Dozani kompensatsiya qilish mexanizmi Sutemizuvchilarning ko'pchiligida (lekin marsupiallarda emas) X xromosomalaridan biri urg'ochilarning somatik hujayralarida inaktivatsiyalangan. Bunday istisno, bitta jins ikkitadan iborat bo'lgan turlarda muammoni hal qilish variantlaridan biridir

3-bob. Fermentlar. Fermentlarning ta'sir qilish mexanizmi Fermentlar yoki fermentlar tirik organizmlarning barcha hujayra va to'qimalarining bir qismi bo'lgan va biologik katalizator vazifasini bajaradigan o'ziga xos oqsillar deyiladi.Fermentlar va noorganik katalizatorlarning umumiy xususiyatlari: 1. Yo'q

Ferment molekulasining tuzilishi Tuzilishi bo'yicha fermentlar oddiy va murakkab oqsillar bo'lishi mumkin. Murakkab oqsil bo'lgan fermentga goloferment deyiladi. Fermentning oqsil qismi apoferment, oqsil bo'lmagan qismi kofaktor deb ataladi. Kofaktorlarning ikki turi mavjud: 1.

Fermentlar ta'sirining o'ziga xosligi Fermentlar noorganik katalizatorlarga nisbatan yuqori ta'sir o'ziga xos xususiyatga ega. Ferment tomonidan katalizlanadigan kimyoviy reaktsiya turiga nisbatan o'ziga xoslik va o'ziga xoslik mavjud.

4-bob. Fermentlar faolligini tartibga solish. Tibbiy enzimologiya Fermentlar faoliyatini tartibga solish usullari: 1. Fermentlar sonining o'zgarishi.2. Fermentning katalitik samaradorligining o'zgarishi.3. Reaksiya sharoitlarini o'zgartirish Miqdorni tartibga solish

Fermentlarning tibbiyotda qo'llanilishi Ferment preparatlari tibbiyotda keng qo'llaniladi. Tibbiyot amaliyotida fermentlar diagnostik (ferment diagnostikasi) va terapevtik (ferment terapiyasi) agentlari sifatida qo'llaniladi. Bundan tashqari, fermentlar sifatida ishlatiladi

Kirish

1.Fermentlarning turlari

2. Fermentlarning tuzilishi

Fermentlarning ta'sir qilish mexanizmi

Bibliografik ro'yxat

Kirish

Fermentlar oqsil moddalarining eng muhim sinfi bo'lib, biologik funktsiyalarida universaldir. Fermentlar tirik hujayrada sodir bo'ladigan kimyoviy reaktsiyalar uchun o'ziga xos va yuqori samarali katalizatorlardir. Fermentlar, ularning tuzilishi, xossalari va biologik ta'sir mexanizmini o'rganish biokimyo va bioorganik kimyoning asosiy sohalaridan biridir. Bugungi kunga qadar bir necha ming fermentlar tavsiflangan, ularning mingdan ortig'i individual holatda olingan. Ko'p yuzlab ferment oqsillari uchun aminokislotalarning ketma-ketligi aniqlangan va ularning eng mashhurlari rentgen nurlanishining difraksion tahlili yordamida to'liq fazoviy tuzilish darajasiga qadar deşifrlangan. Hayotiy faoliyat mexanizmlarini bilish sohasidagi har qanday muammoni o'rganish, albatta, tegishli ferment tizimlarini o'rganish bilan bog'liq. Bundan tashqari, fermentlar biopolimerlarning tuzilishini yoritishda va genetik muhandislikda kuchli vosita sifatida keng qo'llaniladi. Ular tibbiyot va oziq-ovqat sanoatida keng amaliy qo'llanilishini topadilar.

Enzimatik jarayonlar insonga qadim zamonlardan beri ma'lum. Xususan, fermentatsiya sharob ishlab chiqarish uchun yunonlar tomonidan keng qo'llanilgan (bu usulning kashfiyoti Bacchus xudosiga tegishli edi). Ko'pgina mamlakatlar xalqlari o'simlik va hayvonot xom ashyosini qayta ishlash asosida non, pishloq, sirka tayyorlashni qadimdan o'zlashtirgan. Biroq, enzimologiya rivojlanishining hozirgi bosqichi o'tgan asrning boshlariga to'g'ri keladi. 1814 yilda Sankt-Peterburg Fanlar akademiyasining a'zosi K. Kirxxof kraxmalning arpa donalarining unib chiqishida topilgan ba'zi moddalar ta'sirida shakarga aylanishini aniqladi. Bu boradagi navbatdagi qadamni frantsuz kimyogarlari A.Payen va J.Pirso 1833 yilda spirt bilan choʻktirish yoʻli bilan solod ekstraktidan olingan issiqlikka chidamli omil kraxmalni gidrolizlash qobiliyatiga ega ekanligini koʻrsatdi; ular buni diastaz deb atashgan.

Ko'p o'tmay, o'sha davrdagi tabiiy fanlarning eng yirik vakillari ishtirok etgan fermentatsiyaning tabiati haqida nizo boshlandi. Xususan, L.Paster fermentatsiyani tirik mikroorganizmlar keltirib chiqaradi va shuning uchun faqat ularning hayotiy faoliyati bilan bog'liq degan fikrda edi. Boshqa tomondan, Yu.Liebig va K. Bernard fermentatsiyaning kimyoviy tabiatini himoya qilib, diastaza (amilaza) kabi maxsus moddalar bilan bog'liq deb hisobladilar. J. Berzelius 1837 yilda fermentlar tirik hujayralar tomonidan ta'minlangan katalizatorlar ekanligini ko'rsatdi. Aynan o'sha paytda "ferment" (lotincha fermentatio - fermentatsiya) va "ferment" (yunoncha - xamirturushda) atamalari paydo bo'ldi. Nihoyat 1897 yilda nemis olimlari aka-uka Hans va Edvard Buxner xamirturushning hujayrali sharbati (xamirturushni diatomli tuproq bilan ishqalash natijasida olingan) alkogol va CO ning hosil bo'lishi bilan shakarni achitishga qodir ekanligini ko'rsatganida, nizo hal qilindi. 2. Ma'lum bo'ldiki, xamirturush sharbatida fermentlarning murakkab aralashmasi (zimaza deb ataladi) mavjud va bu fermentlar ishlashga qodir. hujayralar ichida ham, tashqarisida ham aylanib yurish. Tarixchilardan birining fikriga ko'ra, Buchners tajribasida karbonat angidrid pufakchalarining paydo bo'lishi zamonaviy biokimyo va enzimologiyaning tug'ilishini anglatadi.

Fermentlarni individual holatda ajratib olishga urinishlar ko'plab tadqiqotchilar tomonidan amalga oshirilgan bo'lib, ular orasida A. Ya.Danilevskiy, R.Vilstetter va boshqalarni aytib o'tish joiz.Fermentlarning oqsil tabiati 1926 yilda amerikalik biokimyogari J.Samner tomonidan bir ma'noda isbotlangan. kristall shakldagi ariqlarda urug'lardan ureaza fermentini ajratib olgan. 1930 yilda J. Nortrop kristalli pepsin, keyin esa tripsin va ximotripsin oldi. Bu davrdan boshlab barcha fermentlar oqsil ekanligi umumiy qabul qilingan.

XIX asr oxirida. biologik kelib chiqishi organik birikmalar tuzilishini o'rganish sohasidagi yutuqlar asosida fermentlarning o'ziga xosligini o'rganish imkoniyati paydo bo'ldi. Bu vaqtda E. Fisher ferment va substrat o'rtasida sterik yozishmalar zarurligi haqidagi mashhur pozitsiyani ilgari surdi; uning majoziy ifodasida "substrat qulfning kaliti kabi fermentga mos keladi". 20-asr boshlarida fermentlar taʼsirining kinetikasini oʻrganish uchun asoslar yaratildi.

Fermentlar turli xil molekulyar og'irliklarga ega - 10 000 dan 1 000 000 gacha va undan yuqori. Ular bitta polipeptid zanjiri, bir nechta polipeptid zanjirlari yoki murakkab (ba'zan polifermentli) komplekslardan tuzilishi mumkin. Ferment tarkibiga kofaktorlar deb ataladigan oqsil bo'lmagan komponentlar - metall ionlari, vitaminlar kabi kichik organik molekulalar va boshqalar kiradi.

Fermentlar yuqori samarali katalizatorlardir: ular reaksiya tezligini millionlab va milliardlab marta oshirishga qodir. Masalan, ureaza (pH 8,0, 20 0C) karbamidning gidrolizlanishini taxminan 1014 ga tezlashtiradi bir marta.

Fermentlar yuqori o'ziga xos katalizatorlardir. Ular katalizlangan kimyoviy reaksiya turiga nisbatan o'ziga xoslikni ko'rsatadi va qo'shimcha mahsulotlar hosil bo'lmaydi. Bundan tashqari, ular aniq substrat o'ziga xosligi va qoida tariqasida yuqori stereospesifiklikka ega.

1. Fermentlarning turlari

Fermentlarning tasnifi. Ilgari fermentlarni nomlashda “aza” qo‘shimchasi qo‘shilgan holda substrat nomi asos qilib olingan; xususan, proteinazlar, lipazlar va uglevodlar shunday paydo bo'lgan. Dastlabki printsipga ko'ra, oksidlanish reaktsiyalarini (dehidrogenazlar) katalizlovchi fermentlar belgilangan. Ba'zi fermentlar maxsus nomlarni oldi - tripsin, pepsin va boshqalar. Hozirgi vaqtda fermentlar katalizlangan reaksiyalar turiga ko'ra 6 sinfga guruhlangan tasnif qabul qilingan:

Oksidoredduktazalar (qaytarilish-qaytarilish reaktsiyalari).

Transferazalar (funktsional guruh o'tkazish reaktsiyalari).

Gidrolazalar (gidroliz reaktsiyalari).

Liazalar (guruhlarning gidrolitik bo'lmagan vositalar bilan bo'linish reaktsiyalari).

Izomerazalar (izomerlanish reaksiyalari).

Ligazalar (ATP energiyasi tufayli sintez reaktsiyalari).

Sinflar ichida fermentlar katalizlaydigan reaksiyalarning xususiyatlariga ko'ra kichik sinflarga va kichik sinflarga bo'linadi; shu asosda fermentlarning kodli raqamlanishi (shifrlari) va ularning sistematik nomlari tuzilgan. Ferment kodi nuqta bilan ajratilgan to'rtta raqamdan iborat: birinchi raqam ferment sinfini, ikkinchi va uchinchi raqamlar mos ravishda kichik sinf va kichik sinfni, to'rtinchi raqam esa uning pastki sinfidagi fermentning seriya raqamini bildiradi. Masalan, kislota fosfatazasi 3.1.3.2 kodiga ega; bu gidrolazalar sinfiga (3.1.3.2), ester bog'lariga ta'sir qiluvchi ushbu fermentlarning kichik sinfiga (3.1.3.2), fosfor kislotasi monoesterlarini gidrolizlovchi fermentlarning kichik sinfiga (3.1.3.2) va seriyali tegishli ekanligini anglatadi. ushbu kichik sinfdagi ferment soni - 2 (3.1.3.2).

Bir xil reaksiyani katalizlovchi, lekin har xil turdagi tirik organizmlardan ajratilgan fermentlar bir-biridan farq qiladi. Nomenklaturada ular umumiy nom va bitta kod raqamiga ega. U yoki bu fermentning turli shakllari ko'pincha bir xil biologik turda uchraydi. Xuddi shu reaksiyani katalizlovchi va bir xil turdagi organizmlarda uchraydigan fermentlar guruhini nomlash uchun bir nechta ferment shakllari atamasi tavsiya etiladi. Birlamchi tuzilishda genetik jihatdan aniqlangan farqlarga ega bo'lgan bir guruh fermentlari uchun "izofermentlar" atamasi qo'llaniladi.

Oksidoreddukt ?zy - elektronlarni bir molekuladan (qaytaruvchi - proton qabul qiluvchi yoki elektron donor) boshqasiga (oksidlovchi vosita - proton donor yoki elektron qabul qiluvchi) o'tkazish bilan birga, biologik oksidlanish asosidagi reaktsiyalarni katalizlovchi fermentlarning alohida sinfi.

Oksidoredduktazalar tomonidan katalizlangan reaktsiyalar odatda quyidagicha ko'rinadi:

b? A+B ?

Bunda A qaytaruvchi (elektron donor) va B oksidlovchi (elektron qabul qiluvchi) hisoblanadi.

Biokimyoviy o'zgarishlarda oksidlanish-qaytarilish reaktsiyalari ba'zan murakkabroq ko'rinadi. Bu erda, masalan, glikoliz reaktsiyalaridan biri:

n + glitseraldegid-3-fosfat + NAD +? H + H ORQALI ++ 1,3-difosfogliserat

Bu erda NAD oksidlovchi vosita sifatida ishlaydi. +, va glitseraldegid-3-fosfat qaytaruvchi vositadir.

Sinf fermentlarining sistematik nomlari "donor: akseptor + oksidoreduktaza" sxemasi bo'yicha tuzilgan. Biroq, boshqa nomlash sxemalari ham keng qo'llaniladi. Iloji bo'lsa, yuqoridagi ikkinchi reaktsiya uchun fermentlar "donor + dehidrogenaza", masalan, glitseraldegid-3-fosfat dehidrogenaza shaklida nomlanadi. Ba'zan ism "akseptor + reduktaza" sifatida yoziladi, masalan, NAD +-reduktaza. Oksidlovchi vosita kislorod bo'lgan alohida holatda, nom "donor + oksidaza" shaklida bo'lishi mumkin.

