ปริมาณโปรตีนในเซลล์ประเภทต่างๆ โปรตีนคืออะไร. โปรตีน: แนวคิดทั่วไป

โปรตีนเป็นสารอาหารอินทรีย์จากพืชหรือสัตว์ที่จำเป็นสำหรับการเจริญเติบโตและการต่ออายุเซลล์ในร่างกายมนุษย์ มีบทบาทในการสร้างเนื้อเยื่อที่พบในกล้ามเนื้อ อวัยวะภายใน กระดูก และผิวหนัง โปรตีนควบคุมการทำงานของสิ่งมีชีวิตทั้งหมดให้สารที่มีประโยชน์

โปรตีนประกอบด้วยสายโซ่ของกรดอะมิโนต่างๆ ที่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะโควาเลนต์เปปไทด์ การก่อตัวที่เป็นผลทำให้เกิดโมเลกุลขนาดใหญ่ที่มีความยาวและรูปร่างต่างกัน ในธรรมชาติมีกรดอะมิโนประมาณ 80 ชนิดซึ่งสร้างสารประกอบได้หลากหลายไม่จำกัด

องค์ประกอบของโมเลกุลขนาดใหญ่ที่เกิดขึ้นมักประกอบด้วยองค์ประกอบทางเคมีเช่นคาร์บอน ไฮโดรเจน ออกซิเจน ไนโตรเจน น้อยกว่า - กำมะถันและฟอสฟอรัส สารประกอบโปรตีนแต่ละชนิดมีโครงสร้างเฉพาะ สามารถใช้ตัดสินองค์ประกอบของสาร รูปร่าง พันธะระหว่างส่วนประกอบได้

โครงสร้างโปรตีน	คำอธิบาย
หลัก	กำหนดองค์ประกอบและลำดับการเชื่อมต่อของกรดอะมิโนในสายโซ่
รอง	รูปทรงเชิงพื้นที่ของสายโพลีเปปไทด์แสดงให้เห็นการบิดตัวของสายโซ่เนื่องจากการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจน สามารถเกิดขึ้นได้ทั้งภายในสายโซ่เดียวและระหว่างสายโซ่อื่นๆ
ระดับอุดมศึกษา	มันเป็นเกลียวบิดสามมิติซึ่งก่อตัวและยึดไว้โดยสะพานไดซัลไฟด์
ควอเตอร์นารี	การเชื่อมต่อดังกล่าวอาจเกี่ยวข้องกับสายเปปไทด์หลายสายที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะไฮโดรเจนหรือไอออนิก

คุณสมบัติของโปรตีนที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติทั้งหมดขึ้นอยู่กับโครงสร้างหลักของพวกมัน เป็นรายบุคคล มีข้อมูลทางพันธุกรรม และได้รับการเก็บรักษาไว้หลายชั่วอายุคน

โปรตีนเป็นอย่างไร?

บทบาทของโปรตีนในร่างกายมนุษย์คือการจัดระเบียบกระบวนการเผาผลาญและทางสรีรวิทยา รักษาระบบภูมิคุ้มกันของร่างกาย รับรองการเจริญเติบโตและการพัฒนาของอวัยวะ และฟื้นฟูเซลล์

กรดอะมิโน 22 ชนิดเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์โปรตีนของมนุษย์ ในจำนวนนี้ 12 ชิ้น เหล่านี้เป็นกรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นที่สามารถสังเคราะห์ในร่างกายได้

เหลือ 10 ชิ้น. มีความจำเป็น หาได้จากอาหารเท่านั้น ด้วยจำนวนที่ไม่เพียงพอ คนๆ หนึ่งอาจรู้สึกอ่อนเพลีย ภูมิคุ้มกันลดลง และระดับฮอร์โมนเปลี่ยนแปลง

สารประกอบโปรตีนทั้งหมดแบ่งออกเป็น 2 กลุ่มใหญ่:

• โปรตีนที่สมบูรณ์คือสารประกอบที่มีกรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมด
• องค์ประกอบของโปรตีนที่ไม่สมบูรณ์นั้นมีลักษณะที่ไม่สมบูรณ์ของกรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมดในตัวมัน

คุณค่าของโปรตีนขึ้นอยู่กับองค์ประกอบ ยิ่งมีโปรตีนที่สมบูรณ์มากเท่าไหร่ก็ยิ่งมีประโยชน์มากขึ้นเท่านั้น

หน้าที่ของโปรตีนในร่างกาย

ที่ได้จากการสังเคราะห์สารประกอบโปรตีนทั้งหมดสามารถแบ่งออกเป็นหลายกลุ่ม แต่ละคนทำหน้าที่เฉพาะของตนเองที่ควบคุมการทำงานของร่างกาย

ฟังก์ชันตัวเร่งปฏิกิริยา

งานหลักอย่างหนึ่งที่โปรตีนทำคือหน้าที่ของตัวเร่งปฏิกิริยา ด้วยความช่วยเหลือของการกระทำของตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพซึ่งเรียกว่าเอ็นไซม์ มีการเพิ่มความเร็วของปฏิกิริยาเคมีที่เกิดขึ้นในเซลล์ที่มีชีวิตหลายเท่า

