Annoksen kompensointimekanismi Valtaosassa nisäkkäitä (mutta ei pussieläimiä) yksi X-kromosomeista on inaktivoitunut naaraan somaattisissa soluissa. Tällainen poissulkeminen on yksi vaihtoehdoista ongelman ratkaisemiseksi lajeissa, joissa yhtä sukupuolta edustaa kaksi

Luku 3. Entsyymit. Entsyymien vaikutusmekanismi Entsyymejä eli entsyymejä kutsutaan spesifisiksi proteiineiksi, jotka ovat osa elävien organismien kaikkia soluja ja kudoksia ja toimivat biologisina katalyytteinä Entsyymien ja epäorgaanisten katalyyttien yleiset ominaisuudet: 1. Ei

Entsyymimolekyylin rakenne Rakenteen mukaan entsyymit voivat olla yksinkertaisia ​​ja monimutkaisia ​​proteiineja. Entsyymiä, joka on monimutkainen proteiini, kutsutaan holoentsyymiksi. Entsyymin proteiiniosaa kutsutaan apoentsyymiksi, ei-proteiiniosaa kutsutaan kofaktoriksi. Kofaktoreita on kahdenlaisia: 1.

Entsyymien toiminnan spesifisyys Entsyymeillä on suurempi toiminnan spesifisyys kuin epäorgaanisilla katalyyteillä. Entsyymin katalysoiman kemiallisen reaktion tyypin suhteen on spesifisyys ja spesifisyys suhteessa

Luku 4. Entsyymitoiminnan säätely. Lääketieteellinen entsymologia Entsyymitoiminnan säätelymenetelmät: 1. Entsyymien lukumäärän muutos.2. Muutos entsyymin katalyyttisessä tehokkuudessa.3. Reaktio-olosuhteiden muuttaminen Määrän säätö

Entsyymien käyttö lääketieteessä Entsyymivalmisteita käytetään laajalti lääketieteessä. Lääketieteessä entsyymejä käytetään diagnostisina (entsyymidiagnostiikka) ja terapeuttisina (entsyymiterapia) aineina. Lisäksi entsyymejä käytetään mm

Johdanto

1. Entsyymityypit

2. Entsyymien rakenne

Entsyymien toimintamekanismi

Bibliografinen luettelo

Johdanto

Entsyymit ovat tärkein proteiinien luokka, ja niiden biologinen toiminta on universaalia. Entsyymit ovat spesifisiä ja erittäin tehokkaita katalyyttejä elävässä solussa tapahtuville kemiallisille reaktioille. Entsyymien, niiden rakenteen, ominaisuuksien ja biologisen vaikutusmekanismin tutkiminen on yksi biokemian ja bioorgaanisen kemian päähaaroista. Tähän mennessä on karakterisoitu useita tuhansia entsyymejä, joista yli tuhat on saatu yksittäisessä tilassa. Monen sadan entsyymiproteiinin aminohapposekvenssi on selvitetty, ja tunnetuimmat niistä on purettu röntgendiffraktioanalyysillä täydellisen spatiaalisen rakenteen tasolle. Minkä tahansa ongelman tutkiminen elintärkeän toiminnan mekanismien tuntemisen alalla liittyy välttämättä vastaavien entsyymijärjestelmien tutkimukseen. Lisäksi entsyymejä käytetään laajalti tehokkaina työkaluina biopolymeerien rakenteen selvittämisessä ja geenitekniikassa. He löytävät laajan käytännön sovelluksen lääketieteessä ja elintarviketeollisuudessa.

Entsymaattiset prosessit ovat olleet ihmisen tiedossa muinaisista ajoista lähtien. Erityisesti kreikkalaiset käyttivät laajasti käymistä viinin valmistukseen (tämän menetelmän löytäminen johtui jumalan Bacchuksesta). Monien maiden kansat ovat jo pitkään hallineet leivän, juuston, etikan valmistustaidon kasvi- ja eläinraaka-aineiden käsittelyyn perustuen. Entsymologian nykyinen kehitysvaihe ulottuu kuitenkin viime vuosisadan alkuun. Vuonna 1814 Pietarin tiedeakatemian jäsen K. Kirchhoff totesi, että tärkkelys muuttuu sokeriksi tiettyjen ohran jyvissä olevien aineiden vaikutuksesta. Lisäaskeleen tähän suuntaan ottivat ranskalaiset kemistit A. Payen ja J. Pirceau, jotka vuonna 1833 osoittivat, että mallasuutteesta alkoholilla saostamalla saadulla lämpölabiililla tekijällä on kyky hydrolysoida tärkkelystä; he kutsuivat sitä diastaasiksi.

Pian syntyi kiista käymisen luonteesta, johon osallistuivat tuon ajan suurimmat luonnontieteiden edustajat. Erityisesti L. Pasteur oli sitä mieltä, että käymisen aiheuttavat elävät mikro-organismit ja siksi se liittyy yksinomaan niiden elintärkeään toimintaan. Toisaalta Yu. Liebig ja K. Bernard puolustivat käymisen kemiallista luonnetta uskoen, että se liittyy erityisiin aineisiin, kuten diastaasiin (amylaasi). J. Berzelius vuonna 1837 osoitti, että entsyymit ovat elävien solujen toimittamia katalyyttejä. Silloin ilmestyivät termit "entsyymi" (latinasta fermentatio - käyminen) ja "entsyymi" (kreikasta - hiivassa). Kiista ratkaistiin lopullisesti vasta vuonna 1897, kun saksalaiset tiedemiehet veljekset Hans ja Edward Buchner osoittivat, että hiivan soluton mehu (saatu hiivaa hankaamalla piimaalla) pystyy käymään sokeria alkoholin ja hiilimonoksidin muodostuessa. 2. Kävi selväksi, että hiivamehu sisältää monimutkaisen entsyymien seoksen (kutsutaan tsymoasiksi) ja nämä entsyymit pystyvät toimimaan. liikkua sekä solujen sisällä että ulkopuolella. Erään historioitsijan mukaan hiilidioksidikuplien ilmaantuminen Buchnersin kokeessa merkitsi modernin biokemian ja entsymologian syntyä.

Useat tutkijat ovat yrittäneet eristää entsyymejä yksittäisessä tilassa, joista mainittakoon A. Ya. Danilevsky, R. Wilstetter ja muut. Entsyymien proteiiniluonteen todisti vuonna 1926 yksiselitteisesti amerikkalainen biokemisti J. Sumner, joka eristi ureaasientsyymin siemenistä kiteisessä muodossa olevissa ojissa. Vuonna 1930 J. Northrop sai kiteistä pepsiiniä ja sitten trypsiiniä ja kymotrypsiiniä. Tämän ajanjakson jälkeen on yleisesti hyväksytty, että kaikki entsyymit ovat proteiineja.

XIX vuosisadan lopussa. Biologista alkuperää olevien orgaanisten yhdisteiden rakenteen tutkimuksen alalla saavutetun edistyksen perusteella tuli mahdolliseksi tutkia entsyymien spesifisyyttä. Tällä hetkellä E. Fischer esitti kuuluisan kannan steerisen vastaavuuden tarpeesta entsyymin ja substraatin välillä; hänen kuvaannollisessa ilmaisussaan "substraatti sopii entsyymiin kuin avain lukkoon". 1900-luvun alussa luotiin perusta entsyymien toiminnan kineetiikan tutkimukselle.

Entsyymeillä on eri molekyylipainot - 10 000 - 1 000 000 ja enemmän. Ne voidaan rakentaa yhdestä polypeptidiketjusta, useista polypeptidiketjuista tai kompleksisista (joskus polyentsymaattisista) komplekseista. Entsyymi sisältää myös ei-proteiinikomponentteja, joita kutsutaan kofaktoreiksi - metalli-ionit, pienet orgaaniset molekyylit, kuten vitamiinit jne.

Entsyymit ovat erittäin tehokkaita katalyyttejä: ne pystyvät lisäämään reaktionopeutta miljoonia ja miljardeja kertoja. Esimerkiksi ureaasi (pH 8,0, 20 0C) nopeuttaa urean hydrolyysiä noin 1014:llä kerran.

Entsyymit ovat erittäin spesifisiä katalyyttejä. Ne osoittavat spesifisyyttä katalysoidun kemiallisen reaktion tyypin suhteen, eikä sivutuotteiden muodostumista tapahdu. Lisäksi niillä on selvä substraattispesifisyys ja yleensä korkea stereospesifisyys.

1. Entsyymityypit

Entsyymien luokittelu. Aikaisemmin entsyymejä nimettäessä otettiin perustana substraatin nimi, johon lisättiin jälkiliite "aza"; näin ilmaantuivat erityisesti proteinaasit, lipaasit ja hiilihydraasit. Alkuperäisen periaatteen mukaan nimettiin entsyymit, jotka katalysoivat oksidatiivisia reaktioita (dehydrogenaasit). Jotkut entsyymit ovat saaneet erityisnimet - trypsiini, pepsiini jne. Tällä hetkellä on otettu käyttöön luokitus, jossa entsyymit on ryhmitelty 6 luokkaan katalysoitujen reaktioiden tyypin mukaan:

Oksidoreduktaasit (pelkistysreaktiot).

Transferaasit (funktionaalisten ryhmien siirtoreaktiot).

Hydrolaasit (hydrolyysireaktiot).

Lyaasit (ryhmien pilkkoutumisreaktiot ei-hydrolyyttisin keinoin).

Isomeraasit (isomerointireaktiot).

Ligaasit (ATP-energiasta johtuvat synteesireaktiot).

Luokkien sisällä entsyymit ryhmitellään alaluokkiin ja alaluokkiin niiden katalysoimien reaktioiden ominaisuuksien mukaan; tältä pohjalta koottiin entsyymien koodinumerot (salaukset) ja niiden systemaattiset nimet. Entsyymikoodi koostuu neljästä pisteillä erotetusta numerosta: ensimmäinen numero ilmaisee entsyymin luokan, toinen ja kolmas numero vastaavasti alaluokkaa ja alaluokkaa ja neljäs numero on alaluokkansa entsyymin sarjanumero. Esimerkiksi happaman fosfataasin koodi on 3.1.3.2; tämä tarkoittaa, että se kuuluu hydrolaasien luokkaan (3.1.3.2), näiden esterisidoksiin vaikuttavien entsyymien alaluokkaan (3.1.3.2), fosforihappomonoestereitä hydrolysoivien entsyymien alaluokkaan (3.1.3.2) ja sarjaan. tämän alaluokan entsyymin numero - 2 (3.1.3.2).

Entsyymit, jotka katalysoivat samaa reaktiota, mutta jotka on eristetty erityyppisistä elävistä organismeista, eroavat toisistaan. Nimikkeistössä niillä on yhteinen nimi ja yksi koodinumero. Yhdestä tai toisesta entsyymistä löytyy usein eri muotoja samasta biologisesta lajista. Jotta voidaan nimetä ryhmä entsyymejä, jotka katalysoivat samaa reaktiota ja joita löytyy saman lajin organismeista, suositellaan termiä useita entsyymimuotoja. Niille saman ryhmän entsyymeille, joiden primäärirakenteessa on geneettisesti määrättyjä eroja, käytetään termiä "isoentsyymit".

Oksidoredukti ?zy - erillinen luokka entsyymejä, jotka katalysoivat biologisen hapettumisen taustalla olevia reaktioita, joihin liittyy elektronien siirtyminen yhdestä molekyylistä (pelkistävä aine - protonin vastaanottaja tai elektronin luovuttaja) toiseen (hapettava aine - protonin luovuttaja tai elektronin vastaanottaja).

Oksidoreduktaasien katalysoimat reaktiot näyttävät yleensä tältä:

b? A+B ?

Missä A on pelkistävä aine (elektronin luovuttaja) ja B on hapettava aine (elektronin vastaanottaja)

Biokemiallisissa muunnoksissa redox-reaktiot näyttävät joskus monimutkaisemmilta. Tässä esimerkiksi yksi glykolyysin reaktioista:

n + glyseraldehydi-3-fosfaatti + NAD +? H + H YLI ++ 1,3-difosfoglyseraatti

Tässä NAD toimii hapettavana aineena. +, ja glyseraldehydi-3-fosfaatti on pelkistävä aine.

Luokan entsyymien systemaattiset nimet muodostetaan kaavion "luovuttaja: akseptori + oksidoreduktaasi" mukaisesti. Kuitenkin myös muita nimeämismalleja käytetään laajalti. Entsyymit nimetään mahdollisuuksien mukaan muodossa "donori + dehydrogenaasi", esim. glyseraldehydi-3-fosfaattidehydrogenaasi, toisessa yllä olevassa reaktiossa. Joskus nimi kirjoitetaan "akseptori + reduktaasi", esimerkiksi NAD +-reduktaasi. Erityisessä tapauksessa, kun hapettava aine on happi, nimi voi olla muodossa "luovuttaja + oksidaasi".