Fermentlarning xalqaro tasnifi va nomenklaturasiga ko'ra oksidoreduktazalar 1-sinfga tegishli bo'lib, ular ichida yigirma ikkita kichik sinf ajratiladi:

EC 1.1 donorlarning CH-OH guruhi bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.2 donorlarning aldegid yoki okso guruhi bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.3 donorlarning CH-CH guruhi bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.4 CH-NH bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi 2donorlar guruhi;

EC 1.5 donorlarning CH-NH guruhi bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.6 NAD H yoki NADP H bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.7 donor sifatida boshqa azot o'z ichiga olgan birikmalar bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.8 donorlarning oltingugurt o'z ichiga olgan guruhi bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.9 donorlarning gem guruhi bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.10 donor sifatida difenollar va tegishli birikmalar bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.11 peroksid bilan qabul qiluvchi (peroksidaza) sifatida o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.12 donor sifatida vodorod bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.13 molekulyar kislorod (oksigenazlar) qo'shilishi bilan bitta donorlar bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.14 molekulyar kislorodni o'z ichiga olgan juft donorlar bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.15 superoksid radikallari bilan akseptorlar sifatida o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.16 metall ionlarini oksidlovchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.17 CH yoki CH2 bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi guruhlar;

EC 1.18 donor sifatida temir-oltingugurt oqsillari bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.19 donor sifatida kamaytirilgan flavodoksin bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.20 donor sifatida fosfor yoki mishyak bilan o'zaro ta'sir qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.21 X-H va Y-H tipidagi molekulalar bilan X-Y bog'lanish hosil qiluvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 1.97 boshqa oksidoreduktazalarni o'z ichiga oladi.

Transfer ?zy - funktsional guruhlar va molekulyar qoldiqlarni bir molekuladan ikkinchisiga o'tkazishni katalizlovchi fermentlarning alohida sinfi. Oʻsimlik va hayvon organizmlarida keng tarqalgan boʻlib, ular uglevodlar, lipidlar, nuklein va aminokislotalarning oʻzgarishida ishtirok etadi.

Transferazlar tomonidan katalizlangan reaktsiyalar odatda quyidagicha ko'rinadi:

X+B? A+B-X.

Bu yerda A molekulasi (X) atomlar guruhining donori, B molekulasi esa guruh qabul qiluvchisi vazifasini bajaradi. Ko'pincha, kofermentlardan biri bunday uzatish reaktsiyalarida donor rolini o'ynaydi. Transferazalar tomonidan katalizlangan ko'pgina reaksiyalar qaytariladi.

Sinf fermentlarining tizimli nomlari quyidagi sxema bo'yicha tuzilgan:

"donor: qabul qiluvchi + guruh + transferaza".

Yoki donor yoki guruh qabul qiluvchining nomi ferment nomiga kiritilganda biroz umumiyroq nomlar qo'llaniladi:

"donor + guruh + transferaza" yoki "akseptor + guruh + transferaza".

Masalan, aspartat-aminotransferaza aspartik kislota molekulasidan aminokislotalarning o‘tkazilishini katalizlaydi, katexol-O-metiltransferaza S-adenosilmetioninning metil guruhini turli katexolaminlarning benzol halqasiga, giston atsetiltransferaza esa Asetdan atsetil guruhini ko‘chiradi. transkripsiya faollashuvi paytida gistonga.

Bundan tashqari, donor sifatida ATP fosfat guruhidan foydalangan holda fosfor kislotasi qoldig'ini uzatuvchi transferazlarning 7-kichik guruhining fermentlari ko'pincha kinazalar deb ataladi; aminotransferazalar (6-kichik guruh) ko'pincha transaminazalar deb ataladi.

Fermentlarning xalqaro tasnifi va nomenklaturasiga ko'ra, transferazlar 2-sinfga tegishli bo'lib, ular ichida to'qqizta kichik sinf ajratiladi:

EC 2.1 bitta uglerodli guruhlarni uzatuvchi fermentlarni o'z ichiga oladi;

EC 2.2 - aldegid va keton guruhlarini olib yuruvchi fermentlar;

EC 2.3 - asil qoldiqlarini tashuvchi (atsiltransferazlar);

EC 2.4 - shakar qoldiqlarini o'tkazish (glikoziltransferazlar);

KF 2.5 - metil qoldig'i bundan mustasno, alkil va aril guruhlarini o'tkazish;

KF 2.6 - azot o'z ichiga olgan atomlarning tashuvchi guruhlari;

EC 2.7 - fosfor o'z ichiga olgan qoldiqlarni o'tkazish;

EC 2.8 - oltingugurtni o'z ichiga olgan tashish guruhlari;

EC 2.9 - selenni o'z ichiga olgan tashish guruhlari.

Gidrolazalar - kovalent bog'lanishning gidrolizlanishini katalizlovchi fermentlar sinfi. Gidrolaza bilan katalizlangan reaksiyaning umumiy shakli quyidagicha:

B+H2 Oh? A-OH + B-H

Gidrolazalarning sistematik nomi parchalanadigan substrat nomini va undan keyin gidrolaza qo'shilishini o'z ichiga oladi. Biroq, qoida tariqasida, arzimas nomda gidrolaza so'zi tushiriladi va faqat "-aza" qo'shimchasi qoladi.

EC 3.1 ester aloqasi esterazasi: nukleaza, fosfodiesteraza, lipaza, fosfataza

CF 3.2 shakar glikozidazalari: amilaza, gialuronidaza, lizozim va boshqalar.

CF 3.3 oddiy efir ulanishi

EC 3.4 peptid bog'langan proteaz: tripsin, ximotripsin, elastaz, trombin, renin va boshqalar.

EC 3.5 peptid bo'lmagan uglerod-azot aloqasi

CF 3.6 kislotali angidrid angidrid gidrolaza (helikaz, GTPaz)

CF 3.7 uglerod-uglerod aloqasi (C-C)

CF 3.8 halogen aloqasi

EC 3.9 azot-fosfor aloqasi (P-N)

CF 3.10 azot-oltingugurt aloqasi (S-N)

EC 3.11 uglerod-fosfor aloqasi (C-P)

EC 3.12 disulfid aloqasi (S-S)

CF 3.13 oltingugurt-uglerod aloqasi (C-S)

Lea ?zy (sintazalar) - substratning turli xil kimyoviy bog'lanishlarining (C-C, C-O, C-N, C-S va boshqalar) gidrolitik bo'lmagan va oksidlanmagan yorilishi reaktsiyalarini, qo'shilishning teskari hosil bo'lishi va yorilishi reaktsiyalarini katalizlovchi fermentlarning alohida sinfi. o'z o'rnida atomlar guruhlarining yo'q qilinishi yoki qo'shilishi, shuningdek, tsiklik tuzilmalarning shakllanishi bilan birga keladigan aloqalar.

Umuman olganda, fermentlarning nomlari "substrat + liyaza" sxemasi bo'yicha hosil bo'ladi. Biroq, ko'pincha nom fermentning pastki sinfini hisobga oladi. Lizalarning boshqa fermentlardan farqi shundaki, katalizlangan reaksiyalarda bir yo‘nalishda ikkita substrat, teskari reaksiyada esa faqat bittasi ishtirok etadi. Fermentning nomi "dekarboksilaza" va "aldolaza" yoki "liyaza" so'zlarini o'z ichiga oladi (piruvat dekarboksilaza, oksalat dekarboksilaza, oksaloatsetat dekarboksilaza, treonin aldolaz, fenilserin aldolaza, izotsitrat liaz, alanin lizaza, ATP va boshqalar uchun) substratdan suvni ajratish reaktsiyalarini katalizlovchi fermentlar - "degidrataz" (karbonat dehidrataz, sitrat dehidrataz, serin dehidrataz va boshqalar). Faqat teskari reaktsiya topilgan yoki reaktsiyalarda bu yo'nalish muhimroq bo'lgan hollarda fermentlar nomi "sintaza" so'zini o'z ichiga oladi (malat sintaza, 2-izopropilmalat sintaza, sitrat sintaza, gidroksimetilglutaril-KoA sintaza va boshqalar). ).

Misollar: histidin dekarboksilaza, fumarat gidrataz.

Fermentlarning xalqaro tasnifi va nomenklaturasiga ko'ra, liyazlar 4-sinfga tegishli bo'lib, ular ichida etti kichik sinf ajratiladi:

EC 4.1 uglerod-uglerod aloqalarini ajratuvchi fermentlarni o'z ichiga oladi, masalan, dekarboksilazalar (karboksi-liyazlar);

EC 4.2 - uglerod-kislorod aloqalarini ajratuvchi fermentlar, masalan, dehidrataz;

EC 4.3 - uglerod-azot aloqalarini ajratuvchi fermentlar (amidin liazalar);

EC 4.4 - uglerod-oltingugurt bog'larini ajratuvchi fermentlar;

EC 4.5 - uglerod-galogen aloqalarini ajratuvchi fermentlarni o'z ichiga oladi, masalan, DDT-dehidroklorinaza;

EC 4.6 - fosfor-kislorod aloqalarini ajratuvchi fermentlar, masalan, adenilat siklaza;

EC 4.99 - boshqa liazlarni o'z ichiga oladi

Izomerazlar - izomerlarning strukturaviy o'zgarishlarini (rasemizatsiya yoki epimerizatsiya) katalizlovchi fermentlar. Izomerazlar quyidagi kabi reaksiyalarni katalizlaydi:? B, bu erda B - A ning izomeri.

Ferment nomida "rasemaza" (alanin-rasemaza, metionin-rasemaza, gidroksiprolin-rasemaza, laktat-rasemaza va boshqalar), "epimeraza" (aldoza-1-epimeraza, ribuloza fosfat-4-epimeraza, UDP) so'zi mavjud. -glyukuronat-4-epimeraza va boshqalar), "izomeraza" (riboza fosfat izomeraza, ksiloza izomeraza, glyukozaminfosfat izomeraza, enoil-KoA izomeraza va boshqalar), "mutaza" (fosfogliserat mutaza, metilaspartat, mutaza va boshqalar) .

Izomerazlar o'z tasnifiga ega, EC 5 va quyidagi kichik sinflarga ega:

EC 5.1 rasemizatsiya (rasemazalar) va epimerizatsiyani (epimerazlar) katalizlovchi fermentlarni o'z ichiga oladi.

EC 5.2 geometrik izomerizatsiyani (cis-trans izomeraza) katalizlovchi fermentlarni o'z ichiga oladi.

EC 5.3 molekulyar oksidoreduktazalarni o'z ichiga oladi

EC 5.4 transferazlarni (mutazlarni) o'z ichiga oladi.

EC 5.5 ga molekulyar liazalar kiradi

EC 5.99 boshqa izomerazalarni, shu jumladan topoizomerazlarni o'z ichiga oladi

Ligazalar (sintetazlar). Ligazalar sinfiga ATP (yoki boshqa nukleozid trifosfat) parchalanish energiyasidan foydalangan holda ikkita boshlang'ich molekuladan organik moddalar sintezini katalizlovchi fermentlar kiradi. Ularning sistematik nomi "X: Y ligaza" shaklida bo'lib, bu erda X va Y boshlang'ich moddalarni bildiradi. Bunga misol L-glutamat:ammiak ligazasi (tavsiya etilgan qisqartma "glutamin sintetaza"), uning ishtirokida glutamin ATP ishtirokida glutamik kislota va ammiakdan sintezlanadi.

Ligazalar katalizlaydigan bog'lanish turiga ko'ra tasniflanadi: O-ligazaS-ligazaN-ligazaC-ligaza

Fermentlarning tuzilishi

Tabiatda oddiy va murakkab fermentlar mavjud. Birinchisi butunlay polipeptid zanjirlari bilan ifodalanadi va gidrolizdan keyin faqat aminokislotalarga parchalanadi. Bunday fermentlar (oddiy oqsillar) gidrolitik fermentlar, xususan, pepsin, tripsin, papain, ureaza, lizozim, ribonukleaza, fosfataza va boshqalardir.Ko'pgina tabiiy fermentlar murakkab oqsillar sinfiga kiradi, polipeptid zanjirlaridan tashqari, ba'zi oqsil bo'lmaganlar ham mavjud. komponent (kofaktor), uning mavjudligi katalitik faollik uchun mutlaqo zarurdir. Kofaktorlar turli xil kimyoviy tabiatga ega bo'lishi mumkin va polipeptid zanjiri bilan bog'lanishning mustahkamligi bilan farqlanadi. Agar murakkab fermentning dissotsilanish konstantasi shunchalik kichikki, eritmada barcha polipeptid zanjirlari ularning kofaktorlari bilan bog`lanib, izolyatsiyalash va tozalash jarayonida ajralmasa, bunday ferment goloferment (holoferment), kofaktor esa protez deb ataladi. guruh, ferment molekulasining ajralmas qismi sifatida qaraladi. Fermentning polipeptid qismi apoferment deb ataladi.

Adabiyotda murakkab fermentlar tarkibiy qismlarining boshqa nomlari hali ham qo'llaniladi, xususan, "ferment-oqsil", "oqsil komponenti" (apoenzim), "koenzim" (koferment) va "protez guruhi". Koenzim deganda ko'pincha dissotsilanish jarayonida apofermentdan oson ajratiladigan qo'shimcha guruh tushuniladi. Protez guruhi oqsil bilan kovalent va kovalent bo'lmagan bog'lanishlar bilan bog'lanishi mumkin deb taxmin qilinadi. Shunday qilib, atsetilkoenzim-A-karboksilaza molekulasida biotin kofaktori amid bog'i orqali apoferment bilan kovalent bog'lanadi. Boshqa tomondan, kofaktorlar va peptid zanjirlari orasidagi kimyoviy bog'lanishlar nisbatan zaif bo'lishi mumkin (masalan, vodorod aloqalari, elektrostatik o'zaro ta'sirlar va boshqalar). Bunday hollarda fermentlarni izolyatsiyalash jarayonida ikkala qismning to'liq dissotsiatsiyasi kuzatiladi va ajratilgan oqsil komponenti tashqaridan etishmayotgan kofaktor qo'shilmaguncha fermentativ faollikdan mahrum bo'ladi. Aynan shunday izolyatsiya qilingan past molekulyar og'irlikdagi organik moddalarga nisbatan "koenzim" atamasi qo'llaniladi, ularning tipik vakillari kofermentlarni o'z ichiga olgan B1, B2, B6, PP vitaminlari hisoblanadi. Ma'lumki, prostetik guruhlar ham, kofermentlar ham kimyoviy reaktsiyalarda faol ishtirok etib, elektronlar, vodorod atomlari yoki turli funktsional guruhlarning (masalan, amin, asetil, karboksil) oraliq tashuvchisi sifatida ishlaydi. Bunday hollarda koenzim ikkinchi substrat yoki kosubstrat sifatida qaraladi.

