Ryhmä määrittää yhden proteiinin rakenteen. Proteiinit: proteiinien primaarirakenne, tripeptidin muodostumiskaavio. Menetelmät C-terminaalisten aminohappojen määrittämiseksi
Yksi proteiinien ominaisuuksista on niiden monimutkainen rakenneorganisaatio. Kaikilla proteiineilla on primaarinen, sekundaarinen ja tertiäärinen rakenne, ja niillä, joissa on kaksi tai useampia PCP:itä, on myös kvaternäärinen rakenne (QS).
Proteiinin primaarirakenne (PSB) – tämä on PPC:n aminohappotähteiden vuorottelujärjestys (sekvenssi)..
Jopa pituudeltaan ja aminohappokoostumukseltaan samanlaiset proteiinit voivat olla erilaisia aineita. Esimerkiksi kahdesta aminohaposta voit valmistaa 2 erilaista dipeptidiä:
Kun aminohappojen lukumäärä on 20, mahdollisten yhdistelmien määrä on 210 18. Ja jos otetaan huomioon, että PPC:ssä jokainen aminohappo voi esiintyä useammin kuin kerran, mahdollisten vaihtoehtojen lukumäärää on vaikea laskea.
Primaarisen proteiinin rakenteen (PSB) määrittäminen.
Proteiinien PBP voidaan määrittää käyttämällä fenyylitiohydantoiini
menetelmä
. Tämä menetelmä perustuu vuorovaikutusreaktioon fenyyli-isotiosyanaatti
(FITC) α-AA:lla. Tämän seurauksena muodostuu näiden kahden yhdisteen kompleksi - FITZ-AK
.
Harkitse esimerkiksi peptidiä 
sen PBP:n, toisin sanoen aminohappotähteiden sekvenssin, määrittämiseksi.
FITC on vuorovaikutuksessa terminaalisen aminohapon (a) kanssa. Muodostuu kompleksi FTG-a, se erotetaan seoksesta ja aminohapon identiteetti määritetään A. Esimerkiksi tämä- asn
jne. Kaikki muut aminohapot erotetaan ja tunnistetaan peräkkäin. Tämä on työvoimavaltainen prosessi. Keskikokoisen proteiinin PBP:n määrittäminen kestää useita kuukausia.
PSB:n dekoodauksen prioriteetti kuuluu Sengeru(1953), joka löysi insuliinin PSB (Nobel-palkinnon voittaja). Insuliinimolekyyli koostuu kahdesta PPC:stä - A ja B.
A-ketju koostuu 21 aminohaposta ja B-ketju 30 aminohaposta. PPC:t on liitetty toisiinsa disulfidisillalla. Niiden proteiinien määrä, joiden PBP on määritetty, on tällä hetkellä 1500. Pienetkin muutokset primaarirakenteessa voivat muuttaa merkittävästi proteiinin ominaisuuksia. Terveiden ihmisten punasolut sisältävät HbA:ta - kun ne korvataan HbA:n -ketjussa, kuudennessa glu päällä akseli tulee vakava sairaus sirppisoluanemia, jossa tämän poikkeavuuden kanssa syntyneet lapset kuolevat varhain. Toisaalta PSB:n vaihtamiseen on mahdollisia vaihtoehtoja, jotka eivät vaikuta sen fysikaalis-kemiallisiin ja biologisiin ominaisuuksiin. Esimerkiksi, HbC sisältää b-ketjun 6. asemassa glu-lysin sijasta, HbC ei juuri eroa ominaisuuksiltaan HbA:sta, ja ihmiset, joilla on tällainen Hb punasoluissa, ovat käytännössä terveitä.
PSB:n vakaus saadaan pääasiassa vahvoista kovalenttisista peptidisidoksista ja toissijaisesti disulfidisidoksista.
Proteiinin sekundaarirakenne (PSS).
Proteiinien PPC:t ovat erittäin joustavia ja saavat tietyn tilarakenteen tai konformaatio. Tällaista konformaatiota on proteiineissa kaksi - tämä on VSB ja tertiäärinen rakenne (TSB).
VSB – tämä on PPC:n konfiguraatio, eli tapa, jolla se asetetaan tai kierretään johonkin konformaatioon P:hen upotetun ohjelman mukaisesti SB.
VSB:n kolme päätyyppiä tunnetaan:
1) -kierre;
2) b-rakenne(taitettu kerros tai taitettu lehti);
3) sotkuinen sotku.
-kierre .
Sen mallia ehdotti W. Pauling. Se on todennäköisimmin pallomaisille proteiineille. Kaikille järjestelmille vakain tila on se, joka vastaa vähimmäismäärää vapaata energiaa. Peptideillä tämä tila tapahtuu, kun CO– ja NH–-ryhmät ovat yhteydessä toisiinsa heikolla vetysidoksella. SISÄÄN a -spiraalit Ensimmäisen aminohappotähteen NH–-ryhmä on vuorovaikutuksessa 4. aminohapon CO–-ryhmän kanssa. Tämän seurauksena peptidirunko muodostaa kierteen, jonka jokainen kierros sisältää 3,6 AA-tähdettä.
1 spiraalin nousu (1 kierros) = 3,6 AA = 0,54 nm, korkeuskulma – 26°
PPC:n kiertyminen tapahtuu myötäpäivään, eli spiraalilla on oikea liike. Joka 5. kierros (18 AC; 2,7 nm) PPC-konfiguraatio toistetaan.
Vakauttava VSB ensisijaisesti vetysidoksilla ja toiseksi peptidi- ja disulfidisidoksilla. Vetysidokset ovat 10-100 kertaa heikompia kuin tavalliset kemialliset sidokset; kuitenkin suuren lukumääränsä vuoksi ne tarjoavat VSB:lle tietyn jäykkyyden ja kompaktin. A-helixin sivut R-ketjut osoittavat ulospäin ja sijaitsevat sen akselin vastakkaisilla puolilla.
b -rakenne .
Nämä ovat PPC:n taitettuja osia, jotka on muotoiltu haitariksi taitettuna lehteenä. PPC-kerrokset voivat olla rinnakkaisia, jos molemmat ketjut alkavat N- tai C-päästä.
Jos kerroksen vierekkäiset ketjut on suunnattu vastakkaisilla päillä N–C ja C–N, niitä kutsutaan vastakkainen.
rinnakkain
vastakkainen
Vetysidosten muodostuminen tapahtuu, kuten a-heliksissä, CO– ja NH– ryhmien välillä.