Kansainvälisen entsyymien luokituksen ja nimikkeistön mukaan oksidoreduktaasit kuuluvat luokkaan 1, josta erotetaan kaksikymmentäkaksi alaluokkaa:

EC 1.1 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa luovuttajien CH-OH-ryhmän kanssa;

EC 1.2 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa luovuttajien aldehydi- tai oksoryhmän kanssa;

EC 1.3 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa luovuttajien CH-CH-ryhmän kanssa;

EC 1.4 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa CH-NH:n kanssa 2lahjoittajien ryhmä;

EC 1.5 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa luovuttajien CH-NH-ryhmän kanssa;

EC 1.6 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa NAD H:n tai NADP H:n kanssa;

EC 1.7 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa muiden typpeä sisältävien yhdisteiden kanssa luovuttajina;

EC 1.8 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa rikkiä sisältävän luovuttajaryhmän kanssa;

EC 1.9 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa luovuttajien hemiryhmän kanssa;

EC 1.10 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa difenolien ja vastaavien yhdisteiden kanssa luovuttajina;

EC 1.11 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa peroksidin kanssa akseptorina (peroksidaasi);

EC 1.12 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa vedyn luovuttajana;

EC 1.13 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa yksittäisten luovuttajien kanssa molekyylihapen (oksigenaasit) sisällyttämisen kanssa;

EC 1.14 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa parillisten luovuttajien kanssa molekyylihapen sisällyttämisessä;

EC 1.15 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa superoksidiradikaalien kanssa vastaanottajina;

EC 1.16 sisältää entsyymejä, jotka hapettavat metalli-ioneja;

EC 1.17 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa CH:n tai CH2:n kanssa ryhmät;

EC 1.18 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa rauta-rikkiproteiinien kanssa luovuttajina;

EC 1.19 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa pelkistetyn flavodoksiinin kanssa luovuttajana;

EC 1.20 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa fosforin tai arseenin kanssa luovuttajana;

EC 1.21 sisältää entsyymejä, jotka ovat vuorovaikutuksessa X-H- ja Y-H-tyyppisten molekyylien kanssa muodostaen X-Y-sidoksen;

EC 1.97 sisältää muita oksidoreduktaaseja.

Siirtää ?zy - erillinen entsyymiluokka, joka katalysoi funktionaalisten ryhmien ja molekyylitähteiden siirtymistä molekyylistä toiseen. Ne ovat laajalti levinneet kasvi- ja eläinorganismeissa, ja ne osallistuvat hiilihydraattien, lipidien, nukleiini- ja aminohappojen muuntamiseen.

Transferaasien katalysoimat reaktiot näyttävät yleensä tältä:

X+B? A+B-X.

Molekyyli A toimii tässä atomiryhmän (X) luovuttajana ja molekyyli B on ryhmän vastaanottaja. Usein yksi koentsyymeistä toimii luovuttajana tällaisissa siirtoreaktioissa. Monet transferaasien katalysoimista reaktioista ovat palautuvia.

Luokkaentsyymien systemaattiset nimet muodostetaan kaavion mukaan:

"luovuttaja: hyväksyjä + ryhmä + transferaasi".

Tai hieman yleisempiä nimiä käytetään, kun joko luovuttajan tai ryhmän vastaanottajan nimi sisältyy entsyymin nimeen:

"luovuttaja + ryhmä + transferaasi" tai "akseptori + ryhmä + transferaasi".

Esimerkiksi aspartaattiaminotransferaasi katalysoi aminoryhmän siirtymistä asparagiinihappomolekyylistä, katekoli-O-metyylitransferaasi siirtää S-adenosyylimetioniinin metyyliryhmän eri katekoliamiinien bentseenirenkaaseen ja histoniasetyylitransferaasi siirtää asetyyliryhmän asetyylikoentsyymi A:sta. histoniksi transkription aktivoinnin aikana.

Lisäksi 7. transferaasien alaryhmän entsyymejä, jotka siirtävät fosforihappotähteen käyttämällä ATP-fosfaattiryhmää luovuttajana, kutsutaan usein myös kinaaseiksi; aminotransferaaseja (alaryhmä 6) kutsutaan usein transaminaaseiksi.

Kansainvälisen entsyymien luokituksen ja nimikkeistön mukaan transferaasit kuuluvat luokkaan 2, jossa erotetaan yhdeksän alaluokkaa:

EC 2.1 sisältää entsyymejä, jotka siirtävät yksihiiliryhmiä;

EC 2.2 - entsyymit, jotka kuljettavat aldehydi- ja ketoniryhmiä;

EC 2.3 - kantavat asyylijäännökset (asyylitransferaasit);

EC 2.4 - siirtävät sokeritähteet (glykosyylitransferaasit);

KF 2,5 - alkyyli- ja aryyliryhmien siirtäminen metyylitähdettä lukuun ottamatta;

KF 2.6 - kantavat typpeä sisältäviä atomiryhmiä;

EC 2.7 - siirtää fosforia sisältäviä jäämiä;

EC 2.8 - kantavat rikkiä sisältävät ryhmät;

EC 2.9 - kantavat seleeniä sisältävät ryhmät.

Hydrolaasit ovat luokka entsyymejä, jotka katalysoivat kovalenttisen sidoksen hydrolyysiä. Hydrolaasin katalysoiman reaktion yleinen muoto on seuraava:

B+H2 Vai niin? A-OH + B-H

Hydrolaasien systemaattinen nimi sisältää pilkottavan substraatin nimen ja sen jälkeen hydrolaasin lisäyksen. Kuitenkin yleensä triviaalissa nimessä sana hydrolaasi jätetään pois ja jäljelle jää vain jälkiliite "-aza".

EC 3.1 esterisidosesteraasi: nukleaasi, fosfodiesteraasi, lipaasi, fosfataasi

CF 3.2 sokeriglykosidaasit: amylaasi, hyaluronidaasi, lysotsyymi jne.

CF 3.3 yksinkertainen eetteriliitäntä

EC 3.4 -peptidisidosproteaasi: trypsiini, kymotrypsiini, elastaasi, trombiini, reniini jne.

EC 3.5 ei-peptidi-hiili-typpisidos

CF 3.6 h(helikaasi, GTPaasi)

CF 3.7 hiili-hiili-sidos (C-C)

CF 3.8 halogeenisidos

EC 3.9 typpi-fosforisidos (P-N)

CF 3.10 typpi-rikki-sidos (S-N)

EC 3.11 hiili-fosfori-sidos (C-P)

EC 3.12 -disulfidisidos (S-S)

CF 3.13 rikki-hiilisidos (C-S)

Leah ?zy (syntaasit) - erillinen luokka entsyymejä, jotka katalysoivat substraatin erilaisten kemiallisten sidosten (C-C, C-O, C-N, C-S ja muut) ei-hydrolyyttisen ja ei-oksidatiivisen repeämisen reaktioita, kaksoiskalvon muodostumisen ja repeämisen palautuvia reaktioita. sidokset, joihin liittyy atomiryhmien eliminointi tai lisääminen tilalle, ja myös syklisten rakenteiden muodostuminen.

Yleensä entsyymien nimet muodostetaan kaavion "substraatti + lyaasi" mukaisesti. Kuitenkin useammin nimi ottaa huomioon entsyymin alaluokan. Lyaasit eroavat muista entsyymeistä siinä, että kaksi substraattia osallistuu katalysoituihin reaktioihin yhdessä suunnassa ja vain yksi käänteisreaktiossa. Entsyymin nimi sisältää sanat "dekarboksylaasi" ja "aldolaasi" tai "lyaasi" (pyruvaattidekarboksylaasi, oksalaattidekarboksylaasi, oksaloasetaattidekarboksylaasi, treoniinialdolaasi, fenyyliseriinialdolaasi, isositraattilyaasi, alaniinilyaasi, ATP-sitraatti) ja forlyaasi. entsyymit, jotka katalysoivat veden katkaisureaktioita substraatista - "dehydrataasi" (karbonaattidehydrataasi, sitraattidehydrataasi, seriinidehydrataasi jne.). Tapauksissa, joissa havaitaan vain käänteinen reaktio tai tämä suunta reaktioissa on merkittävämpi, entsyymien nimi sisältää sanan "syntaasi" (malaattisyntaasi, 2-isopropyylimalaattisyntaasi, sitraattisyntaasi, hydroksimetyyliglutaryyli-CoA-syntaasi jne.). ) .

Esimerkkejä: histidiinidekarboksylaasi, fumaraattihydrataasi.

Kansainvälisen entsyymien luokituksen ja nimikkeistön mukaan lyaasit kuuluvat luokkaan 4, jossa erotetaan seitsemän alaluokkaa:

EC 4.1 sisältää entsyymejä, jotka katkaisevat hiili-hiili-sidoksia, esimerkiksi dekarboksylaasit (karboksi-lyaasit);

EC 4.2 - entsyymit, jotka katkaisevat hiili-happisidoksia, esimerkiksi dehydrataasi;

EC 4.3 - entsyymit, jotka katkaisevat hiili-typpisidoksia (amidiinilyaasit);

EC 4.4 - entsyymit, jotka katkaisevat hiili-rikkisidoksia;

EC 4.5 - sisältää entsyymejä, jotka katkaisevat hiili-halogeenisidoksia, esimerkiksi DDT-dehydroklorinaasin;

EC 4.6 - entsyymit, jotka katkaisevat fosfori-happisidoksia, esimerkiksi adenylaattisyklaasi;

EC 4.99 - sisältää muut lyaasit

Isomeraasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat isomeerien rakenteellisia muutoksia (rasemisaatiota tai epimerisaatiota). Isomeraasit katalysoivat seuraavia reaktioita:? B, jossa B on A:n isomeeri.

Entsyymin nimi sisältää sanan "rasemaasi" (alaniini-rasemaasi, metioniini-rasemaasi, hydroksiproliini-rasemaasi, laktaatti-rasemaasi jne.), "epimeraasi" (aldoosi-1-epimeraasi, ribuloosifosfaatti-4-epimeraasi, UDP -glukuronaatti-4-epimeraasi, jne.), "isomeraasi" (riboosifosfaatti-isomeraasi, ksyloosi-isomeraasi, glukosamiinifosfaatti-isomeraasi, enoyyli-CoA-isomeraasi, jne.), "mutaasi" (fosfoglyseraattimutaasi, metyyliaspartaatti-, jne.) futasi. .

Isomeraaseilla on oma luokitus, EC 5, ja niillä on seuraavat alaluokat:

EC 5.1 sisältää entsyymejä, jotka katalysoivat rasemisaatiota (rasemaasit) ja epimerisaatiota (epimeraasit)

EC 5.2 sisältää entsyymejä, jotka katalysoivat geometrista isomerointia (cis-trans-isomeraasi)

EC 5.3 sisältää molekyylinsisäiset oksidoreduktaasit

EC 5.4 sisältää transferaasit (mutaasit)

EC 5.5 sisältää molekyylinsisäiset lyaasit

EC 5.99 sisältää muita isomeraaseja, mukaan lukien topoisomeraasit

Ligaasit (syntetaasit). Ligaasien luokkaan kuuluvat entsyymit, jotka katalysoivat orgaanisten aineiden synteesiä kahdesta alkuperäisestä molekyylistä käyttämällä ATP:n (tai muun nukleosiditrifosfaatin) hajoamisenergiaa. Niiden systemaattinen nimi on muodossa "X: Y ligaasi", jossa X ja Y tarkoittavat lähtöaineita. Esimerkki on L-glutamaatti:ammoniakiligaasi (suositeltu lyhenne "glutamiinisyntetaasi"), jonka mukana glutamiini syntetisoidaan glutamiinihaposta ja ammoniakista ATP:n läsnä ollessa.

Ligaasit luokitellaan niiden katalysoiman sidostyypin mukaan: O-ligaasiS-ligaasiN-ligaasiC-ligaasi

Entsyymien rakenne

Luonnossa on sekä yksinkertaisia ​​että monimutkaisia ​​entsyymejä. Ensin mainitut edustavat kokonaan polypeptidiketjuja, ja ne hajoavat hydrolysoituessaan yksinomaan aminohapoiksi. Tällaiset entsyymit (yksinkertaiset proteiinit) ovat hydrolyyttisiä entsyymejä, erityisesti pepsiini, trypsiini, papaiini, ureaasi, lysotsyymi, ribonukleaasi, fosfataasi jne. Useimmat luonnolliset entsyymit kuuluvat monimutkaisten proteiinien luokkaan, joka sisältää polypeptidiketjujen lisäksi joitain ei-proteiinia. komponentti (kofaktori ), jonka läsnäolo on ehdottoman välttämätöntä katalyyttisen aktiivisuuden kannalta. Kofaktoreilla voi olla erilainen kemiallinen luonne ja ne voivat erota polypeptidiketjun kanssa tehdyn sidoksen vahvuudesta. Jos kompleksisen entsyymin dissosiaatiovakio on niin pieni, että liuoksessa kaikki polypeptidiketjut liittyvät kofaktoreihinsa eivätkä erota eristämisen ja puhdistuksen aikana, niin tällaista entsyymiä kutsutaan holoentsyymiksi (holoentsyymiksi) ja kofaktoria proteettiksi. ryhmä, jota pidetään entsyymimolekyylin kiinteänä osana. Entsyymin polypeptidiosaa kutsutaan apoentsyymiksi.