บทบาทของโปรตีนในร่างกายมนุษย์ไม่สามารถประเมินค่าสูงไปได้ มันทำหน้าที่สำคัญสำหรับร่างกายโดยเฉพาะตัวเร่งปฏิกิริยา

เอ็นไซม์เป็นโปรตีนประเภทที่ใหญ่ที่สุด มีจำนวนมากกว่า 2,000 ชนิด ให้กระบวนการเผาผลาญทั้งหมดของร่างกาย

ฟังก์ชั่นโครงสร้าง

โปรตีนบางกลุ่มมีส่วนร่วมในการทำงานของโครงสร้าง พวกเขามีส่วนร่วมในการก่อตัวของโครงสร้างเซลล์และนอกเซลล์ให้ความแข็งแรงและความยืดหยุ่นของเนื้อเยื่อ

โปรตีนเหล่านี้คือ:

• เคราตินซึ่งพบมากในเล็บ เส้นผมมนุษย์
• คอลลาเจนซึ่งเป็นพื้นฐานของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันและกระดูก
• อีลาสตินเป็นส่วนประกอบของเอ็น

ฟังก์ชั่นป้องกัน

โปรตีนมีความสามารถในการปกป้องบุคคลจากไวรัส แบคทีเรีย สารพิษที่เข้าสู่ร่างกาย บทบาทของสารประกอบดังกล่าวดำเนินการโดยแอนติบอดีที่สังเคราะห์โดยระบบภูมิคุ้มกัน พวกมันจับสารแปลกปลอมที่เรียกว่าแอนติเจนและทำให้การกระทำของพวกมันเป็นกลาง

ผลการป้องกันของโปรตีนอีกประการหนึ่งแสดงให้เห็นในความสามารถของบางกลุ่มในการแข็งตัวของเลือด อันเป็นผลมาจากการกระทำของไฟบริโนเจนและทรอมบินทำให้เกิดก้อนที่ปกป้องบุคคลจากการสูญเสียเลือด

ฟังก์ชั่นการกำกับดูแล

สารประกอบโปรตีนประเภทแยกต่างหากมีหน้าที่ควบคุม โปรตีนในทิศทางนี้ควบคุมเมแทบอลิซึม การเคลื่อนไหวของเซลล์ การพัฒนาและการดัดแปลง

ทั้งนี้เนื่องมาจากการเคลื่อนที่ของเอ็นไซม์หรือการรวมเข้ากับสารอื่นๆ ตัวอย่างของสารประกอบดังกล่าว ได้แก่ กลูคากอน ไทรอกซีน โซมาโตโทรปิน

ฟังก์ชั่นสัญญาณ

ฟังก์ชั่นการส่งสัญญาณของสารประกอบขึ้นอยู่กับการทำงานของโปรตีนบางกลุ่มที่ส่งสัญญาณต่าง ๆ ระหว่างเซลล์หรืออวัยวะของร่างกาย มีส่วนช่วยในการควบคุมกระบวนการหลักที่เกิดขึ้นในร่างกาย ตัวอย่างเช่น สารเช่น อินซูลินให้ระดับกลูโคสในเลือดที่ต้องการ

ปฏิสัมพันธ์ของเซลล์ระหว่างกันเกิดขึ้นโดยใช้สารประกอบโปรตีนสัญญาณ เหล่านี้คือไซโตไคน์และปัจจัยการเจริญเติบโต

ฟังก์ชั่นการขนส่ง

โปรตีนชนิดนี้มีส่วนเกี่ยวข้องอย่างมากในการขนส่งสารผ่านเยื่อหุ้มเซลล์จากที่หนึ่งไปยังอีกที่หนึ่ง ตัวอย่างเช่น เฮโมโกลบินซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของเซลล์เม็ดเลือดแดง นำออกซิเจนจากปอดไปยังอวัยวะอื่นๆ ของร่างกาย และส่งคาร์บอนไดออกไซด์กลับคืนมา

โปรตีนไลโปโปรตีนขนส่งไขมันจากตับ อินซูลินขนส่งกลูโคสไปยังเนื้อเยื่อ และ myoglobin สร้างอุปทานของออกซิเจนในกล้ามเนื้อ

ฟังก์ชั่นสำรอง (สำรอง)

โดยปกติโปรตีนจะไม่สะสมในร่างกาย ข้อยกเว้นคือสารประกอบดังกล่าว: อัลบูมินที่มีอยู่ในไข่และเคซีนซึ่งพบได้ในนมแพะ นอกจากนี้ ในระหว่างการสลายของฮีโมโกลบิน ธาตุเหล็กจะก่อตัวเป็นสารประกอบเชิงซ้อนที่มีโปรตีน ซึ่งสามารถสะสมไว้สำรองได้เช่นกัน

