Olbaltumvielu daudzums dažādos šūnu veidos. Kas ir olbaltumvielas. Olbaltumvielas: vispārējs jēdziens

Olbaltumvielas ir augu vai dzīvnieku izcelsmes organiska barības viela, kas nepieciešama cilvēka ķermeņa šūnu augšanai un atjaunošanai. Tas spēlē audu celtniecības materiāla lomu, atrodas muskuļos, iekšējos orgānos, kaulos un ādā. Olbaltumvielas regulē visa organisma darbu, nodrošina to ar lietderīgām vielām.

Proteīns sastāv no dažādu aminoskābju ķēdēm, kas savienotas ar kovalentu peptīdu saiti. Iegūtie veidojumi veido makromolekulas, kurām ir dažāds garums un forma. Dabā ir apmēram 80 aminoskābes, no kurām tiek radīts neierobežots dažādu savienojumu daudzums.

Izveidoto makromolekulu sastāvā visbiežāk ir tādi ķīmiskie elementi kā: ogleklis, ūdeņradis, skābeklis, slāpeklis. Retāk - sērs un fosfors. Katram olbaltumvielu savienojuma veidam ir noteikta struktūra. To var izmantot, lai spriestu par vielas sastāvu, formu, saiknēm starp sastāvdaļām.

olbaltumvielu struktūra	Apraksts
Primārs	Nosaka ķēdē esošo aminoskābju savienojuma sastāvu un secību.
Sekundārais	Polipeptīdu ķēdes telpiskā forma parāda, kā tā ir savīta ūdeņraža saišu veidošanās dēļ. Tās var rasties gan vienas ķēdes ietvaros, gan starp citām ķēdēm.
Terciārais	Tā ir trīsdimensiju savīta spirāle, ko veido un notur disulfīda tilti.
Kvartārs	Šāds savienojums var ietvert vairākas peptīdu ķēdes, kas savstarpēji savienotas ar ūdeņraža vai jonu saitēm.

Visu dabiski sastopamo proteīnu īpašības ir atkarīgas no to primārās struktūras. Tas ir individuāls, nes iedzimtu informāciju un tiek saglabāts paaudzēs.

Kāds ir proteīns?

Olbaltumvielu loma cilvēka organismā ir vielmaiņas un fizioloģisko procesu organizēšana, organisma imūnsistēmas uzturēšana, orgānu augšanas un attīstības nodrošināšana, šūnu atjaunošana.

Cilvēka proteīnu sintēzē ir iesaistītas 22 aminoskābes. No tiem 12 gab. Tās ir neaizstājamas aminoskābes, kuras var sintezēt organismā.

Atlikušie 10 gab. ir būtiski, tos var iegūt tikai ar pārtiku. Ar nepietiekamu to daudzumu cilvēkam var rasties spēku izsīkums, imunitātes samazināšanās, hormonālā līmeņa izmaiņas.

Visi olbaltumvielu savienojumi ir sadalīti 2 lielās grupās:

• Pilnvērtīgas olbaltumvielas ir savienojumi, kas satur visas neaizvietojamās aminoskābes.
• Nepilnīgu olbaltumvielu sastāvu raksturo nepilnīgs visu tajās esošo neaizvietojamo aminoskābju saturs.

Olbaltumvielu vērtība ir atkarīga no tā sastāvdaļām. Jo pilnīgākas olbaltumvielas tas satur, jo vairāk tas gūs labumu.

Olbaltumvielu funkcijas organismā

Sintēzes rezultātā iegūtos visus proteīna savienojumus var iedalīt vairākās grupās. Katrs no tiem veic savas specifiskās funkcijas, kas regulē organisma darbību.

katalītiskā funkcija

Viens no galvenajiem proteīnu uzdevumiem ir katalītiskā funkcija. Iedarbojoties bioloģiskajiem katalizatoriem, ko sauc par fermentiem, dzīvā šūnā notiekošo ķīmisko reakciju ātrums daudzkārt palielinās.

Olbaltumvielu lomu cilvēka organismā nevar pārvērtēt. Tas veic organismam svarīgas funkcijas, jo īpaši katalītiskos.

Fermenti ir lielākā olbaltumvielu klase, to skaits ir vairāk nekā 2000. Tie nodrošina visus organisma vielmaiņas procesus.

strukturālā funkcija

Noteikta proteīnu grupa ir iesaistīta strukturālās funkcijas veikšanā. Tie ir iesaistīti šūnu un ārpusšūnu struktūru veidošanā, nodrošina audu izturību un elastību.

Šie proteīni ir:

• Keratīns, kas atrodams nagos, cilvēku matos.
• Kolagēns, kas ir saistaudu un kaulaudu pamats.
• Elastīns ir saišu sastāvdaļa.

Aizsardzības funkcija

Olbaltumvielām piemīt spēja aizsargāt cilvēku no vīrusiem, baktērijām, toksīniem, kas nonāk organismā. Šādu savienojumu lomu veic antivielas, kuras sintezē imūnsistēma. Tie saista svešas vielas, ko sauc par antigēniem, un neitralizē to darbību.

Vēl viens proteīnu aizsargājošais efekts izpaužas dažu to grupu asinsreces spējā. Fibrinogēna un trombīna darbības rezultātā veidojas trombs, kas pasargā cilvēku no asins zuduma.

Regulējošā funkcija

Atsevišķa olbaltumvielu savienojumu klase ir atbildīga par regulējošo funkciju. Šī virziena olbaltumvielas kontrolē vielmaiņu, šūnu kustību, tās attīstību un modifikāciju.

Tas ir saistīts ar enzīmu mobilitāti vai to kombināciju ar citām vielām. Šādu savienojumu piemēri ir: glikagons, tiroksīns, somatotropīns.

Signāla funkcija

Savienojumu signalizācijas funkcija balstās uz noteiktas proteīnu grupas darbību, kas pārraida dažādus signālus starp ķermeņa šūnām vai orgāniem. Tie veicina galveno organismā notiekošo procesu regulēšanu. Piemēram, tāda viela kā Insulīns nodrošina nepieciešamo glikozes līmeni asinīs.

Šūnu mijiedarbība savā starpā notiek ar signālproteīna savienojumu palīdzību. Tie ir citokīni un augšanas faktori.

transporta funkcija

Šis proteīna veids aktīvi piedalās vielu transportēšanā caur šūnu membrānām no vienas vietas uz otru. Piemēram, hemoglobīns, kas ir daļa no sarkanajām asins šūnām, pārnēsā skābekli no plaušām uz citiem ķermeņa orgāniem un nosūta atpakaļ no tiem oglekļa dioksīdu.

Olbaltumvielu lipoproteīns transportē taukus no aknām, insulīns transportē glikozi uz audiem, bet mioglobīns rada skābekļa piegādi muskuļos.

Rezerves (rezerves) funkcija

Parasti olbaltumvielas organismā neuzkrājas. Izņēmums ir šādi savienojumi: olā esošais albumīns un kazeīns, kas atrodams kazas pienā. Tāpat, sadaloties hemoglobīnam, dzelzs ar proteīnu veido kompleksu savienojumu, kas arī var nogulsnēties rezervē.

Receptoru funkcija

Šāda veida olbaltumvielas atrodas citoplazmā vai receptoru membrānās. Viņi spēj uztvert, aizkavēt, pārraidīt signālus, kas rodas no ārēja stimula šūnā.

Šādu savienojumu piemēri ir:

• opsīns;
• fitohroms;
• proteīnkināze.

Motora (motora) funkcija

Daži proteīnu veidi nodrošina ķermenim spēju kustēties. Viņu otrs svarīgais uzdevums ir mainīt šūnu un subcelulāro daļiņu formu. Galvenie savienojumi, kas ir atbildīgi par kustību funkciju, ir aktīni un miozīni.

Viņu darba rezultātā notiek visu ķermeņa muskuļu kontrakcija un relaksācija, iekšējo orgānu kustība.

Olbaltumvielu normas cilvēka organismā

Olbaltumvielu loma cilvēka organismā ir būtiska, lai nodrošinātu ķermeņa šūnas ar būtiskām uzturvielām. Nepietiekams pilnvērtīgus proteīnus saturošu pārtikas produktu patēriņš var izraisīt ķermeņa pamatfunkciju pārkāpumus.

Pārtikā patērētais olbaltumvielu daudzums ir atkarīgs no veselības stāvokļa, cilvēka vecuma, no viņa aktivitātes. Ir zināmi šīs vielas individuālas nepanesības gadījumi.

Pieaugušajiem

Tā kā olbaltumvielas organismā nevar uzkrāties un tā pārpalikums var būt kaitīgs, katru dienu ir nepieciešams noteikts olbaltumvielu daudzums. Lai to izdarītu, jums jāzina ikdienas olbaltumvielu uzņemšanas norma.

Zinātnieki no dažādām valstīm veic pētījumus, lai noteiktu optimālo ikdienas olbaltumvielu daudzumu. Šie skaitļi ir pretrunīgi. Krievu dietologi iesaka patērēt 1,0 - 1,2 g - uz 1 kg cilvēka svara. Amerikāņu ārsti palielina šo skaitli līdz 1,6 g uz 1 kg svara.

Vislabāk ir izmantot vidējos rādītājus. Šajā gadījumā pieaugušajam, kurš piekopj mazkustīgu dzīvesveidu, nepieciešams 1,2-1,3 g proteīna dienā uz 1 kg ķermeņa svara. Ja cilvēks sver 80 kg, tad viņam vajadzētu uzņemt aptuveni 100 g olbaltumvielu dienā. Cilvēkiem, kas nodarbojas ar fizisku darbu, olbaltumvielu uzņemšana jāpalielina līdz 1,5 g uz 1 kg svara.

Bērniem

Bērniem ir nepieciešams proteīns pareizai attīstībai un augšanai, tāpēc nepieciešamība pēc tā ir daudz lielāka nekā pieaugušajam. Agrākajā vecumā olbaltumvielu dienas deva ir no 3 līdz 4 g uz 1 kg svara. Skolas vecuma bērniem šis rādītājs ir nedaudz samazināts, tas svārstās no 2 līdz 3 g proteīna uz 1 kg ķermeņa svara dienā.

Piena produkti, kas bagāti ar augstas kvalitātes olbaltumvielām, ir īpaši noderīgi bērniem. Tie ir labi sagremojami un viegli uzsūcas jaunībā.

Zaudējot svaru

Daudzas labi zināmas diētas ir balstītas uz olbaltumvielu uzturu. Cilvēkiem, kuri vēlas zaudēt svaru, savā uzturā jāiekļauj vairāk olbaltumvielu saturošu pārtikas produktu. Olbaltumvielu dienas deva jāpalielina līdz 1,5 g uz 1 kg cilvēka svara.

Par veselības problēmām

Daudzas veselības problēmas rodas cilvēkiem ar zemu olbaltumvielu patēriņu. Dažkārt, lai uzlabotu pašsajūtu, cilvēkam pietiek sabalansēt uzturu, iekļaut savā uzturā vairāk proteīna.

Uztura speciālisti nav vienisprātis par to, cik daudz olbaltumvielu vajadzētu patērēt cilvēkiem ar slimību. Aknu un nieru slimību gadījumā, lai samazinātu to slodzi, eksperti iesaka samazināt olbaltumvielu uzņemšanu līdz 0,7 g uz 1 kg svara. Jebkurā gadījumā pacientam nepieciešamā diēta jānosaka ārstējošajam ārstam individuāli.

Sportistiem

Cilvēkiem, kas nodarbojas ar sportu, ir nepieciešams liels daudzums olbaltumvielu, lai veidotu muskuļus un palielinātu spēku. Viņiem olbaltumvielu uzņemšanas ātrumam dienā jābūt no 2 līdz 2,5 g uz 1 kg ķermeņa svara.

Dažos spēka sporta veidos, daudzdienu velosacīkstēs, normu var palielināt līdz 3 – 3,2 g proteīna uz 1 kg svara.

Proteīna deficīta simptomi un cēloņi organismā

Visbiežāk galvenais olbaltumvielu deficīta cēlonis organismā ir nepareizs cilvēka uzturs, nepietiekama satura pārtikas lietošana. Šajā gadījumā organismā trūkst aminoskābju, kas nepieciešamas jaunu savienojumu veidošanai. Viņš sāk tērēt savas rezerves, ņemt tās no muskuļu audiem.

Vēl viens cilvēka olbaltumvielu "bada" iemesls var būt nopietnas slimības, kas saistītas ar pastiprinātu olbaltumvielu sadalīšanos. Tās ir: smagas infekcijas slimības, iedzimti vielmaiņas traucējumi, apdegumi, nieru patoloģija. Vieglas olbaltumvielu deficīta formas parasti izzūd bez simptomiem.

Smagākos gadījumos parādās šādi simptomi:

• Persona kļūst pakļauta biežām saaukstēšanās slimībām.
• Jebkuri ādas bojājumi slikti sadzīst: griezumi, nobrāzumi.
• Cilvēks bieži izjūt vājumu, letarģiju, sāpes muskuļos un locītavās.
• Olbaltumvielu trūkuma dēļ ir iespējama cukura līmeņa paaugstināšanās asinīs. Tā rezultātā cilvēks piedzīvo pastāvīgu bada sajūtu.
• Slikts nagu un matu stāvoklis.
• Var būt pietūkums kājās.

Ja Jums ir kāds no iepriekš minētajiem sliktas pašsajūtas simptomiem, jums jākonsultējas ar ārstu, lai viņš varētu veikt pareizu diagnozi un nozīmēt ārstēšanu.

Pazīmes un cēloņi liekā proteīna organismā

Olbaltumvielu loma cilvēka organismā izpaužas fizioloģisko pamatprocesu organizēšanā, nodrošinot šūnu dzīvībai svarīgo darbību. Šis savienojums ir visu pārtikas produktu būtiska sastāvdaļa.

Parasti problēmas, kas saistītas ar olbaltumvielu pārpalikumu, ir daudz retāk sastopamas nekā ar tā trūkumu. Bet, ēdot lielu daudzumu pārtikas ar augstu tā saturu, cilvēkam var rasties saindēšanās ar olbaltumvielām.

Liekais proteīns no pārtikas aknās tiek pārveidots par glikozi un urīnvielu, kas no organisma tiek izvadīti caur nierēm. Ilgstoši lietojot lielu tā daudzumu, var rasties negatīvas izmaiņas organismā: vielmaiņas traucējumi, osteoporoze, aknu un nieru slimības.

Arī olbaltumvielu pārpalikuma cēlonis var būt iedzimtas vai iegūtas cilvēku slimības. Šādos gadījumos organisms nevar sadalīt noteiktas proteīnu klases, kas tajā pakāpeniski uzkrājas ilgākā laika periodā.

Pazīmes, kas liecina par pārmērīgu olbaltumvielu daudzumu organismā:

• Pastāvīga slāpju sajūta.
• Iespējamas gremošanas problēmas (aizcietējums, vēdera uzpūšanās, caureja).
• Garastāvokļa svārstības un slikta pašsajūta.
• Iespējamais svara pieaugums.
• Slikta elpa.
• Organisma hormonāla mazspēja.

Olbaltumvielu testi, izmeklējumu veidi

Lai noteiktu pareizu diagnozi, ārsts izraksta pacientam tikšanos, lai veiktu nepieciešamās pārbaudes. Pēc jebkura rādītāja novirzes no normas var spriest par esošajām problēmām organismā.

Visizplatītākie no tiem ir proteīna testi, kas pārbauda un nosaka tā satura līmeni organismā. Materiāls tam parasti ir asinis un urīns.

Bioķīmija

Bioķīmiskā asins analīze ļauj noteikt albumīna un C-reaktīvā proteīna saturu tajā. Iegūtais rezultāts sniedz informāciju par nieru, aknu, aizkuņģa dziedzera darbību un vielmaiņas procesiem organismā.

Normāls kopējā proteīna daudzums asinīs ir 6-8,3 g/dl. Ja nepieciešams, ārsts var nozīmēt papildu pārbaudes, lai noskaidrotu, kurš konkrētais proteīns ir ārpus normas. Paaugstināts olbaltumvielu daudzums var liecināt par dehidratāciju. Zems kopējais olbaltumvielu daudzums var liecināt par aknu vai nieru slimību.

Vienkārša urīna analīze

Vispārējs urīna tests nosaka olbaltumvielu saturu tajā. Šādam pētījumam tiek izmantota rīta urīna daļa. Veselam cilvēkam urīnā nedrīkst būt olbaltumvielu. Atļauts tā mazais saturs - līdz 0,033 g / l.

Šī rādītāja pārsniegšana norāda uz iekaisuma procesiem, kas notiek organismos. Tas var būt arī hroniskas nieru slimības pazīme.

Urīna analīze

Kopējā olbaltumvielu analīze urīnā ir detalizētāka un ļauj novērtēt pacienta slimības pakāpi. Šī metode nosaka zemas molekulmasas un specifiskus proteīnus, kurus nevar noteikt ar vienkāršu analīzi. Liela daudzuma olbaltumvielu zudums urīnā izraisa ārēju un iekšēju ķermeņa tūsku un var būt nieru mazspējas pazīme.

Izmantojot šo pētījumu metodi, tiek izmantots ikdienas urīns, ko pacients savāc dienas laikā. Tas jāuzglabā ledusskapī +2 līdz +8 grādu temperatūrā.

Olbaltumvielu deficīta ārstēšana

Olbaltumvielu deficīta ārstēšana pacientam obligāti jāveic ārsta uzraudzībā.

Parasti tas notiek divos virzienos vienlaikus:

1. Nepieciešamā olbaltumvielu daudzuma papildināšana organismā, tā metabolisma normalizēšana. Lai to izdarītu, jums jāievēro diēta, kas bagāta ar olbaltumvielām.
2. Pašas slimības medicīniskā ārstēšana.

Lieko olbaltumvielu ārstēšana

Lai ārstētu olbaltumvielu pārpalikumu, vispirms ir jāpielāgo diēta, samazinot tādu pārtikas produktu patēriņu, kuros ir daudz olbaltumvielu. Tā kā olbaltumvielu pārpalikums izjauc organisma skābju-bāzes līdzsvaru, jāēd ar kāliju bagāti dārzeņi un augļi: kartupeļi, aprikozes, persiki, vīnogas, žāvētas plūmes.

Šie pārtikas produkti sārmina ķermeni un atjauno pH līmeni.

Turklāt ārsts izraksta zāles, kas satur fermentus. Tie palīdz noārdīt organismā uzkrātos olbaltumvielu savienojumus.