Kirjallisuudessa käytetään edelleen monimutkaisten entsyymien komponenttien muita nimiä, erityisesti "entsyymi-proteiini", "proteiinikomponentti" (apoentsyymi), "koentsyymi" (koentsyymi) ja "proteesiryhmä". Koentsyymi ymmärretään usein lisäryhmäksi, joka erottuu helposti apoentsyymistä dissosioitumisen aikana. Oletetaan, että proteettinen ryhmä voidaan liittää proteiiniin kovalenttisilla ja ei-kovalenttisilla sidoksilla. Siten asetyylikoentsyymi-A-karboksylaasimolekyylissä biotiinikofaktori on sitoutunut kovalenttisesti apoentsyymiin amidisidoksen kautta. Toisaalta kemialliset sidokset kofaktorien ja peptidiketjujen välillä voivat olla suhteellisen heikkoja (esim. vetysidokset, sähköstaattiset vuorovaikutukset jne.). Tällaisissa tapauksissa entsyymien eristämisen aikana havaitaan molempien osien täydellinen dissosiaatio, ja eristetyltä proteiinikomponentilta puuttuu entsymaattinen aktiivisuus, kunnes puuttuva kofaktori on lisätty ulkopuolelta. Juuri tällaisiin eristettyihin pienimolekyylipainoisiin orgaanisiin aineisiin voidaan soveltaa termiä "koentsyymi", jonka tyypillisiä edustajia ovat koentsyymejä sisältävät B1-, B2-, B6-, PP-vitamiinit. Tiedetään myös, että sekä proteettiset ryhmät että koentsyymit osallistuvat aktiivisesti kemiallisiin reaktioihin ja toimivat elektronien, vetyatomien tai erilaisten funktionaalisten ryhmien (esimerkiksi amiinin, asetyylin, karboksyylin) välikantajina. Tällaisissa tapauksissa koentsyymiä pidetään toisena substraattina tai kosubstraattina.

Koentsyymin (Co) rooli esimerkiksi vetyatomien kantajana voidaan esittää kaaviona, jossa SH on substraatti, KoE on holoentsyymi, A on protonin vastaanottaja:

Substraatti hapettuu luovuttaen elektroneja ja protoneja, ja CoE pelkistyy, vastaanottaen elektroneja ja protoneja. Seuraavassa puolireaktiossa pelkistynyt CoEN voi luovuttaa elektroneja ja protoneja jollekin muulle elektronin ja protonin välikantajalle tai lopulliselle vastaanottajalle.

Koentsyymi, kofaktori, proteettinen ryhmä - moniselitteinen biokemiallinen ammattislang. Terminologinen kiista jatkuu edelleen, koska "koentsyymin", "kofaktorin" ja "proteesiryhmän" määritelmiä tarkastellaan usein niiden roolin prisman kautta entsymaattisen (entsymaattisen) katalyysin reaktioissa. On kuitenkin otettava huomioon se kiistaton tosiasia, että monissa tapauksissa proteiinittomat orgaaniset molekyylit, kuten metalli-ionit, ovat ehdottoman välttämättömiä proteiinikomponentille suorittaessaan tiettyä biologista toimintoa, joka ei liity biokatalyysiin. Epäilemättä myös ei-proteiinikomponentin ja proteiinimolekyylin välisen sidoksen tyypillä ja luonteella on merkitystä. Siksi on ilmeistä, että mikä tahansa tekijä, joka on ehdottoman välttämätön proteiinille täyttääkseen katalyyttisen tai minkä tahansa muun biologisen roolinsa, voi toimia kofaktorina. Toisaalta koentsyymi voi olla mikä tahansa ei-proteiinitekijä, joka osallistuu suoraan entsymaattiseen katalyysireaktioon. Kofaktori, joka ei ole suoraan mukana katalyysissä, ei ole koentsyymi. Samalla proteettista ryhmää (kovalenttisesti sitoutunutta ei-proteiinikomponenttia, jota tarvitaan tiettyyn toimintoon) voidaan kutsua koentsyymiksi, jos se on suoraan osallisena entsymaattisessa reaktiossa. Proteettista ryhmää, joka ei ole mukana katalyysissä, mutta joka on toiminnallisesti välttämätön sekä entsyymille että ei-katalyyttiselle proteiinille, voidaan kutsua kofaktoriksi. Lopuksi kofaktoria ja koentsyymiä, jotka ovat löyhästi (tai löyhästi sitoutuneita) entsyymiin tai proteiiniin, ei luokitella proteettisiksi ryhmiksi.

Monet kaksiarvoiset metallit (Mg 2+, Мn 2+, Sa 2+) toimivat myös kofaktoreina, vaikka ne eivät ole koentsyymejä eivätkä proteettisia ryhmiä. Esimerkkejä tunnetaan, kun metalli-ionit ovat vahvasti assosioituneita proteiinimolekyyliin, jotka suorittavat proteettisen ryhmän toimintoja. Erityisesti puhdistettu entsyymi, joka katalysoi askorbiinihapon (C-vitamiini) hapettumista deoksiaskorbiinihapoksi, sisältää 8 kupariatomia molekyyliä kohden; ne kaikki ovat niin tiukasti sitoutuneita proteiinimolekyyliin, ettei niitä edes vaihdeta ioninvaihtohartseihin eivätkä erota dialyysillä. Lisäksi elektronien paramagneettisen resonanssin menetelmää käyttämällä osoitettiin kupari-ionien osallistuminen elektronin välivaiheeseen. On mielenkiintoista huomata, että vapailla kupari-ioneilla on myös katalyyttinen aktiivisuus askorbiinihapon hapettumisen aikana, mutta tämä aktiivisuus kasvaa useita tuhansia kertoja, jos kupari-ionit yhdistyvät apoentsyymin kanssa yhdeksi kompleksiksi - holoentsyymiksi.

On saatu näyttöä kofaktoritoiminnasta entsymaattisissa reaktioissa ja useista muista biologisesti aktiivisista yhdisteistä, jotka eivät liity vitamiineihin: HS-glutationi, ATP, lipoiinihappo, nukleosidijohdannaiset (uridiinifosfaatti, sytidiinifosfaatti, fosfoadenosiinifosfosulfaatti), porfyriinifosfaatti. sisältäviä aineita jne. Tämä voi sisältää myös tRNA:ta, joka osana aminoasyyli-tRNA-syntetaasientsyymejä osallistuu aktiivisesti aminohappojen kuljetukseen ribosomissa, jossa proteiinisynteesi tapahtuu.

Yksi kaksikomponenttisten entsyymien erottava piirre on huomioitava: ei kofaktorilla erikseen (mukaan lukien useimmat koentsyymit) eikä itse apoentsyymillä ole katalyyttistä aktiivisuutta, vaan vain niiden yhdistäminen yhdeksi kokonaisuudeksi, joka ei etene kaoottisesti, vaan sen mukaisesti. niiden rakenteellisen organisaation ohjelma tarjoaa nopean kemiallisen reaktion kulun.

Entsyymien aktiivinen kohta.

Entsyymien katalysoiman kemiallisen reaktion mekanismia tutkiessaan tutkijaa kiinnostaa aina väli- ja lopputuotteiden sekä reaktion yksittäisten vaiheiden selvittämisen lisäksi myös niiden entsyymimolekyylin funktionaalisten ryhmien luonne, jotka varmistavat entsyymitoiminnan spesifisyys tietylle substraatille (substraateille) ja korkea katalyyttinen aktiivisuus. Puhumme siis entsyymin geometrian ja tertiaarisen rakenteen tarkasta tiedosta sekä entsyymimolekyylin sen osion (osien) kemiallisesta luonteesta, joka tarjoaa korkean katalyyttisen reaktion nopeuden. Entsymaattisiin reaktioihin osallistuvat substraattimolekyylit ovat usein kooltaan pieniä verrattuna entsyymimolekyyleihin, minkä vuoksi esitettiin, että entsyymi-substraattikompleksien muodostumisen aikana rajallinen osa peptidiketjun aminohapoista tulee ilmeisesti suoraan kosketukseen substraatin kanssa. molekyyli. Tästä syntyi ajatus entsyymin aktiivisesta keskuksesta. Aktiivinen keskus on ainutlaatuinen yhdistelmä aminohappojäämiä entsyymimolekyylissä, joka varmistaa sen suoran sitoutumisen substraattimolekyyliin ja suoran osallistumisen katalyysitapahtumaan. On osoitettu, että monimutkaisissa entsyymeissä aktiivisen keskuksen koostumukseen sisältyy myös proteettisia ryhmiä.

Aktiivinen keskus erottaa perinteisesti ns. katalyyttisen keskuksen, joka tulee suoraan kemialliseen vuorovaikutukseen substraatin kanssa, ja sitoutumiskeskuksen tai kontaktikohdan ("ankkuri") välillä, joka tarjoaa spesifisen affiniteetin substraattiin ja sen kompleksin muodostumiseen. entsyymin kanssa. Substraattimolekyyli puolestaan ​​sisältää myös toiminnallisesti erilaisia ​​kohtia: esimerkiksi esteraasien tai proteinaasien substraatteja - yhden spesifisen sidoksen (tai atomiryhmän), jota entsyymi hyökkää, ja yhden tai useamman kohdan, jotka entsyymi sitoo selektiivisesti.

Kokeellisia todisteita saatiin kahden histidiinitähteen ja seriinitähteen läsnäolosta kymotrypsiinin aktiivisessa kohdassa, jotka on esitetty kaavamaisesti tämän entsyymin esiasteen kolmiulotteisessa rakennemallissa. Aktiivialueiden ryhmien kemiallisen luonteen ja todennäköisen topografian paljastaminen on äärimmäisen tärkeä ongelma. Se liittyy aminohappojen luonteen, niiden sekvenssin ja sijainnin määrittämiseen aktiivisessa keskustassa. Ns. välttämättömien aminohappotähteiden tunnistamiseen käytetään spesifisiä entsyymi-inhibiittoreita (usein nämä ovat substraattimaisia ​​aineita tai koentsyymien analogeja), "pehmeän" (rajoitetun) hydrolyysin menetelmiä yhdistettynä kemialliseen modifikaatioon, mukaan lukien selektiivinen hapetus, sitoutuminen. , aminohappotähteiden korvaaminen jne.

Inhibiittorianalyysimenetelmillä pyrittiin selvittämään säännönmukaisuuksia eri ryhmiin kuuluvien entsyymien aktiivisten kohtien koostumuksessa ja rakenteessa. Erityisesti käytettäessä di-isopropyylifluorifosfaattia (DFP), joka kuuluu niin kutsuttuihin hermomyrkkyihin, koliiniesteraasin aktiivinen keskus sammuu kokonaan, entsyymi, joka katalysoi asetyylikoliinin hydrolyysiä koliiniksi ja etikkahapoksi. Kävi ilmi, että tällä inhibiittorilla on läheinen rakenteellinen samankaltaisuus asetyylikoliinin kanssa ja se on samalla tavalla vuorovaikutuksessa seriinitähteen OH-ryhmän kanssa aktiivisessa kohdassa. Aiheuttaa seriinin fosforylaatiota useiden muiden entsyymien aktiivisessa keskustassa, DPP myös inaktivoi niiden toiminnan:

Osoitettiin, että DPP fosforyloi selektiivisesti vain yhden seriinitähteen, jolla on toiminnallinen aktiivisuus kussakin sille herkässä entsyymissä. Ottaen huomioon tämän DPP:n vaikutusmekanismin, on yritetty määrittää aminohappojen luonne "katalyyttisen" seriinitähteen ympäristössä useissa entsyymeissä.

Aktiivisen keskuksen lisäksi entsyymimolekyylissä voi olla myös allosteerinen keskus (tai keskuksia) (kreikan sanasta allos - toinen, eri ja steros - spatiaalinen, rakenteellinen), joka on entsyymimolekyylin osa, joka sitoo tiettyjä , yleensä alhaisen molekyylipainon, aineet (effektorit tai modifioijat), joiden molekyylit eroavat rakenteeltaan substraateista. Effektorin kiinnittyminen allosteeriseen keskukseen muuttaa entsyymimolekyylin tertiaarista ja usein myös kvaternaarista rakennetta ja vastaavasti aktiivisen kohdan konfiguraatiota aiheuttaen entsymaattisen aktiivisuuden vähenemisen tai lisääntymisen. Entsyymejä, joiden katalyyttisen keskuksen aktiivisuus muuttuu allosteeriseen keskukseen sitoutuvien allosteeristen efektorien vaikutuksesta, kutsutaan allosteerisiksi entsyymeiksi.

Useiden allosteeristen entsyymien erottuva piirre on, että oligomeerisen entsyymin molekyylissä on useita aktiivisia keskuksia ja useita allosteerisia säätelykeskuksia, jotka ovat spatiaalisesti etäällä toisistaan. Allosteerisessa entsyymissä kumpikin kahdesta symmetrisesti konstruoidusta protomeeristä sisältää yhden aktiivisen kohdan, joka sitoo S-substraattia, ja yhden allosteerisen kohdan, joka sitoo M2-efektorin, ts. 2 keskusta yhdessä entsyymimolekyylissä. On saatu näyttöä siitä, että substraatille allosteeriset entsyymit sisältävät aktiivisen keskuksen lisäksi myös ns. efektorikeskuksia; sitoutuessaan efektorikohtaan substraatti ei käy läpi katalyyttistä konversiota, mutta se vaikuttaa aktiivisen kohdan katalyyttiseen tehokkuuteen. Tällaisia ​​samantyyppisiä ligandeja sitovien keskusten välisiä vuorovaikutuksia kutsutaan homotrooppisiksi vuorovaikutuksiksi, ja erityyppisiä ligandeja sitovien keskusten välisiä vuorovaikutuksia kutsutaan heterotrooppisiksi vuorovaikutuksiksi.