ฟังก์ชั่นตัวรับ

โปรตีนชนิดนี้พบได้ในไซโตพลาสซึมหรือเยื่อหุ้มตัวรับ สามารถรับ หน่วงเวลา ส่งสัญญาณที่เกิดจากสิ่งเร้าภายนอกเข้าสู่เซลล์ได้

ตัวอย่างของสารประกอบดังกล่าว ได้แก่

• ออปซิน;
• ไฟโตโครม;
• โปรตีนไคเนส

มอเตอร์ (มอเตอร์) ฟังก์ชั่น

โปรตีนบางชนิดช่วยให้ร่างกายเคลื่อนไหวได้ งานสำคัญอื่น ๆ ของพวกเขาคือการเปลี่ยนรูปร่างของเซลล์และอนุภาคย่อยของเซลล์ สารประกอบหลักที่รับผิดชอบในการทำงานของมอเตอร์คือแอคตินและไมโอซิน

อันเป็นผลมาจากการทำงานของพวกเขามีการหดตัวและผ่อนคลายของกล้ามเนื้อทั้งหมดของร่างกายการเคลื่อนไหวของอวัยวะภายใน

บรรทัดฐานของโปรตีนในร่างกายมนุษย์

บทบาทของโปรตีนในร่างกายมนุษย์มีความสำคัญต่อการจัดหาสารอาหารที่จำเป็นต่อเซลล์ของร่างกาย การบริโภคอาหารที่มีโปรตีนครบถ้วนไม่เพียงพออาจนำไปสู่การละเมิดการทำงานที่สำคัญของร่างกาย

ปริมาณโปรตีนที่บริโภคในอาหารขึ้นอยู่กับสภาวะสุขภาพ อายุของบุคคล กับกิจกรรมของเขา เป็นที่ทราบกันดีว่ากรณีของการแพ้ยาแต่ละบุคคลต่อสารนี้

สำหรับผู้ใหญ่

เนื่องจากโปรตีนไม่สามารถสะสมในร่างกายได้ และส่วนเกินอาจเป็นอันตรายได้ จึงต้องได้รับโปรตีนจำนวนหนึ่งทุกวัน ในการทำเช่นนี้ คุณจำเป็นต้องรู้อัตราการบริโภคโปรตีนในแต่ละวัน

นักวิทยาศาสตร์จากประเทศต่างๆ กำลังทำการวิจัยเพื่อหาปริมาณโปรตีนที่เหมาะสมที่สุดในแต่ละวัน ตัวเลขเหล่านี้ไม่สอดคล้องกัน นักโภชนาการชาวรัสเซียแนะนำให้บริโภค 1.0 - 1.2 กรัม - ต่อน้ำหนักมนุษย์ 1 กิโลกรัม. แพทย์อเมริกันเพิ่มตัวเลขนี้เป็น 1.6 กรัมต่อน้ำหนัก 1 กิโลกรัม

ทางที่ดีควรใช้ค่าเฉลี่ย ในกรณีนี้ ผู้ใหญ่ที่มีวิถีชีวิตอยู่ประจำต้องการโปรตีน 1.2-1.3 กรัมต่อวันต่อน้ำหนักตัว 1 กิโลกรัม ถ้าคนหนัก 80 กก. เขาควรกินโปรตีนประมาณ 100 กรัมต่อวัน ผู้ที่ทำงานหนักจำเป็นต้องเพิ่มอัตราการบริโภคโปรตีนเป็น 1.5 กรัมต่อน้ำหนัก 1 กิโลกรัม

สำหรับเด็ก

เด็กต้องการโปรตีนเพื่อพัฒนาการและการเจริญเติบโตที่เหมาะสม ดังนั้นความต้องการโปรตีนจึงสูงกว่าผู้ใหญ่มาก ในช่วงอายุแรกสุด ปริมาณโปรตีนต่อวันคือ 3 ถึง 4 กรัมต่อน้ำหนัก 1 กิโลกรัม สำหรับเด็กวัยเรียน อัตรานี้จะลดลงเล็กน้อย โดยมีโปรตีนตั้งแต่ 2 ถึง 3 กรัมต่อน้ำหนักตัว 1 กิโลกรัมต่อวัน

ผลิตภัณฑ์จากนมที่อุดมไปด้วยโปรตีนคุณภาพสูงมีประโยชน์อย่างยิ่งสำหรับเด็กๆ พวกมันถูกย่อยได้ดีและดูดซึมได้ง่ายโดยสิ่งมีชีวิตเล็ก

เมื่อลดน้ำหนัก

อาหารที่รู้จักกันดีหลายอย่างขึ้นอยู่กับโภชนาการโปรตีน ผู้ที่ต้องการลดน้ำหนักจำเป็นต้องรวมอาหารที่มีโปรตีนมากขึ้นในอาหารของพวกเขา การบริโภคโปรตีนในแต่ละวันควรเพิ่มขึ้นเป็น 1.5 กรัมต่อน้ำหนักมนุษย์ 1 กิโลกรัม

