Turli xil hujayralardagi oqsillar miqdori. Proteinlar nima. Proteinlar: umumiy tushuncha

Protein - bu inson organizmidagi hujayralarning o'sishi va yangilanishi uchun zarur bo'lgan o'simlik yoki hayvonlarning organik ozuqa moddasi. U to'qimalarning qurilish materiali rolini o'ynaydi, mushaklarda, ichki organlarda, suyaklarda va terida mavjud. Protein butun organizmning ishini tartibga soladi, uni foydali moddalar bilan ta'minlaydi.

Protein kovalent peptid bog'i bilan bog'langan turli xil aminokislotalarning zanjirlaridan iborat. Olingan shakllanishlar turli uzunlik va shakllarga ega bo'lgan makromolekulalar hosil qiladi. Tabiatda 80 ga yaqin aminokislotalar mavjud bo'lib, ulardan cheksiz xilma-xil birikmalar hosil bo'ladi.

Shakllangan makromolekulalar tarkibiga ko'pincha uglerod, vodorod, kislorod, azot kabi kimyoviy elementlar kiradi. Kamroq - oltingugurt va fosfor. Protein birikmalarining har bir turi o'ziga xos tuzilishga ega. U moddaning tarkibini, uning shaklini, tarkibiy qismlar orasidagi bog'lanishlarni baholash uchun ishlatilishi mumkin.

oqsil tuzilishi	Tavsif
Asosiy	Zanjirdagi aminokislotalarning tarkibi va ulanish ketma-ketligini aniqlaydi.
Ikkilamchi	Polipeptid zanjirining fazoviy shakli uning vodorod bog'lari hosil bo'lishi tufayli burish usulini ko'rsatadi. Ular bir zanjir ichida ham, boshqa zanjirlar orasida ham paydo bo'lishi mumkin.
Uchinchi darajali	Bu disulfid ko'priklar tomonidan hosil bo'lgan va ushlab turiladigan uch o'lchamli o'ralgan spiraldir.
To'rtlamchi	Bunday bog'lanish vodorod yoki ion aloqalari bilan o'zaro bog'langan bir nechta peptid zanjirlarini o'z ichiga olishi mumkin.

Barcha tabiiy oqsillarning xossalari ularning birlamchi tuzilishiga bog'liq. U individualdir, irsiy ma'lumotni olib yuradi va avlodlarda saqlanib qoladi.

Protein nimaga o'xshaydi?

Proteinning inson organizmidagi roli metabolik va fiziologik jarayonlarni tashkil etish, tananing immunitet tizimini saqlash, organlarning o'sishi va rivojlanishini ta'minlash, hujayralarni tiklashdir.

Inson oqsili sintezida 22 ta aminokislotalar ishtirok etadi. Shulardan 12 dona. Bular organizmda sintezlanishi mumkin bo'lgan muhim bo'lmagan aminokislotalardir.

Qolgan 10 dona. muhim, ularni faqat oziq-ovqatdan olish mumkin. Ularning etarli emasligi bilan odam charchoqni, immunitetning pasayishini va gormonal darajadagi o'zgarishlarni boshdan kechirishi mumkin.

Barcha protein birikmalari ikkita katta guruhga bo'linadi:

• To'liq oqsillar barcha muhim aminokislotalarni o'z ichiga olgan birikmalardir.
• To'liq bo'lmagan oqsillarning tarkibi ulardagi barcha muhim aminokislotalarning to'liq bo'lmaganligi bilan tavsiflanadi.

Proteinning qiymati uning tarkibiy qismlariga bog'liq. U qanchalik to'liq oqsillarni o'z ichiga olsa, shunchalik ko'p foyda keltiradi.

Proteinning organizmdagi vazifalari

Sintez natijasida olingan barcha oqsil birikmalarini bir necha guruhlarga bo'lish mumkin. Ularning har biri tananing faoliyatini tartibga soluvchi o'ziga xos funktsiyalarni bajaradi.

katalitik funktsiya

Oqsillar bajaradigan asosiy vazifalardan biri katalitik funktsiyadir. Fermentlar deb ataladigan biologik katalizatorlar ta'sirida tirik hujayrada sodir bo'ladigan kimyoviy reaktsiyalar tezligi bir necha barobar ortadi.

Proteinning inson organizmidagi rolini ortiqcha baholab bo'lmaydi. Bu organizm uchun muhim funktsiyalarni bajaradi, xususan katalitik.

Fermentlar oqsillarning eng katta sinfidir, ularning soni 2000 dan ortiq. Ular organizmning barcha metabolik jarayonlarini ta'minlaydi.

strukturaviy funktsiya

Proteinlarning ma'lum bir guruhi strukturaviy funktsiyani bajarish bilan shug'ullanadi. Ular hujayra va hujayradan tashqari tuzilmalarni shakllantirishda ishtirok etadilar, to'qimalarning mustahkamligi va elastikligini ta'minlaydilar.

Bu oqsillar:

• Tirnoqlarda, inson sochlarida bo'lgan keratin.
• Birlashtiruvchi va suyak to'qimalarining asosi bo'lgan kollagen.
• Elastin ligamentlarning tarkibiy qismidir.

Himoya funktsiyasi

Protein insonni viruslar, bakteriyalar, tanaga kiradigan toksinlardan himoya qilish qobiliyatiga ega. Bunday birikmalarning roli immun tizimi tomonidan sintez qilingan antikorlar tomonidan amalga oshiriladi. Ular antijen deb ataladigan begona moddalarni bog'laydi va ularning ta'sirini zararsizlantiradi.

Proteinlarning yana bir himoya ta'siri ularning ba'zi guruhlarining qon ivish qobiliyatida namoyon bo'ladi. Fibrinogen va trombinning ta'siri natijasida odamni qon yo'qotishdan himoya qiladigan pıhtı paydo bo'ladi.

Tartibga solish funktsiyasi

Protein birikmalarining alohida sinfi tartibga solish funktsiyasi uchun javobgardir. Ushbu yo'nalishdagi oqsillar metabolizmni, hujayralar harakatini, uning rivojlanishi va o'zgarishini nazorat qiladi.

Bu fermentlarning harakatchanligi yoki ularni boshqa moddalar bilan birlashtirishi bilan bog'liq. Bunday birikmalarga misollar: glyukagon, tiroksin, somatotropin.

Signal funktsiyasi

Aralashmalarning signalizatsiya funktsiyasi hujayralar yoki tananing organlari o'rtasida turli xil signallarni uzatuvchi ma'lum bir oqsillar guruhining ishiga asoslanadi. Ular organizmda sodir bo'ladigan asosiy jarayonlarni tartibga solishga hissa qo'shadilar. Masalan, kabi moddalar Insulin qondagi glyukozaning kerakli darajasini ta'minlaydi.

Hujayralarning bir-biri bilan o'zaro ta'siri signalli oqsil birikmalari yordamida sodir bo'ladi. Bu sitokinlar va o'sish omillari.

transport funktsiyasi

Ushbu turdagi oqsil moddalarni hujayra membranalari orqali bir joydan ikkinchi joyga o'tkazishda faol ishtirok etadi. Masalan, qizil qon tanachalarining bir qismi bo'lgan gemoglobin kislorodni o'pkadan tananing boshqa organlariga olib boradi va ulardan karbonat angidridni qaytarib yuboradi.

Proteinli lipoprotein yog'larni jigardan, insulin glyukozani to'qimalarga tashiydi va miyoglobin mushaklarda kislorod ta'minotini yaratadi.

Zaxira (zaxira) funksiyasi

Odatda, protein tanada to'planmaydi. Istisnolar bunday birikmalardir: tuxum tarkibidagi albumin va echki sutida mavjud bo'lgan kazein. Shuningdek, gemoglobinning parchalanishi paytida temir oqsil bilan murakkab birikma hosil qiladi, u ham zahirada to'planishi mumkin.

Retseptor funktsiyasi

Bu turdagi oqsil sitoplazmada yoki retseptor membranalarida joylashgan. Ular hujayraga tashqi stimuldan kelib chiqadigan signallarni qabul qilish, kechiktirish, uzatishga qodir.

Bunday birikmalarga misollar:

• opsin;
• fitoxrom;
• protein kinaz.

Dvigatel (motor) funktsiyasi

Ba'zi turdagi oqsillar tanani harakat qilish qobiliyati bilan ta'minlaydi. Ularning yana bir muhim vazifasi hujayralar va hujayra osti zarrachalarining shaklini o'zgartirishdir. Motor funktsiyasi uchun mas'ul bo'lgan asosiy birikmalar aktinlar va miyozinlardir.

Ularning ishi natijasida tananing barcha mushaklarining qisqarishi va bo'shashishi, ichki organlarning harakati mavjud.

Inson organizmidagi oqsil normalari

Proteinning inson organizmidagi roli tana hujayralarini zarur oziq moddalar bilan ta'minlash uchun juda muhimdir. To'liq oqsillarni o'z ichiga olgan oziq-ovqatlarni etarli darajada iste'mol qilmaslik tananing asosiy hayotiy funktsiyalarining buzilishiga olib kelishi mumkin.

Oziq-ovqatda iste'mol qilinadigan protein miqdori salomatlik holatiga, insonning yoshiga, uning faoliyatiga bog'liq. Ushbu moddaga individual intolerans holatlari ma'lum.

Kattalar uchun

Organizmda protein to'planib bo'lmasligi va uning ortiqcha miqdori zararli bo'lishi mumkinligi sababli, har kuni ma'lum miqdorda protein iste'mol qilish talab etiladi. Buning uchun protein iste'molining kunlik tezligini bilishingiz kerak.

Turli mamlakatlar olimlari kunlik protein iste'molining maqbul miqdorini aniqlash bo'yicha tadqiqotlar olib borishmoqda. Bu raqamlar bir-biriga mos kelmaydi. Rossiyalik dietologlar 1 kg inson vazniga 1,0 - 1,2 g - iste'mol qilishni tavsiya qiladilar. Amerikalik shifokorlar bu ko'rsatkichni 1 kg vaznga 1,6 g gacha oshiradilar.

O'rtacha qiymatlardan foydalanish yaxshidir. Bunday holda, harakatsiz turmush tarzini olib boradigan kattalar uchun kuniga 1 kg tana vazniga 1,2-1,3 g protein kerak bo'ladi. Agar odam 80 kg vaznga ega bo'lsa, u holda kuniga taxminan 100 g protein iste'mol qilishi kerak. Jismoniy mehnat bilan shug'ullanadigan odamlar proteinni iste'mol qilish tezligini 1 kg vazniga 1,5 g gacha oshirishlari kerak.

Bolalar uchun

Bolalarning to'g'ri rivojlanishi va o'sishi uchun protein kerak, shuning uchun unga bo'lgan ehtiyoj kattalarnikidan ancha yuqori. Eng erta yoshda proteinning kunlik iste'moli 1 kg vazn uchun 3 dan 4 g gacha. Maktab yoshidagi bolalar uchun bu ko'rsatkich biroz kamayadi, u kuniga 1 kg tana vazniga 2 dan 3 g gacha proteinni tashkil qiladi.

Yuqori sifatli oqsillarga boy sut mahsulotlari, ayniqsa, bolalar uchun foydalidir. Ular yaxshi hazm qilinadi va yosh organizm tomonidan oson so'riladi.

Kilo yo'qotganda

Ko'pgina taniqli dietalar proteinli oziqlanishga asoslangan. Og'irlikni yo'qotmoqchi bo'lgan odamlar o'z dietasiga ko'proq protein o'z ichiga olgan oziq-ovqatlarni kiritishlari kerak. Proteinning kunlik iste'moli 1 kg inson vazniga 1,5 g gacha oshirilishi kerak.

Sog'lik muammolari uchun

Proteinni kam iste'mol qiladigan odamlarda ko'plab sog'liq muammolari paydo bo'ladi. Ba'zan, farovonligingizni yaxshilash uchun odam o'z dietasini muvozanatlashi, dietaga ko'proq proteinli ovqatlar kiritishi kifoya.

Oziqlantirish bo'yicha mutaxassislar kasallikka chalingan odamlar uchun qancha protein iste'mol qilish kerakligi haqida kelishmaydi. Jigar va buyraklar kasalliklarida, ularga yukni kamaytirish uchun mutaxassislar 1 kg vaznga 0,7 g protein miqdorini kamaytirishni tavsiya etadilar. Qanday bo'lmasin, bemor uchun kerakli parhezni davolovchi shifokor individual ravishda belgilashi kerak.

Sportchilar uchun

Sport bilan shug'ullanadigan odamlar tanadagi mushaklarni qurish va kuchini oshirish uchun ko'p miqdorda protein talab qiladi. Ular uchun kuniga protein iste'mol qilish darajasi 1 kg tana vazniga 2 dan 2,5 g gacha bo'lishi kerak.

Ba'zi kuchli sport turlarida, ko'p kunlik velosiped poygalarida normani 1 kg vaznga 3 - 3,2 g proteinga oshirish mumkin.

Tanadagi oqsil etishmovchiligining belgilari va sabablari

Ko'pincha, tanadagi protein etishmovchiligining asosiy sababi insonning noto'g'ri ovqatlanishi, tarkibi etarli bo'lmagan oziq-ovqatlardan foydalanish hisoblanadi. Bunday holda, organizmda yangi birikmalar hosil qilish uchun zarur bo'lgan aminokislotalar etishmaydi. U o'z zahiralarini sarflashni boshlaydi, ularni mushak to'qimasidan oladi.

Insonning protein "ochligi" ning yana bir sababi oqsil parchalanishining kuchayishi bilan bog'liq jiddiy kasalliklar bo'lishi mumkin. Ular: og'ir yuqumli kasalliklar, irsiy metabolik kasalliklar, kuyishlar, buyrak patologiyalari. Protein etishmovchiligining engil shakllari odatda simptomlarsiz yo'qoladi.

Keyinchalik og'ir holatlarda quyidagi alomatlar paydo bo'ladi:

• Odam tez-tez shamollashga moyil bo'ladi.
• Terining har qanday shikastlanishi yomon davolanadi: kesmalar, aşınmalar.
• Biror kishi ko'pincha zaiflik, letargiya, mushaklar va bo'g'imlarda og'riqni boshdan kechiradi.
• Protein etishmasligi tufayli qon shakarining ko'tarilishi mumkin. Natijada, odam doimiy ochlik tuyg'usini boshdan kechiradi.
• Tirnoqlar va sochlarning yomon holati.
• Oyoqlarda shish paydo bo'lishi mumkin.

Agar sizda yuqorida ko'rsatilgan noqulaylik belgilari mavjud bo'lsa, shifokor bilan maslahatlashing kerak, shunda u to'g'ri tashxis qo'yishi va davolanishni buyurishi mumkin.

Tanadagi ortiqcha proteinning belgilari va sabablari

Proteinning inson organizmidagi roli asosiy fiziologik jarayonlarni tashkil etishda, hujayralarning hayotiy faoliyatini ta'minlashda namoyon bo'ladi. Ushbu birikma barcha oziq-ovqat mahsulotlarining muhim tarkibiy qismidir.

Odatda, proteinning haddan tashqari ko'pligi bilan bog'liq muammolar uning etishmasligidan ko'ra kamroq uchraydi. Ammo tarkibida yuqori bo'lgan oziq-ovqatlarni ko'p miqdorda iste'mol qilganda, odam oqsil zaharlanishini boshdan kechirishi mumkin.

Oziq-ovqatlardan ortiqcha protein jigarda glyukoza va karbamidga aylanadi, ular buyraklar orqali tanadan chiqariladi. Uning ko'p miqdorini uzoq muddat iste'mol qilish bilan organizmda salbiy o'zgarishlar yuz berishi mumkin: metabolik kasalliklar, osteoporoz, jigar va buyrak kasalliklari.

Shuningdek, proteinning ortiqcha bo'lishining sababi tug'ma yoki orttirilgan inson kasalliklari bo'lishi mumkin. Bunday hollarda organizm uzoq vaqt davomida unda asta-sekin to'plangan oqsillarning ma'lum sinflarini parchalay olmaydi.

Tanadagi ortiqcha proteinning belgilari:

• Doimiy chanqoqlik hissi.
• Mumkin bo'lgan ovqat hazm qilish muammolari (ich qotishi, shishiradi, diareya).
• Kayfiyat o'zgarib turadi, o'zini yomon his qiladi.
• Mumkin bo'lgan vazn ortishi.
• Yomon nafas.
• Tananing gormonal etishmovchiligi.

Protein testlari, tekshirish turlari

To'g'ri tashxis qo'yish uchun shifokor bemorga kerakli testlarni o'tkazish uchun uchrashuv yozadi. Har qanday ko'rsatkichning me'yoridan chetga chiqish orqali tanadagi mavjud muammolarni hukm qilish mumkin.

Ulardan eng keng tarqalgani protein testlari bo'lib, u organizmdagi uning tarkibi darajasini tekshiradi va aniqlaydi. Buning uchun material odatda qon va siydikdir.

Biokimyo

Biokimyoviy qon testi undagi albumin va C-reaktiv oqsilning tarkibini aniqlash imkonini beradi. Olingan natija buyraklar, jigar, oshqozon osti bezi faoliyati va organizmdagi metabolik jarayonlar haqida ma'lumot beradi.

Qonda umumiy oqsilning normal miqdori 6 - 8,3 g/dl ni tashkil qiladi. Agar kerak bo'lsa, qaysi protein normadan tashqarida ekanligini aniqlash uchun shifokor qo'shimcha testlarni buyurishi mumkin. Ko'tarilgan protein suvsizlanish belgisi bo'lishi mumkin. Kam protein miqdori jigar yoki buyrak kasalligining belgisi bo'lishi mumkin.

Oddiy siydik tahlili

Umumiy siydik testi undagi protein miqdorini aniqlaydi. Bunday tadqiqot uchun siydikning ertalabki qismi ishlatiladi. Sog'lom odam siydikda protein bo'lmasligi kerak. Uning kichik tarkibiga ruxsat beriladi - 0,033 g / l gacha.

Ushbu ko'rsatkichdan oshib ketish organizmlarda yuzaga keladigan yallig'lanish jarayonlarini ko'rsatadi. Bu surunkali buyrak kasalligining belgisi ham bo'lishi mumkin.

Siydikni tahlil qilish

Siydikdagi umumiy protein uchun tahlil batafsilroq va bemorning kasallik darajasini baholashga imkon beradi. Bu usul oddiy tahlil bilan aniqlanmaydigan past molekulyar og'irlik va o'ziga xos oqsillarni aniqlaydi. Siydikda ko'p miqdorda protein yo'qolishi tananing tashqi va ichki shishishiga olib keladi va buyrak etishmovchiligi belgisi bo'lishi mumkin.

Ushbu tadqiqot usuli bilan bemor kun davomida to'playdigan kundalik siydik ishlatiladi. Sovutgichda +2 dan +8 darajagacha bo'lgan haroratda saqlanishi kerak.

Protein etishmovchiligini davolash

Bemorda protein etishmovchiligini davolash, albatta, shifokor nazorati ostida amalga oshiriladi.

Odatda bir vaqtning o'zida ikki yo'nalishda ketadi:

1. Tanadagi kerakli miqdordagi proteinni to'ldirish, uning metabolizmini normallashtirish. Buning uchun siz proteinga boy dietaga rioya qilishingiz kerak.
2. Kasallikning o'zini tibbiy davolash.

Ortiqcha proteinni davolash

Ortiqcha proteinni davolash uchun birinchi navbatda protein miqdori yuqori bo'lgan oziq-ovqatlarni iste'mol qilishni kamaytirish orqali dietangizni sozlashingiz kerak. Ortiqcha protein tananing kislota-baz muvozanatini buzganligi sababli, siz kaliyga boy sabzavot va mevalarni iste'mol qilishingiz kerak: kartoshka, o'rik, shaftoli, uzum, o'rik.

Bu ovqatlar tanani ishqorlaydi va pH ni tiklaydi.

Bundan tashqari, shifokor fermentlarni o'z ichiga olgan dori-darmonlarni buyuradi. Ular organizm tomonidan to'plangan protein birikmalarining parchalanishiga yordam beradi.

Hayvon oqsillari manbalari

Proteinning inson organizmidagi o'rni bilan almashtirib bo'lmaydi, chunki u tanaga ozuqa, energiya beradigan va hujayralarning yangilanishida ishtirok etadigan asosiy moddadir. Ushbu birikma odamga kasalliklarga qarshi turishga, faol hayot tarzini olib borishga yordam beradi.