Koenzim (Co) ning, masalan, vodorod atomlarining tashuvchisi sifatida rolini sxema sifatida ko'rsatish mumkin, bu erda SH substrat, KoE - goloferment, A - proton qabul qiluvchi:

Substrat oksidlanishdan o'tadi, elektronlar va protonlar beradi va CoE elektronlar va protonlarni qabul qilib, qaytarilishga uchraydi. Keyingi yarim reaksiyada qisqartirilgan CoEN elektron va protonlarni boshqa oraliq elektron va proton tashuvchisiga yoki oxirgi qabul qiluvchiga berishi mumkin.

Koenzim, kofaktor, prostetik guruh - noaniq biokimyoviy jargon. Terminologik bahs hali ham davom etmoqda, chunki "koferment", "kofaktor" va "protez guruh" ta'riflari ko'pincha fermentativ (fermentativ) kataliz reaktsiyalarida ularning roli prizmasi orqali ko'rib chiqiladi. Shu bilan birga, shubhasiz haqiqatni hisobga olish kerakki, ko'p hollarda oqsil bo'lmagan organik molekulalar, masalan, metall ionlari, biokataliz bilan bog'liq bo'lmagan ma'lum biologik funktsiyani bajarishda oqsil komponenti uchun mutlaqo zarurdir. Shubhasiz, oqsil bo'lmagan komponent va oqsil molekulasi o'rtasidagi bog'lanishning turi va tabiati ham muhimdir. Demak, oqsilning katalitik yoki boshqa biologik rolini bajarishi uchun mutlaqo zarur bo'lgan har qanday omil kofaktor bo'lib xizmat qilishi aniq. Boshqa tomondan, koenzim fermentativ kataliz reaktsiyasida bevosita ishtirok etadigan har qanday protein bo'lmagan omil bo'lishi mumkin. Kataliz aktida bevosita ishtirok etmaydigan kofaktor koferment emas. Shu bilan birga, prostetik guruh (muayyan funktsiya uchun zarur bo'lgan kovalent bog'langan oqsil bo'lmagan komponent), agar u fermentativ reaktsiyada bevosita ishtirok etsa, uni koenzim deb atash mumkin. Kataliz aktida ishtirok etmaydigan, lekin ferment uchun ham, katalitik bo'lmagan oqsil uchun ham funksional muhim bo'lgan protez guruhini kofaktor deb atash mumkin. Nihoyat, ferment yoki oqsil bilan erkin (yoki erkin bog'langan) kofaktor va koenzim protez guruhlar sifatida tasniflanmaydi.

Ko'p ikki valentli metallar (Mg 2+, Mn 2+, Sa 2+) kofaktorlar vazifasini ham bajaradi, garchi ular kofermentlar ham, protez guruhlar ham emas. Metall ionlari protez guruhining funktsiyalarini bajaruvchi oqsil molekulasi bilan kuchli bog'langan bo'lsa, misollar ma'lum. Xususan, askorbin kislotaning (vitamin S) dezoksiakorbin kislotaga oksidlanishini katalizlovchi tozalangan ferment har bir molekulada 8 mis atomini o'z ichiga oladi; ularning barchasi oqsil molekulasi bilan shunchalik qattiq bog'langanki, ular hatto ion almashinadigan qatronlar bilan ham almashmaydi va dializ bilan ajratilmaydi. Bundan tashqari, elektron paramagnit rezonans usulidan foydalanib, oraliq elektron uzatishda mis ionlarining ishtiroki ko'rsatildi. Shunisi qiziqki, erkin mis ionlari askorbin kislotaning oksidlanishida ham katalitik faollikka ega, ammo agar mis ionlari apoferment bilan bitta kompleks - golofermentga birlashsa, bu faollik minglab marta ortadi.

Fermentativ reaktsiyalarda kofaktor funktsiyasi va vitaminlar bilan bog'liq bo'lmagan bir qator boshqa biologik faol birikmalarda dalillar olingan: HS-glutation, ATP, lipoik kislota, nukleozid hosilalari (uridin fosfat, sitidin fosfat, fosfoadenosofosinfosfat), o'z ichiga olgan moddalar va boshqalar Bu, shuningdek, tRNKni ham o'z ichiga olishi mumkin, ular fermentlar aminoatsil-tRNK sintetazalari tarkibida oqsil sintezi amalga oshiriladigan ribosomada aminokislotalarni tashishda faol ishtirok etadilar.

Ikki komponentli fermentlarning bir ajralib turadigan xususiyatini ta'kidlash kerak: na kofaktor alohida (shu jumladan, ko'pchilik kofermentlar) ham, apofermentning o'zi ham katalitik faollikka ega emas va faqat ularning kombinatsiyasi xaotik tarzda davom etmaydigan, lekin shunga muvofiq ravishda bitta yaxlitlikka ega. ularning strukturaviy tashkil etish dasturi kimyoviy reaksiyaning tez borishini ta'minlaydi.

Fermentlarning faol joyi.

Fermentlar tomonidan katalizlanadigan kimyoviy reaktsiya mexanizmini o'rganishda tadqiqotchi doimo oraliq va yakuniy mahsulotlarni aniqlash va reaktsiyaning alohida bosqichlarini yoritish bilan emas, balki ferment molekulasidagi o'sha funktsional guruhlarning tabiati bilan ham qiziqadi. fermentning ma'lum bir substratga (substratlarga) ta'sirining o'ziga xosligi va yuqori katalitik faolligi. . Shuning uchun biz fermentning geometriyasi va uchinchi tuzilishi, shuningdek, katalitik reaktsiyaning yuqori tezligini ta'minlaydigan ferment molekulasining ushbu bo'limi (lar)ining kimyoviy tabiati haqida aniq bilimlar haqida gapiramiz. Enzimatik reaktsiyalarda ishtirok etadigan substrat molekulalari ko'pincha ferment molekulalariga nisbatan kichik o'lchamlarga ega; shuning uchun ferment-substrat komplekslarini hosil qilish jarayonida peptid zanjirining aminokislotalarining cheklangan qismi aniq substrat bilan bevosita aloqada bo'ladi. molekula. Shunday qilib, fermentning faol markazi g'oyasi paydo bo'ldi. Faol markaz - bu ferment molekulasidagi aminokislotalar qoldiqlarining noyob birikmasi bo'lib, uning substrat molekulasi bilan bevosita bog'lanishini va kataliz aktida bevosita ishtirok etishini ta'minlaydi. Murakkab fermentlarda protez guruhlari ham faol markaz tarkibiga kirishi aniqlangan.

Faol markaz shartli ravishda substrat bilan kimyoviy o'zaro ta'sirga kirishadigan katalitik markazni va substratga o'ziga xos yaqinlikni va uning kompleksini shakllantirishni ta'minlaydigan bog'lanish markazi yoki kontakt ("langar") joyini shartli ravishda ajratib turadi. ferment bilan. O'z navbatida, substrat molekulasi funktsional jihatdan turli joylarni ham o'z ichiga oladi: masalan, esterazlar yoki proteinazlar substratlari - ferment tomonidan hujumga uchragan bitta o'ziga xos bog'lanish (yoki atomlar guruhi) va ferment bilan tanlab bog'langan bir yoki bir nechta saytlar.

Ximotripsinning faol joyida ikkita histidin qoldig'i va serin qoldig'i mavjudligi uchun eksperimental dalillar olindi, ular sxematik ravishda ushbu fermentning kashshofining uch o'lchovli strukturaviy modelida ifodalanadi. Faol sayt guruhlarining kimyoviy tabiati va ehtimoliy topografiyasini aniqlash juda muhim muammodir. Bu aminokislotalarning tabiatini, ularning ketma-ketligini va faol markazdagi o'rnini aniqlashga to'g'ri keladi. Muhim aminokislota qoldiqlari deb ataladigan narsalarni aniqlash uchun o'ziga xos ferment ingibitorlari (ko'pincha bu substratga o'xshash moddalar yoki koenzimlarning analoglari), kimyoviy modifikatsiya bilan birgalikda "yumshoq" (cheklangan) gidroliz usullari, shu jumladan selektiv oksidlanish, bog'lash. , aminokislotalar qoldiqlarini almashtirish va boshqalar.

Inhibitor tahlil usullaridan foydalanib, turli guruhlarga mansub fermentlarning faol joylarining tarkibi va tuzilishidagi qonuniyatlarni o'rnatishga harakat qilindi. Xususan, asab zaharlari deb ataladigan diizopropilflorofosfat (DFP) dan foydalanilganda, atsetilxolinning xolin va sirka kislotasiga gidrolizlanishini katalizlovchi ferment bo'lgan xolinesteraza faol markazi to'liq yopiladi. Ma'lum bo'lishicha, bu inhibitor atsetilxolinga yaqin strukturaviy o'xshashlikka ega va xuddi shunday faol joydagi serin qoldig'ining OH guruhi bilan o'zaro ta'sir qiladi. Bir qator boshqa fermentlarning faol markazida serinning fosforlanishini keltirib chiqaradigan DPP ularning ta'sirini ham inaktiv qiladi:

DPP unga sezgir bo'lgan har bir fermentda funktsional faollikka ega bo'lgan faqat bitta serin qoldig'ini tanlab fosforlashi ko'rsatildi. DPP ta'sirining ushbu mexanizmini hisobga olgan holda, bir qator fermentlardagi "katalitik" serin qoldig'i muhitida aminokislotalarning tabiatini aniqlashga urinishlar qilingan.

Faol markazdan tashqari ferment molekulasida allosterik markaz (yoki markazlar) ham bo'lishi mumkin (yunoncha allos - boshqa, turli va steros - fazoviy, strukturaviy), bu ferment molekulasining ma'lum bir qismini bog'laydigan qismidir. , odatda past molekulyar og'irligi, molekulalari substratlardan tuzilishi jihatidan farq qiladigan moddalar (effektorlar yoki modifikatorlar). Effektorning allosterik markazga biriktirilishi ferment molekulasining uchinchi va ko'pincha to'rtlamchi tuzilishini va shunga mos ravishda faol joyning konfiguratsiyasini o'zgartirib, fermentativ faollikning pasayishi yoki oshishiga olib keladi. Katalitik markazining faolligi allosterik markaz bilan bog'langan alloster effektorlari ta'sirida o'zgarib turadigan fermentlar allosterik fermentlar deyiladi.

Bir qator allosterik fermentlarning o'ziga xos xususiyati oligomerik ferment molekulasida bir-biridan fazoviy jihatdan uzoqda joylashgan bir nechta faol markazlar va bir nechta allosterik tartibga solish markazlarining mavjudligi. Allosterik fermentda simmetrik tarzda tuzilgan ikkita protomerning har biri S substratni bog'laydigan bitta faol joyni va M2 effektorini bog'laydigan bitta allosterik joyni o'z ichiga oladi, ya'ni. Bitta ferment molekulasida 2 ta markaz. Substrat uchun allosterik fermentlar faol markazdan tashqari, effektor markazlari deb ataladigan narsalarni ham o'z ichiga olishi dalillari olingan; effektor joyiga bog'langanda, substrat katalitik konversiyadan o'tmaydi, lekin u faol maydonning katalitik samaradorligiga ta'sir qiladi. Bir xil turdagi ligandlarni bog'laydigan markazlar orasidagi bunday o'zaro ta'sirlar gomotropik o'zaro ta'sirlar, har xil turdagi ligandlarni bog'laydigan markazlar orasidagi o'zaro ta'sirlar esa geterotropik o'zaro ta'sirlar deb ataladi.

Shunday qilib, fermentativ katalizda, substratni bog'lash reaksiyasida bo'lgani kabi, avval taxmin qilinganidek, fermentning cheklangan va kichik qismi emas, balki oqsil-ferment molekulasining ancha katta qismi ishtirok etadi. Bu holatlar, ehtimol, ferment molekulasining uch o'lchovli tuzilishining katta hajmi va hajmini tushuntirishi mumkin; mahalliy fermentlarning xossalariga ega bo'lgan fermentlarning (sinzimlarning) sun'iy past molekulyar analoglarini yaratish dasturlarida ham xuddi shunday holatlar hisobga olinishi kerak.

Fermentlarning ta'sir qilish mexanizmi

ferment biologik kataliz transaminatsiyasi

Bir qator fermentlarning fazoviy tuzilishining rentgen nurlari difraksion tahlili yordamida kashf etilishi ularning ta’sir mexanizmining ratsional sxemalarini tuzish uchun ishonchli asos bo‘ldi.

Fermentlarning ta'sir qilish mexanizmini o'rnatish turli xil biologik faol tizimlardagi strukturaviy va funktsional munosabatlarni aniqlash uchun muhim ahamiyatga ega.

