Die Struktur eines Proteins wird von der Gruppe bestimmt. Proteine: Primärstruktur von Proteinen, Schema der Tripeptidbildung. Methoden zur Bestimmung C-terminaler Aminosäuren

Eines der Merkmale von Proteinen ist ihre komplexe strukturelle Organisation. Alle Proteine ​​haben eine Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur, und diejenigen, die über zwei oder mehr PCPs verfügen, haben auch eine Quartärstruktur (QS).

Protein-Primärstruktur (PSB) – Dies ist die Reihenfolge des Wechsels (Sequenz) der Aminosäurereste im PPC.

Auch Proteine ​​gleicher Länge und Aminosäurezusammensetzung können unterschiedliche Stoffe sein. Aus zwei Aminosäuren kann man beispielsweise zwei verschiedene Dipeptide herstellen:

Bei einer Aminosäureanzahl von 20 beträgt die Anzahl der möglichen Kombinationen 210 18. Und wenn man bedenkt, dass im PPC jede Aminosäure mehr als einmal vorkommen kann, ist die Zahl der möglichen Optionen schwer abzuzählen.

Bestimmung der primären Proteinstruktur (PSB).

Der PBP von Proteinen kann mit bestimmt werden Phenylthiohydantoin Methode . Diese Methode basiert auf der Wechselwirkungsreaktion Phenylisothiocyanat (FITC) mit α-AA. Dadurch entsteht ein Komplex dieser beiden Verbindungen – FITZ-AK . Betrachten Sie zum Beispiel das Peptid um dessen PBP, also die Abfolge der Aminosäurereste, zu bestimmen.

FITC interagiert mit der terminalen Aminosäure (a). Es entsteht ein Komplex FTG-a, es wird von der Mischung abgetrennt und die Identität der Aminosäure bestimmt A. Zum Beispiel dies - asn usw. Alle anderen Aminosäuren werden nacheinander abgetrennt und identifiziert. Dies ist ein arbeitsintensiver Prozess. Die Bestimmung des PBP eines mittelgroßen Proteins dauert mehrere Monate.

Priorität bei der Dekodierung gehört dem PSB Sengeru(1953), der das Insulin PSB entdeckte (Nobelpreisträger). Das Insulinmolekül besteht aus 2 PPCs – A und B.

Die A-Kette besteht aus 21 Aminosäuren, die B-Kette aus 30. Die PPCs sind durch Disulfidbrücken miteinander verbunden. Die Zahl der Proteine, deren PBP bestimmt wurde, liegt derzeit bei 1500. Schon kleine Veränderungen in der Primärstruktur können die Eigenschaften eines Proteins erheblich verändern. Die Erythrozyten gesunder Menschen enthalten HbA – wenn es in der -Kette von HbA ersetzt wird, an der 6. Position glu An Welle eine schwere Erkrankung eintritt Sichelzellenanämie, bei dem mit dieser Anomalie geborene Kinder früh sterben. Andererseits gibt es Möglichkeiten zur Veränderung von PSB, die seine physikalisch-chemischen und biologischen Eigenschaften nicht beeinträchtigen. Zum Beispiel, HbC enthält an der 6. Position eine b-Kette anstelle von Glu-lys, HbC unterscheidet sich in seinen Eigenschaften fast nicht von HbA und Menschen, die solches Hb in ihren Erythrozyten haben, sind praktisch gesund.

PSB-Stabilität wird hauptsächlich durch starke kovalente Peptidbindungen und sekundär durch Disulfidbindungen bereitgestellt.

Proteinsekundärstruktur (PSS).

Protein-PPCs sind hochflexibel und nehmen eine bestimmte räumliche Struktur an bzw Konformation. Es gibt zwei Ebenen einer solchen Konformation in Proteinen – dies ist die VSB und die Tertiärstruktur (TSB).

VSB – Dies ist die Konfiguration des PPC, d. h. die Art und Weise, wie es gemäß dem im P eingebetteten Programm in eine bestimmte Konformation gelegt oder gedreht wird SB.

Es sind drei Haupttypen von VSB bekannt:

1)  -Spiral;

2) B-Struktur(gefaltete Schicht oder gefaltetes Blatt);

3) ein unordentliches Gewirr.

-Spiral .

Sein Modell wurde von W. Pauling vorgeschlagen. Dies ist am wahrscheinlichsten bei globulären Proteinen der Fall. Für jedes System ist der stabilste Zustand derjenige, der der minimalen freien Energie entspricht. Bei Peptiden tritt dieser Zustand auf, wenn die CO–- und NH–-Gruppen durch eine schwache Wasserstoffbrücke miteinander verbunden sind. IN A -Spiralen Die NH–-Gruppe des 1. Aminosäurerests interagiert mit der CO–-Gruppe der 4. Aminosäure. Dadurch bildet das Peptidrückgrat eine Helix, deren jede Windung 3,6 AA-Reste enthält.

1 Spiralsteigung (1 Umdrehung) = 3,6 AA = 0,54 nm, Höhenwinkel – 26°

Die Drehung des PPC erfolgt im Uhrzeigersinn, das heißt, die Spirale hat eine Rechtsbewegung. Alle 5 Umdrehungen (18 AC; 2,7 nm) wird die PPC-Konfiguration wiederholt.

Stabilisierend VSB hauptsächlich durch Wasserstoffbrückenbindungen und zweitens durch Peptid- und Disulfidbindungen. Wasserstoffbrückenbindungen sind 10–100 Mal schwächer als gewöhnliche chemische Bindungen; Aufgrund ihrer großen Anzahl sorgen sie jedoch für eine gewisse Steifigkeit und Kompaktheit des VSB. Die seitlichen R-Ketten der a-Helix zeigen nach außen und befinden sich auf gegenüberliegenden Seiten ihrer Achse.

B -Struktur .

Hierbei handelt es sich um gefaltete Abschnitte des PPC, die wie ein zu einer Ziehharmonika gefaltetes Blatt geformt sind. PPC-Schichten können parallel sein, wenn beide Ketten am N- oder C-Terminus beginnen.

Wenn benachbarte Ketten in einer Schicht mit entgegengesetzten Enden N–C und C–N ausgerichtet sind, werden sie aufgerufen antiparallel.

parallel

antiparallel

Die Bildung von Wasserstoffbrücken erfolgt wie bei der a-Helix zwischen den CO–- und NH–-Gruppen.

Proteinbiosynthese.

