Mängden proteiner i olika celltyper. Vad är proteiner. Proteiner: ett allmänt begrepp

Protein är ett organiskt näringsämne av vegetabiliskt eller animaliskt ursprung som är nödvändigt för tillväxt och förnyelse av celler i människokroppen. Det spelar rollen som ett byggmaterial av vävnader, finns i muskler, inre organ, ben och hud. Protein reglerar hela organismens arbete, förser den med användbara ämnen.

Ett protein är uppbyggt av kedjor av olika aminosyror sammanlänkade med en kovalent peptidbindning. De resulterande formationerna bildar makromolekyler som har olika längder och former. I naturen finns det cirka 80 aminosyror, från vilka en obegränsad mängd föreningar skapas.

Sammansättningen av de bildade makromolekylerna inkluderar oftast sådana kemiska element som: kol, väte, syre, kväve. Mindre ofta - svavel och fosfor. Varje typ av proteinförening har en specifik struktur. Det kan användas för att bedöma ämnets sammansättning, dess form, bindningarna mellan komponenterna.

proteinstruktur	Beskrivning
Primär	Bestämmer sammansättningen och sekvensen av kopplingen av aminosyror i kedjan.
Sekundär	Den rumsliga formen av polypeptidkedjan visar hur den vrids på grund av bildandet av vätebindningar. De kan förekomma både inom en kedja och mellan andra kedjor.
Tertiär	Det är en tredimensionell tvinnad helix, som bildas och hålls av disulfidbroar.
Kvartär	En sådan koppling kan involvera flera peptidkedjor sammankopplade med väte- eller jonbindningar.

Egenskaperna hos alla naturligt förekommande proteiner beror på deras primära struktur. Den är individuell, bär på ärftlig information och bevaras i generationer.

Hur är protein?

Proteinets roll i människokroppen är att organisera metabola och fysiologiska processer, upprätthålla kroppens immunförsvar, säkerställa tillväxt och utveckling av organ och återställa celler.

22 aminosyror är involverade i human proteinsyntes. Av dessa är 12 st. Dessa är icke-essentiella aminosyror som kan syntetiseras i kroppen.

Resterande 10 st. är väsentliga, kan de bara fås från mat. Med en otillräcklig mängd av dem kan en person uppleva utmattning, en minskning av immuniteten och en förändring i hormonella nivåer.

Alla proteinföreningar är indelade i 2 stora grupper:

• Kompletta proteiner är föreningar som innehåller alla essentiella aminosyror.
• Sammansättningen av ofullständiga proteiner kännetecknas av ofullständigt innehåll av alla essentiella aminosyror i dem.

Ett proteins värde beror på dess beståndsdelar. Ju mer kompletta proteiner det innehåller, desto mer kommer det att gynnas.

Funktioner av protein i kroppen

Erhållna som ett resultat av syntes kan alla proteinföreningar delas in i flera grupper. Var och en av dem utför sina egna specifika funktioner som reglerar kroppens funktion.

katalytisk funktion

En av huvuduppgifterna som proteiner utför är den katalytiska funktionen. Genom verkan av biologiska katalysatorer, som kallas enzymer, ökar antalet kemiska reaktioner många gånger i en levande cell.

Proteinets roll i människokroppen kan inte överskattas. Den utför vitala funktioner för kroppen, särskilt katalytisk.

Enzymer är den största klassen av proteiner, deras antal är mer än 2000. De tillhandahåller alla metaboliska processer i kroppen.

strukturell funktion

En viss grupp av proteiner är engagerad i utförandet av en strukturell funktion. De är involverade i bildandet av cellulära och extracellulära strukturer, ger styrka och elasticitet hos vävnader.

Dessa proteiner är:

• Keratin, som finns i naglar, människohår.
• Kollagen, som är grunden för bind- och benvävnad.
• Elastin är en komponent i ligament.

Skyddsfunktion

Protein har förmågan att skydda en person från virus, bakterier, gifter som kommer in i kroppen. Rollen för sådana föreningar utförs av antikroppar som syntetiseras av immunsystemet. De binder främmande ämnen som kallas antigener och neutraliserar deras verkan.

En annan skyddande effekt av proteiner manifesteras i förmågan hos vissa av deras grupper att blodkoagulera. Som ett resultat av verkan av fibrinogen och trombin uppstår en propp som skyddar en person från blodförlust.

Regulatorisk funktion

En separat klass av proteinföreningar är ansvarig för den reglerande funktionen. Proteiner i denna riktning styr metabolism, cellrörelser, dess utveckling och modifiering.

Detta beror på enzymernas rörlighet eller genom att de kombineras med andra ämnen. Exempel på sådana föreningar är: glukagon, tyroxin, somatotropin.

Signalfunktion

Signaleringsfunktionen hos föreningar är baserad på arbetet hos en viss grupp av proteiner som överför olika signaler mellan celler eller organ i kroppen. De bidrar till regleringen av huvudprocesserna som äger rum i kroppen. Till exempel ett ämne som t.ex Insulin ger den nödvändiga nivån av glukos i blodet.

Cellernas interaktion med varandra sker med hjälp av signalproteinföreningar. Dessa är cytokiner och tillväxtfaktorer.

transportfunktion

Denna typ av protein är aktivt involverad i transporten av ämnen genom cellmembran från en plats till en annan. Till exempel, hemoglobin, som är en del av röda blodkroppar, transporterar syre från lungorna till andra organ i kroppen och skickar tillbaka koldioxid från dem.

Proteinlipoprotein transporterar fett från levern, insulin transporterar glukos till vävnaderna och myoglobin skapar syretillförsel i musklerna.

Reservfunktion (backup).

Normalt ackumuleras inte protein i kroppen. Undantagen är sådana föreningar: albumin som finns i ägget och kasein, som finns i getmjölk. Dessutom, under nedbrytningen av hemoglobin, bildar järn en komplex förening med proteinet, som också kan deponeras i reserven.

Receptorfunktion

Denna typ av protein finns i cytoplasman eller receptormembranen. De kan ta emot, fördröja, sända signaler som härrör från en extern stimulans in i cellen.

Exempel på sådana föreningar är:

• opsin;
• fytokrom;
• proteinkinas.

Motor (motor) funktion

Vissa typer av proteiner ger kroppen förmågan att röra sig. Deras andra viktiga uppgift är att ändra formen på celler och subcellulära partiklar. De huvudsakliga föreningarna som ansvarar för motorisk funktion är aktiner och myosiner.

Som ett resultat av deras arbete finns det en sammandragning och avslappning av alla kroppens muskler, rörelsen av inre organ.

Proteinnormer i människokroppen

Proteinets roll i människokroppen är avgörande för att tillhandahålla viktiga näringsämnen till kroppens celler. Otillräcklig konsumtion av livsmedel som innehåller kompletta proteiner kan leda till en kränkning av kroppens grundläggande vitala funktioner.

Mängden protein som konsumeras i mat beror på hälsotillståndet, personens ålder, på hans aktivitet. Fall av individuell intolerans mot detta ämne är kända.

För vuxna

Eftersom protein inte kan lagras i kroppen, och dess överskott kan vara skadligt, krävs en viss mängd protein varje dag. För att göra detta måste du känna till den dagliga hastigheten för proteinintaget.

Forskare från olika länder bedriver forskning för att fastställa den optimala mängden dagligt proteinintag. Dessa siffror är inkonsekventa. Ryska nutritionister rekommenderar att du konsumerar 1,0 - 1,2 g - per 1 kg mänsklig vikt. Amerikanska läkare ökar denna siffra till 1,6 g per 1 kg vikt.

Det är bäst att använda medelvärden. I det här fallet behöver en vuxen som leder en stillasittande livsstil 1,2-1,3 g protein per dag per 1 kg kroppsvikt. Om en person väger 80 kg, bör han konsumera cirka 100 g protein per dag. Människor som är engagerade i fysiskt arbete måste öka proteinintaget till 1,5 g per 1 kg vikt.

För barn

Barn behöver protein för korrekt utveckling och tillväxt, så behovet av det är mycket högre än för en vuxen. I den tidigaste åldern är det dagliga intaget av protein från 3 till 4 g per 1 kg vikt. För barn i skolåldern är denna hastighet något reducerad, den varierar från 2 till 3 g protein per 1 kg kroppsvikt per dag.

Mejeriprodukter rika på högkvalitativa proteiner är särskilt användbara för barn. De smälts väl och absorberas lätt av en ung organism.

När man går ner i vikt

Många välkända dieter är baserade på proteinnäring. Människor som vill gå ner i vikt måste inkludera mer proteinhaltig mat i sin kost. Det dagliga intaget av protein bör ökas till 1,5 g per 1 kg mänsklig vikt.

För hälsoproblem

Många hälsoproblem uppstår hos personer med lågt proteinintag. Ibland, för att förbättra ditt välbefinnande, räcker det för en person att balansera sin kost, inkludera mer proteinmat i sin kost.

Nutritionister är oense om hur mycket protein som ska konsumeras för personer med en sjukdom. Vid sjukdomar i lever och njurar, för att minska belastningen på dem, rekommenderar experter att minska proteinintaget till 0,7 g per 1 kg vikt. I vilket fall som helst bör den nödvändiga kosten för patienten ordineras av den behandlande läkaren individuellt.

För idrottare

Människor som är involverade i sport kräver en stor mängd protein för att bygga muskler i kroppen och öka styrkan. För dem bör proteinintaget per dag vara från 2 till 2,5 g per 1 kg kroppsvikt.

I vissa kraftsporter, flerdagars cykellopp, kan normen höjas till 3 - 3,2 g protein per 1 kg vikt.

Symtom och orsaker till proteinbrist i kroppen

Oftast är den främsta orsaken till proteinbrist i kroppen felaktig mänsklig näring, användningen av livsmedel med otillräckligt innehåll. I det här fallet saknar kroppen de aminosyror som behövs för att bilda nya föreningar. Han börjar spendera sina egna reserver, ta dem från muskelvävnad.

En annan anledning till protein "svält" hos en person kan vara allvarliga sjukdomar förknippade med ökad proteinnedbrytning. De är: allvarliga infektionssjukdomar, ärftliga metabola störningar, brännskador, njurpatologi. Milda former av proteinbrist går oftast över utan symtom.

I mer allvarliga fall uppträder följande symtom:

• Personen blir utsatt för frekventa förkylningar.
• Eventuella skador på huden läker dåligt: ​​skärsår, skavsår.
• En person upplever ofta svaghet, letargi, smärta i muskler och leder.
• På grund av bristen på protein är blodsockerhopp möjliga. Som ett resultat upplever en person en konstant känsla av hunger.
• Dåligt skick på naglar och hår.
• Det kan vara svullnad i benen.

Om du har något av ovanstående symtom på sjukdomskänsla bör du konsultera en läkare så att han kan ställa rätt diagnos och ordinera behandling.

Tecken och orsaker till överskott av protein i kroppen

Proteinets roll i människokroppen uttrycks i organisationen av grundläggande fysiologiska processer, vilket säkerställer cellernas vitala aktivitet. Denna förening är en viktig komponent i alla livsmedelsprodukter.

Vanligtvis är problem förknippade med ett överflöd av protein mycket mindre vanliga än med dess brist. Men när man äter en stor mängd livsmedel med ett högt innehåll av det, kan en person uppleva proteinförgiftning.

Överskott av protein från mat omvandlas i levern till glukos och urea, som utsöndras från kroppen via njurarna. Med långvarig användning av en stor mängd av det kan negativa förändringar i kroppen inträffa: metabola störningar, osteoporos, lever- och njursjukdomar.

Också orsaken till ett överskott av protein kan vara medfödda eller förvärvade mänskliga sjukdomar. I dessa fall kan kroppen inte bryta ner vissa klasser av proteiner som gradvis ackumuleras i den under en lång tidsperiod.

Tecken på överskott av protein i kroppen är:

• Ständig känsla av törst.
• Möjliga matsmältningsproblem (förstoppning, uppblåsthet, diarré).
• Humörsvängningar och mår dåligt.
• Möjlig viktökning.
• Dålig andedräkt.
• Hormonellt fel i kroppen.

Proteintester, typer av undersökningar

För att fastställa den korrekta diagnosen skriver läkaren ut ett möte för patienten att genomgå de nödvändiga testerna. Genom avvikelsen från normen för någon indikator kan man bedöma de befintliga problemen i kroppen.

De vanligaste av dessa är proteintester, som undersöker och upptäcker nivån på dess innehåll i kroppen. Materialet för detta är vanligtvis blod och urin.

Biokemi

Ett biokemiskt blodprov låter dig bestämma innehållet av albumin och C-reaktivt protein i det. Det erhållna resultatet ger information om funktionen hos njurarna, levern, bukspottkörteln och metaboliska processer i kroppen.

Den normala mängden totalt protein i blodet är 6 - 8,3 g/dL. Vid behov kan läkaren ordinera ytterligare tester för att ta reda på vilket särskilt protein som inte är normen. Förhöjt protein kan vara ett tecken på uttorkning. En låg total mängd protein kan vara en indikator på lever- eller njursjukdom.

Enkel urinanalys

Ett allmänt urintest bestämmer proteinhalten i den. För en sådan studie används en morgonportion urin. En frisk person ska inte ha protein i urinen. Dess lilla innehåll är tillåtet - upp till 0,033 g / l.

Att överskrida denna indikator indikerar inflammatoriska processer som förekommer i organismer. Det kan också vara ett tecken på kronisk njursjukdom.

Analys av urin

Analysen för totalt protein i urinen är mer detaljerad och låter dig bedöma graden av patientens sjukdom. Denna metod detekterar lågmolekylära och specifika proteiner som inte detekteras genom enkel analys. Förlusten av en stor mängd protein i urinen leder till yttre och inre ödem i kroppen och kan vara ett tecken på njursvikt.

Med denna forskningsmetod används daglig urin, som patienten samlar in under dagen. Den bör förvaras i kylen vid en temperatur på +2 till +8 grader.

Behandling av proteinbrist

Behandling av proteinbrist hos en patient utförs nödvändigtvis under överinseende av en läkare.

Det går vanligtvis åt två håll samtidigt:

1. Påfyllning av den nödvändiga mängden protein i kroppen, normalisering av dess ämnesomsättning. För att göra detta bör du följa en diet rik på protein.
2. Medicinsk behandling av själva sjukdomen.

Behandla överskott av protein

För att behandla ett överskott av protein måste du först anpassa din kost genom att minska konsumtionen av livsmedel med mycket protein. Eftersom överskott av protein stör kroppens syra-basbalans, bör du äta grönsaker och frukter rika på kalium: potatis, aprikoser, persikor, vindruvor, katrinplommon.

Dessa livsmedel alkaliserar kroppen och återställer pH.

Dessutom ordinerar läkaren mediciner som innehåller enzymer. De hjälper nedbrytningen av proteinföreningar som ackumuleras av kroppen.

Animaliska proteinkällor

Proteinets roll i människokroppen är oersättlig, eftersom det är huvudämnet som ger kroppen näring, energi och är involverat i cellförnyelsen. Denna förening hjälper en person att motstå sjukdomar, leda en aktiv livsstil.

Den huvudsakliga källan till komplett protein är livsmedel av animaliskt ursprung. En av dem är mjölk. 100 g av drycken innehåller cirka 3 g av ett viktigt protein, som innehåller den rätta kombinationen av aminosyror som är nödvändiga för en person.