Dzīvnieku olbaltumvielu avoti

Olbaltumvielu loma cilvēka organismā ir neaizvietojama, jo tā ir galvenā viela, kas dod organismam uzturu, enerģiju, piedalās šūnu atjaunošanā. Šis savienojums palīdz cilvēkam pretoties slimībām, vadīt aktīvu dzīvesveidu.

Galvenais pilnvērtīgo olbaltumvielu avots ir dzīvnieku izcelsmes pārtika. Viens no tiem ir piens. 100 g dzēriena satur apmēram 3 g svarīgas olbaltumvielas, kas satur pareizo cilvēkam nepieciešamo aminoskābju kombināciju.

Daudzi piena produkti satur metionīnu, aminoskābi, kas nodrošina normālu aknu darbību. Daudz olbaltumvielu ir zema tauku satura biezpienā. Uz 100 g produkta ir aptuveni 18 g olbaltumvielu. Gaļā ir augsts pilnvērtīgu olbaltumvielu saturs. Atkarībā no šķirnes 100 g produkta tas ir no 20 g līdz 30 g.

Olbaltumvielu vērtība zivīm un jūras veltēm nav zemāka par gaļu. Tādējādi produkts ir vieglāk sagremojams. Lielākā daļa olbaltumvielu ir tunzivī, paltusā: uz 100 g produkta tas ir no 20 g līdz 28 g Olām ir vērtīgs aminoskābju sastāvs. Viena vistas ola satur apmēram 12 g proteīna, un dzeltenumā tas ir 2 reizes vairāk nekā olbaltumvielās.

Augu olbaltumvielu avoti

Papildu olbaltumvielu avoti cilvēka uzturā ir: pākšaugi, dārzeņi, augļi, rieksti. Vienīgais augs, kas satur pilnvērtīgu proteīnu, ir soja. To regulāri ēd veģetārieši vai cilvēki, kas piekopj veselīgu dzīvesveidu.

Augu pamatbarība un to olbaltumvielu saturs:

Produkts	Olbaltumvielu saturs, g - uz 100 g produkta
Soja	35 – 40
Lēcas	24
Ķirbju sēklas	20
rieksti	20 – 25
Tofū	20
Sojas piens	3
Zaļie zirnīši	5
Brokoļi	3
Spināti	3
kakao pulveris	24
Žāvēti augļi	3 – 5
Griķi	10 – 12
Pupiņas	6 – 10

Pareiza olbaltumvielu uzturs ķermenim

Sabalansētam uzturam, uzturot visas ķermeņa iekšējās sistēmas, cilvēkam jāuzņem pietiekams daudzums olbaltumvielu, tauku un ogļhidrātu. Pilnīga vienas sastāvdaļas izslēgšana no uztura var izraisīt neatgriezeniskus procesus.

Pareizam uzturam uztura speciālisti tiek aicināti ievērot šādu vielu attiecību: olbaltumvielām vajadzētu būt aptuveni 30% no ikdienas uztura, taukiem - 30%, ogļhidrātiem - 40%. Tajā pašā laikā ir vēlams, lai aptuveni 60% no ikdienas olbaltumvielu daudzuma būtu pilnvērtīgas olbaltumvielas.

Aprēķinot nepieciešamo olbaltumvielu daudzumu, jāņem vērā, ka termiskās apstrādes laikā daļa no tā tiek iznīcināta. Augu izcelsmes produktos olbaltumvielas organismā uzsūcas par 60%, bet dzīvnieku - līdz 90%.

Olbaltumvielu uztura iezīmes muskuļu augšanai

Jebkurā intensīvā sporta veidā svarīga ir ķermeņa muskuļu masas palielināšanās, ķermeņa izturības palielināšanās. Tas tiek panākts ar intensīvu apmācību un īpašu uzturu, kurā tiek patērēti pārtikas produkti ar augstu olbaltumvielu saturu.

Vislabāk būtu, ja proteīna uztura ēdienkarti sastādītu ārsts vai sportista treneris. Ir svarīgi pareizi aprēķināt olbaltumvielu diētu, kaloriju, ogļhidrātu un tauku daudzumu.

Sportista olbaltumvielu uzturā jāiekļauj: piena produkti ar zemu tauku saturu, liesa gaļa, vārīts olu baltums, zema tauku satura jūras zivis. Pārtikai jābūt daļējai - 5 reizes dienā. Pēc intensīva treniņa ieteicams uzņemt proteīna kokteili.

Muskuļu masas pieauguma periodā bioloģisko vielu procentuālais daudzums ir šāds: 70% - olbaltumvielas, 30% - tauki un ogļhidrāti. Maksimālais olbaltumvielu diētas ilgums nedrīkst pārsniegt 1 mēnesi. Ilgāk par šo laiku tā lietošana var kaitēt ķermenim.

Olbaltumvielu uztura iezīmes, kas vēlas zaudēt svaru

Olbaltumvielu pārtikai ir zemāks glikēmiskais indekss, salīdzinot ar ogļhidrātu pārtiku, kas palīdz pazemināt cukura līmeni asinīs un atbrīvot lielu daudzumu insulīna. Patērējot, organisms pavada vairāk laika gremošanai. Rezultātā cilvēks vairs nejūtas izsalcis, samazinās apetīte, tieksme pēc dažādām našķiem.

Ēdot ar olbaltumvielām bagātu pārtiku, cilvēka vielmaiņa uzlabojas. Tajā pašā laikā organisms patērē vairāk kaloriju, kas tiek tērētas muskuļu masas uzturēšanai un barošanai. Tas viss noved pie svara zuduma.

Lai pakāpeniski zaudētu svaru ikdienas uzturā, jāievēro šāda izmantoto vielu proporcija: olbaltumvielām jābūt 50%, taukiem - 30%, ogļhidrātiem - 20%. Pēc 18:00 ieteicams lietot tikai proteīna produktus.

Proteīna lomu cilvēka organismā nevar pārvērtēt. Tā trūkums izraisa veselības problēmas, aktivitātes un vitalitātes samazināšanos. Pārmērīgs olbaltumvielu daudzums ir kaitīgs arī cilvēkiem. Lai tas nenotiktu, svarīgi izvēlēties optimālo uzturu, kurā organisms tiks nodrošināts ar visām nepieciešamajām vielām.

Raksta formatējums: Lozinskis Oļegs

Video par olbaltumvielu lomu cilvēka organismā

Kā olbaltumvielas ietekmē ķermeni? Cik daudz olbaltumvielu ēst:

Raksta saturs

olbaltumvielas (1. pants)- bioloģisko polimēru klase, kas atrodas katrā dzīvā organismā. Piedaloties olbaltumvielām, notiek galvenie procesi, kas nodrošina organisma vitālo darbību: elpošana, gremošana, muskuļu kontrakcijas, nervu impulsu pārnešana. Kaulu audi, āda, matu līnija, dzīvo būtņu ragu veidojumi sastāv no olbaltumvielām. Lielākajai daļai zīdītāju organisma augšana un attīstība notiek, pateicoties produktiem, kas satur olbaltumvielas kā pārtikas sastāvdaļu. Olbaltumvielu loma organismā un attiecīgi to struktūra ir ļoti daudzveidīga.

Olbaltumvielu sastāvs.

Visi proteīni ir polimēri, kuru ķēdes ir saliktas no aminoskābju fragmentiem. Aminoskābes ir organiski savienojumi, kas satur savā sastāvā (saskaņā ar nosaukumu) NH 2 aminogrupu un organisko skābi, t.i. karboksilgrupa, COOH grupa. No visas esošās aminoskābju daudzveidības (teorētiski iespējamo aminoskābju skaits ir neierobežots) proteīnu veidošanā piedalās tikai tās, kurām starp aminogrupu un karboksilgrupu ir tikai viens oglekļa atoms. Kopumā olbaltumvielu veidošanā iesaistītās aminoskābes var attēlot ar formulu: H 2 N–CH(R)–COOH. R grupa, kas pievienota oglekļa atomam (starp amino- un karboksilgrupām), nosaka atšķirību starp aminoskābēm, kas veido olbaltumvielas. Šī grupa var sastāvēt tikai no oglekļa un ūdeņraža atomiem, bet biežāk papildus C un H satur arī dažādas funkcionālas (turpmākas transformācijas spējīgas) grupas, piemēram, HO-, H 2 N- utt. Ir arī opcija, kad R = H.

Dzīvu būtņu organismi satur vairāk nekā 100 dažādas aminoskābes, tomēr ne visas tiek izmantotas olbaltumvielu būvniecībā, bet tikai 20, tā sauktās "fundamentālās". Tabulā. 1 redzami to nosaukumi (lielākā daļa nosaukumu veidojušies vēsturiski), struktūrformula, kā arī plaši lietotais saīsinājums. Visas strukturālās formulas tabulā ir sakārtotas tā, lai labajā pusē būtu galvenais aminoskābes fragments.

1. tabula. AMINOSKĀBES, KAS IESAISTĪTAS PROTEĪNU RADĪŠANĀ

Vārds	Struktūra	Apzīmējums
GLICĪNS		GLI
ALANĪNS		ALA
VALIN		VĀRSTA
LEUCĪNS		LEI
IZOLEICĪNS		ILE
SERĪNS		SER
TREONĪNS		TRE
CISTEĪNS		NVS
METIONĪNS		MET
LIZĪNS		LIZ
ARGINĪNS		ARG
SPARĀGSKĀBE		ASN
ASPARAGĪNS		ASN
GLUTĀMSKĀBE		GLU
GLUTAMĪNS		GLN
fenilalanīns		fēns
TIROZĪNS		TIR
triptofāns		TRĪS
HISTIDĪNS		ĢIS
PROLĪNS		PRO
Starptautiskajā praksē tiek pieņemts uzskaitīto aminoskābju saīsinātais apzīmējums, izmantojot latīņu trīsburtu vai viena burta saīsinājumus, piemēram, glicīns - Gly vai G, alanīns - Ala vai A.

No šīm divdesmit aminoskābēm (1. tabula) tikai prolīns satur NH grupu (NH 2 vietā) blakus COOH karboksilgrupai, jo tas ir daļa no cikliskā fragmenta.

Astoņas aminoskābes (valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, metionīns, lizīns, fenilalanīns un triptofāns), kas novietotas tabulā uz pelēka fona, tiek sauktas par neaizvietojamām, jo ​​normālai augšanai un attīstībai organismam tās pastāvīgi jāsaņem ar proteīna pārtiku.

Secīgas aminoskābju savienošanās rezultātā veidojas proteīna molekula, savukārt vienas skābes karboksilgrupa mijiedarbojas ar blakus esošās molekulas aminogrupu, kā rezultātā veidojas –CO–NH– peptīdu saite un ūdens. molekula tiek atbrīvota. Uz att. 1 parāda alanīna, valīna un glicīna sērijveida savienojumu.

Rīsi. viens AMINOKĀBJU SERIĀLĀ SAVIENOŠANA proteīna molekulas veidošanās laikā. Par polimēra ķēdes galveno virzienu tika izvēlēts ceļš no terminālās aminogrupas H 2 N līdz terminālajai karboksilgrupai COOH.

Lai kompakti aprakstītu proteīna molekulas struktūru, tiek izmantoti polimēra ķēdes veidošanā iesaistīto aminoskābju saīsinājumi (1. tabula, trešā kolonna). Attēlā parādītais molekulas fragments. 1 ir rakstīts šādi: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Olbaltumvielu molekulas satur no 50 līdz 1500 aminoskābju atlikumiem (īsākas ķēdes sauc par polipeptīdiem). Olbaltumvielu individualitāti nosaka aminoskābju kopums, kas veido polimēra ķēdi, un, kas ir ne mazāk svarīgi, to maiņas secība visā ķēdē. Piemēram, insulīna molekula sastāv no 51 aminoskābes atlikuma (tā ir viena no īsāko ķēdes olbaltumvielām) un sastāv no divām savstarpēji savienotām paralēlām ķēdēm ar nevienlīdzīgu garumu. Aminoskābju fragmentu secība ir parādīta attēlā. 2.

Rīsi. 2 INULĪNA Molekula, kas veidota no 51 aminoskābju atlikuma, to pašu aminoskābju fragmenti ir apzīmēti ar atbilstošo fona krāsu. Ķēdē esošie cisteīna aminoskābju atlikumi (saīsināts apzīmējums CIS) veido disulfīdu tiltus -S-S-, kas savieno divas polimēra molekulas vai veido džemperus vienā ķēdē.

Aminoskābes cisteīna molekulas (1. tabula) satur reaktīvas sulfhidrīdu grupas -SH, kas mijiedarbojas viena ar otru, veidojot disulfīdu tiltus -S-S-. Cisteīna loma proteīnu pasaulē ir īpaša, ar tā līdzdalību starp polimēru olbaltumvielu molekulām veidojas šķērssaites.

Aminoskābju saistīšanās polimēra ķēdē notiek dzīvā organismā nukleīnskābju kontrolē, tieši tās nodrošina stingru montāžas kārtību un regulē polimēra molekulas fiksēto garumu ( cm. NUKLEĪNSKĀBES).

Olbaltumvielu struktūra.

Olbaltumvielu molekulas sastāvu, kas attēlots mainīgu aminoskābju atlikumu veidā (2. att.), sauc par proteīna primāro struktūru. Ūdeņraža saites rodas starp imino grupām HN, kas atrodas polimēra ķēdē, un karbonilgrupām CO ( cm. ŪDEŅRAŽA SAITE), kā rezultātā proteīna molekula iegūst noteiktu telpisku formu, ko sauc par sekundāro struktūru. Visizplatītākie ir divu veidu sekundārās struktūras olbaltumvielās.

Pirmā iespēja, ko sauc par α-spirāli, tiek īstenota, izmantojot ūdeņraža saites vienā polimēra molekulā. Molekulas ģeometriskie parametri, ko nosaka saišu garumi un saišu leņķi, ir tādi, ka H-N un C=O grupām iespējama ūdeņraža saišu veidošanās, starp kurām atrodas divi peptīdu fragmenti H-N-C=O (3. att.) .

Attēlā parādītais polipeptīdu ķēdes sastāvs. 3 ir rakstīts saīsinātā veidā šādi:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Ūdeņraža saišu saraušanās rezultātā molekula iegūst spirāles formu - tā saukto α-spirāli, tā tiek attēlota kā izliekta spirālveida lente, kas iet cauri atomiem, kas veido polimēra ķēdi (4. att.)

Rīsi. 4 PROTEĪNA MOLEKULAS 3D MODELISα-spirāles formā. Ūdeņraža saites ir parādītas kā zaļas punktētas līnijas. Spirāles cilindriskā forma ir redzama noteiktā griešanās leņķī (ūdeņraža atomi attēlā nav parādīti). Atsevišķu atomu krāsa ir norādīta saskaņā ar starptautiskajiem noteikumiem, kas iesaka oglekļa atomiem melnu, slāpekļa - zilu, skābekli - sarkanu un sēru - dzeltenu (balta krāsa ir ieteicama ūdeņraža atomiem, kas nav parādīti attēlā, šajā gadījumā visa struktūra ir attēlota uz tumša fona).

Piedaloties ūdeņraža saitēm, veidojas arī cits sekundārās struktūras variants, ko sauc par β-struktūru, atšķirība ir tāda, ka mijiedarbojas divu vai vairāku paralēli izvietotu polimēru ķēžu H-N un C=O grupas. Tā kā polipeptīdu ķēdei ir virziens (1. att.), tad iespējami varianti, kad ķēžu virziens ir vienāds (paralēla β-struktūra, 5.att.), vai arī tie ir pretēji (antiparalēla β-struktūra, 6.att.) .

β-struktūras veidošanā var piedalīties dažāda sastāva polimēru ķēdes, savukārt polimēra ķēdi ierāmējošās organiskās grupas (Ph, CH 2 OH u.c.) vairumā gadījumu spēlē sekundāru lomu, H-N un C savstarpējo izvietojumu. =O grupas ir izšķirošas. Tā kā H-N un C=O grupas ir vērstas dažādos virzienos attiecībā pret polimēra ķēdi (attēlā uz augšu un uz leju), kļūst iespējama trīs vai vairāku ķēžu vienlaicīga mijiedarbība.

Pirmās polipeptīdu ķēdes sastāvs attēlā. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Otrās un trešās ķēdes sastāvs:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Attēlā parādīto polipeptīdu ķēžu sastāvs. 6, tāds pats kā attēlā. 5, atšķirība ir tāda, ka otrajai ķēdei ir pretējs (salīdzinājumā ar 5. att.) virziens.

Ir iespējams izveidot β-struktūru vienas molekulas iekšienē, kad ķēdes fragments noteiktā posmā izrādās pagriezts par 180°, šajā gadījumā vienas molekulas diviem zariem ir pretējs virziens, kā rezultātā rodas pretparalēle. veidojas β-struktūra (7. att.).

Struktūra, kas parādīta attēlā. 7 plakanā attēlā, kas parādīts attēlā. 8 trīsdimensiju modeļa veidā. β-struktūras sekcijas parasti tiek apzīmētas vienkāršotā veidā ar plakanu viļņotu lenti, kas iet cauri atomiem, kas veido polimēra ķēdi.

Daudzu proteīnu struktūrā mijas α-spirāles un lentveida β-struktūru sekcijas, kā arī atsevišķas polipeptīdu ķēdes. To savstarpējo izvietojumu un maiņu polimēru ķēdē sauc par proteīna terciāro struktūru.

Metodes proteīnu struktūras attēlošanai ir parādītas tālāk, izmantojot augu proteīna krambīnu kā piemēru. Olbaltumvielu strukturālās formulas, kas nereti satur līdz pat simtiem aminoskābju fragmentu, ir sarežģītas, apgrūtinošas un grūti saprotamas, tāpēc dažkārt tiek izmantotas vienkāršotas struktūrformulas - bez ķīmisko elementu simboliem (9. att., A variants), bet plkst. tajā pašā laikā tie saglabā valences triepienu krāsu saskaņā ar starptautiskajiem noteikumiem (4. att.). Šajā gadījumā formula tiek parādīta nevis plakanā, bet telpiskā attēlā, kas atbilst molekulas reālajai struktūrai. Šī metode ļauj, piemēram, atšķirt disulfīdu tiltus (līdzīgi kā insulīnā, 2. att.), fenilgrupas ķēdes sānu rāmī utt. Molekulu attēls trīsdimensiju modeļu veidā (bumbiņas savienotas ar stieņiem) ir nedaudz skaidrāks (9. att., B variants). Taču abas metodes neļauj parādīt terciāro struktūru, tāpēc amerikāņu biofiziķe Džeina Ričardsone ierosināja α-struktūras attēlot kā spirāli savītas lentes (skat. 4. att.), β-struktūras kā plakanas viļņotas lentes (8. att.) un savienojošos. tās atsevišķas ķēdes - plānu saišķu veidā, katram struktūras veidam ir sava krāsa. Šī proteīna terciārās struktūras attēlošanas metode tagad tiek plaši izmantota (9. att., B variants). Dažkārt, lai iegūtu lielāku informācijas saturu, terciārā struktūra un vienkāršota strukturālā formula tiek parādīta kopā (9. att., D variants). Ir arī Ričardsona piedāvātās metodes modifikācijas: α-spirāles ir attēlotas kā cilindri, bet β-struktūras ir plakanu bultu veidā, kas norāda ķēdes virzienu (9. att., E variants). Mazāk izplatīta ir metode, kurā visa molekula tiek attēlota kā kūlis, kur nevienlīdzīgas struktūras izceļas ar dažādām krāsām, bet disulfīda tilti tiek parādīti kā dzelteni tilti (9. att., E variants).