1. Die Struktur eines Proteins wird bestimmt:

1) eine Gruppe von Genen 2) ein Gen

3) ein DNA-Molekül 4) die Gesamtheit der Gene eines Organismus

2. Das Gen kodiert Informationen über die Reihenfolge der Monomere im Molekül:

1) tRNA 2) AA 3) Glykogen 4) DNA

3. Tripletts werden Anticodons genannt:

1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA

4. Der plastische Austausch besteht hauptsächlich aus Reaktionen:

1) Zersetzung organischer Stoffe 2) Zersetzung anorganischer Stoffe

3) Synthese organischer Substanzen 4) Synthese anorganischer Substanzen

5. Die Proteinsynthese in einer prokaryotischen Zelle erfolgt:

1) auf Ribosomen im Zellkern, 2) auf Ribosomen im Zytoplasma, 3) in der Zellwand

6. Der Broadcast-Prozess findet statt:

1) im Zytoplasma 2) im Zellkern 3) in Mitochondrien

4) auf den Membranen des rauen endoplasmatischen Retikulums

7. Die Synthese findet auf den Membranen des granulären endoplasmatischen Retikulums statt:

1)ATP; 2) Kohlenhydrate; 3) Lipide; 4) Proteine.

8. Ein Triplett kodiert:

1. ein AK 2 ein Zeichen eines Organismus 3. mehrere AKs

13. Stadien der Proteinbiosynthese.

1.Transkription, Übersetzung 2.Transformation, Übersetzung

3.Transorganisation, Transkription

14. Das Anticodon der tRNA besteht aus UCG-Nukleotiden. Welches DNA-Triplett ist dazu komplementär?

1.UUG 2. TTC 3. TCG

2) ein Molekül, das aus zwei neuen DNA-Strängen besteht

4) ein Tochtermolekül bestehend aus einem alten und einem neuen DNA-Strang

18. Die Vorlage für die Synthese eines mRNA-Moleküls während der Transkription ist:

1) das gesamte DNA-Molekül 2) vollständig eine der Ketten des DNA-Moleküls

4) in einigen Fällen eine der Ketten des DNA-Moleküls, in anderen – das gesamte DNA-Molekül.

19. Der Prozess der Selbstvervielfältigung eines DNA-Moleküls.

1.Replikation 2.Reparation

3. Reinkarnation

20. Während der Proteinbiosynthese in einer Zelle beträgt die ATP-Energie:

1) verbraucht 2) gespeichert

21. In den Körperzellen eines vielzelligen Organismus:

1) unterschiedliche Sätze von Genen und Proteinen 2) gleiche Sätze von Genen und Proteinen

3) der gleiche Satz an Genen, aber ein anderer Satz an Proteinen

23. Welcher der Prozesse findet in Zellen jeglicher Struktur und Funktion nicht statt:

1) Proteinsynthese 2) Stoffwechsel 3) Mitose 4) Meiose

24. Der Begriff „Transkription“ bezieht sich auf den Prozess:

1) DNA-Duplikation 2) mRNA-Synthese auf DNA

3) Übertragung von mRNA auf Ribosomen 4) Bildung von Proteinmolekülen auf dem Polysom

25. Ein Abschnitt eines DNA-Moleküls, der Informationen über ein Proteinmolekül trägt, ist:

1)Gen 2)Phänotyp 3)Genom 4)Genotyp

26. Die Transkription in Eukaryoten erfolgt in:

1) Zytoplasma 2) endoplasmatische Membran 3) Lysosomen 4) Zellkern

27. Die Proteinsynthese findet statt in:

1) körniges endoplasmatisches Retikulum

2) glattes endoplasmatisches Retikulum 3) Zellkern 4) Lysosomen

28. Eine Aminosäure ist kodiert:

1) vier Nukleotide 2) zwei Nukleotide

29. Ein Triplett von ATC-Nukleotiden in einem DNA-Molekül entspricht einem Codon eines mRNA-Moleküls:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. Satzzeichen des genetischen Codes:

1. bestimmte Proteine ​​kodieren 2. die Proteinsynthese auslösen

3. Stoppen Sie die Proteinsynthese

31. Der Prozess der Selbstvervielfältigung eines DNA-Moleküls.

1. Replikation 2. Wiedergutmachung 3. Reinkarnation

32. Funktion von mRNA im Prozess der Biosynthese.

1. Speicherung erblicher Informationen 2. Transport von AK zu Ribosomen

33. Der Prozess, bei dem tRNAs Aminosäuren zu Ribosomen bringen.

1.Transkription 2.Übersetzung 3.Transformation

34. Ribosomen, die dasselbe Proteinmolekül synthetisieren.

1.Chromosom 2.Polysom ​​3.Megachromosom

35. Der Prozess, durch den Aminosäuren ein Proteinmolekül bilden.

1.Transkription 2.Übersetzung 3.Transformation

36. Matrixsynthesereaktionen umfassen...

1. DNA-Replikation 2. Transkription, Übersetzung 3. Beide Antworten sind richtig

37. Ein DNA-Triplett enthält Informationen über:

1.Sequenzen von Aminosäuren in einem Proteinmolekül

2.Position eines bestimmten AK in der Proteinkette
3. Eigenschaften eines bestimmten Organismus
4. Aminosäure, die in der Proteinkette enthalten ist

38. Das Gen kodiert Informationen über:

1) die Struktur von Proteinen, Fetten und Kohlenhydraten 2) die Primärstruktur von Proteinen

3) Nukleotidsequenzen in der DNA

4) Aminosäuresequenzen in 2 oder mehr Proteinmolekülen

39. Die mRNA-Synthese beginnt mit:

1) Trennung der DNA in zwei Stränge 2) Interaktion des RNA-Polymerase-Enzyms und des Gens

40. Die Transkription erfolgt:

1) im Zellkern 2) auf Ribosomen 3) im Zytoplasma 4) auf den Kanälen des glatten ER

41. Die Proteinsynthese findet an Ribosomen nicht statt in:

1) Tuberkulose-Erreger 2) Bienen 3) Fliegenpilz 4) Bakteriophage

42. Während der Translation ist die Matrix zum Aufbau der Polypeptidkette eines Proteins:

1) beide DNA-Stränge 2) einer der Stränge des DNA-Moleküls

3) ein mRNA-Molekül 4) in manchen Fällen eine der DNA-Ketten, in anderen – ein mRNA-Molekül

Ein Protein ist eine Folge von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind.