Siten entsymaattisessa katalyysissä, kuten substraatin sitoutumisreaktiossa, ei ole mukana rajoitettu ja pieni osa entsyymistä, kuten aiemmin oletettiin, vaan paljon suurempi osa proteiini-entsyymimolekyylistä. Nämä olosuhteet voivat mitä todennäköisimmin selittää entsyymimolekyylin kolmiulotteisen rakenteen suuren koon ja tilavuuden; samat olosuhteet olisi otettava huomioon ohjelmissa, joilla luodaan keinotekoisia pienimolekyylisiä entsyymien analogeja (syntsyymejä), joilla on alkuperäisten entsyymien ominaisuuksia.

Entsyymien toimintamekanismi

entsyymi biologisen katalyysin transaminaatio

Useiden entsyymien avaruudellisen rakenteen löytäminen röntgendiffraktioanalyysillä tarjosi luotettavan perustan niiden toimintamekanismin järkevien kaavioiden rakentamiselle.

Entsyymien toimintamekanismin määrittäminen on avainasemassa monien biologisesti aktiivisten järjestelmien rakenteellisten ja toiminnallisten suhteiden paljastamiseksi.

Lysotsyymiä löytyy eläinten ja kasvien eri kudoksista, sitä löytyy erityisesti kyynelnesteestä ja munanvalkuaisesta. Lysotsyymi toimii antibakteerisena aineena katalysoimalla useiden bakteerien soluseinien hydrolyysiä. Tämä polysakkaridi muodostuu vuorotellen kytketyistä N-asetyylimuraanihappo (NAM) -tähteistä ?-1,4-glykosidinen sidos (polysakkaridiketjut ovat ristisilloitettuja lyhyillä peptidifragmenteilla).

Bakteeripolysakkaridi on erittäin monimutkainen liukenematon yhdiste, joten lysotsyymisubstraatteina käytetään usein NAG-tähteiden muodostamia hyvin hydrolysoituvia oligosakkarideja.

Kananmunan proteiinilysotsyymi muodostuu yhdestä polypeptidiketjusta, joka sisältää 129 aminohappotähdettä; sen molekyylipaino on 14 600. Entsyymin korkea stabiilisuus on varmistettu neljän disulfidisillan läsnäololla.

Tietoja aktiivisesta keskuksesta ja katalyyttisen prosessin tyypistä hankki D. Philips vuonna 1965. perustuu lysotsyymin ja sen inhibiittorikompleksien röntgendiffraktiotutkimuksiin. Lysotsyymimolekyylillä on ellipsoidin muoto, jonka akselit ovat 4,5*3*3 nm; molekyylin kahden puoliskon välissä on "rako", jossa tapahtuu oligosakkaridien sitoutuminen. Raon seinät muodostuvat pääasiassa ei-polaaristen aminohappojen sivuketjuista, jotka varmistavat substraatin ei-polaaristen molekyylien sitoutumisen, ja sisältävät myös polaaristen aminohappojen sivuketjut, jotka pystyvät muodostamaan vetysidoksia. substraatin asyyliamino- ja hydroksyyliryhmien kanssa. Raon koko mahdollistaa 6 monosakkariditähdettä sisältävän oligosakkaridimolekyylin sijoittamisen. Selvitä röntgendiffraktioanalyysin avulla substraatin, esimerkiksi NAG-heksasakkaridin, sitoutumisen luonne 6, epäonnistuu. Samaan aikaan entsyymin komplekseja trisakkaridi-inhibiittorin NAG:n kanssa 3vakaa ja hyvin tutkittu. NAG 3sitoutuu entsyymin pinnalla olevaan aukkoon muodostaen vetysidoksia ja van der Waals -kontakteja; samalla se täyttää vain puolet aukosta, johon voi sitoutua vielä kolme monosakkaridijäännöstä. Ei-pelkistävä pää (sokeri A) on raon alussa ja pelkistävä pää (sokeri C) on sen keskiosassa; sokeritähteillä A, B ja C on tuolirakenne. Entsyymi-substraattikompleksin mallin rakentaminen perustui olettamukseen, että NAG-substraatin sitoutumisen jälkeen 6samat vuorovaikutukset toteutuvat kuin NAG:n sitoutumisessa 3. Entsyymimallissa kolme sokeritähdettä (jota kutsutaan tähteiksi D, E ja F) asetettiin raon sisään; jokainen seuraava sokeri kiinnitettiin siten, että sen konformaatio oli (mahdollisimman pitkälle) sama kuin kolmen ensimmäisen sokerin. Osana mallikompleksia kaikki sokeritähteet toteuttavat tehokkaita ei-kovalenttisia vuorovaikutuksia aminohappotähteiden sivu- ja peptidiryhmien kanssa, jotka muodostavat aukon.

Katalyyttisten ryhmien tunnistamisessa oli luonnollista keskittyä niihin, jotka ovat entsyymi-substraattikompleksissa lähellä pilkkoutuvaa glykosidisidosta ja voivat toimia protonin luovuttajina tai vastaanottajina. Kävi ilmi, että jaetun sidoksen toisella puolella, etäältä? 0,3 nm (glykosidisidoksen hapesta) sijaitsee Glu-35:n karboksyyliryhmä ja toisella (samalla etäisyydellä) Asp-52:n karboksyyliryhmä, niiden ympäristö on hyvin erilainen. Glu-35 on hydrofobisten tähteiden ympäröimä; voidaan olettaa, että entsyymin optimi-pH:ssa tämä ryhmä on ionisoimattomassa tilassa. Asp-52:n ympäristö on selvästi polaarinen; sen karboksyyliryhmä osallistuu vetyakseptorina monimutkaiseen vetysidosverkostoon ja toimii todennäköisesti ionisoidussa tilassa.

Seuraavaa katalyyttisen prosessin kaaviota oligosakkaridin hydrolyysin aikana on ehdotettu. Glu-35:n ionisoimaton karboksyyliryhmä toimii protonin luovuttajana ja toimittaa sen C-atomin väliselle glykosidiselle happiatomille (1)sokeri D ja atomi C ( 4)sokeri E (yleinen happokatalyysivaihe); tämä johtaa glykosidisidoksen katkeamiseen. Tämän seurauksena sokeritähde D siirtyy karbokationin tilaan, jossa on positiivisesti varautunut hiiliatomi C (1)ja olettaa puolituolin muodon. Asp-52-karboksylaattiryhmän negatiivinen varaus stabiloi karbokationin. Jäljellä oleva NAG 2(sokeri E+F) diffundoituu aktiivisen kohdan alueelta. Sitten vesimolekyyli tulee reaktioon; sen protoni menee Glu-35:een ja OH:iin --ryhmästä C-atomiin (1)jäännös D (peruskatalyysivaihe). Jäljellä oleva NAG 4(sokeri A + B + C + D) poistuu aktiivisen keskuksen alueelta ja entsyymi palaa alkuperäiseen tilaansa.

Naudan haiman ribonukleaasi (RNaasi) hydrolysoi nukleotidien välisiä sidoksia RNA:ssa lähellä pyrymyliiniyksiköitä, jotka pysyvät esteröitynä 3 °C:ssa - asema. Entsyymiä käytetään yhdessä muiden nukleaasien kanssa laajalti RNA:n rakenteen analysoinnissa.

RNaasi muodostuu yhdestä polypeptidiketjusta, joka sisältää 124 aminohappotähdettä, ja sen molekyylipaino on 13 680; Molekyylissä on neljä disulfidisidosta. RNaasi on ensimmäinen entsyymi, jolle on perustettu primäärirakenne.

Ribotulosten perusteella K. Afinsen muotoili ensimmäistä kertaa selkeästi ajatuksen, että proteiinin spatiaalinen rakenne määräytyy sen primäärirakenteen perusteella.

Vuonna 1958 F. Richards osoitti, että subtilisiini katkaisee tietyissä olosuhteissa peptidisidoksen Ala-20 - Ser-21 RNaasissa. Tuloksena olevia fragmentteja kutsuttiin S-peptidiksi (tähteet 1-20) ja S-proteiiniksi (tähteet 21-124); ei-kovalenttisista vuorovaikutuksista johtuen fragmentit muodostavat kompleksin nimeltä RNaasi S. Tällä kompleksilla on lähes täysi natiivientsyymin katalyyttinen aktiivisuus; eristetyssä muodossa S-peptidi ja S-proteiini ovat inaktiivisia. Lisäksi havaittiin, että synteettinen peptidi, jonka sekvenssi on identtinen tähteet 1 - 13 sisältävän S-peptidifragmentin kanssa, palauttaa S-proteiinin aktiivisuuden, mutta lyhyemmällä peptidillä, joka sisältää tähteet 1 - 11, ei ole tätä kykyä. Saatujen tietojen perusteella oli mahdollista päätellä, että vastaavat His-12- tai Met-13-tähteet (tai molemmat näistä tähteistä) sisältyvät entsyymin aktiiviseen kohtaan.

Tutkittaessa pH:n vaikutusta RNaasi-aktiivisuuteen selvitettiin proteiinifunktionaalisten ryhmien, joiden pK 5,2 ja 6,8, tärkeä rooli; tämä viittasi histidiinitähteiden osallistumiseen katalyyttiseen prosessiin.

Kun RNaasi karboksyloidaan jodiasetaatilla pH:ssa 5,5, so. olosuhteissa, joissa histidiinitähteiden modifikaatio tapahtuu pääasiassa, havaittiin aktiivisuuden täydellinen menetys; modifioitu entsyymi sisältää 1 mooli karboksimetyyliryhmiä 1 moolia proteiinia kohden. Tämän seurauksena muodostuu kaksi entsyymin monokarboksimetyleenimuotoa. Yhdessä muodossa His-12 on karboksimetyloitu ja toisessa His-119. His-119 oli pääasiassa modifioitu.

Nämä tiedot viittasivat siihen, että His-12 ja His-119 ovat aktiivisessa kohdassa ja että yhden muuntaminen estää toisen muuntumisen.

Röntgendiffraktiotutkimusten tuloksena selvitettiin RNaasi S:n spatiaalinen rakenne ja RNaasi S:n kompleksi inhibiittoreiden kanssa. Molekyyli on munuaisen muotoinen, aktiivinen keskus sijaitsee syvennyksessä, jossa sijaitsevat His-12-, His-119- ja Lys-41-tähteet.

Hydrolyysi tapahtuu happo-emäskatalyysin suorittavien His-12- ja His-119-tähteiden konjugoidun toiminnan seurauksena. Alla oleva kaavio näyttää katalyyttisen prosessin vaiheet:

1.Substraatti on aktiivisessa kohdassa; His-12, His-119 ja Lys-41 sijaitsevat lähellä negatiivisesti varautunutta fosfaattia.

2.His-12:n toiminnan seurauksena protonin hyväksyvänä emäksenä 2:sta riboosin -OH-ryhmät ja His-119 happona, joka luovuttaa protonin fosfaatin happiatomille, muodostuu ensin välituotekompleksi ja sitten 2 ,3-syklinen fosfaatti.

.Poistetun tuotteen tilalle tulee vesi, joka luovuttaa His-119-protonin ja OH:n -- fosfaatti, samalla protoni His-12:sta siirtyy riboosin happiatomiin, muodostuu toinen tuote ja entsyymi palaa alkuperäiseen tilaansa.

Selkärankaisten haima erittää kymotrypsiiniä proentsyymin - kymotrypsinogeenin - muodossa; proentsyymiaktivaatio tapahtuu pohjukaissuolessa trypsiinin vaikutuksesta. Kymotrypsiinin fysiologinen tehtävä on proteiinien ja polypeptidien hydrolyysi. Kymotrypsiini hyökkää pääasiassa peptidisidoksiin, jotka muodostuvat tyrosiinin, tryptofaanin, kenyylialaniinin ja metionaniinin karboksyylitähteistä. Se myös hydrolysoi tehokkaasti vastaavien aminohappojen esterit. Kymotrypsiinin molekyylipaino on 25 000, molekyyli sisältää 241 aminohappotähdettä. Kymotrypsiini muodostuu kolmesta polypeptidiketjusta, jotka on liitetty toisiinsa disulfidisillalla.

Kymotrypsiinin aktiivisen kohdan funktionaaliset ryhmät on tunnistettu käyttämällä irreversiibeliä estäjää. Ser-195-tähde modifioitiin di-isopropyylifluorifosfaatilla ja fenyylimetyylisulfofluoridilla ja His-122-tähde modifioitiin N-tosyyli-L-fenyylialaniinikloorimetyyliketonilla. Kymotrypsiinin kaksivaiheinen hydrolyysiprosessi löydettiin tutkittaessa p-nitrofenyyliasetaatin hydrolyysin kinetiikkaa.

Tarkasteltavana olevan prosessin ominainen piirre on kovalenttisen välituotteen, asyylientsyymin, muodostuminen. Asyloitu katalyyttinen ryhmä tunnistettiin jäännökseksi Ser-195. Entsyymin suorittamaa katalyysimekanismia ehdotettiin jo ennen proteiinin avaruudellisen rakenteen muodostumista, mutta sitä tarkennettiin myöhemmin. Erityisesti tutkimusta 18H 2O mahdollisti asyylientsyymin muodostumisen todistamisen peptidien hydrolyysin aikana.