สำหรับปัญหาสุขภาพ

ปัญหาสุขภาพมากมายเกิดขึ้นในผู้ที่มีการบริโภคโปรตีนต่ำ บางครั้ง เพื่อที่จะปรับปรุงความเป็นอยู่ที่ดีของคุณ มันก็เพียงพอแล้วสำหรับคนที่จะควบคุมอาหารให้สมดุล โดยใส่อาหารที่มีโปรตีนมากขึ้นในอาหารของเขา

นักโภชนาการไม่เห็นด้วยกับปริมาณโปรตีนที่ควรบริโภคสำหรับผู้ที่เป็นโรค ในโรคของตับและไต ผู้เชี่ยวชาญแนะนำให้ลดการบริโภคโปรตีนลงเหลือ 0.7 กรัมต่อน้ำหนัก 1 กิโลกรัม ไม่ว่าในกรณีใด แพทย์ที่เข้ารับการรักษาควรกำหนดอาหารที่จำเป็นสำหรับผู้ป่วยเป็นรายบุคคล

สำหรับนักกีฬา

ผู้ที่เกี่ยวข้องกับกีฬาต้องการโปรตีนจำนวนมากเพื่อสร้างกล้ามเนื้อในร่างกายและเพิ่มความแข็งแรง สำหรับพวกเขา อัตราการบริโภคโปรตีนต่อวันควรอยู่ที่ 2 ถึง 2.5 กรัมต่อน้ำหนักตัว 1 กิโลกรัม

ในกีฬาประเภทพาวเวอร์สปอร์ตบางประเภท การแข่งขันจักรยานหลายวัน บรรทัดฐานสามารถเพิ่มเป็น 3 - 3.2 กรัมของโปรตีนต่อน้ำหนัก 1 กิโลกรัม

อาการและสาเหตุของการขาดโปรตีนในร่างกาย

ส่วนใหญ่สาเหตุหลักของการขาดโปรตีนในร่างกายคือโภชนาการของมนุษย์ที่ไม่เหมาะสมการใช้อาหารที่มีเนื้อหาไม่เพียงพอ ในกรณีนี้ ร่างกายขาดกรดอะมิโนที่จำเป็นในการสร้างสารประกอบใหม่ เขาเริ่มใช้เงินสำรองของตัวเองเอาจากเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ

อีกสาเหตุหนึ่งที่ทำให้ "ความอดอยาก" ของโปรตีนของบุคคลอาจเป็นโรคร้ายแรงที่เกี่ยวข้องกับการสลายโปรตีนที่เพิ่มขึ้น โรคติดเชื้อรุนแรง, ความผิดปกติของการเผาผลาญทางพันธุกรรม, แผลไฟไหม้, พยาธิสภาพของไต การขาดโปรตีนในรูปแบบที่ไม่รุนแรงมักจะหายไปโดยไม่มีอาการ

ในกรณีที่รุนแรงขึ้นจะมีอาการดังต่อไปนี้:

• บุคคลนั้นมีแนวโน้มที่จะเป็นหวัดบ่อย
• ความเสียหายที่ผิวหนังรักษาได้ไม่ดี: บาดแผลถลอก
• คนมักจะมีอาการอ่อนแรงเซื่องซึมปวดกล้ามเนื้อและข้อต่อ
• เนื่องจากขาดโปรตีน น้ำตาลในเลือดจึงเพิ่มขึ้นได้ เป็นผลให้บุคคลประสบความรู้สึกหิวอย่างต่อเนื่อง
• สภาพเล็บและผมไม่ดี
• อาจมีอาการบวมที่ขา

หากคุณมีอาการข้างต้นใด ๆ ของอาการป่วยไข้ คุณควรปรึกษาแพทย์เพื่อที่เขาจะได้ทำการวินิจฉัยที่ถูกต้องและกำหนดการรักษา

สัญญาณและสาเหตุของโปรตีนส่วนเกินในร่างกาย

บทบาทของโปรตีนในร่างกายมนุษย์แสดงออกในการจัดกระบวนการทางสรีรวิทยาขั้นพื้นฐานเพื่อให้มั่นใจว่ากิจกรรมที่สำคัญของเซลล์ สารประกอบนี้เป็นส่วนประกอบสำคัญของผลิตภัณฑ์อาหารทั้งหมด

โดยปกติ ปัญหาที่เกี่ยวข้องกับการมีโปรตีนมากเกินไปจะพบได้น้อยกว่าเมื่อขาดโปรตีนแต่เมื่อกินอาหารจำนวนมากที่มีเนื้อหาสูงบุคคลอาจได้รับพิษจากโปรตีน

โปรตีนส่วนเกินจากอาหารจะถูกแปลงในตับเป็นกลูโคสและยูเรีย ซึ่งถูกขับออกจากร่างกายโดยไต ด้วยการใช้จำนวนมากเป็นเวลานาน การเปลี่ยนแปลงเชิงลบในร่างกายอาจเกิดขึ้นได้: ความผิดปกติของการเผาผลาญ, โรคกระดูกพรุน, โรคตับและไต