To'liq proteinning asosiy manbai hayvonlardan olingan oziq-ovqat hisoblanadi. Ulardan biri sut. 100 g ichimlik tarkibida inson uchun zarur bo'lgan aminokislotalarning to'g'ri kombinatsiyasini o'z ichiga olgan taxminan 3 g muhim protein mavjud.

Ko'pgina sut mahsulotlari tarkibida metionin, jigarning normal ishlashini ta'minlaydigan aminokislota mavjud. Ko'p protein kam yog'li tvorogda mavjud. 100 g mahsulotda taxminan 18 g protein mavjud. Go'shtda to'liq protein miqdori yuqori. Turiga qarab, 100 g mahsulotda 20 g dan 30 g gacha.

Baliq va dengiz mahsulotlarining protein qiymati go'shtdan kam emas. Bu mahsulotni hazm qilishni osonlashtiradi. Proteinning ko'p qismi orkinos, halibutda mavjud: 100 g mahsulot uchun u 20 g dan 28 g gacha. Tuxum qimmatli aminokislota tarkibiga ega. Bitta tovuq tuxumida taxminan 12 g protein mavjud, sarig'ida esa oqsilga qaraganda 2 baravar ko'p.

O'simlik oqsillari manbalari

Inson ovqatlanishidagi qo'shimcha protein manbalari: dukkaklilar, sabzavotlar, mevalar, yong'oqlar. To'liq proteinni o'z ichiga olgan yagona o'simlik soya hisoblanadi. U muntazam ravishda vegetarianlar yoki sog'lom turmush tarzini olib boradigan odamlar tomonidan iste'mol qilinadi.

Asosiy o'simlik ovqatlari va ularning protein tarkibi:

Mahsulot	Protein miqdori, g - 100 g mahsulot uchun
Soya	35 – 40
Yasmiq	24
Qovoq urug'lari	20
yong'oqlar	20 – 25
Tofu	20
Soya suti	3
Yashil no'xat	5
Brokkoli	3
Ismaloq	3
kakao kukuni	24
Quritilgan mevalar	3 – 5
Karabuğday	10 – 12
Dukkaklilar	6 – 10

Tana uchun to'g'ri proteinli oziqlanish

Muvozanatli ovqatlanish uchun tananing barcha ichki tizimlarini saqlab turish uchun odam etarli miqdorda oqsillar, yog'lar va uglevodlarni olishi kerak. Komponentlardan birini dietadan to'liq chiqarib tashlash qaytarib bo'lmaydigan jarayonlarga olib kelishi mumkin.

To'g'ri ovqatlanish uchun ovqatlanish bo'yicha mutaxassislarga moddalarning quyidagi nisbatiga rioya qilish tavsiya etiladi: oqsillar kunlik ratsionning taxminan 30%, yog'lar - 30%, uglevodlar - 40% bo'lishi kerak. Shu bilan birga, kunlik protein iste'molining taxminan 60% to'liq oqsillar bo'lishi maqsadga muvofiqdir.

Kerakli protein miqdorini hisoblashda issiqlik bilan ishlov berish jarayonida uning bir qismi yo'q qilinishini hisobga olish kerak. O'simlik mahsulotlarida oqsillar organizm tomonidan 60%, hayvonlarda esa 90% gacha so'riladi.

Mushaklar o'sishi uchun proteinli oziqlanishning xususiyatlari

Har qanday qizg'in sport turlarida tananing mushak massasining ko'payishi, tananing chidamliligini oshirish muhim ahamiyatga ega. Bunga intensiv mashg'ulotlar va maxsus ovqatlanish orqali erishiladi, unda protein miqdori yuqori bo'lgan ovqatlar iste'mol qilinadi.

Proteinli ovqatlanish menyusi shifokor yoki sportchining murabbiyi tomonidan tuzilgan bo'lsa yaxshi bo'ladi. Proteinli dietani, kaloriyalar, uglevodlar va yog'lar miqdorini to'g'ri hisoblash muhimdir.

Sportchining proteinli dietasi quyidagilarni o'z ichiga olishi kerak: kam yog'li sut mahsulotlari, yog'siz go'sht, qaynatilgan tuxum oqi, kam yog'li dengiz baliqlari. Oziq-ovqat fraksiyonel bo'lishi kerak - kuniga 5 marta. Kuchli mashg'ulotdan so'ng, protein kokteylini olish tavsiya etiladi.

Mushak massasini olish davrida biologik moddalarning ulushi quyidagicha: 70% - oqsillar, 30% - yog'lar va uglevodlar. Proteinli dietaning maksimal davomiyligi 1 oydan oshmasligi kerak. Bu vaqtdan uzoqroq foydalanish tanaga zarar etkazishi mumkin.

Proteinli ovqatlanishning xususiyatlari, vazn yo'qotish istagi

Proteinli ovqatlar uglevodli ovqatlarga nisbatan pastroq glisemik indeksga ega, bu qon shakarini kamaytirishga va ko'p miqdorda insulin chiqarishga yordam beradi. Iste'mol qilinganda, tana hazm qilish uchun ko'proq vaqt sarflaydi. Natijada, odam endi ochlikni his qilmaydi, uning ishtahasi pasayadi, turli xil gazaklar uchun ishtiyoq paydo bo'ladi.

Proteinga boy oziq-ovqat iste'mol qilganda, odamning metabolizmi yaxshilanadi. Shu bilan birga, tana mushak massasini saqlash va oziqlantirishga sarflanadigan ko'proq kaloriyalarni iste'mol qiladi. Bularning barchasi kilogramm halok bo'lishiga olib keladi.

Kundalik ovqatlanishda asta-sekin vazn yo'qotish uchun ishlatiladigan moddalarning quyidagi nisbatiga rioya qilish kerak: oqsillar 50%, yog'lar - 30%, uglevodlar - 20% bo'lishi kerak. 18:00 dan keyin faqat proteinli mahsulotlarni iste'mol qilish tavsiya etiladi.

Proteinning inson tanasida o'ynaydigan rolini ortiqcha baholab bo'lmaydi. Uning etishmasligi sog'liq muammolariga, faollik va hayotiylikning pasayishiga olib keladi. Proteinning ko'pligi odamlar uchun ham zararli. Buning oldini olish uchun tanani barcha kerakli moddalar bilan ta'minlaydigan optimal dietani tanlash muhimdir.

Maqola formati: Lozinskiy Oleg

Inson tanasida oqsilning roli haqida video

Protein tanaga qanday ta'sir qiladi? Qancha protein iste'mol qilish kerak:

Maqolaning mazmuni

PROTEINLAR (1-modda)- har bir tirik organizmda mavjud bo'lgan biologik polimerlar sinfi. Proteinlar ishtirokida tananing hayotiy faoliyatini ta'minlaydigan asosiy jarayonlar sodir bo'ladi: nafas olish, ovqat hazm qilish, mushaklarning qisqarishi, nerv impulslarini uzatish. Tirik mavjudotlarning suyak to'qimasi, terisi, sochlari, shox hosilalari oqsillardan tashkil topgan. Aksariyat sutemizuvchilar uchun organizmning o'sishi va rivojlanishi oziq-ovqat komponenti sifatida oqsillarni o'z ichiga olgan mahsulotlar tufayli sodir bo'ladi. Tanadagi oqsillarning roli va shunga mos ravishda ularning tuzilishi juda xilma-xildir.

Proteinlarning tarkibi.

Barcha oqsillar polimerlar bo'lib, ularning zanjirlari aminokislotalarning bo'laklaridan yig'ilgan. Aminokislotalar - bu organik birikmalar bo'lib, ularning tarkibida (nomiga ko'ra) NH 2 aminokislotalar va organik kislotalar, ya'ni. karboksil, COOH guruhi. Mavjud aminokislotalarning barcha xilma-xilligidan (nazariy jihatdan mumkin bo'lgan aminokislotalarning soni cheksizdir), faqat aminokislotalar va karboksil guruhi o'rtasida faqat bitta uglerod atomiga ega bo'lganlar oqsillarni hosil qilishda ishtirok etadilar. Umuman olganda, oqsillarni hosil qilishda ishtirok etadigan aminokislotalar quyidagi formula bilan ifodalanishi mumkin: H 2 N-CH(R)-COOH. Uglerod atomiga biriktirilgan R guruhi (aminokislotalar va karboksil guruhlar orasidagi) oqsillarni tashkil etuvchi aminokislotalar orasidagi farqni aniqlaydi. Bu guruh faqat uglerod va vodorod atomlaridan iborat bo'lishi mumkin, lekin ko'pincha C va H dan tashqari, turli funktsional (keyingi o'zgarishlarga qodir) guruhlarni o'z ichiga oladi, masalan, HO-, H 2 N- va boshqalar. R = H bo'lganda variant.

Tirik mavjudotlarning organizmlari 100 dan ortiq turli xil aminokislotalarni o'z ichiga oladi, ammo ularning hammasi ham oqsillarni yaratishda qo'llanilmaydi, faqat "asosiy" deb ataladigan 20 tasi. Jadvalda. 1-rasmda ularning nomlari (nomlarning ko'pchiligi tarixan rivojlangan), tizimli formulasi, shuningdek, keng qo'llaniladigan qisqartma ko'rsatilgan. Barcha strukturaviy formulalar aminokislotalarning asosiy qismi o'ng tomonda bo'lishi uchun jadvalda joylashtirilgan.

1-jadval. PROTEINLAR YARASHIDA ISHLATILADIGAN AMINOSILOTLAR

Ism	Tuzilishi	Belgilanish
GLITSIN		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		MIL
LEYKIN		LEI
IZOLYSIN		ILE
SERIN		SER
TREONIN		TRE
SİSTIN		MDH
METIONINE		MET
LIZIN		LIZ
ARGININ		AWG
ASPARAGIK kislota		ACH
ASPARAGIN		ACH
GLUTAMIK KISLOTA		GLU
GLUTAMIN		GLN
fenilalanin		Soch quritgich
TIROSIN		TIR
triptofan		UCH
GISTIDIN		GIS
PROLINE		PRO
Xalqaro amaliyotda sanab o'tilgan aminokislotalarning lotincha uch harfli yoki bir harfli qisqartmalaridan foydalangan holda qisqartirilgan belgilanishi qabul qilinadi, masalan, glitsin - Gly yoki G, alanin - Ala yoki A.

Ushbu yigirmata aminokislotalar orasida (1-jadval) faqat prolin COOH karboksil guruhi yonida NH guruhini (NH 2 o'rniga) o'z ichiga oladi, chunki u tsiklik fragmentning bir qismidir.

Kulrang fonda stolga joylashtirilgan sakkizta aminokislotalar (valin, leysin, izolösin, treonin, metionin, lizin, fenilalanin va triptofan) muhim deb ataladi, chunki organizm normal o'sish va rivojlanish uchun ularni doimo proteinli oziq-ovqat bilan olishi kerak.

Aminokislotalarning ketma-ket ulanishi natijasida oqsil molekulasi hosil bo'ladi, bir kislotaning karboksil guruhi qo'shni molekulaning aminokislotalari bilan o'zaro ta'sir qiladi, natijada -CO-NH- peptid bog'i hosil bo'ladi va suv hosil bo'ladi. molekulasi ajralib chiqadi. Shaklda. 1-rasmda alanin, valin va glitsinning ketma-ket ulanishi ko'rsatilgan.

Guruch. bitta aminokislotalarning SERIAL BOG'LANISHI oqsil molekulasining shakllanishi paytida. Polimer zanjirining asosiy yo'nalishi sifatida terminal H 2 N aminokislota guruhidan COOH terminal karboksil guruhigacha bo'lgan yo'l tanlangan.

Protein molekulasining strukturasini ixcham tasvirlash uchun polimer zanjirini hosil qilishda ishtirok etuvchi aminokislotalarning qisqartmalaridan (1-jadval, uchinchi ustun) foydalaniladi. Shaklda ko'rsatilgan molekulaning bo'lagi. 1 quyidagicha yoziladi: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Protein molekulalarida 50 dan 1500 gacha aminokislotalar qoldiqlari mavjud (qisqaroq zanjirlar polipeptidlar deb ataladi). Proteinning individualligi polimer zanjirini tashkil etuvchi aminokislotalar to'plami va muhim bo'lmagan holda, ularning zanjir bo'ylab almashinish tartibi bilan belgilanadi. Misol uchun, insulin molekulasi 51 ta aminokislota qoldig'idan iborat (u eng qisqa zanjirli oqsillardan biri) va teng bo'lmagan uzunlikdagi bir-biriga bog'langan ikkita parallel zanjirdan iborat. Aminokislota bo'laklarining ketma-ketligi shaklda ko'rsatilgan. 2.

Guruch. 2 INSULLIN MOLEKULASI, 51 ta aminokislota qoldig'idan qurilgan, bir xil aminokislotalarning bo'laklari mos keladigan fon rangi bilan belgilanadi. Zanjirdagi sistein aminokislota qoldiqlari (qisqartirilgan MDH belgisi) ikkita polimer molekulasini bog'laydigan disulfid ko'priklarini -S-S- hosil qiladi yoki bitta zanjir ichida jumperlarni hosil qiladi.

Aminokislota sistein molekulalari (1-jadval) bir-biri bilan o'zaro ta'sir qiluvchi, -S-S- disulfid ko'priklarini hosil qiluvchi reaktiv sulfgidrid guruhlarini o'z ichiga oladi. Proteinlar dunyosida sisteinning roli alohida bo'lib, uning ishtirokida polimerik oqsil molekulalari o'rtasida o'zaro bog'lanishlar hosil bo'ladi.

Aminokislotalarning polimer zanjiriga birikmasi tirik organizmda nuklein kislotalar nazorati ostida sodir bo'ladi, ular qat'iy yig'ilish tartibini ta'minlaydi va polimer molekulasining belgilangan uzunligini tartibga soladi ( sm. nuklein kislotalar).

Proteinlarning tuzilishi.

Oqsil molekulasining o'zgaruvchan aminokislotalar qoldiqlari shaklida taqdim etilgan tarkibi (2-rasm) oqsilning birlamchi tuzilishi deb ataladi. Vodorod aloqalari polimer zanjirida mavjud bo'lgan HN imino guruhlari va CO karbonil guruhlari o'rtasida paydo bo'ladi ( sm. Vodorod aloqasi), natijada oqsil molekulasi ikkilamchi struktura deb ataladigan ma'lum bir fazoviy shaklga ega bo'ladi. Eng keng tarqalgani oqsillardagi ikkilamchi tuzilishning ikki turi.

a-spiral deb ataladigan birinchi variant bitta polimer molekulasi ichidagi vodorod aloqalari yordamida amalga oshiriladi. Molekulaning bog'lanish uzunliklari va bog'lanish burchaklari bilan aniqlangan geometrik parametrlari shundayki, H-N va C=O guruhlari uchun vodorod bog'larining hosil bo'lishi mumkin bo'lib, ular orasida H-N-C=O ikkita peptid fragmentlari mavjud (3-rasm). .

Anjirda ko'rsatilgan polipeptid zanjirining tarkibi. 3-band qisqartirilgan holda quyidagi tahrirda bayon etilsin:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Vodorod bog'larining qisqarish ta'siri natijasida molekula spiral shaklini oladi - a-spiral deb ataladi, u polimer zanjirini tashkil etuvchi atomlar orqali o'tadigan egri spiral lenta sifatida tasvirlangan (4-rasm).

Guruch. 4 PROTEIN MOLEKULAsining 3D MODELI a-spiral shaklida. Vodorod aloqalari yashil nuqtali chiziqlar sifatida ko'rsatilgan. Spiralning silindrsimon shakli ma'lum bir burilish burchagida ko'rinadi (vodorod atomlari rasmda ko'rsatilmagan). Alohida atomlarning rangi uglerod atomlari uchun qora, azot uchun ko'k, kislorod uchun qizil va oltingugurt uchun sariq (rasmda ko'rsatilmagan vodorod atomlari uchun oq rang tavsiya etiladi, bu holda) xalqaro qoidalarga muvofiq berilgan. butun tuzilish qorong'i fonda tasvirlangan).

Ikkilamchi strukturaning b-struktura deb ataladigan yana bir varianti ham vodorod bog'lari ishtirokida hosil bo'ladi, farqi shundaki, parallel joylashgan ikki yoki undan ortiq polimer zanjirlarining H-N va C=O guruhlari o'zaro ta'sir qiladi. Polipeptid zanjiri yo'nalishga ega bo'lganligi sababli (1-rasm), zanjirlarning yo'nalishi bir xil (parallel b-tuzilma, 5-rasm) yoki ular qarama-qarshi (parallel b-tuzilma, 6-rasm) bo'lganda variantlar mumkin. .

Har xil tarkibdagi polimer zanjirlari b-tuzilmaning shakllanishida ishtirok etishi mumkin, polimer zanjirini tuzuvchi organik guruhlar (Ph, CH 2 OH va boshqalar) ko'p hollarda H-N va C ning o'zaro joylashishi ikkinchi darajali rol o'ynaydi. =O guruhlari hal qiluvchi ahamiyatga ega. H-N va C=O guruhlari polimer zanjiriga nisbatan turli yo'nalishlarga yo'naltirilganligi sababli (rasmda yuqoriga va pastga), bir vaqtning o'zida uch yoki undan ortiq zanjirning o'zaro ta'siri mumkin bo'ladi.

Shakldagi birinchi polipeptid zanjirining tarkibi. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Ikkinchi va uchinchi zanjirning tarkibi:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Shaklda ko'rsatilgan polipeptid zanjirlarining tarkibi. 6, rasmdagi kabi. 5, farq shundaki, ikkinchi zanjir teskari yo'nalishga ega (5-rasmga nisbatan).

Bitta molekula ichida b-tuzilma hosil bo'lishi mumkin, ma'lum bir kesimdagi zanjir bo'lagi 180 ° ga aylangan bo'lsa, bu holda bir molekulaning ikkita tarmog'i qarama-qarshi yo'nalishga ega bo'ladi, natijada antiparallel bo'ladi. b-tuzilma hosil bo'ladi (7-rasm).

Shaklda ko'rsatilgan struktura. 7 tekis tasvirda, shaklda ko'rsatilgan. 8 uch o'lchovli model shaklida. b-tuzilmaning bo'limlari odatda polimer zanjirini tashkil etuvchi atomlar orqali o'tadigan tekis to'lqinsimon lenta bilan soddalashtirilgan tarzda belgilanadi.

Ko'pgina oqsillarning tuzilishida a-spiral va lentaga o'xshash b-tuzilmalarning bo'limlari, shuningdek, bitta polipeptid zanjirlari almashinadi. Ularning polimer zanjirida o'zaro joylashishi va almashinishi oqsilning uchinchi darajali tuzilishi deyiladi.

Oqsillarning tuzilishini tasvirlash usullari quyida o'simlik oqsili krambini misolida ko'rsatilgan. Ko'pincha yuzlab aminokislotalar bo'laklarini o'z ichiga olgan oqsillarning strukturaviy formulalari murakkab, noqulay va tushunish qiyin, shuning uchun ba'zida soddalashtirilgan struktura formulalari qo'llaniladi - kimyoviy elementlarning belgilarisiz (9-rasm, A varianti), lekin ayni paytda vaqt ular xalqaro qoidalarga muvofiq valentlik zarbalari rangini saqlab qoladi (4-rasm). Bunda formula bir tekisda emas, balki molekulaning haqiqiy tuzilishiga mos keladigan fazoviy tasvirda taqdim etiladi. Bu usul, masalan, disulfid ko'priklari (insulindagilarga o'xshash, 2-rasm), zanjirning yon ramkasidagi fenil guruhlari va boshqalarni ajratish imkonini beradi. Uch o'lchovli modellar ko'rinishidagi molekulalarning tasviri. (rodlar bilan bog'langan to'plar) biroz aniqroq (9-rasm, B varianti). Biroq, ikkala usul ham uchinchi darajali tuzilmani ko'rsatishga imkon bermaydi, shuning uchun amerikalik biofizik Jeyn Richardson a-tuzilmalarni spiral tarzda o'ralgan lentalar (4-rasmga qarang), b-tuzilmalarni tekis to'lqinli lentalar (8-rasm) va bog'lovchi sifatida ko'rsatishni taklif qildi. ularni bitta zanjirlar - nozik to'plamlar shaklida, har bir turdagi strukturaning o'ziga xos rangi bor. Oqsilning uchinchi darajali tuzilishini tasvirlashning bu usuli hozir keng qo'llaniladi (9-rasm, B varianti). Ba'zan, kattaroq ma'lumot mazmuni uchun uchinchi darajali tuzilma va soddalashtirilgan struktura formulasi birgalikda ko'rsatilgan (9-rasm, D varianti). Richardson tomonidan taklif qilingan usulning modifikatsiyalari ham mavjud: a-spirallar silindr shaklida tasvirlangan, b-tuzilmalar esa zanjir yo'nalishini ko'rsatadigan tekis o'qlar shaklida (9-rasm, E varianti). Kamroq tarqalgan usul - bu butun molekula bir to'plam sifatida tasvirlangan, bu erda teng bo'lmagan tuzilmalar turli xil ranglar bilan ajralib turadi va disulfid ko'priklar sariq ko'priklar sifatida ko'rsatilgan (9-rasm, E varianti).