1. Yhden proteiinin rakenne määritetään:
1) geeniryhmä 2) yksi geeni
3) yksi DNA-molekyyli 4) organismin geenien kokonaisuus
2. Geeni koodaa tietoa molekyylin monomeerien sekvenssistä:
1) tRNA 2) AA 3) glykogeeni 4) DNA
3. Triplettejä kutsutaan antikodoneiksi:
1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA
4. Muovivaihto koostuu pääasiassa reaktioista:
1) orgaanisten aineiden hajoaminen 2) epäorgaanisten aineiden hajoaminen
3) orgaanisten aineiden synteesi 4) epäorgaanisten aineiden synteesi
5. Prokaryoottisolussa tapahtuu proteiinisynteesi:
1) ribosomeissa tumassa 2) ribosomeissa sytoplasmassa 3) soluseinässä
6. Lähetysprosessi tapahtuu:
1) sytoplasmassa 2) ytimessä 3) mitokondrioissa
4) karkean endoplasmisen retikulumin kalvoilla
7. Synteesi tapahtuu rakeisen endoplasmisen retikulumin kalvoilla:
1) ATP; 2) hiilihydraatit; 3) lipidit; 4) proteiinit.
8. Yksi tripletti koodaa:
1. yksi AK 2 yksi merkki organismista 3. useita AK:ita
13. Proteiinibiosynteesin vaiheet.
1.transkriptio, käännös 2.muunnos, käännös
3.transorganisaatio, transkriptio
14. tRNA:n antikodoni koostuu UCG-nukleotideista. Mikä DNA-tripletti on sille komplementaarinen?
1.UUG 2. TTC 3. TCG
2) molekyyli, joka koostuu kahdesta uudesta DNA-juosteesta
4) tytärmolekyyli, joka koostuu yhdestä vanhasta ja yhdestä uudesta DNA-juosteesta
18. Templaatti mRNA-molekyylin synteesiä varten transkription aikana on:
1) koko DNA-molekyyli 2) kokonaan yksi DNA-molekyylin ketjuista
4) joissain tapauksissa yksi DNA-molekyylin ketjuista, toisissa - koko DNA-molekyyli.
19. DNA-molekyylin itsensä monistumisprosessi.
1.replikointi 2.korjaus
3. reinkarnaatio
20. Proteiinibiosynteesin aikana solussa ATP-energia:
1) kulutettu 2) varastoitu
21. Monisoluisen organismin somaattisissa soluissa:
1) eri joukko geenejä ja proteiineja 2) sama joukko geenejä ja proteiineja
3) sama geenisarja, mutta eri proteiinisarja
23. Mikä prosesseista ei esiinny soluissa, joilla on minkäänlainen rakenne tai toiminta:
1) proteiinisynteesi 2) aineenvaihdunta 3) mitoosi 4) meioosi
24. Käsite "transkriptio" viittaa prosessiin:
1) DNA:n monistaminen 2) mRNA-synteesi DNA:lla
3) mRNA:n siirto ribosomeihin 4) proteiinimolekyylien muodostuminen polysomiin
25. DNA-molekyylin osa, joka sisältää tietoa yhdestä proteiinimolekyylistä, on:
1)geeni 2)fenotyyppi 3)genomi 4)genotyyppi
26. Transkriptio eukaryooteissa tapahtuu:
1) sytoplasma 2) endoplasminen kalvo 3) lysosomit 4) ydin
27. Proteiinisynteesi tapahtuu:
1) rakeinen endoplasminen verkkokalvo
2) sileä endoplasminen verkkokalvo 3) tuma 4) lysosomit
28. Yksi aminohappo on koodattu:
1) neljä nukleotidia 2) kaksi nukleotidia
29. ATC-nukleotidien tripletti DNA-molekyylissä vastaa mRNA-molekyylin kodonia:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU
30. Geneettisen koodin välimerkit:
1. koodaa tiettyjä proteiineja 2. laukaisee proteiinisynteesin
3. pysäyttää proteiinisynteesi
31. DNA-molekyylin itsensä monistumisprosessi.
1. replikaatio 2. korjaaminen 3. reinkarnaatio
32. mRNA:n toiminta biosynteesiprosessissa.
1.perinnöllisen tiedon varastointi 2.AK:n kuljetus ribosomeihin
33. Prosessi, jossa tRNA:t tuovat aminohappoja ribosomeihin.
1.transkriptio 2.käännös 3.transformaatio
34. Ribosomit, jotka syntetisoivat samaa proteiinimolekyyliä.
1.kromosomi 2.polysomi 3.megakromosomi
35. Prosessi, jossa aminohapot muodostavat proteiinimolekyylin.
1.transkriptio 2.käännös 3.transformaatio
36. Matriisisynteesireaktiot sisältävät...
1.DNA:n replikaatio 2.transkriptio, käännös 3.molemmat vastaukset ovat oikein
37. Yksi DNA-tripletti sisältää tietoja:
1. Proteiinimolekyylin aminohapposekvenssit
2.Spesifisen AK:n sijainti proteiiniketjussa
3. Tietyn organismin ominaisuudet
4. Proteiiniketjuun sisältyvä aminohappo
38. Geeni koodaa tietoa seuraavista:
1) proteiinien, rasvojen ja hiilihydraattien rakenne 2) proteiinin perusrakenne
3) nukleotidisekvenssit DNA:ssa
4) aminohapposekvenssit kahdessa tai useammassa proteiinimolekyylissä
39. mRNA-synteesi alkaa seuraavasti:
1) DNA:n erottaminen kahdeksi juosteeksi 2) RNA-polymeraasientsyymin ja geenin vuorovaikutus
40. Transkriptio tapahtuu:
1) ytimessä 2) ribosomeissa 3) sytoplasmassa 4) sileän ER:n kanavissa
41. Proteiinisynteesiä ei tapahdu ribosomeissa:
1) tuberkuloosin patogeeni 2) mehiläiset 3) kärpäsheltta 4) bakteriofagi
42. Translaation aikana templaatti proteiinin polypeptidiketjun kokoamiseksi on:
1) molemmat DNA-juosteet 2) yksi DNA-molekyylin juosteista
3) mRNA-molekyyli 4) joissain tapauksissa yksi DNA-ketjuista, toisissa - mRNA-molekyyli
Proteiini on aminohappojen sekvenssi, jotka on liitetty toisiinsa peptidisidoksilla.
On helppo kuvitella, että aminohappojen lukumäärä voi olla erilainen: vähintään kahdesta mihin tahansa järkevään arvoon. Biokemistit ovat sopineet, että jos aminohappojen lukumäärä ei ylitä 10:tä, tällaista yhdistettä kutsutaan peptidiksi; jos aminohappoja on 10 tai enemmän - polypeptidi. Polypeptidit, jotka pystyvät spontaanisti muodostamaan ja ylläpitämään tietyn tilarakenteen, jota kutsutaan konformaatioksi, luokitellaan proteiineihin. Tällaisen rakenteen stabilointi on mahdollista vain, kun polypeptidit saavuttavat tietyn pituuden (yli 40 aminohappoa, siksi polypeptidejä, joiden molekyylipaino on yli 5000 Da), pidetään yleensä proteiineina. (1 Da on yhtä suuri kuin 1/12 hiilen isotoopista). Ainoastaan tietyllä tilarakenteella (natiivirakenteella) oleva proteiini voi suorittaa tehtävänsä.