B variants ir visērtākais uztverei, kad, attēlojot terciāro struktūru, nav norādītas proteīna strukturālās iezīmes (aminoskābju fragmenti, to maiņas secība, ūdeņraža saites), savukārt tiek pieņemts, ka visos proteīnos ir “detaļas” ņemts no standarta divdesmit aminoskābju komplekta (1. tabula). Galvenais uzdevums terciārās struktūras attēlošanā ir parādīt sekundāro struktūru telpisko izvietojumu un miju.

Rīsi. deviņi DAŽĀDAS CRUMBIN PROTEĪNA STRUKTŪRAS ATTĒLA VERSIJAS.
A ir telpiskā attēla strukturālā formula.
B - struktūra trīsdimensiju modeļa veidā.
B ir molekulas terciārā struktūra.
G - A un B iespēju kombinācija.
E - terciārās struktūras vienkāršots attēls.
E - terciārā struktūra ar disulfīdu tiltiem.

Uztverei visērtākā ir trīsdimensiju terciārā struktūra (opcija B), kas atbrīvota no strukturālās formulas detaļām.

Olbaltumvielu molekula, kurai ir terciārā struktūra, parasti iegūst noteiktu konfigurāciju, ko veido polāra (elektrostatiskā) mijiedarbība un ūdeņraža saites. Rezultātā molekula iegūst kompaktas spoles formu - lodveida proteīnus (globulas, latu. bumbiņa) vai pavedienu fibrilāri proteīni (fibra, latu. šķiedra).

Lodveida struktūras piemērs ir proteīna albumīns, vistas olas proteīns pieder albumīnu klasei. Albumīna polimēru ķēde tiek samontēta galvenokārt no alanīna, asparagīnskābes, glicīna un cisteīna, pārmaiņus noteiktā secībā. Terciārā struktūra satur α-spirāles, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (10. att.).

Rīsi. desmit ALBUMĪNA GLOBULĀRĀ STRUKTŪRA

Fibrilāras struktūras piemērs ir fibroīna proteīns. Tie satur lielu daudzumu glicīna, alanīna un serīna atlikumu (katrs otrais aminoskābes atlikums ir glicīns); nav cisteīna atlikumu, kas satur sulfhidrīdu grupas. Fibroīns, dabiskā zīda un zirnekļu tīklu galvenā sastāvdaļa, satur β-struktūras, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (11. att.).

Rīsi. vienpadsmit FIBRILA PROTEĪNA FIBROĪNS

Iespēja veidot noteikta veida terciāro struktūru ir raksturīga proteīna primārajai struktūrai, t.i. iepriekš noteikts pēc aminoskābju atlikumu maiņas secības. No noteiktām šādu atlieku kopām pārsvarā rodas α-spirāles (tādu kopu ir diezgan daudz), cita kopa noved pie β-struktūru parādīšanās, atsevišķas ķēdes raksturo to sastāvs.

Dažas olbaltumvielu molekulas, saglabājot terciāro struktūru, spēj apvienoties lielos supramolekulāros agregātos, kamēr tās satur polārā mijiedarbība, kā arī ūdeņraža saites. Šādus veidojumus sauc par proteīna kvartāro struktūru. Piemēram, proteīna feritīns, kas sastāv galvenokārt no leicīna, glutamīnskābes, asparagīnskābes un histidīna (fericīns satur visus 20 aminoskābju atlikumus dažādos daudzumos), veido četru paralēli novietotu α-spirāļu terciāro struktūru. Molekulas apvienojot vienotā ansamblī (12. att.), veidojas kvartāra struktūra, kas var ietvert līdz 24 feritīna molekulām.

12. att GLOBULĀRĀ PROTEĪNA FERITINA KVARTĀRĀS STRUKTŪRAS IZVEIDOŠANĀS

Vēl viens supramolekulāro veidojumu piemērs ir kolagēna struktūra. Tas ir fibrilārs proteīns, kura ķēdes galvenokārt sastāv no glicīna, kas mijas ar prolīnu un lizīnu. Struktūra satur atsevišķas ķēdes, trīskāršas α-spirāles, kas mijas ar lentveida β-struktūrām, kas sakrautas paralēlos saišķos (13. att.).

13. att KOLAGĒNA FIBRILĀRĀ PROTEĪNA SUPRAMOLEKULĀRA STRUKTŪRA

Olbaltumvielu ķīmiskās īpašības.

Organisko šķīdinātāju iedarbībā dažu baktēriju atkritumi (pienskābes fermentācija) vai, paaugstinoties temperatūrai, tiek iznīcinātas sekundārās un terciārās struktūras, nesabojājot tās primāro struktūru, kā rezultātā proteīns zaudē šķīdību un zaudē bioloģisko aktivitāti. procesu sauc par denaturāciju, tas ir, dabisko īpašību zudumu, piemēram, rūgušpiena sarecināšanu, vārītas vistas olas sarecējušos proteīnus. Paaugstinātā temperatūrā dzīvo organismu (īpaši mikroorganismu) olbaltumvielas ātri denaturējas. Šādas olbaltumvielas nespēj piedalīties bioloģiskajos procesos, kā rezultātā mikroorganismi iet bojā, tāpēc vārītu (vai pasterizētu) pienu var uzglabāt ilgāk.

Peptīdu saites H-N-C=O, kas veido proteīna molekulas polimēra ķēdi, skābju vai sārmu klātbūtnē tiek hidrolizētas, un polimēra ķēde pārtrūkst, kas galu galā var novest pie sākotnējām aminoskābēm. Peptīdu saites, kas iekļautas α-spirālēs vai β-struktūrās, ir izturīgākas pret hidrolīzi un dažādiem ķīmiskiem uzbrukumiem (salīdzinot ar vienādām saitēm atsevišķās ķēdēs). Smalkāka proteīna molekulas sadalīšana tās sastāvā esošajās aminoskābēs tiek veikta bezūdens vidē, izmantojot hidrazīnu H 2 N–NH 2, savukārt visi aminoskābju fragmenti, izņemot pēdējo, veido tā sauktos karbonskābes hidrazīdus, kas satur fragments C (O)–HN–NH 2 (14. att.).

Rīsi. četrpadsmit. POLIPEPTĪDA ŠĶELŠANA

Šāda analīze var sniegt informāciju par proteīna aminoskābju sastāvu, taču svarīgāk ir zināt to secību proteīna molekulā. Viena no šim nolūkam plaši izmantotajām metodēm ir fenilizotiocianāta (FITC) iedarbība uz polipeptīdu ķēdi, kas sārmainā vidē piesaistās polipeptīdam (no gala, kurā ir aminogrupa) un mainoties vides reakcijai. uz skābu, tas atdalās no ķēdes, paņemot līdzi vienas aminoskābes fragmentu (15. att.).

Rīsi. piecpadsmit SEKCĪVAIS POLIPEPTĪDS Šķelšanās

Šādai analīzei ir izstrādātas daudzas īpašas metodes, tostarp tās, kas sāk “izjaukt” proteīna molekulu tās sastāvdaļās, sākot no karboksilgala.

Šķērsu disulfīdu tilti S-S (veidojas cisteīna atlikumu mijiedarbībā, 2. un 9. att.) tiek sašķelti, pārvēršot tos HS grupās dažādu reducētāju ietekmē. Oksidētāju (skābekļa vai ūdeņraža peroksīda) darbība atkal noved pie disulfīda tiltu veidošanās (16. att.).

Rīsi. sešpadsmit. Disulfīdu tiltu šķelšanās

Lai izveidotu papildu šķērssaites olbaltumvielās, tiek izmantota aminogrupu un karboksilgrupu reaktivitāte. Pieejamākas dažādām mijiedarbībām ir aminogrupas, kas atrodas ķēdes sānu rāmī - lizīna, asparagīna, lizīna, prolīna fragmenti (1. tabula). Šādām aminogrupām mijiedarbojoties ar formaldehīdu, notiek kondensācijas process un rodas krusteniski tilti –NH–CH2–NH– (17. att.).

Rīsi. 17 PAPILDU TRANSVERĀLO TILTU IZVEIDE STARP PROTEĪNA MOLEKULĀM.

Olbaltumvielu terminālās karboksilgrupas spēj reaģēt ar dažu daudzvērtīgu metālu kompleksajiem savienojumiem (biežāk tiek izmantoti hroma savienojumi), rodas arī šķērssaišu veidošanās. Abi procesi tiek izmantoti ādas miecēšanā.

Olbaltumvielu loma organismā.

Olbaltumvielu loma organismā ir daudzveidīga.

Fermenti(fermentācija latu. - fermentācija), to cits nosaukums ir fermenti (en zumh grieķu. - raugā) - tie ir proteīni ar katalītisko aktivitāti, tie spēj tūkstošiem reižu palielināt bioķīmisko procesu ātrumu. Fermentu iedarbībā pārtikas sastāvdaļas: olbaltumvielas, tauki un ogļhidrāti tiek sadalīti vienkāršākos savienojumos, no kuriem pēc tam tiek sintezētas jaunas makromolekulas, kas nepieciešamas noteiktam ķermeņa tipam. Fermenti piedalās arī daudzos bioķīmiskos sintēzes procesos, piemēram, proteīnu sintēzē (daži proteīni palīdz sintezēt citus). Cm. FERMENTI

Fermenti ir ne tikai ļoti efektīvi katalizatori, bet arī selektīvi (stingri virza reakciju noteiktā virzienā). To klātbūtnē reakcija norisinās ar gandrīz 100% iznākumu, neveidojot blakusproduktus, un tajā pašā laikā plūsmas apstākļi ir viegli: normāls atmosfēras spiediens un dzīva organisma temperatūra. Salīdzinājumam, amonjaka sintēze no ūdeņraža un slāpekļa aktivēta dzelzs katalizatora klātbūtnē tiek veikta 400–500°C temperatūrā un 30 MPa spiedienā, amonjaka iznākums ir 15–25% ciklā. Fermenti tiek uzskatīti par nepārspējamiem katalizatoriem.

Intensīva fermentu izpēte sākās 19. gadsimta vidū, šobrīd ir izpētīti vairāk nekā 2000 dažādu enzīmu, šī ir daudzveidīgākā olbaltumvielu klase.

Fermentu nosaukumi ir šādi: reaģenta nosaukums, ar kuru enzīms mijiedarbojas, vai katalizētās reakcijas nosaukums tiek pievienots ar galotni -aza, piemēram, argināze sadala arginīnu (1. tabula), dekarboksilāze katalizē dekarboksilāciju, t.i. CO 2 izvadīšana no karboksilgrupas:

– COOH → – CH + CO 2

Bieži vien, lai precīzāk norādītu fermenta lomu, tā nosaukumā ir norādīts gan reakcijas objekts, gan veids, piemēram, alkoholdehidrogenāze ir ferments, kas dehidrogenē spirtus.

Dažiem fermentiem, kas atklāti diezgan sen, ir saglabāts vēsturiskais nosaukums (bez galotnes -aza), piemēram, pepsīns (pepsis, grieķu valoda. gremošana) un tripsīns (tripsis grieķu valoda. sašķidrināšana), šie enzīmi sadala olbaltumvielas.

Sistematizācijai fermenti tiek apvienoti lielās klasēs, klasifikācija tiek veikta pēc reakcijas veida, klases tiek nosauktas pēc vispārējā principa - reakcijas nosaukums un beigas - aza. Dažas no šīm klasēm ir uzskaitītas zemāk.

Oksidoreduktāze ir fermenti, kas katalizē redoksreakcijas. Šajā klasē iekļautās dehidrogenāzes veic protonu pārnesi, piemēram, spirta dehidrogenāze (ADH) oksidē spirtus par aldehīdiem, turpmāko aldehīdu oksidēšanu par karbonskābēm katalizē aldehīda dehidrogenāzes (ALDH). Abi procesi notiek organismā etanola pārstrādes laikā etiķskābē (18. att.).

Rīsi. astoņpadsmit ETANOLA DIVPADZIŅU OKSIDĒŠANA uz etiķskābi

Narkotiska iedarbība ir nevis etanolam, bet gan starpproduktam acetaldehīdam, jo ​​zemāka ir ALDH enzīma aktivitāte, jo lēnāk pāriet otrais posms - acetaldehīda oksidēšanās līdz etiķskābei, un jo ilgāka un spēcīgāka ir apreibinošā iedarbība no uzņemšanas. no etanola. Analīze parādīja, ka vairāk nekā 80% dzeltenās rases pārstāvju ir salīdzinoši zema ALDH aktivitāte un līdz ar to izteikti smagāka alkohola tolerance. Iemesls šai iedzimtajai samazinātajai ALDH aktivitātei ir tas, ka daļa no glutamīnskābes atliekām “novājinātajā” ALDH molekulā tiek aizstāta ar lizīna fragmentiem (1.

Transferāzes- fermenti, kas katalizē funkcionālo grupu pārnesi, piemēram, transimināze katalizē aminogrupas pārnešanu.

Hidrolāzes ir fermenti, kas katalizē hidrolīzi. Iepriekš minētie tripsīns un pepsīns hidrolizē peptīdu saites, bet lipāzes sašķeļ estera saiti taukos:

–RC(O)OR1 + H2O → –RC(O)OH + HOR1

Liase- fermenti, kas katalizē reakcijas, kas notiek nehidrolītiskā veidā, šādu reakciju rezultātā tiek pārtrauktas C-C, C-O, C-N saites un veidojas jaunas saites. Šai klasei pieder enzīms dekarboksilāze

Izomerāzes- enzīmi, kas katalizē izomerizāciju, piemēram, maleīnskābes pārvēršanu par fumārskābi (19. att.), tas ir cis-trans izomerizācijas piemērs (skat. ISOMERIA).

Rīsi. deviņpadsmit. MALEĪNSKĀBES IZOMERIZĀCIJA fumārskābē fermenta klātbūtnē.

Fermentu darbā tiek ievērots vispārējais princips, saskaņā ar kuru vienmēr pastāv strukturāla atbilstība starp fermentu un paātrinātās reakcijas reaģentu. Saskaņā ar viena no enzīmu doktrīnas pamatlicēja E. Fišera tēlaino izteicienu, reaģents tuvojas fermentam kā atslēga uz slēdzeni. Šajā sakarā katrs ferments katalizē noteiktu ķīmisko reakciju vai tāda paša veida reakciju grupu. Dažreiz ferments var iedarboties uz vienu savienojumu, piemēram, ureāzi (uronu grieķu valoda. - urīns) katalizē tikai urīnvielas hidrolīzi:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Smalkāko selektivitāti uzrāda fermenti, kas atšķir optiski aktīvos antipodus – kreisās un labās puses izomērus. L-argināze iedarbojas tikai uz pa kreisi griežošo arginīnu un neietekmē pa labi rotējošo izomēru. L-laktāta dehidrogenāze iedarbojas tikai uz pienskābes pa kreisi griežošajiem esteriem, tā sauktajiem laktātiem (lactis latu. piens), savukārt D-laktāta dehidrogenāze šķeļ tikai D-laktātus.

Lielākā daļa enzīmu iedarbojas nevis uz vienu, bet uz radniecīgu savienojumu grupu, piemēram, tripsīns "dod priekšroku" lizīna un arginīna veidoto peptīdu saišu šķelšanai (1.

Dažu enzīmu, piemēram, hidrolāžu, katalītiskās īpašības nosaka tikai pašas proteīna molekulas struktūra, cita enzīmu klase - oksidoreduktāzes (piemēram, alkohola dehidrogenāze) var būt aktīvas tikai tādu molekulu klātbūtnē, kas nav saistītas ar olbaltumvielām. tos - vitamīnus, kas aktivizē Mg, Ca, Zn, Mn un nukleīnskābju fragmentus (20. att.).

Rīsi. 20 ALKOHOLA DEHIDROGENĀZES Molekula

Transporta proteīni saistās un transportē dažādas molekulas vai jonus caur šūnu membrānām (gan šūnas iekšpusē, gan ārpusē), kā arī no viena orgāna uz otru.

Piemēram, hemoglobīns saista skābekli, kad asinis iet cauri plaušām un nogādā to dažādos ķermeņa audos, kur tiek atbrīvots skābeklis un pēc tam tiek izmantots pārtikas komponentu oksidēšanai, šis process kalpo kā enerģijas avots (dažkārt termins "pārtikas sadedzināšana" tiek izmantots ķermenis).

Papildus proteīna daļai hemoglobīns satur sarežģītu dzelzs savienojumu ar ciklisku porfirīna molekulu (porfiru grieķu valoda. - violeta), kas nosaka asins sarkano krāsu. Tieši šis komplekss (21. att., pa kreisi) pilda skābekļa nesēja lomu. Hemoglobīnā dzelzs porfirīna komplekss atrodas proteīna molekulas iekšpusē, un to saglabā polārā mijiedarbība, kā arī koordinācijas saite ar slāpekli histidīnā (1. tabula), kas ir daļa no proteīna. O2 molekula, ko pārnēsā hemoglobīns, caur koordinācijas saiti ir pievienota dzelzs atomam no tās puses, kas ir pretēja tai, kurai pievienots histidīns (21. att. pa labi).

Rīsi. 21 DZELZES KOMPLEKSA UZBŪVE

Kompleksa struktūra ir parādīta labajā pusē trīsdimensiju modeļa veidā. Kompleksu proteīna molekulā notur koordinācijas saite (pārtraukta zila līnija) starp Fe atomu un N atomu histidīnā, kas ir daļa no proteīna. O 2 molekula, ko pārnēsā hemoglobīns, ir koordinēta (sarkana punktēta līnija) ar Fe atomu no plakanā kompleksa pretējās valsts.