Många mejeriprodukter innehåller metionin, en aminosyra som säkerställer att levern fungerar normalt. Mycket protein finns i keso med låg fetthalt. Det finns cirka 18 g protein per 100 g produkt. Kött har ett högt innehåll av komplett protein. Beroende på sort, i 100 g av produkten är det från 20 g till 30 g.

Proteinvärdet i fisk och skaldjur är inte sämre än kött. Detta gör produkten lättare att smälta. Det mesta av proteinet finns i tonfisk, hälleflundra: per 100 g produkt står det för från 20 g till 28 g. Ägg har en värdefull aminosyrasammansättning. Ett kycklingägg innehåller cirka 12 g protein, och i äggulan är det 2 gånger mer än i proteinet.

Växtproteinkällor

Ytterligare proteinkällor i mänsklig näring är: baljväxter, grönsaker, frukt, nötter. Den enda växten som innehåller ett komplett protein är soja. Det äts regelbundet av vegetarianer eller människor som leder en hälsosam livsstil.

Grundläggande vegetabiliska livsmedel och deras proteininnehåll:

Produkt	Proteininnehåll, g - per 100 g produkt
Soja	35 – 40
Linser	24
Pumpafrön	20
nötter	20 – 25
Tofu	20
Sojamjölk	3
Grön ärta	5
Broccoli	3
Spenat	3
kakao pulver	24
Torkade frukter	3 – 5
Bovete	10 – 12
Bönor	6 – 10

Rätt proteinnäring för kroppen

För en balanserad kost, upprätthålla alla kroppens inre system, måste en person ta en tillräcklig mängd proteiner, fetter och kolhydrater. Den fullständiga uteslutningen av en av komponenterna från kosten kan leda till irreversibla processer.

För korrekt näring uppmuntras nutritionister att följa följande förhållande mellan ämnen: proteiner bör utgöra cirka 30% av den dagliga kosten, fetter - 30%, kolhydrater - 40%. Samtidigt är det önskvärt att cirka 60 % av det dagliga proteinintaget är kompletta proteiner.

Vid beräkning av den erforderliga mängden protein bör det beaktas att en del av det förstörs under värmebehandlingen. I växtprodukter absorberas proteiner av kroppen med 60% och djur - upp till 90%.

Funktioner av proteinnäring för muskeltillväxt

I alla intensiva sporter är en ökning av kroppens muskelmassa, en ökning av kroppens uthållighet, viktig. Detta uppnås genom intensiv träning och speciell näring, där livsmedel med högt proteininnehåll konsumeras.

Det bästa vore om proteinnäringsmenyn sammanställs av en läkare eller idrottares tränare. Det är viktigt att korrekt beräkna proteindieten, mängden kalorier, kolhydrater och fetter.

En idrottares proteindiet bör innehålla: mejeriprodukter med låg fetthalt, magert kött, kokt äggvita, havsfisk med låg fetthalt. Mat bör vara fraktionerad - 5 gånger om dagen. Efter ett intensivt träningspass rekommenderas det att ta en proteinshake.

Under perioden för att få muskelmassa är andelen biologiska ämnen som följer: 70% - protein, 30% - fetter och kolhydrater. Den maximala varaktigheten av proteindieten bör inte vara mer än 1 månad. Längre än denna tid kan dess användning skada kroppen.

Funktioner av proteinnäring, som vill gå ner i vikt

Proteinmat har ett lägre glykemiskt index jämfört med kolhydratmat, vilket hjälper till att sänka blodsockret och frigöra stora mängder insulin. När den konsumeras lägger kroppen mer tid på att smälta. Som ett resultat känner sig en person inte längre hungrig, hans aptit minskar, sug efter olika snacks.

När man äter mat rik på protein förbättras en persons ämnesomsättning. Samtidigt förbrukar kroppen fler kalorier som läggs på att underhålla och ge näring åt muskelmassa. Allt detta leder till viktminskning.

För gradvis viktminskning i daglig näring bör följande andel av de använda ämnena följas: proteiner bör vara 50%, fetter - 30%, kolhydrater - 20%. Det rekommenderas att endast konsumera proteinprodukter efter kl. 18.00.

Den roll som protein spelar i människokroppen kan inte överskattas. Dess brist leder till hälsoproblem, minskad aktivitet och vitalitet. Ett överskott av protein är också skadligt för människor. För att förhindra att detta händer är det viktigt att välja den optimala dieten där kroppen kommer att förses med alla nödvändiga ämnen.

Artikelformatering: Lozinsky Oleg

Video om proteinets roll i människokroppen

Hur påverkar protein kroppen? Hur mycket protein ska man äta:

Innehållet i artikeln

PROTEINER (Artikel 1)- en klass av biologiska polymerer som finns i varje levande organism. Med deltagande av proteiner äger huvudprocesserna rum som säkerställer kroppens vitala aktivitet: andning, matsmältning, muskelsammandragning, överföring av nervimpulser. Benvävnad, hud, hårfäste, hornformationer hos levande varelser är sammansatta av proteiner. För de flesta däggdjur sker tillväxt och utveckling av organismen på grund av produkter som innehåller proteiner som födokomponent. Proteinernas roll i kroppen och följaktligen deras struktur är mycket varierande.

Sammansättningen av proteiner.

Alla proteiner är polymerer, vars kedjor är sammansatta av fragment av aminosyror. Aminosyror är organiska föreningar som i sin sammansättning (i enlighet med namnet) innehåller en NH 2 aminogrupp och en organisk syra, dvs. karboxyl, COOH-grupp. Av hela variationen av befintliga aminosyror (teoretiskt sett är antalet möjliga aminosyror obegränsat) deltar endast de som bara har en kolatom mellan aminogruppen och karboxylgruppen i bildandet av proteiner. I allmänhet kan aminosyrorna som är involverade i bildandet av proteiner representeras av formeln: H 2 N–CH(R)–COOH. R-gruppen kopplad till kolatomen (den mellan amino- och karboxylgrupperna) bestämmer skillnaden mellan aminosyrorna som utgör proteiner. Denna grupp kan endast bestå av kol- och väteatomer, men innehåller oftare, förutom C och H, olika funktionella (med förmåga till ytterligare omvandlingar) grupper, till exempel HO-, H 2 N- etc. Det finns också en alternativ när R = H.

Levande varelsers organismer innehåller mer än 100 olika aminosyror, dock används inte alla i konstruktionen av proteiner, utan endast 20, de så kallade "fundamentala". I tabell. 1 visar deras namn (de flesta av namnen har utvecklats historiskt), strukturformeln samt den ofta använda förkortningen. Alla strukturformler är ordnade i tabellen så att huvudfragmentet av aminosyran är till höger.

Tabell 1. AMINOSYROR SOM INGÅR I SKAPELSEN AV PROTEINER

namn	Strukturera	Beteckning
GLYCIN		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		AXEL
LEUCIN		LEI
ISOLEUCINE		ILE
SERIN		SER
THREONINE		TRE
CYSTEIN		CIS
METIONINE		TRÄFFADE
LYSIN		LIZ
ARGININ		ARG
ASPARGSYRA		ASN
ASPARAGIN		ASN
GLUTAMSYRA		GLU
GLUTAMIN		GLN
fenylalanin		hårtork
TYROSIN		TIR
tryptofan		TRE
HISTIDIN		GIS
PROLINE		PROFFS
I internationell praxis accepteras den förkortade beteckningen av de listade aminosyrorna med latinska trebokstavs- eller enbokstavsförkortningar, till exempel glycin - Gly eller G, alanin - Ala eller A.

Bland dessa tjugo aminosyror (tabell 1) innehåller endast prolin en NH-grupp (istället för NH2) bredvid COOH-karboxylgruppen, eftersom den är en del av det cykliska fragmentet.

Åtta aminosyror (valin, leucin, isoleucin, treonin, metionin, lysin, fenylalanin och tryptofan), placerade i bordet på en grå bakgrund, kallas nödvändiga, eftersom kroppen ständigt måste ta emot dem med proteinmat för normal tillväxt och utveckling.

En proteinmolekyl bildas som ett resultat av den sekventiella kopplingen av aminosyror, medan karboxylgruppen i en syra interagerar med aminogruppen i den angränsande molekylen, som ett resultat bildas en –CO–NH– peptidbindning och ett vatten molekylen frigörs. På fig. 1 visar seriekopplingen av alanin, valin och glycin.

Ris. ett SERIELL ANSLUTNING AV AMINOSYROR under bildandet av en proteinmolekyl. Vägen från den terminala aminogruppen H2N till den terminala karboxylgruppen COOH valdes som huvudriktningen för polymerkedjan.

För att kompakt beskriva strukturen av en proteinmolekyl används förkortningarna för aminosyror (tabell 1, tredje kolumnen) som är involverade i bildningen av polymerkedjan. Fragmentet av molekylen som visas i fig. 1 skrivs enligt följande: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Proteinmolekyler innehåller från 50 till 1500 aminosyrarester (kortare kedjor kallas polypeptider). Ett proteins individualitet bestäms av uppsättningen aminosyror som utgör polymerkedjan och, inte mindre viktigt, av ordningen för deras alternering längs kedjan. Till exempel består insulinmolekylen av 51 aminosyrarester (det är ett av de kortaste kedjeproteinerna) och består av två sammankopplade parallella kedjor av olika längd. Sekvensen av aminosyrafragment visas i fig. 2.

Ris. 2 INSULINMOLEKYL, byggd av 51 aminosyrarester, är fragment av samma aminosyror markerade med motsvarande bakgrundsfärg. Cysteinaminosyraresterna (förkortad beteckning CIS) som finns i kedjan bildar disulfidbryggor -S-S-, som länkar samman två polymermolekyler eller bildar hoppare i en kedja.

Molekyler av aminosyran cystein (Tabell 1) innehåller reaktiva sulfhydridgrupper -SH, som interagerar med varandra och bildar disulfidbryggor -S-S-. Cysteins roll i proteinernas värld är speciell, med dess deltagande bildas tvärbindningar mellan polymera proteinmolekyler.

Associationen av aminosyror till en polymerkedja sker i en levande organism under kontroll av nukleinsyror, det är de som tillhandahåller en strikt monteringsordning och reglerar den fasta längden av polymermolekylen ( centimeter. NUKLEINSYROR).

Strukturen av proteiner.

Sammansättningen av proteinmolekylen, presenterad i form av alternerande aminosyrarester (Fig. 2), kallas proteinets primära struktur. Vätebindningar uppstår mellan iminogrupperna HN som finns i polymerkedjan och karbonylgrupperna CO ( centimeter. HYDROGEN BOND), som ett resultat får proteinmolekylen en viss rumslig form, kallad sekundärstrukturen. De vanligaste är två typer av sekundär struktur i proteiner.

Det första alternativet, som kallas α-helix, implementeras med hjälp av vätebindningar inom en polymermolekyl. Molekylens geometriska parametrar, bestämda av bindningslängderna och bindningsvinklarna, är sådana att bildningen av vätebindningar är möjlig för H-N- och C=O-grupperna, mellan vilka det finns två peptidfragment H-N-C=O (Fig. 3). .

Sammansättningen av polypeptidkedjan som visas i fig. 3 skrivs i förkortad form enligt följande:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Som ett resultat av den sammandragande verkan av vätebindningar tar molekylen formen av en helix - den så kallade α-helixen, den avbildas som ett krökt spiralband som passerar genom atomerna som bildar polymerkedjan (fig. 4).

Ris. 4 3D-MODELL AV EN PROTEINMOLEKYL i form av en α-helix. Vätebindningar visas som gröna streckade linjer. Den cylindriska formen på spiralen är synlig vid en viss rotationsvinkel (väteatomer visas inte i figuren). Färgen på enskilda atomer anges i enlighet med internationella regler, som rekommenderar svart för kolatomer, blått för kväve, rött för syre och gult för svavel (vit färg rekommenderas för väteatomer som inte visas i figuren, i detta fall hela strukturen avbildad på en mörk bakgrund).

En annan variant av den sekundära strukturen, kallad β-strukturen, bildas också med deltagande av vätebindningar, skillnaden är att H-N- och C=O-grupperna av två eller flera polymerkedjor placerade parallellt interagerar. Eftersom polypeptidkedjan har en riktning (Fig. 1), är varianter möjliga när riktningen för kedjorna är densamma (parallell β-struktur, Fig. 5), eller de är motsatta (antiparallell β-struktur, Fig. 6). .

Polymerkedjor av olika sammansättning kan delta i bildandet av β-strukturen, medan de organiska grupperna som inramar polymerkedjan (Ph, CH 2 OH, etc.) i de flesta fall spelar en sekundär roll, det ömsesidiga arrangemanget av H-N och C =O-grupper är avgörande. Eftersom H-N- och C=O-grupperna är riktade i olika riktningar i förhållande till polymerkedjan (upp och ner i figuren), blir det möjligt för tre eller flera kedjor att interagera samtidigt.

Sammansättningen av den första polypeptidkedjan i fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Sammansättningen av den andra och tredje kedjan:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Sammansättningen av polypeptidkedjorna som visas i fig. 6, samma som i fig. 5 är skillnaden att den andra kedjan har motsatt (i jämförelse med fig. 5) riktning.

Det är möjligt att bilda en β-struktur inuti en molekyl, när kedjefragmentet i en viss sektion visar sig vara roterat 180°, i detta fall har två grenar av en molekyl motsatt riktning, som ett resultat, en antiparallell β-struktur bildas (fig. 7).

Strukturen som visas i fig. 7 i en platt bild, visad i fig. 8 i form av en tredimensionell modell. Sektioner av β-strukturen betecknas vanligtvis på ett förenklat sätt med ett platt vågigt band som passerar genom atomerna som bildar polymerkedjan.

I strukturen av många proteiner alternerar sektioner av α-helix och bandliknande β-strukturer, såväl som enskilda polypeptidkedjor. Deras inbördes arrangemang och växling i polymerkedjan kallas proteinets tertiära struktur.

Metoder för att skildra strukturen av proteiner visas nedan med växtproteinet crambin som ett exempel. Strukturformler för proteiner, som ofta innehåller upp till hundratals aminosyrafragment, är komplexa, besvärliga och svåra att förstå, därför används ibland förenklade strukturformler - utan symboler för kemiska element (Fig. 9, alternativ A), men vid samtidigt behåller de färgen på valensslag i enlighet med internationella regler (fig. 4). I det här fallet presenteras formeln inte i en platt, utan i en rumslig bild, vilket motsvarar molekylens verkliga struktur. Denna metod gör det möjligt att till exempel skilja mellan disulfidbryggor (liknande de i insulin, fig. 2), fenylgrupper i kedjans sidoram etc. Bilden av molekyler i form av tredimensionella modeller (kulor förbundna med stavar) är något tydligare (Fig. 9, alternativ B). Båda metoderna tillåter dock inte att visa den tertiära strukturen, så den amerikanska biofysikern Jane Richardson föreslog att representera α-strukturer som spiralvridna band (se fig. 4), β-strukturer som platta vågiga band (fig. 8) och anslutande band. dem enkla kedjor - i form av tunna buntar har varje typ av struktur sin egen färg. Denna metod för att avbilda den tertiära strukturen av ett protein är nu allmänt använd (Fig. 9, variant B). Ibland, för större informationsinnehåll, visas en tertiär struktur och en förenklad strukturformel tillsammans (Fig. 9, variant D). Det finns också modifieringar av metoden som föreslagits av Richardson: α-helixar är avbildade som cylindrar och β-strukturer är i form av platta pilar som indikerar kedjans riktning (Fig. 9, alternativ E). Mindre vanligt är metoden där hela molekylen avbildas som ett knippe, där ojämlika strukturer kännetecknas av olika färger, och disulfidbryggor visas som gula broar (Fig. 9, variant E).