Proteiinin koko voidaan mitata daltoneina (molekyylipaino), usein johtuen molekyylin suhteellisen suuresta koosta sen johdetuissa yksiköissä, kilodaltoneissa (kDa). Hiivaproteiinit koostuvat keskimäärin 466 aminohaposta ja niiden molekyylipaino on 53 kDa. Suurin tällä hetkellä tunnettu proteiini, titiini, on lihassarkomeerien komponentti; Sen eri isomuotojen molekyylipaino vaihtelee välillä 3000-3700 kDa, ja se koostuu 38 138 aminohaposta (ihmisen soliuslihaksessa).
Proteiinin rakenne
Proteiinin kolmiulotteinen rakenne muodostuu laskostumisprosessin aikana. taitettava -"taitettava") Kolmiulotteinen rakenne muodostuu alemmilla tasoilla olevien rakenteiden vuorovaikutuksen tuloksena.
Proteiinirakenteen tasoja on neljä:
Ensisijainen rakenne- aminohapposekvenssi polypeptidiketjussa.
Toissijainen rakenne- tämä on polypeptidiketjun yksittäisten osien sijoittamista tilaan.
Seuraavat ovat yleisimmät proteiinien sekundaarirakenteen tyypit:
α-heliksit- tiheät kierrokset molekyylin pitkän akselin ympäri, yksi kierros koostuu 3,6 aminohappotähteestä ja kierteen nousu on 0,54 nm (0,15 nm aminohappotähdettä kohti), kierre stabiloituu vetysidoksilla välillä Peptidiryhmien H ja O, jotka on erotettu toisistaan 4 aminohappotähteen päässä. Helix on rakennettu yksinomaan yhdestä aminohappostereoisomeerityypistä (L). Vaikka se voi olla joko vasen- tai oikeakätinen, oikeakätinen on hallitseva proteiineissa. Glutamiinihapon, lysiinin ja arginiinin sähköstaattiset vuorovaikutukset häiritsevät heliksiä. Lähellä toisiaan sijaitsevat asparagiini-, seriini-, treoniini- ja leusiinijäännökset voivat steerisesti häiritä heliksin muodostumista, proliinitähteet aiheuttavat ketjun taipumista ja myös häiritsevät a-heliksirakennetta.
β-laskostetut kerrokset- useita siksak-polypeptidiketjuja, joissa muodostuu vetysidoksia aminohappojen tai erilaisten proteiiniketjujen välille, jotka ovat suhteellisen etäällä toisistaan (0,347 nm aminohappotähdettä kohti) primaarirakenteessa eivätkä ole lähellä toisiaan, kuten α:n tapauksessa - heliksi. Näillä ketjuilla on yleensä N-päät vastakkaisiin suuntiin (antirinnakkaissuuntaus). Aminohapposivuryhmien pienet koot ovat tärkeitä p-arkkien muodostumiselle glysiini ja alaniini ovat yleensä vallitsevia.
Proteiinin taittaminen β-laskostetuksi levyksi
Epäsäännölliset rakenteet ovat proteiiniketjun epäjärjestynyt järjestys avaruudessa.
Kunkin proteiinin avaruudellinen rakenne on yksilöllinen ja sen määrää sen primäärirakenne. Kuitenkin proteiinien, joilla on erilaiset rakenteet ja toiminnot, konformaatioiden vertailu paljasti, että niissä on samanlaisia sekundääristen rakenne-elementtien yhdistelmiä. Tätä spesifistä sekundaarirakenteiden muodostumisjärjestystä kutsutaan proteiinien supersekundaarirakenteeksi. Ylisekundaarinen rakenne muodostuu interradikaalisten vuorovaikutusten seurauksena.
Tiettyjä tyypillisiä α-heliksien ja β-rakenteiden yhdistelmiä kutsutaan usein "rakennemotiiveiksi". Niillä on erityiset nimet: "α-helix-turn-α-helix", "α/β-tynnyrirakenne", "leusiinivetoketju", "sinkkisormi" jne.
Tertiäärinen rakenne- Tämä on tapa sijoittaa koko polypeptidiketju avaruuteen. α-heliksien, β-laskostettujen levyjen ja supersekundaaristen rakenteiden ohella tertiäärinen rakenne paljastaa epäjärjestyneen konformaation, joka voi miehittää merkittävän osan molekyylistä.
Kaavamainen esitys proteiinin laskostumisesta tertiaarirakenteeseen.
Kvaternaarirakenne esiintyy proteiineissa, jotka koostuvat useista polypeptidiketjuista (alayksiköistä, protomeereistä tai monomeereistä), kun näiden alayksiköiden tertiaariset rakenteet yhdistetään. Esimerkiksi hemoglobiinimolekyyli koostuu 4 alayksiköstä. Supramolekulaarisilla muodostelmilla on kvaternäärinen rakenne - monientsyymikompleksit, jotka koostuvat useista entsyymien ja koentsyymien molekyyleistä (pyruvaattidehydrogenaasi) ja isoentsyymeistä (laktaattidehydrogenaasi - LDH, kreatiinifosfokinaasi - CPK).
Niin. Tilarakenne ei riipu polypeptidiketjun pituudesta, vaan kullekin proteiinille spesifisten aminohappotähteiden sekvenssistä sekä vastaaville aminohapoille ominaisista sivuradikaaleista. Proteiinimakromolekyylien spatiaalinen kolmiulotteinen rakenne tai konformaatio muodostuu ensisijaisesti vetysidoksista, hydrofobisista vuorovaikutuksista aminohappojen ei-polaaristen sivuradikaalien välillä ja ionisista vuorovaikutuksista vastakkaisesti varautuneiden aminohappotähteiden sivuryhmien välillä. Vetysidoksilla on valtava rooli proteiinin makromolekyylin avaruudellisen rakenteen muodostumisessa ja ylläpidossa.