Hemoglobīns ir viens no visvairāk pētītajiem proteīniem, tas sastāv no a-spirālēm, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm un satur četrus dzelzs kompleksus. Tādējādi hemoglobīns ir kā apjomīgs iepakojums četru skābekļa molekulu pārnešanai vienlaikus. Hemoglobīna forma atbilst lodveida proteīniem (22. att.).

Rīsi. 22 HEMOGLOBĪNA GLOBULĀRA FORMA

Galvenā hemoglobīna "priekšrocība" ir tāda, ka skābekļa pievienošana un sekojošā sadalīšanās, pārejot uz dažādiem audiem un orgāniem, notiek ātri. Oglekļa monoksīds, CO (oglekļa monoksīds), hemoglobīnā vēl ātrāk saistās ar Fe, bet atšķirībā no O 2 veido grūti sadalāmu kompleksu. Rezultātā šāds hemoglobīns nespēj saistīt O 2, kas noved (kad tiek ieelpots liels daudzums oglekļa monoksīda) līdz ķermeņa nāvei no nosmakšanas.

Otra hemoglobīna funkcija ir izelpotā CO 2 pārnešana, bet ne dzelzs atoms, bet gan proteīna N-grupas H 2 ir iesaistīts oglekļa dioksīda pagaidu saistīšanās procesā.

Olbaltumvielu "darbspēja" ir atkarīga no to struktūras, piemēram, vienīgo glutamīnskābes aminoskābju atlikumu hemoglobīna polipeptīdu ķēdē aizstājot ar valīna atlikumu (reti novērojama iedzimta anomālija), rodas slimība, ko sauc par sirpjveida šūnu anēmiju.

Ir arī transporta proteīni, kas var saistīt taukus, glikozi, aminoskābes un pārnest tās gan šūnās, gan ārpus tām.

Īpaša veida transporta proteīni paši nenes vielas, bet darbojas kā “transporta regulators”, izlaižot noteiktas vielas caur membrānu (šūnas ārējo sienu). Šādas olbaltumvielas bieži sauc par membrānas proteīniem. Tiem ir doba cilindra forma un, būdami iestrādāti membrānas sieniņā, tie nodrošina dažu polāro molekulu vai jonu pārvietošanos šūnā. Membrānas proteīna piemērs ir porīns (23. att.).

Rīsi. 23 PORINA PROTEĪNS

Pārtikas un uzglabāšanas olbaltumvielas, kā norāda nosaukums, kalpo kā iekšējās barības avoti, biežāk augu un dzīvnieku embrijiem, kā arī jauno organismu attīstības sākumposmā. Uztura olbaltumvielās ietilpst albumīns (10. att.) - galvenā olu baltuma sastāvdaļa, kā arī kazeīns - galvenais piena proteīns. Fermenta pepsīna iedarbībā kazeīns sarecē kuņģī, kas nodrošina tā aizturi gremošanas traktā un efektīvu uzsūkšanos. Kazeīns satur visu organismam nepieciešamo aminoskābju fragmentus.

Feritīnā (12. att.), kas atrodas dzīvnieku audos, tiek uzkrāti dzelzs joni.

Mioglobīns ir arī uzglabāšanas proteīns, kas pēc sastāva un struktūras atgādina hemoglobīnu. Mioglobīns koncentrējas galvenokārt muskuļos, tā galvenā loma ir skābekļa uzglabāšana, ko tam dod hemoglobīns. Tas tiek ātri piesātināts ar skābekli (daudz ātrāk nekā hemoglobīns) un pēc tam pakāpeniski pārnes to uz dažādiem audiem.

Strukturālie proteīni pilda aizsargfunkciju (āda) jeb atbalsta – satur ķermeni kopā un piešķir tam spēku (skrimšļi un cīpslas). To galvenā sastāvdaļa ir fibrilārais proteīns kolagēns (11. att.), visizplatītākais dzīvnieku pasaules proteīns zīdītāju organismā, tas veido gandrīz 30% no kopējās olbaltumvielu masas. Kolagēnam ir augsta stiepes izturība (ādas izturība ir zināma), taču zemā šķērssaišu satura dēļ ādas kolagēnā dzīvnieku ādas neapstrādātā veidā nav īpaši piemērotas dažādu produktu ražošanai. Lai samazinātu ādas pietūkumu ūdenī, saraušanos žūšanas laikā, kā arī lai palielinātu izturību laistītā stāvoklī un palielinātu elastību kolagēnā, tiek izveidotas papildu šķērssaites (15.a att.), tas ir t.s. ādas sauļošanās process.

Dzīvos organismos kolagēna molekulas, kas radušās organisma augšanas un attīstības procesā, netiek atjauninātas un netiek aizstātas ar tikko sintezētām. Ķermenim novecojot, palielinās šķērssaišu skaits kolagēnā, kas noved pie tā elastības samazināšanās, un, tā kā atjaunošanās nenotiek, parādās ar vecumu saistītas izmaiņas - palielinās skrimšļa un cīpslu trauslums, parādās cīpslas. grumbas uz ādas.

Locītavu saites satur elastīnu, strukturālu proteīnu, kas viegli stiepjas divās dimensijās. Vislielākā elastība ir resilīna proteīnam, kas atrodas dažu kukaiņu spārnu eņģes piestiprināšanas vietās.

Ragu veidojumi - mati, nagi, spalvas, kas sastāv galvenokārt no keratīna proteīna (24. att.). Tās galvenā atšķirība ir ievērojamais cisteīna atlieku saturs, kas veido disulfīda tiltus, kas piešķir matiem augstu elastību (spēju atjaunot sākotnējo formu pēc deformācijas), kā arī vilnas audumiem.

Rīsi. 24. FIBRILĀ PROTEĪNA KERATĪNA FRAGMENTS

Lai neatgriezeniski mainītu keratīna objekta formu, vispirms ar reducētāja palīdzību jāiznīcina disulfīda tilti, jāpiešķir tai jauna forma un pēc tam ar oksidētāja palīdzību jāizveido disulfīda tilti (att. . 16), šādi tiek veikta, piemēram, ilgviļņu matu veidošana.

Palielinoties cisteīna atlieku saturam keratīnā un attiecīgi palielinoties disulfīda tiltu skaitam, deformācijas spēja pazūd, bet tajā pašā laikā parādās augsta izturība (līdz 18% cisteīna fragmentu). atrodas nagaiņu un bruņurupuču čaulu ragos). Zīdītājiem ir līdz pat 30 dažādu veidu keratīna.

Ar keratīnu saistītais fibrilārais proteīns fibroīns, ko izdala zīdtārpiņu kāpuri kokonu lokošanās laikā, kā arī zirnekļi tīklu aušanas laikā, satur tikai β-struktūras, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (11. att.). Atšķirībā no keratīna, fibroīnam nav šķērsvirziena disulfīda tiltu, tam ir ļoti spēcīga stiepes izturība (dažu auduma paraugu stiprība uz šķērsgriezuma vienību ir lielāka nekā tērauda kabeļiem). Tā kā nav šķērssaišu, fibroīns ir neelastīgs (zināms, ka vilnas audumi ir gandrīz neizdzēšami, un zīda audumi ir viegli saburzīti).

regulējošie proteīni.

Regulējošās olbaltumvielas, ko biežāk dēvē par hormoniem, ir iesaistītas dažādos fizioloģiskos procesos. Piemēram, hormona insulīns (25. att.) sastāv no divām α-ķēdēm, kuras savieno disulfīda tilti. Insulīns regulē vielmaiņas procesus, kas saistīti ar glikozi, tā trūkums izraisa cukura diabētu.

Rīsi. 25 PROTEĪNA INULĪNS

Smadzeņu hipofīze sintezē hormonu, kas regulē ķermeņa augšanu. Ir regulējošie proteīni, kas kontrolē dažādu enzīmu biosintēzi organismā.

Kontrakcijas un motoriskie proteīni dod ķermenim spēju sarauties, mainīt formu un kustēties, galvenokārt, mēs runājam par muskuļiem. 40% no visu muskuļos esošo olbaltumvielu masas ir miozīns (mys, myos, grieķu valoda. - muskuļi). Tās molekula satur gan fibrilāru, gan lodveida daļu (26. att.)

Rīsi. 26 MIOZĪNA MOLEKULA

Šādas molekulas apvienojas lielos agregātos, kas satur 300–400 molekulas.

Mainoties kalcija jonu koncentrācijai telpā ap muskuļu šķiedrām, notiek atgriezeniskas izmaiņas molekulu konformācijā - mainās ķēdes forma atsevišķu fragmentu rotācijas dēļ ap valences saitēm. Tas noved pie muskuļu kontrakcijas un relaksācijas, signāls mainīt kalcija jonu koncentrāciju nāk no muskuļu šķiedru nervu galiem. Mākslīgo muskuļu kontrakciju var izraisīt elektrisko impulsu darbība, kas izraisa krasas kalcija jonu koncentrācijas izmaiņas, tas ir pamats sirds muskuļa stimulēšanai, lai atjaunotu sirds darbu.

Aizsargājošie proteīni ļauj aizsargāt organismu no uzbrūkošo baktēriju, vīrusu invāzijas un svešu proteīnu iekļūšanas (vispārinātais svešķermeņu nosaukums ir antigēni). Aizsargājošo proteīnu lomu pilda imūnglobulīni (to otrs nosaukums ir antivielas), tie atpazīst organismā iekļuvušos antigēnus un ar tiem stingri saistās. Zīdītāju, arī cilvēku, organismā ir piecas imūnglobulīnu klases: M, G, A, D un E, to struktūra, kā norāda nosaukums, ir lodveida, turklāt tie visi ir uzbūvēti līdzīgi. Antivielu molekulārā organizācija ir parādīta tālāk, izmantojot G klases imūnglobulīnu kā piemēru (27. att.). Molekulā ir četras polipeptīdu ķēdes, kas savienotas ar trim S-S disulfīda tiltiem (27. attēlā tās ir attēlotas ar sabiezinātām valences saitēm un lieliem S simboliem), turklāt katra polimēra ķēde satur intraķēdes disulfīda tiltus. Divas lielas polimēru ķēdes (izceltas zilā krāsā) satur 400–600 aminoskābju atlikumus. Pārējās divas ķēdes (izceltas zaļā krāsā) ir gandrīz uz pusi garākas, un tajās ir aptuveni 220 aminoskābju atlikumi. Visas četras ķēdes ir izvietotas tā, lai gala H 2 N-grupas būtu vērstas vienā virzienā.

Rīsi. 27 IMUNOGLOBULĪNA UZBŪVES SHĒMATISKAIS ZĪMĒJUMS

Pēc tam, kad organisms nonāk saskarē ar svešu proteīnu (antigēnu), imūnsistēmas šūnas sāk ražot imūnglobulīnus (antivielas), kas uzkrājas asins serumā. Pirmajā posmā galveno darbu veic ķēdes posmi, kas satur termināli H 2 N (27. attēlā attiecīgie posmi ir atzīmēti gaiši zilā un gaiši zaļā krāsā). Tās ir antigēnu uztveršanas vietas. Imūnglobulīnu sintēzes procesā šīs vietas veidojas tā, lai to struktūra un konfigurācija maksimāli atbilstu tuvojošā antigēna struktūrai (kā atslēga uz slēdzeni, kā fermenti, bet uzdevumi šajā gadījumā ir savādāk). Tādējādi katram antigēnam tiek izveidota stingri individuāla antiviela kā imūnreakcija. Ne viens vien zināms proteīns var tik “plastiski” mainīt savu struktūru atkarībā no ārējiem faktoriem, papildus imūnglobulīniem. Fermenti strukturālās atbilstības problēmu reaģentam atrisina savādāk – ar gigantisku dažādu enzīmu komplektu visiem iespējamajiem gadījumiem, un imūnglobulīni katru reizi atjauno "darba instrumentu". Turklāt imūnglobulīna šarnīrsavienojums (27. att.) nodrošina abus uztveršanas reģionus ar zināmu neatkarīgu mobilitāti, kā rezultātā imūnglobulīna molekula var nekavējoties “atrast” divus ērtākos apgabalus uztveršanai antigēnā, lai droši nostiprinātos. tas atgādina vēžveidīgo darbību.

Tālāk tiek ieslēgta organisma imūnsistēmas secīgu reakciju ķēde, tiek savienoti citu klašu imūnglobulīni, kā rezultātā tiek dezaktivēts svešs proteīns, pēc tam tiek iznīcināts un izņemts antigēns (svešais mikroorganisms vai toksīns).

Pēc saskares ar antigēnu maksimālā imūnglobulīna koncentrācija (atkarībā no antigēna rakstura un paša organisma individuālajām īpašībām) tiek sasniegta dažu stundu laikā (dažreiz vairāku dienu laikā). Organisms saglabā atmiņu par šādu kontaktu, un, atkārtoti uzbrūkot ar to pašu antigēnu, imūnglobulīni asins serumā uzkrājas daudz ātrāk un lielākā daudzumā – rodas iegūtā imunitāte.

Iepriekš minētā proteīnu klasifikācija ir zināmā mērā patvaļīga, piemēram, trombīna proteīns, kas minēts starp aizsargājošiem proteīniem, būtībā ir enzīms, kas katalizē peptīdu saišu hidrolīzi, tas ir, tas pieder proteāžu klasei.

Aizsargproteīnus bieži dēvē par čūsku indes proteīniem un dažu augu toksiskajiem proteīniem, jo ​​to uzdevums ir aizsargāt ķermeni no bojājumiem.

Ir olbaltumvielas, kuru funkcijas ir tik unikālas, ka ir grūti tās klasificēt. Piemēram, olbaltumvielai monellīnam, kas atrodama Āfrikas augā, ir ļoti salda garša, un tā ir pētīta kā netoksiska viela, ko var izmantot cukura vietā, lai novērstu aptaukošanos. Dažu Antarktikas zivju asins plazmā ir olbaltumvielas ar antifrīzu īpašībām, kas neļauj šo zivju asinīm sasalst.

Mākslīgā proteīnu sintēze.

Aminoskābju kondensācija, kas noved pie polipeptīdu ķēdes, ir labi izpētīts process. Var veikt, piemēram, jebkuras vienas aminoskābes vai skābju maisījuma kondensāciju un iegūt attiecīgi polimēru, kas satur vienas un tās pašas vienības vai dažādas vienības, pārmaiņus nejaušā secībā. Šādi polimēri maz līdzinās dabiskajiem polipeptīdiem, un tiem nav bioloģiskas aktivitātes. Galvenais uzdevums ir savienot aminoskābes stingri noteiktā, iepriekš plānotā secībā, lai atveidotu aminoskābju atlikumu secību dabīgajos proteīnos. Amerikāņu zinātnieks Roberts Merifīlds ierosināja oriģinālu metodi, kas ļāva atrisināt šādu problēmu. Metodes būtība ir tāda, ka pirmo aminoskābi pievieno nešķīstošam polimēra gēlam, kas satur reaktīvās grupas, kuras var apvienoties ar aminoskābes –COOH – grupām. Par šādu polimēru substrātu tika ņemts šķērsšūts polistirols ar tajā ievadītajām hlormetilgrupām. Lai reakcijai ņemtā aminoskābe nereaģētu pati ar sevi un lai tā nesavienotos ar H 2 N-grupu ar substrātu, šīs skābes aminogrupa tiek iepriekš bloķēta ar apjomīgu aizvietotāju [(C 4 H) 9) 3] 3 OS (O) grupa. Pēc aminoskābes pievienošanās polimēra nesējam tiek noņemta bloķējošā grupa un reakcijas maisījumā tiek ievadīta cita aminoskābe, kurā iepriekš ir bloķēta arī H 2 N grupa. Šādā sistēmā iespējama tikai pirmās aminoskābes H 2 N-grupas un otrās skābes grupas –COOH mijiedarbība, kas tiek veikta katalizatoru (fosfonija sāļu) klātbūtnē. Pēc tam visu shēmu atkārto, ieviešot trešo aminoskābi (28. att.).

Rīsi. 28. POLIPEPTĪDU ĶĒDES SINTĒZES SHĒMA

Pēdējā posmā iegūtās polipeptīdu ķēdes tiek atdalītas no polistirola atbalsta. Tagad viss process ir automatizēts, ir automātiskie peptīdu sintezatori, kas darbojas pēc aprakstītās shēmas. Ar šo metodi ir sintezēti daudzi peptīdi, ko izmanto medicīnā un lauksaimniecībā. Bija iespējams iegūt arī uzlabotus dabisko peptīdu analogus ar selektīvu un pastiprinātu darbību. Ir sintezēti daži nelieli proteīni, piemēram, hormons insulīns un daži fermenti.

Ir arī proteīnu sintēzes metodes, kas atkārto dabiskos procesus: tiek sintezēti nukleīnskābju fragmenti, kas ir konfigurēti, lai ražotu noteiktus proteīnus, pēc tam šie fragmenti tiek ievietoti dzīvā organismā (piemēram, baktērijā), pēc tam organisms sāk ražot vēlamo proteīnu. Tādā veidā tagad tiek iegūts ievērojams daudzums grūti sasniedzamu proteīnu un peptīdu, kā arī to analogu.

Olbaltumvielas kā pārtikas avoti.

Olbaltumvielas dzīvā organismā nepārtraukti tiek sadalītas to sākotnējās aminoskābēs (ar neaizstājamu enzīmu līdzdalību), dažas aminoskābes pāriet citās, pēc tam olbaltumvielas tiek sintezētas no jauna (arī ar fermentu līdzdalību), t.i. organisms nemitīgi atjaunojas. Dažas olbaltumvielas (ādas, matu kolagēns) neatjaunojas, organisms tās nepārtraukti zaudē un sintezē jaunas. Olbaltumvielas kā pārtikas avoti pilda divas galvenās funkcijas: apgādā organismu ar būvmateriālu jaunu proteīna molekulu sintēzei un papildus apgādā organismu ar enerģiju (kaloriju avotiem).