Lizozim hayvonlar va o'simliklarning turli to'qimalarida, xususan, ko'z yoshi suyuqligi va tuxum oqida uchraydi. Lizozim bir qator bakteriyalarning hujayra devorlarining gidrolizlanishini katalizlash orqali antibakterial vosita sifatida ishlaydi. Ushbu polisakkarid N-atsetilmuranoik kislota (NAM) qoldiqlari bilan bog'langan holda hosil bo'ladi. ?-1,4-glikozid aloqasi (polisaxarid zanjirlari qisqa peptid bo'laklari bilan o'zaro bog'langan).

Bakterial polisaxarid juda murakkab erimaydigan birikmadir, shuning uchun NAG qoldiqlaridan hosil bo'lgan yaxshi gidrolizlanadigan oligosakkaridlar ko'pincha lizozim substratlari sifatida ishlatiladi.

Tovuq tuxumi oqsili lizozim 129 ta aminokislota qoldig'ini o'z ichiga olgan bitta polipeptid zanjiri bilan hosil bo'ladi; uning molekulyar og'irligi 14600. Fermentning yuqori barqarorligi to'rtta disulfid ko'prigi mavjudligi bilan ta'minlanadi.

Faol markaz va katalitik jarayonning turi haqida ma'lumot 1965 yilda D. Philips tomonidan olingan. lizozim va uning komplekslarini ingibitorlar bilan rentgen nurlari diffraktsiyasini o'rganishga asoslangan. Lizozim molekulasi o'qlari 4,5*3*3 nm bo'lgan ellipsoid shakliga ega; molekulaning ikki yarmi o'rtasida "bo'shliq" mavjud bo'lib, unda oligosakkaridlarning bog'lanishi sodir bo'ladi. Bo'shliqning devorlari asosan qutbsiz aminokislotalarning yon zanjirlari tomonidan hosil bo'ladi, ular substratning qutbsiz molekulalarining bog'lanishini ta'minlaydi, shuningdek, vodorod aloqalarini shakllantirishga qodir bo'lgan qutbli aminokislotalarning yon zanjirlarini o'z ichiga oladi. substratning asilamino va gidroksil guruhlari bilan. Bo'shliqning kattaligi 6 ta monosaxarid qoldig'ini o'z ichiga olgan oligosakkarid molekulasini joylashtirish imkonini beradi. X-nurlarining diffraktsiya tahlilidan foydalanib, substratning bog'lanish xususiyatini aniqlang, masalan, NAG geksasaxarid 6, muvaffaqiyatsiz. Shu bilan birga, NAG trisaxarid inhibitori bilan fermentning komplekslari 3barqaror va yaxshi o'rganilgan. NAG 3ferment yuzasida bo'shliqda bog'lanib, vodorod aloqalari va van der Waals kontaktlarini hosil qiladi; shu bilan birga, u bo'shliqning faqat yarmini to'ldiradi, unda yana uchta monosaxarid qoldiqlari bog'lanishi mumkin. Qaytarmaydigan uchi (shakar A) bo'shliqning boshida, qaytaruvchi uchi (shakar C) uning markaziy qismida joylashgan; shakar qoldiqlari A, B va C stul konformatsiyasiga ega. Ferment-substrat kompleksining modelini qurish NAG substrati bog'langanda, degan taxminga asoslangan edi. 6bir xil o'zaro ta'sirlar NAGni bog'lashda bo'lgani kabi amalga oshiriladi 3. Ferment modelida uchta shakar qoldig'i (qoldiq D, E va F deb ataladi) bo'shliq ichiga joylashtirilgan; har bir keyingi shakar uning konformatsiyasi birinchi uchta shakar bilan bir xil (iloji boricha) bo'ladigan tarzda biriktirilgan. Model majmuasining bir qismi sifatida barcha shakar qoldiqlari bo'shliqni tashkil etuvchi aminokislotalar qoldiqlarining yon va peptid guruhlari bilan samarali kovalent bo'lmagan o'zaro ta'sirlarni amalga oshiradi.

Katalitik guruhlarni aniqlashda, ajraladigan glikozid aloqasi yaqinidagi ferment-substrat kompleksida joylashgan va proton donorlari yoki qabul qiluvchilar sifatida xizmat qila oladiganlarga e'tibor qaratish tabiiy edi. Ma'lum bo'lishicha, bo'linishning bir tomonida, masofada? 0,3 nm (glikozid aloqasi kislorodidan), Glu-35 ning karboksil guruhi, ikkinchisida (bir xil masofada) Asp-52 ning karboksil guruhi joylashgan bo'lib, ularning muhiti juda farq qiladi. Glu-35 hidrofobik qoldiqlar bilan o'ralgan; fermentning optimal pH darajasida bu guruh ionlashtirilmagan holatda bo'ladi deb taxmin qilish mumkin. Asp-52 muhiti qutbli deb talaffuz qilinadi; uning karboksil guruhi vodorod aloqalarining murakkab tarmog'ida vodorod qabul qiluvchi sifatida ishtirok etadi va ehtimol ionlangan holatda ishlaydi.

Oligosaxaridning gidrolizlanishi jarayonida katalitik jarayonning quyidagi sxemasi taklif qilingan. Glu-35 ning ionlashtirilmagan karboksil guruhi proton donori bo'lib, uni C atomi orasidagi glikozid kislorod atomiga etkazib beradi. (1)shakar D va atom C ( 4)shakar E (umumiy kislotali kataliz bosqichi); bu glikozid bog'lanishning uzilishiga olib keladi. Natijada, shakar qoldig'i D musbat zaryadlangan uglerod atomi C bilan karbokation holatiga o'tadi. (1)va yarim stul konformatsiyasini qabul qiladi. Asp-52 karboksilat guruhining manfiy zaryadi karbokatatsiyani barqarorlashtiradi. Qolgan NAG 2(shakar E+F) faol sayt hududidan tarqaladi. Keyin reaksiyaga suv molekulasi kiradi; uning protoni Glu-35 va OH ga boradi -- C atomiga guruh (1)qoldiq D (asosiy kataliz bosqichi). Qolgan NAG 4(shakar A + B + C + D) faol markaz hududini tark etadi va ferment asl holatiga qaytadi.

Sigir oshqozon osti bezining ribonukleazasi (RNase) pirimilin birliklari yaqinida RNKdagi internukleotid bog'lanishlarni gidrolizlaydi, ular 3 da esterifikatsiyalangan qoladi. -pozitsiya. Ferment boshqa nukleazalar qatori RNK tuzilishini tahlil qilishda keng qo'llaniladi.

RNase 124 ta aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga olgan bitta polipeptid zanjiri tomonidan hosil bo'ladi va uning molekulyar og'irligi 13,680; Molekulada to'rtta disulfid bog'lari mavjud. RNaz - bu asosiy tuzilma yaratilgan birinchi ferment.

K.Afinsen ribonuklea renaturatsiyasini o'rganish natijalariga asoslanib, birinchi marta oqsilning fazoviy tuzilishi uning birlamchi tuzilishi bilan belgilanadi degan fikrni aniq shakllantirdi.

1958 yilda F.Richards ma'lum sharoitlarda subtilisin RNazda Ala-20 - Ser-21 peptid bog'ini ajralishini ko'rsatdi. Olingan bo'laklar S-peptid (qoldiqlar 1-20) va S-oqsil (qoldiqlar 21-124) deb nomlandi; kovalent bo'lmagan o'zaro ta'sirlar tufayli fragmentlar RNase S deb nomlangan kompleks hosil qiladi. Bu kompleks mahalliy fermentning deyarli to'liq katalitik faolligiga ega; ajratilgan shaklda S-peptid va S-oqsil faol emas. Bundan tashqari, 1 dan 13 gacha qoldiqlarni o'z ichiga olgan S-peptid fragmenti bilan ketma-ketlikda bir xil bo'lgan sintetik peptid S-oqsilning faolligini tiklashi aniqlandi, ammo 1 dan 11 gacha qoldiqlarni o'z ichiga olgan qisqaroq peptid bunday qobiliyatga ega emas. Olingan ma'lumotlar, tegishli His-12 yoki Met-13 qoldiqlari (yoki bu qoldiqlarning ikkalasi) fermentning faol joyiga kiritilgan degan xulosaga kelishimizga imkon berdi.

PH ning RNase faolligiga ta'sirini o'rganishda pK 5,2 va 6,8 bo'lgan protein funktsional guruhlarining muhim roli aniqlandi; bu katalitik jarayonda histidin qoldiqlarining ishtirokini taklif qildi.

RNase ning pH 5,5 da yodoatsetat bilan karboksillanishida, ya'ni. histidin qoldiqlarining modifikatsiyasi asosan sodir bo'lgan sharoitlarda faollikning to'liq yo'qolishi kuzatildi; o'zgartirilgan ferment 1 mol oqsil uchun 1 mol karboksimetil guruhini o'z ichiga oladi. Natijada fermentning ikkita monokarboksimetilen shakli hosil bo'ladi. Bir shaklda His-12 karboksimetillangan, ikkinchisida esa His-119. Uning-119 asosan modifikatsiyalangan.

Ushbu ma'lumotlar His-12 va His-119 faol joyda ekanligini va ulardan birining o'zgarishi boshqasining o'zgarishiga to'sqinlik qilishini ko'rsatdi.

X-nurlarining diffraksion tadqiqotlari natijasida RNase S ning fazoviy tuzilishi va RNase S ning inhibitorlar bilan kompleksi aniqlandi. Molekula buyrak shakliga ega, faol markaz His-12, His-119 va Lys-41 qoldiqlari joylashgan depressiyada lokalizatsiya qilingan.

Gidroliz kislota-asosli katalizni amalga oshiradigan His-12 va His-119 qoldiqlarining konjugatsiyalangan ta'siri natijasida yuzaga keladi. Quyidagi diagrammada katalitik jarayonning bosqichlari ko'rsatilgan:

1.Substrat faol joyda joylashgan; His-12, His-119 va Lys-41 manfiy zaryadlangan fosfat yaqinida joylashgan.

2.His-12 ning 2 dan proton qabul qiluvchi asos sifatida ta'siri natijasida -OH riboza guruhlari va His-119 kislota sifatida fosfatning kislorod atomiga proton beradi, avval oraliq kompleks, keyin esa 2 hosil bo'ladi. ,3- siklik fosfat.

.Chiqib ketgan mahsulot o'rniga suv kirib, His-119 protonini va OH ni beradi -- fosfat, shu bilan birga His-12 dan proton riboza kislorod atomiga o'tadi, ikkinchi mahsulot hosil bo'ladi va ferment o'zining dastlabki holatiga qaytadi.

Ximotripsin umurtqali hayvonlarning oshqozon osti bezi tomonidan proferment - ximotripsinogen shaklida ajralib chiqadi; proenzim faollashuvi tripsin ta'sirida o'n ikki barmoqli ichakda sodir bo'ladi. Ximotripsinning fiziologik vazifasi oqsillar va polipeptidlarning gidrolizlanishidir. Ximotripsin asosan tirozin, triptofan, senylalanin va metionaninning karboksil qoldiqlari tomonidan hosil bo'lgan peptid aloqalariga hujum qiladi. Shuningdek, u tegishli aminokislotalarning efirlarini samarali gidrolizlaydi. Ximotripsinning molekulyar og'irligi 25000, molekulasida 241 ta aminokislota qoldig'i mavjud. Ximotripsin disulfid ko'prigi bilan bog'langan uchta polipeptid zanjiridan hosil bo'ladi.

Qaytarib bo'lmaydigan inhibitorlar yordamida ximotripsinning faol joyining funktsional guruhlari aniqlangan. Ser-195 qoldig'i diizopropil ftorofosfat va fenilmetilsulfoflorid bilan o'zgartirildi va His-122 qoldig'i N-tosil-L-fenilalanin-xlorometil keton bilan o'zgartirildi. Ximotripsin gidrolizining ikki bosqichli jarayoni p-nitrofenilatsetat gidrolizi kinetikasini o'rganishda kashf etilgan.

Ko'rib chiqilayotgan jarayonning xarakterli xususiyati kovalent oraliq mahsulot, asil fermentining hosil bo'lishidir. Asillangan katalitik guruh Ser-195 qoldig'i sifatida aniqlandi. Ferment tomonidan amalga oshiriladigan kataliz mexanizmi oqsilning fazoviy tuzilishini o'rnatishdan oldin ham taklif qilingan, ammo keyinchalik aniqlangan. Xususan, tadqiqot bilan 18H 2O peptidlarning gidrolizlanishi jarayonida asil fermenti hosil bo`lishini isbotlash imkonini berdi.

D.Blouning rentgen nurlari difraksion tahlili bilan 0,2 nm o'lchamli uch o'lchovli struktura o'rnatildi. 1976 yilda Molekula o'qlari 5,4 * 4 * 4 nm bo'lgan ellipsoid shakliga ega. Kristallografik tadqiqotlar natijalari Ser-195 va His-57 qoldiqlari yaqin ekanligi haqidagi taxminni tasdiqladi. Ser-195 gidroksil guruhi His-57 imidazol halqasining azot atomidan ~0,3 nm orth masofasida joylashgan. Eng qiziqarli holat shu ediki, halqaning 1-holatidagi azot atomi Asp-102 yon zanjirining karboksil guruhi kislorod atomidan ~0,28 nm masofada joylashgan va vodorod aloqasini hosil qilish uchun qulay joyni egallagan. .

Shuni ta'kidlash kerakki, kimyoviy tadqiqotlar Asp-102 ning faol joyning ishlashida ishtirok etishini aniqlay olmadi, chunki bu qoldiq molekula ichiga chuqur singib ketgan.

Hozirgi vaqtda uchta qoldiq Asp-102, His-57 va Ser-195 kataliz jarayonida muhim rol o'ynaydigan zaryad uzatish tizimini tashkil qiladi, deb ishoniladi. Tizimning ishlashi His-57 ning kislota-asos katalizatori sifatida katalizda samarali ishtirok etishini ta'minlaydi va Ser-195 ning hujum qilingan aloqaning karboksil uglerodiga reaktivligini oshiradi.