Mitä tulee hydrofobisiin vuorovaikutuksiin, ne syntyvät ei-polaaristen radikaalien välisen kosketuksen seurauksena, jotka eivät pysty katkaisemaan vetysidoksia vesimolekyylien välillä, jotka siirtyvät proteiinipallon pinnalle. Proteiinisynteesin edetessä ei-polaariset kemialliset ryhmät kerääntyvät pallon sisälle, ja polaariset ryhmiä pakotetaan ulos sen pinnalle. Siten proteiinimolekyyli voi olla neutraali, positiivisesti varautunut tai negatiivisesti varautunut riippuen liuottimen pH:sta ja proteiinissa olevista ioniryhmistä. Lisäksi proteiinien konformaatiota ylläpitävät kovalenttiset S-S-sidokset, jotka muodostuvat kahden kysteiinitähteen väliin. Proteiinin natiivirakenteen muodostumisen seurauksena monet polypeptidiketjun syrjäisissä osissa sijaitsevat atomit tulevat lähemmäksi ja saavat toisiinsa vaikuttamalla uusia ominaisuuksia, joita yksittäisistä aminohapoista tai pienistä polypeptideistä puuttuu.
On tärkeää ymmärtää, että laskostuminen – proteiinien (ja muiden biomakromolekyylien) laskostuminen laskostumattomasta konformaatiosta "luonnolliseen" muotoon - on fysikaalinen ja kemiallinen prosessi, jonka seurauksena proteiinit luonnollisessa "elinympäristössään" (liuos, sytoplasma tai kalvo) saavat vain niille ominaisia tilajärjestelyjä ja toimintoja.
Solut sisältävät useita katalyyttisesti inaktiivisia proteiineja, jotka kuitenkin edistävät merkittävästi spatiaalisten proteiinirakenteiden muodostumista. Nämä ovat niin sanottuja chaperoneja. Chaperonit auttavat kolmiulotteisen proteiinin konformaation oikeassa kokoamisessa muodostamalla palautuvia ei-kovalenttisia komplekseja osittain laskostuneen polypeptidiketjun kanssa, samalla kun ne estävät väärin muodostuneita sidoksia, jotka johtavat toiminnallisesti inaktiivisten proteiinirakenteiden muodostumiseen. Chaperoneille ominaisten toimintojen luettelo sisältää sulan (osittain laskostetun) globulien suojaamisen aggregaatiolta sekä vasta syntetisoitujen proteiinien siirtymisen erilaisiin solulokuksiin.
Chaperonit ovat pääosin lämpösokkiproteiineja, joiden synteesi lisääntyy jyrkästi stressaavissa lämpötilavaikutuksissa, minkä vuoksi niitä kutsutaan myös hsp:ksi (lämpösokkiproteiineiksi). Näiden proteiinien perheitä löytyy mikrobi-, kasvi- ja eläinsoluista. Chaperonien luokitus perustuu niiden molekyylipainoon, joka vaihtelee välillä 10-90 kDa. Ne ovat proteiineja, jotka auttavat proteiinien kolmiulotteisen rakenteen muodostumisessa. Chaperonit pitävät äskettäin syntetisoidun polypeptidiketjun laskostumattomassa tilassa, estäen sitä laskostumasta alkuperäisestä poikkeavaan muotoon ja tarjoavat olosuhteet ainoalle oikealle, natiiville proteiinirakenteelle.
Proteiinin laskostumisen aikana jotkin molekyylin konformaatiot hylätään sulassa globulassa. Tällaisten molekyylien hajoamisen käynnistää ubikitiiniproteiini.
Proteiinien hajoaminen ubikvitiinireitin kautta sisältää kaksi päävaihetta:
1) ubikitiinin kovalenttinen kiinnittyminen hajotettavaan proteiiniin jäännöksen kautta lysiini, tällaisen merkin läsnäolo proteiinissa on ensisijainen lajittelusignaali, joka ohjaa saadut konjugaatit proteasomeihin, useimmissa tapauksissa proteiiniin on kiinnittynyt useita ubikvitiinimolekyylejä, jotka on järjestetty helmien muodossa;
2) proteiinin hydrolyysi proteasomin toimesta (proteasomin päätehtävä on tarpeettomien ja vaurioituneiden proteiinien proteolyyttinen hajottaminen lyhyiksi peptideiksi). Ubikitiinia kutsutaan oikeutetusti proteiinien "kuolemanmerkiksi".
Dom?n orava? - proteiinin tertiaarisen rakenteen elementti, joka on melko vakaa ja itsenäinen proteiinin alarakenne, jonka laskostuminen tapahtuu muista osista riippumatta. Verkkoalue sisältää yleensä useita toissijaisia rakenneelementtejä. Rakenteellisesti samanlaisia domeeneja ei löydy vain sukulaisproteiineista (esimerkiksi eri eläinten hemoglobiineista), vaan myös täysin erilaisista proteiineista. Proteiinilla voi olla useita domeeneja, ja nämä alueet voivat suorittaa erilaisia toimintoja samassa proteiinissa. Joillakin entsyymeillä ja kaikilla immunoglobuliineilla on domeenirakenne. Proteiinit, joissa on pitkät polypeptidiketjut (yli 200 aminohappotähdettä), luovat usein domeenirakenteita.
Oravat- suurimolekyylipainoiset orgaaniset yhdisteet, jotka koostuvat α-aminohappotähteistä.
SISÄÄN proteiinikoostumus sisältää hiilen, vedyn, typen, hapen, rikin. Jotkut proteiinit muodostavat komplekseja muiden fosforia, rautaa, sinkkiä ja kuparia sisältävien molekyylien kanssa.
Proteiineilla on suuri molekyylipaino: munaalbumiini - 36 000, hemoglobiini - 152 000, myosiini - 500 000 Vertailun vuoksi: alkoholin molekyylipaino on 46, etikkahappo - 60, bentseeni - 78.
Proteiinien aminohappokoostumus
Oravat- ei-jaksolliset polymeerit, joiden monomeerit ovat α-aminohapot. Tyypillisesti 20 tyyppistä α-aminohappoa kutsutaan proteiinimonomeereiksi, vaikka yli 170 niistä löytyy soluista ja kudoksista.
Sen mukaan, voidaanko aminohappoja syntetisoida ihmisten ja muiden eläinten kehossa, ne erotetaan: ei-välttämättömiä aminohappoja- voidaan syntetisoida; välttämättömiä aminohappoja- ei voida syntetisoida. Välttämättömät aminohapot on saatava elimistölle ruuan kautta. Kasvit syntetisoivat kaikenlaisia aminohappoja.
Riippuen aminohappokoostumuksesta, proteiinit ovat: täydellisiä- sisältää koko sarjan aminohappoja; viallinen- Jotkut aminohapot puuttuvat niiden koostumuksesta. Jos proteiinit koostuvat vain aminohapoista, niitä kutsutaan yksinkertainen. Jos proteiinit sisältävät aminohappojen lisäksi ei-aminohappokomponentin (proteesiryhmä), niitä kutsutaan ns. monimutkainen. Prosteettista ryhmää voivat edustaa metallit (metalliproteiinit), hiilihydraatit (glykoproteiinit), lipidit (lipoproteiinit), nukleiinihapot (nukleoproteiinit).