B varianti uchinchi darajali tuzilmani tasvirlashda oqsilning strukturaviy xususiyatlari (aminokislotalar bo'laklari, ularning almashinish tartibi, vodorod aloqalari) ko'rsatilmaganda, barcha oqsillarda "tafsilotlar" mavjud deb taxmin qilinganda, idrok qilish uchun eng qulay variant. yigirma aminokislotalarning standart to'plamidan olingan (1-jadval). Uchinchi darajali tuzilmani tasvirlashda asosiy vazifa ikkinchi darajali tuzilmalarning fazoviy joylashishini va almashinishini ko'rsatishdir.

Guruch. to'qqiz CRUMBIN PROTEINI TUZILISHI TASVIRINING TURLI VARYALARI.
A - fazoviy tasvirdagi strukturaviy formula.
B - uch o'lchovli model ko'rinishidagi struktura.
B - molekulaning uchinchi darajali tuzilishi.
G - A va B variantlari kombinatsiyasi.
E - uchinchi darajali strukturaning soddalashtirilgan tasviri.
E - disulfid ko'prigi bilan uchinchi darajali tuzilish.

Idrok qilish uchun eng qulay bo'lgan uch o'lchovli uchinchi darajali strukturadir (variant B), strukturaviy formulaning tafsilotlaridan ozod qilingan.

Uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lgan oqsil molekulasi, qoida tariqasida, qutbli (elektrostatik) o'zaro ta'sirlar va vodorod aloqalari natijasida hosil bo'lgan ma'lum bir konfiguratsiyani oladi. Natijada, molekula ixcham lasan shaklini oladi - globulyar oqsillar (globulalar, lat. shar) yoki filamentli - fibrillar oqsillari (fibra, lat. tola).

Globulyar tuzilishga misol sifatida oqsil albuminini keltirish mumkin, tovuq tuxumining oqsili albuminlar sinfiga kiradi. Albominning polimer zanjiri asosan alanin, aspartik kislota, glitsin va sisteindan ma'lum tartibda almashinib yig'iladi. Uchinchi darajali strukturada bir zanjir bilan bog'langan a-spirallar mavjud (10-rasm).

Guruch. o'n ALBUMINNING GLOBULYAR TUZILISHI

Fibrillyar tuzilishga misol sifatida fibroin oqsilini keltirish mumkin. Ular ko'p miqdorda glitsin, alanin va serin qoldiqlarini o'z ichiga oladi (har bir ikkinchi aminokislota qoldig'i glisindir); sulfgidrid guruhlarini o'z ichiga olgan sistein qoldiqlari yo'q. Tabiiy ipak va oʻrgimchak toʻrlarining asosiy komponenti boʻlgan fibroin tarkibida bir zanjir bilan bogʻlangan b-tuzilmalar mavjud (11-rasm).

Guruch. o'n bir FIBRILLAR PROTEIN FIBROIN

Muayyan turdagi uchinchi darajali tuzilmani shakllantirish imkoniyati oqsilning birlamchi tuzilishiga xosdir, ya'ni. aminokislotalar qoldiqlarining almashinish tartibi bilan oldindan aniqlanadi. Bunday qoldiqlarning ma'lum to'plamlaridan asosan a-spirallar paydo bo'ladi (bunday to'plamlar juda ko'p), boshqa to'plam b-tuzilmalarning paydo bo'lishiga olib keladi, yagona zanjirlar ularning tarkibi bilan ajralib turadi.

Ba'zi oqsil molekulalari uchinchi darajali tuzilmani saqlab qolgan holda, qutbli o'zaro ta'sirlar, shuningdek, vodorod aloqalari bilan bir-biriga bog'langan holda yirik supramolekulyar agregatlarga birlasha oladi. Bunday shakllanishlar oqsilning to'rtlamchi tuzilishi deb ataladi. Masalan, asosan leytsin, glutamin kislotasi, aspartik kislota va gistidindan tashkil topgan ferritin oqsili (ferritsin tarkibida har xil miqdorda barcha 20 ta aminokislotalar qoldig'i mavjud) to'rtta parallel yotqizilgan a-spirallarning uchinchi darajali tuzilishini hosil qiladi. Molekulalar bitta ansamblga birlashganda (12-rasm) to'rtlamchi struktura hosil bo'lib, u 24 tagacha ferritin molekulalarini o'z ichiga olishi mumkin.

12-rasm FERRITIN GLOBULYAR OQILINING TO'RTNALIK TUZILISHINI HAZIRLANISHI.

Supramolekulyar shakllanishlarning yana bir misoli kollagen tuzilishidir. Bu fibrillyar oqsil bo'lib, uning zanjirlari asosan prolin va lizin bilan almashinadigan glisindan qurilgan. Strukturada bir zanjirli, uchta a-spirallar parallel toʻplamlarda yigʻilgan lentaga oʻxshash b-tuzilmalar bilan almashinadi (13-rasm).

13-rasm KOLLAGEN FIBRILLAR PROTEININING USTRAMOLEKULAR TUZILISHI

Oqsillarning kimyoviy xossalari.

Organik erituvchilar ta'sirida ba'zi bakteriyalarning chiqindilari (sut kislotasi fermentatsiyasi) yoki haroratning oshishi bilan ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalar uning birlamchi tuzilishiga zarar etkazmasdan yo'q qilinadi, natijada oqsil eruvchanligini yo'qotadi va biologik faollikni yo'qotadi, bu jarayon denaturatsiya deb ataladi, ya'ni tabiiy xususiyatlarni yo'qotish, masalan, nordon sutni, qaynatilgan tovuq tuxumining koagulyatsion oqsilini qoqish. Yuqori haroratlarda tirik organizmlarning oqsillari (xususan, mikroorganizmlar) tezda denatüratsiyalanadi. Bunday oqsillar biologik jarayonlarda ishtirok eta olmaydi, natijada mikroorganizmlar nobud bo'ladi, shuning uchun qaynatilgan (yoki pasterizatsiya qilingan) sut uzoqroq davom etishi mumkin.

Protein molekulasining polimer zanjirini tashkil etuvchi H-N-C=O peptid bog'lari kislotalar yoki ishqorlar ishtirokida gidrolizlanadi va polimer zanjiri uziladi, natijada asl aminokislotalar paydo bo'lishi mumkin. a-spirallar yoki b-tuzilmalarning bir qismi bo'lgan peptid bog'lari gidrolizga va turli xil kimyoviy ta'sirlarga (bitta zanjirlardagi bir xil bog'lanishlarga nisbatan) chidamliroqdir. Protein molekulasini uning tarkibiy aminokislotalariga yanada nozik qismlarga ajratish suvsiz muhitda H 2 N-NH 2 gidrazin yordamida amalga oshiriladi, oxirgisidan tashqari barcha aminokislotalar bo'laklari tarkibida karboksilik kislota gidrazidlari deb ataladigan hosil bo'ladi. C (O) -HN-NH 2 bo'lagi (14-rasm).

Guruch. o'n to'rt. POLİPEPTIDLARNING BO'LISHI

Bunday tahlil oqsilning aminokislotalar tarkibi haqida ma'lumot berishi mumkin, ammo ularning oqsil molekulasidagi ketma-ketligini bilish muhimroqdir. Buning uchun keng qo'llaniladigan usullardan biri ishqoriy muhitda polipeptidga (aminokislotalarni o'z ichiga olgan uchidan) biriktiruvchi polipeptid zanjiriga fenilizotiosiyanatning (FITC) ta'siri va muhitning reaktsiyasi o'zgarganda. kislotali bo'lsa, u o'zi bilan bitta aminokislota bo'lagini olib, zanjirdan ajralib chiqadi (15-rasm).

Guruch. o'n besh KETIBIY POLİPEPTIDLARNING bo'linishi

Bunday tahlil uchun ko'plab maxsus usullar ishlab chiqilgan, jumladan, karboksil uchidan boshlab, oqsil molekulasini uning tarkibiy qismlariga "parchala" boshlaydi.

O'zaro faoliyat S-S disulfid ko'priklari (sistein qoldiqlarining o'zaro ta'siridan hosil bo'lgan, 2 va 9-rasmlar) turli xil qaytaruvchi moddalar ta'sirida ularni HS guruhlariga aylantiradi. Oksidlovchi moddalarning (kislorod yoki vodorod periks) ta'siri yana disulfid ko'priklarining paydo bo'lishiga olib keladi (16-rasm).

Guruch. o'n olti. Disulfid ko'priklarining parchalanishi

Oqsillarda qo'shimcha o'zaro bog'lanishlarni yaratish uchun aminokislotalar va karboksil guruhlarning reaktivligi qo'llaniladi. Turli o'zaro ta'sirlar uchun zanjirning yon ramkasida joylashgan aminokislotalar - lizin, asparagin, lizin, prolin bo'laklari (1-jadval) uchun qulayroqdir. Bunday aminokislotalar formaldegid bilan o'zaro ta'sirlashganda, kondensatsiya jarayoni sodir bo'ladi va o'zaro faoliyat ko'priklar -NH-CH2-NH- paydo bo'ladi (17-rasm).

Guruch. 17 PROTEIN MOLEKULALARI O'RTASIDA QO'SHIMCHA TRANSVERSAL KO'PRIKLARNI YARATISH..

Oqsilning terminal karboksil guruhlari ba'zi ko'p valentli metallarning murakkab birikmalari bilan reaksiyaga kirisha oladi (xrom birikmalari ko'proq ishlatiladi) va o'zaro bog'lanishlar ham paydo bo'ladi. Ikkala jarayon ham terini ko'nchilikda qo'llaniladi.

Oqsillarning organizmdagi roli.

Organizmdagi oqsillarning roli xilma-xildir.

Fermentlar(fermentatsiya lat. - fermentatsiya), ularning boshqa nomi - fermentlar (uz zumh yunoncha. - xamirturushda) - bular katalitik faollikka ega oqsillar bo'lib, ular biokimyoviy jarayonlar tezligini minglab marta oshirishga qodir. Fermentlar ta'sirida oziq-ovqatning tarkibiy qismlari: oqsillar, yog'lar va uglevodlar oddiyroq birikmalarga bo'linadi, ulardan keyin ma'lum bir turdagi tana uchun zarur bo'lgan yangi makromolekulalar sintezlanadi. Fermentlar, shuningdek, ko'plab biokimyoviy sintez jarayonlarida, masalan, oqsillar sintezida ishtirok etadi (ba'zi oqsillar boshqalarni sintez qilishga yordam beradi). Sm. fermentlar

Fermentlar nafaqat yuqori samarali katalizatorlar, balki selektiv (reaktsiyani qat'iy ravishda berilgan yo'nalishda yo'naltiradi). Ularning mavjudligida reaktsiya qo'shimcha mahsulotlar hosil bo'lmasdan deyarli 100% rentabellik bilan davom etadi va shu bilan birga, oqim sharoitlari yumshoq: normal atmosfera bosimi va tirik organizmning harorati. Taqqoslash uchun ammiakning vodorod va azotdan sintezi katalizator, faollashtirilgan temir ishtirokida 400-500 ° S va 30 MPa bosimda amalga oshiriladi, ammiakning unumi siklda 15-25% ni tashkil qiladi. Fermentlar tengsiz katalizatorlar hisoblanadi.

Fermentlarni jadal o'rganish 19-asrning o'rtalarida boshlangan, hozirda 2000 dan ortiq turli xil fermentlar o'rganilgan; bu oqsillarning eng xilma-xil sinfidir.

Fermentlarning nomlari quyidagicha: ferment o'zaro ta'sir qiladigan reaktivning nomi yoki katalizlanadigan reaksiya nomiga -aza oxiri qo'shiladi, masalan, arginaza argininni parchalaydi (1-jadval), dekarboksilaza dekarboksillanishni katalizlaydi, ya'ni Karboksil guruhidan CO 2 ni yo'q qilish:

– COOH → – CH + CO 2

Ko'pincha, fermentning rolini aniqroq ko'rsatish uchun uning nomida reaktsiyaning ob'ekti ham, turi ham ko'rsatiladi, masalan, spirtli dehidrogenaza - spirtlarni dehidrogenlashtiradigan ferment.

Ancha vaqt oldin kashf etilgan ba'zi fermentlar uchun tarixiy nomi (-aza tugamasdan) saqlanib qolgan, masalan, pepsin (pepsis, yunoncha. ovqat hazm qilish) va tripsin (thrypsis). yunoncha. suyuqlanish), bu fermentlar oqsillarni parchalaydi.

Sistemalashtirish uchun fermentlar katta sinflarga birlashtiriladi, tasniflash reaksiya turiga asoslanadi, sinflar umumiy printsipga ko'ra nomlanadi - reaksiya nomi va tugashi - aza. Ushbu sinflarning ba'zilari quyida keltirilgan.

Oksidoreduktaza oksidlanish-qaytarilish reaksiyalarini katalizlovchi fermentlardir. Bu sinfga kiruvchi dehidrogenazalar proton almashinuvini amalga oshiradi, masalan, alkogol dehidrogenaza (ADH) spirtlarni aldegidlarga oksidlaydi, keyinchalik aldegidlarning karboksilik kislotalarga oksidlanishi aldegid dehidrogenazalar (ALDH) tomonidan katalizlanadi. Ikkala jarayon ham organizmda etanolni sirka kislotasiga qayta ishlash jarayonida sodir bo'ladi (18-rasm).

Guruch. o'n sakkiz ETANOLNING IKKI BOSHQALI OKSIDLANISHI sirka kislotasiga

Giyohvandlik ta'siriga etanol emas, balki oraliq mahsulot atsetaldegid, ALDH fermentining faolligi qanchalik past bo'lsa, ikkinchi bosqich sekinroq o'tadi - atsetaldegidning sirka kislotasiga oksidlanishi va qabul qilishdan mast qiluvchi ta'siri shunchalik uzoq va kuchliroq bo'ladi. etanol. Tahlil shuni ko'rsatdiki, sariq irq vakillarining 80% dan ortig'i ALDH ning nisbatan past faolligiga ega va shuning uchun alkogolga nisbatan ancha kuchli bardoshlik. ALDH ning bunday tug'ma qisqargan faolligining sababi shundaki, "zaiflashtirilgan" ALDH molekulasidagi glutamik kislota qoldiqlarining bir qismi lizin bo'laklari bilan almashtiriladi (1-jadval).

Transferazlar- funktsional guruhlarning o'tkazilishini katalizlovchi fermentlar, masalan, transiminaza aminokislotalarning o'tkazilishini katalizlaydi.

Gidrolazalar gidrolizni katalizlovchi fermentlardir. Yuqorida aytib o'tilgan tripsin va pepsin peptid bog'larini gidrolizlaydi va lipazlar yog'lardagi ester bog'larini ajratadi:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Aldash- gidrolitik bo'lmagan yo'l bilan kechadigan reaksiyalarni katalizlovchi fermentlar, bunday reaksiyalar natijasida C-C, C-O, C-N bog'lar uzilib, yangi bog'lar hosil bo'ladi. Bu sinfga dekarboksilaza fermenti kiradi

Izomerazlar- izomerizatsiyani katalizlovchi fermentlar, masalan, malein kislotasining fumarik kislotaga aylanishi (19-rasm), bu cis-trans izomerizatsiyasiga misoldir (qarang: ISOMERIA).

Guruch. o'n to'qqiz. MALK KISLOTANI IZMERIZASI ferment ishtirokida fumarik kislotaga aylanadi.

Fermentlar ishida umumiy printsip kuzatiladi, unga ko'ra har doim ferment va tezlashtirilgan reaktsiyaning reagenti o'rtasida strukturaviy muvofiqlik mavjud. Fermentlar haqidagi ta’limot asoschilaridan biri E. Fisherning obrazli ifodasiga ko‘ra, reagent fermentga qulf kalitidek yaqinlashadi. Shu munosabat bilan har bir ferment ma'lum bir kimyoviy reaktsiyani yoki bir xil turdagi reaktsiyalar guruhini katalizlaydi. Ba'zida ferment bitta birikmaga ta'sir qilishi mumkin, masalan, ureaza (uron yunoncha. - siydik) faqat karbamid gidrolizini katalizlaydi:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Eng yaxshi selektivlik optik faol antipodlarni - chap va o'ng qo'l izomerlarini ajratib turadigan fermentlar tomonidan ko'rsatiladi. L-arginaza faqat levorotator argininga ta'sir qiladi va dekstrorotatsion izomerga ta'sir qilmaydi. L-laktat dehidrogenaza faqat laktatlar deb ataladigan sut kislotasining levorotator esterlariga ta'sir qiladi (laktis). lat. sut), D-laktat dehidrogenaza esa faqat D-laktatlarni parchalaydi.

Ko'pgina fermentlar bitta emas, balki bir-biriga bog'liq bo'lgan birikmalar guruhiga ta'sir qiladi, masalan, tripsin lizin va arginin tomonidan hosil bo'lgan peptid bog'larini ajratishni afzal ko'radi (1-jadval).

Ba'zi fermentlarning, masalan, gidrolazalarning katalitik xususiyatlari faqat oqsil molekulasining tuzilishi bilan belgilanadi, fermentlarning boshqa sinfi - oksidoreduktazalar (masalan, spirtli dehidrogenaza) faqat oqsil bo'lmagan molekulalar ishtirokida faol bo'lishi mumkin. ular - Mg, Ca, Zn, Mn va nuklein kislotalarning parchalarini faollashtiradigan vitaminlar (20-rasm).

Guruch. 20 ALKORT DEGIDROGENAZA MOLEKULASI

Transport oqsillari turli molekulalar yoki ionlarni hujayra membranalari (hujayra ichida ham, tashqarisida ham), shuningdek, bir organdan ikkinchisiga bog'laydi va o'tkazadi.

Masalan, gemoglobin qon o'pkadan o'tayotganda kislorodni bog'laydi va uni turli tana to'qimalariga etkazib beradi, u erda kislorod ajralib chiqadi va keyin oziq-ovqat tarkibiy qismlarini oksidlash uchun ishlatiladi, bu jarayon energiya manbai bo'lib xizmat qiladi (ba'zida oziq-ovqatning "yonishi" atamasi tanasi ishlatiladi).

Protein qismiga qo'shimcha ravishda gemoglobin tarkibida siklik porfirin molekulasi (porfirin) bilan temirning murakkab birikmasi mavjud. yunoncha. - binafsha), qonning qizil rangini aniqlaydi. Aynan shu kompleks (21-rasm, chapda) kislorod tashuvchisi rolini o'ynaydi. Gemoglobinda temir porfirin kompleksi oqsil molekulasi ichida joylashgan bo'lib, qutbli o'zaro ta'sirlar, shuningdek, oqsilning bir qismi bo'lgan histidindagi azot bilan koordinatsion bog'lanish orqali saqlanadi (1-jadval). Gemoglobin tomonidan tashiladigan O2 molekulasi gistidin biriktirilgan tomonga qarama-qarshi tomondan temir atomiga koordinatsion aloqa orqali biriktiriladi (21-rasm, o'ng).

Guruch. 21 TEMIR KOMPLEKSINING TUZILISHI

Kompleksning tuzilishi o'ng tomonda uch o'lchamli model shaklida ko'rsatilgan. Kompleks oqsil molekulasida Fe atomi va oqsil tarkibiga kiruvchi gistidindagi N atomi o'rtasidagi koordinatsion aloqa (ko'k nuqta chiziq) orqali ushlab turiladi. Gemoglobin tomonidan olib boriladigan O 2 molekulasi planar kompleksning qarama-qarshi mamlakatidan Fe atomiga muvofiqlashtirilgan (qizil nuqta chiziq).