Katalizning asosiy elementi protonning Ser-195 dan His-57 ga o'tishidir. Shu bilan birga, serinning kislorod atomi substratning karbonil uglerod atomiga hujum qilib, avval oraliq tetraedral birikma (1), so'ngra asil fermenti (2) hosil bo'ladi. Keyingi qadam deatsilatsiyadir. Suv molekulasi zaryad uzatish tizimiga va OH ioniga kiradi -bir vaqtning o'zida asil fermentining asil guruhining karbonil uglerod atomiga hujum qiladi. Asillanish bosqichidagi kabi oraliq tetraedral birikma (4) hosil bo'ladi. Keyin His-57 Ser-195 kislorod atomiga proton berib, asil mahsulotini chiqaradi; u eritma ichiga tarqaladi va ferment asl holatiga qaytadi.

Karboksipeptidaza A proferment sifatida umurtqali hayvonlarning oshqozon osti bezi tomonidan chiqariladi. Faol fermentning shakllanishi ximotripsin ishtirokida ingichka ichakda sodir bo'ladi. Ferment peptid zanjiridan C-terminal aminokislota qoldiqlarini ketma-ket ajratib turadi, ya'ni. ekzopeptidaza hisoblanadi.

Karboksipeptidaza A 307 ta aminokislota qoldig'ini o'z ichiga olgan bitta polipeptid zanjiri orqali hosil bo'ladi; molekulyar og'irligi 34,470. Proteinning aminokislotalar ketma-ketligi 1969 yilda R. Bredsho tomonidan yaratilgan.

Fermentning ta'sir qilish mexanizmini aniqlash faqat rentgen nurlari diffraktsiyasini o'rganishdan keyin mumkin edi. Fermentning fazoviy tuzilishi va uning Gly-Tyr dipeptid (substrat modeli) bilan kompleksi V. Lipscomb tomonidan o'rnatildi. Ferment molekulasi o'qlari 5,0*4,2*3,8 nm bo'lgan ellipsoid shakliga ega; faol markaz chuqur polar bo'lmagan cho'ntagiga o'tadigan depressiyada joylashgan. Sink ioni faol markaz zonasida joylashgan (uning ligandlari Glu-72, His196, His-69 qoldiqlarining yon zanjirlari va suv molekulasi), shuningdek, substratni bog'lash va katalizlashda ishtirok etadigan funktsional guruhlar - Arg-145, Glu-270 va Tyr-248.

Ferment tuzilmalarini va uning kompleksini Gly-Tyr bilan qiyosiy tahlil qilish ferment-substrat kompleksining tuzilishi haqida muhim ma'lumotlarni berdi. Xususan, kompleks hosil bo'lishi jarayonida Tyr-248 gidroksil guruhi erkin fermentdagi (ya'ni, molekula diametrining taxminan 1/3 qismi) holatiga nisbatan 1,2 nm ga siljishi aniqlandi.

Katalitik jarayonning sxemasiga ko'ra, Glu-270 ning karboksilat guruhi reaksiya sferasida joylashgan suv molekulasini faollashtiradi, undan protonni tortib oladi; hosil bo'lgan OH-ion ajraladigan bog'ning karbonil uglerodiga nukleofil hujumni amalga oshiradi. Shu bilan birga, ajraladigan peptid bog'ining azot atomiga yaqin joylashgan Tyr-248 gidroksil guruhi unga proton beradi. Natijada, hujum qilingan peptid aloqasi parchalanadi va hosil bo'lgan mahsulotlar faol sayt zonasini tark etadi. Quyidagi diagrammada umumiy asosiy kataliz ko'rsatilgan.

Aspartat aminotransferaza qaytariladigan transaminatsiya reaktsiyasini katalizlaydi.

Enzimatik transaminatsiya reaktsiyasini A.E. Braunshteyn va M.G. Kritsman 1937 yilda kaptarning mushakidan ferment preparatini o'rganishda. Keyingi tadqiqotlarda transaminatsiya reaktsiyalari hayvonot dunyosida keng tarqalganligi va azot va energiya almashinuvida muhim rol o'ynashi ko'rsatilgan.

1945 yilda piridoksal-5 ekanligi aniqlandi -fosfat (PLF) aminotransferazalarning koenzimidir. AAT molekulasi bir xil bo'linmalardan hosil bo'lgan dimerdir. O'rganilayotgan umurtqali hayvonlarning yurak mushaklarida ikkita izoferment - sitoplazmatik (cAAT0) va mitoxondrial (mAAT) aminotransferazalar mavjud.

Yurak mushaklaridan cAAT ning asosiy tuzilishi 1972 yilda tashkil etilgan. Yu.A. Ovchinnikov va A.E. Brainshteyn. Proteinning polipeptid zanjiri 412 ta aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga oladi; molekulyar og'irligi 46000.

Piridoksal katalizning umumiy nazariyasi A.E. Braunshteyn va M.M. Shemyakin 1952-1953 yillarda, biroz keyinroq - D.E. Metzler va E.E. Snell. Ushbu nazariyaga ko'ra, piridoksal fermentlarning katalitik ta'siri piridoksal fosfatning aldegid guruhining aminlar, shu jumladan aminokislotalar bilan o'zaro ta'sirlashganda aldiminlar (Schiff asoslari) hosil qilish qobiliyatiga bog'liq.

Hosil bo'lgan fosfopiridoksidenaminokislotada konjugatsiyalangan qo'sh bog'lar tizimi mavjud bo'lib, ular bo'ylab elektronlarning siljishi sodir bo'ladi. ?-uglerod atomi bu atom tomonidan hosil qilingan aloqalarni buzishni osonlashtiradi.

A.E. tomonidan ishlab chiqilgan fermentativ transaminatsiya mexanizmi haqidagi zamonaviy g'oyalar. Braunshteyn va uning hamkorlari yuqoridagi nazariyaning rivojlanishidir. Dastlabki holatda piridoksal fosfatning aldegid guruhi bilan aldimin bog' hosil qiladi. ?-faol saytning Lys-258 qoldig'ining amino guruhi (I). Aminokislota bog‘langandan so‘ng Mixaelis kompleksi (II), so‘ngra piridoksal fosfat va substrat (III) o‘rtasida aldimin hosil bo‘ladi. Oraliq bosqichlar (IV) va (V) orqali keyingi transformatsiyalar natijasida okso kislota (VI) hosil bo'ladi. Bu transaminatsiyaning birinchi yarim reaksiyasini yakunlaydi. Xuddi shu bosqichlarni yangi gidroksi kislota bilan "teskari" yo'nalishda takrorlash katalitik transaminatsiya siklini yakunlaydigan ikkinchi yarim reaktsiyani tashkil qiladi.

Miyoglobin va gemoglobin

Bu ikki oqsil ko'pincha nafas olish fermentlari deb ataladi. Ularning substrat, kislorod bilan o'zaro ta'siri, birinchi navbatda, yuqori aniqlikdagi rentgen difraksion tahlili asosida batafsil yoritilgan. Mioglobinning uch o'lchovli tuzilishi 1961 yilda J. Kendrew tomonidan, gemoglobinning uch o'lchovli tuzilishi - 1960 yilda M. Perutz tomonidan aniqlangan.

Mioglobin molekulasi ixcham shaklga ega - 4,5 * 3,5 * 2,5 nm, polipeptid zanjiri A dan H gacha bo'lgan harflar bilan belgilangan 8 ta spiral bo'lakni hosil qiladi. U katta tekis temir o'z ichiga olgan gem halqasi atrofida maxsus tarzda joylashtirilgan. Gem - temir temir bilan porfirin kompleksi.

Qutbli gem propion kislota zanjirlari molekula yuzasida joylashgan, gemning qolgan qismi globulaga singib ketgan. Gemning oqsil bilan bog'lanishi F spiralida lokalizatsiya qilingan temir atomi va histidin atomi o'rtasidagi koordinatsion aloqa tufayli amalga oshiriladi; bu proksimal histidin deb ataladi. Yana bir muhim histidin qoldig'i, distal histidin, E spiralidagi gem cho'ntagida lokalizatsiya qilinadi; u temir atomining qarama-qarshi tomonida proksimal histidinga qaraganda uzoqroq masofada joylashgan. Dezoksimiyoglobindagi temir gen va distal gistidin orasidagi hudud erkin, lipofil O molekulasi esa. 2oltinchi koordinatsion pozitsiyani egallab, gem temir bilan bog'lanishi mumkin. Mioglobinning, shuningdek, gemoglobinning o'ziga xos xususiyati ularning O ni teskari bog'lash qobiliyatidir. 2gem Fe oksidisiz 2+Feda 3+. Bu mumkin, chunki suv siqib chiqariladigan hidrofobik gem cho'ntagida past o'tkazuvchanlik muhiti hosil bo'ladi.

O'zaro bog'langanda 2temir atomi bilan, ikkinchisi taxminan 0,06 nm ga harakat qiladi va porfirin halqasining tekisligida tugaydi, ya'ni. energetik jihatdan qulayroq holatda. Bu harakat Fe ionining mavjudligi bilan bog'liq deb taxmin qilinadi 2+deoksimiyoglobinda yuqori spinli holatda va uning radiusi gem porfirin halqasi tekisligiga sig'maydi. O'zaro bog'langanda 2Fe ioni 2+ past pinli holatga o'tadi va uning radiusi kamayadi; endi Fe ioni 2+porfirin halqasi tekisligiga o'tishi mumkin.

Gemoglobin qizil qon hujayralarining asosiy tarkibiy qismi bo'lib, kislorodni o'pkadan to'qimalarga, karbonat angidridni esa to'qimalardan o'pkaga etkazib beradi. Har xil turdagi gemoglobinlar kristallar shaklida, eruvchanligi, kislorodga yaqinligi bilan farqlanadi. Bu oqsillarning aminokislotalar ketma-ketligidagi farqlarga bog'liq; gem komponenti barcha umurtqali hayvonlar turlari va ba'zi umurtqasizlar gemoglobinlarida bir xil bo'ladi.

Inson gemoglobini tetramer bo'lib, to'rtta bo'linmadan, ikkitadan iborat ?-kichik birliklar va ikkita ?-mos ravishda 141 va 146 aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga olgan subbirliklar. asosiy tuzilmalar o'rtasida ?- va ?-sub birliklar muhim homologiyaga ega va ularning polipeptid zanjirlarining konformatsiyasi ham o'xshashdir.

Gemoglobin molekulasi diametri 5,5 nm bo'lgan sharsimon shaklga ega. To'rtta bo'linma tetraedral shaklda o'ralgan.

Rentgen nurlari diffraktsiyasi ma'lumotlari gemoglobinning kislorodlanishi bir qator o'zgarishlar bilan kechishini ko'rsatdi. Past aniqlikda, bu holda strukturaning yanada ixcham bo'lishi aniqlandi (Fe atomlari ?-zanjirlar bir-biriga taxminan 0,6-0,7 nm ga yaqinlashadi), bo'linmalar bir-biriga nisbatan aylanadi va ikkinchi darajali o'q 10-15 ga aylanadi. haqida . Yuqori aniqlikdagi tadqiqot natijalari shuni ko'rsatadiki, ayniqsa ?? mintaqasida sezilarli o'zgarishlar ro'y beradi. kontaktlar.

Bugungi kunga qadar rentgen nurlanishini diffraksion tadqiqotlar va boshqa bir qator uslubiy yondashuvlar asosida genetik injeneriya sohasidagi yutuqlar asosida kerakli xossalarga ega fermentlarning ta’sir qilish mexanizmini yoritishda sezilarli yutuqlarga erishildi. Bu ferment ta'sir mexanizmi haqidagi zamonaviy g'oyalarning to'g'riligini tekshirish va fermentativ katalizning fundamental nazariyasini yaratish uchun keng imkoniyatlar ochadi.

Bibliografik ro'yxat

1. A. Leninger Biokimyo asoslari. - Moskva dunyosi, 1985 yil.

Yu.A. Ovchinnikov. Bioorganik kimyo. - Moskva ma'rifati, 1987 yil.

T.T. Berezov, B.F. Korovkin. Biologik kimyo. - Moskva tibbiyoti, 1990 yil.

Repetitorlik

Mavzuni o'rganishda yordam kerakmi?

Mutaxassislarimiz sizni qiziqtirgan mavzularda maslahat beradilar yoki repetitorlik xizmatlarini taqdim etadilar.
Arizani yuboring konsultatsiya olish imkoniyati haqida bilish uchun hozir mavzuni ko'rsating.

Inson tanasi juda ko'p sonli tirik hujayralardan iborat. Hujayra tirik organizmning birligi hisoblanadi, u tarkibiy jismlardan iborat bo'lib, ular orasida biokimyoviy reaktsiyalar sodir bo'ladi. Kimyoviy jarayonlarning o'tkazilishini boshqaradigan muhim komponent fermentlardir.

Fermentlarning organizmdagi roli

Ferment kimyoviy reaktsiyalar oqimini tezlashtiradigan oqsil bo'lib, u asosan tanadagi yangi moddalarning parchalanishi va hosil bo'lishining faollashtiruvchisi bo'lib xizmat qiladi.

Fermentlar biokimyoviy reaktsiyalar uchun katalizator bo'lib xizmat qiladi. Ular hayot jarayonini sezilarli darajada tezlashtiradi. Ular bo'linish, sintez, metabolizm, nafas olish, qon aylanishi jarayonlarini nazorat qiladi, ularsiz mushaklarning qisqarishiga reaktsiyalar va nerv impulslari o'tmaydi. Har bir strukturaviy element o'ziga xos fermentlar majmuasini o'z ichiga oladi va bitta fermentning tarkibi chiqarib tashlanganda yoki kamaytirilsa, organizmda sezilarli o'zgarishlar yuzaga keladi, bu esa patologiyalarning paydo bo'lishiga olib keladi.

