedjorna av peptider, som tidigare lämnats åt kaotisk rörelse i lösningens nåd, nu knöts i ena änden till en fast bärare - de var så att säga tvingade att förankra i lösningen. Maryfield tog ett fast harts och "fäste" den första aminosyran sammansatt till en peptid till dess aktiva grupper genom karbonyländen. Reaktionerna ägde rum inuti individuella hartspartiklar. I "labyrinterna" av dess molekyler dök först de första korta skotten av den framtida peptiden upp. Sedan infördes den andra aminosyran i kärlet, dess karbonyländar kopplades till de fria aminoändarna av den "fästa" aminosyran, och ytterligare ett "golv" av den framtida "byggnaden" av peptiden växte i partiklarna. Så steg för steg byggdes hela peptidpolymeren gradvis upp.

Den nya metoden hade obestridliga fördelar: först och främst löste den problemet med att separera onödiga produkter efter tillsatsen av varje aminosyra - dessa produkter tvättades lätt av och peptiden förblev fäst vid hartsgranulerna. Samtidigt uteslöts problemet med löslighet av växande peptider, ett av den gamla metodens främsta gissel; tidigare föll de ofta ut och slutade praktiskt taget att delta i tillväxtprocessen. Peptiderna som "borttogs" efter slutförandet av syntesen från det fasta underlaget erhölls nästan alla av samma storlek och struktur, i alla fall var spridningen i strukturen mindre än med den klassiska metoden. Och följaktligen mer användbar utgång. Tack vare denna metod automatiseras peptidsyntes - en noggrann, tidskrävande syntes - lätt.

Maryfield byggde en enkel maskin som själv, enligt ett givet program, gjorde alla nödvändiga operationer - tillförde reagenser, blandade, dränerade, tvättade, mätte en dos, tillsatte en ny portion, och så vidare. Om det enligt den gamla metoden tog 2-3 dagar att lägga till en aminosyra, så kopplade Maryfield 5 aminosyror på en dag på sin maskin. Skillnaden är 15 gånger.

Vilka är svårigheterna med proteinsyntes

Maryfields metod, kallad fastfas, eller heterogen, antogs omedelbart av kemister runt om i världen. Men efter en kort tid stod det klart att den nya metoden, tillsammans med stora fördelar, också har ett antal allvarliga nackdelar.

När peptidkedjorna växer, kan det hända att i vissa av dem, till exempel, den tredje "våningen" saknas - den tredje aminosyran i rad: dess molekyl når inte korsningen, fastnar någonstans längs vägen i strukturen "wilds" fast polymer. Och sedan, även om alla andra aminosyror, som börjar med den fjärde, ställer upp i rätt ordning, kommer detta inte längre att rädda situationen. Den resulterande polypeptiden i sin sammansättning och följaktligen i sina egenskaper kommer inte att ha något att göra med den erhållna substansen. Samma sak händer som när man slår ett telefonnummer; det är värt att hoppa över en siffra - och det faktum att vi har skrivit resten korrekt kommer inte längre att hjälpa oss. Det är praktiskt taget omöjligt att skilja sådana falska kedjor från de "riktiga" och läkemedlet visar sig vara igensatt av föroreningar. Dessutom visar det sig att syntesen inte kan utföras på något harts - det måste väljas noggrant, eftersom egenskaperna hos den växande peptiden i viss mån beror på hartsets egenskaper. Därför måste alla stadier av proteinsyntes närma sig så noggrant som möjligt.

DNA-proteinsyntes, video

Och till slut uppmärksammar vi dig på en utbildningsvideo om hur proteinsyntes sker i DNA-molekyler.

Proteinernas roll i cellen och kroppen

Proteinets roll i celllivet och huvudstadierna i dess syntes. Ribosomernas struktur och funktioner. Ribosomernas roll i proteinsyntesen.

Proteiner spelar en extremt viktig roll i cellens och kroppens livsprocesser, de kännetecknas av följande funktioner.

Strukturell. De är en del av intracellulära strukturer, vävnader och organ. Till exempel tjänar kollagen och elastin som komponenter i bindväv: ben, senor, brosk; fibroin är en del av silke‚ spindelväv; keratin är en del av epidermis och dess derivat (hår, horn, fjädrar). De bildar skal (kapsider) av virus.