นอกจากนี้ สาเหตุของโปรตีนส่วนเกินอาจเป็นโรคที่มีมา แต่กำเนิดหรือเป็นโรคของมนุษย์ ในกรณีเหล่านี้ ร่างกายไม่สามารถสลายโปรตีนบางประเภทที่ค่อยๆ สะสมในโปรตีนนั้นในระยะเวลาอันยาวนาน

สัญญาณของโปรตีนส่วนเกินในร่างกายคือ:

• รู้สึกกระหายน้ำอย่างต่อเนื่อง
• ปัญหาทางเดินอาหารที่เป็นไปได้ (ท้องผูก, ท้องอืด, ท้องร่วง)
• อารมณ์แปรปรวนและรู้สึกไม่สบาย
• การเพิ่มน้ำหนักที่เป็นไปได้
• กลิ่นปาก.
• ความล้มเหลวของฮอร์โมนของร่างกาย

การทดสอบโปรตีน ประเภทของการตรวจ

เพื่อสร้างการวินิจฉัยที่ถูกต้อง แพทย์จะเขียนนัดหมายให้ผู้ป่วยเข้ารับการตรวจที่จำเป็น จากการเบี่ยงเบนจากบรรทัดฐานของตัวบ่งชี้ใด ๆ เราสามารถตัดสินปัญหาที่มีอยู่ในร่างกายได้

โดยทั่วไปแล้วการทดสอบเหล่านี้คือการทดสอบโปรตีน ซึ่งจะตรวจสอบและตรวจหาระดับของเนื้อหาในร่างกาย วัสดุสำหรับสิ่งนี้มักจะเป็นเลือดและปัสสาวะ

ชีวเคมี

การตรวจเลือดทางชีวเคมีช่วยให้คุณสามารถกำหนดเนื้อหาของโปรตีนอัลบูมินและ C-reactive ในนั้น ผลลัพธ์ที่ได้ให้ข้อมูลเกี่ยวกับการทำงานของไต ตับ ตับอ่อน และกระบวนการเผาผลาญในร่างกาย

ปริมาณโปรตีนในเลือดปกติคือ 6 - 8.3 g/dl หากจำเป็น แพทย์อาจสั่งการตรวจเพิ่มเติม เพื่อค้นหาว่าโปรตีนชนิดใดผิดปกติ โปรตีนสูงอาจเป็นสัญญาณของการขาดน้ำ โปรตีนทั้งหมดต่ำอาจเป็นตัวบ่งชี้ถึงโรคตับหรือไต

การตรวจปัสสาวะอย่างง่าย

การทดสอบปัสสาวะทั่วไปจะกำหนดปริมาณโปรตีนในนั้น สำหรับการศึกษาดังกล่าวจะใช้ปัสสาวะในตอนเช้า คนที่มีสุขภาพแข็งแรงไม่ควรมีโปรตีนในปัสสาวะ อนุญาตให้ใช้เนื้อหาขนาดเล็ก - มากถึง 0.033 g / l

เกินตัวบ่งชี้นี้บ่งบอกถึงกระบวนการอักเสบที่เกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิต นอกจากนี้ยังอาจเป็นสัญญาณของโรคไตเรื้อรัง

การวิเคราะห์ปัสสาวะ

การวิเคราะห์โปรตีนทั้งหมดในปัสสาวะมีรายละเอียดมากขึ้นและช่วยให้คุณประเมินระดับของโรคของผู้ป่วยได้ วิธีนี้จะตรวจจับน้ำหนักโมเลกุลต่ำและโปรตีนจำเพาะที่การวิเคราะห์อย่างง่ายตรวจไม่พบ การสูญเสียโปรตีนจำนวนมากในปัสสาวะจะทำให้ร่างกายบวมน้ำทั้งภายนอกและภายใน อาจเป็นสัญญาณของไตวาย

ด้วยวิธีการวิจัยนี้ใช้ปัสสาวะทุกวันซึ่งผู้ป่วยเก็บในระหว่างวัน ควรเก็บไว้ในตู้เย็นที่อุณหภูมิ +2 ถึง +8 องศา

การรักษาภาวะขาดโปรตีน

การรักษาภาวะขาดโปรตีนในผู้ป่วยจำเป็นต้องดำเนินการภายใต้การดูแลของแพทย์

มักจะไปในสองทิศทางพร้อมกัน:

1. เติมเต็มปริมาณโปรตีนที่ต้องการในร่างกายทำให้การเผาผลาญเป็นปกติ ในการทำเช่นนี้ คุณควรปฏิบัติตามอาหารที่อุดมด้วยโปรตีน
2. การรักษาโรคนั้นเอง

รักษาโปรตีนส่วนเกิน

ในการรักษาโปรตีนส่วนเกิน ก่อนอื่นคุณต้องปรับอาหารโดยลดการบริโภคอาหารที่มีโปรตีนสูง เนื่องจากโปรตีนที่มากเกินไปจะขัดขวางความสมดุลของกรดเบสในร่างกาย คุณจึงควรรับประทานผักและผลไม้ที่อุดมไปด้วยโพแทสเซียม เช่น มันฝรั่ง แอปริคอต ลูกพีช องุ่น ลูกพรุน