Es ist leicht vorstellbar, dass die Anzahl der Aminosäuren unterschiedlich sein kann: von mindestens zwei bis zu beliebigen vernünftigen Werten. Biochemiker sind sich einig, dass eine solche Verbindung Peptid genannt wird, wenn die Anzahl der Aminosäuren 10 nicht überschreitet; wenn es 10 oder mehr Aminosäuren gibt – ein Polypeptid. Polypeptide, die in der Lage sind, spontan eine bestimmte räumliche Struktur, Konformation genannt, auszubilden und aufrechtzuerhalten, werden als Proteine ​​klassifiziert. Die Stabilisierung einer solchen Struktur ist nur möglich, wenn Polypeptide eine bestimmte Länge erreichen (mehr als 40 Aminosäuren); daher werden Polypeptide mit einem Molekulargewicht von mehr als 5.000 Da normalerweise als Proteine ​​betrachtet. (1Da entspricht 1/12 eines Kohlenstoffisotops). Nur wenn ein Protein eine bestimmte räumliche Struktur (native Struktur) hat, kann es seine Funktionen erfüllen.

Die Größe eines Proteins kann in Dalton (Molekulargewicht) gemessen werden, was häufig auf die relativ große Größe des Moleküls in seinen abgeleiteten Einheiten, Kilodalton (kDa), zurückzuführen ist. Hefeproteine ​​bestehen im Durchschnitt aus 466 Aminosäuren und haben ein Molekulargewicht von 53 kDa. Das größte derzeit bekannte Protein, Titin, ist Bestandteil von Muskelsarkomeren; Das Molekulargewicht seiner verschiedenen Isoformen variiert zwischen 3000 und 3700 kDa und es besteht aus 38.138 Aminosäuren (im menschlichen Soliusmuskel).

Proteinstruktur

Beim Faltungsprozess entsteht die dreidimensionale Struktur eines Proteins. falten -„Falten“) Durch das Zusammenspiel von Strukturen auf tieferen Ebenen entsteht eine dreidimensionale Struktur.

Es gibt vier Ebenen der Proteinstruktur:

Primärstruktur- Abfolge von Aminosäuren in einer Polypeptidkette.

Sekundärstruktur- Dies ist die Platzierung einzelner Abschnitte der Polypeptidkette im Raum.

Im Folgenden sind die häufigsten Arten der Proteinsekundärstruktur aufgeführt:

α-Helices- dichte Windungen um die Längsachse des Moleküls, eine Windung besteht aus 3,6 Aminosäureresten und die Ganghöhe der Helix beträgt 0,54 nm (0,15 nm pro Aminosäurerest), die Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen dazwischen stabilisiert H und O von Peptidgruppen, die durch 4 Aminosäurereste voneinander entfernt sind. Die Helix ist ausschließlich aus einem Typ von Aminosäure-Stereoisomer (L) aufgebaut. Obwohl es entweder linkshändig oder rechtshändig sein kann, ist bei Proteinen die Rechtshändigkeit vorherrschend. Die Helix wird durch die elektrostatischen Wechselwirkungen von Glutaminsäure, Lysin und Arginin gestört. Asparagin-, Serin-, Threonin- und Leucinreste, die nahe beieinander liegen, können die Bildung der Helix sterisch stören. Prolinreste verursachen eine Kettenverbiegung und stören auch die α-Helix-Struktur.

β-plissierte Schichten- mehrere Zickzack-Polypeptidketten, in denen Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Aminosäuren oder verschiedenen Proteinketten gebildet werden, die in der Primärstruktur relativ weit voneinander entfernt sind (0,347 nm pro Aminosäurerest) und nicht eng beieinander liegen, wie es bei einem α der Fall ist -Wendel. Die N-terminalen Enden dieser Ketten weisen normalerweise entgegengesetzte Richtungen auf (antiparallele Ausrichtung). Kleine Aminosäureseitengruppen sind für die Bildung von β-Faltblattfaltblättern wichtig; in der Regel überwiegen Glycin und Alanin.

Proteinfaltung zu einem β-Faltenblatt

Ungeordnete Strukturen sind eine ungeordnete Anordnung einer Proteinkette im Raum.

Die räumliche Struktur jedes Proteins ist individuell und wird durch seine Primärstruktur bestimmt. Ein Vergleich der Konformationen von Proteinen mit unterschiedlichen Strukturen und Funktionen ergab jedoch, dass in ihnen ähnliche Kombinationen von Sekundärstrukturelementen vorhanden sind. Diese spezifische Reihenfolge der Bildung von Sekundärstrukturen wird als Supersekundärstruktur von Proteinen bezeichnet. Die supersekundäre Struktur entsteht durch interradikale Wechselwirkungen.

Bestimmte charakteristische Kombinationen von α-Helices und β-Strukturen werden oft als „Strukturmotive“ bezeichnet. Sie haben spezifische Namen: „α-Helix-Turn-α-Helix“, „α/β-Fassstruktur“, „Leucin-Reißverschluss“, „Zinkfinger“ usw.

Tertiärstruktur- Dies ist eine Möglichkeit, die gesamte Polypeptidkette im Raum zu platzieren. Neben α-Helices, β-Faltblättern und Supersekundärstrukturen weist die Tertiärstruktur eine ungeordnete Konformation auf, die einen erheblichen Teil des Moleküls einnehmen kann.

Schematische Darstellung der Proteinfaltung in die Tertiärstruktur.

Quartärstruktur tritt in Proteinen auf, die aus mehreren Polypeptidketten (Untereinheiten, Protomeren oder Monomeren) bestehen, wenn sich die Tertiärstrukturen dieser Untereinheiten verbinden. Beispielsweise besteht das Hämoglobinmolekül aus 4 Untereinheiten. Supramolekulare Formationen haben eine Quartärstruktur – Multienzymkomplexe, die aus mehreren Molekülen von Enzymen und Coenzymen (Pyruvatdehydrogenase) und Isoenzymen (Laktatdehydrogenase – LDH, Kreatinphosphokinase – CPK) bestehen.

Also. Die räumliche Struktur hängt nicht von der Länge der Polypeptidkette ab, sondern von der Reihenfolge der für jedes Protein spezifischen Aminosäurereste sowie von den für die entsprechenden Aminosäuren charakteristischen Nebenresten. Die räumliche dreidimensionale Struktur oder Konformation von Proteinmakromolekülen wird hauptsächlich durch Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe Wechselwirkungen zwischen unpolaren Seitenradikalen von Aminosäuren und ionische Wechselwirkungen zwischen entgegengesetzt geladenen Seitengruppen von Aminosäureresten gebildet. Wasserstoffbrückenbindungen spielen eine große Rolle bei der Bildung und Aufrechterhaltung der räumlichen Struktur des Proteinmakromoleküls.