Enzymatisk. Alla kemiska reaktioner i cellen fortsätter med deltagande av biologiska katalysatorer - enzymer (oxidoreduktas, hydrolas, ligas, transferas, isomeras och lyas).

Reglerande. Till exempel reglerar hormonerna insulin och glukagon glukosmetabolismen. Histonproteiner är involverade i den rumsliga organisationen av kromatin och påverkar således genuttrycket.

Transport. Hemoglobin transporterar syre i blodet hos ryggradsdjur, hemocyanin i hemolymfen hos vissa ryggradslösa djur, myoglobin i musklerna. Serumalbumin tjänar till att transportera fettsyror, lipider, etc. Membrantransportproteiner tillhandahåller aktiv transport av substanser genom cellmembran (Na +, K + -ATPas). Cytokromer utför överföringen av elektroner längs elektrontransportkedjorna i mitokondrier och kloroplaster.

Skyddande. Till exempel bildar antikroppar (immunoglobuliner) komplex med bakterieantigener och med främmande proteiner. Interferoner blockerar syntesen av viralt protein i en infekterad cell. Fibrinogen och trombin är involverade i blodkoagulationsprocesser.

Sammandragande (motor). Proteiner aktin och myosin tillhandahåller processerna för muskelkontraktion och sammandragning av cytoskelettelement.

Signal (receptor). Cellmembranproteiner är en del av receptorer och ytantigener.

lagringsproteiner. Mjölkkasein, äggalbumin, ferritin (lagrar järn i mjälten).

Proteingifter. difteritoxin.

Energifunktion. Vid nedbrytning av 1 g protein till de slutliga ämnesomsättningsprodukterna (CO2, H2O, NH3, H2S, SO2) frigörs 17,6 kJ eller 4,2 kcal energi.

Proteinbiosyntes sker i varje levande cell. Det är mest aktivt i unga växande celler, där proteiner syntetiseras för konstruktionen av deras organeller, såväl som i sekretoriska celler, där enzymproteiner och hormonproteiner syntetiseras.

Huvudroll vid bestämning av strukturen av proteiner tillhör DNA. En bit av DNA som innehåller information om strukturen hos ett enskilt protein kallas en gen. En DNA-molekyl innehåller flera hundra gener. En DNA-molekyl innehåller en kod för sekvensen av aminosyror i ett protein i form av definitivt kombinerade nukleotider.

Proteinsyntes - en komplex flerstegsprocess som representerar en kedja av syntetiska reaktioner som fortskrider enligt principen om matrissyntes.

I proteinbiosyntesen bestäms följande stadier, som äger rum i olika delar av cellen:

Första stadiet - i-RNA-syntes sker i kärnan, under vilken informationen i DNA-genen skrivs om till i-RNA. Denna process kallas transkription (från latinets "transkription" - omskrivning).

I det andra skedet det finns en koppling av aminosyror med t-RNA-molekyler, som sekventiellt består av tre nukleotider - antikodoner, med hjälp av vilka dess triplettkodon bestäms.

Tredje etappen - detta är processen för direkt syntes av polypeptidbindningar, kallad translation. Det förekommer i ribosomer.

På fjärde etappen bildandet av proteinets sekundära och tertiära struktur, det vill säga bildandet av proteinets slutliga struktur.

Sålunda, i processen för proteinbiosyntes, bildas nya proteinmolekyler i enlighet med den exakta informationen inbäddad i DNA. Denna process säkerställer förnyelse av proteiner, metaboliska processer, tillväxt och utveckling av celler, det vill säga alla processer av cellvital aktivitet.

Biosyntes av proteiner går i varje levande cell. Det är mest aktivt i unga växande celler, där proteiner syntetiseras för konstruktionen av deras organeller, såväl som i sekretoriska celler, där enzymproteiner och hormonproteiner syntetiseras.