Kolmiulotteinen rakenne, jonka resoluutio oli 0,2 nm, määritettiin D. Blow'n röntgendiffraktioanalyysillä. vuonna 1976 Molekyyli on muodoltaan ellipsoidi, jonka akselit ovat 5,4*4*4 nm. Kristallografisten tutkimusten tulokset vahvistivat oletuksen, että Ser-195- ja His-57-tähteet ovat lähellä toisiaan. Ser-195:n hydroksyyliryhmä sijaitsee ~0,3 nm ort-puolella His-57-imidatsolirenkaan typpiatomista. Mielenkiintoisin seikka oli, että renkaan asemassa 1 oleva typpiatomi on ~0,28 nm:n etäisyydellä Asp-102-sivuketjun karboksyyliryhmän happiatomista ja sillä on vetysidoksen muodostumiselle suotuisa asema. .

On huomattava, että kemialliset tutkimukset eivät voineet paljastaa Asp-102:n osallistumista aktiivisen kohdan toimintaan, koska tämä jäännös on upotettu syvälle molekyyliin.

Tällä hetkellä uskotaan, että kolme jäännöstä Asp-102, His-57 ja Ser-195 muodostavat varauksensiirtojärjestelmän, jolla on kriittinen rooli katalyysiprosessissa. Järjestelmän toiminta varmistaa His-57:n tehokkaan osallistumisen katalyyttiin happo-emäs-katalyyttinä ja lisää Ser-195:n reaktiivisuutta hyökkäyksen kohteena olevan sidoksen karboksyylihiileen.

Katalyysin avainelementti on protonin siirto Ser-195:stä His-57:ään. Samanaikaisesti seriinin happiatomi hyökkää substraatin karbonyylihiiliatomia vastaan ​​muodostaen ensin tetraedrisen väliyhdisteen (1) ja sitten asyylientsyymin (2). Seuraava vaihe on deasylointi. Vesimolekyyli tulee varauksensiirtojärjestelmään ja OH-ioni -samanaikaisesti hyökkää asyylientsyymin asyyliryhmän karbonyylihiiliatomia vastaan. Kuten asylointivaiheessa, muodostuu tetraedrinen välituoteyhdiste (4). His-57 luovuttaa sitten protonin Ser-195:n happiatomille vapauttaen asyylituotteen; se diffundoituu liuokseen ja entsyymi palaa alkuperäiseen tilaansa.

Selkärankaisten haima erittää karboksipeptidaasi A:ta proentsyyminä. Aktiivisen entsyymin muodostuminen tapahtuu ohutsuolessa kymotrypsiinin osallistuessa. Entsyymi katkaisee peräkkäin C-terminaaliset aminohappotähteet peptidiketjusta, ts. on eksopeptidaasi.

Karboksipeptidaasi A:n muodostaa yksi polypeptidiketju, joka sisältää 307 aminohappotähdettä; molekyylipaino on 34 470. Proteiinin aminohapposekvenssin määritti vuonna 1969 R. Bredshaw.

Entsyymin vaikutusmekanismin selvittäminen oli mahdollista vasta röntgendiffraktiotutkimusten jälkeen. Entsyymin ja sen kompleksin Gly-Tyr-dipeptidin kanssa (substraattimalli) avaruudellisen rakenteen määritti W. Lipscomb. Entsyymimolekyylillä on ellipsoidin muoto, jonka akselit ovat 5,0*4,2*3,8 nm; aktiivinen keskus sijaitsee syvennyksessä, joka siirtyy syvään ei-polaariseen taskuun. Sinkki-ioni sijaitsee aktiivisella keskusvyöhykkeellä (sen ligandit ovat Glu-72-, His196-, His-69-tähteiden sivuketjut ja vesimolekyyli), sekä funktionaaliset ryhmät, jotka osallistuvat substraatin sitoutumiseen ja katalyysiin - Arg-145, Glu-270 ja Tyr-248.

Entsyymin ja sen Gly-Tyr-kompleksin rakenteiden vertaileva analyysi tuotti tärkeää tietoa entsyymi-substraattikompleksin rakenteesta. Erityisesti havaittiin, että kompleksin muodostumisen aikana Tyr-248:n hydroksyyliryhmä liikkuu 1,2 nm suhteessa sen asemaan vapaassa entsyymissä (eli noin 1/3 molekyylin halkaisijasta).

Katalyyttisen prosessin kaavion mukaan Glu-270:n karboksylaattiryhmä aktivoi reaktiopallossa sijaitsevan vesimolekyylin vetämällä siitä protonin; tuloksena oleva OH-ioni suorittaa nukleofiilisen hyökkäyksen lohkeavan sidoksen karbonyylihiileen. Samaan aikaan Tyr-248:n hydroksyyliryhmä, joka sijaitsee lähellä pilkkoutuvan peptidisidoksen typpiatomia, luovuttaa sille protonin. Tämän seurauksena hyökätty peptidisidos katkeaa ja tuloksena saadut tuotteet poistuvat aktiivisen kohdan vyöhykkeestä. Alla oleva kaavio havainnollistaa yleistä peruskatalyysiä.

Aspartaattiaminotransferaasi katalysoi palautuvaa transaminaatioreaktiota.

Entsymaattisen transaminaatioreaktion löysi A.E. Braunstein ja M.G. Kritzman vuonna 1937 entsyymivalmisteen tutkimuksessa kyyhkysen lihaksesta. Myöhemmissä tutkimuksissa osoitettiin, että transaminaatioreaktiot ovat laajalle levinneitä villieläimissä ja niillä on tärkeä rooli typen ja energian aineenvaihdunnassa.

Vuonna 1945 havaittiin, että pyridoksaali-5 -fosfaatti (PLF) on aminotransferaasien koentsyymi. AAT-molekyyli on dimeeri, joka muodostuu identtisistä alayksiköistä. Tutkittujen selkärankaisten sydänlihaksessa on kaksi isoentsyymiä - sytoplasminen (cAAT0) ja mitokondriaalinen (mAAT) aminotransferaaseja.

Sydänlihaksesta peräisin olevan cAAT:n primäärirakenne perustettiin vuonna 1972. Yu.A. Ovchinnikov ja A.E. Brainstein. Proteiinin polypeptidiketju sisältää 412 aminohappotähdettä; molekyylipaino on 46 000.

Pyridoksaalikatalyysin yleisen teorian kehitti A.E. Braunstein ja M.M. Shemyakin vuosina 1952-1953 ja hieman myöhemmin - D.E. Metzler ja E.E. Snell. Tämän teorian mukaan pyridoksaalientsyymien katalyyttinen vaikutus johtuu pyridoksaalifosfaatin aldehydiryhmän kyvystä muodostaa aldimiineja (Schiff-emäksiä) vuorovaikutuksessa amiinien, mukaan lukien aminohappojen, kanssa.

Tuloksena syntyvässä on konjugoitujen kaksoissidosten järjestelmä, jota pitkin elektronit siirtyvät ?-hiiliatomi helpottaa tämän atomin muodostamien sidosten katkaisemista.

Nykyaikaiset ideat entsymaattisen transaminaatiomekanismista, jonka on kehittänyt A.E. Braunstein ja hänen työtoverinsa ovat edellä olevan teorian kehitys. Alkutilassa pyridoksaalifosfaatin aldehydiryhmä muodostaa aldamiinisidoksen ?-aktiivisen kohdan (I) Lys-258-tähteen aminoryhmä. Aminohapon sitoutuessa muodostuu Michaelis-kompleksi (II), jota seuraa aldimiini pyridoksaalifosfaatin ja substraatin (III) välille. Seuraavien muunnosten seurauksena välivaiheiden (IV) ja (V) kautta muodostuu oksohappoa (VI). Tämä saa päätökseen transaminaatioreaktion ensimmäisen puolikasreaktion. Samojen vaiheiden toistaminen "käänteisessä" suunnassa uuden hydroksihapon kanssa muodostaa toisen puolireaktion, joka päättää katalyyttisen transaminaatiosyklin.

Myoglobiini ja hemoglobiini

Näitä kahta proteiinia kutsutaan usein hengitysentsyymeiksi. Niiden vuorovaikutus substraatin, hapen kanssa on selvitetty yksityiskohtaisesti, pääasiassa korkearesoluutioisen röntgendiffraktioanalyysin perusteella. Myoglobiinin kolmiulotteisen rakenteen määritti J. Kendrew vuonna 1961 ja hemoglobiinin kolmiulotteisen rakenteen M. Perutz vuonna 1960.

Myoglobiinimolekyylillä on kompakti muoto - 4,5 * 3,5 * 2,5 nm, polypeptidiketju muodostaa 8 kierteistä osaa, jotka on merkitty kirjaimilla A:sta H:hon. Se on järjestetty erikoisesti suuren litteän rautaa sisältävän hemirenkaan ympärille. Hemi on porfyriinin ja rautapitoisen raudan kompleksi.

Polaarisen hemin propionihappoketjut sijaitsevat molekyylin pinnalla, loput hemistä on upotettu globuliin. Hemin yhteys proteiiniin tapahtuu rautaatomin ja histidiiniatomin välisen koordinaatiosidoksen ansiosta, joka sijaitsee F-kierteessä; tämä on niin kutsuttu proksimaalinen histidiini. Toinen tärkeä histidiinitähde, distaalinen histidiini, sijaitsee E-kierteen hemitaskussa; se sijaitsee rautaatomin vastakkaisella puolella suuremmalla etäisyydellä kuin proksimaalinen histidiini. Rautageenin ja distaalisen histidiinin välinen alue deoksimyoglobiinissa on vapaa, ja lipofiilinen O-molekyyli 2voi sitoutua hemirautaan ja miehittää kuudennen koordinaatioaseman. Myoglobiinin ja hemoglobiinin ainutlaatuinen ominaisuus on niiden kyky sitoa palautuvasti O:ta. 2ilman hemi-Fe-hapetusta 2+kaupungissa Fe 3+. Tämä on mahdollista, koska hydrofobiseen hemitaskuun syntyy matalan permittiivisyyden väliaine, josta vesi syrjäytetään.

Kun linkitän O 2rautaatomin kanssa jälkimmäinen liikkuu noin 0,06 nm ja päätyy porfyriinirenkaan tasoon, ts. energeettisesti edullisemmassa asemassa. Tämän liikkeen oletetaan johtuvan siitä, että Fe-ioni 2+deoksimyoglobiini on korkean spin-tilassa ja sen säde on liian suuri mahtumaan hemin porfyriinirenkaan tasoon. Kun linkitän O 2Fe-ioni 2+ menee matalapintaiseen tilaan ja sen säde pienenee; nyt Fe-ioni 2+voi siirtyä porfyriinirenkaan tasoon.

Hemoglobiini on punasolujen pääkomponentti, joka kuljettaa happea keuhkoista kudoksiin ja hiilidioksidia kudoksista keuhkoihin. Erityyppiset hemoglobiinit eroavat toisistaan ​​​​kiteiden muodossa, liukoisuudessa, happiaffiniteetissa. Tämä johtuu eroista proteiinien aminohapposekvenssissä; hemikomponentti on sama kaikkien selkärankaisten ja joidenkin selkärangattomien hemoglobiineissa.

Ihmisen hemoglobiini on tetrameeri, joka koostuu neljästä alayksiköstä, kahdesta ?-alayksiköt ja kaksi ?-alayksiköt, jotka sisältävät 141 ja 146 aminohappotähdettä, vastaavasti. primääristen rakenteiden välillä ?- ja ?-Alayksiköissä on merkittävää homologiaa, ja myös niiden polypeptidiketjujen konformaatio on samanlainen.

Hemoglobiinimolekyylillä on pallomainen muoto, jonka halkaisija on 5,5 nm. Neljä alayksikköä on pakattu tetraedriseen muotoon.

Röntgendiffraktiotiedot osoittivat, että hemoglobiinin hapettumiseen liittyy useita muutoksia. Pienellä resoluutiolla havaittiin, että tässä tapauksessa rakenteesta tulee kompaktimpi (Fe-atomit ?-ketjut lähestyvät toisiaan noin 0,6-0,7 nm), alayksiköt pyörivät suhteessa toisiinsa ja toisen kertaluvun akseliin 10-15 noin . Korkealla resoluutiolla tehdyn tutkimuksen tulokset osoittavat, että erityisen merkittäviä muutoksia tapahtuu alueella ?? yhteystiedot.

Tähän mennessä röntgendiffraktiotutkimusten ja useiden muiden metodologisten lähestymistapojen perusteella on saavutettu merkittävää edistystä haluttujen ominaisuuksien omaavien entsyymien toimintamekanismin selvittämisessä geenitekniikan alan saavutuksiin perustuen. Tämä avaa laajat mahdollisuudet testata nykyaikaisten ideoiden paikkansapitävyyttä entsyymien toimintamekanismista ja luoda perustavanlaatuinen entsymaattisen katalin teoria.

Bibliografinen luettelo

1. A. Lehninger Biokemian perusteet. - Moskovan maailma, 1985.

Yu.A. Ovchinnikov. Bioorgaaninen kemia. - Moskovan valistus, 1987.