Hydrophobe Wechselwirkungen entstehen durch den Kontakt zwischen unpolaren Radikalen, die nicht in der Lage sind, Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Wassermolekülen aufzubrechen, die auf die Oberfläche der Proteinkügelchen verdrängt werden. Während die Proteinsynthese voranschreitet, sammeln sich unpolare chemische Gruppen im Kügelchen an und polare werden an die Oberfläche verdrängt. Somit kann ein Proteinmolekül abhängig vom pH-Wert des Lösungsmittels und den ionischen Gruppen im Protein neutral, positiv geladen oder negativ geladen sein. Darüber hinaus wird die Konformation von Proteinen durch kovalente SS-Bindungen aufrechterhalten, die zwischen zwei Cysteinresten gebildet werden. Durch die Bildung der nativen Struktur des Proteins kommen viele Atome, die sich in entfernten Teilen der Polypeptidkette befinden, näher zusammen und erwerben durch gegenseitige Beeinflussung neue Eigenschaften, die in einzelnen Aminosäuren oder kleinen Polypeptiden fehlen.

Es ist wichtig zu verstehen, dass die Faltung – die Faltung von Proteinen (und anderen Biomakromolekülen) aus einer ungefalteten Konformation in eine „native“ Form – ein physikalischer und chemischer Prozess ist, durch den Proteine ​​in ihrem natürlichen „Lebensraum“ (Lösung, Zytoplasma oder Membran) erwerben Eigenschaften, die nur für sie charakteristisch sind, räumliche Anordnung und Funktionen.

Zellen enthalten eine Reihe katalytisch inaktiver Proteine, die dennoch einen wesentlichen Beitrag zur Bildung räumlicher Proteinstrukturen leisten. Das sind die sogenannten Chaperone. Chaperone unterstützen den korrekten Aufbau der dreidimensionalen Proteinkonformation, indem sie reversible nichtkovalente Komplexe mit der teilweise gefalteten Polypeptidkette bilden und gleichzeitig fehlgebildete Bindungen hemmen, die zur Bildung funktionell inaktiver Proteinstrukturen führen. Die Liste der für Chaperone charakteristischen Funktionen umfasst den Schutz geschmolzener (teilweise gefalteter) Kügelchen vor Aggregation sowie die Übertragung neu synthetisierter Proteine ​​​​auf verschiedene Zellorte.

Bei Chaperonen handelt es sich überwiegend um Hitzeschockproteine, deren Synthese unter stressigen Temperatureinflüssen stark ansteigt, weshalb sie auch HSP (Hitzeschockproteine) genannt werden. Familien dieser Proteine ​​kommen in mikrobiellen, pflanzlichen und tierischen Zellen vor. Die Klassifizierung von Chaperonen basiert auf ihrem Molekulargewicht, das zwischen 10 und 90 kDa variiert. Dabei handelt es sich um Proteine, die bei der Bildung der dreidimensionalen Struktur von Proteinen behilflich sind. Chaperone halten die neu synthetisierte Polypeptidkette in einem entfalteten Zustand, verhindern so, dass sie sich in eine andere als die native Form faltet, und schaffen die Voraussetzungen für die einzig korrekte, native Proteinstruktur.

Während der Proteinfaltung werden einige Konformationen des Moleküls im Stadium der geschmolzenen Kügelchen abgestoßen. Der Abbau solcher Moleküle wird durch das Protein Ubiquitin initiiert.

Der Proteinabbau über den Ubiquitin-Weg umfasst zwei Hauptschritte:

1) kovalente Bindung von Ubiquitin an das abzubauende Protein über einen Rest Lysin, Das Vorhandensein eines solchen Tags im Protein ist das primäre Sortiersignal, das die resultierenden Konjugate zu Proteasomen leitet. In den meisten Fällen sind mehrere Ubiquitinmoleküle, die in Form von Perlen an einer Schnur organisiert sind, an das Protein gebunden.

2) Proteinhydrolyse durch das Proteasom (die Hauptfunktion des Proteasoms ist der proteolytische Abbau unnötiger und beschädigter Proteine ​​in kurze Peptide). Ubiquitin wird zu Recht als „Todeszeichen“ für Proteine ​​bezeichnet.

Dom?n Eichhörnchen? - ein Element der Tertiärstruktur eines Proteins, bei dem es sich um eine ziemlich stabile und unabhängige Unterstruktur des Proteins handelt, deren Faltung unabhängig von den anderen Teilen erfolgt. Eine Domäne umfasst in der Regel mehrere Sekundärstrukturelemente. Strukturell ähnliche Domänen finden sich nicht nur in verwandten Proteinen (zum Beispiel im Hämoglobin verschiedener Tiere), sondern auch in völlig unterschiedlichen Proteinen. Ein Protein kann mehrere Domänen haben und diese Regionen können im selben Protein unterschiedliche Funktionen erfüllen. Einige Enzyme und alle Immunglobuline haben eine Domänenstruktur. Proteine ​​mit langen Polypeptidketten (mehr als 200 Aminosäurereste) bilden häufig Domänenstrukturen.

Eichhörnchen- organische Verbindungen mit hohem Molekulargewicht, bestehend aus α-Aminosäureresten.

IN Proteinzusammensetzung umfasst Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff, Sauerstoff, Schwefel. Einige Proteine ​​bilden Komplexe mit anderen Molekülen, die Phosphor, Eisen, Zink und Kupfer enthalten.

Proteine ​​​​haben ein großes Molekulargewicht: Eialbumin – 36.000, Hämoglobin – 152.000, Myosin – 500.000. Zum Vergleich: Das Molekulargewicht von Alkohol beträgt 46, Essigsäure – 60, Benzol – 78.

Aminosäurezusammensetzung von Proteinen

Eichhörnchen- nichtperiodische Polymere, deren Monomere sind α-Aminosäuren. Typischerweise werden 20 Arten von α-Aminosäuren als Proteinmonomere bezeichnet, obwohl über 170 davon in Zellen und Geweben vorkommen.

Je nachdem, ob Aminosäuren im Körper von Menschen und anderen Tieren synthetisiert werden können, werden sie unterschieden: nichtessentielle Aminosäuren- kann synthetisiert werden; essentielle Aminosäuren- kann nicht synthetisiert werden. Essentielle Aminosäuren müssen dem Körper über die Nahrung zugeführt werden. Pflanzen synthetisieren alle Arten von Aminosäuren.

Abhängig von der Aminosäurezusammensetzung Proteine ​​sind: vollständig- den gesamten Satz an Aminosäuren enthalten; defekt- Einige Aminosäuren fehlen in ihrer Zusammensetzung. Bestehen Proteine ​​nur aus Aminosäuren, nennt man sie einfach. Wenn Proteine ​​neben Aminosäuren auch einen Nicht-Aminosäure-Anteil (prosthetische Gruppe) enthalten, werden sie aufgerufen Komplex. Die prothetische Gruppe kann durch Metalle (Metalloproteine), Kohlenhydrate (Glykoproteine), Lipide (Lipoproteine) und Nukleinsäuren (Nukleoproteine) repräsentiert werden.