Huvudrollen för att bestämma strukturen av proteiner tillhör DNA. En bit av DNA som innehåller information om strukturen hos ett enda protein kallas genom. En DNA-molekyl innehåller flera hundra gener. En DNA-molekyl innehåller en kod för sekvensen av aminosyror i ett protein i form av definitivt kombinerade nukleotider. DNA-koden har dechiffrerats nästan helt. Dess väsen är som följer. Varje aminosyra motsvarar en del av DNA-kedjan av tre intilliggande nukleotider.

T-T-T-sektionen motsvarar till exempel aminosyran lysin, A-C-A-segmentet motsvarar cystin, C-A-A till valin, etc. Det finns 20 olika aminosyror, antalet möjliga kombinationer av 4 nukleotider gånger 3 är 64. Därför finns det . mer än tillräckligt med tripletter för att koda för alla aminosyror.

proteinsyntes - en komplex flerstegsprocess som representerar en kedja av syntetiska reaktioner som fortskrider enligt principen om matrissyntes.

Eftersom DNA finns i cellkärnan, och proteinsyntes sker i cytoplasman, finns det en mellanhand som överför information från DNA till ribosomer. En sådan mellanhand är mRNA.

I proteinbiosyntesen bestäms följande stadier, som äger rum i olika delar av cellen:

Det första steget - syntesen av i-RNA sker i kärnan, under vilken informationen i DNA-genen skrivs om till i-RNA. Denna process kallas transkription(från latinets "avskrift" - omskrivning).
I det andra steget kombineras aminosyror med t-RNA-molekyler, som sekventiellt består av tre nukleotider - antikodonov, med hjälp av vilken dess triplettkodon bestäms.
Det tredje steget är processen för direkt syntes av polypeptidbindningar, kallad utsända. Det förekommer i ribosomer.
I det fjärde steget sker bildandet av proteinets sekundära och tertiära struktur, det vill säga bildandet av den slutliga proteinstrukturen.

Syntes av budbärar-RNA (i-RNA) sker i kärnan. Det utförs längs en av DNA-strängarna med hjälp av enzymer och med hänsyn till principen om komplementaritet av kvävehaltiga baser. Processen att skriva om informationen i DNA-generna till den syntetiserade mRNA-molekylen kallas transkription . Uppenbarligen skrivs informationen om i form av en sekvens av RNA-nukleotider. DNA-strängen fungerar i detta fall som en mall. I RNA-molekylen, i processen för dess bildning, i stället för den kvävehaltiga basen - tymin, ingår uration.

G - C - A - A - C - T - ett fragment av en av kedjorna i DNA-molekylen, C - G - U - U - G - A - ett fragment av budbärar-RNA-molekylen.

RNA-molekyler är individuella, var och en av dem bär information om en gen. Därefter lämnar mRNA-molekylerna cellkärnan genom porerna i kärnhöljet och riktas till cytoplasman till ribosomerna. Även här tillförs aminosyror med hjälp av transport-RNA (t-RNA). tRNA-molekylen består av 70–80 nukleotider. Molekylens allmänna utseende liknar ett klöverblad.

Överst på arket finns antikodon(kodande triplett av nukleotider), vilket motsvarar en specifik aminosyra. Därför har varje aminosyra sitt eget specifika t-RNA. Processen att sätta ihop en proteinmolekyl sker i ribosomer och kallas utsända. Flera ribosomer är sekventiellt placerade på en mRNA-molekyl. Två mRNA-tripletter kan passa i det funktionella centrumet av varje ribosom. Kodtripletten av nukleotider - en t-RNA-molekyl som har närmat sig platsen för proteinsyntes, motsvarar en triplett av nukleotider av ett mRNA som för närvarande befinner sig i ribosomens funktionella centrum. Sedan gör ribosomen längs mRNA-kedjan ett steg lika med tre nukleotider. Aminosyran separeras från tRNA:t och blir en kedja av proteinmonomerer. Det frigjorda tRNA:t går åt sidan och kan efter ett tag återförbinda sig med en viss syra, som kommer att transporteras till platsen. proteinsyntes. Således motsvarar sekvensen av nukleotider i DNA-tripletten sekvensen av nukleotider i mRNA-tripletten.

I den mest komplexa processen för proteinbiosyntes realiseras funktionerna hos många ämnen och organeller i cellen.