Alternativ B är det bekvämaste för perception, när de strukturella egenskaperna hos proteinet (aminosyrafragment, deras alternerande ordning, vätebindningar) inte är indikerade när man visar den tertiära strukturen, medan det antas att alla proteiner innehåller "detaljer" tagna från en standarduppsättning av tjugo aminosyror (tabell 1). Huvuduppgiften i att skildra en tertiär struktur är att visa det rumsliga arrangemanget och växlingen av sekundära strukturer.

Ris. nio OLIKA VERSIONER AV BILD AV STRUKTUREN AV KRUMBINPROTEINET.
A är en strukturformel i en rumslig bild.
B - struktur i form av en tredimensionell modell.
B är den tertiära strukturen av molekylen.
G - en kombination av alternativ A och B.
E - förenklad bild av den tertiära strukturen.
E - tertiär struktur med disulfidbroar.

Det mest bekväma för perception är en tredimensionell tertiär struktur (alternativ B), befriad från detaljerna i strukturformeln.

En proteinmolekyl som har en tertiär struktur antar som regel en viss konfiguration, som bildas av polära (elektrostatiska) interaktioner och vätebindningar. Som ett resultat tar molekylen formen av en kompakt spole - globulära proteiner (kulor, lat. boll), eller filamentösa - fibrillära proteiner (fibra, lat. fiber).

Ett exempel på en globulär struktur är proteinet albumin, proteinet i ett kycklingägg tillhör klassen albuminer. Den polymera kedjan av albumin är sammansatt huvudsakligen av alanin, asparaginsyra, glycin och cystein, alternerande i en viss ordning. Den tertiära strukturen innehåller a-helixar sammankopplade med enkla kedjor (fig. 10).

Ris. tio GLOBULAR STRUKTUR AV ALBUMIN

Ett exempel på en fibrillär struktur är fibroinproteinet. De innehåller en stor mängd glycin-, alanin- och serinrester (varannan aminosyrarest är glycin); cysteinrester som innehåller sulfhydridgrupper saknas. Fibroin, huvudkomponenten i naturligt silke och spindelväv, innehåller β-strukturer förbundna med enkla kedjor (Fig. 11).

Ris. elva FIBRILLÄRT PROTEIN FIBROIN

Möjligheten att bilda en tertiär struktur av en viss typ är inneboende i proteinets primära struktur, dvs. bestäms i förväg av växlingsordningen för aminosyrarester. Från vissa uppsättningar av sådana rester uppstår huvudsakligen α-helixer (det finns ganska många sådana uppsättningar), en annan uppsättning leder till uppkomsten av β-strukturer, enkla kedjor kännetecknas av deras sammansättning.

Vissa proteinmolekyler, samtidigt som de behåller en tertiär struktur, kan kombineras till stora supramolekylära aggregat, medan de hålls samman av polära interaktioner, såväl som vätebindningar. Sådana formationer kallas proteinets kvartära struktur. Till exempel bildar proteinet ferritin, som huvudsakligen består av leucin, glutaminsyra, asparaginsyra och histidin (ferricin innehåller alla 20 aminosyrarester i varierande mängd) en tertiär struktur av fyra parallellt lagda α-helixar. När molekyler kombineras till en enda ensemble (Fig. 12), bildas en kvartär struktur, som kan innefatta upp till 24 ferritinmolekyler.

Fig. 12 BILDNING AV DEN KVARTERNÄR STRUKTUREN AV DET GLOBULAR PROTEINET FERRITIN

Ett annat exempel på supramolekylära formationer är strukturen av kollagen. Det är ett fibrillärt protein vars kedjor huvudsakligen är uppbyggda av glycin omväxlande med prolin och lysin. Strukturen innehåller enkla kedjor, trippel α-helixar, alternerande med bandliknande β-strukturer staplade i parallella buntar (Fig. 13).

Fig. 13 SUPRAMOLEKULÄR STRUKTUR HOS KOLLAGENFIBRILLÄRT PROTEIN

Kemiska egenskaper hos proteiner.

Under inverkan av organiska lösningsmedel, avfallsprodukter från vissa bakterier (mjölksyrajäsning) eller med en ökning av temperaturen, förstörs sekundära och tertiära strukturer utan att skada dess primära struktur, som ett resultat förlorar proteinet löslighet och förlorar biologisk aktivitet, detta Processen kallas denaturering, det vill säga förlusten av naturliga egenskaper, till exempel curdling av surmjölk, det koagulerade proteinet i ett kokt kycklingägg. Vid förhöjda temperaturer denaturerar proteinerna från levande organismer (särskilt mikroorganismer) snabbt. Sådana proteiner kan inte delta i biologiska processer, som ett resultat dör mikroorganismer, så kokt (eller pastöriserad) mjölk kan lagras längre.

Peptidbindningar H-N-C=O, som bildar polymerkedjan i proteinmolekylen, hydrolyseras i närvaro av syror eller alkalier, och polymerkedjebrott, vilket i slutändan kan leda till de ursprungliga aminosyrorna. Peptidbindningar som ingår i α-helixer eller β-strukturer är mer resistenta mot hydrolys och olika kemiska angrepp (jämfört med samma bindningar i enkelkedjor). En mer delikat demontering av proteinmolekylen till dess ingående aminosyror utförs i ett vattenfritt medium med användning av hydrazin H 2 N–NH 2, medan alla aminosyrafragment, förutom det sista, bildar de så kallade karboxylsyrahydraziderna innehållande fragmentet C(O)–HN–NH2 (Fig. 14).

Ris. fjorton. POLYPEPTIDSKYLJNING

En sådan analys kan ge information om aminosyrasammansättningen i ett protein, men det är viktigare att känna till deras sekvens i en proteinmolekyl. En av metoderna som används allmänt för detta ändamål är verkan av fenylisotiocyanat (FITC) på polypeptidkedjan, som i ett alkaliskt medium fäster till polypeptiden (från den ände som innehåller aminogruppen), och när reaktionen av mediet förändras till sur, lossnar den från kedjan och tar med sig fragment av en aminosyra (fig. 15).

Ris. femton SEKVENTIAL POLYPEPTID Klyvning

Många speciella metoder har utvecklats för en sådan analys, inklusive de som börjar "demontera" en proteinmolekyl till dess beståndsdelar, med början från karboxyländen.

Korsdisulfidbryggor S-S (bildade genom interaktion av cysteinrester, Fig. 2 och 9) klyvs, vilket gör dem till HS-grupper genom verkan av olika reduktionsmedel. Verkan av oxidationsmedel (syre eller väteperoxid) leder återigen till bildandet av disulfidbryggor (fig. 16).

Ris. sexton. Klyvning av disulfidbroar

För att skapa ytterligare tvärbindningar i proteiner används reaktiviteten hos amino- och karboxylgrupper. Mer tillgängliga för olika interaktioner är aminogrupperna som finns i kedjans sidoram - fragment av lysin, asparagin, lysin, prolin (tabell 1). När sådana aminogrupper interagerar med formaldehyd sker kondensationsprocessen och tvärbryggor –NH–CH2–NH– uppstår (Fig. 17).

Ris. 17 SKAPANING AV YTTERLIGARE TRANSVERSALA BROAR MELLAN PROTEINMOLEKYLER.

De terminala karboxylgrupperna i proteinet kan reagera med komplexa föreningar av vissa flervärda metaller (kromföreningar används oftare), och tvärbindningar förekommer också. Båda processerna används vid garvning av läder.

Proteinernas roll i kroppen.

Proteinernas roll i kroppen är varierande.

Enzymer(jäsning lat. - fermentering), deras andra namn är enzymer (sv zumh grekiska. - i jäst) - dessa är proteiner med katalytisk aktivitet, de kan öka hastigheten på biokemiska processer tusentals gånger. Under inverkan av enzymer bryts matens beståndsdelar: proteiner, fetter och kolhydrater ner till enklare föreningar, från vilka nya makromolekyler sedan syntetiseras, som är nödvändiga för en viss typ av kropp. Enzymer deltar också i många biokemiska syntesprocesser, till exempel i syntesen av proteiner (vissa proteiner hjälper till att syntetisera andra). Centimeter. ENZYMER

Enzymer är inte bara mycket effektiva katalysatorer, utan också selektiva (riktar reaktionen strikt i den givna riktningen). I deras närvaro fortskrider reaktionen med nästan 100 % utbyte utan bildning av biprodukter och samtidigt är flödesförhållandena milda: normalt atmosfärstryck och temperatur hos en levande organism. Som jämförelse utförs syntesen av ammoniak från väte och kväve i närvaro av en aktiverad järnkatalysator vid 400–500°C och ett tryck på 30 MPa, utbytet av ammoniak är 15–25 % per cykel. Enzymer anses vara oöverträffade katalysatorer.

Intensiva studier av enzymer började i mitten av 1800-talet, mer än 2 000 olika enzymer har nu studerats; detta är den mest olika klassen av proteiner.

Namnen på enzymer är följande: namnet på reagenset som enzymet interagerar med, eller namnet på den katalyserade reaktionen, läggs till med ändelsen -aza, till exempel, arginas bryter ner arginin (tabell 1), dekarboxylas katalyserar dekarboxylering, dvs. eliminering av CO 2 från karboxylgruppen:

– COOH → – CH + CO 2

Ofta, för att mer exakt indikera ett enzyms roll, anges både objektet och typen av reaktion i dess namn, till exempel är alkoholdehydrogenas ett enzym som dehydrerar alkoholer.

För vissa enzymer som upptäcktes för ganska länge sedan har det historiska namnet (utan ändelsen -aza) bevarats, till exempel pepsin (pepsis, grekisk. matsmältning) och trypsin (trypsis grekisk. flytande), bryter dessa enzymer ner proteiner.

För systematisering kombineras enzymer i stora klasser, klassificeringen baseras på typen av reaktion, klasserna namnges enligt den allmänna principen - reaktionens namn och ändelsen - aza. Några av dessa klasser listas nedan.

Oxidoreduktasär enzymer som katalyserar redoxreaktioner. Dehydrogenaserna som ingår i denna klass utför protonöverföring, till exempel oxiderar alkoholdehydrogenas (ADH) alkoholer till aldehyder, den efterföljande oxidationen av aldehyder till karboxylsyror katalyseras av aldehyddehydrogenaser (ALDH). Båda processerna sker i kroppen under bearbetningen av etanol till ättiksyra (Fig. 18).

Ris. arton TVÅSTEGS OXIDATION AV ETANOL till ättiksyra

Det är inte etanol som har en narkotisk effekt, utan mellanprodukten acetaldehyd, ju lägre aktivitet ALDH-enzymet har, desto långsammare går det andra steget - oxidationen av acetaldehyd till ättiksyra, och desto längre och starkare blir berusningseffekten vid intag. av etanol. Analysen visade att mer än 80 % av representanterna för den gula rasen har en relativt låg aktivitet av ALDH och därför en markant mer allvarlig alkoholtolerans. Anledningen till denna medfödda reducerade aktivitet av ALDH är att en del av glutaminsyraresterna i den "försvagade" ALDH-molekylen ersätts av lysinfragment (tabell 1).

Transferaser- enzymer som katalyserar överföringen av funktionella grupper, till exempel transiminas katalyserar överföringen av en aminogrupp.

Hydrolaserär enzymer som katalyserar hydrolys. De tidigare nämnda trypsin och pepsin hydrolyserar peptidbindningar, och lipaser klyver esterbindningen i fetter:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- enzymer som katalyserar reaktioner som sker på ett icke-hydrolytiskt sätt, som ett resultat av sådana reaktioner bryts C-C, C-O, C-N bindningar och nya bindningar bildas. Enzymet dekarboxylas tillhör denna klass

Isomeraser- enzymer som katalyserar isomerisering, till exempel omvandlingen av maleinsyra till fumarsyra (Fig. 19), detta är ett exempel på cis-trans-isomerisering (se ISOMERIA).

Ris. nitton. ISOMERISERING AV MALENSYRA till fumarsyra i närvaro av enzymet.

I arbetet med enzymer observeras den allmänna principen, enligt vilken det alltid finns en strukturell överensstämmelse mellan enzymet och reagenset för den accelererade reaktionen. Enligt det bildliga uttrycket av en av grundarna av enzymläran, E. Fisher, närmar sig reagenset enzymet som en nyckel till ett lås. I detta avseende katalyserar varje enzym en viss kemisk reaktion eller en grupp av reaktioner av samma typ. Ibland kan ett enzym verka på en enda förening, såsom ureas (uron grekisk. - urin) katalyserar endast hydrolysen av urea:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Den finaste selektiviteten visas av enzymer som skiljer mellan optiskt aktiva antipoder - vänster- och högerhänta isomerer. L-arginas verkar endast på vänstervridande arginin och påverkar inte den högervridande isomeren. L-laktatdehydrogenas verkar endast på de vänstervridande estrarna av mjölksyra, de så kallade laktaterna (laktis). lat. mjölk), medan D-laktatdehydrogenas endast bryter ner D-laktater.

De flesta av enzymerna verkar inte på en, utan på en grupp av besläktade föreningar, till exempel "föredrar" trypsin att klyva peptidbindningarna som bildas av lysin och arginin (tabell 1.)

De katalytiska egenskaperna hos vissa enzymer, såsom hydrolaser, bestäms enbart av strukturen av själva proteinmolekylen, en annan klass av enzymer - oxidoreduktaser (till exempel alkoholdehydrogenas) kan endast vara aktiva i närvaro av icke-proteinmolekyler associerade med dem - vitaminer som aktiverar Mg, Ca, Zn, Mn och fragment av nukleinsyror (Fig. 20).

Ris. 20 ALKOHÅLLSDEHYDROGENASMOLEKYL

Transportproteiner binder och transporterar olika molekyler eller joner genom cellmembran (både inuti och utanför cellen), samt från ett organ till ett annat.

Till exempel binder hemoglobin syre när blod passerar genom lungorna och levererar det till olika kroppsvävnader, där syre frigörs och sedan används för att oxidera livsmedelskomponenter, denna process fungerar som en energikälla (ibland termen "förbränning" av mat i kroppen används).

Förutom proteindelen innehåller hemoglobin en komplex förening av järn med en cyklisk porfyrinmolekyl (porphyros grekisk. - lila), som bestämmer blodets röda färg. Det är detta komplex (fig. 21, vänster) som spelar rollen som en syrebärare. I hemoglobin finns järnporfyrinkomplexet inuti proteinmolekylen och hålls kvar av polära interaktioner, samt av en koordinationsbindning med kväve i histidin (tabell 1), som är en del av proteinet. O2-molekylen, som bärs av hemoglobin, fästs via en koordinationsbindning till järnatomen från den sida som är motsatt den som histidin är fäst vid (Fig. 21, höger).

Ris. 21 JÄRNKOMPLEXENS STRUKTUR

Komplexets struktur visas till höger i form av en tredimensionell modell. Komplexet hålls i proteinmolekylen av en koordinationsbindning (streckad blå linje) mellan Fe-atomen och N-atomen i histidin, som är en del av proteinet. O 2 -molekylen, som bärs av hemoglobin, är koordinerad (röd streckad linje) till Fe-atomen från det motsatta landet av det plana komplexet.