Alle Aminosäuren enthalten: 1) Carboxylgruppe (-COOH), 2) Aminogruppe (-NH 2), 3) Radikal oder R-Gruppe (der Rest des Moleküls). Die Struktur des Restes ist für verschiedene Arten von Aminosäuren unterschiedlich. Abhängig von der Anzahl der Aminogruppen und Carboxylgruppen, aus denen die Aminosäuren bestehen, werden sie unterschieden: neutrale Aminosäuren mit einer Carboxylgruppe und einer Aminogruppe; basische Aminosäuren mit mehr als einer Aminogruppe; saure Aminosäuren mit mehr als einer Carboxylgruppe.

Aminosäuren sind amphotere Verbindungen, da sie in Lösung sowohl als Säuren als auch als Basen wirken können. In wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren in verschiedenen ionischen Formen vor.

Peptidbindung

Peptide- organische Substanzen, die aus Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen verbunden sind.

Die Bildung von Peptiden erfolgt durch die Kondensationsreaktion von Aminosäuren. Wenn die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen interagiert, entsteht zwischen ihnen eine kovalente Stickstoff-Kohlenstoff-Bindung, die sogenannte Peptid. Abhängig von der Anzahl der im Peptid enthaltenen Aminosäurereste gibt es Dipeptide, Tripeptide, Tetrapeptide usw. Die Bildung einer Peptidbindung kann viele Male wiederholt werden. Dies führt zur Bildung Polypeptide. An einem Ende des Peptids befindet sich eine freie Aminogruppe (N-Terminus genannt) und am anderen Ende eine freie Carboxylgruppe (C-Terminus genannt).

Räumliche Organisation von Proteinmolekülen

Die Erfüllung bestimmter spezifischer Funktionen durch Proteine ​​​​hängt von der räumlichen Konfiguration ihrer Moleküle ab. Darüber hinaus ist es für die Zelle energetisch ungünstig, Proteine ​​​​in einer ungefalteten Form, in Form einer Kette, zu halten. Daher unterliegen Polypeptidketten einer Faltung und erhalten eine bestimmte dreidimensionale Struktur oder Konformation. Es gibt 4 Ebenen räumliche Organisation von Proteinen.

Primäre Proteinstruktur– die Reihenfolge der Anordnung der Aminosäurereste in der Polypeptidkette, aus der das Proteinmolekül besteht. Die Bindung zwischen Aminosäuren ist eine Peptidbindung.

Wenn ein Proteinmolekül nur aus 10 Aminosäureresten besteht, beträgt die Anzahl der theoretisch möglichen Varianten von Proteinmolekülen, die sich in der Reihenfolge des Aminosäurewechsels unterscheiden, 10 20. Mit 20 Aminosäuren können Sie daraus noch vielfältigere Kombinationen machen. Im menschlichen Körper wurden etwa zehntausend verschiedene Proteine ​​gefunden, die sich sowohl untereinander als auch von den Proteinen anderer Organismen unterscheiden.

Es ist die Primärstruktur des Proteinmoleküls, die die Eigenschaften der Proteinmoleküle und ihre räumliche Konfiguration bestimmt. Der Austausch nur einer Aminosäure durch eine andere in einer Polypeptidkette führt zu einer Veränderung der Eigenschaften und Funktionen des Proteins. Beispielsweise führt der Ersatz der sechsten Glutaminaminosäure in der β-Untereinheit des Hämoglobins durch Valin dazu, dass das Hämoglobinmolekül als Ganzes seine Hauptfunktion – den Sauerstofftransport – nicht erfüllen kann; In solchen Fällen entwickelt die Person eine Krankheit, die Sichelzellenanämie genannt wird.

Sekundärstruktur- geordnete Faltung der Polypeptidkette zu einer Spirale (sieht aus wie eine verlängerte Feder). Die Windungen der Helix werden durch Wasserstoffbrückenbindungen verstärkt, die zwischen Carboxylgruppen und Aminogruppen entstehen. Fast alle CO- und NH-Gruppen sind an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt. Sie sind schwächer als Peptide, verleihen dieser Konfiguration jedoch bei mehrfacher Wiederholung Stabilität und Steifigkeit. Auf der Ebene der Sekundärstruktur befinden sich Proteine: Fibroin (Seide, Spinnennetz), Keratin (Haare, Nägel), Kollagen (Sehnen).

Tertiärstruktur- Packung von Polypeptidketten in Kügelchen, die aus der Bildung chemischer Bindungen (Wasserstoff, ionisch, Disulfid) und der Etablierung hydrophober Wechselwirkungen zwischen den Resten von Aminosäureresten resultiert. Die Hauptrolle bei der Bildung der Tertiärstruktur spielen hydrophil-hydrophobe Wechselwirkungen. In wässrigen Lösungen neigen hydrophobe Radikale dazu, sich vor dem Wasser zu verstecken und sich innerhalb der Kügelchen zu gruppieren, während hydrophile Radikale aufgrund der Hydratation (Wechselwirkung mit Wasserdipolen) dazu neigen, auf der Oberfläche des Moleküls zu erscheinen. In einigen Proteinen wird die Tertiärstruktur durch kovalente Disulfidbindungen stabilisiert, die zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste gebildet werden. Auf der Tertiärstrukturebene befinden sich Enzyme, Antikörper und einige Hormone.

Quartärstruktur charakteristisch für komplexe Proteine, deren Moleküle aus zwei oder mehr Kügelchen bestehen. Die Untereinheiten werden durch ionische, hydrophobe und elektrostatische Wechselwirkungen im Molekül gehalten. Manchmal treten während der Bildung einer Quartärstruktur Disulfidbindungen zwischen Untereinheiten auf. Das am besten untersuchte Protein mit Quartärstruktur ist Hämoglobin. Es besteht aus zwei α-Untereinheiten (141 Aminosäurereste) und zwei β-Untereinheiten (146 Aminosäurereste). Mit jeder Untereinheit ist ein Hämmolekül verbunden, das Eisen enthält.

Wenn die räumliche Konformation von Proteinen aus irgendeinem Grund vom Normalzustand abweicht, kann das Protein seine Funktionen nicht erfüllen. Die Ursache des „Rinderwahnsinns“ (spongiforme Enzephalopathie) ist beispielsweise die abnormale Konformation von Prionen, den Oberflächenproteinen von Nervenzellen.