Gemoglobin eng ko'p o'rganilgan oqsillardan biri bo'lib, u bitta zanjir bilan bog'langan a-spirallardan iborat va to'rtta temir kompleksini o'z ichiga oladi. Shunday qilib, gemoglobin bir vaqtning o'zida to'rtta kislorod molekulasini uzatish uchun katta hajmli paketga o'xshaydi. Gemoglobin shakli globulyar oqsillarga mos keladi (22-rasm).

Guruch. 22 GEMOGLOBINNING GLOBULYAR SHAKLI

Gemoglobinning asosiy "afzalligi" shundaki, kislorodning qo'shilishi va uning turli to'qimalar va organlarga o'tish jarayonida keyinchalik bo'linishi tez sodir bo'ladi. Uglerod oksidi, CO (uglerod oksidi) gemoglobindagi Fe bilan tezroq bog'lanadi, lekin O 2 dan farqli o'laroq, parchalanishi qiyin bo'lgan kompleks hosil qiladi. Natijada, bunday gemoglobin O 2 ni bog'lashga qodir emas, bu esa (ko'p miqdorda uglerod oksidi nafas olayotganda) bo'g'ilishdan tananing o'limiga olib keladi.

Gemoglobinning ikkinchi vazifasi - ekshalatsiyalangan CO 2 ni o'tkazishdir, ammo temir atomi emas, balki oqsilning N-guruhining H 2 karbonat angidridni vaqtincha bog'lash jarayonida ishtirok etadi.

Oqsillarning "ishlashi" ularning tuzilishiga bog'liq, masalan, gemoglobin polipeptid zanjiridagi glutamik kislotaning yagona aminokislota qoldig'ini valin qoldig'i bilan almashtirish (kamdan-kam kuzatiladigan tug'ma anomaliya) o'roqsimon hujayrali anemiya deb ataladigan kasallikka olib keladi.

Bundan tashqari, yog'lar, glyukoza, aminokislotalarni bog'laydigan va ularni hujayra ichida ham, tashqarisida ham olib yuradigan transport oqsillari mavjud.

Maxsus turdagi transport oqsillari moddalarni o'zlari olib yurmaydilar, balki ma'lum moddalarni membrana (hujayraning tashqi devori) orqali o'tkazib, "transport regulyatori" vazifasini bajaradilar. Bunday oqsillar ko'pincha membrana oqsillari deb ataladi. Ular ichi bo'sh silindr shakliga ega va membrana devoriga o'rnatilgan bo'lib, ba'zi qutbli molekulalar yoki ionlarning hujayra ichiga harakatini ta'minlaydi. Membrana oqsiliga porin misol bo'la oladi (23-rasm).

Guruch. 23 PORIN PROTEINI

Oziq-ovqat va saqlash oqsillari, nomidan ko'rinib turibdiki, ko'pincha o'simliklar va hayvonlarning embrionlari uchun, shuningdek, yosh organizmlar rivojlanishining dastlabki bosqichlarida ichki oziqlanish manbalari bo'lib xizmat qiladi. Oziq-ovqat oqsillari tarkibiga albumin (10-rasm) - tuxum oqining asosiy komponenti, shuningdek kazein - sutning asosiy oqsili kiradi. Pepsin fermenti ta'sirida kazein oshqozonda siqiladi, bu uning ovqat hazm qilish traktida saqlanishini va samarali so'rilishini ta'minlaydi. Kazein organizm uchun zarur bo'lgan barcha aminokislotalarning bo'laklarini o'z ichiga oladi.

Hayvonlarning to'qimalarida mavjud bo'lgan ferritinda (12-rasm) temir ionlari saqlanadi.

Mioglobin shuningdek, tarkibi va tuzilishi jihatidan gemoglobinga o'xshab ketadigan oqsildir. Miyoglobin asosan mushaklarda to'plangan, uning asosiy roli gemoglobin uni beradigan kislorodni saqlashdir. U tezda kislorod bilan to'yingan (gemoglobindan ancha tezroq) va keyin uni asta-sekin turli to'qimalarga o'tkazadi.

Strukturaviy oqsillar himoya funktsiyasini (teri) yoki qo'llab-quvvatlashni bajaradi - ular tanani bir-biriga bog'lab turadi va unga kuch beradi (xaftaga va tendonlar). Ularning asosiy komponenti sutemizuvchilar tanasida hayvonlar dunyosining eng keng tarqalgan oqsili bo'lgan kollagen fibrillar oqsili (11-rasm) bo'lib, u oqsillarning umumiy massasining deyarli 30% ni tashkil qiladi. Kollagen yuqori cho'zilish kuchiga ega (terining mustahkamligi ma'lum), ammo teri kollagenidagi o'zaro bog'lanishlarning pastligi tufayli hayvonlarning terilari turli xil mahsulotlarni ishlab chiqarish uchun xom shaklida juda mos kelmaydi. Suvdagi terining shishishini, quritish paytida qisqarishini kamaytirish, shuningdek, sug'orilgan holatda kuchini oshirish va kollagendagi elastiklikni oshirish uchun qo'shimcha o'zaro bog'lanishlar yaratiladi (15a-rasm), bu shunday deyiladi. terining bronzlash jarayoni.

Tirik organizmlarda organizmning o'sishi va rivojlanishi jarayonida paydo bo'lgan kollagen molekulalari yangilanmaydi va yangi sintezlanganlar bilan almashtirilmaydi. Tana qarishi bilan kollagendagi o'zaro bog'lanishlar soni ko'payadi, bu uning elastikligining pasayishiga olib keladi va yangilanish sodir bo'lmagani uchun yoshga bog'liq o'zgarishlar paydo bo'ladi - xaftaga va tendonlarning mo'rtligi oshishi, ko'rinishi. teridagi ajinlar.

Artikulyar ligamentlar ikki o'lchamda osongina cho'ziladigan strukturaviy oqsil bo'lgan elastinni o'z ichiga oladi. Ba'zi hasharotlarda qanotlarning ilgak biriktirilish joylarida joylashgan resilin oqsili eng katta elastiklikka ega.

Shoxli shakllanishlar - sochlar, tirnoqlar, tuklar, asosan, keratin oqsilidan iborat (24-rasm). Uning asosiy farqi disulfid ko'priklarini hosil qiluvchi sistein qoldiqlarining sezilarli tarkibi bo'lib, sochlarga, shuningdek, jun matolarga yuqori elastiklik (deformatsiyadan keyin asl shaklini tiklash qobiliyati) beradi.

Guruch. 24. FIBRILLAR PROTEIN KERATIN FRAGMANI

Keratin ob'ektining shaklini qaytarib bo'lmaydigan o'zgartirish uchun siz avvalo qaytaruvchi vosita yordamida disulfid ko'priklarini yo'q qilishingiz, unga yangi shakl berishingiz va keyin oksidlovchi vosita yordamida disulfid ko'priklarini qayta yaratishingiz kerak (2-rasm). . 16), masalan, sochlarni perming qilish shunday amalga oshiriladi.

Keratin tarkibidagi sistein qoldiqlarining ko'payishi va shunga mos ravishda disulfid ko'priklar sonining ko'payishi bilan deformatsiya qilish qobiliyati yo'qoladi, lekin bir vaqtning o'zida yuqori kuch paydo bo'ladi (tuyoqli hayvonlarning shoxlari va toshbaqa qobig'ida 18% sistein bo'laklari). Sutemizuvchilarda 30 tagacha turli xil keratin mavjud.

Pillani jingalaklashda ipak qurti tırtılları tomonidan, shuningdek, to'r to'qishda o'rgimchaklar tomonidan chiqariladigan keratin bilan bog'liq fibrillar oqsil fibroin tarkibida faqat bitta zanjir bilan bog'langan b-tuzilmalari mavjud (11-rasm). Keratindan farqli o'laroq, fibroinda ko'ndalang disulfid ko'priklari yo'q, u juda kuchli kuchlanish kuchiga ega (ba'zi veb-namunalarning birlik kesimiga to'g'ri keladigan quvvat po'lat kabellardan yuqori). Oʻzaro bogʻlanishlar boʻlmagani uchun fibroin elastik boʻladi (maʼlumki, jun gazlamalar deyarli oʻchmaydi, ipak matolar esa oson ajinlanadi).

tartibga soluvchi oqsillar.

Odatda gormonlar deb ataladigan tartibga soluvchi oqsillar turli fiziologik jarayonlarda ishtirok etadi. Masalan, insulin gormoni (25-rasm) disulfid ko'prigi bilan bog'langan ikkita a-zanjirdan iborat. Insulin glyukoza bilan bog'liq metabolik jarayonlarni tartibga soladi, uning yo'qligi diabetga olib keladi.

Guruch. 25 PROTEIN INSULINI

Miyaning gipofiz bezi tananing o'sishini tartibga soluvchi gormonni sintez qiladi. Tanadagi turli fermentlarning biosintezini boshqaradigan tartibga soluvchi oqsillar mavjud.

Kontraktil va motorli oqsillar tanaga qisqarish, shaklni o'zgartirish va harakat qilish qobiliyatini beradi, birinchi navbatda, biz mushaklar haqida gapiramiz. Mushaklar tarkibidagi barcha oqsillar massasining 40% miyozin (mys, myos, yunoncha. - muskul). Uning molekulasida ham fibrillar, ham globulyar qism mavjud (26-rasm).

Guruch. 26 MYOZIN MOLEKULASI

Bunday molekulalar 300-400 molekuladan iborat yirik agregatlarga birlashadi.

Kaltsiy ionlarining kontsentratsiyasi mushak tolalarini o'rab turgan bo'shliqda o'zgarganda, molekulalarning konformatsiyasida teskari o'zgarish sodir bo'ladi - valentlik aloqalari atrofida alohida bo'laklarning aylanishi tufayli zanjir shaklining o'zgarishi. Bu mushaklarning qisqarishi va bo'shashishiga olib keladi, kaltsiy ionlarining kontsentratsiyasini o'zgartirish uchun signal mushak tolalaridagi nerv uchlaridan keladi. Sun'iy mushaklar qisqarishi elektr impulslarining ta'siridan kelib chiqishi mumkin, bu kaltsiy ionlari kontsentratsiyasining keskin o'zgarishiga olib keladi, bu yurak ishini tiklash uchun yurak mushaklarini rag'batlantirish uchun asosdir.

Himoya oqsillari tanani hujum qiluvchi bakteriyalar, viruslar va begona oqsillarning kirib kelishidan himoya qilishga imkon beradi (begona jismlarning umumiy nomi - antijenler). Himoya oqsillarining rolini immunoglobulinlar bajaradi (ularning boshqa nomi antikorlar), ular tanaga kirgan antijenlarni taniydilar va ular bilan mustahkam bog'lanadi. Sutemizuvchilar tanasida, shu jumladan odamlarda, immunoglobulinlarning beshta sinfi mavjud: M, G, A, D va E, ularning tuzilishi, nomidan ko'rinib turibdiki, globulyar, bundan tashqari, ularning barchasi bir xil tarzda qurilgan. Antikorlarning molekulyar tashkil etilishi quyida misol sifatida G sinfidagi immunoglobulin yordamida ko'rsatilgan (27-rasm). Molekula tarkibida uchta S-S disulfid ko'prigi bilan bog'langan to'rtta polipeptid zanjiri mavjud (27-rasmda ular qalinlashgan valentlik bog'lari va katta S belgilari bilan ko'rsatilgan), bundan tashqari, har bir polimer zanjirida intrazanjir disulfid ko'priklari mavjud. Ikki yirik polimer zanjiri (ko'k rang bilan ta'kidlangan) 400-600 aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga oladi. Qolgan ikkita zanjir (yashil rang bilan ta'kidlangan) deyarli yarmi uzun bo'lib, taxminan 220 ta aminokislota qoldig'ini o'z ichiga oladi. Barcha to'rtta zanjirlar terminali H 2 N-guruhlari bir yo'nalishda yo'naltirilgan tarzda joylashgan.

Guruch. 27 IMMUNOGLOBULIN TUZILISINI SHEMATIK CHIZMASI.

Tana begona oqsil (antigen) bilan aloqa qilgandan so'ng, immun tizimining hujayralari qon zardobida to'plangan immunoglobulinlarni (antikorlar) ishlab chiqarishni boshlaydi. Birinchi bosqichda asosiy ish H 2 N terminalini o'z ichiga olgan zanjir qismlari tomonidan amalga oshiriladi (27-rasmda mos keladigan bo'limlar ochiq ko'k va och yashil rangda belgilangan). Bular antijenlarni ushlash joylari. Immunoglobulin sintezi jarayonida bu joylar shunday shakllanadiki, ularning tuzilishi va konfiguratsiyasi yaqinlashib kelayotgan antijenning tuzilishiga imkon qadar mos keladi (qulf kaliti, fermentlar kabi, lekin bu holda vazifalar boshqacha). Shunday qilib, har bir antijen uchun immun javob sifatida qat'iy individual antikor yaratiladi. Birorta ham ma'lum protein o'z tuzilishini immunoglobulinlardan tashqari tashqi omillarga qarab "plastik tarzda" o'zgartira olmaydi. Fermentlar reaktivning strukturaviy muvofiqligi muammosini boshqacha tarzda hal qiladi - barcha mumkin bo'lgan holatlar uchun turli xil fermentlarning ulkan to'plami yordamida va immunoglobulinlar har safar "ishchi vositani" qayta tiklaydi. Bundan tashqari, immunoglobulinning ilgak sohasi (27-rasm) tutib olishning ikkita hududiga ma'lum bir mustaqil harakatchanlikni ta'minlaydi, natijada immunoglobulin molekulasi ishonchli tarzda mahkamlash uchun antigenda tutilish uchun eng qulay ikkita hududni darhol "topishi" mumkin. bu qisqichbaqasimon jonzotning harakatlariga o'xshaydi.

Keyinchalik, tananing immunitet tizimining ketma-ket reaktsiyalari zanjiri yoqiladi, boshqa sinflarning immunoglobulinlari ulanadi, natijada begona protein o'chiriladi, so'ngra antijen (xorijiy mikroorganizm yoki toksin) yo'q qilinadi va chiqariladi.

Antigen bilan aloqa qilgandan so'ng, immunoglobulinning maksimal kontsentratsiyasiga (antigenning tabiatiga va organizmning o'ziga xos xususiyatlariga qarab) bir necha soat ichida (ba'zan bir necha kun) erishiladi. Tana bunday aloqa xotirasini saqlab qoladi va yana bir xil antigen bilan hujumga uchraganda, immunoglobulinlar qon zardobida tezroq va ko'p miqdorda to'planadi - orttirilgan immunitet paydo bo'ladi.

Oqsillarning yuqoridagi tasnifi biroz ixtiyoriydir, masalan, himoya oqsillari qatorida tilga olingan trombin oqsili mohiyatan peptid bog`larning gidrolizlanishini katalizlovchi ferment bo`lib, ya`ni proteazlar sinfiga kiradi.

Himoya oqsillari ko'pincha ilon zahari oqsillari va ba'zi o'simliklarning zaharli oqsillari deb ataladi, chunki ularning vazifasi tanani shikastlanishdan himoya qilishdir.

Vazifalari shu qadar noyobki, ularni tasniflashni qiyinlashtiradigan oqsillar mavjud. Misol uchun, afrikalik o'simliklarda topilgan monellin oqsili juda shirin ta'mga ega va semirishning oldini olish uchun shakar o'rniga ishlatilishi mumkin bo'lgan zaharli bo'lmagan modda sifatida tadqiqot mavzusi bo'lgan. Ba'zi Antarktika baliqlarining qon plazmasida bu baliqlarning qonini muzlashdan saqlaydigan antifriz xususiyatiga ega oqsillar mavjud.

Oqsillarning sun'iy sintezi.

Polipeptid zanjiriga olib keladigan aminokislotalarning kondensatsiyasi yaxshi o'rganilgan jarayondir. Masalan, har qanday bitta aminokislota yoki kislotalar aralashmasini kondensatsiya qilish va mos ravishda bir xil birliklarni o'z ichiga olgan polimerni yoki tasodifiy tartibda almashinadigan turli birliklarni olish mumkin. Bunday polimerlar tabiiy polipeptidlarga juda oz o'xshaydi va biologik faollikka ega emas. Asosiy vazifa aminokislotalarni tabiiy oqsillardagi aminokislotalar qoldiqlari ketma-ketligini ko'paytirish uchun qat'iy belgilangan, oldindan rejalashtirilgan tartibda bog'lashdir. Amerikalik olim Robert Merrifild bunday muammoni hal qilish imkonini beradigan original usulni taklif qildi. Usulning mohiyati shundaki, birinchi aminokislota aminokislotalarning -COOH - guruhlari bilan birlasha oladigan reaktiv guruhlarni o'z ichiga olgan erimaydigan polimer jeliga biriktiriladi. Bunday polimerik substrat sifatida unga kiritilgan xlorometil guruhlari bilan o'zaro bog'langan polistirol olingan. Reaksiya uchun olingan aminokislota o'zi bilan reaksiyaga kirishmasligi va H 2 N guruhiga substratga qo'shilmasligi uchun ushbu kislotaning aminokislotalari katta hajmli o'rinbosar [(C 4 H) bilan oldindan bloklanadi. 9) 3] 3 OS (O) -guruh. Aminokislota polimerik tayanchga biriktirilgandan so'ng, blokirovka qiluvchi guruh chiqariladi va reaktsiya aralashmasiga boshqa aminokislota kiritiladi, unda H 2 N guruhi ham avval bloklanadi. Bunday tizimda faqat birinchi aminokislotaning H 2 N-guruhi va ikkinchi kislotaning -COOH guruhining o'zaro ta'siri mumkin, bu katalizatorlar (fosfoniy tuzlari) ishtirokida amalga oshiriladi. Keyin butun sxema takrorlanadi, uchinchi aminokislota kiritiladi (28-rasm).

Guruch. 28. POLIPEPTID ZANJIRLARINING SINTEZ SXEMASI

Oxirgi bosqichda hosil bo'lgan polipeptid zanjirlari polistirol tayanchidan ajratiladi. Endi butun jarayon avtomatlashtirilgan, tasvirlangan sxema bo'yicha ishlaydigan avtomatik peptid sintezatorlari mavjud. Ushbu usul bilan tibbiyot va qishloq xo'jaligida ishlatiladigan ko'plab peptidlar sintez qilingan. Shuningdek, selektiv va kuchaytirilgan ta'sirga ega tabiiy peptidlarning yaxshilangan analoglarini olish mumkin edi. Ba'zi kichik oqsillar, masalan, insulin gormoni va ba'zi fermentlar sintez qilingan.

Tabiiy jarayonlarni takrorlaydigan oqsil sintezining usullari ham mavjud: ular ma'lum oqsillarni ishlab chiqarish uchun tuzilgan nuklein kislotalarning bo'laklarini sintez qiladilar, so'ngra bu parchalar tirik organizmga (masalan, bakteriyaga) kiritiladi, shundan so'ng tanada protein ishlab chiqarish boshlanadi. kerakli protein. Shu tarzda, hozirda erishish qiyin bo'lgan oqsillar va peptidlarning sezilarli miqdori, shuningdek, ularning analoglari olinadi.

Proteinlar oziq-ovqat manbai sifatida.

Tirik organizmdagi oqsillar doimo o'zlarining dastlabki aminokislotalariga (fermentlarning ajralmas ishtirokida) parchalanadi, ba'zi aminokislotalar boshqalarga o'tadi, keyin oqsillar yana sintezlanadi (fermentlar ishtirokida ham), ya'ni. tana doimo o'zini yangilaydi. Ba'zi oqsillar (teri, soch kollagenlari) yangilanmaydi, tana ularni doimiy ravishda yo'qotadi va o'rniga yangilarini sintez qiladi. Oziq-ovqat manbalari sifatida oqsillar ikkita asosiy funktsiyani bajaradi: ular tanani yangi oqsil molekulalarini sintez qilish uchun qurilish materiali bilan ta'minlaydi va qo'shimcha ravishda tanani energiya (kaloriya manbalari) bilan ta'minlaydi.