Hemoglobin är ett av de mest studerade proteinerna, det består av a-helixar sammankopplade med enkla kedjor och innehåller fyra järnkomplex. Således är hemoglobin som ett voluminöst paket för överföring av fyra syremolekyler på en gång. Formen av hemoglobin motsvarar globulära proteiner (fig. 22).

Ris. 22 GLOBULAR FORM AV HEMOGLOBIN

Den huvudsakliga "fördelen" med hemoglobin är att tillsatsen av syre och dess efterföljande avspjälkning under överföring till olika vävnader och organ sker snabbt. Kolmonoxid, CO (kolmonoxid), binder till Fe i hemoglobinet ännu snabbare, men bildar till skillnad från O 2 ett komplex som är svårt att bryta ner. Som ett resultat kan sådant hemoglobin inte binda O 2, vilket leder (när stora mängder kolmonoxid andas in) till att kroppen dör av kvävning.

Den andra funktionen av hemoglobin är överföringen av utandad CO 2, men inte järnatomen, utan H 2 i N-gruppen av proteinet är involverad i processen för tillfällig bindning av koldioxid.

Proteiners "prestanda" beror på deras struktur, till exempel att ersätta den enda aminosyraresten av glutaminsyra i hemoglobinpolypeptidkedjan med en valinrest (en sällan observerad medfödd anomali) leder till en sjukdom som kallas sicklecellanemi.

Det finns även transportproteiner som kan binda fett, glukos, aminosyror och bära dem både inuti och utanför cellerna.

Transportproteiner av en speciell typ bär inte själva ämnena utan fungerar som en "transportregulator", som passerar vissa ämnen genom membranet (cellens yttervägg). Sådana proteiner kallas ofta membranproteiner. De har formen av en ihålig cylinder och, eftersom de är inbäddade i membranväggen, säkerställer de förflyttning av några polära molekyler eller joner in i cellen. Ett exempel på ett membranprotein är porin (Fig. 23).

Ris. 23 PORIN PROTEIN

Mat- och lagringsproteiner, som namnet antyder, tjänar som källor till intern näring, oftare för embryon från växter och djur, såväl som i de tidiga stadierna av utvecklingen av unga organismer. Dietproteiner inkluderar albumin (fig. 10) - huvudkomponenten i äggvita, såväl som kasein - mjölkens huvudprotein. Under inverkan av enzymet pepsin kurar kaseinet i magen, vilket säkerställer att det kvarhålls i matsmältningskanalen och effektivt absorberas. Kasein innehåller fragment av alla aminosyror som kroppen behöver.

I ferritin (fig. 12), som finns i djurens vävnader, lagras järnjoner.

Myoglobin är också ett lagringsprotein, som liknar hemoglobin i sammansättning och struktur. Myoglobin är koncentrerat främst i musklerna, dess huvudsakliga roll är lagring av syre, som hemoglobin ger det. Det mättas snabbt med syre (mycket snabbare än hemoglobin) och överför det sedan gradvis till olika vävnader.

Strukturella proteiner utför en skyddande funktion (hud) eller stöd - de håller ihop kroppen och ger den styrka (brosk och senor). Deras huvudkomponent är det fibrillära proteinet kollagen (Fig. 11), det vanligaste proteinet i djurvärlden, i däggdjurskroppen står det för nästan 30% av den totala massan av proteiner. Kollagen har hög draghållfasthet (hudens styrka är känd), men på grund av det låga innehållet av tvärbindningar i hudkollagen är djurskinn inte särskilt lämpliga i sin råa form för tillverkning av olika produkter. För att minska hudens svullnad i vatten, krympning under torkning, samt för att öka styrkan i det vattnade tillståndet och öka elasticiteten i kollagen, skapas ytterligare tvärbindningar (fig. 15a), detta är den s.k. garvningsprocess av huden.

I levande organismer uppdateras inte kollagenmolekyler som har uppstått i processen för tillväxt och utveckling av organismen och ersätts inte av nysyntetiserade. När kroppen åldras ökar antalet tvärbindningar i kollagen, vilket leder till en minskning av dess elasticitet, och eftersom förnyelse inte sker uppträder åldersrelaterade förändringar - en ökning av bräckligheten hos brosk och senor, uppkomsten av rynkor på huden.

Ledligament innehåller elastin, ett strukturellt protein som lätt sträcker sig i två dimensioner. Resilinproteinet, som är beläget vid vingarnas gångjärnsfäste hos vissa insekter, har störst elasticitet.

Hornformationer - hår, naglar, fjädrar, huvudsakligen bestående av keratinprotein (Fig. 24). Dess huvudsakliga skillnad är det märkbara innehållet av cysteinrester, som bildar disulfidbroar, vilket ger hög elasticitet (förmågan att återställa sin ursprungliga form efter deformation) till hår, såväl som ylletyger.

Ris. 24. FRAGMENT AV FIBRILLÄRT PROTEIN KERATIN

För en oåterkallelig förändring av formen på ett keratinföremål måste du först förstöra disulfidbryggorna med hjälp av ett reduktionsmedel, ge det en ny form och sedan återskapa disulfidbryggorna med hjälp av ett oxidationsmedel (Fig. . 16), så här gör man till exempel permanent hår.

Med en ökning av innehållet av cysteinrester i keratin och följaktligen en ökning av antalet disulfidbryggor försvinner förmågan att deformeras, men samtidigt uppträder hög styrka (upp till 18% av cysteinfragmenten) finns i hornen på klövdjur och sköldpaddsskal). Däggdjur har upp till 30 olika typer av keratin.

Det keratinrelaterade fibrillära proteinet fibroin som utsöndras av silkesmasklarver under kokongcurling, såväl som av spindlar under vävning av nät, innehåller endast β-strukturer sammankopplade med enkla kedjor (Fig. 11). Till skillnad från keratin har fibroin inte tvärgående disulfidbryggor, det har en mycket stark draghållfasthet (hållfastheten per tvärsnittsenhet för vissa banprover är högre än för stålkablar). På grund av frånvaron av tvärbindningar är fibroin oelastiskt (det är känt att ylletyger är nästan outplånliga och sidentyger lätt skrynklas).

regulatoriska proteiner.

Regulatoriska proteiner, mer allmänt kallade hormoner, är involverade i olika fysiologiska processer. Till exempel består hormonet insulin (Fig. 25) av två α-kedjor sammankopplade med disulfidbryggor. Insulin reglerar metaboliska processer som involverar glukos, dess frånvaro leder till diabetes.

Ris. 25 PROTEININSULIN

Hypofysen i hjärnan syntetiserar ett hormon som reglerar kroppens tillväxt. Det finns regulatoriska proteiner som styr biosyntesen av olika enzymer i kroppen.

Kontraktila och motoriska proteiner ger kroppen förmågan att dra ihop sig, ändra form och röra sig, i första hand talar vi om muskler. 40 % av massan av alla proteiner som finns i musklerna är myosin (mys, myos, grekisk. - muskler). Dess molekyl innehåller både en fibrillär och en globulär del (fig. 26)

Ris. 26 MYOSINMOLEKYL

Sådana molekyler kombineras till stora aggregat som innehåller 300–400 molekyler.

När koncentrationen av kalciumjoner förändras i utrymmet som omger muskelfibrerna, uppstår en reversibel förändring i molekylernas konformation - en förändring i kedjans form på grund av rotationen av enskilda fragment runt valensbindningar. Detta leder till muskelkontraktion och avslappning, signalen att ändra koncentrationen av kalciumjoner kommer från nervändarna i muskelfibrerna. Konstgjord muskelkontraktion kan orsakas av verkan av elektriska impulser, vilket leder till en kraftig förändring i koncentrationen av kalciumjoner, detta är grunden för att stimulera hjärtmuskeln för att återställa hjärtats arbete.

Skyddsproteiner låter dig skydda kroppen från invasionen av attackerande bakterier, virus och från penetration av främmande proteiner (det allmänna namnet på främmande kroppar är antigener). Rollen som skyddande proteiner utförs av immunglobuliner (deras andra namn är antikroppar), de känner igen antigener som har trängt in i kroppen och binder fast till dem. I kroppen hos däggdjur, inklusive människor, finns det fem klasser av immunglobuliner: M, G, A, D och E, deras struktur, som namnet antyder, är klotformig, dessutom är de alla byggda på ett liknande sätt. Den molekylära organisationen av antikroppar visas nedan med användning av klass G-immunoglobulin som ett exempel (Fig. 27). Molekylen innehåller fyra polypeptidkedjor sammankopplade med tre S-S disulfidbryggor (i Fig. 27 visas de med förtjockade valensbindningar och stora S-symboler), dessutom innehåller varje polymerkedja disulfidbryggor inom kedjan. Två stora polymerkedjor (markerade i blått) innehåller 400–600 aminosyrarester. De andra två kedjorna (markerade i grönt) är nästan hälften så långa och innehåller cirka 220 aminosyrarester. Alla fyra kedjorna är placerade på ett sådant sätt att de terminala H 2 N-grupperna är riktade i en riktning.

Ris. 27 SKEMATISK RITNING AV IMMUNOGLOBULINENS STRUKTUR

Efter att kroppen kommer i kontakt med ett främmande protein (antigen) börjar immunsystemets celler producera immunglobuliner (antikroppar), som ackumuleras i blodserumet. I det första skedet utförs huvudarbetet av kedjesektioner som innehåller klämma H 2 N (i fig. 27 är motsvarande sektioner markerade med ljusblått och ljusgrönt). Dessa är antigeninfångningsställen. I processen med immunglobulinsyntes bildas dessa platser på ett sådant sätt att deras struktur och konfiguration så mycket som möjligt motsvarar strukturen hos det annalkande antigenet (som en nyckel till ett lås, som enzymer, men uppgifterna i detta fall är annorlunda). För varje antigen skapas således en strikt individuell antikropp som ett immunsvar. Inte ett enda känt protein kan ändra sin struktur så "plastiskt" beroende på yttre faktorer, förutom immunglobuliner. Enzymer löser problemet med strukturell överensstämmelse med reagenset på ett annat sätt - med hjälp av en gigantisk uppsättning olika enzymer för alla möjliga fall, och immunglobuliner bygger varje gång om "arbetsverktyget". Dessutom ger immunglobulinets gångjärnsregion (Fig. 27) de två infångningsregionerna viss oberoende rörlighet, som ett resultat kan immunglobulinmolekylen omedelbart "hitta" de två lämpligaste regionerna för infångning i antigenet för att säkert fixera det, detta liknar handlingar av ett kräftdjur.

Därefter aktiveras en kedja av successiva reaktioner av kroppens immunsystem, immunglobuliner från andra klasser kopplas samman, som ett resultat avaktiveras det främmande proteinet, och sedan förstörs och avlägsnas antigenet (främmande mikroorganism eller toxin).

Efter kontakt med antigenet uppnås den maximala koncentrationen av immunglobulin (beroende på antigenets natur och de individuella egenskaperna hos själva organismen) inom några timmar (ibland flera dagar). Kroppen behåller minnet av sådan kontakt, och när den attackeras igen med samma antigen, ackumuleras immunglobuliner i blodserumet mycket snabbare och i större mängder - förvärvad immunitet uppstår.

Ovanstående klassificering av proteiner är något godtycklig, till exempel är trombinproteinet, som nämns bland skyddande proteiner, i huvudsak ett enzym som katalyserar hydrolysen av peptidbindningar, det vill säga det tillhör klassen av proteaser.

Skyddsproteiner kallas ofta ormgiftproteiner och de giftiga proteinerna från vissa växter, eftersom deras uppgift är att skydda kroppen från skador.

Det finns proteiner vars funktioner är så unika att det gör det svårt att klassificera dem. Till exempel är proteinet monellin, som finns i en afrikansk växt, mycket sötsmakande och har varit föremål för forskning som ett giftfritt ämne som kan användas i stället för socker för att förebygga fetma. Blodplasman hos vissa antarktiska fiskar innehåller proteiner med frostskyddsegenskaper som hindrar dessa fiskars blod från att frysa.

Konstgjord syntes av proteiner.

Kondensationen av aminosyror som leder till en polypeptidkedja är en väl studerad process. Det är möjligt att exempelvis utföra kondensationen av vilken som helst aminosyra eller en blandning av syror och erhålla respektive en polymer innehållande samma enheter, eller olika enheter, alternerande i slumpmässig ordning. Sådana polymerer har liten likhet med naturliga polypeptider och har inte biologisk aktivitet. Huvuduppgiften är att koppla aminosyror i en strikt definierad, förplanerad ordning för att reproducera sekvensen av aminosyrarester i naturliga proteiner. Den amerikanske vetenskapsmannen Robert Merrifield föreslog en originell metod som gjorde det möjligt att lösa ett sådant problem. Kärnan i metoden är att den första aminosyran fästs till en olöslig polymergel som innehåller reaktiva grupper som kan kombineras med –COOH – grupper i aminosyran. Tvärbunden polystyren med klormetylgrupper införda i den togs som ett sådant polymert substrat. Så att aminosyran som tas för reaktionen inte reagerar med sig själv och så att den inte förenar H 2 N-gruppen till substratet, är aminogruppen i denna syra förblockerad med en skrymmande substituent [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -grupp. Efter att aminosyran har fäst vid polymerbäraren avlägsnas den blockerande gruppen och en annan aminosyra införs i reaktionsblandningen, i vilken H2N-gruppen också tidigare blockerats. I ett sådant system är endast interaktionen mellan H 2 N-gruppen av den första aminosyran och –COOH-gruppen i den andra syran möjlig, vilket utförs i närvaro av katalysatorer (fosfoniumsalter). Sedan upprepas hela schemat och introducerar den tredje aminosyran (Fig. 28).

Ris. 28. SYNTESSCHEMA AV POLYPEPTIDKEDJOR

I det sista steget separeras de resulterande polypeptidkedjorna från polystyrenbäraren. Nu är hela processen automatiserad, det finns automatiska peptidsyntes som fungerar enligt det beskrivna schemat. Många peptider som används inom medicin och jordbruk har syntetiserats med denna metod. Det var också möjligt att erhålla förbättrade analoger av naturliga peptider med selektiv och förbättrad verkan. Vissa små proteiner har syntetiserats, som hormonet insulin och vissa enzymer.

Det finns också metoder för proteinsyntes som replikerar naturliga processer: fragment av nukleinsyror syntetiseras som är konfigurerade för att producera vissa proteiner, sedan infogas dessa fragment i en levande organism (till exempel i en bakterie), varefter kroppen börjar att producera önskat protein. På så sätt erhålls nu betydande mängder svåråtkomliga proteiner och peptider, samt deras analoger.

Proteiner som matkällor.

Proteiner i en levande organism bryts ständigt ner till sina ursprungliga aminosyror (med oumbärlig deltagande av enzymer), vissa aminosyror passerar in i andra, sedan syntetiseras proteiner igen (även med deltagande av enzymer), d.v.s. kroppen förnyar sig hela tiden. Vissa proteiner (hudens kollagen, hår) förnyas inte, kroppen tappar dem kontinuerligt och syntetiserar istället nya. Proteiner som livsmedelskällor fyller två huvudfunktioner: de förser kroppen med byggmaterial för syntesen av nya proteinmolekyler och förser dessutom kroppen med energi (kalorikällor).