Kaikki aminohapot sisältävät 1) karboksyyliryhmä (-COOH), 2) aminoryhmä (-NH2), 3) radikaali tai R-ryhmä (muu molekyyli). Radikaalin rakenne on erilainen erityyppisille aminohappoille. Aminohappojen koostumukseen sisältyvien aminoryhmien ja karboksyyliryhmien lukumäärästä riippuen ne erotetaan: neutraaleja aminohappoja jossa on yksi karboksyyliryhmä ja yksi aminoryhmä; emäksiset aminohapot joissa on useampi kuin yksi aminoryhmä; happamat aminohapot joissa on useampi kuin yksi karboksyyliryhmä.
Aminohapot ovat amfoteeriset yhdisteet, koska liuoksessa ne voivat toimia sekä happoina että emäksinä. Vesiliuoksissa aminohapot ovat eri ionimuodoissa.
Peptidisidos
Peptidit- orgaaniset aineet, jotka koostuvat aminohappotähteistä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla.
Peptidien muodostuminen tapahtuu aminohappojen kondensaatioreaktion seurauksena. Kun yhden aminohapon aminoryhmä on vuorovaikutuksessa toisen aminohapon karboksyyliryhmän kanssa, syntyy niiden välille kovalenttinen typpi-hiilisidos, jota kutsutaan ns. peptidi. Peptidiin sisältyvien aminohappotähteiden lukumäärästä riippuen niitä on dipeptidit, tripeptidit, tetrapeptidit jne. Peptidisidoksen muodostuminen voidaan toistaa monta kertaa. Tämä johtaa muodostumiseen polypeptidit. Peptidin toisessa päässä on vapaa aminoryhmä (kutsutaan N-pääksi), ja toisessa on vapaa karboksyyliryhmä (kutsutaan C-pääksi).
Proteiinimolekyylien tilaorganisaatio
Proteiinien tiettyjen spesifisten toimintojen suorittaminen riippuu niiden molekyylien avaruudellisesta konfiguraatiosta. Lisäksi solun on energeettisesti epäedullista pitää proteiineja laskostumattomassa muodossa, ketjun muodossa, minkä vuoksi polypeptidiketjut laskostuvat, jolloin ne laskostuvat; tietty kolmiulotteinen rakenne tai konformaatio. Tasoja on 4 proteiinien tilajärjestely.
Ensisijainen proteiinirakenne- aminohappotähteiden järjestyksen sekvenssi polypeptidiketjussa, joka muodostaa proteiinimolekyylin. Aminohappojen välinen sidos on peptidisidos.
Jos proteiinimolekyyli koostuu vain 10 aminohappotähteestä, niin teoreettisesti mahdollisten proteiinimolekyylien varianttien lukumäärä, jotka eroavat aminohappojen vuorottelujärjestyksessä, on 10 20. Kun sinulla on 20 aminohappoa, voit tehdä niistä entistä monipuolisempia yhdistelmiä. Ihmiskehosta on löydetty noin kymmenentuhatta erilaista proteiinia, jotka eroavat sekä toisistaan että muiden organismien proteiineista.
Se on proteiinimolekyylin ensisijainen rakenne, joka määrittää proteiinimolekyylien ominaisuudet ja sen avaruudellisen konfiguraation. Vain yhden aminohapon korvaaminen toisella polypeptidiketjussa johtaa proteiinin ominaisuuksien ja toimintojen muutokseen. Esimerkiksi kuudennen glutamiiniaminohapon korvaaminen hemoglobiinin β-alayksikössä valiinilla johtaa siihen, että hemoglobiinimolekyyli kokonaisuutena ei voi suorittaa päätehtäväänsä - hapen kuljetusta; Tällaisissa tapauksissa henkilölle kehittyy sairaus, jota kutsutaan sirppisoluanemiaksi.
Toissijainen rakenne- määrätty polypeptidiketjun laskostuminen spiraaliksi (näyttää pidennetyltä jouselta). Kierteen käänteitä vahvistavat vetysidokset, jotka syntyvät karboksyyliryhmien ja aminoryhmien välillä. Lähes kaikki CO- ja NH-ryhmät osallistuvat vetysidosten muodostumiseen. Ne ovat heikompia kuin peptidit, mutta useaan otteeseen toistettuna antavat tälle konfiguraatiolle stabiiliutta ja jäykkyyttä. Toissijaisen rakenteen tasolla on proteiineja: fibroiini (silkki, hämähäkinverkko), keratiini (hiukset, kynnet), kollageeni (jänteet).
Tertiäärinen rakenne- polypeptidiketjujen pakkaaminen palloiksi, jotka johtuvat kemiallisten sidosten (vety, ioni, disulfidi) muodostumisesta ja hydrofobisten vuorovaikutusten muodostumisesta aminohappotähteiden radikaalien välille. Päärooli tertiäärisen rakenteen muodostumisessa on hydrofiilis-hydrofobisilla vuorovaikutuksilla. Vesiliuoksissa hydrofobisilla radikaaleilla on taipumus piiloutua vedestä ryhmittymällä pallon sisään, kun taas hydrofiiliset radikaalit hydratoitumisen seurauksena (vuorovaikutus vesidipolien kanssa) pyrkivät ilmestymään molekyylin pinnalle. Joissakin proteiineissa tertiääristä rakennetta stabiloivat kovalenttiset disulfidisidokset, jotka muodostuvat kahden kysteiinitähteen rikkiatomien välille. Tertiäärisellä rakennetasolla on entsyymejä, vasta-aineita ja joitain hormoneja.
Kvaternaarirakenne ominaisuus monimutkaisille proteiineille, joiden molekyylit muodostuvat kahdesta tai useammasta pallosta. Alayksiköt pysyvät molekyylissä ionisten, hydrofobisten ja sähköstaattisten vuorovaikutusten avulla. Joskus kvaternaarisen rakenteen muodostumisen aikana alayksiköiden välillä tapahtuu disulfidisidoksia. Tutkituin kvaternäärisen rakenteen omaava proteiini on hemoglobiini. Se muodostuu kahdesta α-alayksiköstä (141 aminohappotähdettä) ja kahdesta β-alayksiköstä (146 aminohappotähdettä). Jokaiseen alayksikköön liittyy rautaa sisältävä hemimolekyyli.
Jos proteiinien avaruudellinen konformaatio jostain syystä poikkeaa normaalista, proteiini ei voi suorittaa tehtäviään. Esimerkiksi "hullun lehmän taudin" (spongiformisen enkefalopatian) syy on prionien, hermosolujen pintaproteiinien, epänormaali konformaatio.