Yirtqich sutemizuvchilar (shu jumladan odamlar) zarur oqsillarni o'simlik va hayvonot ovqatlaridan oladi. Oziq-ovqatlardan olingan oqsillarning hech biri o'zgarmagan holda tanaga birlashtirilmaydi. Ovqat hazm qilish tizimida barcha so'rilgan oqsillar aminokislotalarga bo'linadi va ma'lum bir organizm uchun zarur bo'lgan oqsillar allaqachon ulardan qurilgan, qolgan 12 tasi esa organizmdagi 8 ta muhim kislotadan sintezlanishi mumkin (1-jadval). etarli miqdorda oziq-ovqat bilan ta'minlangan, ammo muhim kislotalar oziq-ovqat bilan albatta ta'minlanishi kerak. Sisteindagi oltingugurt atomlari organizm tomonidan muhim amino kislotalar metionin bilan olinadi. Proteinlarning bir qismi parchalanib, hayotni saqlab qolish uchun zarur bo'lgan energiyani chiqaradi va ulardagi azot siydik bilan tanadan chiqariladi. Odatda inson tanasi kuniga 25-30 g proteinni yo'qotadi, shuning uchun proteinli ovqatlar doimo to'g'ri miqdorda bo'lishi kerak. Proteinga minimal kunlik ehtiyoj erkaklar uchun 37 g va ayollar uchun 29 g, lekin tavsiya etilgan iste'mol miqdori deyarli ikki baravar yuqori. Oziq-ovqatlarni baholashda protein sifatini hisobga olish kerak. Muhim aminokislotalarning yo'qligi yoki kam miqdorida oqsil past qiymatga ega deb hisoblanadi, shuning uchun bunday oqsillarni ko'proq miqdorda iste'mol qilish kerak. Demak, dukkaklilar oqsillarida metionin kam, bug‘doy va makkajo‘xori oqsillarida esa lizin kam (har ikkala aminokislota ham muhim). Hayvon oqsillari (kollagenlar bundan mustasno) to'liq oziq-ovqat sifatida tasniflanadi. Barcha muhim kislotalarning to'liq to'plami sut kazeinini, shuningdek, undan tayyorlangan tvorog va pishloqni o'z ichiga oladi, shuning uchun vegetarian parhez, agar u juda qattiq bo'lsa, ya'ni. "Sutsiz" tanani kerakli miqdorda muhim aminokislotalar bilan ta'minlash uchun dukkaklilar, yong'oqlar va qo'ziqorinlarni ko'paytirishni talab qiladi.

Sintetik aminokislotalar va oqsillar, shuningdek, oz miqdorda muhim aminokislotalarni o'z ichiga olgan ozuqaga qo'shib, oziq-ovqat mahsulotlari sifatida ishlatiladi. Yog 'uglevodorodlarini qayta ishlash va assimilyatsiya qila oladigan bakteriyalar mavjud, bu holda oqsillarni to'liq sintez qilish uchun ularni azot o'z ichiga olgan birikmalar (ammiak yoki nitratlar) bilan oziqlantirish kerak. Shu tarzda olingan oqsil chorva va parrandalar uchun ozuqa sifatida ishlatiladi. Fermentlar to'plami - uglevodlar ko'pincha hayvonlarning ozuqasiga qo'shiladi, ular parchalanishi qiyin bo'lgan uglevodli oziq-ovqat komponentlarini (donli ekinlarning hujayra devorlari) gidrolizini katalizlaydi, buning natijasida o'simlik ovqatlari to'liqroq so'riladi.

Mixail Levitskiy

PROTEINLAR (2-modda)

(oqsillar), azot o'z ichiga olgan murakkab birikmalar sinfi, tirik materiyaning eng xarakterli va muhim (nuklein kislotalar bilan birga) tarkibiy qismlari. Proteinlar ko'p va turli funktsiyalarni bajaradi. Aksariyat oqsillar kimyoviy reaksiyalarni katalizlovchi fermentlardir. Fiziologik jarayonlarni tartibga soluvchi ko'plab gormonlar ham oqsillardir. Kollagen va keratin kabi strukturaviy oqsillar suyak to'qimasi, soch va tirnoqlarning asosiy komponentlari hisoblanadi. Mushaklarning kontraktil oqsillari mexanik ishlarni bajarish uchun kimyoviy energiyadan foydalangan holda uzunligini o'zgartirish qobiliyatiga ega. Proteinlar toksik moddalarni bog'laydigan va zararsizlantiradigan antikorlardir. Tashqi ta'sirlarga (yorug'lik, hid) javob bera oladigan ba'zi oqsillar tirnash xususiyati beruvchi sezgi organlarida retseptorlar bo'lib xizmat qiladi. Hujayra ichida va hujayra membranasida joylashgan ko'plab oqsillar tartibga solish funktsiyalarini bajaradi.

19-asrning birinchi yarmida ko'pgina kimyogarlar va ular orasida birinchi navbatda J. von Libig asta-sekin oqsillar azotli birikmalarning maxsus sinfi degan xulosaga kelishdi. "Oqsillar" nomi (yunoncha protosdan - birinchi) 1840 yilda golland kimyogari G. Mulder tomonidan taklif qilingan.

Jismoniy xossalari

Proteinlar qattiq holatda oq, lekin eritmada rangsiz, agar ular gemoglobin kabi ba'zi bir xromofor (rangli) guruhni o'z ichiga olmaydi. Turli oqsillarning suvdagi eruvchanligi juda katta farq qiladi. Bundan tashqari, u pH va eritmadagi tuzlarning konsentratsiyasiga qarab o'zgaradi, shuning uchun bitta oqsil boshqa oqsillar ishtirokida tanlab cho'kish sharoitlarini tanlash mumkin. Ushbu "tuzlash" usuli oqsillarni ajratish va tozalash uchun keng qo'llaniladi. Tozalangan oqsil ko'pincha eritmadan kristallar shaklida cho'kadi.

Boshqa birikmalar bilan taqqoslaganda, oqsillarning molekulyar og'irligi juda katta - bir necha mingdan ko'p million daltongacha. Shuning uchun ultratsentrifugalash paytida oqsillar cho'kadi va bundan tashqari, har xil tezlikda. Protein molekulalarida musbat va manfiy zaryadlangan guruhlar mavjudligi sababli ular elektr maydonida turli tezliklarda harakat qiladi. Bu elektroforezning asosi bo'lib, murakkab aralashmalardan alohida oqsillarni ajratish uchun ishlatiladigan usul. Oqsillarni tozalash xromatografiya yordamida ham amalga oshiriladi.

KIMYOVIY XUSUSIYATLARI

Tuzilishi.

Proteinlar polimerlar, ya'ni. Alfa-aminokislotalar rolini o'ynaydigan takrorlanuvchi monomer birliklari yoki subbirliklardan zanjirlar shaklida qurilgan molekulalar. Aminokislotalarning umumiy formulasi

bu erda R - vodorod atomi yoki ba'zi bir organik guruh.

Protein molekulasi (polipeptid zanjiri) nisbatan kam miqdordagi aminokislotalardan yoki bir necha ming monomer birliklaridan iborat bo'lishi mumkin. Zanjirdagi aminokislotalarning ulanishi mumkin, chunki ularning har biri ikki xil kimyoviy guruhga ega: asosiy amino guruhi NH2 va kislotali karboksil guruhi COOH. Bu ikkala guruh a-uglerod atomiga biriktirilgan. Bitta aminokislotaning karboksil guruhi boshqa aminokislotalarning aminokislotalari bilan amid (peptid) bog‘ hosil qilishi mumkin:

Ikki aminokislota shu tarzda bog'langandan so'ng, ikkinchi aminokislotaga uchinchisini qo'shish orqali zanjir uzaytirilishi mumkin va hokazo. Yuqoridagi tenglamadan ko'rinib turibdiki, peptid bog'i hosil bo'lganda, suv molekulasi ajralib chiqadi. Kislotalar, ishqorlar yoki proteolitik fermentlar ishtirokida reaksiya teskari yo'nalishda boradi: polipeptid zanjiri suv qo'shilishi bilan aminokislotalarga bo'linadi. Bu reaksiya gidroliz deb ataladi. Gidroliz o'z-o'zidan boradi va aminokislotalarni polipeptid zanjiriga birlashtirish uchun energiya talab qilinadi.

Karboksil guruhi va amid guruhi (yoki unga o'xshash imid guruhi - prolin aminokislotalarida) barcha aminokislotalarda mavjud bo'lsa, aminokislotalar orasidagi farqlar ushbu guruhning tabiati yoki "yon tomoni" bilan belgilanadi. Yuqorida R harfi bilan ko'rsatilgan. Yon zanjirning rolini bitta vodorod atomi, aminokislota glitsin va gistidin va triptofan kabi katta hajmli guruhlar o'ynashi mumkin. Ba'zi yon zanjirlar kimyoviy jihatdan inert, boshqalari esa yuqori reaktivdir.

Ko'p minglab turli xil aminokislotalar sintezlanishi mumkin va tabiatda juda ko'p turli xil aminokislotalar mavjud, ammo oqsil sintezi uchun faqat 20 turdagi aminokislotalar ishlatiladi: alanin, arginin, asparagin, aspartik kislota, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamik. kislota, izolösin, leysin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin va sistein (oqsillarda sistein dimer - sistin sifatida bo'lishi mumkin). To'g'ri, ba'zi oqsillarda muntazam ravishda paydo bo'ladigan yigirmatadan tashqari, boshqa aminokislotalar ham mavjud, ammo ular protein tarkibiga kiritilgandan so'ng sanab o'tilgan yigirmatadan biron birining modifikatsiyasi natijasida hosil bo'ladi.

optik faollik.

Glitsindan tashqari barcha aminokislotalar a-uglerod atomiga biriktirilgan to'rt xil guruhga ega. Geometriya nuqtai nazaridan, to'rt xil guruh ikki yo'l bilan biriktirilishi mumkin va shunga mos ravishda ikkita mumkin bo'lgan konfiguratsiya yoki ikkita izomer, uning oyna tasviriga ob'ekt sifatida bir-biriga bog'liq, ya'ni. chap qo'l kabi. Bitta konfiguratsiya chap yoki chap qo'l (L), ikkinchisi o'ng yoki o'ng qo'l (D) deb ataladi, chunki ikkita bunday izomer qutblangan yorug'lik tekisligining aylanish yo'nalishi bo'yicha farqlanadi. Proteinlarda faqat L-aminokislotalar uchraydi (glitsin bundan mustasno; u faqat bitta shaklda ifodalanishi mumkin, chunki uning to'rtta guruhidan ikkitasi bir xil) va ularning barchasi optik faollikka ega (chunki bitta izomer mavjud). D-aminokislotalar tabiatda kam uchraydi; ular ba'zi antibiotiklarda va bakteriyalarning hujayra devorida uchraydi.

Aminokislotalarning ketma-ketligi.

Polipeptid zanjiridagi aminokislotalar tasodifiy emas, balki ma'lum bir qat'iy tartibda joylashadi va oqsilning funktsiyalari va xossalarini aynan shu tartib belgilaydi. 20 turdagi aminokislotalarning tartibini o'zgartirib, siz alifbo harflaridan juda ko'p turli xil matnlarni yaratishingiz kabi juda ko'p turli xil oqsillarni olishingiz mumkin.

Ilgari, oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini aniqlash ko'pincha bir necha yil davom etdi. To'g'ridan-to'g'ri aniqlash hali ham juda mashaqqatli ish bo'lib qolmoqda, garchi uni avtomatik ravishda amalga oshirishga imkon beradigan qurilmalar yaratilgan. Odatda mos keladigan genning nukleotidlar ketma-ketligini aniqlash va undan oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini olish osonroq. Bugungi kunga kelib, ko'p yuzlab oqsillarning aminokislotalar ketma-ketligi allaqachon aniqlangan. Dekodlangan oqsillarning funktsiyalari odatda ma'lum va bu, masalan, malign neoplazmalarda hosil bo'lgan o'xshash oqsillarning mumkin bo'lgan funktsiyalarini tasavvur qilishga yordam beradi.

Murakkab oqsillar.

Faqat aminokislotalardan tashkil topgan oqsillar oddiy deyiladi. Biroq, ko'pincha, polipeptid zanjiriga metall atomi yoki aminokislota bo'lmagan ba'zi kimyoviy birikmalar biriktiriladi. Bunday oqsillar murakkab deyiladi. Bunga misol qilib gemoglobinni keltirish mumkin: uning tarkibida temir porfirin bor, bu unga qizil rang beradi va kislorod tashuvchisi sifatida harakat qiladi.

Ko'pgina murakkab oqsillarning nomlari biriktirilgan guruhlarning tabiatini ko'rsatadi: shakar glikoproteinlarda, yog'lar lipoproteinlarda mavjud. Agar fermentning katalitik faolligi biriktirilgan guruhga bog'liq bo'lsa, u holda protez guruhi deyiladi. Ko'pincha, ba'zi vitaminlar protez guruhining rolini o'ynaydi yoki uning bir qismidir. Masalan, retinaning oqsillaridan biriga biriktirilgan A vitamini uning nurga sezgirligini aniqlaydi.

Uchinchi darajali tuzilish.

Eng muhimi, oqsilning aminokislotalar ketma-ketligi (birlamchi tuzilish) emas, balki uning kosmosda qanday joylashishi. Polipeptid zanjirining butun uzunligi bo'ylab vodorod ionlari muntazam vodorod bog'larini hosil qiladi, bu esa unga spiral yoki qatlam (ikkilamchi tuzilish) shaklini beradi. Bunday spiral va qatlamlarning birikmasidan keyingi tartibning ixcham shakli - oqsilning uchinchi darajali tuzilishi paydo bo'ladi. Zanjirning monomerik bo'g'inlarini ushlab turadigan bog'lanishlar atrofida kichik burchaklar orqali aylanishlar mumkin. Shuning uchun, sof geometrik nuqtai nazardan, har qanday polipeptid zanjiri uchun mumkin bo'lgan konfiguratsiyalar soni cheksiz katta. Haqiqatda, har bir protein odatda aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilanadigan faqat bitta konfiguratsiyada mavjud. Bu struktura qattiq emas, u "nafas olayotgan" ko'rinadi - u ma'lum bir o'rtacha konfiguratsiya atrofida o'zgarib turadi. Zanjir erkin energiya (ish qilish qobiliyati) minimal bo'lgan konfiguratsiyaga o'ralgan, xuddi bo'shatilgan kamon faqat minimal erkin energiyaga mos keladigan holatga siqiladi. Ko'pincha zanjirning bir qismi ikkinchisi bilan ikkita sistein qoldig'i orasidagi disulfid (-S-S-) bog'lari bilan qattiq bog'langan. Qisman shuning uchun aminokislotalar orasida sistein ayniqsa muhim rol o'ynaydi.

Oqsillar tuzilishining murakkabligi shunchalik kattaki, aminokislotalar ketma-ketligi ma'lum bo'lsa ham, oqsilning uchinchi darajali tuzilishini hisoblash hali mumkin emas. Ammo agar oqsil kristallarini olish mumkin bo'lsa, u holda uning uchinchi darajali tuzilishini rentgen nurlari diffraktsiyasi bilan aniqlash mumkin.

Strukturaviy, kontraktil va boshqa ba'zi oqsillarda zanjirlar cho'zilgan bo'lib, yonma-yon yotgan bir nechta biroz buklangan zanjirlar fibrillalarni hosil qiladi; fibrillalar, o'z navbatida, kattaroq shakllanishlarga - tolalarga buklanadi. Biroq, eritmadagi oqsillarning ko'pchiligi globulyardir: zanjirlar to'pdagi ip kabi globula shaklida o'ralgan. Ushbu konfiguratsiyadagi bo'sh energiya minimaldir, chunki gidrofobik (suvni qaytaruvchi) aminokislotalar globulaning ichida yashiringan, gidrofil (suvni tortuvchi) aminokislotalar esa uning yuzasida joylashgan.

Ko'pgina oqsillar bir nechta polipeptid zanjirlarining komplekslari. Bu struktura oqsilning to'rtlamchi tuzilishi deb ataladi. Masalan, gemoglobin molekulasi to'rtta bo'linmadan iborat bo'lib, ularning har biri globulyar oqsildir.

Strukturaviy oqsillar chiziqli konfiguratsiyasi tufayli tolalar hosil qiladi, ularda kuchlanish kuchi juda yuqori, globulyar konfiguratsiya esa oqsillarni boshqa birikmalar bilan o'ziga xos o'zaro ta'sirga kirishiga imkon beradi. Globulaning yuzasida, zanjirlarni to'g'ri yotqizish bilan, reaktiv kimyoviy guruhlar joylashgan ma'lum bir shakldagi bo'shliqlar paydo bo'ladi. Agar bu oqsil ferment bo'lsa, kalit qulfga kirishi kabi, qandaydir moddaning boshqa, odatda kichikroq molekulasi shunday bo'shliqqa kiradi; bu holda bo'shliqda joylashgan kimyoviy guruhlar ta'sirida molekulaning elektron bulutining konfiguratsiyasi o'zgaradi va bu uni ma'lum bir tarzda reaksiyaga kirishga majbur qiladi. Shunday qilib, ferment reaksiyani katalizlaydi. Antikor molekulalarida turli xil begona moddalar bog'langan va shu bilan zararsiz bo'lgan bo'shliqlar ham mavjud. Proteinlarning boshqa birikmalar bilan o'zaro ta'sirini tushuntiruvchi "kalit va qulf" modeli fermentlar va antikorlarning o'ziga xosligini tushunish imkonini beradi, ya'ni. ularning faqat ma'lum birikmalar bilan reaksiyaga kirishish qobiliyati.

Har xil turdagi organizmlardagi oqsillar.

Turli xil o'simlik va hayvon turlarida bir xil funktsiyani bajaradigan va shuning uchun bir xil nomga ega bo'lgan oqsillar ham xuddi shunday konfiguratsiyaga ega. Biroq, ular aminokislotalar ketma-ketligida bir oz farq qiladi. Turlar umumiy ajdoddan ajralib chiqqanligi sababli, ma'lum bir pozitsiyadagi ba'zi aminokislotalar boshqalari bilan mutatsiyalar bilan almashtiriladi. Irsiy kasalliklarga olib keladigan zararli mutatsiyalar tabiiy tanlanish yo'li bilan yo'q qilinadi, ammo foydali yoki hech bo'lmaganda neytral bo'lganlar saqlanib qolishi mumkin. Ikki biologik tur bir-biriga qanchalik yaqin bo'lsa, ularning oqsillaridagi farqlar shunchalik kam bo'ladi.

Ba'zi oqsillar nisbatan tez o'zgaradi, boshqalari esa ancha konservativdir. Ikkinchisiga, masalan, ko'pchilik tirik organizmlarda uchraydigan nafas olish fermenti bo'lgan sitoxrom c kiradi. Odamlarda va shimpanzelarda uning aminokislotalar ketma-ketligi bir xil, bug'doyning sitoxromida esa aminokislotalarning atigi 38 foizi boshqacha bo'lib chiqdi. Odamlar va bakteriyalarni solishtirganda ham, sitoxromlarning o'xshashligini (bu erdagi farqlar aminokislotalarning 65% ga ta'sir qiladi) hali ham ko'rish mumkin, garchi bakteriyalar va odamlarning umumiy ajdodi Yerda taxminan ikki milliard yil oldin yashagan. Hozirgi vaqtda aminokislotalar ketma-ketligini taqqoslash ko'pincha turli organizmlar o'rtasidagi evolyutsion munosabatlarni aks ettiruvchi filogenetik (genealogik) daraxtni qurish uchun ishlatiladi.

Denaturatsiya.

Sintezlangan oqsil molekulasi katlanarak, o'z konfiguratsiyasiga ega bo'ladi. Biroq, bu konfiguratsiyani isitish, pH ni o'zgartirish, organik erituvchilar ta'sirida va hatto uning yuzasida pufakchalar paydo bo'lguncha oddiygina aralashtirish orqali yo'q qilish mumkin. Shu tarzda o'zgartirilgan oqsil denatüratsiyalangan deb ataladi; u o'zining biologik faolligini yo'qotadi va odatda erimaydigan bo'ladi. Denatüratsiyalangan oqsilning taniqli misollari qaynatilgan tuxum yoki qaymoqdir. Faqat yuzga yaqin aminokislotalarni o'z ichiga olgan kichik oqsillar renaturatsiyaga qodir, ya'ni. asl konfiguratsiyani qaytarib oling. Ammo oqsillarning aksariyati shunchaki chigallashgan polipeptid zanjirlari massasiga aylanadi va ularning oldingi konfiguratsiyasini tiklamaydi.