Gaļēdāji zīdītāji (arī cilvēki) nepieciešamās olbaltumvielas iegūst no augu un dzīvnieku izcelsmes pārtikas. Neviena no olbaltumvielām, kas iegūta ar pārtiku, netiek integrēta organismā nemainītā veidā. Gremošanas traktā visas uzņemtās olbaltumvielas tiek sadalītas līdz aminoskābēm, un no tām jau tiek uzbūvētas konkrētam organismam nepieciešamās olbaltumvielas, savukārt atlikušās 12 var sintezēt no 8 neaizvietojamām skābēm (1. tabula), ja tās nav organismā. piegādā pietiekamā daudzumā kopā ar pārtiku, bet neaizvietojamās skābes obligāti jāsagādā ar pārtiku. Sēra atomus cisteīnā organisms iegūst ar neaizvietojamo aminoskābi metionīnu. Daļa olbaltumvielu sadalās, atbrīvojot dzīvības uzturēšanai nepieciešamo enerģiju, un tajos esošais slāpeklis izdalās no organisma ar urīnu. Parasti cilvēka ķermenis zaudē 25–30 g olbaltumvielu dienā, tāpēc proteīna pārtikai vienmēr jābūt pareizajā daudzumā. Minimālā dienas nepieciešamība pēc proteīna ir 37 g vīriešiem un 29 g sievietēm, bet ieteicamā uzņemšana ir gandrīz divas reizes lielāka. Novērtējot pārtiku, ir svarīgi ņemt vērā olbaltumvielu kvalitāti. Ja neaizvietojamo aminoskābju saturs nav vai to saturs ir mazs, olbaltumvielas tiek uzskatītas par zemām vērtībām, tāpēc šādas olbaltumvielas jāuzņem lielākā daudzumā. Tātad pākšaugu olbaltumvielās ir maz metionīna, un kviešu un kukurūzas olbaltumvielās ir maz lizīna (abas aminoskābes ir būtiskas). Dzīvnieku olbaltumvielas (izņemot kolagēnus) tiek klasificētas kā pilnvērtīga pārtika. Pilns visu neaizstājamo skābju komplekts satur piena kazeīnu, kā arī biezpienu un no tā gatavotu sieru, tāpēc veģetāra diēta, ja tā ir ļoti stingra, t.i. “bez piena”, nepieciešams palielināt pākšaugu, riekstu un sēņu patēriņu, lai nodrošinātu organismu ar neaizvietojamām aminoskābēm pareizajā daudzumā.

Sintētiskās aminoskābes un olbaltumvielas tiek izmantotas arī kā pārtikas produkti, pievienojot tos barībai, kas nelielos daudzumos satur neaizstājamās aminoskābes. Ir baktērijas, kas spēj pārstrādāt un asimilēt naftas ogļūdeņražus, šajā gadījumā pilnīgai olbaltumvielu sintēzei tās jābaro ar slāpekli saturošiem savienojumiem (amonjaku vai nitrātiem). Šādā veidā iegūtās olbaltumvielas tiek izmantotas kā barība mājlopiem un mājputniem. Dzīvnieku barībai bieži tiek pievienots enzīmu komplekts, ogļhidrāti, kas katalizē grūti sadalāmo ogļhidrātu pārtikas komponentu (graudaugu šūnu sieniņas) hidrolīzi, kā rezultātā pilnvērtīgāk uzsūcas augu barība.

Mihails Levitskis

olbaltumvielas (2. pants)

(olbaltumvielas), kompleksu slāpekli saturošu savienojumu klase, dzīvās vielas raksturīgākās un svarīgākās (kopā ar nukleīnskābēm) sastāvdaļas. Olbaltumvielas pilda daudzas un dažādas funkcijas. Lielākā daļa olbaltumvielu ir fermenti, kas katalizē ķīmiskās reakcijas. Daudzi hormoni, kas regulē fizioloģiskos procesus, arī ir olbaltumvielas. Strukturālie proteīni, piemēram, kolagēns un keratīns, ir galvenās kaulu audu, matu un nagu sastāvdaļas. Muskuļu saraušanās proteīniem ir iespēja mainīt savu garumu, izmantojot ķīmisko enerģiju mehāniskā darba veikšanai. Olbaltumvielas ir antivielas, kas saista un neitralizē toksiskas vielas. Dažas olbaltumvielas, kas spēj reaģēt uz ārēju ietekmi (gaisma, smarža), kalpo kā receptori maņu orgānos, kas uztver kairinājumu. Daudzi proteīni, kas atrodas šūnas iekšpusē un uz šūnas membrānas, veic regulēšanas funkcijas.

19. gadsimta pirmajā pusē daudzi ķīmiķi, starp tiem galvenokārt J. fon Lībigs, pamazām nonāca pie secinājuma, ka olbaltumvielas ir īpaša slāpekļa savienojumu klase. Nosaukumu "olbaltumvielas" (no grieķu protos - pirmais) 1840. gadā ierosināja holandiešu ķīmiķis G. Mulders.

FIZISKĀS ĪPAŠĪBAS

Proteīni ir balti cietā stāvoklī, bet bezkrāsaini šķīdumā, ja vien tie nesatur kādu hromoforu (krāsainu) grupu, piemēram, hemoglobīnu. Dažādu olbaltumvielu šķīdība ūdenī ir ļoti atšķirīga. Tas mainās arī atkarībā no pH un sāļu koncentrācijas šķīdumā, lai var izvēlēties apstākļus, kādos viens proteīns selektīvi nogulsnēs citu proteīnu klātbūtnē. Šo "izsālīšanas" metodi plaši izmanto proteīnu izolēšanai un attīrīšanai. Attīrītais proteīns bieži izgulsnējas no šķīduma kā kristāli.

Salīdzinot ar citiem savienojumiem, olbaltumvielu molekulmasa ir ļoti liela - no vairākiem tūkstošiem līdz daudziem miljoniem daltonu. Tāpēc ultracentrifugēšanas laikā olbaltumvielas tiek nogulsnētas, turklāt ar atšķirīgu ātrumu. Tā kā olbaltumvielu molekulās ir pozitīvi un negatīvi lādētas grupas, tās elektriskajā laukā pārvietojas ar dažādu ātrumu. Tas ir elektroforēzes pamatā - metode, ko izmanto atsevišķu proteīnu izolēšanai no sarežģītiem maisījumiem. Olbaltumvielu attīrīšanu veic arī ar hromatogrāfiju.

ĶĪMISKĀS ĪPAŠĪBAS

Struktūra.

Olbaltumvielas ir polimēri, t.i. molekulas, kas veidotas kā ķēdes no atkārtotām monomēru vienībām vai apakšvienībām, kuru lomu spēlē alfa-aminoskābes. Vispārīgā aminoskābju formula

kur R ir ūdeņraža atoms vai kāda organiska grupa.

Olbaltumvielu molekula (polipeptīdu ķēde) var sastāvēt tikai no salīdzinoši neliela aminoskābju skaita vai vairākiem tūkstošiem monomēru vienību. Aminoskābju savienojums ķēdē ir iespējams, jo katrā no tām ir divas dažādas ķīmiskās grupas: pamata aminogrupa NH2 un skābā karboksilgrupa COOH. Abas šīs grupas ir pievienotas oglekļa atomam. Vienas aminoskābes karboksilgrupa var veidot amīda (peptīda) saiti ar citas aminoskābes aminogrupu:

Pēc tam, kad šādā veidā ir savienotas divas aminoskābes, ķēdi var pagarināt, otrai aminoskābei pievienojot trešo utt. Kā redzams no iepriekš minētā vienādojuma, veidojoties peptīdu saitei, tiek atbrīvota ūdens molekula. Skābju, sārmu vai proteolītisko enzīmu klātbūtnē reakcija notiek pretējā virzienā: polipeptīdu ķēde tiek sadalīta aminoskābēs, pievienojot ūdeni. Šo reakciju sauc par hidrolīzi. Hidrolīze notiek spontāni, un ir nepieciešama enerģija, lai aminoskābes apvienotu polipeptīdu ķēdē.

Karboksilgrupa un amīda grupa (vai tai līdzīga imīda grupa - prolīna aminoskābes gadījumā) ir visās aminoskābēs, savukārt atšķirības starp aminoskābēm nosaka šīs grupas raksturs jeb "puse". ķēde", kas iepriekš apzīmēta ar burtu R. Sānu ķēdes lomu var pildīt viens ūdeņraža atoms, piemēram, aminoskābe glicīns, un daži apjomīgi grupējumi, piemēram, histidīns un triptofāns. Dažas sānu ķēdes ir ķīmiski inertas, bet citas ir ļoti reaģējošas.

Var sintezēt daudzus tūkstošus dažādu aminoskābju, un dabā sastopamas daudzas dažādas aminoskābes, bet proteīnu sintēzei izmanto tikai 20 veidu aminoskābes: alanīns, arginīns, asparagīns, asparagīnskābe, valīns, histidīns, glicīns, glutamīns, glutamīns. skābe, izoleicīns, leicīns, lizīns, metionīns, prolīns, serīns, tirozīns, treonīns, triptofāns, fenilalanīns un cisteīns (olbaltumvielās cisteīns var būt kā dimērs - cistīns). Tiesa, dažās olbaltumvielās papildus regulāri sastopamajām divdesmit ir arī citas aminoskābes, taču tās veidojas, modificējot kādu no divdesmit uzskaitītajām pēc tam, kad tās ir iekļautas olbaltumvielās.

optiskā aktivitāte.

Visām aminoskābēm, izņemot glicīnu, ir četras dažādas grupas, kas pievienotas α-oglekļa atomam. Ģeometrijas ziņā četras dažādas grupas var piesaistīt divos veidos, un attiecīgi ir iespējamas divas konfigurācijas jeb divi izomēri, kas viens ar otru ir saistīti kā objekts tā spoguļattēlam, t.i. kā no kreisās puses uz labo. Vienu konfigurāciju sauc par kreiso jeb kreiso (L), bet otru par labo vai labo roku (D), jo abi šādi izomēri atšķiras pēc polarizētās gaismas plaknes griešanās virziena. Olbaltumvielās ir tikai L-aminoskābes (izņēmums ir glicīns; to var attēlot tikai vienā formā, jo divas no četrām tā grupām ir vienādas), un tām visām ir optiskā aktivitāte (jo ir tikai viens izomērs). D-aminoskābes dabā ir reti sastopamas; tie ir atrodami dažās antibiotikās un baktēriju šūnu sieniņās.

Aminoskābju secība.

Aminoskābes polipeptīdu ķēdē nav sakārtotas nejauši, bet noteiktā fiksētā secībā, un tieši šī secība nosaka proteīna funkcijas un īpašības. Mainot 20 veidu aminoskābju secību, jūs varat iegūt milzīgu skaitu dažādu olbaltumvielu, tāpat kā jūs varat izveidot daudz dažādu tekstu no alfabēta burtiem.

Agrāk proteīna aminoskābju secības noteikšana bieži prasīja vairākus gadus. Tiešā noteikšana joprojām ir diezgan darbietilpīgs uzdevums, lai gan ir radītas ierīces, kas ļauj to veikt automātiski. Parasti ir vieglāk noteikt atbilstošā gēna nukleotīdu secību un no tās iegūt proteīna aminoskābju secību. Līdz šim jau ir noteiktas daudzu simtu olbaltumvielu aminoskābju secības. Dekodēto proteīnu funkcijas parasti ir zināmas, un tas palīdz iztēloties līdzīgu proteīnu iespējamās funkcijas, kas veidojas, piemēram, ļaundabīgos audzējos.

Kompleksie proteīni.

Olbaltumvielas, kas sastāv tikai no aminoskābēm, sauc par vienkāršiem. Tomēr bieži vien pie polipeptīdu ķēdes tiek pievienots metāla atoms vai kāds ķīmisks savienojums, kas nav aminoskābe. Šādus proteīnus sauc par kompleksiem. Piemērs ir hemoglobīns: tas satur dzelzs porfirīnu, kas piešķir tam sarkano krāsu un ļauj tam darboties kā skābekļa nesējam.

Sarežģītāko olbaltumvielu nosaukumos ir norāde par pievienoto grupu būtību: cukuri ir glikoproteīnos, tauki – lipoproteīnos. Ja fermenta katalītiskā aktivitāte ir atkarīga no pievienotās grupas, tad to sauc par protezēšanas grupu. Bieži vien kāds vitamīns spēlē protezēšanas grupas lomu vai ir daļa no tās. Piemēram, A vitamīns, kas pievienots kādam no tīklenes proteīniem, nosaka tās jutīgumu pret gaismu.

Terciārā struktūra.

Svarīga ir ne tik daudz proteīna aminoskābju secība (primārā struktūra), bet gan veids, kā tā atrodas telpā. Visā polipeptīda ķēdes garumā ūdeņraža joni veido regulāras ūdeņraža saites, kas tai piešķir spirāles vai slāņa formu (sekundārā struktūra). No šādu spirāļu un slāņu kombinācijas rodas nākamās kārtas kompakta forma - proteīna terciārā struktūra. Ap saitēm, kas satur ķēdes monomērus, ir iespējamas rotācijas mazos leņķos. Tāpēc no tīri ģeometriskā viedokļa jebkuras polipeptīdu ķēdes iespējamo konfigurāciju skaits ir bezgalīgi liels. Patiesībā katrs proteīns parasti pastāv tikai vienā konfigurācijā, ko nosaka tā aminoskābju secība. Šī struktūra nav stingra, šķiet, ka tā "elpo" - tā svārstās ap noteiktu vidējo konfigurāciju. Ķēde ir salocīta konfigurācijā, kurā brīvā enerģija (spēja strādāt) ir minimāla, tāpat kā atbrīvota atspere tiek saspiesta tikai līdz stāvoklim, kas atbilst brīvās enerģijas minimumam. Bieži vien viena ķēdes daļa ir cieši saistīta ar otru ar disulfīda (–S–S–) saitēm starp diviem cisteīna atlikumiem. Daļēji tāpēc cisteīnam starp aminoskābēm ir īpaši svarīga loma.

Olbaltumvielu struktūras sarežģītība ir tik liela, ka vēl nav iespējams aprēķināt proteīna terciāro struktūru, pat ja ir zināma tā aminoskābju secība. Bet, ja ir iespējams iegūt proteīna kristālus, tad to terciāro struktūru var noteikt ar rentgenstaru difrakciju.

Strukturālajos, saraušanās un dažos citos proteīnos ķēdes ir izstieptas un vairākas nedaudz salocītas ķēdes, kas atrodas blakus, veido fibrilus; fibrillas savukārt salocās lielākos veidojumos – šķiedrās. Tomēr lielākā daļa proteīnu šķīdumā ir lodveida: ķēdes ir satītas lodiņā, tāpat kā dzija lodītē. Brīvā enerģija ar šo konfigurāciju ir minimāla, jo hidrofobās ("ūdeni atgrūdošās") aminoskābes ir paslēptas lodītes iekšpusē, un hidrofilās ("ūdeni piesaistošās") aminoskābes atrodas uz tās virsmas.

Daudzi proteīni ir vairāku polipeptīdu ķēžu kompleksi. Šo struktūru sauc par proteīna kvartāro struktūru. Piemēram, hemoglobīna molekula sastāv no četrām apakšvienībām, no kurām katra ir lodveida proteīns.

Strukturālie proteīni to lineārās konfigurācijas dēļ veido šķiedras, kurās stiepes izturība ir ļoti augsta, savukārt globulārā konfigurācija ļauj olbaltumvielām nonākt specifiskā mijiedarbībā ar citiem savienojumiem. Uz globulas virsmas, pareizi uzliekot ķēdes, parādās noteiktas formas dobumi, kuros atrodas reaktīvās ķīmiskās grupas. Ja šis proteīns ir enzīms, tad šādā dobumā nonāk cita, parasti mazāka, kādas vielas molekula, tāpat kā atslēga iekļūst slēdzenē; šajā gadījumā molekulas elektronu mākoņa konfigurācija mainās ķīmisko grupu ietekmē, kas atrodas dobumā, un tas liek tam reaģēt noteiktā veidā. Tādā veidā ferments katalizē reakciju. Antivielu molekulās ir arī dobumi, kuros saistās dažādas svešas vielas un tādējādi tiek padarītas nekaitīgas. "Atslēgas un slēdzenes" modelis, kas izskaidro proteīnu mijiedarbību ar citiem savienojumiem, ļauj izprast fermentu un antivielu specifiku, t.i. to spēja reaģēt tikai ar noteiktiem savienojumiem.

Olbaltumvielas dažāda veida organismos.

Proteīniem, kas pilda vienu un to pašu funkciju dažādās augu un dzīvnieku sugās un tāpēc tiem ir viens un tas pats nosaukums, arī ir līdzīga konfigurācija. Tomēr tie nedaudz atšķiras pēc to aminoskābju secības. Tā kā sugas atšķiras no kopējā priekšteča, dažas aminoskābes noteiktās pozīcijās tiek aizstātas ar mutācijām ar citām. Kaitīgās mutācijas, kas izraisa iedzimtas slimības, dabiskā atlase atmet, bet labvēlīgās vai vismaz neitrālas var saglabāt. Jo tuvāk divas bioloģiskās sugas atrodas viena otrai, jo mazākas atšķirības tiek konstatētas to proteīnos.

Daži proteīni mainās salīdzinoši ātri, citi ir diezgan konservatīvi. Pēdējie ietver, piemēram, citohromu c, elpošanas enzīmu, kas atrodams lielākajā daļā dzīvo organismu. Cilvēkiem un šimpanzēm tā aminoskābju secības ir identiskas, savukārt kviešu citohromā c tikai 38% aminoskābju izrādījās atšķirīgas. Pat ja salīdzina cilvēkus un baktērijas, citohromu līdzības ar (šeit atšķirības skar 65% aminoskābju) joprojām ir saskatāmas, lai gan baktēriju un cilvēku kopīgais priekštecis uz Zemes dzīvoja apmēram pirms diviem miljardiem gadu. Mūsdienās aminoskābju secību salīdzināšanu bieži izmanto, lai izveidotu filoģenētisku (ģenealoģisku) koku, kas atspoguļo dažādu organismu evolūcijas attiecības.

Denaturācija.

Sintezētā proteīna molekula, salocīšana, iegūst savu konfigurāciju. Tomēr šo konfigurāciju var iznīcināt, karsējot, mainot pH, iedarbojoties ar organiskiem šķīdinātājiem un pat vienkārši maisot šķīdumu, līdz uz tā virsmas parādās burbuļi. Šādā veidā pārveidotu proteīnu sauc par denaturētu; tas zaudē savu bioloģisko aktivitāti un parasti kļūst nešķīstošs. Labi zināmi denaturētu proteīnu piemēri ir vārītas olas vai putukrējums. Mazie proteīni, kas satur tikai ap simts aminoskābēm, spēj renaturēties, t.i. atgūt sākotnējo konfigurāciju. Bet lielākā daļa proteīnu tiek vienkārši pārveidoti samezglotu polipeptīdu ķēžu masā un neatjauno savu iepriekšējo konfigurāciju.

Viena no galvenajām grūtībām aktīvo proteīnu izolēšanā ir to ārkārtējā jutība pret denaturāciju. Šī proteīnu īpašība tiek izmantota pārtikas produktu konservēšanā: augsta temperatūra neatgriezeniski denaturē mikroorganismu fermentus, un mikroorganismi iet bojā.