Huvudrollen för att bestämma strukturen av proteiner tillhör DNA. En bit av DNA som innehåller information om strukturen hos ett enskilt protein kallas en gen. En DNA-molekyl innehåller flera hundra gener. En DNA-molekyl innehåller en kod för sekvensen av aminosyror i ett protein i form av definitivt kombinerade nukleotider. DNA-koden har dechiffrerats nästan helt. Dess väsen är som följer. Varje aminosyra motsvarar en del av DNA-kedjan av tre intilliggande nukleotider.

Proteinsyntes är en komplex process i flera steg som representerar en kedja av syntetiska reaktioner som fortskrider enligt principen om matrissyntes.

Eftersom DNA finns i cellkärnan, och proteinsyntes sker i cytoplasman, finns det en mellanhand som överför information från DNA till ribosomer. En sådan mellanhand är mRNA. :

I proteinbiosyntesen bestäms följande stadier, som äger rum i olika delar av cellen:

1. Det första steget - syntesen av i-RNA sker i kärnan, under vilken informationen som finns i DNA-genen skrivs om till i-RNA. Denna process kallas transkription (från latinets "transkription" - omskrivning).

2. I det andra steget kopplas aminosyror till t-RNA-molekyler, som sekventiellt består av tre nukleotider - antikodoner, med hjälp av vilka deras triplettkodon bestäms.

3. Det tredje steget är processen för direkt syntes av polypeptidbindningar, kallad translation. Det förekommer i ribosomer.

4. Vid det fjärde steget sker bildandet av proteinets sekundära och tertiära struktur, det vill säga bildandet av proteinets slutliga struktur.

Sålunda, i processen för proteinbiosyntes, bildas nya proteinmolekyler i enlighet med den exakta informationen inbäddad i DNA. Denna process säkerställer förnyelsen av proteiner, metaboliska processer, tillväxt och utveckling av celler, det vill säga alla processer för cellvital aktivitet.

Kromosomer (från grekiskan "chroma" - färg, "soma" - kropp) är mycket viktiga strukturer i cellkärnan. De spelar en viktig roll i celldelningsprocessen och säkerställer överföring av ärftlig information från en generation till en annan. De är tunna DNA-strängar fästa vid proteiner. Filamenten kallas kromatider och består av DNA, basiska proteiner (histoner) och sura proteiner.

I en icke-delande cell fyller kromosomerna hela kärnans volym och är inte synliga i mikroskop. Innan delningen börjar sker DNA-spiralisering och varje kromosom blir synlig under ett mikroskop. Under spiralisering reduceras kromosomerna tiotusentals gånger. I detta tillstånd ser kromosomerna ut som två identiska trådar (kromatider) som ligger sida vid sida, förbundna med en gemensam plats - centromeren.

Varje organism kännetecknas av ett konstant antal och struktur av kromosomer. I somatiska celler är kromosomerna alltid parade, det vill säga i kärnan finns två identiska kromosomer som utgör ett par. Sådana kromosomer kallas homologa, och parade uppsättningar av kromosomer i somatiska celler kallas diploida.

Så den diploida uppsättningen kromosomer hos människor består av 46 kromosomer, som bildar 23 par. Varje par består av två identiska (homologa) kromosomer.

Strukturella egenskaper hos kromosomerna gör det möjligt att särskilja deras 7 grupper, som betecknas med de latinska bokstäverna A, B, C, D, E, F, G. Alla kromosompar har serienummer.

Män och kvinnor har 22 par identiska kromosomer. De kallas autosomer. Män och kvinnor skiljer sig åt i ett par kromosomer, som kallas könskromosomer. De är betecknade med bokstäver - stort X (grupp C) och litet Y (grupp C,). Kvinnokroppen har 22 par autosomer och ett par (XX) könskromosomer. Hanar har 22 par autosomer och ett par (XY) könskromosomer.

Till skillnad från somatiska celler innehåller könsceller halva uppsättningen kromosomer, det vill säga de innehåller en kromosom av varje par! En sådan uppsättning kallas haploid. Den haploida uppsättningen av kromosomer uppstår under cellmognadsprocessen.