Faol oqsillarni ajratib olishning asosiy qiyinchiliklaridan biri ularning denaturatsiyaga o'ta sezgirligidir. Proteinlarning bu xususiyati oziq-ovqat mahsulotlarini saqlashda foydali qo'llanilishini topadi: yuqori harorat mikroorganizmlarning fermentlarini qaytarib bo'lmaydigan darajada denatüratsiya qiladi va mikroorganizmlar nobud bo'ladi.

PROTEINLAR SINTEZI

Protein sintezi uchun tirik organizmda bir aminokislotani boshqasiga biriktira oladigan fermentlar tizimi bo'lishi kerak. Qaysi aminokislotalarni ulash kerakligini aniqlaydigan ma'lumot manbai ham kerak. Tanadagi oqsillarning minglab turlari mavjud bo'lgani uchun va ularning har biri o'rtacha bir necha yuz aminokislotadan iborat bo'lganligi sababli, talab qilinadigan ma'lumotlar haqiqatan ham juda katta bo'lishi kerak. U genlarni tashkil etuvchi nuklein kislota molekulalarida saqlanadi (magnit lentada yozuv qanday saqlanganiga o'xshash).

Ferment faollashuvi.

Aminokislotalardan sintez qilingan polipeptid zanjiri har doim ham oxirgi shaklda oqsil bo'lavermaydi. Ko'pgina fermentlar dastlab faol bo'lmagan prekursorlar sifatida sintezlanadi va boshqa ferment zanjirning bir uchidan bir nechta aminokislotalarni olib tashlaganidan keyingina faollashadi. Ovqat hazm qilish fermentlarining ba'zilari, masalan, tripsin, bu faol bo'lmagan shaklda sintezlanadi; bu fermentlar ovqat hazm qilish traktida zanjirning terminal qismini olib tashlash natijasida faollashadi. Faol shakldagi molekulasi ikkita qisqa zanjirdan iborat bo'lgan insulin gormoni bitta zanjir deb ataladigan shaklda sintezlanadi. proinsulin. Keyin bu zanjirning o'rta qismi chiqariladi va qolgan bo'laklar bir-biriga bog'lanib, faol gormon molekulasini hosil qiladi. Murakkab oqsillar ma'lum bir kimyoviy guruh oqsilga biriktirilgandan keyingina hosil bo'ladi va bu biriktirma ko'pincha fermentni ham talab qiladi.

Metabolik qon aylanishi.

Hayvonni uglerod, azot yoki vodorodning radioaktiv izotoplari bilan belgilangan aminokislotalar bilan oziqlantirgandan so'ng, yorliq tezda uning oqsillariga kiritiladi. Agar etiketli aminokislotalar tanaga kirishni to'xtatsa, oqsillardagi yorliq miqdori kamayishni boshlaydi. Ushbu tajribalar shuni ko'rsatadiki, hosil bo'lgan oqsillar hayotning oxirigacha tanada saqlanmaydi. Ularning barchasi, bir nechta istisnolardan tashqari, dinamik holatda bo'lib, doimiy ravishda aminokislotalarga parchalanadi va keyin qayta sintezlanadi.

Ba'zi oqsillar hujayralar o'lib, yo'q qilinganda parchalanadi. Bu har doim sodir bo'ladi, masalan, qizil qon tanachalari va ichakning ichki yuzasini qoplagan epiteliya hujayralari bilan. Bundan tashqari, oqsillarning parchalanishi va resintezi ham tirik hujayralarda sodir bo'ladi. Ajablanarlisi shundaki, oqsillarning parchalanishi haqida ularning sinteziga qaraganda kamroq ma'lumotlar mavjud. Ammo shunisi aniqki, proteolitik fermentlar ovqat hazm qilish traktidagi oqsillarni aminokislotalarga parchalaydiganlarga o'xshash parchalanishda ishtirok etadi.

Turli xil oqsillarning yarimparchalanish davri har xil - bir necha soatdan ko'p oylargacha. Faqatgina istisno - bu kollagen molekulalari. Shakllanganidan keyin ular barqaror bo'lib qoladi va yangilanmaydi yoki almashtirilmaydi. Biroq, vaqt o'tishi bilan ularning ba'zi xususiyatlari, xususan, elastikligi o'zgaradi va ular yangilanmaganligi sababli, yoshga bog'liq ma'lum o'zgarishlar, masalan, terida ajinlar paydo bo'lishi buning natijasidir.

sintetik oqsillar.

Kimyogarlar aminokislotalarni polimerizatsiya qilishni uzoq vaqtdan beri o'rganishgan, ammo aminokislotalar tasodifiy birlashadi, shuning uchun bunday polimerizatsiya mahsulotlari tabiiy mahsulotlarga deyarli o'xshamaydi. To'g'ri, aminokislotalarni ma'lum bir tartibda birlashtirish mumkin, bu ba'zi biologik faol oqsillarni, xususan, insulinni olish imkonini beradi. Jarayon ancha murakkab va shu tarzda faqat molekulalarida yuzga yaqin aminokislotalar mavjud bo'lgan oqsillarni olish mumkin. Buning o'rniga kerakli aminokislotalar ketma-ketligiga mos keladigan genning nukleotidlar ketma-ketligini sintez qilish yoki izolyatsiya qilish va keyin bu genni ko'paytirish orqali ko'p miqdorda kerakli mahsulotni hosil qiladigan bakteriyaga kiritish afzalroqdir. Biroq, bu usul o'zining kamchiliklariga ham ega.

PROTEINLAR VA OZIQLANISH

Tanadagi oqsillar aminokislotalarga bo'linganda, bu aminokislotalar oqsil sintezi uchun qayta ishlatilishi mumkin. Shu bilan birga, aminokislotalarning o'zlari parchalanadi, shuning uchun ular to'liq ishlatilmaydi. Bundan tashqari, o'sish, homiladorlik va jarohatni davolashda oqsil sintezi degradatsiyadan oshib ketishi aniq. Tana doimiy ravishda ba'zi oqsillarni yo'qotadi; bular sochlar, tirnoqlar va terining sirt qatlamining oqsillari. Shuning uchun oqsillarni sintez qilish uchun har bir organizm oziq-ovqatdan aminokislotalarni olishi kerak.

Aminokislotalarning manbalari.

Yashil o'simliklar oqsillarda mavjud bo'lgan barcha 20 ta aminokislotalarni CO2, suv va ammiak yoki nitratlardan sintez qiladi. Ko'pgina bakteriyalar aminokislotalarni shakar (yoki ba'zi ekvivalenti) va qat'iy azot ishtirokida ham sintez qila oladi, ammo shakar oxir-oqibat yashil o'simliklar tomonidan ta'minlanadi. Hayvonlarda aminokislotalarni sintez qilish qobiliyati cheklangan; ular yashil o'simliklar yoki boshqa hayvonlarni yeyish orqali aminokislotalarni olishadi. Ovqat hazm qilish traktida so'rilgan oqsillar aminokislotalarga bo'linadi, ikkinchisi so'riladi va ulardan ushbu organizmga xos bo'lgan oqsillar tuziladi. So'rilgan oqsillarning hech biri tana tuzilmalariga qo'shilmaydi. Faqatgina istisno shundaki, ko'plab sutemizuvchilarda onalik antikorlarining bir qismi platsenta orqali homila qon aylanishiga buzilmagan holda o'tishi va ona suti orqali (ayniqsa kavsh qaytaruvchi hayvonlarda) tug'ilgandan keyin darhol yangi tug'ilgan chaqaloqqa o'tishi mumkin.

Proteinlarga bo'lgan ehtiyoj.

Hayotni saqlab qolish uchun organizm oziq-ovqatdan ma'lum miqdorda protein olishi kerakligi aniq. Biroq, bu ehtiyojning hajmi bir qator omillarga bog'liq. Tana energiya manbai (kaloriya) sifatida ham, uning tuzilmalarini qurish uchun material sifatida ham oziq-ovqatga muhtoj. Birinchi o'rinda energiyaga bo'lgan ehtiyoj. Bu shuni anglatadiki, dietada uglevodlar va yog'lar kam bo'lsa, parhez oqsillari o'z oqsillarini sintez qilish uchun emas, balki kaloriya manbai sifatida ishlatiladi. Uzoq muddatli ro'za bilan, hatto o'zingizning oqsillaringiz ham energiya ehtiyojlarini qondirish uchun sarflanadi. Agar dietada uglevodlar etarli bo'lsa, u holda protein iste'molini kamaytirish mumkin.

azot balansi.

O'rtacha taxminan. Umumiy oqsil massasining 16% azotdan iborat. Oqsillarni tashkil etuvchi aminokislotalar parchalanganda ularning tarkibidagi azot organizmdan siydik bilan va (kamroq darajada) najas bilan turli azotli birikmalar holida chiqariladi. Shuning uchun protein oziqlanishi sifatini baholash uchun azot balansi kabi ko'rsatkichdan foydalanish qulay, ya'ni. organizmga qabul qilingan azot miqdori va bir sutkada chiqariladigan azot miqdori o'rtasidagi farq (gramda). Katta yoshdagi normal ovqatlanish bilan bu miqdorlar tengdir. O'sib borayotgan organizmda chiqarilgan azot miqdori kiruvchi miqdordan kamroq, ya'ni. balans ijobiy. Ratsionda protein etishmasligi bilan muvozanat salbiy bo'ladi. Agar dietada kaloriyalar etarli bo'lsa, lekin oqsillar unda to'liq yo'q bo'lsa, tana oqsillarni tejaydi. Shu bilan birga, oqsil almashinuvi sekinlashadi va oqsil sintezida aminokislotalarni qayta ishlatish imkon qadar samarali davom etadi. Biroq, yo'qotishlar muqarrar va azotli birikmalar hali ham siydik bilan va qisman najas bilan chiqariladi. Protein ochligi paytida tanadan kuniga chiqariladigan azot miqdori kunlik protein etishmasligining o'lchovi bo'lib xizmat qilishi mumkin. Ushbu etishmovchilikka teng protein miqdorini dietaga kiritish orqali azot balansini tiklash mumkin deb taxmin qilish tabiiydir. Biroq, unday emas. Ushbu miqdordagi proteinni olgandan so'ng, tana aminokislotalarni kamroq samarali ishlatishni boshlaydi, shuning uchun azot balansini tiklash uchun ba'zi qo'shimcha protein kerak bo'ladi.

Agar ratsiondagi protein miqdori azot muvozanatini saqlash uchun zarur bo'lgan miqdordan oshsa, buning hech qanday zarari yo'qdek. Ortiqcha aminokislotalar oddiygina energiya manbai sifatida ishlatiladi. Ayniqsa, yorqin misol - azot muvozanatini saqlash uchun zarur bo'lganidan ozroq uglevod va taxminan o'n baravar ko'proq protein iste'mol qiladigan Eskimos. Biroq, ko'p hollarda, oqsilni energiya manbai sifatida ishlatish foydali emas, chunki siz ma'lum miqdordagi uglevodlardan bir xil miqdordagi proteindan ko'ra ko'proq kaloriya olishingiz mumkin. Kambag'al mamlakatlarda aholi zarur kaloriyalarni uglevodlardan oladi va minimal miqdorda protein iste'mol qiladi.

Agar tana protein bo'lmagan mahsulotlar shaklida kerakli miqdordagi kaloriyalarni qabul qilsa, u holda azot muvozanatini saqlaydigan minimal protein miqdori taxminan. Kuniga 30 g. To'rt bo'lak non yoki 0,5 litr sutda taxminan shuncha ko'p protein mavjud. Bir oz kattaroq miqdor odatda optimal hisoblanadi; 50 dan 70 g gacha tavsiya etiladi.

Muhim aminokislotalar.

Hozirgacha protein bir butun sifatida ko'rib chiqildi. Ayni paytda, oqsil sintezi sodir bo'lishi uchun organizmda barcha kerakli aminokislotalar mavjud bo'lishi kerak. Ba'zi aminokislotalarni hayvon tanasi o'zi sintez qila oladi. Ular bir-birining o'rnini bosuvchi deb ataladi, chunki ular dietada bo'lishi shart emas - faqat muhimi, umuman olganda, azot manbai sifatida proteinni iste'mol qilish etarli; keyin, muhim bo'lmagan aminokislotalarning etishmasligi bilan, organizm ularni ortiqcha mavjud bo'lganlar hisobiga sintez qilishi mumkin. Qolgan "muhim" aminokislotalarni sintez qilib bo'lmaydi va ularni ovqat bilan iste'mol qilish kerak. Odamlar uchun zarur bo'lgan moddalar valin, leysin, izolösin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin va arginindir. (Arginin organizmda sintezlanishi mumkin bo'lsa-da, u muhim aminokislota hisoblanadi, chunki yangi tug'ilgan chaqaloqlar va o'sayotgan bolalar uni etarli miqdorda ishlab chiqaradilar. Boshqa tomondan, etuk yoshdagi odam uchun bu aminokislotalarning bir qismini oziq-ovqat bilan iste'mol qilish. ixtiyoriy bo'lishi mumkin.)

Muhim aminokislotalarning ushbu ro'yxati boshqa umurtqali hayvonlarda va hatto hasharotlarda taxminan bir xil. Proteinlarning ozuqaviy qiymati odatda ularni o'sayotgan kalamushlarga boqish va hayvonlarning vaznini kuzatish orqali aniqlanadi.

Proteinlarning ozuqaviy qiymati.

Proteinning ozuqaviy qiymati eng kam bo'lgan muhim aminokislota bilan belgilanadi. Buni misol bilan tushuntirib beraylik. Bizning tanamiz oqsillari o'rtacha taxminan o'z ichiga oladi. 2% triptofan (og'irlik bo'yicha). Aytaylik, dietada 1% triptofan bo'lgan 10 g protein mavjud va unda boshqa muhim aminokislotalar etarli. Bizning holatda, bu nuqsonli oqsilning 10 g, asosan, 5 g to'liq proteinga teng; qolgan 5 g faqat energiya manbai bo'lib xizmat qilishi mumkin. E'tibor bering, aminokislotalar organizmda deyarli saqlanmaydi va oqsil sintezi sodir bo'lishi uchun barcha aminokislotalar bir vaqtning o'zida mavjud bo'lishi kerak, muhim aminokislotalarni qabul qilish ta'siri faqat ularning barchasi tanaga kirsa, aniqlanishi mumkin. bir vaqtning o'zida tana.

Ko'pgina hayvon oqsillarining o'rtacha tarkibi inson organizmidagi oqsillarning o'rtacha tarkibiga yaqin, shuning uchun bizning dietamiz go'sht, tuxum, sut va pishloq kabi oziq-ovqatlarga boy bo'lsa, biz aminokislota etishmovchiligiga duch kelmasligimiz mumkin. Shu bilan birga, juda oz miqdordagi muhim aminokislotalarni o'z ichiga olgan jelatin (kollagen denatürasyonu mahsuloti) kabi oqsillar mavjud. Sabzavotli oqsillar, bu ma'noda jelatindan yaxshiroq bo'lsa-da, muhim aminokislotalarda ham kambag'aldir; ayniqsa, ularda lizin va triptofan kam. Biroq, sof vegetarian parhez, agar u tanani muhim aminokislotalar bilan ta'minlash uchun etarli bo'lgan o'simlik oqsillarini bir oz ko'proq miqdorda iste'mol qilmasa, hech qanday zarar keltirmaydi. Ko'pchilik oqsil o'simliklarda urug'larda, ayniqsa bug'doy va turli dukkakli o'simliklarning urug'larida topiladi. Qushqo'nmas kabi yosh kurtaklar ham oqsilga boy.

Ratsiondagi sintetik oqsillar.

To'liq bo'lmagan oqsillarga, masalan, makkajo'xori oqsillariga oz miqdorda sintetik muhim aminokislotalarni yoki ularga boy oqsillarni qo'shib, ikkinchisining ozuqaviy qiymatini sezilarli darajada oshirish mumkin, ya'ni. shu bilan iste'mol qilinadigan protein miqdorini oshiradi. Yana bir imkoniyat - azot manbai sifatida nitratlar yoki ammiak qo'shilgan holda neft uglevodorodlarida bakteriyalar yoki xamirturushlarni etishtirishdir. Shu tarzda olingan mikrobial oqsil parranda yoki chorva uchun ozuqa sifatida xizmat qilishi yoki odamlar tomonidan bevosita iste'mol qilinishi mumkin. Uchinchi, keng qo'llaniladigan usulda kavsh qaytaruvchi hayvonlarning fiziologiyasi qo'llaniladi. Kavsh qaytaruvchi hayvonlarda, oshqozonning boshlang'ich qismida, deb ataladi. Qorin bo'shlig'ida nuqsonli o'simlik oqsillarini yanada to'liqroq mikrob oqsillariga aylantiradigan bakteriyalar va protozoalarning maxsus shakllari mavjud va ular, o'z navbatida, hazm qilish va so'rilgach, hayvon oqsillariga aylanadi. Arzon sintetik azot o'z ichiga olgan karbamidni chorva ozuqasiga qo'shish mumkin. Qorin bo'shlig'ida yashovchi mikroorganizmlar uglevodlarni (ulardan ozuqada ko'proq) oqsilga aylantirish uchun karbamid azotidan foydalanadilar. Chorvachilik ozuqasi tarkibidagi barcha azotning taxminan uchdan bir qismi karbamid shaklida bo'lishi mumkin, bu esa ma'lum darajada kimyoviy oqsil sintezini anglatadi.

1. Protein molekulalarining tarkibi. Proteinlar - molekulalarida uglerod, vodorod, kislorod va azot, ba'zan oltingugurt va boshqa kimyoviy elementlar bo'lgan organik moddalar.
2. Proteinlarning tuzilishi. Proteinlar o'nlab yoki yuzlab aminokislotalardan tashkil topgan makromolekulalardir. Proteinlarni tashkil etuvchi turli xil aminokislotalar (taxminan 20 turdagi).
3. Oqsillarning turga xosligi - aminokislotalar soni, ularning xilma-xilligi, oqsil molekulalaridagi birikmalar ketma-ketligi bilan belgilanadigan turli turlarga mansub organizmlarni tashkil etuvchi oqsillar orasidagi farq. Bir xil turdagi turli organizmlardagi oqsillarning o'ziga xosligi, ular bir odamdan boshqasiga ko'chirilganda, organlar va to'qimalarni rad etish (to'qimalarning mos kelmasligi) sababidir.
4. Proteinlarning tuzilishi - turli xil kimyoviy bog'lanishlar - ion, vodorod, kovalent bilan qo'llab-quvvatlanadigan kosmosdagi oqsil molekulalarining murakkab konfiguratsiyasi. Proteinning tabiiy holati. Denaturatsiya - bu turli omillar ta'sirida oqsil molekulalari tuzilishining buzilishi - isitish, nurlanish, kimyoviy moddalar ta'siri. Denaturatsiyaga misollar: tuxum qaynatilganda oqsil xossalarining oʻzgarishi, oʻrgimchak toʻr qurganda oqsilning suyuqlikdan qattiq holatga oʻtishi.
5. Tanadagi oqsillarning roli:

• katalitik. Proteinlar organizm hujayralarida kimyoviy reaktsiyalar tezligini oshiradigan katalizatorlardir. Fermentlar biologik katalizatorlardir;
• strukturaviy. Proteinlar - plazma membranasining elementlari, shuningdek, xaftaga, suyaklar, patlar, tirnoqlar, sochlar, barcha to'qimalar va organlar;
• energiya. Protein molekulalarining organizm hayoti uchun zarur bo'lgan energiya chiqishi bilan oksidlanish qobiliyati;
• qisqaruvchi. Aktin va miyozin mushak tolalarini tashkil etuvchi va bu oqsillar molekulalarining denaturatsiya qilish qobiliyati tufayli ularning qisqarishini ta'minlaydigan oqsillardir;
• motor. Bir qator bir hujayrali organizmlarning, shuningdek, spermatozoidlarning, oqsillarni o'z ichiga olgan kiprikchalar va flagellalar yordamida harakati;
• transport. Masalan, gemoglobin eritrotsitlarning bir qismi bo'lgan va kislorod va karbonat angidridni tashishni ta'minlaydigan oqsildir;
• saqlash. Organizmda oqsillarning zahira ozuqa sifatida to'planishi, masalan, tuxum, sut, o'simlik urug'ida;
• himoya qiluvchi. Antikorlar, fibrinogen, trombin - immunitet va qon koagulyatsiyasining rivojlanishida ishtirok etadigan oqsillar;
• tartibga soluvchi. Gormonlar asab tizimi bilan bir qatorda tana funktsiyalarini gumoral tartibga solishni ta'minlaydigan moddalardir. Qon shakarini tartibga solishda insulin gormonining roli.