อาหารเหล่านี้ทำให้ร่างกายเป็นด่างและคืนค่า pH

นอกจากนี้ แพทย์จะสั่งจ่ายยาที่มีเอนไซม์ ช่วยสลายสารประกอบโปรตีนที่ร่างกายสะสม

แหล่งโปรตีนจากสัตว์

บทบาทของโปรตีนในร่างกายมนุษย์เป็นสิ่งที่ไม่สามารถถูกแทนที่ได้ เนื่องจากเป็นสารหลักที่ให้สารอาหาร พลังงานแก่ร่างกาย และมีส่วนในการผลัดเซลล์ใหม่ สารประกอบนี้ช่วยให้คนสามารถต้านทานโรคได้

แหล่งโปรตีนหลักคืออาหารที่มาจากสัตว์ หนึ่งในนั้นคือนม เครื่องดื่ม 100 กรัมมีโปรตีนที่สำคัญประมาณ 3 กรัมซึ่งมีกรดอะมิโนที่จำเป็นต่อร่างกาย

ผลิตภัณฑ์จากนมหลายชนิดมีเมไทโอนีน ซึ่งเป็นกรดอะมิโนที่ช่วยให้ตับทำงานเป็นปกติ พบโปรตีนจำนวนมากในคอทเทจชีสไขมันต่ำ มีโปรตีนประมาณ 18 กรัมต่อผลิตภัณฑ์ 100 กรัม เนื้อสัตว์มีโปรตีนที่สมบูรณ์ในปริมาณสูง ขึ้นอยู่กับความหลากหลายใน 100 กรัมของผลิตภัณฑ์คือ 20 กรัมถึง 30 กรัม

คุณค่าโปรตีนของปลาและอาหารทะเลไม่ได้ด้อยไปกว่าเนื้อสัตว์ ทำให้ผลิตภัณฑ์ย่อยง่ายขึ้น โปรตีนส่วนใหญ่พบในปลาทูน่า ฮาลิบัต: ต่อผลิตภัณฑ์ 100 กรัม คิดเป็น 20 กรัม ถึง 28 กรัม ไข่มีองค์ประกอบกรดอะมิโนที่มีคุณค่า ไข่ไก่ 1 ฟองมีโปรตีนประมาณ 12 กรัม และในไข่แดงจะมีโปรตีนมากกว่าโปรตีนถึง 2 เท่า

แหล่งโปรตีนจากพืช

แหล่งโปรตีนเพิ่มเติมในโภชนาการของมนุษย์ ได้แก่ พืชตระกูลถั่ว ผัก ผลไม้ ถั่ว พืชชนิดเดียวที่มีโปรตีนครบถ้วนคือถั่วเหลือง มังสวิรัติหรือผู้ที่มีวิถีชีวิตที่มีสุขภาพดีรับประทานเป็นประจำ

อาหารจากพืชขั้นพื้นฐานและปริมาณโปรตีน:

ผลิตภัณฑ์	ปริมาณโปรตีน g - ต่อ 100 กรัมของผลิตภัณฑ์
ถั่วเหลือง	35 – 40
ถั่ว	24
เมล็ดฟักทอง	20
ถั่ว	20 – 25
เต้าหู้	20
นมถั่วเหลือง	3
ถั่วเขียว	5
บร็อคโคลี	3
ผักโขม	3
ผงโกโก้	24
ผลไม้อบแห้ง	3 – 5
บัควีท	10 – 12
ถั่ว	6 – 10

โภชนาการโปรตีนที่เหมาะสมสำหรับร่างกาย

สำหรับอาหารที่สมดุล การรักษาระบบภายในทั้งหมดของร่างกาย บุคคลจำเป็นต้องได้รับโปรตีน ไขมัน และคาร์โบไฮเดรตในปริมาณที่เพียงพอ การแยกส่วนประกอบอย่างใดอย่างหนึ่งออกจากอาหารอย่างสมบูรณ์อาจนำไปสู่กระบวนการที่ไม่สามารถย้อนกลับได้

สำหรับโภชนาการที่เหมาะสม นักโภชนาการควรปฏิบัติตามอัตราส่วนของสารต่อไปนี้: โปรตีนควรทำขึ้นประมาณ 30% ของอาหารประจำวัน ไขมัน - 30% คาร์โบไฮเดรต - 40% ในเวลาเดียวกัน เป็นที่พึงประสงค์ว่าประมาณ 60% ของการบริโภคโปรตีนในแต่ละวันเป็นโปรตีนที่สมบูรณ์

เมื่อคำนวณปริมาณโปรตีนที่ต้องการควรคำนึงว่าในระหว่างการอบชุบด้วยความร้อนส่วนหนึ่งของโปรตีนจะถูกทำลาย ในผลิตภัณฑ์จากพืช ร่างกายดูดซึมโปรตีน 60% และสัตว์ - มากถึง 90%