Köttätande däggdjur (inklusive människor) får de nödvändiga proteinerna från växt- och djurfoder. Inget av de proteiner som erhålls från maten integreras i kroppen i oförändrad form. I matsmältningskanalen bryts alla absorberade proteiner ner till aminosyror, och proteiner som är nödvändiga för en viss organism är redan uppbyggda av dem, medan de återstående 12 kan syntetiseras från 8 essentiella syror (tabell 1) i kroppen om de inte är det. tillförs i tillräckliga mängder med livsmedel, men essentiella syror måste tillföras mat utan att misslyckas. Svavelatomer i cystein erhålls av kroppen med den essentiella aminosyran metionin. En del av proteinerna bryts ner, frigör den energi som krävs för att upprätthålla liv, och kvävet som finns i dem utsöndras från kroppen med urin. Vanligtvis förlorar människokroppen 25–30 g protein per dag, så proteinmat måste alltid finnas i rätt mängd. Minsta dagsbehov av protein är 37 g för män och 29 g för kvinnor, men det rekommenderade intaget är nästan dubbelt så högt. När man utvärderar livsmedel är det viktigt att ta hänsyn till proteinkvaliteten. I frånvaro eller lågt innehåll av essentiella aminosyror anses proteinet vara av lågt värde, så sådana proteiner bör konsumeras i större mängder. Så proteinerna från baljväxter innehåller lite metionin, och proteinerna från vete och majs är låga i lysin (båda aminosyrorna är viktiga). Animaliska proteiner (exklusive kollagener) klassificeras som kompletta livsmedel. En komplett uppsättning av alla essentiella syror innehåller mjölkkasein, såväl som keso och ost framställd av det, så en vegetarisk kost, om den är mycket strikt, d.v.s. ”mjölkfri”, kräver ökad konsumtion av baljväxter, nötter och svamp för att förse kroppen med essentiella aminosyror i rätt mängd.

Syntetiska aminosyror och proteiner används också som livsmedel, och lägger dem till foder, som innehåller essentiella aminosyror i små mängder. Det finns bakterier som kan bearbeta och assimilera oljekolväten, i det här fallet, för fullständig syntes av proteiner, måste de matas med kvävehaltiga föreningar (ammoniak eller nitrater). Proteinet som erhålls på detta sätt används som foder till boskap och fjäderfä. En uppsättning enzymer, kolhydraser, tillsätts ofta till djurfoder, som katalyserar hydrolysen av kolhydratkomponenter i livsmedel som är svåra att sönderdela (cellväggar hos spannmålsgrödor), vilket gör att växtföda absorberas mer fullständigt.

Mikhail Levitsky

PROTEINER (artikel 2)

(proteiner), en klass av komplexa kväveinnehållande föreningar, de mest karakteristiska och viktiga (tillsammans med nukleinsyror) komponenterna i levande materia. Proteiner har många och olika funktioner. De flesta proteiner är enzymer som katalyserar kemiska reaktioner. Många hormoner som reglerar fysiologiska processer är också proteiner. Strukturella proteiner som kollagen och keratin är huvudkomponenterna i benvävnad, hår och naglar. De kontraktila proteinerna i muskler har förmågan att ändra sin längd genom att använda kemisk energi för att utföra mekaniskt arbete. Proteiner är antikroppar som binder och neutraliserar giftiga ämnen. Vissa proteiner som kan reagera på yttre påverkan (ljus, lukt) fungerar som receptorer i de sinnesorgan som uppfattar irritation. Många proteiner som finns inuti cellen och på cellmembranet utför reglerande funktioner.

Under första hälften av 1800-talet många kemister, och bland dem i första hand J. von Liebig, kom så småningom till slutsatsen att proteiner är en speciell klass av kvävehaltiga föreningar. Namnet "proteiner" (från det grekiska protos - det första) föreslogs 1840 av den holländska kemisten G. Mulder.

FYSIKALISKA EGENSKAPER

Proteiner är vita i fast tillstånd, men färglösa i lösning, såvida de inte bär någon kromofor (färgad) grupp, såsom hemoglobin. Lösligheten i vatten för olika proteiner varierar mycket. Det varierar också med pH och med koncentrationen av salter i lösningen, så att man kan välja de förhållanden under vilka ett protein selektivt kommer att fällas ut i närvaro av andra proteiner. Denna "utsaltning"-metod används i stor utsträckning för att isolera och rena proteiner. Det renade proteinet faller ofta ut ur lösningen som kristaller.

I jämförelse med andra föreningar är proteiners molekylvikt mycket stor - från flera tusen till många miljoner dalton. Därför, under ultracentrifugering, fälls proteiner ut, och dessutom i olika hastigheter. På grund av närvaron av positivt och negativt laddade grupper i proteinmolekyler rör sig de med olika hastigheter i ett elektriskt fält. Detta är grunden för elektrofores, en metod som används för att isolera enskilda proteiner från komplexa blandningar. Rening av proteiner utförs också genom kromatografi.

KEMISKA EGENSKAPER

Strukturera.

Proteiner är polymerer, dvs. molekyler byggda som kedjor från upprepande monomerenheter, eller subenheter, vars roll spelas av alfa-aminosyror. Allmän formel för aminosyror

där R är en väteatom eller någon organisk grupp.

En proteinmolekyl (polypeptidkedja) kan bestå av endast ett relativt litet antal aminosyror eller flera tusen monomerenheter. Kopplingen av aminosyror i kedjan är möjlig eftersom var och en av dem har två olika kemiska grupper: en basisk aminogrupp, NH2, och en sur karboxylgrupp, COOH. Båda dessa grupper är bundna till kolatomen. Karboxylgruppen i en aminosyra kan bilda en amid (peptid) bindning med aminogruppen i en annan aminosyra:

Efter att två aminosyror har kopplats ihop på detta sätt kan kedjan förlängas genom att lägga en tredje till den andra aminosyran osv. Som kan ses från ovanstående ekvation, när en peptidbindning bildas, frigörs en vattenmolekyl. I närvaro av syror, alkalier eller proteolytiska enzymer fortsätter reaktionen i motsatt riktning: polypeptidkedjan klyvs till aminosyror med tillsats av vatten. Denna reaktion kallas hydrolys. Hydrolysen fortskrider spontant och energi krävs för att kombinera aminosyror till en polypeptidkedja.

En karboxylgrupp och en amidgrupp (eller en imidgrupp som liknar den - i fallet med prolinaminosyran) finns i alla aminosyror, medan skillnaderna mellan aminosyror bestäms av typen av den gruppen, eller "sidan kedja", vilket indikeras ovan med bokstaven R. Rollen av sidokedjan kan spelas av en väteatom, som aminosyran glycin, och någon skrymmande gruppering, som histidin och tryptofan. Vissa sidokedjor är kemiskt inerta, medan andra är mycket reaktiva.

Många tusen olika aminosyror kan syntetiseras, och många olika aminosyror förekommer i naturen, men endast 20 typer av aminosyror används för proteinsyntes: alanin, arginin, asparagin, asparaginsyra, valin, histidin, glycin, glutamin, glutamin. syra, isoleucin, leucin, lysin, metionin, prolin, serin, tyrosin, treonin, tryptofan, fenylalanin och cystein (i proteiner kan cystein finnas som dimer - cystin). Visserligen finns det andra aminosyror i vissa proteiner, förutom de regelbundet förekommande tjugo, men de bildas som ett resultat av modifiering av någon av de tjugo listade efter att det har inkluderats i proteinet.

optisk aktivitet.

Alla aminosyror, med undantag för glycin, har fyra olika grupper bundna till α-kolatomen. När det gäller geometri kan fyra olika grupper fästas på två sätt, och följaktligen finns det två möjliga konfigurationer, eller två isomerer, relaterade till varandra som ett objekt till dess spegelbild, dvs. som vänster hand till höger. En konfiguration kallas vänster- eller vänsterhänt (L), och den andra högerhänt eller högerhänt (D), eftersom de två sådana isomererna skiljer sig åt i rotationsriktningen för planet av polariserat ljus. Endast L-aminosyror förekommer i proteiner (undantaget är glycin; det kan bara representeras i en form, eftersom två av dess fyra grupper är lika), och de har alla optisk aktivitet (eftersom det bara finns en isomer). D-aminosyror är sällsynta i naturen; de finns i vissa antibiotika och i bakteriers cellvägg.

Sekvensen av aminosyror.

Aminosyror i polypeptidkedjan är inte slumpmässigt ordnade, utan i en viss bestämd ordning, och det är denna ordning som avgör proteinets funktioner och egenskaper. Genom att variera ordningen på de 20 typerna av aminosyror kan du få ett enormt antal olika proteiner, precis som du kan skapa många olika texter från bokstäverna i alfabetet.

Tidigare tog det ofta flera år att fastställa aminosyrasekvensen för ett protein. Direkt bestämning är fortfarande en ganska mödosam uppgift, även om enheter har skapats som gör att det kan utföras automatiskt. Det är vanligtvis lättare att bestämma nukleotidsekvensen för motsvarande gen och härleda proteinets aminosyrasekvens från den. Hittills har aminosyrasekvenserna för många hundra proteiner redan bestämts. Funktionerna hos avkodade proteiner är vanligtvis kända, och detta hjälper till att föreställa sig de möjliga funktionerna hos liknande proteiner som bildas, till exempel i maligna neoplasmer.

Komplexa proteiner.

Proteiner som endast består av aminosyror kallas enkla. Ofta är dock en metallatom eller någon kemisk förening som inte är en aminosyra fäst till polypeptidkedjan. Sådana proteiner kallas komplexa. Ett exempel är hemoglobin: det innehåller järnporfyrin, vilket ger det dess röda färg och låter det fungera som en syrebärare.

Namnen på de flesta komplexa proteiner innehåller en indikation på arten av de bifogade grupperna: sockerarter finns i glykoproteiner, fetter i lipoproteiner. Om enzymets katalytiska aktivitet beror på den anslutna gruppen, kallas det en protesgrupp. Ofta spelar något vitamin rollen som en protesgrupp eller är en del av den. Vitamin A, till exempel, fäst vid ett av proteinerna i näthinnan, bestämmer dess känslighet för ljus.

Tertiär struktur.

Det viktiga är inte så mycket proteinets aminosyrasekvens (primärstruktur), utan hur det läggs i rymden. Längs hela längden av polypeptidkedjan bildar vätejoner regelbundna vätebindningar, vilket ger den formen av en spiral eller ett lager (sekundär struktur). Från kombinationen av sådana helixar och lager uppstår en kompakt form av nästa ordning - proteinets tertiära struktur. Runt bindningarna som håller de monomera länkarna i kedjan är rotationer genom små vinklar möjliga. Ur en rent geometrisk synvinkel är därför antalet möjliga konfigurationer för vilken polypeptidkedja som helst oändligt stort. I verkligheten existerar varje protein normalt i endast en konfiguration, bestämt av dess aminosyrasekvens. Denna struktur är inte stel, den verkar "andas" - den pendlar runt en viss genomsnittlig konfiguration. Kedjan viks till en konfiguration där den fria energin (förmågan att utföra arbete) är minimal, precis som en frigjord fjäder komprimeras endast till ett tillstånd som motsvarar ett minimum av fri energi. Ofta är en del av kedjan styvt länkad till den andra genom disulfid (–S–S–) bindningar mellan två cysteinrester. Det är delvis därför cystein bland aminosyror spelar en särskilt viktig roll.

Komplexiteten i proteiners struktur är så stor att det ännu inte är möjligt att beräkna den tertiära strukturen för ett protein, även om dess aminosyrasekvens är känd. Men om det är möjligt att erhålla proteinkristaller, kan dess tertiära struktur bestämmas genom röntgendiffraktion.

I strukturella, kontraktila och vissa andra proteiner är kedjorna långsträckta och flera lätt vikta kedjor som ligger sida vid sida bildar fibriller; fibriller i sin tur viker sig till större formationer - fibrer. Men de flesta proteiner i lösning är klotformade: kedjorna är lindade i en kula, som garn i en boll. Fri energi med denna konfiguration är minimal, eftersom hydrofoba ("vattenavstötande") aminosyror är gömda inuti kulan, och hydrofila ("vattenattraherande") aminosyror finns på dess yta.

Många proteiner är komplex av flera polypeptidkedjor. Denna struktur kallas proteinets kvartära struktur. Hemoglobinmolekylen, till exempel, är uppbyggd av fyra subenheter, som var och en är ett klotformigt protein.

Strukturella proteiner, på grund av sin linjära konfiguration, bildar fibrer i vilka draghållfastheten är mycket hög, medan den globulära konfigurationen tillåter proteiner att ingå specifika interaktioner med andra föreningar. På ytan av kulan, med korrekt läggning av kedjor, uppträder håligheter av en viss form, i vilka reaktiva kemiska grupper finns. Om detta protein är ett enzym, kommer en annan, vanligtvis mindre, molekyl av något ämne in i en sådan hålighet, precis som en nyckel går in i ett lås; i det här fallet förändras konfigurationen av molekylens elektronmoln under påverkan av kemiska grupper som finns i kaviteten, och detta tvingar den att reagera på ett visst sätt. På detta sätt katalyserar enzymet reaktionen. Antikroppsmolekyler har också håligheter i vilka olika främmande ämnen binds och därigenom oskadliggöras. Modellen "nyckel och lås", som förklarar proteiners interaktion med andra föreningar, gör det möjligt att förstå specificiteten hos enzymer och antikroppar, d.v.s. deras förmåga att endast reagera med vissa föreningar.

Proteiner i olika typer av organismer.

Proteiner som utför samma funktion hos olika växt- och djurarter och därför bär samma namn har också en liknande konfiguration. De skiljer sig dock något åt ​​i sin aminosyrasekvens. När arter avviker från en gemensam förfader ersätts vissa aminosyror i vissa positioner av mutationer med andra. Skadliga mutationer som orsakar ärftliga sjukdomar kasseras av naturligt urval, men nyttiga eller åtminstone neutrala kan bevaras. Ju närmare två biologiska arter är varandra, desto mindre skillnader finns i deras proteiner.

Vissa proteiner förändras relativt snabbt, andra är ganska konservativa. De senare inkluderar till exempel cytokrom c, ett respiratoriskt enzym som finns i de flesta levande organismer. Hos människor och schimpanser är dess aminosyrasekvenser identiska, medan i cytokrom c av vete visade sig endast 38% av aminosyrorna vara olika. Även när man jämför människor och bakterier kan likheterna mellan cytokromer med (skillnaderna här påverkar 65 % av aminosyrorna) fortfarande ses, även om den gemensamma förfadern till bakterier och människor levde på jorden för cirka två miljarder år sedan. Nuförtiden används ofta jämförelse av aminosyrasekvenser för att bygga ett fylogenetiskt (genealogiskt) träd som speglar de evolutionära förhållandena mellan olika organismer.

Denaturering.

Den syntetiserade proteinmolekylen, vikning, får sin egen konfiguration. Denna konfiguration kan emellertid förstöras genom upphettning, genom att ändra pH, genom inverkan av organiska lösningsmedel, och till och med genom att helt enkelt omröra lösningen tills det uppstår bubblor på dess yta. Ett protein som förändrats på detta sätt kallas denaturerat; den förlorar sin biologiska aktivitet och blir vanligtvis olöslig. Välkända exempel på denaturerat protein är kokta ägg eller vispgrädde. Små proteiner, innehållande endast ett hundratal aminosyror, kan renatureras, d.v.s. återskaffa den ursprungliga konfigurationen. Men de flesta av proteinerna omvandlas helt enkelt till en massa trassliga polypeptidkedjor och återställer inte deras tidigare konfiguration.