PROTEĪNU SINTĒZE

Olbaltumvielu sintēzei dzīvam organismam ir jābūt fermentu sistēmai, kas spēj savienot vienu aminoskābi ar otru. Nepieciešams arī informācijas avots, kas noteiktu, kuras aminoskābes ir jāsavieno. Tā kā organismā ir tūkstošiem olbaltumvielu veidu un katrs no tiem vidēji sastāv no vairākiem simtiem aminoskābju, nepieciešamajai informācijai ir jābūt patiesi milzīgai. Tas tiek glabāts (līdzīgi kā ieraksts tiek glabāts magnētiskajā lentē) nukleīnskābju molekulās, kas veido gēnus.

Enzīmu aktivizēšana.

No aminoskābēm sintezēta polipeptīdu ķēde ne vienmēr ir proteīns galīgajā formā. Daudzi fermenti vispirms tiek sintezēti kā neaktīvi prekursori un kļūst aktīvi tikai pēc tam, kad cits enzīms atdala dažas aminoskābes no viena ķēdes gala. Daži gremošanas enzīmi, piemēram, tripsīns, tiek sintezēti šajā neaktīvā formā; šie fermenti tiek aktivizēti gremošanas traktā ķēdes gala fragmenta noņemšanas rezultātā. Hormona insulīns, kura molekula aktīvajā formā sastāv no divām īsām ķēdēm, tiek sintezēts vienas ķēdes, tā sauktā, veidā. proinsulīns. Pēc tam šīs ķēdes vidusdaļa tiek noņemta, un atlikušie fragmenti saistās viens ar otru, veidojot aktīvo hormona molekulu. Kompleksie proteīni veidojas tikai pēc tam, kad olbaltumvielai ir pievienota noteikta ķīmiska grupa, un šai piesaistei bieži vien ir nepieciešams arī ferments.

Metabolisma cirkulācija.

Pēc dzīvnieka barošanas ar aminoskābēm, kas marķētas ar radioaktīviem oglekļa, slāpekļa vai ūdeņraža izotopiem, etiķete ātri tiek iekļauta tā olbaltumvielās. Ja iezīmētās aminoskābes pārstāj iekļūt organismā, tad marķējuma daudzums olbaltumvielās sāk samazināties. Šie eksperimenti liecina, ka iegūtās olbaltumvielas organismā netiek uzglabātas līdz dzīves beigām. Visi no tiem, ar dažiem izņēmumiem, atrodas dinamiskā stāvoklī, pastāvīgi sadaloties līdz aminoskābēm un pēc tam tiek atkārtoti sintezēti.

Daži proteīni sadalās, kad šūnas mirst un tiek iznīcinātas. Tas notiek visu laiku, piemēram, ar sarkanajām asins šūnām un epitēlija šūnām, kas klāj zarnu iekšējo virsmu. Turklāt dzīvās šūnās notiek arī olbaltumvielu sadalīšanās un resintēze. Savādi, bet par olbaltumvielu sadalīšanos ir zināms mazāk nekā par to sintēzi. Tomēr ir skaidrs, ka šķelšanā piedalās proteolītiskie enzīmi, līdzīgi tiem, kas gremošanas traktā sadala olbaltumvielas aminoskābēs.

Dažādu olbaltumvielu pussabrukšanas periods ir atšķirīgs - no vairākām stundām līdz vairākiem mēnešiem. Vienīgais izņēmums ir kolagēna molekulas. Kad tie ir izveidoti, tie paliek stabili un netiek atjaunoti vai aizstāti. Tomēr laika gaitā dažas to īpašības, jo īpaši elastība, mainās, un, tā kā tie netiek atjaunoti, tā rezultātā ir noteiktas ar vecumu saistītas izmaiņas, piemēram, grumbu parādīšanās uz ādas.

sintētiskie proteīni.

Ķīmiķi jau sen ir iemācījušies polimerizēt aminoskābes, bet aminoskābes tiek apvienotas nejauši, tāpēc šādas polimerizācijas produkti maz atgādina dabiskos produktus. Tiesa, ir iespējams apvienot aminoskābes noteiktā secībā, kas ļauj iegūt dažus bioloģiski aktīvus proteīnus, jo īpaši insulīnu. Process ir diezgan sarežģīts, un tādā veidā iespējams iegūt tikai tās olbaltumvielas, kuru molekulās ir ap simts aminoskābēm. Tā vietā ir vēlams sintezēt vai izolēt gēna nukleotīdu secību, kas atbilst vēlamajai aminoskābju secībai, un pēc tam ievadīt šo gēnu baktērijās, kas replikācijas ceļā radīs lielu daudzumu vēlamā produkta. Tomēr šai metodei ir arī savi trūkumi.

PROTEĪNI UN UZTURS

Kad olbaltumvielas organismā tiek sadalītas aminoskābēs, šīs aminoskābes var atkārtoti izmantot proteīnu sintēzei. Tajā pašā laikā pašas aminoskābes ir pakļautas sabrukšanai, tāpēc tās netiek pilnībā izmantotas. Ir arī skaidrs, ka augšanas, grūtniecības un brūču dzīšanas laikā olbaltumvielu sintēzei jāpārsniedz sadalīšanās. Ķermenis nepārtraukti zaudē dažus proteīnus; tie ir matu, nagu un ādas virsmas slāņa proteīni. Tāpēc proteīnu sintēzei katram organismam aminoskābes jāsaņem no pārtikas.

Aminoskābju avoti.

Zaļie augi sintezē visas 20 olbaltumvielās atrodamās aminoskābes no CO2, ūdens un amonjaka vai nitrātiem. Daudzas baktērijas spēj arī sintezēt aminoskābes cukura (vai līdzvērtīga) un fiksēta slāpekļa klātbūtnē, bet cukuru galu galā piegādā zaļie augi. Dzīvniekiem spēja sintezēt aminoskābes ir ierobežota; aminoskābes viņi iegūst, ēdot zaļus augus vai citus dzīvniekus. Gremošanas traktā uzsūktās olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs, pēdējās uzsūcas un no tām tiek uzbūvētas konkrētajam organismam raksturīgās olbaltumvielas. Neviens no absorbētajiem proteīniem nav iekļauts ķermeņa struktūrās kā tāds. Vienīgais izņēmums ir tas, ka daudziem zīdītājiem daļa mātes antivielu var neskartas caur placentu nonākt augļa asinsritē un ar mātes pienu (īpaši atgremotājiem) tikt pārnestas uz jaundzimušo tūlīt pēc piedzimšanas.

Nepieciešamība pēc olbaltumvielām.

Skaidrs, ka dzīvības uzturēšanai organismam ar pārtiku jāsaņem noteikts daudzums olbaltumvielu. Tomēr šīs vajadzības lielums ir atkarīgs no vairākiem faktoriem. Pārtika ķermenim ir nepieciešama gan kā enerģijas (kaloriju) avots, gan kā materiāls savu struktūru veidošanai. Pirmajā vietā ir vajadzība pēc enerģijas. Tas nozīmē, ka tad, kad uzturā ir maz ogļhidrātu un tauku, uztura olbaltumvielas tiek izmantotas nevis pašu olbaltumvielu sintēzei, bet gan kā kaloriju avots. Ilgstoši badojoties, pat jūsu olbaltumvielas tiek iztērētas, lai apmierinātu enerģijas vajadzības. Ja uzturā ir pietiekami daudz ogļhidrātu, tad olbaltumvielu uzņemšanu var samazināt.

slāpekļa līdzsvars.

Vidēji apm. 16% no kopējās olbaltumvielu masas ir slāpeklis. Sadalot aminoskābes, kas veido olbaltumvielas, tajās esošais slāpeklis tiek izvadīts no organisma ar urīnu un (mazākā mērā) ar izkārnījumiem dažādu slāpekļa savienojumu veidā. Tāpēc proteīna uztura kvalitātes novērtēšanai ir ērti izmantot tādu indikatoru kā slāpekļa līdzsvars, t.i. starpība (gramos) starp organismā uzņemtā slāpekļa daudzumu un dienā izdalītā slāpekļa daudzumu. Ar normālu uzturu pieaugušajam šie daudzumi ir vienādi. Augošā organismā izvadītā slāpekļa daudzums ir mazāks nekā ienākošā, t.i. bilance ir pozitīva. Ar olbaltumvielu trūkumu uzturā līdzsvars ir negatīvs. Ja uzturā ir pietiekami daudz kaloriju, bet olbaltumvielas tajā pilnībā nav, organisms ietaupa olbaltumvielas. Tajā pašā laikā olbaltumvielu metabolisms palēninās, un aminoskābju atkārtota izmantošana proteīnu sintēzē notiek pēc iespējas efektīvāk. Tomēr zaudējumi ir neizbēgami, un slāpekļa savienojumi joprojām tiek izvadīti ar urīnu un daļēji ar izkārnījumiem. Slāpekļa daudzums, kas dienā izdalās no organisma olbaltumvielu bada laikā, var kalpot kā ikdienas olbaltumvielu trūkuma mērs. Ir dabiski pieņemt, ka, ieviešot uzturā šim trūkumam līdzvērtīgu olbaltumvielu daudzumu, ir iespējams atjaunot slāpekļa līdzsvaru. Tomēr tā nav. Saņemot šādu olbaltumvielu daudzumu, organisms sāk mazāk efektīvi izmantot aminoskābes, tāpēc slāpekļa līdzsvara atjaunošanai ir nepieciešams papildu proteīns.

Ja olbaltumvielu daudzums uzturā pārsniedz to, kas nepieciešams, lai uzturētu slāpekļa līdzsvaru, šķiet, ka no tā nav nekāda kaitējuma. Pārmērīgas aminoskābes tiek vienkārši izmantotas kā enerģijas avots. Īpaši spilgts piemērs ir eskimosi, kuri patērē maz ogļhidrātu un apmēram desmit reizes vairāk olbaltumvielu, nekā nepieciešams slāpekļa līdzsvara uzturēšanai. Tomēr vairumā gadījumu proteīna kā enerģijas avota izmantošana nav izdevīga, jo jūs varat iegūt daudz vairāk kaloriju ar noteiktu ogļhidrātu daudzumu nekā ar tādu pašu olbaltumvielu daudzumu. Nabadzīgajās valstīs iedzīvotāji nepieciešamās kalorijas saņem no ogļhidrātiem un patērē minimālu olbaltumvielu daudzumu.

Ja organisms nepieciešamo kaloriju skaitu saņem neolbaltumvielu produktu veidā, tad minimālais proteīna daudzums, kas uztur slāpekļa līdzsvaru, ir apm. 30 g dienā. Aptuveni tik daudz olbaltumvielu satur četras maizes šķēles vai 0,5 litri piena. Nedaudz lielāka summa parasti tiek uzskatīta par optimālu; ieteicams no 50 līdz 70 g.

Neaizstājamās aminoskābes.

Līdz šim olbaltumvielas tika uzskatītas par veselumu. Tikmēr, lai proteīnu sintēze notiktu, organismā jābūt visām nepieciešamajām aminoskābēm. Dažas no aminoskābēm dzīvnieka ķermenis spēj sintezēt pats. Tos sauc par savstarpēji aizstājamiem, jo ​​tiem nav jābūt uzturā, ir svarīgi tikai, lai kopumā proteīnu kā slāpekļa avota uzņemšana būtu pietiekama; tad ar neaizvietojamo aminoskābju deficītu organisms var tās sintezēt uz to rēķina, kuras ir pārpalikumā. Atlikušās "neaizstājamās" aminoskābes nevar sintezēt, un tās ir jāuzņem ar pārtiku. Cilvēkiem būtiski ir valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, metionīns, fenilalanīns, triptofāns, histidīns, lizīns un arginīns. (Lai gan arginīns var sintezēties organismā, tas tiek uzskatīts par neaizvietojamu aminoskābi, jo jaundzimušie un augošie bērni to ražo nepietiekamā daudzumā. Savukārt cilvēkam nobriedušā vecumā dažu šo aminoskābju uzņemšana ar pārtiku var kļūt neobligāts.)

Šis neaizvietojamo aminoskābju saraksts ir aptuveni vienāds citiem mugurkaulniekiem un pat kukaiņiem. Olbaltumvielu uzturvērtību parasti nosaka, izbarojot tos augošām žurkām un sekojot līdzi dzīvnieku svara pieaugumam.

Olbaltumvielu uzturvērtība.

Olbaltumvielu uzturvērtību nosaka neaizstājamā aminoskābe, kuras trūkums ir visvairāk. Ilustrēsim to ar piemēru. Mūsu ķermeņa olbaltumvielas satur vidēji apm. 2% triptofāna (pēc svara). Pieņemsim, ka uzturā ir 10 g proteīna, kas satur 1% triptofāna, un tajā ir pietiekami daudz citu neaizvietojamo aminoskābju. Mūsu gadījumā 10 g šī defektīvā proteīna būtībā ir līdzvērtīgi 5 g pilnīgas; atlikušie 5 g var kalpot tikai kā enerģijas avots. Ņemiet vērā, ka, tā kā aminoskābes organismā praktiski netiek uzkrātas un, lai notiktu olbaltumvielu sintēze, visām aminoskābēm jābūt klāt vienlaicīgi, neaizvietojamo aminoskābju uzņemšanas ietekmi var noteikt tikai tad, ja visas tās nonāk organismā. ķermenis tajā pašā laikā.

Lielākajai daļai dzīvnieku olbaltumvielu vidējais sastāvs ir tuvs vidējam olbaltumvielu sastāvam cilvēka organismā, tāpēc maz ticams, ka mēs saskarsimies ar aminoskābju deficītu, ja mūsu uzturs ir bagāts ar tādiem pārtikas produktiem kā gaļa, olas, piens un siers. Tomēr ir olbaltumvielas, piemēram, želatīns (kolagēna denaturācijas produkts), kas satur ļoti maz neaizstājamo aminoskābju. Augu olbaltumvielas, lai gan šajā ziņā ir labākas par želatīnu, ir arī nabadzīgas ar neaizvietojamām aminoskābēm; īpaši maz tajos lizīna un triptofāna. Tomēr tīri veģetārs uzturs nekādā ziņā nav neveselīgs, ja vien tajā netiek patērēts nedaudz lielāks augu olbaltumvielu daudzums, kas ir pietiekams, lai nodrošinātu organismu ar neaizvietojamām aminoskābēm. Visvairāk olbaltumvielu augos ir sēklās, īpaši kviešu un dažādu pākšaugu sēklās. Arī jaunie dzinumi, piemēram, sparģeļi, ir bagāti ar olbaltumvielām.

Sintētiskie proteīni uzturā.

Nepilnvērtīgiem proteīniem, piemēram, kukurūzas olbaltumvielām, pievienojot nelielu daudzumu sintētiskās neaizvietojamās aminoskābes vai ar tām bagātas olbaltumvielas, var būtiski palielināt pēdējo uzturvērtību, t.i. tādējādi palielinot patērēto olbaltumvielu daudzumu. Vēl viena iespēja ir audzēt baktērijas vai raugus uz naftas ogļūdeņražiem, pievienojot nitrātus vai amonjaku kā slāpekļa avotu. Tādā veidā iegūtās mikrobu olbaltumvielas var kalpot kā barība mājputniem vai mājlopiem, vai arī tās var tieši lietot uzturā. Trešā, plaši izmantotā metode izmanto atgremotāju fizioloģiju. Atgremotājiem kuņģa sākotnējā posmā t.s. Spureklī ir īpašas baktēriju un vienšūņu formas, kas defektīvos augu proteīnus pārvērš pilnīgākos mikrobu proteīnos, un tie savukārt pēc sagremošanas un uzsūkšanās pārvēršas dzīvnieku olbaltumvielās. Dzīvnieku barībai var pievienot urīnvielu, lētu sintētisko slāpekli saturošu savienojumu. Spureklī dzīvojošie mikroorganismi izmanto urīnvielas slāpekli, lai ogļhidrātus (kuru barībā ir daudz vairāk) pārvērstu olbaltumvielās. Apmēram trešdaļa no visa lopbarībā esošā slāpekļa var būt urīnvielas veidā, kas pēc būtības zināmā mērā nozīmē ķīmisku olbaltumvielu sintēzi.

1. Olbaltumvielu molekulu sastāvs. Olbaltumvielas ir organiskas vielas, kuru molekulās ir ogleklis, ūdeņradis, skābeklis un slāpeklis, un dažreiz sērs un citi ķīmiskie elementi.
2. Olbaltumvielu struktūra. Olbaltumvielas ir makromolekulas, kas sastāv no desmitiem vai simtiem aminoskābju. Dažādas aminoskābes (apmēram 20 veidu), kas veido olbaltumvielas.
3. Olbaltumvielu sugas specifika - atšķirība starp olbaltumvielām, kas veido organismus, kas pieder pie dažādām sugām, ko nosaka aminoskābju skaits, to daudzveidība, savienojumu secība olbaltumvielu molekulās. Olbaltumvielu specifika dažādos vienas sugas organismos ir iemesls orgānu un audu atgrūšanai (audu nesaderībai), kad tie tiek pārstādīti no vienas personas uz otru.
4. Olbaltumvielu struktūra - sarežģīta olbaltumvielu molekulu konfigurācija kosmosā, ko atbalsta dažādas ķīmiskās saites - jonu, ūdeņraža, kovalentās. Olbaltumvielu dabiskais stāvoklis. Denaturācija ir olbaltumvielu molekulu struktūras pārkāpums dažādu faktoru ietekmē - karsēšana, apstarošana, ķīmisko vielu iedarbība. Denaturācijas piemēri: olbaltumvielu īpašību izmaiņas, vārot olas, proteīna pāreja no šķidruma uz cietu stāvokli, kad zirneklis veido tīklu.
5. Olbaltumvielu loma organismā:

• katalītisks. Olbaltumvielas ir katalizatori, kas palielina ķīmisko reakciju ātrumu ķermeņa šūnās. Fermenti ir bioloģiski katalizatori;
• strukturāli. Olbaltumvielas - plazmas membrānas elementi, kā arī skrimšļi, kauli, spalvas, nagi, mati, visi audi un orgāni;
• enerģiju. Olbaltumvielu molekulu spēja oksidēties, atbrīvojot ķermeņa dzīvībai nepieciešamo enerģiju;
• saraušanās. Aktīns un miozīns ir proteīni, kas veido muskuļu šķiedras un nodrošina to kontrakciju, pateicoties šo proteīnu molekulu spējai denaturēties;
• motors. Vairāku vienšūnu organismu, kā arī spermatozoīdu kustība ar skropstu un flagellas palīdzību, kas ietver olbaltumvielas;
• transports. Piemēram, hemoglobīns ir olbaltumviela, kas ir sarkano asins šūnu daļa un nodrošina skābekļa un oglekļa dioksīda pārnesi;
• uzglabāšana. Olbaltumvielu uzkrāšanās organismā kā rezerves barības vielas, piemēram, olās, pienā, augu sēklās;
• aizsargājošs. Antivielas, fibrinogēns, trombīns - olbaltumvielas, kas iesaistītas imunitātes veidošanā un asins koagulācijā;
• regulējošas. Hormoni ir vielas, kas kopā ar nervu sistēmu nodrošina ķermeņa funkciju humorālo regulēšanu. Hormona insulīna loma cukura līmeņa regulēšanā asinīs.