Eigenschaften von Proteinen

Die Aminosäurezusammensetzung und Struktur des Proteinmoleküls bestimmen es Eigenschaften. Proteine ​​vereinen basische und saure Eigenschaften, die durch Aminosäurereste bestimmt werden: Je mehr saure Aminosäuren in einem Protein enthalten sind, desto ausgeprägter sind seine sauren Eigenschaften. Die Fähigkeit zur Abgabe und Zugabe von H+ wird bestimmt Puffereigenschaften von Proteinen; Einer der stärksten Puffer ist Hämoglobin in den roten Blutkörperchen, das den pH-Wert des Blutes auf einem konstanten Niveau hält. Es gibt lösliche Proteine ​​(Fibrinogen) und es gibt unlösliche Proteine, die mechanische Funktionen erfüllen (Fibroin, Keratin, Kollagen). Es gibt chemisch aktive Proteine ​​(Enzyme), es gibt chemisch inaktive Proteine, die gegenüber verschiedenen Umwelteinflüssen resistent sind, und solche, die äußerst instabil sind.

Äußere Faktoren (Hitze, ultraviolette Strahlung, Schwermetalle und deren Salze, pH-Änderungen, Strahlung, Dehydrierung)

kann zu Störungen der strukturellen Organisation des Proteinmoleküls führen. Der Prozess des Verlusts der dreidimensionalen Konformation, die einem bestimmten Proteinmolekül innewohnt, wird als bezeichnet Denaturierung. Die Ursache der Denaturierung ist das Aufbrechen von Bindungen, die eine bestimmte Proteinstruktur stabilisieren. Zunächst werden die schwächsten Bindungen zerbrochen, und je strenger die Bedingungen werden, desto stärkere werden zerbrochen. Daher gehen zunächst die Quartär-, dann die Tertiär- und Sekundärstrukturen verloren. Eine Änderung der räumlichen Konfiguration führt zu einer Änderung der Eigenschaften des Proteins und macht es dadurch für das Protein unmöglich, seine inhärenten biologischen Funktionen zu erfüllen. Wenn die Denaturierung nicht mit einer Zerstörung der Primärstruktur einhergeht, kann dies der Fall sein reversibel In diesem Fall kommt es zu einer Selbstwiederherstellung der für das Protein charakteristischen Konformation. Beispielsweise unterliegen Membranrezeptorproteine ​​einer solchen Denaturierung. Der Prozess der Wiederherstellung der Proteinstruktur nach der Denaturierung wird als bezeichnet Renaturierung. Wenn eine Wiederherstellung der räumlichen Konfiguration des Proteins nicht möglich ist, spricht man von Denaturierung irreversibel.

Funktionen von Proteinen

Funktion	Beispiele und Erläuterungen
Konstruktion	Proteine ​​sind an der Bildung zellulärer und extrazellulärer Strukturen beteiligt: ​​Sie sind Teil von Zellmembranen (Lipoproteine, Glykoproteine), Haaren (Keratin), Sehnen (Kollagen) usw.
Transport	Das Blutprotein Hämoglobin bindet Sauerstoff und transportiert ihn von der Lunge zu allen Geweben und Organen und von dort aus Kohlendioxid in die Lunge; Zur Zusammensetzung der Zellmembranen gehören spezielle Proteine, die für den aktiven und streng selektiven Transfer bestimmter Stoffe und Ionen von der Zelle in die äußere Umgebung und zurück sorgen.
Regulatorisch	Proteinhormone sind an der Regulierung von Stoffwechselprozessen beteiligt. Beispielsweise reguliert das Hormon Insulin den Blutzuckerspiegel, fördert die Glykogensynthese und steigert die Bildung von Fetten aus Kohlenhydraten.
Schützend	Als Reaktion auf das Eindringen fremder Proteine ​​oder Mikroorganismen (Antigene) in den Körper werden spezielle Proteine ​​gebildet – Antikörper, die diese binden und neutralisieren können. Fibrin, das aus Fibrinogen gebildet wird, hilft, Blutungen zu stoppen.
Motor	Die kontraktilen Proteine ​​Aktin und Myosin sorgen bei mehrzelligen Tieren für die Muskelkontraktion.
Signal	In die Oberflächenmembran der Zelle sind Proteinmoleküle eingebaut, die in der Lage sind, ihre Tertiärstruktur als Reaktion auf Umweltfaktoren zu ändern und so Signale von der äußeren Umgebung zu empfangen und Befehle an die Zelle zu übermitteln.
Lagerung	Im Körper von Tieren werden Proteine ​​mit Ausnahme von Eialbumin und Milchkasein in der Regel nicht gespeichert. Dank Proteinen können einige Substanzen jedoch im Körper gespeichert werden. Beim Abbau von Hämoglobin wird beispielsweise Eisen nicht aus dem Körper entfernt, sondern gespeichert und bildet einen Komplex mit dem Protein Ferritin.
Energie	Wenn 1 g Protein in Endprodukte zerfällt, werden 17,6 kJ freigesetzt. Zuerst zerfallen Proteine ​​in Aminosäuren und dann in die Endprodukte – Wasser, Kohlendioxid und Ammoniak. Allerdings werden Proteine ​​erst dann als Energiequelle genutzt, wenn andere Quellen (Kohlenhydrate und Fette) aufgebraucht sind.
Katalytisch	Eine der wichtigsten Funktionen von Proteinen. Bereitgestellt durch Proteine ​​– Enzyme, die biochemische Reaktionen in Zellen beschleunigen. Beispielsweise katalysiert Ribulosebiphosphat-Carboxylase die Fixierung von CO 2 während der Photosynthese.

Enzyme

Enzyme, oder Enzyme sind eine spezielle Klasse von Proteinen, die biologische Katalysatoren sind. Dank Enzymen laufen biochemische Reaktionen mit enormer Geschwindigkeit ab. Die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen ist Zehntausende Male (und manchmal Millionen) höher als die Geschwindigkeit von Reaktionen, die unter Beteiligung anorganischer Katalysatoren ablaufen. Der Stoff, auf den das Enzym einwirkt, wird genannt Substrat.

Enzyme sind kugelförmige Proteine, Strukturmerkmale Enzyme können in zwei Gruppen eingeteilt werden: einfache und komplexe. Einfache Enzyme sind einfache Proteine, d.h. bestehen nur aus Aminosäuren. Komplexe Enzyme sind komplexe Proteine, d.h. Zusätzlich zum Proteinanteil enthalten sie eine Gruppe nicht proteinischer Natur - Cofaktor. Einige Enzyme nutzen Vitamine als Cofaktoren. Das Enzymmolekül enthält einen speziellen Teil, der als aktives Zentrum bezeichnet wird. Aktives Zentrum- ein kleiner Abschnitt des Enzyms (drei bis zwölf Aminosäurereste), in dem die Bindung des Substrats oder der Substrate unter Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes erfolgt. Nach Abschluss der Reaktion zerfällt der Enzym-Substrat-Komplex in das Enzym und das/die Reaktionsprodukt(e). Einige Enzyme haben (außer aktive) allosterische Zentren- Bereiche, an denen Enzymgeschwindigkeitsregulatoren angebracht sind ( allosterische Enzyme).