En av de största svårigheterna med att isolera aktiva proteiner är deras extrema känslighet för denaturering. Denna egenskap hos proteiner finner användbar tillämpning vid konservering av livsmedelsprodukter: hög temperatur denaturerar irreversibelt mikroorganismernas enzymer och mikroorganismerna dör.

PROTEINSYNTES

För proteinsyntes måste en levande organism ha ett system av enzymer som kan binda en aminosyra till en annan. Det behövs också en informationskälla som skulle avgöra vilka aminosyror som ska kopplas ihop. Eftersom det finns tusentals typer av proteiner i kroppen, och var och en av dem består av i genomsnitt flera hundra aminosyror, måste informationen som krävs vara enorm. Det lagras (liknande hur en post lagras på ett magnetband) i de nukleinsyramolekyler som utgör gener.

Enzymaktivering.

En polypeptidkedja syntetiserad från aminosyror är inte alltid ett protein i sin slutliga form. Många enzymer syntetiseras först som inaktiva prekursorer och blir aktiva först efter att ett annat enzym tar bort några aminosyror från ena änden av kedjan. Några av matsmältningsenzymerna, såsom trypsin, syntetiseras i denna inaktiva form; dessa enzymer aktiveras i matsmältningskanalen som ett resultat av avlägsnandet av det terminala fragmentet av kedjan. Hormonet insulin, vars molekyl i sin aktiva form består av två korta kedjor, syntetiseras i form av en enda kedja, den sk. proinsulin. Sedan tas den mellersta delen av denna kedja bort, och de återstående fragmenten binder till varandra och bildar den aktiva hormonmolekylen. Komplexa proteiner bildas först efter att en viss kemisk grupp fästs till proteinet, och denna bindning kräver ofta också ett enzym.

Metabolisk cirkulation.

Efter att ha matat ett djur med aminosyror märkta med radioaktiva isotoper av kol, kväve eller väte, införlivas märkningen snabbt i dess proteiner. Om märkta aminosyror slutar komma in i kroppen, börjar mängden märkning i proteiner att minska. Dessa experiment visar att de resulterande proteinerna inte lagras i kroppen förrän i slutet av livet. Alla av dem, med några få undantag, är i ett dynamiskt tillstånd, bryts ständigt ned till aminosyror och syntetiseras sedan på nytt.

Vissa proteiner bryts ner när celler dör och förstörs. Detta händer hela tiden, till exempel med röda blodkroppar och epitelceller som kantar den inre ytan av tarmen. Dessutom sker nedbrytning och återsyntes av proteiner också i levande celler. Märkligt nog vet man mindre om nedbrytningen av proteiner än om deras syntes. Det som däremot står klart är att proteolytiska enzymer är inblandade i nedbrytningen, liknande de som bryter ner proteiner till aminosyror i matsmältningskanalen.

Halveringstiden för olika proteiner är olika - från flera timmar till många månader. Det enda undantaget är kollagenmolekyler. När de väl bildats förblir de stabila och förnyas inte eller byts ut. Med tiden förändras dock vissa av deras egenskaper, i synnerhet elasticiteten, och eftersom de inte förnyas är vissa åldersrelaterade förändringar, såsom uppkomsten av rynkor på huden, resultatet av detta.

syntetiska proteiner.

Kemister har för länge sedan lärt sig hur man polymeriserar aminosyror, men aminosyrorna kombineras slumpmässigt, så att produkterna från en sådan polymerisation har liten likhet med naturliga. Det är sant att det är möjligt att kombinera aminosyror i en given ordning, vilket gör det möjligt att få några biologiskt aktiva proteiner, särskilt insulin. Processen är ganska komplicerad, och på detta sätt är det möjligt att bara få de proteiner vars molekyler innehåller cirka hundra aminosyror. Det är att föredra istället att syntetisera eller isolera nukleotidsekvensen för en gen som motsvarar den önskade aminosyrasekvensen och sedan introducera denna gen i en bakterie, som genom replikation kommer att producera en stor mängd av den önskade produkten. Denna metod har emellertid också sina nackdelar.

PROTEINER OCH NÄRING

När proteiner i kroppen bryts ner till aminosyror kan dessa aminosyror återanvändas för proteinsyntes. Samtidigt utsätts själva aminosyrorna för sönderfall, så att de inte utnyttjas fullt ut. Det är också tydligt att under tillväxt, graviditet och sårläkning måste proteinsyntesen överstiga nedbrytningen. Kroppen förlorar kontinuerligt vissa proteiner; dessa är proteinerna i hår, naglar och hudens ytskikt. Därför, för syntesen av proteiner, måste varje organism få aminosyror från mat.

Källor till aminosyror.

Gröna växter syntetiserar alla 20 aminosyror som finns i proteiner från CO2, vatten och ammoniak eller nitrater. Många bakterier kan också syntetisera aminosyror i närvaro av socker (eller något motsvarande) och fixerat kväve, men socker tillförs i slutändan gröna växter. Hos djur är förmågan att syntetisera aminosyror begränsad; de får aminosyror genom att äta gröna växter eller andra djur. I matsmältningskanalen bryts de absorberade proteinerna ner till aminosyror, de senare absorberas och de proteiner som är karakteristiska för den givna organismen byggs av dem. Inget av det absorberade proteinet är inkorporerat i kroppsstrukturer som sådant. Det enda undantaget är att hos många däggdjur kan en del av moderns antikroppar passera intakt genom moderkakan in i fostrets cirkulation, och via modersmjölken (särskilt hos idisslare) överföras till den nyfödda direkt efter födseln.

Behov av proteiner.

Det är klart att för att upprätthålla livet måste kroppen få en viss mängd protein från maten. Storleken på detta behov beror dock på ett antal faktorer. Kroppen behöver mat både som energikälla (kalorier) och som material för att bygga upp sina strukturer. I första hand är behovet av energi. Detta innebär att när det finns lite kolhydrater och fetter i kosten, används dietproteiner inte för syntesen av sina egna proteiner, utan som en källa till kalorier. Vid långvarig fasta går även dina egna proteiner åt för att tillgodose energibehovet. Om det finns tillräckligt med kolhydrater i kosten kan proteinintaget minskas.

kvävebalans.

I genomsnitt ca. 16 % av den totala proteinmassan är kväve. När aminosyrorna som utgör proteiner bryts ned, utsöndras kvävet som finns i dem från kroppen i urinen och (i mindre utsträckning) i avföringen i form av olika kvävehaltiga föreningar. Därför är det bekvämt att använda en sådan indikator som kvävebalans för att bedöma kvaliteten på proteinnäring, d.v.s. skillnaden (i gram) mellan mängden kväve som tas in i kroppen och mängden kväve som utsöndras per dag. Med normal näring hos en vuxen är dessa mängder lika. I en växande organism är mängden utsöndrat kväve mindre än mängden inkommande, d.v.s. balansen är positiv. Med brist på protein i kosten är balansen negativ. Om det finns tillräckligt med kalorier i kosten, men proteinerna är helt frånvarande i den, sparar kroppen proteiner. Samtidigt saktar proteinmetabolismen ner, och återanvändningen av aminosyror i proteinsyntesen går så effektivt som möjligt. Men förluster är oundvikliga och kvävehaltiga föreningar utsöndras fortfarande i urinen och delvis i avföringen. Mängden kväve som utsöndras från kroppen per dag under proteinsvält kan fungera som ett mått på den dagliga bristen på protein. Det är naturligt att anta att genom att införa en mängd protein som motsvarar denna brist i kosten är det möjligt att återställa kvävebalansen. Det är det dock inte. Efter att ha fått denna mängd protein börjar kroppen använda aminosyror mindre effektivt, så det krävs ytterligare protein för att återställa kvävebalansen.

Om mängden protein i kosten överstiger vad som är nödvändigt för att upprätthålla kvävebalansen, så verkar det inte vara någon skada av detta. Överskott av aminosyror används helt enkelt som en energikälla. Ett särskilt slående exempel är eskimåerna, som konsumerar lite kolhydrater och cirka tio gånger mer protein än vad som krävs för att upprätthålla kvävebalansen. I de flesta fall är det dock inte fördelaktigt att använda protein som energikälla, eftersom du kan få i dig många fler kalorier från en viss mängd kolhydrater än från samma mängd protein. I fattiga länder får befolkningen de nödvändiga kalorierna från kolhydrater och konsumerar en minimal mängd protein.

Om kroppen får det nödvändiga antalet kalorier i form av icke-proteinprodukter, är den minsta mängden protein som upprätthåller kvävebalansen ca. 30 g per dag. Ungefär lika mycket protein finns i fyra skivor bröd eller 0,5 liter mjölk. En något större mängd brukar anses vara optimal; rekommenderas från 50 till 70 g.

Essentiella aminosyror.

Fram till nu har protein betraktats som en helhet. Under tiden, för att proteinsyntes ska kunna äga rum, måste alla nödvändiga aminosyror finnas i kroppen. Vissa av aminosyrorna kan djurets kropp syntetisera. De kallas utbytbara, eftersom de inte behöver finnas i kosten, är det bara viktigt att i allmänhet intaget av protein som kvävekälla är tillräckligt; då, med en brist på icke-essentiella aminosyror, kan kroppen syntetisera dem på bekostnad av de som finns i överskott. De återstående "essentiella" aminosyrorna kan inte syntetiseras och måste intas med mat. Viktiga för människor är valin, leucin, isoleucin, treonin, metionin, fenylalanin, tryptofan, histidin, lysin och arginin. (Även om arginin kan syntetiseras i kroppen anses det vara en essentiell aminosyra eftersom nyfödda och växande barn producerar otillräckliga mängder av det. Å andra sidan, för en person i mogen ålder, intag av vissa av dessa aminosyror från maten kan bli valfritt.)

Denna lista över essentiella aminosyror är ungefär densamma hos andra ryggradsdjur och även hos insekter. Proteiners näringsvärde bestäms vanligtvis genom att mata dem till växande råttor och övervaka djurens viktökning.

Proteiners näringsvärde.

Ett proteins näringsvärde bestäms av den essentiella aminosyra som är mest bristfällig. Låt oss illustrera detta med ett exempel. Proteinerna i vår kropp innehåller i genomsnitt ca. 2% tryptofan (i vikt). Låt oss säga att kosten innehåller 10 g protein som innehåller 1% tryptofan, och att det finns tillräckligt med andra essentiella aminosyror i den. I vårt fall motsvarar 10 g av detta defekta protein i huvudsak 5 g av ett komplett; de återstående 5 g kan bara fungera som en energikälla. Observera att eftersom aminosyror praktiskt taget inte lagras i kroppen, och för att proteinsyntes ska kunna äga rum, måste alla aminosyror vara närvarande samtidigt, kan effekten av intaget av essentiella aminosyror endast upptäckas om alla kommer in i kroppen. kroppen samtidigt.

Den genomsnittliga sammansättningen av de flesta animaliska proteiner är nära den genomsnittliga sammansättningen av proteiner i människokroppen, så vi kommer sannolikt inte att möta aminosyrabrist om vår kost är rik på livsmedel som kött, ägg, mjölk och ost. Det finns dock proteiner, såsom gelatin (en produkt av kollagendenaturering), som innehåller mycket få essentiella aminosyror. Vegetabiliska proteiner, även om de är bättre än gelatin i denna mening, är också fattiga på essentiella aminosyror; särskilt lite i dem lysin och tryptofan. En rent vegetarisk kost är dock inte på något sätt ohälsosam, såvida den inte konsumerar en något större mängd vegetabiliska proteiner, tillräckligt för att förse kroppen med essentiella aminosyror. Mest protein finns i växter i fröna, särskilt i frön av vete och olika baljväxter. Unga skott, som sparris, är också rika på protein.

Syntetiska proteiner i kosten.

Genom att tillsätta små mängder syntetiska essentiella aminosyror eller proteiner rika på dessa till ofullständiga proteiner, såsom majsproteiner, kan man avsevärt öka näringsvärdet av de senare, d.v.s. vilket ökar mängden protein som konsumeras. En annan möjlighet är att odla bakterier eller jäst på petroleumkolväten med tillsats av nitrater eller ammoniak som kvävekälla. Det mikrobiella proteinet som erhålls på detta sätt kan fungera som foder för fjäderfä eller boskap, eller kan direkt konsumeras av människor. Den tredje, allmänt använda metoden använder idisslares fysiologi. Hos idisslare, i den inledande delen av magen, den sk. I vommen finns speciella former av bakterier och protozoer som omvandlar defekta växtproteiner till mer kompletta mikrobiella proteiner och dessa i sin tur, efter matsmältning och absorption, blir till animaliska proteiner. Urea, en billig syntetisk kvävehaltig förening, kan tillsättas till djurfoder. Mikroorganismer som lever i vommen använder ureakväve för att omvandla kolhydrater (som det finns mycket mer av i fodret) till protein. Ungefär en tredjedel av allt kväve i djurfoder kan komma i form av urea, vilket i huvudsak innebär till viss del kemisk proteinsyntes.

1. Sammansättning av proteinmolekyler. Proteiner är organiska ämnen vars molekyler inkluderar kol, väte, syre och kväve, och ibland svavel och andra kemiska element.
2. Strukturen av proteiner. Proteiner är makromolekyler som består av tiotals eller hundratals aminosyror. En mängd olika aminosyror (cirka 20 typer) som utgör proteiner.
3. Artspecificitet hos proteiner - skillnaden mellan proteiner som utgör organismer som tillhör olika arter, bestäms av antalet aminosyror, deras mångfald, sekvensen av föreningar i proteinmolekyler. Specificiteten hos proteiner i olika organismer av samma art är orsaken till avstötningen av organ och vävnader (vävnadsinkompatibilitet) när de transplanteras från en person till en annan.
4. Struktur av proteiner - en komplex konfiguration av proteinmolekyler i rymden, stödd av en mängd olika kemiska bindningar - jonisk, väte, kovalent. Proteinets naturliga tillstånd. Denaturering är ett brott mot strukturen av proteinmolekyler under påverkan av olika faktorer - uppvärmning, bestrålning, kemikaliers verkan. Exempel på denaturering: en förändring av proteinets egenskaper när ägg kokas, proteinets övergång från flytande till fast tillstånd när en spindel bygger ett nät.
5. Proteinernas roll i kroppen:

• katalytisk. Proteiner är katalysatorer som ökar hastigheten för kemiska reaktioner i kroppens celler. Enzymer är biologiska katalysatorer;
• strukturell. Proteiner - element i plasmamembranet, såväl som brosk, ben, fjädrar, naglar, hår, alla vävnader och organ;
• energi. Proteinmolekylernas förmåga att oxidera med frigörandet av den energi som är nödvändig för kroppens liv;
• sammandragande. Aktin och myosin är proteiner som utgör muskelfibrer och säkerställer deras sammandragning på grund av förmågan hos molekylerna i dessa proteiner att denaturera;
• motor. Förflyttning av ett antal encelliga organismer, såväl som spermier, med hjälp av flimmerhår och flageller, som inkluderar proteiner;
• transport. Till exempel är hemoglobin ett protein som är en del av röda blodkroppar och tillhandahåller överföring av syre och koldioxid;
• lagring. Ansamling av proteiner i kroppen som reservnäringsämnen, till exempel i ägg, mjölk, växtfrön;
• skyddande. Antikroppar, fibrinogen, trombin - proteiner involverade i utvecklingen av immunitet och blodkoagulation;
• reglering. Hormoner är ämnen som tillsammans med nervsystemet ger humoral reglering av kroppsfunktioner. Hormoninsulins roll i regleringen av blodsockret.