คุณสมบัติของโภชนาการโปรตีนสำหรับการเจริญเติบโตของกล้ามเนื้อ

ในกีฬาที่เข้มข้นใด ๆ การเพิ่มขึ้นของมวลกล้ามเนื้อของร่างกายการเพิ่มความอดทนของร่างกายเป็นสิ่งสำคัญ สิ่งนี้ทำได้โดยการฝึกอบรมอย่างเข้มข้นและโภชนาการพิเศษซึ่งบริโภคอาหารที่มีโปรตีนสูง

จะเป็นการดีที่สุดถ้าเมนูโภชนาการโปรตีนรวบรวมโดยแพทย์หรือโค้ชของนักกีฬาการคำนวณอาหารโปรตีน ปริมาณแคลอรี่ คาร์โบไฮเดรต และไขมันอย่างถูกต้องเป็นสิ่งสำคัญ

อาหารโปรตีนของนักกีฬาควรรวมถึง: ผลิตภัณฑ์นมไขมันต่ำ, เนื้อไม่ติดมัน, ไข่ขาวต้ม, ปลาทะเลไขมันต่ำ อาหารควรเป็นเศษส่วน - 5 ครั้งต่อวัน หลังจากออกกำลังกายหนักๆ แนะนำให้ดื่มโปรตีนเชค

ในช่วงเวลาของการเพิ่มมวลกล้ามเนื้อเปอร์เซ็นต์ของสารชีวภาพมีดังนี้ 70% - โปรตีน 30% - ไขมันและคาร์โบไฮเดรต ระยะเวลาสูงสุดของอาหารโปรตีนไม่ควรเกิน 1 เดือน นานกว่านี้การใช้อาจเป็นอันตรายต่อร่างกาย

คุณสมบัติของโภชนาการโปรตีนที่ต้องการลดน้ำหนัก

อาหารที่มีโปรตีนมีดัชนีน้ำตาลต่ำกว่าเมื่อเทียบกับอาหารประเภทคาร์โบไฮเดรต ซึ่งช่วยลดน้ำตาลในเลือดและปล่อยอินซูลินออกมาในปริมาณมาก เมื่อบริโภคเข้าไป ร่างกายจะใช้เวลาย่อยอาหารมากขึ้น เป็นผลให้คนไม่รู้สึกหิวอีกต่อไปความอยากอาหารของเขาลดลงความอยากอาหารต่างๆ

เมื่อรับประทานอาหารที่มีโปรตีนสูง ระบบเผาผลาญจะดีขึ้น ในขณะเดียวกัน ร่างกายก็บริโภคแคลอรีมากขึ้นซึ่งใช้ไปในการรักษาและบำรุงมวลกล้ามเนื้อ ทั้งหมดนี้นำไปสู่การลดน้ำหนัก

สำหรับการลดน้ำหนักทีละน้อยในโภชนาการประจำวันควรปฏิบัติตามสัดส่วนของสารที่ใช้ดังต่อไปนี้: โปรตีนควรเป็น 50% ไขมัน - 30% คาร์โบไฮเดรต - 20% ขอแนะนำให้บริโภคเฉพาะผลิตภัณฑ์โปรตีนหลังเวลา 18:00 น.

บทบาทที่โปรตีนมีต่อร่างกายมนุษย์ไม่สามารถประเมินค่าสูงไปได้ การขาดมันนำไปสู่ปัญหาสุขภาพ ลดกิจกรรมและความมีชีวิตชีวา โปรตีนที่มากเกินไปก็เป็นอันตรายต่อมนุษย์เช่นกัน เพื่อป้องกันไม่ให้สิ่งนี้เกิดขึ้น สิ่งสำคัญคือต้องเลือกอาหารที่เหมาะสมซึ่งร่างกายจะได้รับสารที่จำเป็นทั้งหมด

การจัดรูปแบบบทความ: Lozinsky Oleg

วิดีโอเกี่ยวกับบทบาทของโปรตีนในร่างกายมนุษย์

โปรตีนมีผลต่อร่างกายอย่างไร? กินโปรตีนเท่าไหร่:

เนื้อหาของบทความ

โปรตีน (ข้อ 1)- กลุ่มของโพลิเมอร์ชีวภาพที่มีอยู่ในทุกสิ่งมีชีวิต ด้วยการมีส่วนร่วมของโปรตีน กระบวนการหลักที่รับรองกิจกรรมที่สำคัญของร่างกายเกิดขึ้น: การหายใจ การย่อยอาหาร การหดตัวของกล้ามเนื้อ การส่งกระแสประสาท การก่อตัวของเนื้อเยื่อกระดูก ผิวหนัง ผม เขาของสิ่งมีชีวิตประกอบด้วยโปรตีน สำหรับสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมส่วนใหญ่ การเจริญเติบโตและการพัฒนาของสิ่งมีชีวิตเกิดขึ้นเนื่องจากผลิตภัณฑ์ที่มีโปรตีนเป็นส่วนประกอบอาหาร บทบาทของโปรตีนในร่างกายและด้วยเหตุนี้โครงสร้างของพวกมันจึงมีความหลากหลายมาก