1. Reprodukcija un tās nozīme. Vairošanās ir līdzīgu organismu vairošanās, kas nodrošina sugu pastāvēšanu daudzu gadu tūkstošu garumā, veicina sugas īpatņu skaita pieaugumu, dzīvības nepārtrauktību. Organismu aseksuāla, seksuāla un veģetatīvā vairošanās.
2. aseksuāla vairošanās - senākais veids. Aseksuālā vairošanās ietver vienu organismu, savukārt seksuālā vairošanās visbiežāk ietver divus indivīdus. Augi vairojas aseksuāli, izmantojot sporas, vienu specializētu šūnu. Vairojas ar aļģu sporām, sūnām, kosām, klubsūnām, papardes. Sporu izvirdums no augiem, to dīgšana un jaunu meitas organismu attīstība no tiem labvēlīgos apstākļos. Milzīga skaita sporu nāve, kas nonāk nelabvēlīgos apstākļos. Jaunu organismu parādīšanās iespējamība no sporām ir zema, jo tajās ir maz barības vielu un stāds tās galvenokārt uzsūc no vides.
3. Veģetatīvā pavairošana - augu pavairošana ar veģetatīvo orgānu palīdzību: virszemes vai pazemes dzinumi, saknes daļas, lapa, bumbuļi, sīpols. Piedalīšanās viena organisma vai tā daļas veģetatīvā pavairošanā. Meitasauga līdzība ar māti, jo tā turpina mātes organisma attīstību. Lielāka veģetatīvās pavairošanas efektivitāte un izplatība dabā, kopš bērna

Antuāns Fransuā de Furruā, proteīnu pētījuma dibinātājs

Olbaltumvielas kā atsevišķa bioloģisko molekulu klase tika identificētas 18. gadsimtā franču ķīmiķa Antuāna Furruā un citu zinātnieku darba rezultātā, kurā tika atzīmēta proteīnu īpašība sarecēt (denaturēties) siltuma vai skābju ietekmē. . Tajā laikā tika pētīti tādi proteīni kā albumīns ("olu baltums"), fibrīns (asins proteīns) un kviešu graudu lipeklis. Holandiešu ķīmiķis Gerits Mulders analizēja olbaltumvielu sastāvu un izvirzīja hipotēzi, ka gandrīz visiem proteīniem ir līdzīga empīriskā formula. Terminu "olbaltumviela" līdzīgām molekulām 1838. gadā ierosināja zviedru ķīmiķis Jakobs Berzēliuss. Malders identificēja arī olbaltumvielu sadalīšanās produktus - aminoskābes, un vienai no tām (leicīnam) ar nelielu kļūdas robežu noteica molekulmasu - 131 daltonu. 1836. gadā Malders ierosināja pirmo proteīnu ķīmiskās struktūras modeli. Balstoties uz radikāļu teoriju, viņš formulēja jēdzienu proteīna sastāva minimālā struktūrvienība C 16 H 24 N 4 O 5, ko sauca par "olbaltumvielām", un teoriju - "olbaltumvielu teorija". Krājoties jauniem datiem par olbaltumvielām, teoriju sāka atkārtoti kritizēt, taču līdz 1850. gadu beigām, neskatoties uz kritiku, tā joprojām tika uzskatīta par vispārpieņemtu.

Līdz 19. gadsimta beigām tika pētīta lielākā daļa aminoskābju, kas veido olbaltumvielas. 1894. gadā vācu fiziologs Albrehts Kosels izvirzīja teoriju, ka aminoskābes ir proteīnu pamatelementi. 20. gadsimta sākumā vācu ķīmiķis Emīls Fišers eksperimentāli pierādīja, ka olbaltumvielas sastāv no aminoskābju atlikumiem, kas savienoti ar peptīdu saitēm. Viņš arī veica pirmo proteīna aminoskābju secības analīzi un izskaidroja proteolīzes fenomenu.

Tomēr olbaltumvielu centrālā loma organismos tika atzīta tikai 1926. gadā, kad amerikāņu ķīmiķis Džeimss Samners (vēlāk Nobela prēmijas laureāts) parādīja, ka ferments ureāze ir proteīns.

Grūtības izolēt tīrus proteīnus apgrūtināja to izpēti. Tāpēc pirmie pētījumi tika veikti, izmantojot tos polipeptīdus, kurus varēja attīrīt lielos daudzumos, t.i., asins olbaltumvielas, vistu olas, dažādus toksīnus un gremošanas/vielmaiņas fermentus, kas izdalās pēc kaušanas. 50. gadu beigās uzņēmums Armor Hot Dog Co. spēja attīrīt kilogramu liellopu aizkuņģa dziedzera ribonukleāzes A, kas daudziem zinātniekiem kļuvusi par eksperimentālu objektu.

Ideju, ka olbaltumvielu sekundārā struktūra ir ūdeņraža saišu veidošanās rezultāts starp aminoskābēm, 1933. gadā ierosināja Viljams Astberijs, bet Linuss Polings tiek uzskatīts par pirmo zinātnieku, kurš veiksmīgi prognozējis proteīnu sekundāro struktūru. Vēlāk Valters Kauzmans, paļaujoties uz Kai Linderstrema-Lang darbu, sniedza nozīmīgu ieguldījumu proteīnu terciārās struktūras veidošanās likumu un hidrofobās mijiedarbības lomas izpratnē šajā procesā. 1949. gadā Freds Sangers noteica insulīna aminoskābju secību, tādējādi parādot, ka olbaltumvielas ir aminoskābju lineāri polimēri, nevis to sazarotās (kā dažos cukuros) ķēdes, koloīdi vai cikloli. Pirmās olbaltumvielu struktūras, kuru pamatā ir viena atoma rentgenstaru difrakcija, tika iegūtas 20. gadsimta 60. gados un ar KMR palīdzību 1980. gados. 2006. gadā proteīnu datu bankā bija aptuveni 40 000 proteīnu struktūru.

21. gadsimtā proteīnu izpēte ir pārgājusi kvalitatīvi jaunā līmenī, kad tiek pētīti ne tikai atsevišķi attīrīti proteīni, bet arī liela skaita atsevišķu šūnu, audu olbaltumvielu skaita un pēctranslācijas modifikāciju vienlaicīgas izmaiņas. vai organismiem. Šo bioķīmijas jomu sauc par proteomiku. Ar bioinformātikas metožu palīdzību kļuva iespējams ne tikai apstrādāt rentgena struktūras analīzes datus, bet arī prognozēt proteīna struktūru, pamatojoties uz tā aminoskābju secību. Šobrīd lielu olbaltumvielu kompleksu krioelektronu mikroskopija un mazu proteīnu un lielo proteīnu domēnu prognozēšana, izmantojot datorprogrammas, tuvojas struktūru izšķirtspējai atomu līmenī.

Īpašības

Proteīna lielumu var izmērīt aminoskābju skaitā vai daltonos (molekulārā masa), biežāk molekulas relatīvi lielā izmēra dēļ atvasinātajās vienībās – kilodaltonos (kDa). Rauga olbaltumvielas vidēji sastāv no 466 aminoskābēm, un to molekulmasa ir 53 kDa. Lielākais šobrīd zināmais proteīns titīns ir muskuļu sarkomēru sastāvdaļa; tā dažādo izoformu molekulmasa svārstās no 3000 līdz 3700 kDa, tā sastāv no 38 138 aminoskābēm (cilvēka muskuļa slānī).

Olbaltumvielas atšķiras pēc to šķīdības pakāpes ūdenī, bet lielākā daļa olbaltumvielu tajā šķīst. Pie nešķīstošajiem pieder, piemēram, keratīns (olbaltumviela, kas veido matus, zīdītāju spalvas, putnu spalvas utt.) un fibroīnu, kas ir daļa no zīda un zirnekļu tīkliem. Olbaltumvielas tiek sadalītas arī hidrofilos un hidrofobos. Hidrofīli ietver lielāko daļu citoplazmas, kodola un starpšūnu vielu proteīnu, tostarp nešķīstošo keratīnu un fibroīnu. Hidrofobos ietilpst lielākā daļa proteīnu, kas veido integrālo membrānas proteīnu bioloģiskās membrānas, kas mijiedarbojas ar hidrofobajiem membrānas lipīdiem (šiem proteīniem parasti ir mazi hidrofili reģioni).

Denaturācija

Neatgriezeniska vistas olu proteīna denaturācija augstas temperatūras ietekmē

Parasti proteīni saglabā struktūru un līdz ar to arī fizikāli ķīmiskās īpašības, piemēram, šķīdību tādos apstākļos kā temperatūra un kuriem konkrētais organisms ir pielāgots. Mainot šos apstākļus, piemēram, karsējot vai apstrādājot proteīnu ar skābi vai sārmu, tiek zaudētas proteīna ceturtdaļas, terciārās un sekundārās struktūras. Proteīna (vai cita biopolimēra) dabiskās struktūras zudumu sauc par denaturāciju. Denaturācija var būt pilnīga vai daļēja, atgriezeniska vai neatgriezeniska. Slavenākais neatgriezeniskas olbaltumvielu denaturācijas gadījums ikdienā ir vistas olas vārīšana, kad augstas temperatūras ietekmē ūdenī šķīstošais caurspīdīgais proteīns ovalbumīns kļūst blīvs, nešķīstošs un necaurspīdīgs. Denaturācija dažos gadījumos ir atgriezeniska, piemēram, ūdenī šķīstošo olbaltumvielu nogulsnēšanas (izgulsnēšanas) gadījumā ar amonija sāļiem, un to izmanto kā līdzekli to attīrīšanai.

Vienkārši un sarežģīti proteīni

Papildus peptīdu ķēdēm daudzās olbaltumvielās ir arī ne-aminoskābju fragmenti, saskaņā ar šo kritēriju olbaltumvielas tiek klasificētas divās lielās grupās - vienkāršas un sarežģītas olbaltumvielas (olbaltumvielas). Vienkāršie proteīni satur tikai aminoskābju ķēdes, kompleksie proteīni satur arī neaminoskābju fragmentus. Šos neolbaltumvielu fragmentus komplekso proteīnu sastāvā sauc par "protēžu grupām". Atkarībā no protezēšanas grupu ķīmiskā rakstura kompleksos proteīnus izšķir šādas klases:

• Glikoproteīni, kas satur kovalenti saistītus ogļhidrātu atlikumus kā protezēšanas grupu, un to apakšklase, proteoglikāni, ar mukopolisaharīdu protezēšanas grupām. Serīna vai treonīna hidroksilgrupas parasti ir iesaistītas saišu veidošanā ar ogļhidrātu atlikumiem. Lielākā daļa ārpusšūnu proteīnu, jo īpaši imūnglobulīni, ir glikoproteīni. Proteoglikānos ogļhidrātu daļa ir ~ 95%, tie ir galvenā ekstracelulārās matricas sastāvdaļa.
• Lipoproteīni, kas satur nekovalenti nesaistītus lipīdus kā protezēšanas daļu. Lipoproteīni, ko veido proteīni-apolipoproteīni ar lipīdiem, kas tiem saistās un veic lipīdu transportēšanas funkciju.
• Metaloproteīni, kas satur nehēmu koordinētus metāla jonus. Starp metaloproteīniem ir olbaltumvielas, kas veic uzglabāšanas un transportēšanas funkcijas (piemēram, dzelzi saturošais feritīns un transferīns) un enzīmi (piemēram, cinku saturošā karboanhidrāze un dažādas superoksīda dismutāzes, kas kā aktīvos centrus satur vara, mangāna, dzelzs un citu metālu jonus )
• Nukleoproteīni, kas satur nekovalenti nesaistītu DNS vai RNS, jo īpaši hromatīnu, kas veido hromosomas, ir nukleoproteīns.
• Fosfoproteīni, kas satur kovalenti saistītus fosforskābes atlikumus kā protezēšanas grupu. Serīna vai treonīna hidroksilgrupas ir iesaistītas estera saites veidošanā ar fosfātu; fosfoproteīni jo īpaši ir piena kazeīns.
• Hromoproteīni ir kopsavilkums sarežģītiem proteīniem ar krāsainām dažādu ķīmisko raksturu protezēšanas grupām. Tajos ietilpst daudzi proteīni ar metālu saturošu porfirīna protezēšanas grupu, kas veic dažādas funkcijas - hemoproteīni (olbaltumvielas, kas satur hēmu - hemoglobīnu, citohromus u.c. kā protezēšanas grupu), hlorofilus; flavoproteīni ar flavīnu grupu utt.

olbaltumvielu struktūra

• Terciārā struktūra- polipeptīdu ķēdes telpiskā struktūra (olbaltumvielu veidojošo atomu telpisko koordinātu kopums). Strukturāli tas sastāv no sekundārās struktūras elementiem, kas stabilizēti ar dažāda veida mijiedarbībām, kurās liela nozīme ir hidrofobām mijiedarbībām. Terciārās struktūras stabilizācijā piedalās:
  • kovalentās saites (starp diviem cisteīna atlikumiem - disulfīda tiltiem);
  • jonu saites starp pretēji lādētām aminoskābju atlikumu sānu grupām;
  • ūdeņraža saites;
  • hidrofilā-hidrofobā mijiedarbība. Mijiedarbojoties ar apkārtējām ūdens molekulām, proteīna molekula "tiecas" saritināties tā, ka aminoskābju nepolārās sānu grupas tiek izolētas no ūdens šķīduma; uz molekulas virsmas parādās polāras hidrofilās sānu grupas.

• Kvartārā struktūra (vai apakšvienība, domēns) - vairāku polipeptīdu ķēžu savstarpēja izkārtošanās kā daļa no viena proteīna kompleksa. Olbaltumvielu molekulas, kas veido proteīnu ar kvartāru struktūru, veidojas atsevišķi uz ribosomām un tikai pēc sintēzes beigām veido kopēju supramolekulāru struktūru. Proteīns ar kvartāru struktūru var saturēt gan identiskas, gan dažādas polipeptīdu ķēdes. Kvartārās struktūras stabilizācijā piedalās tādi paši mijiedarbības veidi kā terciārās struktūras stabilizācijā. Supramolekulārie proteīnu kompleksi var sastāvēt no desmitiem molekulu.

Olbaltumvielu vide

Dažādi veidi, kā attēlot proteīna trīsdimensiju struktūru, kā piemēru izmantojot fermentu triozes fosfāta izomerāzi. Kreisajā pusē - "stieņa" modelis ar visu atomu attēlu un saitēm starp tiem; elementi ir parādīti krāsās. Vidū ir attēloti strukturālie motīvi, α-spirāles un β-loksnes. Labajā pusē ir proteīna kontaktvirsma, kas veidota, ņemot vērā atomu van der Vāla rādiusus; krāsas parāda vietņu darbības iezīmes

Saskaņā ar vispārējo struktūras veidu olbaltumvielas var iedalīt trīs grupās:

Olbaltumvielu struktūras veidošanās un uzturēšana dzīvajos organismos

Olbaltumvielu spēja atjaunot pareizo trīsdimensiju struktūru pēc denaturācijas ļāva izvirzīt hipotēzi, ka visa informācija par proteīna galīgo struktūru ir ietverta tā aminoskābju secībā. Tagad ir vispārpieņemta teorija, ka evolūcijas rezultātā proteīna stabilai konformācijai ir minimāla brīvā enerģija, salīdzinot ar citām iespējamām šī polipeptīda konformācijām.

Neskatoties uz to, šūnās ir proteīnu grupa, kuras funkcija ir nodrošināt proteīna struktūras atjaunošanos pēc bojājumiem, kā arī olbaltumvielu kompleksu veidošanos un disociāciju. Šos proteīnus sauc par chaperoniem. Daudzu šaperonu koncentrācija šūnā palielinās, strauji paaugstinoties apkārtējai temperatūrai, tāpēc tie pieder pie Hsp grupas (inž. karstuma šoka proteīni- karstuma šoka proteīni). Šaperonu normālas darbības nozīmi ķermeņa funkcionēšanā var ilustrēt ar α-kristalīna šaperona piemēru, kas ir daļa no cilvēka acs lēcas. Šī proteīna mutācijas izraisa lēcas apduļķošanos olbaltumvielu agregācijas dēļ un rezultātā kataraktu.

Olbaltumvielu sintēze

Ķīmiskā sintēze

Īsās olbaltumvielas var sintezēt ķīmiski, izmantojot metožu grupu, kas izmanto organisko sintēzi – piemēram, ķīmisko ligāciju. Lielākā daļa ķīmiskās sintēzes metožu notiek virzienā no C-termināla uz N-galu, nevis biosintēzi. Tādējādi ir iespējams sintezēt īsu imunogēnu peptīdu (epitopu), ko izmanto antivielu iegūšanai, injicējot dzīvniekiem, vai iegūt hibridomas; ķīmisko sintēzi izmanto arī noteiktu enzīmu inhibitoru ražošanai. Ķīmiskā sintēze ļauj ieviest mākslīgas, tas ir, aminoskābes, kas nav atrodamas parastajos proteīnos - piemēram, pievienojot fluorescējošas etiķetes aminoskābju sānu ķēdēm. Tomēr ķīmiskās sintēzes metodes ir neefektīvas, ja olbaltumvielas ir garākas par 300 aminoskābēm; turklāt mākslīgajiem proteīniem var būt nepareiza terciārā struktūra, un mākslīgo proteīnu aminoskābēs nav pēctranslācijas modifikāciju.

Olbaltumvielu biosintēze

Universāls veids: ribosomu sintēze

Olbaltumvielas sintezē dzīvi organismi no aminoskābēm, pamatojoties uz gēnos kodētu informāciju. Katrs proteīns sastāv no unikālas aminoskābju secības, ko nosaka gēna nukleotīdu secība, kas kodē šo proteīnu. Ģenētiskais kods sastāv no trīs burtu "vārdiem", ko sauc par kodoniem; katrs kodons ir atbildīgs par vienas aminoskābes pievienošanu proteīnam: piemēram, kombinācija AUG atbilst metionīnam. Tā kā DNS sastāv no četru veidu nukleotīdiem, kopējais iespējamo kodonu skaits ir 64; un tā kā olbaltumvielās tiek izmantotas 20 aminoskābes, daudzas aminoskābes nosaka vairāk nekā viens kodons. Olbaltumvielu kodējošos gēnus RNS polimerāzes proteīni vispirms transkribē Messenger RNS (mRNS) nukleotīdu secībā.