1. Reproduksiya va uning ahamiyati. Ko'payish - o'xshash organizmlarning ko'payishi, u ko'p ming yillar davomida turlarning mavjudligini ta'minlaydi, turning individlari sonining ko'payishiga, hayotning uzluksizligiga yordam beradi. Organizmlarning jinssiz, jinsiy va vegetativ ko'payishi.
2. jinssiz ko'payish - eng qadimiy yo'l. Jinssiz ko'payish bitta organizmni, jinsiy ko'payish esa ko'pincha ikkita odamni o'z ichiga oladi. O'simliklar jinssiz yo'l bilan ko'payadi, ya'ni bitta maxsus hujayra bo'lgan sporalar. Suv oʻtlari, moxlar, otquloqlar, toʻqmoqlar, paporotniklar sporalari bilan koʻpayishi. O'simliklardan sporalarning chiqishi, ularning unib chiqishi va qulay sharoitda ulardan yangi qiz organizmlarning rivojlanishi. Noqulay sharoitlarga tushib qolgan juda ko'p sonli sporalarning o'limi. Sporalardan yangi organizmlarning paydo bo'lish ehtimoli past, chunki ular oz miqdorda ozuqaviy moddalarni o'z ichiga oladi va ko'chat ularni asosan tashqi muhitdan o'zlashtiradi.
3. Vegetativ ko'payish - vegetativ organlar yordamida o'simliklarni ko'paytirish: er usti yoki er osti kurtaklari, ildiz qismlari, barg, ildiz, lampochka. Bitta organizm yoki uning bir qismining vegetativ ko'payishida ishtirok etish. Qizi o'simlikning ona bilan o'xshashligi, chunki u ona organizmining rivojlanishini davom ettiradi. Bolaligidan tabiatda vegetativ ko'payishning katta samaradorligi va tarqalishi

Antuan Fransua de Fourcroix, oqsillarni o'rganish asoschisi

Proteinlar 18-asrda frantsuz kimyogari Antuan Fourcroix va boshqa olimlarning ishlari natijasida biologik molekulalarning alohida sinfi sifatida aniqlangan bo'lib, ularda oqsillarning issiqlik yoki kislotalar ta'sirida koagulyatsiya (denaturatsiya) xususiyati qayd etilgan. . O'sha paytda albumin ("tuxum oqi"), fibrin (qondagi oqsil) va bug'doy donlaridan kleykovina kabi oqsillar tadqiq qilingan. Gollandiyalik kimyogari Gerrit Mulder oqsillarning tarkibini tahlil qildi va deyarli barcha oqsillar o'xshash empirik formulaga ega ekanligini taxmin qildi. Shu kabi molekulalar uchun "oqsil" atamasi 1838 yilda shved kimyogari Yakob Berzelius tomonidan taklif qilingan. Mulder, shuningdek, oqsillarning parchalanish mahsulotlarini - aminokislotalarni aniqladi va ulardan biri (leytsin) uchun kichik xatolik bilan molekulyar og'irlikni aniqladi - 131 dalton. 1836 yilda Mulder oqsillarning kimyoviy tuzilishining birinchi modelini taklif qildi. Radikallar nazariyasiga asoslanib, u oqsil tarkibining minimal tarkibiy birligi C 16 H 24 N 4 O 5 kontseptsiyasini tuzdi, bu "oqsil" deb nomlandi va nazariya - "oqsillar nazariyasi". Proteinlar haqida yangi ma'lumotlar to'planganligi sababli, nazariya qayta-qayta tanqid qilina boshladi, ammo 1850-yillarning oxirigacha, tanqidlarga qaramay, u hali ham umumiy qabul qilingan deb hisoblanardi.

19-asrning oxiriga kelib, oqsillarni tashkil etuvchi aminokislotalarning aksariyati o'rganildi. 1894 yilda nemis fiziologi Albrecht Kossel aminokislotalar oqsillarning asosiy qurilish bloklari ekanligi haqidagi nazariyani ilgari surdi. 20-asr boshlarida nemis kimyogari Emil Fisher oqsillar peptid bogʻlari bilan bogʻlangan aminokislotalar qoldiqlaridan iborat ekanligini tajriba yoʻli bilan isbotladi. Shuningdek, u oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini birinchi tahlilini o'tkazdi va proteoliz hodisasini tushuntirdi.

Ammo 1926 yilda amerikalik kimyogar Jeyms Samner (keyinchalik Nobel mukofoti laureati) ureaza fermenti oqsil ekanligini ko'rsatmaguncha, oqsillarning organizmlardagi markaziy roli tan olindi.

Sof oqsillarni ajratib olish qiyinligi ularni o'rganishni qiyinlashtirdi. Shuning uchun birinchi tadqiqotlar katta miqdorda tozalanishi mumkin bo'lgan polipeptidlar, ya'ni qon oqsillari, tovuq tuxumlari, turli toksinlar va so'yishdan keyin chiqariladigan ovqat hazm qilish / metabolik fermentlar yordamida amalga oshirildi. 1950-yillarning oxirida kompaniya Armor Hot Dog Co. kilogramm sigir pankreatik ribonukleaza A ni tozalashga muvaffaq bo'ldi, bu ko'plab olimlar uchun eksperimental ob'ektga aylandi.

Oqsillarning ikkilamchi tuzilishi aminokislotalar orasidagi vodorod bog‘larining hosil bo‘lishi natijasi degan fikr 1933 yilda Uilyam Astberi tomonidan ilgari surilgan, biroq Linus Pauling oqsillarning ikkilamchi tuzilishini muvaffaqiyatli bashorat qilgan birinchi olim hisoblanadi. Keyinchalik Valter Kauzman Kay Linderström-Langning ishiga tayanib, oqsillarning uchinchi darajali tuzilishining hosil bo'lish qonuniyatlarini va bu jarayonda hidrofobik o'zaro ta'sirlarning rolini tushunishga katta hissa qo'shdi. 1949 yilda Fred Sanger insulinning aminokislotalar ketma-ketligini aniqladi va shu tarzda oqsillar aminokislotalarning chiziqli polimerlari ekanligini va ularning tarvaqaylab ketgan (ba'zi shakarlarda bo'lgani kabi) zanjirlari, kolloidlari yoki siklollari emasligini ko'rsatdi. Bir atomli rentgen nurlari diffraktsiyasiga asoslangan birinchi oqsil tuzilmalari 1960-yillarda va 1980-yillarda NMR tomonidan olingan. 2006 yilda Protein ma'lumotlar banki 40 000 ga yaqin protein tuzilmalarini o'z ichiga olgan.

21-asrda oqsillarni o'rganish sifat jihatidan yangi bosqichga ko'tarildi, bunda nafaqat individual tozalangan oqsillar o'rganiladi, balki bir vaqtning o'zida alohida hujayralar, to'qimalarning ko'p miqdordagi oqsillari soni va translatsiyadan keyingi modifikatsiyalari o'zgaradi. yoki organizmlar. Biokimyoning bu sohasi proteomika deb ataladi. Bioinformatika usullari yordamida nafaqat rentgen strukturaviy tahlil ma'lumotlarini qayta ishlash, balki uning aminokislotalar ketma-ketligidan kelib chiqqan holda oqsil tuzilishini bashorat qilish ham mumkin bo'ldi. Hozirgi vaqtda yirik oqsil komplekslarining krioelektron mikroskopiyasi va kichik oqsillar va yirik oqsillarning domenlarini kompyuter dasturlari yordamida bashorat qilish aniqlik bilan atom darajasidagi tuzilmalarning rezolyutsiyasiga yaqinlashmoqda.

Xususiyatlari

Proteinning o'lchamini aminokislotalar soni yoki daltonlar (molekulyar og'irlik) bilan o'lchash mumkin, bu ko'pincha molekulaning hosila birliklarida - kilodaltonlarda (kDa) nisbatan kattaligi tufayli. Xamirturush oqsillari o'rtacha 466 aminokislotadan iborat va molekulyar og'irligi 53 kDa ni tashkil qiladi. Hozirda ma'lum bo'lgan eng katta protein, titin mushak sarkomerlarining tarkibiy qismidir; uning turli xil izoformalarining molekulyar og'irligi 3000 dan 3700 kDa gacha o'zgarib turadi, u 38138 aminokislotadan iborat (odam mushaklari soliusida).

Proteinlar suvda eruvchanlik darajasiga ko'ra farq qiladi, lekin ko'pchilik oqsillar suvda eriydi. Erimaydigan moddalarga, masalan, keratin (soch, sutemizuvchilarning tuklari, qush patlari va boshqalarni tashkil etuvchi oqsil) va ipak va o'rgimchak to'rlarining bir qismi bo'lgan fibroin kiradi. Proteinlar ham gidrofil va hidrofobiklarga bo'linadi. Gidrofillarga sitoplazma, yadro va hujayralararo moddaning ko'pgina oqsillari, shu jumladan erimaydigan keratin va fibroin kiradi. Gidrofobiklarga gidrofobik membrana lipidlari bilan o'zaro ta'sir qiluvchi integral membrana oqsillarining biologik membranalarini tashkil etuvchi oqsillarning ko'pchiligi kiradi (bu oqsillar odatda kichik hidrofil hududlarga ega).

Denaturatsiya

Yuqori harorat ta'sirida tovuq tuxumi oqsilining qaytarilmas denatüratsiyasi

Umumiy qoida sifatida, oqsillar strukturani va shuning uchun fizik-kimyoviy xususiyatlarni, masalan, harorat va ma'lum bir organizm moslashgan sharoitlarda eruvchanligini saqlab qoladi. Ushbu shartlarni o'zgartirish, masalan, oqsilni kislota yoki gidroksidi bilan isitish yoki davolash, oqsilning to'rtlamchi, uchinchi va ikkilamchi tuzilmalarini yo'qotishiga olib keladi. Protein (yoki boshqa biopolimer) tomonidan mahalliy strukturaning yo'qolishi denaturatsiya deb ataladi. Denaturatsiya to'liq yoki qisman, qaytariladigan yoki qaytmas bo'lishi mumkin. Kundalik hayotda qaytarib bo'lmaydigan oqsil denatüratsiyasining eng mashhur hodisasi tovuq tuxumining pishirishi bo'lib, u yuqori harorat ta'sirida suvda eriydigan shaffof oqsil ovalbumin zich, erimaydigan va shaffof bo'lib qoladi. Denaturatsiya ba'zi hollarda suvda eruvchan oqsillarni ammoniy tuzlari bilan cho'ktirish (cho'ktirish) kabi teskari bo'lib, ularni tozalash usuli sifatida ishlatiladi.

Oddiy va murakkab oqsillar

Peptid zanjirlaridan tashqari, ko'plab oqsillar aminokislota bo'lmagan qismlarni ham o'z ichiga oladi; bu mezonga ko'ra, oqsillar ikkita katta guruhga bo'linadi - oddiy va murakkab oqsillar (oqsillar). Oddiy oqsillarda faqat aminokislota zanjirlari, murakkab oqsillarda esa aminokislota bo'lmagan fragmentlar ham mavjud. Murakkab oqsillar tarkibidagi oqsil bo'lmagan tabiatning bu bo'laklari "protez guruhlari" deb ataladi. Protez guruhlarning kimyoviy tabiatiga qarab, murakkab oqsillar orasida quyidagi sinflar ajratiladi:

• Protez guruhi sifatida kovalent bog'langan uglevod qoldiqlarini o'z ichiga olgan glikoproteinlar va ularning pastki sinfi, proteoglikanlar, mukopolisaxarid protez guruhlari bilan. Serin yoki treoninning gidroksil guruhlari odatda uglevod qoldiqlari bilan bog'lanishda ishtirok etadi. Hujayradan tashqari oqsillarning aksariyati, xususan, immunoglobulinlar glikoproteinlardir. Proteoglikanlarda uglevod qismi ~ 95% ni tashkil qiladi; ular hujayradan tashqari matritsaning asosiy tarkibiy qismidir.
• Protez qismi sifatida kovalent bog'lanmagan lipidlarni o'z ichiga olgan lipoproteinlar. Lipoproteinlar oqsillar-apolipoproteinlar bilan hosil bo'lgan lipidlar bilan bog'lanadi va lipidlarni tashish funktsiyasini bajaradi.
• Gem bo'lmagan muvofiqlashtirilgan metall ionlarini o'z ichiga olgan metalloproteinlar. Metalloproteinlar orasida saqlash va tashish funktsiyalarini bajaradigan oqsillar (masalan, temir o'z ichiga olgan ferritin va transferrin) va fermentlar (masalan, rux o'z ichiga olgan karbonat angidraz va mis, marganets, temir va boshqa metall ionlarini o'z ichiga olgan turli superoksid dismutazlar faol markazlar sifatida mavjud. )
• Kovalent bog'lanmagan DNK yoki RNKni o'z ichiga olgan nukleoproteinlar, xususan, xromosomalarni tashkil etuvchi xromatin nukleoproteindir.
• Protez guruhi sifatida kovalent bog'langan fosfor kislotasi qoldiqlarini o'z ichiga olgan fosfoproteinlar. Serin yoki treoninning gidroksil guruhlari fosfat bilan ester aloqasini hosil qilishda ishtirok etadi; fosfoproteinlar, xususan, sut kazeinidir.
• Xromoproteinlar turli xil kimyoviy tabiatdagi rangli protez guruhlarga ega bo'lgan murakkab oqsillarning umumiy nomidir. Bularga turli funktsiyalarni bajaradigan, tarkibida metall bo'lgan porfirin protez guruhiga ega bo'lgan ko'plab oqsillar kiradi - gemoproteinlar (protez guruhi sifatida gemoproteinlar, gemoglobin, sitoxromlar va boshqalar), xlorofillar; flavin guruhiga ega flavoproteinlar va boshqalar.

oqsil tuzilishi

• Uchinchi darajali tuzilish- polipeptid zanjirining fazoviy tuzilishi (oqsilni tashkil etuvchi atomlarning fazoviy koordinatalari to'plami). Strukturaviy jihatdan u har xil turdagi o'zaro ta'sirlar bilan barqarorlashtirilgan ikkilamchi tuzilish elementlaridan iborat bo'lib, ularda hidrofobik o'zaro ta'sirlar muhim rol o'ynaydi. Uchinchi darajali tuzilmani barqarorlashtirishda quyidagilar ishtirok etadilar:
  • kovalent aloqalar (ikkita sistein qoldig'i - disulfid ko'prigi o'rtasida);
  • aminokislotalar qoldiqlarining qarama-qarshi zaryadlangan yon guruhlari orasidagi ionli aloqalar;
  • vodorod aloqalari;
  • gidrofil-gidrofobik o'zaro ta'sirlar. Atrofdagi suv molekulalari bilan o'zaro ta'sirlashganda, oqsil molekulasi aminokislotalarning qutb bo'lmagan yon guruhlari suvli eritmadan ajratilgan bo'lishi uchun "buklanishga" moyil bo'ladi; molekula yuzasida qutbli gidrofil yon guruhlar paydo bo'ladi.

• To'rtlamchi tuzilish (yoki subbirlik, domen) - bitta protein kompleksining bir qismi sifatida bir nechta polipeptid zanjirlarining o'zaro joylashishi. To'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsilni tashkil etuvchi oqsil molekulalari ribosomalarda alohida hosil bo'ladi va sintez tugagandan keyingina umumiy supramolekulyar tuzilmani hosil qiladi. To'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsil bir xil va turli xil polipeptid zanjirlarini o'z ichiga olishi mumkin. To'rtlamchi tuzilmaning barqarorlashuvida uchinchi darajali turg'unlashuvdagi kabi o'zaro ta'sirlarning bir xil turlari ishtirok etadi. Supramolekulyar oqsil komplekslari o'nlab molekulalardan iborat bo'lishi mumkin.

Protein muhiti

Misol tariqasida triozfosfat izomeraza fermenti yordamida oqsilning uch o'lchovli tuzilishini tasvirlashning turli usullari. Chapda - barcha atomlarning tasviri va ular orasidagi bog'lanishlar bilan "tayoq" modeli; elementlar ranglarda ko'rsatilgan. Oʻrtada konstruktiv motivlar, a-spiral va b-varaqchalar tasvirlangan. O'ng tomonda atomlarning van der Vaals radiuslarini hisobga olgan holda qurilgan oqsilning aloqa yuzasi; ranglar saytlar faoliyatining xususiyatlarini ko'rsatadi

Tuzilishning umumiy turiga ko'ra oqsillarni uch guruhga bo'lish mumkin:

Tirik organizmlarda oqsil tuzilishini shakllantirish va saqlash

Proteinlarning denaturatsiyadan so'ng to'g'ri uch o'lchovli tuzilmani tiklash qobiliyati oqsilning yakuniy tuzilishi haqidagi barcha ma'lumotlar uning aminokislotalar ketma-ketligida joylashganligi haqidagi farazni ilgari surishga imkon berdi. Evolyutsiya natijasida oqsilning barqaror konformatsiyasi ushbu polipeptidning boshqa mumkin bo'lgan konformatsiyalari bilan solishtirganda minimal erkin energiyaga ega ekanligi hozirda umume'tirof etilgan nazariyadir.

Shunga qaramay, hujayralardagi oqsillar guruhi mavjud bo'lib, ularning vazifasi protein strukturasini zararlangandan keyin tiklashni, shuningdek, oqsil komplekslarini yaratish va ajralishini ta'minlashdir. Bu oqsillar chaperonlar deb ataladi. Hujayradagi ko'plab chaperonlarning kontsentratsiyasi atrof-muhit haroratining keskin oshishi bilan ortadi, shuning uchun ular Hsp guruhiga kiradi (eng. issiqlik zarbasi oqsillari- issiqlik zarbasi oqsillari). Chaperonlarning normal ishlashining tananing ishlashi uchun ahamiyatini inson ko'zi linzalarining bir qismi bo'lgan a-kristalin chaperon misolida ko'rsatish mumkin. Ushbu oqsildagi mutatsiyalar oqsillarni to'plash natijasida linzalarning bulutlanishiga va natijada kataraktaga olib keladi.

Protein sintezi

Kimyoviy sintez

Qisqa oqsillarni organik sintezdan foydalanadigan usullar guruhi yordamida kimyoviy sintez qilish mumkin - masalan, kimyoviy bog'lash. Ko'pgina kimyoviy sintez usullari biosintezdan farqli o'laroq, C-terminaldan N-terminal yo'nalishida davom etadi. Shunday qilib, hayvonlarga in'ektsiya yo'li bilan antikorlarni olish yoki gibridomalarni olish uchun ishlatiladigan qisqa immunogen peptidni (epitop) sintez qilish mumkin; kimyoviy sintez, shuningdek, ayrim fermentlarning ingibitorlarini ishlab chiqarish uchun ishlatiladi. Kimyoviy sintez sun'iy, ya'ni oddiy oqsillarda topilmaydigan aminokislotalarni kiritish imkonini beradi - masalan, aminokislotalarning yon zanjirlariga floresan teglarni yopishtirish. Biroq, oqsillar 300 aminokislotadan uzunroq bo'lsa, sintezning kimyoviy usullari samarasiz bo'ladi; bundan tashqari, sun'iy oqsillar noto'g'ri uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lishi mumkin va sun'iy oqsillarning aminokislotalarida translatsiyadan keyingi o'zgarishlar mavjud emas.