Proteiinien ominaisuudet
Proteiinimolekyylin aminohappokoostumus ja rakenne määräävät sen ominaisuuksia. Proteiineissa yhdistyvät emäksiset ja happamat ominaisuudet, jotka määräytyvät aminohapporadikaalien avulla: mitä enemmän proteiinissa on happamia aminohappoja, sitä selvemmät sen happamat ominaisuudet ovat. Mahdollisuus lahjoittaa ja lisätä H + on määritetty proteiinien puskurointiominaisuudet; Yksi tehokkaimmista puskureista on punasoluissa oleva hemoglobiini, joka pitää veren pH:n vakiona. On liukoisia proteiineja (fibrinogeeni) ja on liukenemattomia proteiineja, jotka suorittavat mekaanisia toimintoja (fibroiini, keratiini, kollageeni). On proteiineja, jotka ovat kemiallisesti aktiivisia (entsyymejä), on kemiallisesti inaktiivisia proteiineja, jotka kestävät erilaisia ympäristöolosuhteita ja jotka ovat erittäin epästabiileja.
Ulkoiset tekijät (lämpö, ultraviolettisäteily, raskasmetallit ja niiden suolat, pH-muutokset, säteily, kuivuminen)
voi aiheuttaa häiriöitä proteiinimolekyylin rakenteellisessa organisaatiossa. Tietylle proteiinimolekyylille ominaisen kolmiulotteisen konformaation menetysprosessia kutsutaan denaturaatio. Denaturoitumisen syynä on tiettyä proteiinirakennetta stabiloivien sidosten katkeaminen. Aluksi heikoimmat siteet katkeavat, ja kun olosuhteet tiukentuvat, vielä vahvemmat katkeavat. Siksi ensin katoavat kvaternaariset, sitten tertiääri- ja toissijaiset rakenteet. Muutos spatiaalisessa konfiguraatiossa johtaa muutokseen proteiinin ominaisuuksissa ja sen seurauksena tekee mahdottomaksi proteiinin suorittaa sen luontaisia biologisia tehtäviä. Jos denaturaatioon ei liity primaarirakenteen tuhoutumista, niin se voi olla käännettävä Tässä tapauksessa tapahtuu proteiinille ominaisen konformaation palautuminen itsestään. Esimerkiksi kalvoreseptoriproteiinit käyvät läpi tällaisen denaturoitumisen. Prosessia, jossa proteiinirakenne palautetaan denaturoinnin jälkeen, kutsutaan renaturaatio. Jos proteiinin spatiaalisen konfiguraation palauttaminen on mahdotonta, kutsutaan denaturaatiota peruuttamaton.
Proteiinien toiminnot
| Toiminto | Esimerkkejä ja selityksiä |
|---|---|
| Rakentaminen | Proteiinit osallistuvat solu- ja ekstrasellulaaristen rakenteiden muodostumiseen: ne ovat osa solukalvoja (lipoproteiinit, glykoproteiinit), hiuksia (keratiini), jänteitä (kollageeni) jne. |
| Kuljetus | Veren proteiini hemoglobiini kiinnittää happea ja kuljettaa sen keuhkoista kaikkiin kudoksiin ja elimiin ja siirtää niistä hiilidioksidia keuhkoihin; Solukalvojen koostumus sisältää erityisiä proteiineja, jotka varmistavat tiettyjen aineiden ja ionien aktiivisen ja tiukasti selektiivisen siirron solusta ulkoiseen ympäristöön ja takaisin. |
| Sääntely | Proteiinihormonit osallistuvat aineenvaihduntaprosessien säätelyyn. Esimerkiksi hormoni insuliini säätelee veren glukoositasoja, edistää glykogeenisynteesiä ja lisää rasvojen muodostumista hiilihydraateista. |
| Suojaava | Reaktiona vieraiden proteiinien tai mikro-organismien (antigeenien) tunkeutumiseen kehoon muodostuu erityisiä proteiineja - vasta-aineita, jotka voivat sitoa ja neutraloida ne. Fibrinogeenistä muodostuva fibriini auttaa pysäyttämään verenvuodon. |
| Moottori | Supistuvat proteiinit aktiini ja myosiini saavat aikaan lihasten supistumisen monisoluisissa eläimissä. |
| Signaali | Solun pintakalvoon on rakennettu proteiinimolekyylejä, jotka pystyvät muuttamaan tertiääristä rakennettaan vasteena ympäristötekijöille ja siten vastaanottamaan signaaleja ulkoisesta ympäristöstä ja lähettämään komentoja soluun. |
| Varastointi | Eläinten kehossa proteiineja ei yleensä varastoida, paitsi munaalbumiini ja maitokeiini. Mutta proteiinien ansiosta joitain aineita voidaan varastoida elimistöön, esimerkiksi hemoglobiinin hajoamisen aikana, rautaa ei poisteta kehosta, vaan se varastoituu muodostaen kompleksin ferritiiniproteiinin kanssa. |
| Energiaa | Kun 1 g proteiinia hajoaa lopputuotteiksi, vapautuu 17,6 kJ. Ensin proteiinit hajoavat aminohapoiksi ja sitten lopputuotteiksi - vedeksi, hiilidioksidiksi ja ammoniakiksi. Proteiineja käytetään kuitenkin energianlähteenä vasta, kun muut lähteet (hiilihydraatit ja rasvat) on käytetty loppuun. |
| Katalyyttinen | Yksi proteiinien tärkeimmistä toiminnoista. Tarjoaa proteiinit - entsyymit, jotka nopeuttavat soluissa tapahtuvia biokemiallisia reaktioita. Esimerkiksi rkatalysoi CO 2:n kiinnittymistä fotosynteesin aikana. |
Entsyymit
Entsyymit, tai entsyymejä, ovat erityinen proteiiniluokka, jotka ovat biologisia katalyyttejä. Entsyymien ansiosta biokemialliset reaktiot tapahtuvat valtavalla nopeudella. Entsymaattisten reaktioiden nopeus on kymmeniä tuhansia kertoja (ja joskus miljoonia) suurempi kuin epäorgaanisten katalyyttien kanssa tapahtuvien reaktioiden nopeus. Ainetta, johon entsyymi vaikuttaa, kutsutaan substraatti.
Entsyymit ovat pallomaisia proteiineja, rakenteellisia ominaisuuksia Entsyymit voidaan jakaa kahteen ryhmään: yksinkertaisiin ja monimutkaisiin. Yksinkertaiset entsyymit ovat yksinkertaisia proteiineja, ts. koostuvat vain aminohapoista. Monimutkaiset entsyymit ovat monimutkaisia proteiineja, ts. Proteiiniosan lisäksi ne sisältävät ryhmän ei-proteiinia - kofaktori. Jotkut entsyymit käyttävät vitamiineja kofaktoreina. Entsyymimolekyyli sisältää erityisen osan, jota kutsutaan aktiiviseksi keskukseksi. Aktiivinen keskus- pieni osa entsyymistä (kolmesta kahteentoista aminohappotähdettä), jossa substraatin tai substraattien sitoutuminen tapahtuu entsyymi-substraattikompleksin muodostamiseksi. Reaktion päätyttyä entsyymi-substraattikompleksi hajoaa entsyymiksi ja reaktiotuotteeksi (-tuotteiksi). Joillakin entsyymeillä (paitsi aktiivisella) allosteeriset keskukset- alueet, joihin on kiinnitetty entsyyminopeudensäätimet ( allosteeriset entsyymit).