1. Reproduktion och dess betydelse. Reproduktion är reproduktionen av liknande organismer, vilket säkerställer arternas existens i många årtusenden, bidrar till en ökning av antalet individer av en art, livets kontinuitet. Asexuell, sexuell och vegetativ reproduktion av organismer.
2. asexuell fortplantning - det äldsta sättet. Asexuell reproduktion involverar en organism, medan sexuell reproduktion oftast involverar två individer. Växter förökar sig asexuellt med hjälp av sporer, en enda specialiserad cell. Reproduktion med sporer av alger, mossor, åkerfräken, klubbmossor, ormbunkar. Utbrott av sporer från växter, deras groning och utveckling av nya dotterorganismer från dem under gynnsamma förhållanden. Döden av ett stort antal sporer som faller under ogynnsamma förhållanden. Sannolikheten för att nya organismer kommer upp från sporer är låg, eftersom de innehåller få näringsämnen och plantan absorberar dem huvudsakligen från miljön.
3. Vegetativ reproduktion - reproduktion av växter med hjälp av vegetativa organ: ovanjordiska eller underjordiska skott, delar av roten, blad, knöl, glödlampa. Deltagande i vegetativ reproduktion av en organism eller del av den. Dotterväxtens likhet med modern, eftersom den fortsätter utvecklingen av moderns organism. Större effektivitet och distribution av vegetativ förökning i naturen, sedan barnet

Antoine Francois de Fourcroix, grundare av studien av proteiner

Proteiner identifierades som en separat klass av biologiska molekyler på 1700-talet som ett resultat av den franska kemisten Antoine Fourcroix och andra forskare, där proteiners egenskap att koagulera (denaturera) under inverkan av värme eller syror noterades. . Proteiner som albumin ("äggvita"), fibrin (ett protein från blodet) och gluten från vetekorn undersöktes på den tiden. Den holländska kemisten Gerrit Mulder analyserade proteiners sammansättning och antog att nästan alla proteiner har en liknande empirisk formel. Termen "protein" för liknande molekyler föreslogs 1838 av den svenske kemisten Jakob Berzelius. Mulder identifierade också nedbrytningsprodukterna av proteiner - aminosyror, och för en av dem (leucin), med en liten felmarginal, bestämde molekylvikten - 131 dalton. År 1836 föreslog Mulder den första modellen av proteiners kemiska struktur. Baserat på teorin om radikaler, formulerade han konceptet med den minsta strukturella enheten av proteinsammansättning, C 16 H 24 N 4 O 5, som kallades "protein", och teorin - "proteinteori". När nya data om proteiner ackumulerades började teorin upprepade gånger kritiseras, men fram till slutet av 1850-talet ansågs den trots kritiken fortfarande vara allmänt accepterad.

I slutet av 1800-talet undersöktes de flesta av aminosyrorna som utgör proteiner. 1894 lade den tyske fysiologen Albrecht Kossel fram teorin att aminosyror är proteiners grundläggande byggstenar. I början av 1900-talet bevisade den tyske kemisten Emil Fischer experimentellt att proteiner består av aminosyrarester sammankopplade med peptidbindningar. Han utförde också den första analysen av aminosyrasekvensen för ett protein och förklarade fenomenet proteolys.

Proteinernas centrala roll i organismer erkändes dock inte förrän 1926, då den amerikanske kemisten James Sumner (senare nobelpristagare) visade att enzymet ureas är ett protein.

Svårigheten att isolera rena proteiner gjorde det svårt att studera dem. Därför utfördes de första studierna med de polypeptider som kunde renas i stora mängder, dvs blodproteiner, kycklingägg, olika toxiner och matsmältnings-/metaboliska enzymer som frigörs efter slakt. I slutet av 1950-talet, företaget Armour Hot Dog Co. kunde rena ett kilo bukspottkörtelribonukleas A från nötkreatur, som har blivit ett experimentobjekt för många forskare.

Tanken att den sekundära strukturen hos proteiner är resultatet av bildandet av vätebindningar mellan aminosyror föreslogs av William Astbury 1933, men Linus Pauling anses vara den första vetenskapsmannen som framgångsrikt förutsäger proteiners sekundära struktur. Senare gjorde Walter Kauzman, som förlitade sig på Kai Linderström-Langs arbete, ett betydande bidrag till att förstå lagarna för bildandet av den tertiära strukturen av proteiner och rollen av hydrofoba interaktioner i denna process. År 1949 bestämde Fred Sanger aminosyrasekvensen för insulin, och visade på detta sätt att proteiner är linjära polymerer av aminosyror, och inte deras grenade (som i vissa sockerarter) kedjor, kolloider eller cykloler. De första proteinstrukturerna baserade på enatoms röntgendiffraktion erhölls på 1960-talet och genom NMR på 1980-talet. 2006 innehöll Proteindatabanken cirka 40 000 proteinstrukturer.

Under 2000-talet har studiet av proteiner flyttat till en kvalitativt ny nivå, när inte bara individuella renade proteiner studeras, utan också den samtidiga förändringen i antalet och posttranslationella modifieringar av ett stort antal proteiner i enskilda celler, vävnader eller organismer. Detta område av biokemi kallas proteomik. Med hjälp av bioinformatiska metoder blev det möjligt att inte bara bearbeta röntgenstrukturanalysdata, utan också att förutsäga strukturen hos ett protein baserat på dess aminosyrasekvens. För närvarande närmar sig kryoelektronmikroskopi av stora proteinkomplex och förutsägelsen av små proteiner och domäner av stora proteiner med hjälp av datorprogram upplösningen av strukturer på atomnivå i noggrannhet.

Egenskaper

Storleken på ett protein kan mätas i antal aminosyror eller i dalton (molekylvikt), oftare på grund av den relativt stora storleken på molekylen i härledda enheter - kilodalton (kDa). Jästproteiner består i genomsnitt av 466 aminosyror och har en molekylvikt på 53 kDa. Det största proteinet som för närvarande är känt, titin, är en komponent i muskelsarkomerer; molekylvikten för dess olika isoformer varierar från 3000 till 3700 kDa, den består av 38 138 aminosyror (i den mänskliga muskeln solius).

Proteiner varierar i sin löslighetsgrad i vatten, men de flesta proteiner är lösliga i det. Olösliga ämnen inkluderar till exempel keratin (proteinet som utgör hår, däggdjurshår, fågelfjädrar etc.) och fibroin, som är en del av siden och spindelväv. Proteiner delas också in i hydrofila och hydrofoba. Hydrofila inkluderar de flesta av proteinerna i cytoplasman, kärnan och den intercellulära substansen, inklusive olösligt keratin och fibroin. Hydrofoba inkluderar de flesta av de proteiner som utgör de biologiska membranen av integrala membranproteiner som interagerar med hydrofoba membranlipider (dessa proteiner har vanligtvis små hydrofila regioner).

Denaturering

Irreversibel denaturering av kycklingäggprotein under inverkan av hög temperatur

Som en generell regel behåller proteiner struktur och därmed fysikalisk-kemiska egenskaper, såsom löslighet under förhållanden som temperatur och som en given organism är anpassad till. Ändring av dessa förhållanden, såsom uppvärmning eller behandling av proteinet med syra eller alkali, resulterar i förlust av proteinets kvaternära, tertiära och sekundära strukturer. Förlusten av en naturlig struktur genom ett protein (eller annan biopolymer) kallas denaturering. Denaturering kan vara fullständig eller partiell, reversibel eller irreversibel. Det mest kända fallet av irreversibel proteindenaturering i vardagen är tillagningen av ett kycklingägg, när det vattenlösliga transparenta proteinet ovalbumin blir tätt, olösligt och ogenomskinligt under påverkan av hög temperatur. Denaturering är i vissa fall reversibel, som vid utfällning (utfällning) av vattenlösliga proteiner med ammoniumsalter, och används som ett sätt att rena dem.

Enkla och komplexa proteiner

Förutom peptidkedjor innehåller många proteiner även icke-aminosyrafragment, enligt detta kriterium klassificeras proteiner i två stora grupper - enkla och komplexa proteiner (proteiner). Enkla proteiner innehåller bara aminosyrakedjor, komplexa proteiner innehåller även icke-aminosyrafragment. Dessa fragment av icke-proteinnatur i sammansättningen av komplexa proteiner kallas "protesgrupper". Beroende på den kemiska naturen hos protesgrupperna särskiljs följande klasser bland komplexa proteiner:

• Glykoproteiner som innehåller kovalent kopplade kolhydratrester som en protesgrupp och deras underklass, proteoglykaner, med mukopolysackaridprotesgrupper. Hydroxylgrupperna i serin eller treonin är vanligtvis involverade i bildningen av bindningar med kolhydratrester. De flesta extracellulära proteiner, i synnerhet immunoglobuliner, är glykoproteiner. I proteoglykaner är kolhydratdelen ~95%; de är huvudkomponenten i den extracellulära matrisen.
• Lipoproteiner som innehåller icke-kovalent kopplade lipider som protesdel. Lipoproteiner som bildas av proteiner-apolipoproteiner med lipider som binder till dem och utför funktionen av lipidtransport.
• Metalloproteiner som innehåller icke-hemkoordinerade metalljoner. Bland metalloproteiner finns proteiner som utför lagrings- och transportfunktioner (till exempel järnhaltigt ferritin och transferrin) och enzymer (till exempel zinkhaltigt kolsyraanhydras och olika superoxiddismutaser som innehåller koppar, mangan, järn och andra metalljoner som aktiva centra )
• Nukleoproteiner som innehåller icke-kovalent kopplat DNA eller RNA, i synnerhet kromatinet som utgör kromosomerna, är ett nukleoprotein.
• Fosfoproteiner som innehåller kovalent kopplade fosforsyrarester som en protesgrupp. Hydroxylgrupperna i serin eller treonin är involverade i bildandet av en esterbindning med fosfat, fosfoproteiner är i synnerhet mjölkkasein.
• Kromoproteiner är samlingsnamnet för komplexa proteiner med färgade protesgrupper av olika kemisk natur. Dessa inkluderar många proteiner med en metallinnehållande porfyrinprotesgrupp som utför olika funktioner - hemoproteiner (proteiner som innehåller hem - hemoglobin, cytokromer, etc. som en protesgrupp), klorofyller; flavoproteiner med en flavingrupp, etc.

proteinstruktur

• Tertiär struktur- den rumsliga strukturen av polypeptidkedjan (en uppsättning rumsliga koordinater för atomerna som utgör proteinet). Strukturellt består den av sekundära strukturelement stabiliserade av olika typer av interaktioner, där hydrofoba interaktioner spelar en viktig roll. I stabiliseringen av den tertiära strukturen delta:
  • kovalenta bindningar (mellan två cysteinrester - disulfidbroar);
  • jonbindningar mellan motsatt laddade sidogrupper av aminosyrarester;
  • vätebindningar;
  • hydrofila-hydrofoba interaktioner. När den interagerar med omgivande vattenmolekyler "tenderar" proteinmolekylen att krypa ihop sig så att de opolära sidogrupperna av aminosyror isoleras från den vattenhaltiga lösningen; polära hydrofila sidogrupper uppträder på ytan av molekylen.

• Kvartär struktur (eller subenhet, domän) - det ömsesidiga arrangemanget av flera polypeptidkedjor som en del av ett enda proteinkomplex. Proteinmolekyler som utgör ett protein med en kvartär struktur bildas separat på ribosomer och bildar först efter slutet av syntesen en gemensam supramolekylär struktur. Ett protein med en kvartär struktur kan innehålla både identiska och olika polypeptidkedjor. Samma typer av interaktioner deltar i stabiliseringen av den kvartära strukturen som i stabiliseringen av den tertiära. Supramolekylära proteinkomplex kan bestå av dussintals molekyler.

Proteinmiljö

Olika sätt att skildra den tredimensionella strukturen av ett protein med hjälp av enzymet triosfosfatisomeras som exempel. Till vänster - en "stav" -modell, med bilden av alla atomer och bindningarna mellan dem; element visas i färger. Strukturella motiv, α-spiraler och β-ark är avbildade i mitten. Till höger är proteinets kontaktyta, byggd med hänsyn till atomernas van der Waals radier; färgerna visar funktionerna i aktiviteten på webbplatserna

Enligt den allmänna typen av struktur kan proteiner delas in i tre grupper:

Bildning och underhåll av proteinstruktur i levande organismer

Proteiners förmåga att återställa den korrekta tredimensionella strukturen efter denaturering gjorde det möjligt att föra fram hypotesen att all information om den slutliga strukturen av ett protein finns i dess aminosyrasekvens. Det är nu en allmänt accepterad teori att, som ett resultat av evolutionen, den stabila konformationen av ett protein har minimal fri energi jämfört med andra möjliga konformationer av den polypeptiden.

Ändå finns det en grupp proteiner i celler vars funktion är att säkerställa återställandet av proteinstrukturen efter skada, samt skapandet och dissocieringen av proteinkomplex. Dessa proteiner kallas chaperones. Koncentrationen av många chaperoner i cellen ökar med en kraftig ökning av omgivningstemperaturen, så de tillhör Hsp-gruppen (eng. värmechockproteiner- värmechockproteiner). Vikten av chaperonernas normala funktion för kroppens funktion kan illustreras med exemplet med den α-kristallina chaperonen, som är en del av det mänskliga ögats lins. Mutationer i detta protein leder till grumling av linsen på grund av proteinaggregation och, som ett resultat, grå starr.

Proteinsyntes

Kemisk syntes

Korta proteiner kan syntetiseras kemiskt med hjälp av en grupp metoder som använder organisk syntes - till exempel kemisk ligering. De flesta kemiska syntesmetoder fortsätter i C-terminal till N-terminal riktning, i motsats till biosyntes. Således är det möjligt att syntetisera en kort immunogen peptid (epitop), som används för att erhålla antikroppar genom injektion i djur, eller för att erhålla hybridom; kemisk syntes används också för att producera hämmare av vissa enzymer. Kemisk syntes tillåter införandet av artificiella, det vill säga aminosyror som inte finns i vanliga proteiner - till exempel att fästa fluorescerande etiketter på sidokedjorna av aminosyror. Kemiska syntesmetoder är emellertid ineffektiva när proteiner är längre än 300 aminosyror; dessutom kan artificiella proteiner ha en felaktig tertiär struktur, och det finns inga posttranslationella modifieringar i aminosyrorna i artificiella proteiner.

Biosyntes av proteiner

Universellt sätt: ribosomal syntes

Proteiner syntetiseras av levande organismer från aminosyror baserat på information kodad i gener. Varje protein består av en unik sekvens av aminosyror, som bestäms av nukleotidsekvensen för genen som kodar för detta protein. Den genetiska koden består av tre bokstäver "ord" som kallas kodon; varje kodon är ansvarigt för att binda en aminosyra till proteinet: till exempel motsvarar kombinationen AUG metionin. Eftersom DNA består av fyra typer av nukleotider är det totala antalet möjliga kodon 64; och eftersom 20 aminosyror används i proteiner specificeras många aminosyror av mer än ett kodon. Proteinkodande gener transkriberas först till budbärar-RNA (mRNA) nukleotidsekvens av RNA-polymerasproteiner.