Reaktionen der enzymatischen Katalyse zeichnen sich aus durch: 1) hohe Effizienz, 2) strenge Selektivität und Wirkungsrichtung, 3) Substratspezifität, 4) feine und präzise Regulierung. Die Substrat- und Reaktionsspezifität enzymatischer Katalysereaktionen wird durch die Hypothesen von E. Fischer (1890) und D. Koshland (1959) erklärt.

E. Fisher (Schlüssel-Schloss-Hypothese) schlugen vor, dass die räumlichen Konfigurationen des aktiven Zentrums des Enzyms und des Substrats genau einander entsprechen müssen. Das Substrat wird mit dem „Schlüssel“ verglichen, das Enzym mit dem „Schloss“.

D. Koshland (Handschuh-Hypothese) schlugen vor, dass die räumliche Korrespondenz zwischen der Struktur des Substrats und dem aktiven Zentrum des Enzyms erst im Moment ihrer Wechselwirkung miteinander entsteht. Diese Hypothese wird auch genannt induzierte Korrespondenzhypothese.

Die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen hängt ab von: 1) der Temperatur, 2) der Enzymkonzentration, 3) der Substratkonzentration, 4) dem pH-Wert. Da es sich bei Enzymen um Proteine ​​handelt, ist zu betonen, dass ihre Aktivität unter physiologisch normalen Bedingungen am höchsten ist.

Die meisten Enzyme können nur bei Temperaturen zwischen 0 und 40 °C wirken. Innerhalb dieser Grenzen erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit mit jedem Temperaturanstieg um 10 °C etwa um das Zweifache. Bei Temperaturen über 40 °C kommt es zur Denaturierung des Proteins und die Enzymaktivität nimmt ab. Bei Temperaturen nahe dem Gefrierpunkt werden Enzyme inaktiviert.

Mit zunehmender Substratmenge nimmt die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion zu, bis die Anzahl der Substratmoleküle der Anzahl der Enzymmoleküle entspricht. Bei einer weiteren Erhöhung der Substratmenge erhöht sich die Geschwindigkeit nicht, da die aktiven Zentren des Enzyms gesättigt sind. Eine Erhöhung der Enzymkonzentration führt zu einer erhöhten katalytischen Aktivität, da eine größere Anzahl von Substratmolekülen pro Zeiteinheit Umwandlungen durchläuft.

Für jedes Enzym gibt es einen optimalen pH-Wert, bei dem es seine maximale Aktivität zeigt (Pepsin – 2,0, Speichelamylase – 6,8, Pankreaslipase – 9,0). Bei höheren oder niedrigeren pH-Werten nimmt die Enzymaktivität ab. Bei plötzlichen pH-Änderungen denaturiert das Enzym.

Die Geschwindigkeit allosterischer Enzyme wird durch Substanzen reguliert, die an allosterische Zentren binden. Beschleunigen diese Stoffe eine Reaktion, spricht man von einer Reaktion Aktivatoren, wenn sie langsamer werden - Inhibitoren.

Klassifizierung von Enzymen

Je nach Art der von ihnen katalysierten chemischen Umwandlungen werden Enzyme in 6 Klassen eingeteilt:

1. Oxireduktasen(Übertragung von Wasserstoff-, Sauerstoff- oder Elektronenatomen von einem Stoff auf einen anderen – Dehydrogenase),
2. Transferasen(Übertragung einer Methyl-, Acyl-, Phosphat- oder Aminogruppe von einer Substanz auf eine andere – Transaminase),
3. Hydrolasen(Hydrolysereaktionen, bei denen aus dem Substrat zwei Produkte gebildet werden – Amylase, Lipase),
4. Lyasen(nichthydrolytische Addition an das Substrat oder Ablösung einer Atomgruppe davon, wobei C-C-, C-N-, C-O-, C-S-Bindungen aufgebrochen werden können – Decarboxylase),
5. Isomerasen(intramolekulare Umlagerung - Isomerase),
6. Ligasen(die Verbindung zweier Moleküle durch Bildung von C-C-, C-N-, C-O-, C-S-Bindungen – Synthetase).

Klassen sind wiederum in Unterklassen und Unterunterklassen unterteilt. In der aktuellen internationalen Klassifikation hat jedes Enzym einen spezifischen Code, der aus vier durch Punkte getrennten Zahlen besteht. Die erste Zahl ist die Klasse, die zweite ist die Unterklasse, die dritte ist die Unterunterklasse, die vierte ist die Seriennummer des Enzyms in dieser Unterklasse, der Arginase-Code lautet beispielsweise 3.5.3.1.

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Proteinbiosynthese.

1. Die Struktur eines Proteins wird bestimmt:

1) eine Gruppe von Genen 2) ein Gen

3) ein DNA-Molekül 4) die Gesamtheit der Gene eines Organismus

2. Das Gen kodiert Informationen über die Reihenfolge der Monomere im Molekül:

1) tRNA 2) AA 3) Glykogen 4) DNA

3. Tripletts werden Anticodons genannt:

1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA

4. Der plastische Austausch besteht hauptsächlich aus Reaktionen:

1) Zersetzung organischer Stoffe 2) Zersetzung anorganischer Stoffe

3) Synthese organischer Substanzen 4) Synthese anorganischer Substanzen

5. Die Proteinsynthese in einer prokaryotischen Zelle erfolgt:

1) auf Ribosomen im Zellkern, 2) auf Ribosomen im Zytoplasma, 3) in der Zellwand

4) auf der Außenfläche der Zytoplasmamembran

6. Der Broadcast-Prozess findet statt:

1) im Zytoplasma 2) im Zellkern 3) in Mitochondrien

4) auf den Membranen des rauen endoplasmatischen Retikulums

7. Die Synthese findet auf den Membranen des granulären endoplasmatischen Retikulums statt:

1)ATP; 2) Kohlenhydrate; 3) Lipide; 4) Proteine.