Olbaltumvielu sintēzes procesu, kura pamatā ir mRNS molekula, sauc par translāciju. Olbaltumvielu biosintēzes sākumposmā, iniciācijā, metionīna kodons parasti tiek atpazīts kā neliela ribosomas apakšvienība, kurai, izmantojot proteīna iniciācijas faktorus, tiek pievienota metionīna pārneses RNS (tRNS). Pēc sākuma kodona atpazīšanas lielā apakšvienība pievienojas mazajai apakšvienībai un sākas otrais translācijas posms - pagarinājums. Ar katru ribosomas kustību no mRNS 5" līdz 3" galam tiek nolasīts viens kodons, veidojot ūdeņraža saites starp trim mRNS nukleotīdiem (kodonu) un pārneses RNS komplementāro antikodonu, uz kuru ir pievienota atbilstošā aminoskābe. Peptīdu saites sintēzi katalizē ribosomu RNS (rRNS), kas veido ribosomas peptidiltransferāzes centru. Ribosomālā RNS katalizē peptīdu saites veidošanos starp augošā peptīda pēdējo aminoskābi un aminoskābi, kas piesaistīta tRNS, novietojot slāpekļa un oglekļa atomus reakcijai labvēlīgā pozīcijā. Aminoacil-tRNS sintetāzes enzīmi pievieno aminoskābes savām tRNS. Trešais un pēdējais translācijas posms, terminācija, notiek, kad ribosoma sasniedz stopkodonu, pēc kura proteīna terminācijas faktori hidrolizē pēdējo tRNS no proteīna, apturot tā sintēzi. Tādējādi ribosomās olbaltumvielas vienmēr tiek sintezētas no N- līdz C-galam.

Neribosomu sintēze

Olbaltumvielu pēctranslācijas modifikācija

Pēc translācijas pabeigšanas un proteīna atbrīvošanās no ribosomas polipeptīdu ķēdes aminoskābes tiek pakļautas dažādām ķīmiskām modifikācijām. Pēctulkošanas modifikāciju piemēri ir:

• dažādu funkcionālo grupu (acetil-, metil- un fosfātu grupu) piesaiste;
• lipīdu un ogļūdeņražu pievienošana;
• standarta aminoskābju maiņa pret nestandarta (citrulīna veidošanās);
• strukturālu izmaiņu veidošanās (disulfīdu tiltu veidošanās starp cisteīniem);
• proteīna daļas noņemšana gan sākumā (signālu secība), gan dažos gadījumos vidū (insulīns);
• mazu proteīnu pievienošana, kas ietekmē olbaltumvielu sadalīšanos (sumoilācija un ubikvitinācija).

Šajā gadījumā modifikācijas veids var būt gan universāls (ķēžu pievienošana, kas sastāv no ubikvitīna monomēriem, kalpo kā signāls šī proteīna noārdīšanai ar proteasomu), gan specifisks šim proteīnam. Tajā pašā laikā viens un tas pats proteīns var tikt pakļauts daudzām modifikācijām. Tādējādi histoni (olbaltumvielas, kas veido hromatīnu eikariotos) dažādos apstākļos var tikt pakļautas līdz pat 150 dažādām modifikācijām.

Olbaltumvielu funkcijas organismā

Tāpat kā citas bioloģiskās makromolekulas (polisaharīdi, lipīdi) un nukleīnskābes, olbaltumvielas ir visu dzīvo organismu būtiskas sastāvdaļas, tās ir iesaistītas lielākajā daļā šūnas dzīvības procesu. Olbaltumvielas veic vielmaiņu un enerģijas transformācijas. Olbaltumvielas ir daļa no šūnu struktūrām - organellām, kas izdalās ārpusšūnu telpā signālu apmaiņai starp šūnām, pārtikas hidrolīzei un starpšūnu vielas veidošanai.

Jāatzīmē, ka olbaltumvielu klasifikācija pēc to funkcijas ir diezgan patvaļīga, jo eikariotos viens un tas pats proteīns var veikt vairākas funkcijas. Labi izpētīts šādas daudzfunkcionalitātes piemērs ir lizil-tRNS sintetāze, enzīms no aminoacil-tRNS sintetāžu klases, kas ne tikai piesaista lizīnu tRNS, bet arī regulē vairāku gēnu transkripciju. Olbaltumvielas pilda daudzas funkcijas to fermentatīvās aktivitātes dēļ. Tātad enzīmi ir motora proteīna miozīns, proteīna kināzes regulējošie proteīni, transporta proteīna nātrija-kālija adenozīna trifosfatāze utt.

katalītiskā funkcija

Vispazīstamākā olbaltumvielu loma organismā ir dažādu ķīmisko reakciju katalīze. Fermenti ir proteīnu grupa ar specifiskām katalītiskām īpašībām, tas ir, katrs ferments katalizē vienu vai vairākas līdzīgas reakcijas. Fermenti katalizē komplekso molekulu šķelšanās reakcijas (katabolismu) un to sintēzi (anabolismu), kā arī DNS replikāciju un labošanu un RNS šablonu sintēzi. Ir zināmi vairāki tūkstoši fermentu; starp tiem, piemēram, pepsīns sadala olbaltumvielas gremošanas procesā. Pēctranslācijas modifikācijas procesā daži fermenti pievieno vai noņem ķīmiskās grupas citiem proteīniem. Ir zināmas aptuveni 4000 proteīnu katalizētas reakcijas. Reakcijas paātrinājums fermentatīvās katalīzes rezultātā dažkārt ir milzīgs: piemēram, enzīma orotāta karboksilāzes katalizētā reakcija norit 10 17 reizes ātrāk nekā nekatalizētā (78 miljoni gadu bez fermenta, 18 milisekundes ar līdzdalību). fermentu). Molekulas, kas pievienojas fermentam un mainās reakcijas rezultātā, sauc par substrātiem.

Lai gan fermenti parasti sastāv no simtiem aminoskābju, tikai neliela daļa no tiem mijiedarbojas ar substrātu, un vēl mazāk - vidēji 3-4 aminoskābes, kas bieži atrodas tālu viena no otras primārajā aminoskābju secībā - ir tieši iesaistītas katalīzē. . Fermenta daļu, kas piesaista substrātu un satur katalītiskās aminoskābes, sauc par enzīma aktīvo vietu.

strukturālā funkcija

Aizsardzības funkcija

Ir vairāki proteīnu aizsargfunkciju veidi:

Regulējošā funkcija

Daudzus procesus šūnās regulē proteīnu molekulas, kas nekalpo ne kā enerģijas avots, ne kā šūnas celtniecības materiāls. Šīs olbaltumvielas regulē transkripciju, translāciju, splicēšanu, kā arī citu proteīnu aktivitāti utt. Proteīni veic regulējošo funkciju vai nu fermentatīvās aktivitātes dēļ (piemēram, proteīnkināze), vai specifiskas saistīšanās ar citām molekulām dēļ, kas parasti ietekmē mijiedarbību ar šīm molekulām fermentiem.

Hormoni tiek pārvadāti ar asinīm. Lielākā daļa dzīvnieku hormonu ir olbaltumvielas vai peptīdi. Hormona saistīšanās ar receptoru ir signāls, kas šūnā izraisa reakciju. Hormoni regulē vielu koncentrāciju asinīs un šūnās, augšanu, vairošanos un citus procesus. Šādu proteīnu piemērs ir insulīns, kas regulē glikozes koncentrāciju asinīs.

Šūnas mijiedarbojas viena ar otru, izmantojot signālu proteīnus, kas tiek pārraidīti caur starpšūnu vielu. Šādi proteīni ietver, piemēram, citokīnus un augšanas faktorus.

transporta funkcija

Olbaltumvielu rezerves (rezerves) funkcija

Šīs olbaltumvielas ietver tā sauktos rezerves proteīnus, kas kā enerģijas un vielas avots tiek uzglabāti augu sēklās un dzīvnieku olās; terciāro olu čaumalu olbaltumvielas (ovalbumīni) un galvenais piena proteīns (kazeīns) arī pilda galvenokārt uztura funkciju. Kā aminoskābju avots organismā tiek izmantotas vairākas citas olbaltumvielas, kas savukārt ir bioloģiski aktīvo vielu prekursori, kas regulē vielmaiņas procesus.

Receptoru funkcija

Olbaltumvielu receptori var atrasties citoplazmā vai integrēti šūnu membrānā. Viena receptoru molekulas daļa uztver signālu, kas visbiežāk ir ķīmiska viela, un atsevišķos gadījumos - gaismu, mehānisku darbību (piemēram, stiepšanu), un citus stimulus. Kad signāls tiek pielietots noteiktai molekulas daļai - receptorproteīnam, notiek tā konformācijas izmaiņas. Tā rezultātā mainās citas molekulas daļas, kas pārraida signālu uz citiem šūnu komponentiem, konformācija. Ir vairāki signalizācijas mehānismi. Daži receptori katalizē noteiktu ķīmisko reakciju; citi kalpo kā jonu kanāli, kas atveras vai aizveras, kad tiek pielietots signāls; vēl citi īpaši saista intracelulārās kurjermolekulas. Membrānas receptoros molekulas daļa, kas saistās ar signāla molekulu, atrodas uz šūnas virsmas, un signālu pārraides domēns atrodas iekšpusē.

Motora (motora) funkcija

Aminoskābes, kuras dzīvnieki nevar sintezēt, sauc par neaizvietojamām. Galvenie enzīmi biosintēzes ceļos, piemēram, aspartāta kināze, kas katalizē pirmo soli lizīna, metionīna un treonīna veidošanā no aspartāta, dzīvniekiem nav.

Dzīvnieki galvenokārt iegūst aminoskābes no olbaltumvielām savā pārtikā. Olbaltumvielas tiek sadalītas gremošanas laikā, kas parasti sākas ar proteīna denaturāciju, ievietojot to skābā vidē un hidrolizējot ar fermentiem, ko sauc par proteāzēm. Dažas no gremošanas procesā iegūtajām aminoskābēm tiek izmantotas ķermeņa olbaltumvielu sintezēšanai, bet pārējās glikoneoģenēzes procesā tiek pārveidotas par glikozi vai tiek izmantotas Krebsa ciklā. Olbaltumvielu kā enerģijas avota izmantošana ir īpaši svarīga badošanās apstākļos, kad par enerģijas avotu kalpo paša organisma olbaltumvielas, īpaši muskuļi. Aminoskābes ir arī svarīgs slāpekļa avots ķermeņa uzturā.

Nav vienotu normu olbaltumvielu lietošanai pārtikā. Resnās zarnas mikroflora sintezē aminoskābes, kuras netiek ņemtas vērā, sastādot olbaltumvielu normas.

Olbaltumvielu biofizika

Olbaltumvielu fizikālās īpašības ir ļoti sarežģītas. Par labu hipotēzei par proteīnu kā sakārtotu "kristālu līdzīgu sistēmu" - "aperiodisku kristālu" - liecina rentgenstaru difrakcijas analīzes dati (līdz 1 angstrema izšķirtspējai), augsts iepakojuma blīvums, kooperativitāte. denaturācijas process un citi fakti.

Par labu citai hipotēzei, par proteīnu šķidrumam līdzīgām īpašībām intraglobulāro kustību procesos (ierobežotas lēciena vai nepārtrauktas difūzijas modelis), liecina neitronu izkliedes eksperimenti, Mössbauera spektroskopija un Mössbauer starojuma Reilija izkliede.

Studiju metodes

Lai noteiktu proteīna daudzumu paraugā, tiek izmantotas vairākas metodes:

• Spektrofotometriskā metode

Skatīt arī

Piezīmes

1. No ķīmiskā viedokļa visi proteīni ir polipeptīdi. Tomēr īsus, mazāk par 30 aminoskābēm, polipeptīdus, īpaši ķīmiski sintezētos, nevar saukt par proteīniem.
2. Muirhead H., Perutz M. Hemoglobīna struktūra. Trīsdimensiju Furjē samazināta cilvēka hemoglobīna sintēze pie 5,5 A izšķirtspējas // Daba: žurnāls. - 1963. - T. 199. - Nr. 4894. - S. 633-638.
3. Kendrū Dž., Bodo G., Dintzis H., Parriss R., Vaikofs H., Filipss D. Mioglobīna molekulas trīsdimensiju modelis, kas iegūts ar rentgena analīzi // Daba: žurnāls. - 1958. - T. 181. - Nr. 4610. - S. 662-666.
4. Lestera, Henrijs."Bērzeliuss, Džons Jēkabs". Zinātniskās biogrāfijas vārdnīca 2. Ņujorka: Charles Scribner's Sons. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Ju. A. Ovčiņņikovs. Bioorganiskā ķīmija. - Apgaismība, 1987. gads.
6. Olbaltumvielas // Ķīmiskā enciklopēdija. - Padomju enciklopēdija, 1988.
7. N. H. Bārtons, D. E. G. Brigss, J. A. Eizens."Evolution", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - 38. lpp. ISBN 978-0-87969-684-9
8. F. Sangera Nobela lekcija
9. Fultons A, Īzaks V. (1991). "Titīns, milzīgs, elastīgs sarkomērisks proteīns ar iespējamu lomu morfoģenēzē". Bioesejas 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EK 3.4.23.1 - pepsīns A
11. S J Dziedātājs. Integrālo proteīnu struktūra un ievietošana membrānās. Ikgadējais šūnu bioloģijas pārskats. 6. sējums, 247.-296. lpp. 1990. gads
12. Klaiņotājs L. Bioķīmija 3 sējumos. - M.: Mir, 1984
13. Selenocisteīns ir nestandarta aminoskābes piemērs.
14. B. Levins. Gēni. - M ., 1987. - 544 lpp.
15. Lehningers A. Bioķīmijas pamati, 3 sējumos. - M.: Mir, 1985.
16. 2. lekcija
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsens C. (1973). "Principi, kas regulē olbaltumvielu ķēžu locīšanu". Zinātne 181 : 223-229. Nobela lekcija. Autors kopā ar Stenfordu Mūru un Viljamu Steinu saņēma Nobela prēmiju ķīmijā par "ribonukleāzes izpēti, jo īpaši attiecībām starp [enzīma] aminoskābju secību un [tā] bioloģiski aktīvo konformāciju".
19. Eliss RJ, van der Vies SM. (1991). "Molekulārie šaperoni". Annu. Rev. Biochem. 60 : 321-347.

Kā zināms, olbaltumvielas ir jebkura dzīvā organisma nepieciešama un pamatkomponente. Viņi ir atbildīgi par vielmaiņu un enerģijas pārveidi, kas ir nesaraujami saistīti ar gandrīz visiem dzīvības procesiem. lielākā daļa dzīvnieku un cilvēku audu un orgānu, kā arī vairāk nekā 50% no visiem mikroorganismiem galvenokārt sastāv no olbaltumvielām (no 40% līdz 50%). Tajā pašā laikā augu pasaulē to ir mazāk, salīdzinot ar vidējo vērtību, un dzīvnieku pasaulē - vairāk. Tomēr proteīnu ķīmiskais sastāvs daudziem cilvēkiem joprojām nav zināms. Atcerēsimies vēlreiz, kas atrodas šajā makromolekulārajā

Olbaltumvielu sastāvs

Šī viela satur vidēji aptuveni 50-55% oglekļa, 15-17% slāpekļa, 21-23% skābekļa, 0,3-2,5% sēra. Papildus uzskaitītajām galvenajām sastāvdaļām dažreiz olbaltumvielas satur elementus, kuru īpatnējais svars ir ļoti mazs. Pirmkārt, tas ir fosfors, dzelzs, jods, varš un daži citi mikro un makro elementi. Interesanti, ka slāpekļa koncentrācija ir viskonsekventākā, savukārt citu galveno komponentu saturs var atšķirties. Raksturojot proteīna sastāvu, jāatzīmē, ka tas ir neregulārs polimērs, no kura atlikumiem ūdens šķīdumā pie neitrāla pH var rakstīt visvispārīgākajā formā kā NH3 + CHRCOO-.

Savstarpēji šie "ķieģeļi" ir savienoti ar amīda saiti starp karboksilgrupām un amīna grupām. Kopumā dabā ir identificēti aptuveni tūkstotis dažādu proteīnu. Šajā klasē ietilpst antivielas, fermenti, daudzi hormoni un citas aktīvas bioloģiskas vielas. Pārsteidzoši, ar visu šo daudzveidību proteīna sastāvā var būt ne vairāk kā 30 dažādi, no kuriem populārākie. Tikai 22 no tiem atrodas cilvēka ķermenī, bet pārējie vienkārši neuzsūcas un tiek izvadīti. Astoņas aminoskābes no šīs grupas tiek uzskatītas par neaizstājamām. Tie ir leicīns, metionīns, izoleicīns, lizīns, fenilalanīns, triptofāns, treonīns un valīns. Mūsu ķermenis nevar tos sintezēt pats, un tāpēc tie ir jāuzņem no ārpuses.

Pārējo (taurīnu, arginīnu, glicīnu, karnitīnu, asparagīnu, histidīnu, cisteīnu, glutamīnu, alanīnu, ornitīnu, tirozīnu, prolīnu, serīnu, cistīnu) viņš var izveidot pats. Tāpēc šīs aminoskābes tiek klasificētas kā nebūtiskas. Atkarībā no pirmās proteīnu grupas klātbūtnes kompozīcijā, kā arī no tā, cik organisms to absorbē, olbaltumvielas tiek sadalītas pilnīgā un zemākā. Šīs vielas vidējā dienas deva cilvēkam svārstās no 1 līdz 2 gramiem uz kilogramu ķermeņa svara. Tajā pašā laikā mazkustīgiem cilvēkiem vajadzētu ievērot šī diapazona apakšējo robežu, bet sportistiem - augšējo.

Kā izpētīt proteīna sastāvu

Šo vielu pētīšanai galvenokārt izmanto hidrolīzes metodi. Interesējošo proteīnu karsē ar atšķaidītu sālsskābi (6-10 mol/l) 100°C līdz 1100°C temperatūrā. Rezultātā tas sadalīsies aminoskābju maisījumā, no kura atsevišķas aminoskābes jau ir izolētas. Pašlaik pētāmajam proteīnam tiek izmantota papīra hromatogrāfija, kā arī jonu apmaiņas hromatogrāfija. Ir pat īpaši automātiskie analizatori, kas viegli nosaka, kuras aminoskābes veidojas sabrukšanas rezultātā.