T.T. Berezov, B.F. Korovkin. Biologinen kemia. - Moskovan lääketiede, 1990.

Tutorointi

Tarvitsetko apua aiheen oppimisessa?

Asiantuntijamme neuvovat tai tarjoavat tutorointipalveluita sinua kiinnostavista aiheista.
Lähetä hakemus mainitsemalla aiheen juuri nyt saadaksesi selville mahdollisuudesta saada konsultaatio.

Ihmiskeho koostuu valtavasta määrästä eläviä soluja. Solua pidetään elävän organismin yksikkönä, se koostuu rakenteellisista kappaleista, joiden välillä tapahtuu biokemiallisia reaktioita. Tärkeä komponentti, joka ohjaa kemiallisten prosessien suorittamista, ovat entsyymit.

Entsyymien rooli elimistössä

Entsyymi on proteiini, joka nopeuttaa kemiallisten reaktioiden kulkua, pääasiassa se toimii aktivaattorina hajoamiseen ja uusien aineiden muodostumiseen kehossa.

Entsyymit toimivat biokemiallisten reaktioiden katalyytteinä. Ne nopeuttavat suuresti elämän prosessia. Ne hallitsevat halkeamis-, synteesiä, aineenvaihduntaa, hengitystä, verenkiertoa, ilman niitä reaktiot lihasten supistumiseen ja hermoimpulsseihin eivät kulje. Jokainen rakenneelementti sisältää oman ainutlaatuisen entsyymisarjansa, ja kun yhden entsyymin pitoisuus suljetaan pois tai vähennetään, kehossa tapahtuu merkittäviä muutoksia, jotka johtavat patologioiden ilmaantumiseen.

Entsyymien luokitus

Rakenteesta riippuen entsyymejä on kaksi ryhmää.

• Yksinkertaiset entsyymit ovat luonteeltaan proteiinia. Keho tuottaa niitä.
• Monimutkaiset entsyymit, jotka koostuvat proteiinikomponentista ja ei-proteiiniemäksestä. Ei-proteiinikomponentit eivät syntetisoidu ihmiskehossa ja tulevat meille ravintoaineiden mukana, niitä kutsutaan koentsyymeiksi. Entsyymeihin kuuluvia ei-proteiiniaineita ovat B-vitamiinit, C-vitamiini ja jotkut hivenaineet.

Entsyymit luokitellaan niiden suorittamien toimintojen ja katalysoimien reaktioiden tyypin mukaan.

Toimintojensa mukaan entsyymit jaetaan:

1. Ruoansulatuskanavat, jotka vastaavat ravintoaineiden hajoamisesta, löytyvät pääasiassa syljestä, limakalvoista, haimasta ja mahasta. Tunnettuja entsyymejä ovat:
   • amylaasi, se hajottaa monimutkaiset sokerit (tärkkelys) yksinkertaisiksi, sakkaroosiksi ja maltoosiksi, jotka voivat sitten osallistua kehon elintärkeisiin prosesseihin;
   • lipaasi osallistuu rasvahappojen hydrolyysiin, hajottaa rasvat komponenteiksi, jotka keho imeytyy;
   • proteaasit säätelevät proteiinien hajoamista aminohapoiksi.
2. Metaboliset entsyymit säätelevät aineenvaihduntaprosesseja solutasolla, osallistuvat redox-reaktioihin, proteiinisynteesiin. Näitä ovat: adenylaattisyklaasi (säätelee energia-aineenvaihduntaa), proteiinikinaasit ja proteiinidefosfataasi (osallistuu fosforylaatio- ja defosforylaatioprosessiin).
3. Suojaavat ovat mukana reaktioissa, joissa keho vastustaa haitallisia bakteereja ja viruksia. Tärkeä entsyymi on lysotsyymi, se hajottaa haitallisten bakteerien kuoria ja aktivoi useita immuunireaktioita, jotka suojaavat kehoa tulehdusreaktioilta.

Entsyymit jaetaan 6 luokkaan reaktioiden tyypin mukaan:

1. Oksidoreduktaasit. Lukuinen ryhmä entsyymejä, jotka osallistuvat redox-reaktioihin.
2. Siirrot. Nämä entsyymit ovat vastuussa atomiryhmien siirrosta ja osallistuvat proteiinien hajoamiseen ja synteesiin.
3. Hydrolaasit katkaisevat sidoksia ja edistävät vesimolekyylien liittymistä kehon aineiden koostumukseen.
4. Isomeraasit katalysoivat reaktioita, joissa yksi aine tulee reaktioon ja muodostuu yksi aine, joka myöhemmin osallistuu elämänprosessiin. Isomeraasit toimivat siis erilaisten aineiden muuntajina.
5. Lyaasit osallistuvat reaktioihin, joissa muodostuu metabolisia aineita ja vettä.
6. Ligaasit muodostavat monimutkaisia ​​aineita yksinkertaisemmista aineista. Osallistu aminohappojen, hiilihydraattien, proteiinien synteesiin.

Miksi entsyymien puutos ilmenee ja miksi se on vaarallista?

Entsyymien puutteessa kehon yleisessä järjestelmässä alkavat epäonnistumiset, jotka johtavat vakaviin sairauksiin. Entsyymien optimaalisen tasapainon ylläpitämiseksi kehossa on tarpeen tasapainottaa ruokavaliota, koska nämä aineet syntetisoidaan syömistämme alkuaineista. Siksi on erittäin tärkeää varmistaa mikroelementtien, vitamiinien, hyödyllisten hiilihydraattien, proteiinien saanti. Niitä löytyy pääasiassa tuoreista hedelmistä, vihanneksista, vähärasvaisesta lihasta, elinlihasta ja kalasta, joko höyrytetyssä tai paistettuna.

Huono ruokavalio, alkoholin juominen, pikaruoat, energia- ja synteettiset juomat sekä runsaasti väriaineita ja arominvahventeita sisältävät ruoat vaikuttavat haitallisesti haiman toimintaan. Hän on se, joka syntetisoi entsyymejä, jotka ovat vastuussa ravintoaineiden hajoamisesta ja muuntamisesta. Haiman entsymaattisen toiminnan häiriöt johtavat liikalihavuuteen, mahalaukun ja suoliston akuuteihin sairauksiin, minkä jälkeen entsyymien puute vaikuttaa sydämen ja hengityselinten toimintaan sekä yleiseen ulkonäköön. On allergisia reaktioita, ihon kuoriutumista, aknen esiintymistä, kynsien hilseilyä, hiustenlähtöä.

Haiman toiminnan aktivoimiseksi ja ylläpitämiseksi ruokavalioon lisätään erityisiä entsyymivalmisteita, jotka edistävät ruoan imeytymistä. Tunnetut keinot, kuten: pankreatiini, kreoni, mezim, festal, kolentsiimi. Niitä käytetään tiukasti lääkärin suosituksesta. Samanaikaisesti täydellisen toipumisen varmistamiseksi on varmistettava oikea ravitsemus.

Entsyymit tai entsyymit(lat. fermentum - hapate) - yleensä proteiinimolekyylejä tai RNA-molekyylejä (ribotsyymejä) tai niiden komplekseja, jotka nopeuttavat (katalysoivat) kemiallisia reaktioita elävissä organismeissa ilman muutoksia. Aineita, joilla on samanlainen vaikutus, esiintyy myös elottomassa luonnossa ja niitä kutsutaan katalyyteiksi.

Entsymaattista aktiivisuutta voidaan säädellä aktivaattoreiden ja estäjien avulla (aktivaattorit lisääntyvät, estäjät vähentävät kemiallisia reaktioita).

Termejä "entsyymi" ja "entsyymi" on käytetty pitkään vaihtokelpoisina. Entsyymitiedettä kutsutaan entsymologiaksi.

Minkään organismin elintärkeä toiminta ei ole mahdollista ilman entsyymien osallistumista. Entsymaattinen katalyysi nopeuttaa kaikkien biokemiallisten reaktioiden läpikulkua kehossa ja tarjoaa siten elämän ilmiön. Ilman entsyymien läsnäoloa biokemiallisten reaktioiden aikana ruoka ei hajoa viiteen pääyhdisteeseen: hiilihydraatit, rasvat, proteiinit, vitamiinit ja hivenaineet - ruoka jää hyödyttömäksi keholle. Siten ilman entsyymejä elämä hidastuu.

1. stimuloi ruoansulatus- ja imeytymisprosessia;
2. aktivoi aineenvaihduntaa, edistää kuolleiden solujen poistamista kehosta;
3. säätele osmoottista painetta, normalisoi eri väliaineiden pH-arvoa;
4. tarjota aineenvaihduntaa, tukea kehon kykyä vastustaa tulehdusprosesseja;
5. lisää vastustuskykyä ja kehon kykyä parantaa itseään ja säädellä itseään;
6. edistää kehon myrkkyjen poistumista, puhdistaa imunestettä ja verta.

Entsyymien tarve kehon terveelle toiminnalle
Useimmat tutkijat ovat nyt vakuuttuneita siitä, että lähes kaikki sairaudet johtuvat entsyymien puutteesta tai riittämättömästä määrästä kehossa. Lääketieteellinen tutkimus osoittaa, että entsyymien tuotantoprosessin rikkomukset kehossa johtuvat geneettisistä tekijöistä.

Erityisesti nykyään yleinen sairaus, kuten diabetes mellitus, johtuu siitä, että haima ei tuota tarpeeksi tai ei tuota ollenkaan insuliinientsyymiä. Leukemia ja muut syövät johtuvat entsymaattisten esteiden puuttumisesta tai heikkoudesta kehossa. Tieteellinen tutkimus vahvistaa nämä tosiasiat vähitellen. Voimme sanoa, että jos elimistössä on tarvittava määrä entsyymejä, ei ole sata sairautta.

Iän myötä ihmiskehon ikääntyessä entsyymien tuotanto vähenee. Elimistö alkaa kokea niiden puutetta, mikä vaikuttaa aineenvaihduntaprosessien kulumiseen, ruoansulatuksen tehokkuus ja ravinteiden imeytyminen heikkenee, lääkkeillä on vaikeampi vaikuttaa elimistöön, koska ne eivät imeydy tarpeeksi ja aiheuttavat enemmän sivuvaikutuksia. . Suuren määrän entsyymejä lisäämällä kehoon voidaan kompensoida niiden puute ja kaikki siitä johtuvat seuraukset.

Eli riittävä määrä entsyymejä kehossa on sen terveen tilan välttämätön edellytys. Monet sairaudet johtuvat riittämättömästä entsyymituotannosta, mikä häiritsee elimistön aineenvaihdunnan tasapainoa. Jos tarjoamme entsyymien luonnollisen tuotannon lisäksi niiden saannin ulkopuolelta, niin tämä on nopein ja paras tapa hoitaa sairauksia.

Ihmiskeho on olemassa entsyymien jatkuvan toiminnan ansiosta. Esimerkiksi ruoansulatusprosessissa entsyymien (entsyymien) avulla ruoka hajoaa ravintoaineiksi - proteiineihin, rasvoihin, hiilihydraatteihin, vitamiineihin ja hivenaineisiin; jotka heidän avullaan imeytyvät vereen ja kulkeutuvat kaikkiin elimiin. Tämän ansiosta lihaksemme ja luumme, kaikki elimet ja järjestelmät saavat ruokaa, saavat energiaa ja suorittavat tarvittavia toimintoja kehon ylläpitämiseksi terveessä, aktiivisessa tilassa.

Ei vain ihmiskeho, vaan kaikki elävät olennot taivaan ja maan välillä ovat olemassa entsyymien avulla suoritettujen biokemiallisten reaktioiden ansiosta. Entsyymi on jokaisen elävän organismin elämän ja terveyden lähde.

Entsyymien rooli kehon elintärkeän toiminnan ylläpitäjänä on merkitykseltään yllättävä.

Entsyymien läsnäolo ja kaiken elävän olemassaolo ovat erottamattomia käsitteitä. Jos entsyymin määrä ei riitä ylläpitämään elämää, se tarkoittaa kuolemaa. Vihreiden lehtien ilmestyminen puihin keväällä, tulikärpäsen valo, mikä tahansa ihmiskehon toiminta (olipa sitten syöminen, kävely kadulla, laulaminen, nauraminen tai itku) - kaikki nämä prosessit saadaan aikaan biokemiallisilla reaktioilla ja ne ovat ei ole mahdollista ilman entsyymien pakollista osallistumista.

Entsyymit alkavat täyttää tehtävänsä lapsen syntymän ensimmäisestä päivästä lähtien. Siittiö ei pääse sisään munasoluun, jos siitä puuttuu erityinen entsyymi, joka liuottaa munasolun soluseinän hedelmöitysprosessin suorittamiseksi.

Kaikki syömämme ruoka käy läpi monimutkaisen prosessin, joka jakautuu yksinkertaisiksi elementeiksi maha-suolikanavassa ruoansulatusentsyymien vaikutuksesta. Vasta sitten nämä ravintoaineet pääsevät verenkiertoon ja kulkeutuvat kaikkiin elimiin ja kudoksiin. Kokeile pureskella leipää 2-3 minuuttia, tunnet kuinka se vähitellen muuttuu makeaksi - tämä johtuu siitä, että syljen sisältämien entsyymien vaikutuksesta tärkkelys hajoaa ja makeaa maltoosia vapautuu.