Entsymaattisen katalyysin reaktiot ovat tunnusomaisia: 1) korkea hyötysuhde, 2) tiukka selektiivisyys ja toiminnan suunta, 3) substraattispesifisyys, 4) hieno ja tarkka säätely. Entsymaattisten katalyysireaktioiden substraatti- ja reaktiospesifisyys selittyvät E. Fischerin (1890) ja D. Koshlandin (1959) hypoteesilla.
E. Fisher (näppäinlukon hypoteesi) ehdotti, että entsyymin aktiivisen keskuksen ja substraatin avaruudellisten konfiguraatioiden on vastattava tarkasti toisiaan. Substraattia verrataan "avaimeen", entsyymiä "lukkoon".
D. Koshland (käsi-hansikas hypoteesi) ehdotti, että substraatin rakenteen ja entsyymin aktiivisen keskuksen välinen avaruudellinen vastaavuus syntyy vain niiden vuorovaikutuksen hetkellä. Tätä hypoteesia kutsutaan myös indusoitu vastaavuushypoteesi.
Entsymaattisten reaktioiden nopeus riippuu: 1) lämpötilasta, 2) entsyymipitoisuudesta, 3) substraattipitoisuudesta, 4) pH:sta. On syytä korostaa, että koska entsyymit ovat proteiineja, niiden aktiivisuus on suurin fysiologisesti normaaleissa olosuhteissa.
Useimmat entsyymit voivat toimia vain 0-40 °C:n lämpötiloissa. Näissä rajoissa reaktionopeus kasvaa noin 2 kertaa jokaisella 10 °C:n lämpötilan nousulla. Yli 40 °C:n lämpötiloissa proteiini denaturoituu ja entsyymiaktiivisuus laskee. Lähellä jäätymistä entsyymit inaktivoituvat.
Substraatin määrän kasvaessa entsymaattisen reaktion nopeus kasvaa, kunnes substraattimolekyylien lukumäärä on yhtä suuri kuin entsyymimolekyylien lukumäärä. Kun substraatin määrää kasvaa edelleen, nopeus ei kasva, koska entsyymin aktiiviset keskukset ovat kyllästyneet. Entsyymipitoisuuden kasvu johtaa lisääntyneeseen katalyyttiseen aktiivisuuteen, koska suurempi määrä substraattimolekyylejä käy läpi transformaatioita aikayksikköä kohti.
Jokaiselle entsyymille on optimaalinen pH-arvo, jossa se osoittaa maksimaalista aktiivisuutta (pepsiini - 2,0, syljen amylaasi - 6,8, haiman lipaasi - 9,0). Korkeammilla tai alhaisemmilla pH-arvoilla entsyymiaktiivisuus laskee. Äkillisten pH-muutosten myötä entsyymi denaturoituu.
Allosteeristen entsyymien nopeutta säätelevät aineet, jotka kiinnittyvät allosteerisiin keskuksiin. Jos nämä aineet nopeuttavat reaktiota, niitä kutsutaan aktivaattorit, jos ne hidastavat - estäjät.
Entsyymien luokittelu
Entsyymit jaetaan 6 luokkaan katalysoimiensa kemiallisten muutosten tyypin mukaan:
- oksireduktaasit(vety-, happi- tai elektroniatomien siirto aineesta toiseen - dehydrogenaasi),
- transferaasit(metyyli-, asyyli-, fosfaatti- tai aminoryhmän siirto aineesta toiseen - transaminaasi),
- hydrolaasit(hydrolyysireaktiot, joissa substraatista muodostuu kaksi tuotetta - amylaasi, lipaasi),
- lyaasit(ei-hydrolyyttinen lisäys substraattiin tai atomiryhmän irrottaminen siitä, jolloin C-C-, C-N-, C-O-, C-S-sidokset voivat katketa - dekarboksylaasi),
- isomeraaseja(molekyylinsisäinen uudelleenjärjestely - isomeraasi),
- ligaasit(kahden molekyylin yhdistäminen C-C-, C-N-, C-O-, C-S-sidosten muodostumisen seurauksena - syntetaasi).
Luokat puolestaan on jaettu alaluokkiin ja alaluokkiin. Nykyisessä kansainvälisessä luokituksessa jokaisella entsyymillä on oma koodi, joka koostuu neljästä pisteillä erotetusta numerosta. Ensimmäinen numero on luokka, toinen on alaluokka, kolmas on alaluokka, neljäs on tämän alaluokan entsyymin sarjanumero, esimerkiksi arginaasikoodi on 3.5.3.1.
Mene luennot nro 2"Hiilihydraattien ja lipidien rakenne ja toiminnot"
Mene luennot nro 4"ATP-nukleiinihappojen rakenne ja toiminnot"
Proteiinin biosynteesi.
1. Yhden proteiinin rakenne määritetään:
1) geeniryhmä 2) yksi geeni
3) yksi DNA-molekyyli 4) organismin geenien kokonaisuus
2. Geeni koodaa tietoa molekyylin monomeerien sekvenssistä:
1) tRNA 2) AA 3) glykogeeni 4) DNA
3. Triplettejä kutsutaan antikodoneiksi:
1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA
4. Muovivaihto koostuu pääasiassa reaktioista:
1) orgaanisten aineiden hajoaminen 2) epäorgaanisten aineiden hajoaminen
3) orgaanisten aineiden synteesi 4) epäorgaanisten aineiden synteesi
5. Prokaryoottisolussa tapahtuu proteiinisynteesi:
1) ribosomeissa tumassa 2) ribosomeissa sytoplasmassa 3) soluseinässä
4) sytoplasmisen kalvon ulkopinnalla
6. Lähetysprosessi tapahtuu:
1) sytoplasmassa 2) ytimessä 3) mitokondrioissa
4) karkean endoplasmisen retikulumin kalvoilla
7. Synteesi tapahtuu rakeisen endoplasmisen retikulumin kalvoilla:
1) ATP; 2) hiilihydraatit; 3) lipidit; 4) proteiinit.