Fermentlarning tasnifi

Tuzilishiga qarab, fermentlar ikki guruhga bo'linadi.

• Oddiy fermentlar oqsil xususiyatiga ega. Ular organizm tomonidan ishlab chiqariladi.
• Protein komponenti va oqsil bo'lmagan asosdan tashkil topgan murakkab fermentlar. Protein bo'lmagan komponentlar inson tanasida sintez qilinmaydi va bizga ozuqa moddalari bilan birga keladi, ular koenzimlar deb ataladi. Fermentlarning bir qismi bo'lgan oqsil bo'lmagan moddalarga B vitaminlari, S vitamini va ba'zi mikroelementlar kiradi.

Fermentlar bajaradigan funktsiyalari va ular katalizlaydigan reaktsiyalar turiga ko'ra tasniflanadi.

Funktsiyalariga ko'ra fermentlar quyidagilarga bo'linadi.

1. Oziq moddalarning parchalanishi uchun mas'ul bo'lgan hazm qilish, asosan, tupurik, shilliq pardalar, oshqozon osti bezi va oshqozonda joylashgan. Ma'lum fermentlar:
   • amilaza, u murakkab shakarlarni (kraxmal) oddiy, saxaroza va maltozaga ajratadi, keyinchalik ular tananing hayotiy jarayonlarida ishtirok etishi mumkin;
   • lipaza yog 'kislotalarining gidrolizlanishida ishtirok etadi, yog'larni organizm tomonidan so'rilgan tarkibiy qismlarga ajratadi;
   • proteazlar oqsillarni aminokislotalarga bo'linishini tartibga soladi.
2. Metabolik fermentlar metabolik jarayonlarni hujayra darajasida boshqaradi, oksidlanish-qaytarilish reaktsiyalarida, oqsil sintezida ishtirok etadi. Bularga quyidagilar kiradi: adenilat siklaza (energiya almashinuvini tartibga soluvchi), oqsil kinazalari va protein defosfataza (fosforlanish va defosforizatsiya jarayonida ishtirok etadi).
3. Himoya qiluvchilar organizmning zararli bakteriyalar va viruslarga qarshi bo'lgan reaktsiyalarida ishtirok etadilar. Muhim ferment lizozim bo'lib, u zararli bakteriyalarning qobig'ini parchalaydi va organizmni yallig'lanish reaktsiyalaridan himoya qiluvchi bir qator immun reaktsiyalarini faollashtiradi.

Reaksiya turiga ko'ra fermentlar 6 sinfga bo'linadi:

1. Oksidoreduktazalar. Oksidlanish-qaytarilish reaktsiyalarida ishtirok etadigan ko'plab fermentlar guruhi.
2. Transferazlar. Bu fermentlar atom guruhlarini uzatish uchun mas'ul bo'lib, oqsillarning parchalanishi va sintezida ishtirok etadi.
3. Gidrolazalar aloqalarni yo'q qiladi va suv molekulalarining tana moddalari tarkibiga kirishiga yordam beradi.
4. Izomerazlar reaksiyaga bitta moddaning kirib borishi va keyinchalik hayot jarayonida ishtirok etadigan bitta modda hosil bo'ladigan reaktsiyalarni katalizlaydi. Shunday qilib, izomerazalar turli moddalarning konvertorlari bo'lib xizmat qiladi.
5. Liazalar metabolik moddalar va suv hosil bo'ladigan reaktsiyalarda ishtirok etadi.
6. Ligazalar oddiy moddalardan murakkab moddalar hosil bo'lishini ta'minlaydi. Aminokislotalar, uglevodlar, oqsillar sintezida ishtirok eting.

Nima uchun ferment etishmovchiligi yuzaga keladi va nima uchun xavfli?

Fermentlarning etishmasligi bilan tananing umumiy tizimida muvaffaqiyatsizliklar boshlanadi, bu esa jiddiy kasalliklarga olib keladi. Tanadagi fermentlarning optimal muvozanatini saqlash uchun dietangizni muvozanatlash kerak, chunki bu moddalar biz iste'mol qiladigan elementlardan sintezlanadi. Shuning uchun mikroelementlar, vitaminlar, foydali uglevodlar, oqsillarni iste'mol qilishni ta'minlash juda muhimdir. Ular asosan yangi mevalar, sabzavotlar, yog'siz go'shtlar, sakatatlar va bug'da pishirilgan yoki pishirilgan baliqlarda mavjud.

Noto'g'ri ovqatlanish, spirtli ichimliklarni iste'mol qilish, tez ovqatlanish, energiya va sintetik ichimliklar, shuningdek, ko'p miqdorda bo'yoqlar va lazzat kuchaytirgichlarni o'z ichiga olgan ovqatlar oshqozon osti bezi ishiga salbiy ta'sir qiladi. Aynan u ozuqa moddalarining parchalanishi va o'zgarishi uchun mas'ul bo'lgan fermentlarni sintez qiladi. Oshqozon osti bezining fermentativ faolligining buzilishi semirishga, oshqozon va ichakning o'tkir kasalliklariga olib keladi, keyinchalik fermentlarning etishmasligi yurak va nafas olish tizimlarining ishiga, shuningdek, umumiy ko'rinishga ta'sir qiladi. Allergik reaktsiyalar, terining tozalanishi, akne paydo bo'lishi, tirnoqlarning ko'payishi, soch to'kilishi mavjud.

Oshqozon osti bezining ishini faollashtirish va saqlash uchun dietaga oziq-ovqatning so'rilishiga hissa qo'shadigan maxsus ferment preparatlari kiritiladi. Ma'lum bo'lgan vositalar: pankreatin, kreon, mezim, festal, xolenzim. Ular shifokorning tavsiyasiga binoan qat'iy qo'llaniladi. Shu bilan birga, to'liq tiklanish uchun to'g'ri ovqatlanishni ta'minlash kerak.

Fermentlar yoki fermentlar(lot. fermentum — achitqi soʻzidan) — odatda oqsil molekulalari yoki RNK molekulalari (ribozimlar) yoki ularning komplekslari, hech qanday oʻzgarishsiz tirik organizmlarda kimyoviy reaksiyalarni tezlashtiradigan (katalizlovchi). Xuddi shunday ta'sirga ega bo'lgan moddalar jonsiz tabiatda ham mavjud bo'lib, ular katalizatorlar deyiladi.

Enzimatik faollik faollashtiruvchi va ingibitorlar tomonidan tartibga solinishi mumkin (aktivatorlar kuchayadi, inhibitorlar kimyoviy reaktsiyalarni kamaytiradi).

"Ferment" va "ferment" atamalari uzoq vaqtdan beri bir-birining o'rnida ishlatilgan. Fermentlar haqidagi fanga enzimologiya deyiladi.

Har qanday organizmning hayotiy faoliyati fermentlar ishtirokisiz mumkin emas. Enzimatik kataliz organizmdagi barcha biokimyoviy reaktsiyalarning o'tishini tezlashtiradi va shu bilan hayot hodisasini ta'minlaydi. Biokimyoviy reaktsiyalar paytida fermentlar bo'lmasa, oziq-ovqat beshta asosiy birikmaga bo'linmaydi: uglevodlar, yog'lar, oqsillar, vitaminlar va mikroelementlar - oziq-ovqat organizm uchun foydasiz bo'lib qoladi. Shunday qilib, fermentlarsiz hayot sekinlashadi.

1. ovqat hazm qilish va hazm qilish jarayonini rag'batlantirish;
2. metabolizmni faollashtiradi, o'lik hujayralarni tanadan olib tashlashga yordam beradi;
3. osmotik bosimni tartibga solish, turli xil muhitlarning pH qiymatini normallashtirish;
4. metabolizmni ta'minlash, tananing yallig'lanish jarayonlariga qarshi turish qobiliyatini qo'llab-quvvatlash;
5. immunitetni va tananing o'z-o'zini davolash va o'zini o'zi boshqarish qobiliyatini oshirish;
6. tananing detoksifikatsiyasini rag'batlantirish, limfa va qonni tozalash.

Tananing sog'lom ishlashi uchun fermentlarga bo'lgan ehtiyoj
Ko'pgina olimlar hozirda deyarli barcha kasalliklar organizmdagi fermentlarning yo'qligi yoki etarli emasligidan kelib chiqqanligiga ishonch hosil qilishdi. Tibbiy tadqiqotlar shuni ko'rsatadiki, organizmdagi fermentlarni ishlab chiqarishning buzilishi genetik omillarga bog'liq.

Xususan, hozirgi vaqtda qandli diabet kabi keng tarqalgan kasallik oshqozon osti bezi etarli darajada insulin ishlab chiqarmasligi yoki umuman ishlab chiqarmasligi bilan bog'liq. Leykemiya va boshqa saraton kasalliklari organizmdagi fermentativ to'siqlarning yo'qligi yoki zaifligidan kelib chiqadi. Bu faktlar asta-sekin ilmiy tadqiqotlar bilan tasdiqlanadi. Aytishimiz mumkinki, agar organizmda kerakli miqdorda fermentlar mavjud bo'lsa, yuzta kasallik bo'lmaydi.

Yoshi bilan, inson tanasi qariganda, fermentlar ishlab chiqarish kamayadi. Tana ularning etishmasligini boshdan kechira boshlaydi, bu metabolik jarayonlarning borishiga ta'sir qiladi, ovqat hazm qilish va ozuqa moddalarining so'rilishi samaradorligi pasayadi, organizmga dori vositalari bilan ta'sir qilish qiyinlashadi, chunki ular etarli darajada so'rilmaydi va ko'proq nojo'ya ta'sirlarni keltirib chiqaradi. . Tanadagi ko'p miqdordagi fermentlarni qo'shimcha iste'mol qilish ularning etishmasligini va bundan kelib chiqadigan barcha oqibatlarni qoplash imkonini beradi.

Shunday qilib, organizmdagi fermentlarning etarli miqdori uning sog'lom holati uchun zaruriy shartdir. Ko'pgina kasalliklar fermentlarning etarli darajada ishlab chiqarilmasligi tufayli yuzaga keladi, bu esa organizmdagi metabolizm muvozanatini buzadi. Agar biz fermentlarning tabiiy ishlab chiqarilishidan tashqari, ularni tashqaridan qabul qilishni ta'minlasak, bu kasalliklarni davolashning eng tez va eng yaxshi usuli bo'ladi.

Inson tanasi fermentlarning doimiy ta'siri tufayli mavjud. Masalan, ovqat hazm qilish jarayonida fermentlar (fermentlar) yordamida oziq-ovqat ozuqa moddalariga - oqsillarga, yog'larga, uglevodlarga, vitaminlarga va mikroelementlarga parchalanadi; ularning yordami bilan qonga so'riladi va barcha organlarga olib boriladi. Shu tufayli bizning mushaklarimiz va suyaklarimiz, barcha organlar va tizimlarimiz oziqlanadi, energiya oladi va tanani sog'lom, faol holatda saqlash uchun zarur bo'lgan funktsiyalarni bajaradi.

Nafaqat inson tanasi, balki osmon bilan yer orasidagi barcha tirik mavjudotlar fermentlar yordamida amalga oshiriladigan biokimyoviy reaktsiyalar tufayli mavjud. Ferment har qanday tirik organizmning hayoti va salomatligi manbai hisoblanadi.

Organizmning hayotiy faoliyatini ta'minlashda fermentlarning o'rni o'zining ahamiyati bilan hayratlanarli.

Fermentlarning mavjudligi va barcha tirik mavjudotlarning mavjudligi ajralmas tushunchalardir. Agar fermentning miqdori hayotni saqlab qolish uchun etarli bo'lmasa, bu o'limni anglatadi. Bahorda daraxtlarda yashil barglarning paydo bo'lishi, gulxan nuri, inson tanasining har qanday hayotiy harakati (ovqatlanish, ko'chada yurish, qo'shiq aytish, kulish yoki yig'lash) - bularning barchasi biokimyoviy reaktsiyalar bilan ta'minlanadi va fermentlarning majburiy ishtirokisiz mumkin emas.

Bolaning kontseptsiyasining birinchi kunidan boshlab fermentlar o'z rolini bajara boshlaydi. Urug'lantirish jarayonini amalga oshirish uchun tuxum hujayra devorini erituvchi maxsus ferment bo'lmasa, sperma tuxumga kira olmaydi.

Biz iste'mol qiladigan barcha oziq-ovqat hazm qilish fermentlari ta'sirida oshqozon-ichak traktida oddiy elementlarga bo'linishning murakkab jarayonidan o'tadi. Shundan keyingina bu oziq moddalar qon oqimiga kirib, barcha organlar va to'qimalarga o'tishi mumkin. Bir bo‘lak nonni 2-3 daqiqa chaynab ko‘ring, uning asta-sekin shirin bo‘lishini his qilasiz – buning sababi, so‘lak tarkibidagi fermentlar ta’sirida kraxmal parchalanib, shirin maltoza ajralib chiqishidir.

Organizmdagi fermentlar yordamida nafaqat moddalarning bo'linish jarayoni, balki ularning sintezi ham sodir bo'ladi. Masalan, aminokislotalarning oqsil molekulalariga sintezi - mushak hujayralari, sochlar va boshqalar uchun asosiy qurilish materiali yoki glyukozani jigarda to'plangan glikogenga aylantirish va energiya etishmasligi bilan. bir xil fermentlarning yordami, yana glyukoza molekulalariga bo'linadi , bu organizmni energiyaning tez chiqishi bilan ta'minlaydi.