Proteinlarning biosintezi

Universal usul: ribosoma sintezi

Proteinlar genlarda kodlangan ma'lumotlarga asoslangan holda aminokislotalardan tirik organizmlar tomonidan sintezlanadi. Har bir oqsil aminokislotalarning noyob ketma-ketligidan iborat bo'lib, bu proteinni kodlaydigan genning nukleotidlar ketma-ketligi bilan belgilanadi. Genetik kod kodonlar deb ataladigan uch harfli "so'zlardan" iborat; har bir kodon oqsilga bitta aminokislota biriktirish uchun javobgardir: masalan, AUG birikmasi metioninga mos keladi. DNK to'rt turdagi nukleotidlardan iborat bo'lganligi sababli, mumkin bo'lgan kodonlarning umumiy soni 64 ta; va oqsillarda 20 ta aminokislotalar ishlatilganligi sababli, ko'p aminokislotalar bir nechta kodon bilan belgilanadi. Protein kodlovchi genlar birinchi navbatda RNK polimeraza oqsillari tomonidan messenjer RNK (mRNK) nukleotidlar ketma-ketligiga transkripsiya qilinadi.

mRNK molekulasiga asoslangan oqsil sintezi jarayoni translatsiya deb ataladi. Protein biosintezi, boshlanishining dastlabki bosqichida metionin kodoni odatda ribosomaning kichik bo'linmasi sifatida tan olinadi, unga metionin o'tkazuvchi RNK (tRNK) oqsilni boshlash omillari yordamida biriktiriladi. Boshlanish kodonini tan olgandan so'ng, katta bo'linma kichik bo'linmaga qo'shiladi va tarjimaning ikkinchi bosqichi boshlanadi - cho'zilish. Ribosomaning mRNKning 5" uchidan 3" uchigacha bo'lgan har bir harakatida mRNKning uchta nukleotidlari (kodon) va transfer RNKning komplementar antikodonlari o'rtasida vodorod aloqalari hosil bo'lishi orqali bitta kodon o'qiladi. tegishli aminokislota biriktiriladi. Peptid aloqasining sintezi ribosomaning peptidil transferaza markazini tashkil etuvchi ribosoma RNK (rRNK) tomonidan katalizlanadi. Ribosomal RNK o'sib borayotgan peptidning oxirgi aminokislotasi va tRNKga biriktirilgan aminokislota o'rtasida peptid bog'lanish hosil bo'lishini katalizlaydi, azot va uglerod atomlarini reaksiya uchun qulay joyga joylashtiradi. Aminoatsil-tRNK sintetaza fermentlari aminokislotalarni tRNKlariga biriktiradi. Translatsiyaning uchinchi va oxirgi bosqichi, terminatsiya ribosoma stop-kodonga yetganda sodir bo'ladi, shundan so'ng oqsilni tugatish omillari oqsildan oxirgi tRNKni gidrolizlaydi, uning sintezini to'xtatadi. Shunday qilib, ribosomalarda oqsillar doimo N-dan C-uchunchagacha sintezlanadi.

Ribosomal bo'lmagan sintez

Proteinlarning translatsiyadan keyingi modifikatsiyasi

Tarjima tugallangandan va oqsil ribosomadan chiqarilgandan so'ng, polipeptid zanjiridagi aminokislotalar turli xil kimyoviy modifikatsiyalarga uchraydi. Post-tarjimaviy modifikatsiyaga misollar:

• turli funktsional guruhlarni biriktirish (asetil-, metil- va fosfat guruhlari);
• lipidlar va uglevodorodlarning qo'shilishi;
• standart aminokislotalarni nostandartlarga o'zgartirish (sitrulin hosil bo'lishi);
• strukturaviy o'zgarishlarning shakllanishi (sisteinlar orasidagi disulfid ko'priklarining shakllanishi);
• oqsilning bir qismini boshida ham (signal ketma-ketligi) va ba'zi hollarda o'rtada (insulin) olib tashlash;
• oqsil degradatsiyasiga ta'sir qiluvchi kichik oqsillarni qo'shish (sumoylation va ubiquitination).

Bunday holda, modifikatsiya turi universal bo'lishi mumkin (ubikitin monomerlaridan tashkil topgan zanjirlarning qo'shilishi bu oqsilning proteazoma tomonidan parchalanishi uchun signal bo'lib xizmat qiladi) va ushbu protein uchun o'ziga xos bo'lishi mumkin. Shu bilan birga, bir xil protein juda ko'p o'zgarishlarga duch kelishi mumkin. Shunday qilib, gistonlar (eukariotlarda xromatinni tashkil etuvchi oqsillar) turli sharoitlarda 150 tagacha turli modifikatsiyaga kirishishi mumkin.

Oqsillarning organizmdagi vazifalari

Boshqa biologik makromolekulalar (polisaxaridlar, lipidlar) va nuklein kislotalar singari, oqsillar ham barcha tirik organizmlarning muhim tarkibiy qismlari bo'lib, ular hujayraning ko'pgina hayotiy jarayonlarida ishtirok etadilar. Proteinlar metabolizm va energiya almashinuvini amalga oshiradi. Proteinlar hujayra tuzilmalarining bir qismidir - hujayralar o'rtasida signal almashinuvi, oziq-ovqatning gidrolizi va hujayralararo moddaning shakllanishi uchun hujayradan tashqari bo'shliqqa chiqariladigan organellalar.

Shuni ta'kidlash kerakki, oqsillarni funktsiyalariga ko'ra tasniflash juda o'zboshimchalik bilan amalga oshiriladi, chunki eukariotlarda bir xil protein bir nechta funktsiyalarni bajarishi mumkin. Bunday ko'p funksiyalilikning yaxshi o'rganilgan misoli lizil-tRNK sintetaza, aminoatsil-tRNK sintetazalari sinfidan bo'lgan ferment bo'lib, u nafaqat tRNKga lizinni biriktiribgina qolmay, balki bir nechta genlarning transkripsiyasini ham tartibga soladi. Proteinlar fermentativ faolligi tufayli ko'p funktsiyalarni bajaradi. Shunday qilib, fermentlar motor oqsili miozin, protein kinazning tartibga soluvchi oqsillari, natriy-kaliy adenozin trifosfataza transport oqsili va boshqalar.

katalitik funktsiya

Oqsillarning tanadagi eng mashhur roli turli xil kimyoviy reaktsiyalarni katalizlashdir. Fermentlar o'ziga xos katalitik xususiyatga ega bo'lgan oqsillar guruhidir, ya'ni har bir ferment bir yoki bir nechta shunga o'xshash reaktsiyalarni katalizlaydi. Fermentlar murakkab molekulalarning bo'linishi (katabolizm) va ularning sintezi (anabolizm), shuningdek, DNK replikatsiyasi va ta'mirlanishi va RNK shablon sintezi reaktsiyalarini katalizlaydi. Bir necha ming fermentlar ma'lum; ular orasida, masalan, pepsin hazm qilish jarayonida oqsillarni parchalaydi. Translatsiyadan keyingi modifikatsiya jarayonida ba'zi fermentlar boshqa oqsillarga kimyoviy guruhlar qo'shadi yoki olib tashlaydi. 4000 ga yaqin oqsil bilan katalizlanadigan reaksiyalar ma’lum. Enzimatik kataliz natijasida reaktsiyaning tezlashishi ba'zan juda katta bo'ladi: masalan, orotat karboksilaza fermenti tomonidan katalizlangan reaktsiya katalizlanmaganga qaraganda 10 17 marta tezroq boradi (fermentsiz 78 million yil, ishtirokida 18 millisekund) fermentdan). Fermentga birikadigan va reaksiya natijasida o'zgarib turadigan molekulalar substratlar deyiladi.

Fermentlar odatda yuzlab aminokislotalardan iborat bo'lsa-da, ularning faqat kichik bir qismi substrat bilan o'zaro ta'sir qiladi va undan ham kamroq - o'rtacha 3-4 aminokislotalar, ko'pincha birlamchi aminokislotalar ketma-ketligida bir-biridan uzoqda joylashgan - bevosita ishtirok etadilar. kataliz. Substratni biriktiruvchi va katalitik aminokislotalarni o'z ichiga olgan fermentning qismi fermentning faol joyi deb ataladi.

strukturaviy funktsiya

Himoya funktsiyasi

Proteinlarning himoya funktsiyalarining bir necha turlari mavjud:

Tartibga solish funktsiyasi

Hujayra ichidagi ko'plab jarayonlar oqsil molekulalari tomonidan boshqariladi, ular na energiya manbai, na hujayra uchun qurilish materiali bo'lib xizmat qiladi. Bu oqsillar transkripsiyani, translatsiyani, qo'shilishni, shuningdek, boshqa oqsillarning faolligini va hokazolarni tartibga soladi. Proteinlar tartibga solish funktsiyasini yoki fermentativ faollik (masalan, protein kinaz) yoki boshqa molekulalar bilan o'ziga xos bog'lanish tufayli amalga oshiriladi, bu odatda bu molekulalar fermentlar bilan o'zaro ta'sir qiladi.

Gormonlar qonda tashiladi. Hayvon gormonlarining aksariyati oqsillar yoki peptidlardir. Gormonning retseptorga bog'lanishi hujayradagi javobni keltirib chiqaradigan signaldir. Gormonlar qon va hujayralardagi moddalarning kontsentratsiyasini, o'sish, ko'payish va boshqa jarayonlarni tartibga soladi. Bunday oqsillarga misol qilib, qondagi glyukoza kontsentratsiyasini tartibga soluvchi insulindir.

Hujayralar hujayralararo modda orqali uzatiladigan signal oqsillari yordamida bir-biri bilan o'zaro ta'sir qiladi. Bunday oqsillarga, masalan, sitokinlar va o'sish omillari kiradi.

transport funktsiyasi

Oqsillarning zaxira (zaxira) funktsiyasi

Bu oqsillarga o'simlik urug'lari va hayvonlar tuxumlarida energiya va moddalar manbai sifatida saqlanadigan zahira oqsillari kiradi; tuxumning uchinchi darajali qobig'ining oqsillari (ovalbuminlar) va asosiy sut oqsili (kazein) ham asosan oziqlanish funktsiyasini bajaradi. Bir qator boshqa oqsillar organizmda aminokislotalar manbai sifatida ishlatiladi, ular o'z navbatida metabolik jarayonlarni tartibga soluvchi biologik faol moddalarning prekursorlari hisoblanadi.

Retseptor funktsiyasi

Protein retseptorlari sitoplazmada joylashgan bo'lishi yoki hujayra membranasiga birlashtirilgan bo'lishi mumkin. Retseptor molekulasining bir qismi signalni qabul qiladi, bu ko'pincha kimyoviy moddadir, ba'zi hollarda - yorug'lik, mexanik ta'sir (masalan, cho'zish) va boshqa ogohlantirishlar. Molekulaning ma'lum bir qismiga - retseptor oqsiliga signal berilganda uning konformatsion o'zgarishlari sodir bo'ladi. Natijada, signalni boshqa hujayra komponentlariga uzatuvchi molekulaning boshqa qismining konformatsiyasi o'zgaradi. Bir nechta signalizatsiya mexanizmlari mavjud. Ba'zi retseptorlar o'ziga xos kimyoviy reaktsiyani katalizlaydi; boshqalar signal berilganda ochiladigan yoki yopiladigan ion kanallari sifatida xizmat qiladi; yana boshqalar hujayra ichidagi xabarchi molekulalarni maxsus bog'laydi. Membran retseptorlarida molekulaning signal molekulasi bilan bog'langan qismi hujayra yuzasida, signal uzatuvchi domen esa uning ichida joylashgan.

Dvigatel (motor) funktsiyasi

Hayvonlar tomonidan sintezlana olmaydigan aminokislotalar muhim deyiladi. Aspartatdan lizin, metionin va treonin hosil boʻlishining birinchi bosqichini katalizlovchi aspartatkinaz kabi biosintetik yoʻllarning asosiy fermentlari hayvonlarda yoʻq.

Hayvonlar aminokislotalarni asosan oziq-ovqatlaridagi oqsillardan oladi. Proteinlar hazm qilish jarayonida parchalanadi, bu odatda oqsilni kislotali muhitga joylashtirish va uni proteazlar deb ataladigan fermentlar bilan gidrolizlash orqali denaturatsiyadan boshlanadi. Ovqat hazm qilish natijasida olingan aminokislotalarning bir qismi organizm oqsillarini sintez qilish uchun ishlatiladi, qolganlari esa glyukoneogenez jarayonida glyukozaga aylanadi yoki Krebs siklida ishlatiladi. Proteindan energiya manbai sifatida foydalanish, ayniqsa, ro'za tutish sharoitida, tananing o'z oqsillari, ayniqsa mushaklar energiya manbai bo'lib xizmat qilganda muhimdir. Aminokislotalar ham organizmning oziqlanishida azotning muhim manbai hisoblanadi.

Insonning oqsillarni iste'mol qilish uchun yagona me'yorlari yo'q. Katta ichakning mikroflorasi protein me'yorlarini tuzishda hisobga olinmaydigan aminokislotalarni sintez qiladi.

Protein biofizikasi

Oqsillarning fizik xossalari juda murakkab. Proteinning tartibli "kristalga o'xshash tizim" - "aperiodik kristal" gipotezasi foydasiga rentgen nurlari diffraktsiyasi tahlili ma'lumotlari (1 angstrom ruxsatigacha), yuqori qadoqlash zichligi, kooperativlik bilan tasdiqlanadi. denaturatsiya jarayoni va boshqa faktlar.

Intraglobulyar harakatlar jarayonlarida oqsillarning suyuqlikka o'xshash xususiyatlari (cheklangan sakrash yoki uzluksiz diffuziya modeli), neytronlarning tarqalishi, Mössbauer spektroskopiyasi va Mössbauer nurlanishining Reylining tarqalishi bo'yicha tajribalar boshqa faraz foydasiga dalolat beradi.

O'rganish usullari

Namunadagi protein miqdorini aniqlash uchun bir qancha usullar qo'llaniladi:

• Spektrofotometrik usul

Shuningdek qarang

Eslatmalar

1. Kimyoviy nuqtai nazardan, barcha oqsillar polipeptidlardir. Biroq, qisqa, uzunligi 30 dan kam aminokislotalar, polipeptidlarni, ayniqsa kimyoviy sintezlanganlarni oqsillar deb atash mumkin emas.
2. Muirhead X., Perutz M. Gemoglobinning tuzilishi. 5,5 A ruxsatda kamaytirilgan inson gemoglobinining uch o'lchovli Furye sintezi // Tabiat: jurnal. - 1963. - T. 199. - No 4894. - S. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis X., Parrish R., Wyckoff X., Phillips D. Rentgen tahlili natijasida olingan miyoglobin molekulasining uch o'lchovli modeli // Tabiat: jurnal. - 1958. - T. 181. - No 4610. - S. 662-666.
4. Lester, Genri."Berzelius, Jons Yakob". Ilmiy biografiya lug'ati 2. Nyu-York: Charlz Skribnerning o'g'illari. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Yu.A.Ovchinnikov. Bioorganik kimyo. - "Ma'rifat", 1987 yil.
6. Proteinlar // Kimyoviy entsiklopediya. - Sovet Entsiklopediyasi, 1988 yil.
7. N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eyzen."Evolyutsiya", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - P. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. F. Sangerning Nobel ma'ruzasi
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). "Titin, morfogenezda ehtimoliy rolga ega bo'lgan ulkan, elastik sarkomerik oqsil". Bioesselar 13 (4): 157-161. PMID 1859393.
10. EC 3.4.23.1 - pepsin A
11. S J qo'shiqchi. Membranlarda integral oqsillarning tuzilishi va kiritilishi. Hujayra biologiyasining yillik sharhi. 6-jild, 247-296-bet. 1990 yil
12. Strayer L. Biokimyo 3 jildda. - M.: Mir, 1984 yil
13. Selenosistein nostandart aminokislotalarga misoldir.
14. B. Levin. Genlar. - M ., 1987. - 544 b.
15. Leninger A. Biokimyo asoslari, 3 jildda. - M.: Mir, 1985 yil.
16. 2-ma'ruza
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). "Oqsil zanjirlarining katlanishini boshqaradigan tamoyillar". Fan 181 : 223-229. Nobel ma'ruzasi. Muallif Stenford Mur va Uilyam Shtayn bilan birgalikda "ribonukleaza, xususan, aminokislotalar ketma-ketligi [ferment] va [uning] biologik faol konformatsiyasi o'rtasidagi bog'liqlikni o'rganish" uchun kimyo bo'yicha Nobel mukofotiga sazovor bo'ldi.
19. Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). "Molekulyar shaperonlar". Annu. Rev. Biokimyo. 60 : 321-347.

Ma'lumki, oqsillar har qanday tirik organizmning zarur va asosiy tarkibiy qismidir. Ular deyarli barcha hayotiy jarayonlar bilan uzviy bog'liq bo'lgan metabolizm va energiya konversiyasi uchun javobgardir. hayvonlar va odamlarning to'qimalari va organlarining katta qismi, shuningdek, barcha mikroorganizmlarning 50% dan ortig'i asosan oqsillardan iborat (40% dan 50% gacha). Shu bilan birga, o'simlik dunyosida ular o'rtacha qiymatga nisbatan kamroq, hayvonlar dunyosida esa ko'proq. Biroq, ko'p odamlar uchun oqsillarning kimyoviy tarkibi hali ham noma'lum. Keling, bu makromolekulyarlarning ichida nima borligini yana bir bor eslaylik

Protein tarkibi

Ushbu moddada o'rtacha 50-55% uglerod, 15-17% azot, 21-23% kislorod, 0,3-2,5% oltingugurt mavjud. Ro'yxatdagi asosiy komponentlarga qo'shimcha ravishda, ba'zida oqsillar o'ziga xos og'irligi juda kichik bo'lgan elementlarni o'z ichiga oladi. Bu, birinchi navbatda, fosfor, temir, yod, mis va boshqa mikro va makro elementlardir. Qizig'i shundaki, azotning kontsentratsiyasi eng mos keladi, boshqa asosiy komponentlarning tarkibi esa o'zgarishi mumkin. Protein tarkibini tavsiflab, shuni ta'kidlash kerakki, u neytral pH da suv eritmasida qoldiqlaridan qurilgan tartibsiz polimer bo'lib, uni eng umumiy shaklda NH3 + CHRCOO- deb yozish mumkin.

O'zaro bu "g'ishtlar" karboksil va amin guruhlari o'rtasidagi amid aloqasi bilan bog'langan. Umuman olganda, tabiatda mingga yaqin turli xil oqsillar aniqlangan. Bu sinfga antikorlar, fermentlar, ko'plab gormonlar va boshqa faol biologik moddalar kiradi. Ajablanarlisi shundaki, bu xilma-xillik bilan protein tarkibi 30 dan ortiq bo'lmagan turli xil narsalarni o'z ichiga olishi mumkin, ulardan eng mashhurlari. Ulardan faqat 22 tasi inson tanasida mavjud, qolganlari esa so'rilmaydi va chiqariladi. Ushbu guruhdan sakkizta aminokislotalar muhim hisoblanadi. Bular leysin, metionin, izolösin, lizin, fenilalanin, triptofan, treonin va valindir. Bizning tanamiz ularni mustaqil ravishda sintez qila olmaydi va shuning uchun ularni tashqaridan qabul qilish talab qilinadi.

Qolganlarini (taurin, arginin, glitsin, karnitin, asparagin, histidin, sistein, glutamin, alanin, ornitin, tirozin, prolin, serin, sistin) o'zi yaratishi mumkin. Shuning uchun bu aminokislotalar muhim bo'lmaganlar deb tasniflanadi. Tarkibdagi oqsillarning birinchi guruhining mavjudligiga, shuningdek, uning organizm tomonidan so'rilish darajasiga qarab, oqsil to'liq va pastki qismlarga bo'linadi. Bir kishi uchun ushbu moddaning o'rtacha kunlik iste'moli tana vaznining kilogrammi uchun 1 dan 2 grammgacha. Shu bilan birga, harakatsiz odamlar ushbu diapazonning pastki chegarasiga, sportchilar esa yuqori chegarasiga rioya qilishlari kerak.

Protein tarkibini qanday o'rganish kerak

Ushbu moddalarni o'rganish uchun asosan gidroliz usuli qo'llaniladi. Qiziqarli oqsil suyultirilgan xlorid kislotasi (6-10 mol / litr) bilan 100 ° C dan 1100 ° C gacha qizdiriladi. Natijada, u alohida aminokislotalar allaqachon ajratilgan aminokislotalar aralashmasiga bo'linadi. Hozirgi vaqtda o'rganilayotgan oqsil uchun qog'oz xromatografiyasi, shuningdek, ion almashinadigan xromatografiya qo'llaniladi. Hatto maxsus avtomatik analizatorlar ham mavjud bo'lib, ular parchalanish natijasida qaysi aminokislotalar hosil bo'lishini osongina aniqlaydi.