8. Yksi tripletti koodaa:
1. yksi AK 2 yksi merkki organismista 3. useita AK:ita
9. Proteiinisynteesi on tällä hetkellä valmis
1. kodonin tunnistaminen antikodonilla 2. "välimerkin" ilmestyminen ribosomiin
3. mRNA:n pääsy ribosomiin
10. Prosessi, joka johtaa tietojen lukemiseen DNA-molekyylistä.
1.käännös 2.transkriptio 3.transformaatio
11. Proteiinien ominaisuudet määritetään...
1. proteiinin toissijainen rakenne 2. proteiinin primaarirakenne
3. tertiäärinen proteiinirakenne
12. Prosessi, jolla antikodoni tunnistaa kodonin mRNA:ssa
13. Proteiinibiosynteesin vaiheet.
1.transkriptio, käännös 2.muunnos, käännös
3.transorganisaatio, transkriptio
14. tRNA:n antikodoni koostuu UCG-nukleotideista. Mikä DNA-tripletti on sille komplementaarinen?
1.UUG 2. TTC 3. TCG
15. Translaatioon osallistuvien tRNA:iden lukumäärä on yhtä suuri kuin:
1. mRNA-kodonit, jotka koodaavat aminohappoja 2. mRNA-molekyylejä
3 DNA-molekyyliin sisältyvät geenit 4. Ribosomeissa syntetisoidut proteiinit
16. Määritä i-RNA-nukleotidien järjestyssekvenssi transkription aikana yhdestä DNA-juosteesta: A-G-T-C-G
1) U 2) G 3) C 4) A 5) C
17. Kun DNA-molekyyli replikoituu, se tuottaa:
1) lanka, joka on katkennut erillisiksi tytärmolekyylien fragmenteiksi
2) molekyyli, joka koostuu kahdesta uudesta DNA-juosteesta
3) molekyyli, josta puolet koostuu mRNA-juosteesta
4) tytärmolekyyli, joka koostuu yhdestä vanhasta ja yhdestä uudesta DNA-juosteesta
18. Templaatti mRNA-molekyylin synteesiä varten transkription aikana on:
1) koko DNA-molekyyli 2) kokonaan yksi DNA-molekyylin ketjuista
3) osa yhdestä DNA-ketjusta
4) joissain tapauksissa yksi DNA-molekyylin ketjuista, toisissa - koko DNA-molekyyli.
19. DNA-molekyylin itsensä monistumisprosessi.
1.replikointi 2.korjaus
3. reinkarnaatio
20. Proteiinin biosynteesin aikana solussa ATP:n energia on:
1) kulutettu 2) varastoitu
3) ei kuluteta tai myönnetä
21. Monisoluisen organismin somaattisissa soluissa:
1) eri joukko geenejä ja proteiineja 2) sama joukko geenejä ja proteiineja
3) sama geenisarja, mutta eri proteiinisarja
4) sama proteiinisarja, mutta eri geenisarja
22.. Yksi DNA-tripletti sisältää tietoa:
1) aminohapposekvenssi proteiinimolekyylissä
2) organismille ominaista 3) syntetisoidun proteiinin molekyylissä oleva aminohappo
4) RNA-molekyylin koostumus
23. Mikä prosesseista ei esiinny soluissa, joilla on minkäänlainen rakenne tai toiminta:
1) proteiinisynteesi 2) aineenvaihdunta 3) mitoosi 4) meioosi
24. Käsite "transkriptio" viittaa prosessiin:
1) DNA:n monistaminen 2) mRNA-synteesi DNA:lla
3) mRNA:n siirto ribosomeihin 4) proteiinimolekyylien muodostuminen polysomiin
25. DNA-molekyylin osa, joka sisältää tietoa yhdestä proteiinimolekyylistä, on:
1)geeni 2)fenotyyppi 3)genomi 4)genotyyppi
26. Transkriptio eukaryooteissa tapahtuu:
1) sytoplasma 2) endoplasminen kalvo 3) lysosomit 4) ydin
27. Proteiinisynteesi tapahtuu:
1) rakeinen endoplasminen verkkokalvo
2) sileä endoplasminen verkkokalvo 3) tuma 4) lysosomit
28. Yksi aminohappo on koodattu:
1) neljä nukleotidia 2) kaksi nukleotidia
3) yksi nukleotidi 4) kolme nukleotidia
29. ATC-nukleotidien tripletti DNA-molekyylissä vastaa mRNA-molekyylin kodonia:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU
30. Välimerkitgeneettinen koodi:
1. koodaa tiettyjä proteiineja 2. laukaisee proteiinisynteesin
3. pysäyttää proteiinisynteesi
31. DNA-molekyylin itsensä monistumisprosessi.
1. replikaatio 2. korjaaminen 3. reinkarnaatio
32. mRNA:n toiminta biosynteesiprosessissa.
1.perinnöllisen tiedon varastointi 2.AK:n kuljetus ribosomeihin
3.informaation toimittaminen ribosomeille
33. Prosessi, jossa tRNA:t tuovat aminohappoja ribosomeihin.
1.transkriptio 2.käännös 3.transformaatio
34. Ribosomit, jotka syntetisoivat samaa proteiinimolekyyliä.
1.kromosomi 2.polysomi 3.megakromosomi
35. Prosessi, jossa aminohapot muodostavat proteiinimolekyylin.
1.transkriptio 2.käännös 3.transformaatio
36. Matriisisynteesireaktiot sisältävät...
1.DNA:n replikaatio 2.transkriptio, käännös 3.molemmat vastaukset ovat oikein
37. Yksi DNA-tripletti sisältää tietoja:
1. Proteiinimolekyylin aminohapposekvenssit
2.Spesifisen AK:n sijainti proteiiniketjussa
3. Tietyn organismin ominaisuudet
4. Proteiiniketjuun sisältyvä aminohappo
38. Geeni koodaa tietoa seuraavista:
1) proteiinien, rasvojen ja hiilihydraattien rakenne 2) proteiinin perusrakenne
3) nukleotidisekvenssit DNA:ssa
4) aminohapposekvenssit kahdessa tai useammassa proteiinimolekyylissä
39. mRNA-synteesi alkaa:
1) DNA:n erottaminen kahdeksi juosteeksi 2) RNA-polymeraasientsyymin ja geenin vuorovaikutus
3) geenin kaksinkertaistuminen 4) geenin hajoaminen nukleotideiksi
40. Transkriptio tapahtuu:
1) ytimessä 2) ribosomeissa 3) sytoplasmassa 4) sileän ER:n kanavissa
41. Proteiinisynteesiä ei tapahdu ribosomeissa:
1) tuberkuloosin patogeeni 2) mehiläiset 3) kärpäsheltta 4) bakteriofagi
42. Translaation aikana matriisi proteiinin polypeptidiketjun kokoamiseksi on:
1) molemmat DNA-juosteet 2) yksi DNA-molekyylin juosteista
3) mRNA-molekyyli 4) joissain tapauksissa yksi DNA-ketjuista, toisissa - mRNA-molekyyli