Entsyymien avulla kehossa ei tapahdu vain aineiden halkaisuprosessia, vaan myös niiden synteesi. Esimerkiksi aminohappojen synteesi proteiinimolekyyleiksi - lihassolujen, hiusten jne. päärakennusmateriaaliksi tai glukoosin muuntaminen glykogeeniksi, joka kertyy maksaan ja energian puutteessa samojen entsyymien avulla hajoaa jälleen glukoosimolekyyleiksi, mikä tarjoaa keholle nopean energian vapautumisen.

Ihon uudistumisprosessi tapahtuu myös aineenvaihduntaprosesseihin osallistuvien entsyymien ansiosta. Jos tälle prosessille spesifisiä entsyymejä on riittävästi, ihosta tulee pehmeä, kiiltävä ja joustava. Entsyymipuutoksen seurauksena ihosta tulee kuiva, hilseilevä ja unelias.

Ihmiskehossa toimii noin 4000 erityyppistä entsyymiä. Siinä tapahtuu tuhansia biokemiallisia reaktioita, joita yhdessä voidaan verrata suureen kemiantehtaan. Mutta kaikki nämä kemialliset reaktiot vaativat entsymaattista katalyysiä, muuten ne joko eivät etene tai etenevät hyvin hitaasti. Jokainen entsyymi osallistuu yhteen kemialliseen reaktioon. Elimistö ei pysty syntetisoimaan joitain entsyymeistä. Jos elimistöstä puuttuu entsyymejä, on olemassa vaara sairauden kehittymisestä tai sairautta edeltävän tilan ilmaantumisesta, joka ennemmin tai myöhemmin ilmenee taudissa.

Siksi, jos haluat ylläpitää nuoruutta, kauneutta ja terveyttä useiden vuosien ajan, sinun on varmistettava, että keho sisältää riittävän määrän entsyymejä. Ja jos niiden taso on alhainen, niiden pääasiallinen täydennyslähde on päivittäinen saanti bioaktiivisten lisäravinteiden muodossa.

Ihmisryhmät, jotka tarvitsevat erityisesti lisäentsyymilähteitä
Mieti, mitkä ihmisryhmät tarvitsevat erityisesti lisäentsyymien käyttöä.

Ne, jotka haluavat parantaa fyysistä kuntoaan, parantaa terveyttään tai palauttaa sen sairauden jälkeen.

Immuunipuutteiset ihmiset, jotka ovat usein alttiita infektioille.

Jatkuvaa väsymystä kokevat valittavat energian puutteesta, jatkuvasta heikkoudesta.

Ennenaikaisesti ikääntyviä, sairaita ihmisiä.

Ihmiset, jotka kärsivät kroonisista sairauksista.

Syöpäpotilaat, joilla on erilaisia ​​syöpätyyppejä, pre- ja postoperatiivisena aikana.

Ihmiset, jotka kärsivät maksasairaudesta.

Ihmiset, jotka pitävät lihasta.

Ihmiset, jotka ovat alttiita neurasthenialle ja muille neuropsykiatrisille sairauksille.

Ihmiset, jotka kärsivät seksuaalisesta toimintahäiriöstä.

Naiset synnytystä edeltävällä ja postnataalisella kaudella.

Ihmiset, joilla on ruoansulatushäiriöitä.

Kasvissyöjät (ravintolisät edistävät solujen vakautta).

Henkilöt, joilla on riittämätön ruumiinrakenne fyysisen kunnon parantamiseksi (ylipaino ja lihavuus, alipaino).

Vammaiset ja liikkumisrajoitukset.

Lapset intensiivisen kasvun aikana (koska nykyaikaiset lapset eivät enimmäkseen käytä ruoansulatusentsyymejä sisältäviä ruokia - lipaasia, amylaasia ja proteaasia; ja tämä on yksi lasten liikalihavuuden, toistuvien allergioiden, ummetuksen ja lisääntynyt väsymys).

Iäkkäät ihmiset (iän myötä elimistön kyky tuottaa omia entsyymejä heikkenee, elimistön "varastoprosessia" stimuloivan entsyymin määrä vähenee, minkä vuoksi lisäentsyymien kulutus on heille tie pitkäikäisyyteen).

Potilaat, joilla on todettu entsyymihäiriö (koska heidän omat entsyymivarastot ovat lopussa, he tarvitsevat erityisesti lisäentsyymien saantia).

Urheilijat tarvitsevat erityisen paljon lisäentsyymejä, koska heidän kehossaan intensiivisen fyysisen aktiivisuuden vuoksi aineenvaihdunta kiihtyy, mikä tarkoittaa, että myös entsyymivarantojen kulutus tapahtuu intensiivisesti (kuvaannollisesti niitä voidaan verrata kahdesta päästä palavaan kynttilään ).

Entsyymit ovat erityinen proteiinityyppi, jolle luonto on antanut katalyyttien roolin erilaisissa kemiallisissa prosesseissa.

Tätä termiä kuullaan jatkuvasti, mutta kaikki eivät ymmärrä mikä entsyymi tai entsyymi on, mitä toimintoja tämä aine suorittaa ja myös kuinka entsyymit eroavat entsyymeistä ja eroavatko ne ollenkaan. Selvitämme tämän kaiken nyt.

Ilman näitä aineita ihmiset tai eläimet eivät pystyisi sulattamaan ruokaa. Ja ensimmäistä kertaa ihmiskunta turvautui entsyymien käyttöön jokapäiväisessä elämässä yli 5 tuhatta vuotta sitten, kun esi-isämme oppivat varastoimaan maitoa "astioihin" eläinten mahasta. Tällaisissa olosuhteissa juoksutteen vaikutuksesta se muuttui juustoksi. Ja tämä on vain yksi esimerkki siitä, kuinka entsyymi toimii katalyyttinä, joka nopeuttaa biologisia prosesseja. Nykyään entsyymit ovat välttämättömiä teollisuudessa, ne ovat tärkeitä nahan, tekstiilien, alkoholin ja jopa betonin tuotannossa. Näitä hyödyllisiä aineita on myös pesuaineissa ja pesujauheissa – ne auttavat poistamaan tahroja alhaisissa lämpötiloissa.

Löytöhistoria

Entsyymi tarkoittaa kreikaksi "hapantaikina". Ja ihmiskunta on tämän aineen löytämisen velkaa 1500-luvulla eläneen hollantilaisen Jan Baptist Van Helmontin ansiosta. Kerran hän kiinnostui kovasti alkoholikäymisestä ja tutkimuksen aikana hän löysi tuntemattoman aineen, joka nopeuttaa tätä prosessia. Hollantilainen kutsui sitä fermentum, joka tarkoittaa käymistä. Sitten, melkein kolme vuosisataa myöhemmin, ranskalainen Louis Pasteur, joka myös tarkkaili käymisprosesseja, tuli siihen tulokseen, että entsyymit eivät ole muuta kuin elävän solun aineita. Ja jonkin ajan kuluttua saksalainen Eduard Buchner uutti entsyymin hiivasta ja totesi, että tämä aine ei ole elävä organismi. Hän antoi hänelle myös nimensä - "zimaza". Muutamaa vuotta myöhemmin toinen saksalainen Willy Kuehne ehdotti, että kaikki proteiinikatalyytit jaetaan kahteen ryhmään: entsyymeihin ja entsyymeihin. Lisäksi hän ehdotti kutsumaan toista termiä "surdough", jonka toiminta ulottuu elävien organismien ulkopuolelle. Ja vasta 1897 lopetti kaikki tieteelliset kiistat: molempia termejä (entsyymi ja entsyymi) päätettiin käyttää absoluuttisina synonyymeinä.

Rakenne: tuhansien aminohappojen ketju

Kaikki entsyymit ovat proteiineja, mutta kaikki proteiinit eivät ole entsyymejä. Kuten muutkin proteiinit, entsyymit koostuvat . Ja mielenkiintoista kyllä, kunkin entsyymin luominen vie sadasta miljoonaan aminohappoon kietoin kuin helmiä nauhaan. Mutta tämä lanka ei ole tasainen - se on yleensä taivutettu satoja kertoja. Näin syntyy kullekin entsyymille ainutlaatuinen kolmiulotteinen rakenne. Samaan aikaan entsyymimolekyyli on suhteellisen suuri muodostelma, ja vain pieni osa sen rakenteesta, niin kutsuttu aktiivinen keskus, osallistuu biokemiallisiin reaktioihin.

Jokainen aminohappo on kytketty tietyntyyppiseen kemialliseen sidokseen, ja jokaisella entsyymillä on oma ainutlaatuinen aminohapposekvenssinsä. Useimpien niistä luomiseen käytetään noin 20 tyyppiä. Jopa pienet muutokset aminohapposekvenssissä voivat muuttaa dramaattisesti entsyymin ulkonäköä ja tuntumaa.

Biokemialliset ominaisuudet

Vaikka luonnossa tapahtuu valtava määrä reaktioita entsyymien osallistuessa, ne voidaan kaikki jakaa 6 luokkaan. Näin ollen jokainen näistä kuudesta reaktiosta etenee tietyn tyyppisen entsyymin vaikutuksen alaisena.

Entsyymeihin liittyvät reaktiot:

1. Hapetus ja pelkistys.

Näihin reaktioihin osallistuvia entsyymejä kutsutaan oksidoreduktaaseiksi. Muista esimerkiksi, kuinka alkoholidehydrogenaasit muuttavat primaarisia alkoholeja aldehydiksi.

1. Ryhmän siirtoreaktio.

Näistä reaktioista vastaavia entsyymejä kutsutaan transferaaseiksi. Heillä on kyky siirtää funktionaalisia ryhmiä molekyylistä toiseen. Näin tapahtuu esimerkiksi kun alaniiniaminotransferaasit siirtävät alfa-aminoryhmiä alaniinin ja aspartaatin välillä. Transferaasit myös siirtävät fosfaattiryhmiä ATP:n ja muiden yhdisteiden välillä ja luovat niitä tähteistä.

1. Hydrolyysi.

Reaktioon osallistuvat hydrolaasit pystyvät katkaisemaan yksittäisiä sidoksia lisäämällä siihen vettä.

1. Luo tai poista kaksoissidos.

Tämän tyyppinen reaktio tapahtuu ei-hydrolyyttisellä tavalla lyaasin osallistuessa.

1. Funktionaalisten ryhmien isomerointi.

Monissa kemiallisissa reaktioissa funktionaalisen ryhmän asema muuttuu molekyylin sisällä, mutta itse molekyyli koostuu samasta määrästä ja tyyppisistä atomeista kuin se oli ennen reaktion alkamista. Toisin sanoen substraatti ja reaktion tuote ovat isomeerejä. Tämäntyyppinen transformaatio on mahdollista isomeraasientsyymien vaikutuksesta.

1. Yksittäisen sidoksen muodostuminen vesielementin eliminoimalla.

Hydrolaasit rikkovat sidoksia lisäämällä molekyyliin vesielementtejä. Lyaasit suorittavat käänteisen reaktion poistaen vesipitoisen osan funktionaalisista ryhmistä. Näin syntyy yksinkertainen yhteys.

Kuinka ne toimivat kehossa

Entsyymit nopeuttavat lähes kaikkia soluissa tapahtuvia kemiallisia reaktioita. Ne ovat elintärkeitä ihmisille, helpottavat ruoansulatusta ja nopeuttavat aineenvaihduntaa.

Jotkut näistä aineista auttavat hajottamaan liian suuria molekyylejä pienemmiksi "paloiksi", joita keho pystyy sulattamaan. Toiset päinvastoin sitovat pieniä molekyylejä. Mutta entsyymit ovat tieteellisesti tarkasteltuna erittäin selektiivisiä. Tämä tarkoittaa, että jokainen näistä aineista pystyy nopeuttamaan vain tiettyä reaktiota. Molekyylejä, joiden kanssa entsyymit toimivat, kutsutaan substraateiksi. Substraatit puolestaan ​​muodostavat sidoksen entsyymin osan kanssa, jota kutsutaan aktiiviseksi paikaksi.

On olemassa kaksi periaatetta, jotka selittävät entsyymien ja substraattien vuorovaikutuksen erityispiirteet. Niin kutsutussa "key-lock"-mallissa entsyymin aktiivinen kohta ottaa tiukasti määritellyn konfiguraation paikan substraatissa. Toisen mallin mukaan reaktion molemmat osallistujat, aktiivinen kohta ja substraatti, muuttavat muotoaan yhdistyäkseen.

Olipa vuorovaikutuksen periaate mikä tahansa, tulos on aina sama - entsyymin vaikutuksesta reaktio etenee monta kertaa nopeammin. Tämän vuorovaikutuksen seurauksena "syntyy" uusia molekyylejä, jotka sitten erotetaan entsyymistä. Ja katalyyttiaine jatkaa työnsä tekemistä, mutta muiden hiukkasten osallistuessa.

Hyper- ja hypoaktiivisuus

Joskus entsyymit suorittavat tehtävänsä väärällä intensiteetillä. Liiallinen aktiivisuus aiheuttaa liiallista reaktiotuotteen muodostumista ja substraatin puutetta. Seurauksena on huono terveys ja vakava sairaus. Entsyymiyliaktiivisuuden syy voi olla joko geneettinen häiriö tai liika vitamiinien saanti tai käytetty reaktiossa.