Processen för proteinsyntes baserad på en mRNA-molekyl kallas translation. Under det inledande skedet av proteinbiosyntesen, initiering, känns metioninkodonet vanligtvis igen som en liten subenhet av ribosomen, till vilken metioninöverförings-RNA (tRNA) är fäst med hjälp av proteininitieringsfaktorer. Efter igenkänning av startkodonet ansluter den stora subenheten till den lilla subenheten och det andra steget av translation börjar - förlängning. Med varje förflyttning av ribosomen från 5" till 3"-änden av mRNA:t läses ett kodon genom bildandet av vätebindningar mellan de tre nukleotiderna (kodonet) i mRNA:t och det komplementära antikodonet för överförings-RNA:t till vilket motsvarande aminosyra är fäst. Syntesen av peptidbindningen katalyseras av ribosomalt RNA (rRNA), som bildar ribosomens peptidyltransferascentrum. Ribosomalt RNA katalyserar bildandet av en peptidbindning mellan den sista aminosyran i den växande peptiden och aminosyran fäst till tRNA:t, vilket placerar kväve- och kolatomerna i en position som är gynnsam för reaktionen. Aminoacyl-tRNA-syntetasenzymer binder aminosyror till sina tRNA. Det tredje och sista steget av translation, terminering, inträffar när ribosomen når stoppkodonet, varefter proteintermineringsfaktorerna hydrolyserar det sista tRNA från proteinet och stoppar dess syntes. Således, i ribosomer, syntetiseras proteiner alltid från N- till C-terminalen.

Icke-ribosomal syntes

Posttranslationell modifiering av proteiner

Efter att translationen är klar och proteinet frigörs från ribosomen, genomgår aminosyrorna i polypeptidkedjan olika kemiska modifieringar. Exempel på modifiering efter översättning är:

• vidfästning av olika funktionella grupper (acetyl-, metyl- och fosfatgrupper);
• tillsats av lipider och kolväten;
• förändring av standardaminosyror till icke-standardiserade (bildning av citrullin);
• bildning av strukturella förändringar (bildning av disulfidbryggor mellan cysteiner);
• avlägsnande av en del av proteinet både i början (signalsekvens) och i vissa fall i mitten (insulin);
• tillsats av små proteiner som påverkar proteinnedbrytning (sumoylering och ubiquitinering).

I detta fall kan typen av modifiering vara både universell (tillägget av kedjor som består av ubiquitinmonomerer fungerar som en signal för nedbrytningen av detta protein av proteasomen) och specifik för detta protein. Samtidigt kan samma protein genomgå många modifieringar. Således kan histoner (proteiner som utgör kromatin i eukaryoter) under olika förhållanden genomgå upp till 150 olika modifieringar.

Funktioner av proteiner i kroppen

Liksom andra biologiska makromolekyler (polysackarider, lipider) och nukleinsyror är proteiner väsentliga komponenter i alla levande organismer, de är involverade i de flesta av cellens livsprocesser. Proteiner utför metabolism och energiomvandlingar. Proteiner är en del av cellulära strukturer - organeller, utsöndras i det extracellulära utrymmet för utbyte av signaler mellan celler, hydrolys av mat och bildandet av intercellulär substans.

Det bör noteras att klassificeringen av proteiner enligt deras funktion är ganska godtycklig, eftersom i eukaryoter kan samma protein utföra flera funktioner. Ett väl studerat exempel på sådan multifunktionalitet är lysyl-tRNA-syntetas, ett enzym från klassen av aminoacyl-tRNA-syntetaser, som inte bara binder lysin till tRNA, utan också reglerar transkriptionen av flera gener. Proteiner utför många funktioner på grund av deras enzymatiska aktivitet. Så, enzymerna är motorproteinet myosin, de regulatoriska proteinerna av proteinkinas, transportproteinet natrium-kaliumadenosintrifosfatas, etc.

katalytisk funktion

Den mest välkända rollen för proteiner i kroppen är katalysen av olika kemiska reaktioner. Enzymer är en grupp av proteiner med specifika katalytiska egenskaper, det vill säga varje enzym katalyserar en eller flera liknande reaktioner. Enzymer katalyserar reaktionerna av splittande komplexa molekyler (katabolism) och deras syntes (anabolism), såväl som DNA-replikation och reparation och RNA-mallsyntes. Flera tusen enzymer är kända; bland dem, såsom, till exempel, pepsin bryter ner proteiner i processen för matsmältning. I processen med posttranslationell modifiering lägger vissa enzymer till eller tar bort kemiska grupper på andra proteiner. Cirka 4 000 proteinkatalyserade reaktioner är kända. Accelerationen av reaktionen som ett resultat av enzymatisk katalys är ibland enorm: till exempel, reaktionen som katalyseras av enzymet orotatkarboxylas fortskrider 10 17 gånger snabbare än den icke-katalyserade (78 miljoner år utan enzymet, 18 millisekunder med deltagandet av enzymet). Molekyler som fäster vid ett enzym och förändras till följd av reaktionen kallas substrat.

Även om enzymer vanligtvis består av hundratals aminosyror, interagerar bara en liten del av dem med substratet, och ännu färre - i genomsnitt 3-4 aminosyror, ofta belägna långt ifrån varandra i den primära aminosyrasekvensen - är direkt involverade i katalys . Den del av enzymet som fäster substratet och innehåller de katalytiska aminosyrorna kallas enzymets aktiva plats.

strukturell funktion

Skyddsfunktion

Det finns flera typer av skyddande funktioner hos proteiner:

Regulatorisk funktion

Många processer inuti celler regleras av proteinmolekyler, som varken fungerar som energikälla eller byggmaterial för cellen. Dessa proteiner reglerar transkription, translation, splitsning, såväl som aktiviteten hos andra proteiner etc. Proteiner utför den reglerande funktionen antingen på grund av enzymatisk aktivitet (till exempel proteinkinas), eller på grund av specifik bindning till andra molekyler, som vanligtvis påverkar interaktionen med dessa molekyler enzymer.

Hormoner transporteras i blodet. De flesta djurhormoner är proteiner eller peptider. Hormonets bindning till receptorn är en signal som utlöser ett svar i cellen. Hormoner reglerar koncentrationen av ämnen i blodet och cellerna, tillväxt, reproduktion och andra processer. Ett exempel på sådana proteiner är insulin, som reglerar koncentrationen av glukos i blodet.

Celler interagerar med varandra med hjälp av signalproteiner som överförs genom den intercellulära substansen. Sådana proteiner inkluderar till exempel cytokiner och tillväxtfaktorer.

transportfunktion

Reservfunktion (reserv) av proteiner

Dessa proteiner inkluderar de så kallade reservproteinerna, som lagras som en energikälla och materia i växtfrön och djurägg; proteiner från de tertiära äggskalen (ovalbuminer) och det huvudsakliga mjölkproteinet (kasein) har också en huvudsakligen näringsfunktion. Ett antal andra proteiner används i kroppen som en källa till aminosyror, som i sin tur är föregångare till biologiskt aktiva substanser som reglerar metaboliska processer.

Receptorfunktion

Proteinreceptorer kan antingen vara lokaliserade i cytoplasman eller integrerade i cellmembranet. En del av receptormolekylen uppfattar en signal, som oftast är en kemisk substans, och i vissa fall - ljus, mekanisk verkan (till exempel stretching) och andra stimuli. När en signal appliceras på en viss del av molekylen - receptorproteinet - uppstår dess konformationsförändringar. Som ett resultat ändras konformationen av en annan del av molekylen, som överför signalen till andra cellulära komponenter. Det finns flera signaleringsmekanismer. Vissa receptorer katalyserar en speciell kemisk reaktion; andra fungerar som jonkanaler som öppnar eller stänger när en signal appliceras; ytterligare andra binder specifikt intracellulära budbärarmolekyler. I membranreceptorer ligger den del av molekylen som binder till signalmolekylen på cellytan, och den signalöverförande domänen finns inuti.

Motor (motor) funktion

Aminosyror som inte kan syntetiseras av djur kallas essentiella. Nyckelenzymer i biosyntetiska vägar, såsom aspartatkinas, som katalyserar det första steget i bildandet av lysin, metionin och treonin från aspartat, saknas hos djur.

Djur får främst aminosyror från proteinerna i maten. Proteiner bryts ner under matsmältningen, vilket vanligtvis börjar med denaturering av proteinet genom att placera det i en sur miljö och hydrolysera det med enzymer som kallas proteaser. Vissa av aminosyrorna som erhålls från matsmältningen används för att syntetisera kroppens proteiner, medan resten omvandlas till glukos genom processen med glukoneogenes eller används i Krebs-cykeln. Användningen av protein som energikälla är särskilt viktig vid fasta, då kroppens egna proteiner, särskilt muskler, fungerar som energikälla. Aminosyror är också en viktig källa till kväve i kroppens näring.

Det finns inga enstaka normer för mänsklig konsumtion av proteiner. Mikrofloran i tjocktarmen syntetiserar aminosyror som inte beaktas vid sammanställning av proteinnormer.

Proteinbiofysik

De fysikaliska egenskaperna hos proteiner är mycket komplexa. Till förmån för hypotesen om ett protein som ett ordnat "kristallliknande system" - en "aperiodisk kristall" - bevisas av röntgendiffraktionsanalysdata (upp till en upplösning på 1 ångström), hög packningsdensitet, kooperativitet hos denatureringsprocessen och andra fakta.

Till förmån för en annan hypotes, om proteiners vätskeliknande egenskaper i processerna för intraglobulära rörelser (modell av begränsad hoppning eller kontinuerlig diffusion), vittnar experiment om neutronspridning, Mössbauer-spektroskopi och Rayleigh-spridning av Mössbauer-strålning.

Studiemetoder

Ett antal metoder används för att bestämma mängden protein i ett prov:

• Spektrofotometrisk metod

se även

Anteckningar

1. Ur kemisk synvinkel är alla proteiner polypeptider. Men korta, mindre än 30 aminosyror långa, polypeptider, särskilt kemiskt syntetiserade sådana, kan inte kallas proteiner.
2. Muirhead H., Perutz M. Struktur av hemoglobin. En tredimensionell Fouriersyntes av reducerat humant hemoglobin vid 5,5 A upplösning // Natur: tidning. - 1963. - T. 199. - Nr 4894. - S. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. En tredimensionell modell av myoglobinmolekylen erhållen genom röntgenanalys // Natur: tidning. - 1958. - T. 181. - Nr 4610. - S. 662-666.
4. Leicester, Henry."Berzelius, Johns Jacob". Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribners söner. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Yu. A. Ovchinnikov. Bioorganisk kemi. - Upplysningen, 1987.
6. Proteiner // Chemical Encyclopedia. - Sovjetiskt uppslagsverk, 1988.
7. N.H. Barton, D.E.G. Briggs, J.A. Eisen."Evolution", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - S. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. Nobelföreläsning av F. Sanger
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). "Titin, ett enormt, elastiskt sarkomeriskt protein med en trolig roll i morfogenesen". Biouppsatser 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 - pepsin A
11. S J Singer. Strukturen och infogningen av integrerade proteiner i membran. Årlig översyn av cellbiologi. Volym 6, sid 247-296. 1990
12. Strayer L. Biokemi i 3 volymer. - M.: Mir, 1984
13. Selenocystein är ett exempel på en icke-standardiserad aminosyra.
14. B. Lewin. Gener. - M ., 1987. - 544 sid.
15. Lehninger A. Grunderna i biokemi, i 3 volymer. - M.: Mir, 1985.
16. Föreläsning 2
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "Principer som styr veckningen av proteinkedjor". Vetenskap 181 : 223-229. Nobelföreläsning. Författaren, tillsammans med Stanford Moore och William Stein, fick Nobelpriset i kemi för "studiet av ribonukleas, i synnerhet förhållandet mellan aminosyrasekvensen [av ett enzym] och [dess] biologiskt aktiva konformation."
19. Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). "Molekylära chaperoner". Annu. Varv. Biochem. 60 : 321-347.

Som ni vet är proteiner en nödvändig och grundläggande komponent i alla levande organismer. De är ansvariga för metabolism och energiomvandling, som är oupplösligt kopplade till nästan alla livsprocesser. den stora majoriteten av vävnader och organ hos djur och människor, samt mer än 50 % av alla mikroorganismer, består huvudsakligen av proteiner (från 40 % till 50 %). Samtidigt finns det färre av dem i växtvärlden jämfört med medelvärdet, och i djurvärlden - fler. Den kemiska sammansättningen av proteiner för många människor är dock fortfarande okänd. Låt oss återigen komma ihåg vad som finns inuti dessa makromolekyler

Proteinsammansättning

Detta ämne innehåller i genomsnitt cirka 50-55% kol, 15-17% kväve, 21-23% syre, 0,3-2,5% svavel. Förutom de angivna huvudkomponenterna innehåller ibland proteiner element vars specifika vikt är mycket liten. Först och främst är det fosfor, järn, jod, koppar och några andra mikro- och makroelement. Märkligt nog är koncentrationen av kväve den mest konsekventa, medan innehållet av andra nyckelkomponenter kan variera. För att beskriva proteinets sammansättning bör det noteras att det är en oregelbunden polymer, byggd av resterna av vars rester i en vattenlösning vid neutralt pH kan skrivas i den mest allmänna formen som NH3 + CHRCOO-.

Mellan sig är dessa "tegelstenar" förbundna med en amidbindning mellan karboxyl- och amingrupper. Totalt har cirka tusen olika proteiner identifierats i naturen. Denna klass inkluderar antikroppar, enzymer, många hormoner och andra aktiva biologiska substanser. Överraskande nog, med all denna mångfald, kan sammansättningen av ett protein inte innehålla mer än 30 olika av vilka är de mest populära. Endast 22 av dem finns i människokroppen, medan resten helt enkelt inte absorberas och utsöndras. Åtta aminosyror från denna grupp anses vara essentiella. Dessa är leucin, metionin, isoleucin, lysin, fenylalanin, tryptofan, treonin och valin. Vår kropp kan inte syntetisera dem på egen hand, och därför krävs deras intag utifrån.

Resten (taurin, arginin, glycin, karnitin, asparagin, histidin, cystein, glutamin, alanin, ornitin, tyrosin, prolin, serin, cystin) kan han skapa på egen hand. Därför klassificeras dessa aminosyror som icke-essentiella. Beroende på närvaron av den första gruppen av proteiner i kompositionen, såväl som på graden av dess absorption av kroppen, är proteinet uppdelat i komplett och underlägsen. Det genomsnittliga dagliga intaget av detta ämne för en person varierar från 1 till 2 gram per kilo kroppsvikt. Samtidigt bör stillasittande människor hålla sig till den nedre gränsen för detta intervall, och idrottare - den övre.

Hur man studerar ett proteins sammansättning

För att studera dessa ämnen används främst hydrolysmetoden. Proteinet av intresse värms med utspädd saltsyra (6-10 mol/liter) vid 100°C till 1100°C. Som ett resultat kommer det att bryta ner till en blandning av aminosyror, från vilka enskilda aminosyror redan är isolerade. För närvarande används papperskromatografi, såväl som jonbyteskromatografi, för proteinet som studeras. Det finns till och med speciella automatiska analysatorer som enkelt avgör vilka aminosyror som bildas till följd av sönderfall.