8. Ein Triplett kodiert:

1. ein AK 2 ein Zeichen eines Organismus 3. mehrere AKs

9. Die Proteinsynthese ist derzeit abgeschlossen

1. Erkennung eines Codons durch ein Anticodon 2. Erscheinen eines „Interpunktionszeichens“ auf dem Ribosom

3. Eintritt der mRNA in das Ribosom

10. Der Prozess, der zum Lesen von Informationen aus einem DNA-Molekül führt.

1.Übersetzung 2.Transkription 3.Transformation

11. Die Eigenschaften von Proteinen werden bestimmt...

1. Sekundärstruktur des Proteins 2. Primärstruktur des Proteins

3.Tertiäre Proteinstruktur

12. Der Prozess, durch den ein Anticodon ein Codon auf der mRNA erkennt

13. Stadien der Proteinbiosynthese.

1.Transkription, Übersetzung 2.Transformation, Übersetzung

3.Transorganisation, Transkription

14. Das Anticodon der tRNA besteht aus UCG-Nukleotiden. Welches DNA-Triplett ist dazu komplementär?

1.UUG 2. TTC 3. TCG

15. Die Anzahl der an der Translation beteiligten tRNAs ist gleich der Anzahl:

1. mRNA-Codons, die Aminosäuren kodieren. 2. mRNA-Moleküle

3 Im DNA-Molekül enthaltene Gene. 4. An Ribosomen synthetisierte Proteine

16. Legen Sie die Reihenfolge der Anordnung der i-RNA-Nukleotide während der Transkription von einem der DNA-Stränge fest: A-G-T-C-G

1) U 2) G 3) C 4) A 5) C

17. Wenn sich ein DNA-Molekül repliziert, produziert es:

1) ein Faden, der in einzelne Fragmente von Tochtermolekülen zerfallen ist

2) ein Molekül, das aus zwei neuen DNA-Strängen besteht

3) ein Molekül, das zur Hälfte aus einem mRNA-Strang besteht

4) ein Tochtermolekül bestehend aus einem alten und einem neuen DNA-Strang

18. Die Vorlage für die Synthese eines mRNA-Moleküls während der Transkription ist:

1) das gesamte DNA-Molekül 2) vollständig eine der Ketten des DNA-Moleküls

3) ein Abschnitt einer der DNA-Ketten

4) in einigen Fällen eine der Ketten des DNA-Moleküls, in anderen – das gesamte DNA-Molekül.

19. Der Prozess der Selbstvervielfältigung eines DNA-Moleküls.

1.Replikation 2.Reparation

3. Reinkarnation

20. Während der Proteinbiosynthese in einer Zelle beträgt die Energie von ATP:

1) verbraucht 2) gespeichert

3) wird nicht verbraucht oder zugewiesen

21. In den Körperzellen eines vielzelligen Organismus:

1) unterschiedliche Sätze von Genen und Proteinen 2) gleiche Sätze von Genen und Proteinen

3) der gleiche Satz an Genen, aber ein anderer Satz an Proteinen

4) derselbe Satz an Proteinen, aber ein anderer Satz an Genen

22. Ein DNA-Triplett trägt Informationen über:

1) Sequenz von Aminosäuren in einem Proteinmolekül

2) charakteristisch für den Organismus 3) Aminosäure im Molekül des synthetisierten Proteins

4) die Zusammensetzung des RNA-Moleküls

23. Welcher der Prozesse findet in Zellen jeglicher Struktur und Funktion nicht statt:

1) Proteinsynthese 2) Stoffwechsel 3) Mitose 4) Meiose

24. Der Begriff „Transkription“ bezieht sich auf den Prozess:

1) DNA-Duplikation 2) mRNA-Synthese auf DNA

3) Übertragung von mRNA auf Ribosomen 4) Bildung von Proteinmolekülen auf dem Polysom

25. Ein Abschnitt eines DNA-Moleküls, der Informationen über ein Proteinmolekül trägt, ist:

1)Gen 2)Phänotyp 3)Genom 4)Genotyp

26. Die Transkription in Eukaryoten erfolgt in:

1) Zytoplasma 2) endoplasmatische Membran 3) Lysosomen 4) Zellkern

27. Die Proteinsynthese findet statt in:

1) körniges endoplasmatisches Retikulum

2) glattes endoplasmatisches Retikulum 3) Zellkern 4) Lysosomen

28. Eine Aminosäure ist kodiert:

1) vier Nukleotide 2) zwei Nukleotide

3) ein Nukleotid 4) drei Nukleotide

29. Ein Triplett von ATC-Nukleotiden in einem DNA-Molekül entspricht einem Codon eines mRNA-Moleküls:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. Satzzeichengenetischer Code:

1. bestimmte Proteine ​​kodieren 2. die Proteinsynthese auslösen

3. Stoppen Sie die Proteinsynthese

31. Der Prozess der Selbstvervielfältigung eines DNA-Moleküls.

1. Replikation 2. Wiedergutmachung 3. Reinkarnation

32. Funktion von mRNA im Prozess der Biosynthese.

1. Speicherung erblicher Informationen 2. Transport von AK zu Ribosomen

3. Bereitstellung von Informationen für Ribosomen

33. Der Prozess, bei dem tRNAs Aminosäuren zu Ribosomen bringen.

1.Transkription 2.Übersetzung 3.Transformation

34. Ribosomen, die dasselbe Proteinmolekül synthetisieren.

1.Chromosom 2.Polysom ​​3.Megachromosom

35. Der Prozess, durch den Aminosäuren ein Proteinmolekül bilden.

1.Transkription 2.Übersetzung 3.Transformation

36. Matrixsynthesereaktionen umfassen...

1. DNA-Replikation 2. Transkription, Übersetzung 3. Beide Antworten sind richtig

37. Ein DNA-Triplett enthält Informationen über:

1.Sequenzen von Aminosäuren in einem Proteinmolekül
2.Position eines bestimmten AK in der Proteinkette
3. Eigenschaften eines bestimmten Organismus
4. Aminosäure, die in der Proteinkette enthalten ist

38. Das Gen kodiert Informationen über:

1) die Struktur von Proteinen, Fetten und Kohlenhydraten 2) die Primärstruktur von Proteinen

3) Nukleotidsequenzen in der DNA

4) Aminosäuresequenzen in 2 oder mehr Proteinmolekülen

39. Die mRNA-Synthese beginnt mit:

1) Trennung der DNA in zwei Stränge 2) Interaktion des RNA-Polymerase-Enzyms und des Gens

3) Genduplikation 4) Genzerfall in Nukleotide

40. Die Transkription erfolgt:

1) im Zellkern 2) auf Ribosomen 3) im Zytoplasma 4) auf den Kanälen des glatten ER

41. Die Proteinsynthese findet an Ribosomen nicht statt in:

1) Tuberkulose-Erreger 2) Bienen 3) Fliegenpilz 4) Bakteriophage

42. Während der Translation ist die Matrix zum Aufbau der Polypeptidkette eines Proteins:

1) beide DNA-Stränge 2) einer der Stränge des DNA-Moleküls

3) ein mRNA-Molekül 4) in manchen Fällen eine der DNA-Ketten, in anderen – ein mRNA-Molekül