Entsyymien hypoaktiivisuus voi jopa aiheuttaa kuoleman, kun esimerkiksi entsyymit eivät poista myrkkyjä elimistöstä tai ilmaantuu ATP-puutos. Tämän tilan syynä voivat olla myös mutatoidut geenit tai päinvastoin hypovitaminoosi ja muiden ravintoaineiden puute. Lisäksi alhaisempi ruumiinlämpö hidastaa samalla tavalla entsyymien toimintaa.

Katalysaattori ja paljon muuta

Nykyään voit usein kuulla entsyymien hyödyistä. Mutta mitkä ovat nämä aineet, joista kehomme suorituskyky riippuu?

Entsyymit ovat biologisia molekyylejä, joiden elinkaarta eivät määrää syntymän ja kuoleman rajat. Ne vain toimivat kehossa, kunnes ne liukenevat. Yleensä tämä tapahtuu muiden entsyymien vaikutuksen alaisena.

Biokemiallisen reaktion aikana niistä ei tule osa lopputuotetta. Kun reaktio on valmis, entsyymi poistuu substraatista. Sen jälkeen aine on valmis alkamaan toimia uudelleen, mutta eri molekyylillä. Ja niin se jatkuu niin kauan kuin keho tarvitsee.

Entsyymien ainutlaatuisuus on, että jokainen niistä suorittaa vain yhden määritetyn toiminnon. Biologinen reaktio tapahtuu vasta, kun entsyymi löytää sille oikean substraatin. Tätä vuorovaikutusta voidaan verrata avaimen ja lukon toimintaperiaatteeseen - vain oikein valitut elementit voivat toimia yhdessä. Toinen ominaisuus: ne voivat toimia matalissa lämpötiloissa ja kohtuullisessa pH:ssa, ja katalyytteinä ne ovat vakaampia kuin muut kemikaalit.

Entsyymit katalyytteinä nopeuttavat aineenvaihduntaprosesseja ja muita reaktioita.

Yleensä nämä prosessit koostuvat tietyistä vaiheista, joista jokainen vaatii tietyn entsyymin työn. Ilman tätä muunnos- tai kiihdytyssykliä ei voida suorittaa loppuun.

Ehkä tunnetuin kaikista entsyymien toiminnoista on katalyytin rooli. Tämä tarkoittaa sitä, että entsyymit yhdistävät kemikaaleja siten, että ne vähentävät tuotteen muodostamiseen tarvittavia energiakustannuksia nopeammin. Ilman näitä aineita kemialliset reaktiot etenivät satoja kertoja hitaammin. Mutta entsyymien kyvyt eivät lopu tähän. Kaikki elävät organismit sisältävät energiaa, jota ne tarvitsevat jatkaakseen elämäänsä. Adenosiinitrifosfaatti tai ATP on eräänlainen ladattu akku, joka toimittaa energiaa soluille. Mutta ATP:n toiminta on mahdotonta ilman entsyymejä. Ja pääentsyymi, joka tuottaa ATP:tä, on syntaasi. Jokaista energiaksi muunnettua glukoosimolekyyliä kohti syntaasi tuottaa noin 32-34 ATP-molekyyliä.

Lisäksi entsyymejä (lipaasi, amylaasi, proteaasi) käytetään aktiivisesti lääketieteessä. Erityisesti ne toimivat osana entsymaattisia valmisteita, kuten Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, joita käytetään ruoansulatushäiriöiden hoitoon. Mutta jotkut entsyymit voivat myös vaikuttaa verenkiertoelimistöön (liuottaa verihyytymiä), nopeuttaa märkivien haavojen paranemista. Ja jopa syövän vastaisessa hoidossa he turvautuvat myös entsyymien apuun.

Tekijät, jotka määräävät entsyymien aktiivisuuden

Koska entsyymi pystyy nopeuttamaan reaktioita moninkertaisesti, sen aktiivisuus määräytyy ns. vaihtuvuusluvulla. Tämä termi viittaa substraattimolekyylien (reaktiivisten aineiden) määrään, jonka yksi entsyymimolekyyli voi muuttaa minuutissa. On kuitenkin useita tekijöitä, jotka määräävät reaktion nopeuden:

1. substraattipitoisuus.

Substraattipitoisuuden lisääminen johtaa reaktion kiihtymiseen. Mitä enemmän aktiivisen aineen molekyylejä, sitä nopeammin reaktio etenee, koska mukana on enemmän aktiivisia keskuksia. Kiihdytys on kuitenkin mahdollista vain, kunnes kaikki entsyymimolekyylit ovat mukana. Sen jälkeen edes substraatin pitoisuuden lisääminen ei nopeuttaa reaktiota.

1. Lämpötila.

Yleensä lämpötilan nousu johtaa reaktioiden kiihtymiseen. Tämä sääntö toimii useimmissa entsymaattisissa reaktioissa, mutta vain niin kauan kuin lämpötila ei nouse yli 40 celsiusastetta. Tämän merkin jälkeen reaktionopeus päinvastoin alkaa laskea jyrkästi. Jos lämpötila laskee kriittisen pisteen alapuolelle, entsymaattisten reaktioiden nopeus kasvaa jälleen. Jos lämpötila jatkaa nousuaan, kovalenttiset sidokset katkeavat ja entsyymin katalyyttinen aktiivisuus menetetään lopullisesti.

1. Happamuus.

Entsymaattisten reaktioiden nopeuteen vaikuttaa myös pH-arvo. Jokaisella entsyymillä on oma optimaalinen happamuustasonsa, jolla reaktio etenee sopivimmin. pH-tason muuttaminen vaikuttaa entsyymin aktiivisuuteen ja siten reaktion nopeuteen. Jos muutos on liian suuri, substraatti menettää kykynsä sitoutua aktiiviseen ytimeen, eikä entsyymi voi enää katalysoida reaktiota. Kun vaadittu pH-taso palautuu, myös entsyymin aktiivisuus palautuu.

Ihmiskehossa olevat entsyymit voidaan jakaa kahteen ryhmään:

• metabolinen;
• ruoansulatus.

Metabolinen "työ" neutraloi myrkyllisiä aineita ja edistää myös energian ja proteiinien tuotantoa. Ja tietysti ne nopeuttavat kehon biokemiallisia prosesseja.

Se, mistä ruoansulatuselimet ovat vastuussa, on selvää nimestä. Mutta myös täällä selektiivisyysperiaate toimii: tietyntyyppinen entsyymi vaikuttaa vain yhteen ruokalajiin. Siksi ruuansulatuksen parantamiseksi voit turvautua pieneen temppuun. Jos elimistö ei sulata jotain ruoasta hyvin, niin ruokavaliota on täydennettävä tuotteella, joka sisältää entsyymiä, joka voi hajottaa vaikeasti sulavaa ruokaa.

Ruoka-entsyymit ovat katalyyttejä, jotka hajottavat ruoan tilaan, jossa elimistö pystyy imemään niistä hyödyllisiä aineita. Ruoansulatusentsyymejä on useita tyyppejä. Ihmiskehossa erityyppisiä entsyymejä löytyy ruoansulatuskanavan eri osista.

Suuontelon

Tässä vaiheessa alfa-amylaasi vaikuttaa ruokaan. Se hajottaa perunoissa, hedelmissä, vihanneksissa ja muissa elintarvikkeissa olevia hiilihydraatteja, tärkkelystä ja glukoosia.

Vatsa

Täällä pepsiini hajottaa proteiinit peptideiksi ja gelatinaasi hajottaa lihasta löytyvän gelatiinin ja kollageenin.

Haima

Tässä vaiheessa "työ":

• trypsiini - vastuussa proteiinien hajoamisesta;
• alfa-kymotrypsiini - auttaa proteiinien imeytymistä;
• elastaasi - hajottaa tietyntyyppisiä proteiineja;
• nukleaasit - auttavat hajottamaan nukleiinihappoja;
• steapsiini - edistää rasvaisten ruokien imeytymistä;
• amylaasi - vastaa tärkkelyksen imeytymisestä;
• lipaasi - hajottaa rasvat (lipidit), joita löytyy maitotuotteista, pähkinöistä, öljyistä ja lihasta.

Ohutsuoli

Ruoan päälle "loikkaa":

• peptidaasit - hajottavat peptidiyhdisteet aminohappojen tasolle;
• sakkaroosi - auttaa imemään monimutkaisia ​​sokereita ja tärkkelyksiä;
• maltaasi - hajottaa disakkaridit monosakkarideiksi (mallassokeri);
• laktaasi - hajottaa laktoosia (maitotuotteissa olevaa glukoosia);
• lipaasi - edistää triglyseridien, rasvahappojen imeytymistä;
• erepsiini - vaikuttaa proteiineihin;
• isomaltaasi - "toimii" maltoosin ja isomaltoosin kanssa.

Kaksoispiste

Täällä suoritetaan entsyymien toimintoja:

• coli - vastaa ruoansulatuksesta;
• laktobasillit - vaikuttavat laktoosiin ja joihinkin muihin hiilihydraatteihin.

Näiden entsyymien lisäksi on myös:

• diastaasi - sulattaa kasvitärkkelyksen;
• invertaasi - hajottaa sakkaroosin (pöytäsokeri);
• glukoamylaasi - muuttuu glukoosiksi;
• alfa-galaktosidaasi - edistää papujen, siementen, soijatuotteiden, juureksen ja lehtivihanneksien sulamista;
• bromelain - entsyymi, joka on johdettu erityyppisistä proteiineista, edistää erityyppisten proteiinien hajoamista, on tehokas ympäristön eri happamuusasteilla ja sillä on anti-inflammatorisia ominaisuuksia;
• papaiini, raakapapaijasta eristetty entsyymi, edistää pienten ja suurten proteiinien hajoamista, on tehokas monenlaisissa substraateissa ja happamuudessa.
• sellulaasi - hajottaa selluloosaa, kasvikuituja (ei löydy ihmiskehosta);
• endoproteaasi - katkaisee peptidisidoksia;
• härän sappiuute - eläinperäinen entsyymi, stimuloi suoliston motiliteettia;
• pankreatiini - eläinperäinen entsyymi, nopeuttaa proteiinien sulamista;
• pankrelipaasi - eläinentsyymi, joka edistää imeytymistä

  Fermentoidut ruoat ovat lähes täydellinen lähde hyödyllisille bakteereille, joita tarvitaan kunnolliseen ruoansulatukseen. Ja vaikka apteekkiprobiootit "toimivat" vain ruoansulatuskanavan yläosassa eivätkä usein pääse suolistoon, entsymaattisten tuotteiden vaikutus tuntuu koko maha-suolikanavassa.

  Esimerkiksi aprikoosit sisältävät seoksen hyödyllisiä entsyymejä, mukaan lukien invertaasi, joka on vastuussa glukoosin hajoamisesta ja edistää nopeaa energian vapautumista.

  Luonnollinen lipaasin lähde (edistää lipidien nopeampaa sulamista) voi toimia. Kehossa tätä ainetta tuottaa haima. Mutta helpottaaksesi tämän kehon elämää, voit hemmotella itseäsi esimerkiksi salaatilla avokadolla - maukasta ja terveellistä.

  Sen lisäksi, että se on ehkä tunnetuin lähde, se toimittaa myös amylaasia ja maltaasia kehoon. Amylaasia löytyy myös leivästä ja viljasta. Maltaasi auttaa hajottamaan maltoosia, niin sanottua mallassokeria, jota on runsaasti oluessa ja maissisiirappissa.

  Toinen eksoottinen hedelmä - ananas sisältää koko joukon entsyymejä, mukaan lukien bromelain. Ja joidenkin tutkimusten mukaan sillä on myös syöpää estäviä ja tulehdusta ehkäiseviä ominaisuuksia.

  Extremofiilit ja teollisuus

  Extremofiilit ovat aineita, jotka voivat selviytyä äärimmäisissä olosuhteissa.

  Eläviä organismeja sekä niiden toiminnan mahdollistavia entsyymejä on löydetty geysiristä, joissa lämpötila on lähellä kiehumispistettä, ja syvältä jäästä sekä äärimmäisen suolapitoisista olosuhteissa (Death Valley Yhdysvalloissa). Lisäksi tiedemiehet ovat löytäneet entsyymejä, joiden pH-taso, kuten kävi ilmi, ei myöskään ole tehokkaan työn perusedellytys. Tutkijat tutkivat erityisen kiinnostuneena extremofiilisiä entsyymejä aineina, joita voidaan käyttää laajalti teollisuudessa. Vaikka entsyymejä on jo nykyäänkin käytetty teollisuudessa biologisesti ja ympäristöystävällisinä aineina. Entsyymien käyttöä turvataan elintarviketeollisuudessa, kosmetologiassa ja kotitalouskemikaalien tuotannossa.

  Izvozchikova Nina Vladislavovna

  Erikoisuus: infektiotautiasiantuntija, gastroenterologi, keuhkolääkäri.

  Yleinen kokemus: 35 vuotta.

  Koulutus:1975-1982, 1MMI, San-Gig, korkein pätevyys, infektiotautilääkäri.

  Tieteen tutkinto: korkeimman luokan tohtori, lääketieteen kandidaatti.