Terining yangilanish jarayoni metabolik jarayonlarda ishtirok etadigan fermentlar tufayli ham sodir bo'ladi. Agar bu jarayon uchun o'ziga xos fermentlar etarli bo'lsa, teri yumshoq, porloq va elastik bo'ladi. Ferment etishmovchiligi bilan teri quruq, qichitqi va letargik bo'ladi.

Inson tanasida 4000 ga yaqin turli xil fermentlar ishlaydi. Unda minglab biokimyoviy reaktsiyalar sodir bo'ladi, ularni birgalikda yirik kimyoviy zavod bilan taqqoslash mumkin. Ammo bu kimyoviy reaktsiyalarning barchasi fermentativ katalizni talab qiladi, aks holda ular yo davom etmaydi yoki juda sekin davom etadi. Har bir ferment bitta kimyoviy reaksiyada ishtirok etadi. Ba'zi fermentlar organizm tomonidan sintez qilinmaydi. Agar tanada biron bir ferment bo'lmasa, u holda kasallikning rivojlanishi yoki ertami-kechmi kasallikda o'zini namoyon qiladigan premorbid holatning paydo bo'lishi xavfi mavjud.

Shuning uchun, agar siz ko'p yillar davomida yoshligingizni, go'zalligingizni va sog'lig'ingizni saqlamoqchi bo'lsangiz, tanangizda etarli miqdorda fermentlar mavjudligini ta'minlashingiz kerak. Va agar ularning darajasi past bo'lsa, ularni to'ldirishning asosiy manbai bioaktiv qo'shimchalar shaklida kunlik iste'mol qilishdir.

Ayniqsa, qo'shimcha ferment manbalariga muhtoj bo'lgan odamlar guruhlari
Qaysi odamlar guruhlari, ayniqsa, qo'shimcha fermentlardan foydalanishga muhtojligini ko'rib chiqing.

Jismoniy tayyorgarlikni yaxshilash, sog'lig'ini yaxshilash yoki kasallikdan keyin uni tiklashni istaganlar.

Ko'pincha infektsiyalarga moyil bo'lgan immuniteti zaif odamlar.

Doimiy charchoqni boshdan kechirayotganlar energiya etishmasligidan, tez-tez zaiflikdan shikoyat qiladilar.

Erta qarigan, zaif odamlar.

Surunkali kasalliklarga chalingan odamlar.

Operatsiyadan oldingi va keyingi davrda turli xil saraton turlari bilan og'rigan bemorlar.

Jigar kasalligi bilan og'rigan odamlar.

Go'shtni afzal ko'rgan odamlar.

Nevrasteniya va boshqa nevropsikiyatrik kasalliklarga moyil bo'lgan odamlar.

Jinsiy disfunktsiyadan aziyat chekadigan odamlar.

Prenatal va postnatal davrda ayollar.

Ovqat hazm qilish kasalliklari bo'lgan odamlar.

Vegetarianlar (oziq-ovqat qo'shimchalari hujayra barqarorligiga yordam beradi).

Jismoniy tayyorgarligini yaxshilash uchun etarli darajada jismoniy bo'lmagan odamlar (ortiqcha vazn va semirish, kam vazn).

Nogiron va harakat cheklovlari bo'lgan odamlar.

Intensiv o'sish davridagi bolalar (chunki zamonaviy bolalar, asosan, ovqat hazm qilish fermentlari - lipaz, amilaza va proteazni o'z ichiga olgan ovqatlarni deyarli iste'mol qilmaydilar; va bu bolalik semirishining asosiy sabablaridan biri, tez-tez allergiya, ich qotishi va boshqalar. charchoqning kuchayishi).

Keksa odamlar (yosh o'tishi bilan organizmning o'z fermentlarini ishlab chiqarish qobiliyati pasayadi, organizmdagi "inventarizatsiya" jarayonini rag'batlantiradigan ferment miqdori kamayadi, shuning uchun qo'shimcha fermentlarni iste'mol qilish ular uchun uzoq umr ko'rish yo'lidir).

O'rnatilgan ferment disfunktsiyasi bo'lgan bemorlar (chunki o'zlarining ferment zahiralari tugaydi, ular ayniqsa fermentlarni qo'shimcha iste'mol qilishlari kerak).

Sportchilarga, ayniqsa, ko'p miqdorda qo'shimcha fermentlar kerak bo'ladi, chunki ularning tanasida kuchli jismoniy zo'riqish tufayli metabolizm tezlashadi, ya'ni ferment zahiralarini iste'mol qilish ham intensiv ravishda sodir bo'ladi (majoziy ma'noda ularni ikki uchidan yonayotgan sham bilan solishtirish mumkin) ).

Fermentlar - tabiatan turli xil kimyoviy jarayonlar uchun katalizator rolini belgilagan oqsillarning maxsus turi.

Bu atama doimo eshitiladi, ammo hamma ham ferment yoki ferment nima ekanligini, bu modda qanday funktsiyalarni bajarishini, shuningdek, fermentlar fermentlardan qanday farq qilishini va ular umuman farq qiladimi yoki yo'qligini tushunmaydi. Bularning barchasini hozir bilib olamiz.

Bu moddalarsiz odamlar ham, hayvonlar ham ovqat hazm qila olmaydi. Va birinchi marta insoniyat kundalik hayotda fermentlardan foydalanishga 5 ming yildan ko'proq vaqt oldin, ota-bobolarimiz sutni hayvonlarning oshqozonidan "idishlar" da saqlashni o'rganganlarida murojaat qildi. Bunday sharoitda shirdon ta'sirida u pishloqga aylandi. Va bu fermentning biologik jarayonlarni tezlashtiradigan katalizator sifatida ishlashiga misoldir. Bugungi kunda fermentlar sanoatda ajralmas bo'lib, ular teri, to'qimachilik, spirt va hatto beton ishlab chiqarish uchun muhimdir. Bu foydali moddalar yuvish vositalari va kir yuvish kukunlarida ham mavjud - ular past haroratlarda dog'larni olib tashlashga yordam beradi.

Kashfiyot tarixi

Ferment yunoncha "xamir" degan ma'noni anglatadi. Insoniyat esa bu moddaning kashf etilishi uchun 16-asrda yashagan gollandiyalik Yan Baptist Van Helmontga qarzdor. Bir vaqtlar u spirtli fermentatsiyaga juda qiziqib qoldi va tadqiqot davomida u bu jarayonni tezlashtiradigan noma'lum moddani topdi. Gollandiyalik uni fermentum deb atagan, bu fermentatsiya degan ma'noni anglatadi. Keyin, deyarli uch asr o'tgach, frantsuz Lui Paster fermentatsiya jarayonlarini ham kuzatar ekan, fermentlar tirik hujayraning moddalaridan boshqa narsa emas degan xulosaga keldi. Va bir muncha vaqt o'tgach, nemis Eduard Buchner fermentni xamirturushdan ajratib oldi va bu moddaning tirik organizm emasligini aniqladi. Unga o'z ismini ham qo'ygan - "zimaza". Bir necha yil o'tgach, boshqa nemis Villi Kuehne barcha protein katalizatorlarini ikki guruhga bo'lishni taklif qildi: fermentlar va fermentlar. Bundan tashqari, u ikkinchi atamani "xamirturush" deb atashni taklif qildi, uning harakatlari tirik organizmlardan tashqarida. Va faqat 1897 yilda barcha ilmiy tortishuvlarga chek qo'yildi: ikkala atama (ferment va ferment) mutlaq sinonim sifatida foydalanishga qaror qilindi.

Tuzilishi: minglab aminokislotalardan iborat zanjir

Barcha fermentlar oqsillardir, ammo barcha oqsillar fermentlar emas. Boshqa oqsillar singari fermentlar ham dan iborat. Qizig'i shundaki, har bir fermentning yaratilishi uchun ipga marvarid kabi bog'langan yuzdan milliongacha aminokislotalar kerak bo'ladi. Ammo bu ip tekis emas - u odatda yuzlab marta egiladi. Shunday qilib, har bir ferment uchun noyob uch o'lchovli struktura yaratiladi. Ayni paytda, ferment molekulasi nisbatan katta shakllanish bo'lib, uning tuzilishining faqat kichik bir qismi, faol markaz deb ataladigan biokimyoviy reaktsiyalarda ishtirok etadi.

Har bir aminokislota kimyoviy bog'lanishning ma'lum bir turiga bog'langan va har bir ferment o'ziga xos aminokislotalar ketma-ketligiga ega. Ularning ko'pchiligini yaratish uchun taxminan 20 tur qo'llaniladi. Hatto aminokislotalar ketma-ketligidagi kichik o'zgarishlar ham fermentning ko'rinishini va hissiyotini keskin o'zgartirishi mumkin.

Biokimyoviy xossalari

Tabiatda fermentlar ishtirokida juda ko'p miqdordagi reaktsiyalar sodir bo'lsa-da, ularning barchasini 6 toifaga bo'lish mumkin. Shunga ko'ra, ushbu oltita reaktsiyaning har biri ma'lum turdagi ferment ta'sirida davom etadi.

Fermentlar ishtirokidagi reaksiyalar:

1. Oksidlanish va qaytarilish.

Bu reaksiyalarda ishtirok etuvchi fermentlar oksidoreduktazalar deb ataladi. Misol tariqasida, alkogol dehidrogenazalarining birlamchi spirtlarni aldegidga qanday aylantirishini eslang.

1. Guruh o'tkazish reaktsiyasi.

Bu reaktsiyalar uchun mas'ul bo'lgan fermentlar transferazlar deb ataladi. Ular funktsional guruhlarni bir molekuladan ikkinchisiga o'tkazish qobiliyatiga ega. Bu, masalan, alanin aminotransferazalari alfa-amino guruhlarini alanin va aspartat o'rtasida harakatlantirganda sodir bo'ladi. Transferazalar, shuningdek, fosfat guruhlarini ATP va boshqa birikmalar o'rtasida o'tkazadi va ularni qoldiqlardan hosil qiladi.

1. Gidroliz.

Reaksiyada ishtirok etadigan gidrolazalar suv elementlarini qo'shish orqali bitta bog'lanishni buzishga qodir.

1. Ikki tomonlama aloqani yarating yoki olib tashlang.

Ushbu turdagi reaksiya liyaza ishtirokida gidrolitik bo'lmagan tarzda sodir bo'ladi.

1. Funktsional guruhlarning izomerizatsiyasi.

Koʻpgina kimyoviy reaksiyalarda funksional guruhning molekula ichida oʻrni oʻzgaradi, lekin molekulaning oʻzi reaksiya boshlanishidan oldingi kabi atomlarning soni va turlaridan iborat. Boshqacha qilib aytganda, reaktsiyaning substrati va mahsuloti izomerlardir. Ushbu turdagi transformatsiya izomeraza fermentlari ta'sirida mumkin.

1. Suv elementini yo'q qilish bilan yagona bog'lanish hosil bo'lishi.

Gidrolazalar molekulaga suv elementlarini qo'shish orqali bog'larni buzadi. Liazlar teskari reaktsiyani amalga oshiradi, suvli qismini funktsional guruhlardan olib tashlaydi. Shunday qilib, oddiy aloqa yaratiladi.

Ular tanada qanday ishlaydi

Fermentlar hujayralarda sodir bo'ladigan deyarli barcha kimyoviy reaktsiyalarni tezlashtiradi. Ular inson uchun juda muhim, ovqat hazm qilishni osonlashtiradi va metabolizmni tezlashtiradi.

Ushbu moddalarning ba'zilari juda katta molekulalarni tana hazm qila oladigan kichikroq "bo'laklarga" parchalashga yordam beradi. Boshqalar, aksincha, kichik molekulalarni bog'laydi. Ammo fermentlar, ilmiy nuqtai nazardan, juda selektivdir. Bu shuni anglatadiki, ushbu moddalarning har biri faqat ma'lum bir reaktsiyani tezlashtirishga qodir. Fermentlar bilan ishlaydigan molekulalar substratlar deb ataladi. Substratlar, o'z navbatida, faol joy deb ataladigan fermentning bir qismi bilan bog' hosil qiladi.

Fermentlar va substratlarning o'zaro ta'sirining o'ziga xos xususiyatlarini tushuntiruvchi ikkita tamoyil mavjud. "Klaviatura qulfi" deb ataladigan modelda fermentning faol joyi substratda qat'iy belgilangan konfiguratsiya o'rnini egallaydi. Boshqa bir modelga ko'ra, reaktsiyaning ikkala ishtirokchisi, faol joy va substrat ulanish uchun o'z shakllarini o'zgartiradi.

O'zaro ta'sir printsipi qanday bo'lishidan qat'i nazar, natija har doim bir xil - ferment ta'sirida reaktsiya ko'p marta tezroq davom etadi. Ushbu o'zaro ta'sir natijasida yangi molekulalar "tug'iladi", ular keyinchalik fermentdan ajratiladi. Va katalizator moddasi o'z ishini bajarishda davom etmoqda, ammo boshqa zarralar ishtirokida.

Giper va gipoaktivlik

Fermentlar o'z funktsiyalarini noto'g'ri intensivlik bilan bajaradigan holatlar mavjud. Haddan tashqari faollik haddan tashqari reaktsiya mahsulotining shakllanishiga va substrat etishmovchiligiga olib keladi. Natijada yomon sog'liq va jiddiy kasallik. Fermentning giperaktivligining sababi genetik kasallik yoki vitaminlarning ko'pligi yoki reaktsiyada ishlatilishi mumkin.

Fermentlarning hipoaktivligi, masalan, fermentlar organizmdan toksinlarni olib tashlamasa yoki ATP etishmovchiligi yuzaga kelganda, hatto o'limga olib kelishi mumkin. Ushbu holatning sababi ham mutatsiyaga uchragan genlar yoki aksincha, gipovitaminoz va boshqa oziq moddalarning etishmasligi bo'lishi mumkin. Bundan tashqari, past tana harorati xuddi shunday fermentlarning ishlashini sekinlashtiradi.

Katalizator va boshqalar

Bugungi kunda fermentlarning foydalari haqida tez-tez eshitishingiz mumkin. Ammo tanamizning ishlashi bog'liq bo'lgan bu moddalar nima?

Fermentlar biologik molekulalar bo'lib, ularning hayot aylanishi tug'ilish va o'lim chegaralari bilan belgilanmagan. Ular faqat eriguncha tanada ishlaydi. Qoida tariqasida, bu boshqa fermentlar ta'siri ostida sodir bo'ladi.

Biokimyoviy reaksiya jarayonida ular yakuniy mahsulotning bir qismiga aylanmaydi. Reaksiya tugagach, ferment substratni tark etadi. Shundan so'ng, modda yana ishlashga tayyor, ammo boshqa molekulada. Va shuning uchun u tanaga kerak bo'lgan vaqtgacha davom etadi.

Fermentlarning o'ziga xosligi shundaki, ularning har biri faqat bitta tayinlangan funktsiyani bajaradi. Biologik reaktsiya faqat ferment unga mos keladigan substratni topganida sodir bo'ladi. Ushbu o'zaro ta'sirni kalit va qulfning ishlash printsipi bilan taqqoslash mumkin - faqat to'g'ri tanlangan elementlar birgalikda ishlashi mumkin. Yana bir xususiyat: ular past haroratlarda va o'rtacha pHda ishlashi mumkin va katalizator sifatida ular boshqa kimyoviy moddalarga qaraganda ancha barqaror.

Fermentlar katalizator sifatida metabolik jarayonlarni va boshqa reaktsiyalarni tezlashtiradi.

Qoida tariqasida, bu jarayonlar ma'lum bosqichlardan iborat bo'lib, ularning har biri ma'lum bir fermentning ishini talab qiladi. Busiz transformatsiya yoki tezlashtirish siklini yakunlab bo'lmaydi.

Ehtimol, fermentlarning barcha funktsiyalaridan eng mashhuri katalizatorning rolidir. Bu shuni anglatadiki, fermentlar kimyoviy moddalarni mahsulotni tezroq hosil qilish uchun zarur bo'lgan energiya xarajatlarini kamaytiradigan tarzda birlashtiradi. Bu moddalarsiz kimyoviy reaksiyalar yuzlab marta sekinroq boradi. Ammo fermentlarning qobiliyatlari shu bilan tugamaydi. Barcha tirik organizmlar yashashni davom ettirish uchun zarur bo'lgan energiyani o'z ichiga oladi. Adenozin trifosfat yoki ATP - hujayralarni energiya bilan ta'minlaydigan zaryadlangan batareyaning bir turi. Ammo fermentlarsiz ATP ning ishlashi mumkin emas. Va ATP ishlab chiqaradigan asosiy ferment sintazadir. Energiyaga aylanadigan har bir glyukoza molekulasi uchun sintaza taxminan 32-34 ATP molekulasini hosil qiladi.

Bundan tashqari, tibbiyotda fermentlar (lipaz, amilaza, proteaz) faol qo'llaniladi. Xususan, ular hazmsizlikni davolash uchun ishlatiladigan Festal, Mezim, Panzinorm, Pankreatin kabi fermentativ preparatlarning tarkibiy qismi bo'lib xizmat qiladi. Ammo ba'zi fermentlar qon aylanish tizimiga ham ta'sir qilishi mumkin (qon pıhtılarını eritib yuboradi), yiringli yaralarni davolashni tezlashtiradi. Va hatto saratonga qarshi terapiyada ham ular fermentlar yordamiga murojaat qilishadi.

Fermentlarning faolligini belgilovchi omillar

Ferment reaktsiyalarni ko'p marta tezlashtirishga qodir bo'lganligi sababli, uning faolligi aylanma soni deb ataladigan raqam bilan belgilanadi. Bu atama 1 ferment molekulasi 1 daqiqada aylantira oladigan substrat molekulalari (reaktiv moddalar) sonini bildiradi. Biroq, reaktsiya tezligini belgilaydigan bir qator omillar mavjud:

1. substrat kontsentratsiyasi.

Substrat kontsentratsiyasini oshirish reaktsiyaning tezlashishiga olib keladi. Faol moddaning molekulalari qancha ko'p bo'lsa, reaktsiya shunchalik tez boradi, chunki faol markazlar ishtirok etadi. Biroq, tezlashuv faqat barcha ferment molekulalari ishtirok etgunga qadar mumkin. Shundan so'ng, hatto substratning konsentratsiyasini oshirish ham reaktsiyani tezlashtirmaydi.

1. Harorat.

Odatda, haroratning oshishi reaktsiyalarning tezlashishiga olib keladi. Bu qoida ko'pchilik enzimatik reaktsiyalar uchun ishlaydi, lekin faqat harorat 40 darajadan oshmasa. Ushbu belgidan keyin reaktsiya tezligi, aksincha, keskin pasayishni boshlaydi. Agar harorat kritik nuqtadan pastga tushsa, fermentativ reaktsiyalar tezligi yana ortadi. Agar harorat ko'tarilishda davom etsa, kovalent bog'lanishlar buziladi va fermentning katalitik faolligi abadiy yo'qoladi.

1. Kislotalik.

Enzimatik reaktsiyalar tezligiga pH qiymati ham ta'sir qiladi. Har bir ferment o'zining optimal kislotalilik darajasiga ega, bunda reaktsiya eng adekvat davom etadi. PH darajasini o'zgartirish fermentning faolligiga va shuning uchun reaktsiya tezligiga ta'sir qiladi. Agar o'zgarish juda katta bo'lsa, substrat faol yadro bilan bog'lanish qobiliyatini yo'qotadi va ferment endi reaktsiyani katalizlay olmaydi. Kerakli pH darajasining tiklanishi bilan fermentning faolligi ham tiklanadi.

Inson tanasida mavjud bo'lgan fermentlarni 2 guruhga bo'lish mumkin:

• metabolik;
• ovqat hazm qilish.

Zaharli moddalarni zararsizlantirish uchun metabolik "ish", shuningdek, energiya va oqsillarni ishlab chiqarishga hissa qo'shadi. Va, albatta, ular organizmdagi biokimyoviy jarayonlarni tezlashtiradi.

Ovqat hazm qilish organlari nima uchun mas'ul ekanligi nomdan aniq. Ammo bu erda ham selektivlik printsipi ishlaydi: ma'lum bir turdagi ferment faqat bitta turdagi oziq-ovqatga ta'sir qiladi. Shuning uchun, ovqat hazm qilishni yaxshilash uchun siz ozgina hiyla-nayrangga murojaat qilishingiz mumkin. Agar organizm ovqatdan biror narsani yaxshi hazm qilmasa, u holda dietani hazm qilish qiyin bo'lgan ovqatni parchalashi mumkin bo'lgan fermenti bo'lgan mahsulot bilan to'ldirish kerak.

Oziq-ovqat fermentlari oziq-ovqatni tanadan foydali moddalarni o'zlashtira oladigan holatga keltiradigan katalizatorlardir. Ovqat hazm qilish fermentlari bir necha turdagi bo'ladi. Inson tanasida ovqat hazm qilish traktining turli qismlarida turli xil fermentlar mavjud.

Og'iz bo'shlig'i

Ushbu bosqichda alfa-amilaza ovqatga ta'sir qiladi. U kartoshka, meva, sabzavotlar va boshqa oziq-ovqatlarda mavjud bo'lgan uglevodlar, kraxmallar va glyukozani parchalaydi.

Oshqozon

Bu erda pepsin oqsillarni peptidlarga, jelatinaza esa go'sht tarkibidagi jelatin va kollagenni parchalaydi.

Oshqozon osti bezi

Ushbu bosqichda "ish":

• tripsin - oqsillarning parchalanishi uchun javobgar;
• alfa-kimotripsin - oqsillarni so'rilishiga yordam beradi;
• elastaz - ma'lum turdagi oqsillarni parchalash;
• nukleazlar - nuklein kislotalarning parchalanishiga yordam beradi;
• steapsin - yog'li ovqatlarning so'rilishiga yordam beradi;
• amilaza - kraxmallarning so'rilishi uchun javob beradi;
• lipaz - sut mahsulotlari, yong'oqlar, yog'lar va go'shtlarda mavjud bo'lgan yog'larni (lipidlarni) parchalaydi.

Ingichka ichak

Oziq-ovqat zarralari "jo'natadi":

• peptidazalar - peptid birikmalarini aminokislotalar darajasiga qadar parchalaydi;
• saxaroza - murakkab shakar va kraxmallarni o'zlashtirishga yordam beradi;
• maltaz - disaxaridlarni monosaxaridlar (solod shakar) holatiga parchalaydi;
• laktaza - laktoza (sut mahsulotlarida bo'lgan glyukoza) parchalanadi;
• lipaz - triglitseridlar, yog 'kislotalari so'rilishini rag'batlantiradi;
• erepsin - oqsillarga ta'sir qiladi;
• izomaltaz - maltoza va izomaltoza bilan "ishlaydi".

Yo'g'on ichak

Bu erda fermentlarning funktsiyalari bajariladi:

• coli - ovqat hazm qilish uchun javobgar;
• laktobakteriyalar - laktoza va boshqa ba'zi uglevodlarga ta'sir qiladi.

Ushbu fermentlarga qo'shimcha ravishda quyidagilar ham mavjud:

• diastaza - o'simlik kraxmalini hazm qiladi;
• invertaz - sukrozni (stol shakarini) parchalaydi;
• glyukoamilaza - glyukozaga aylanadi;
• alfa-galaktosidaza - loviya, urug'lar, soya mahsulotlari, ildiz sabzavotlari va bargli sabzavotlarning hazm bo'lishiga yordam beradi;
• bromelin - olingan ferment, turli xil turdagi oqsillarning parchalanishiga yordam beradi, atrof-muhitning turli darajadagi kislotalilik darajasida samarali bo'ladi va yallig'lanishga qarshi xususiyatlarga ega;
• papain, xom papayyadan ajratilgan ferment, kichik va katta oqsillarni parchalanishiga yordam beradi, keng doiradagi substratlar va kislotalilikda samarali bo'ladi.
• tsellyuloza - tsellyuloza, o'simlik tolalarini parchalaydi (inson organizmida topilmaydi);
• endoproteaza - peptid bog'larini ajratadi;
• ho'kiz safro ekstrakti - hayvon kelib chiqishi fermenti, ichak motorikasini rag'batlantiradi;
• pankreatin - hayvonlarning fermenti, oqsillarni hazm qilishni tezlashtiradi;
• pankrelipaz - so'rilishini rag'batlantiradigan hayvon fermenti

  Fermentlangan ovqatlar to'g'ri hazm qilish uchun zarur bo'lgan foydali bakteriyalarning deyarli mukammal manbaidir. Va dorixona probiyotiklari faqat yuqori ovqat hazm qilish tizimida "ishlaydi" va ko'pincha ichaklarga etib bormasa, fermentativ mahsulotlarning ta'siri butun oshqozon-ichak traktida seziladi.

  Misol uchun, o'rik tarkibida glyukoza parchalanishi uchun mas'ul bo'lgan va energiyaning tez tarqalishiga yordam beruvchi invertazni o'z ichiga olgan foydali fermentlar aralashmasi mavjud.

  Lipazaning tabiiy manbai (lipidlarning tezroq hazm bo'lishiga yordam beradi) xizmat qilishi mumkin. Organizmda bu modda oshqozon osti bezi tomonidan ishlab chiqariladi. Ammo bu tananing hayotini osonlashtirish uchun siz o'zingizni, masalan, avakado bilan salat bilan davolashingiz mumkin - mazali va foydali.

  Ehtimol, eng mashhur manba bo'lishdan tashqari, u tanani amilaza va maltaza bilan ham ta'minlaydi. Amilaza non va don tarkibida ham mavjud. Maltaza pivo va makkajo'xori siropida ko'p bo'lgan malt shakar deb ataladigan maltozaning parchalanishiga yordam beradi.

  Yana bir ekzotik meva - ananas tarkibida bir qator fermentlar, shu jumladan bromelin mavjud. Va u, ba'zi tadqiqotlarga ko'ra, saratonga qarshi va yallig'lanishga qarshi xususiyatlarga ega.

  Ekstremofillar va sanoat

  Ekstremofillar ekstremal sharoitlarda omon qolishi mumkin bo'lgan moddalardir.

  Tirik organizmlar, shuningdek, ularning ishlashini ta'minlaydigan fermentlar harorat qaynash nuqtasiga yaqin bo'lgan geyzerlarda va muzning chuqurligida, shuningdek, haddan tashqari sho'rlanish sharoitida (AQShdagi O'lim vodiysi) topilgan. Bundan tashqari, olimlar fermentlarni topdilar, ular uchun pH darajasi ham samarali ish uchun asosiy shart emas. Tadqiqotchilar sanoatda keng qo'llanilishi mumkin bo'lgan moddalar sifatida ekstremofil fermentlarni alohida qiziqish bilan o'rganmoqdalar. Garchi bugungi kunda ham fermentlar biologik va ekologik toza moddalar sifatida sanoatda o'z qo'llanilishini topdi. Fermentlardan foydalanish oziq-ovqat sanoati, kosmetologiya va maishiy kimyo ishlab chiqarishda qo'llaniladi.

  Izvozchikova Nina Vladislavovna

  Mutaxassisligi: yuqumli kasalliklar bo'yicha mutaxassis, gastroenterolog, pulmonolog.

  Umumiy tajriba: 35 yil.

  Ta'lim:1975-1982, 1MMI, San-Gig, yuqori malakali, yuqumli kasalliklar shifokori.

  Fan darajasi: oliy toifali doktor, tibbiyot fanlari nomzodi.