องค์ประกอบของโปรตีน

โปรตีนทั้งหมดเป็นโพลีเมอร์ซึ่งเป็นสายโซ่ที่ประกอบขึ้นจากชิ้นส่วนของกรดอะมิโน กรดอะมิโนเป็นสารประกอบอินทรีย์ที่ประกอบด้วยหมู่อะมิโน NH 2 และกรดอินทรีย์ในองค์ประกอบ (ตามชื่อ) คาร์บอกซิล กลุ่ม COOH จากความหลากหลายของกรดอะมิโนที่มีอยู่ทั้งหมด (ตามทฤษฎีแล้ว จำนวนกรดอะมิโนที่เป็นไปได้นั้นไม่จำกัด) เฉพาะกรดอะมิโนที่มีอะตอมของคาร์บอนเพียงตัวเดียวระหว่างกลุ่มอะมิโนและกลุ่มคาร์บอกซิลเท่านั้นที่มีส่วนร่วมในการก่อตัวของโปรตีน โดยทั่วไป กรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของโปรตีนสามารถแสดงแทนได้ด้วยสูตร: H 2 N–CH(R)–COOH กลุ่ม R ที่ติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอน (กลุ่มหนึ่งระหว่างกลุ่มอะมิโนและกลุ่มคาร์บอกซิล) กำหนดความแตกต่างระหว่างกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีน กลุ่มนี้สามารถประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอนและไฮโดรเจนเท่านั้น แต่มักประกอบด้วยกลุ่มการทำงานต่างๆ (สามารถแปลงเพิ่มเติม) นอกเหนือจาก C และ H เช่น H2O- H 2 N- เป็นต้น นอกจากนี้ยังมี ตัวเลือกเมื่อ R = H.

สิ่งมีชีวิตของสิ่งมีชีวิตประกอบด้วยกรดอะมิโนที่แตกต่างกันมากกว่า 100 ชนิด อย่างไรก็ตาม ไม่ใช่ทั้งหมดที่ใช้ในการสร้างโปรตีน แต่มีเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่เรียกว่า "พื้นฐาน" ในตาราง. 1 แสดงชื่อ (ชื่อส่วนใหญ่มีการพัฒนาตามประวัติศาสตร์) สูตรโครงสร้าง และคำย่อที่ใช้กันอย่างแพร่หลาย สูตรโครงสร้างทั้งหมดถูกจัดเรียงในตารางเพื่อให้ส่วนหลักของกรดอะมิโนอยู่ทางด้านขวา

ตารางที่ 1. กรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องกับการสร้างโปรตีน

ชื่อ	โครงสร้าง	การกำหนด
ไกลซีน		GLI
อะลานิน		อะลา
วาลิน		เพลา
ลูซิเน่		LEI
ISOLEUCINE		ILE
SERIN		SER
THREONINE		TRE
CYSTEINE		CIS
เมทิโอนีน		MET
ไลซีน		ลิซ
อาร์จินี		ARG
กรดแอสพาราจิก		ACH
แอสพาราจิน		ACH
กรดกลูตามิก		GLU
กลูตามีน		GLN
ฟีนิลอะลานีน		เครื่องเป่าผม
ไทโรซีน		TIR
ทริปโตเฟน		สาม
ฮิสติดีน		GIS
PROLINE		มือโปร
ในทางปฏิบัติระหว่างประเทศ การกำหนดชื่อย่อของกรดอะมิโนที่อยู่ในรายการโดยใช้ตัวย่อสามตัวอักษรหรือหนึ่งตัวอักษรละตินเป็นที่ยอมรับเช่น glycine - Gly หรือ G, อะลานีน - Ala หรือ A

ในบรรดากรดอะมิโน 20 ชนิด (ตารางที่ 1) มีเพียงโพรลีนเท่านั้นที่มีหมู่ NH (แทนที่จะเป็น NH 2) ถัดจากกลุ่มคาร์บอกซิลของ COOH เนื่องจากเป็นส่วนหนึ่งของไซคลิก

กรดอะมิโนแปดตัว (วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, ธรีโอนีน, เมไทโอนีน, ไลซีน, ฟีนิลอะลานีนและทริปโตเฟน) ถูกเรียกวางไว้บนโต๊ะบนพื้นหลังสีเทา เนื่องจากร่างกายต้องได้รับอาหารโปรตีนอย่างต่อเนื่องเพื่อการเจริญเติบโตและพัฒนาการตามปกติ

โมเลกุลโปรตีนเกิดขึ้นจากการเชื่อมต่อตามลำดับของกรดอะมิโน ในขณะที่กลุ่มคาร์บอกซิลของกรดหนึ่งมีปฏิสัมพันธ์กับกลุ่มอะมิโนของโมเลกุลที่อยู่ใกล้เคียง ส่งผลให้เกิดพันธะเปปไทด์ –CO–NH– และน้ำ โมเลกุลจะถูกปล่อยออกมา ในรูป 1 แสดงการเชื่อมต่อแบบอนุกรมของอะลานีน วาลีน และไกลซีน

ข้าว. หนึ่ง การเชื่อมต่อแบบอนุกรมของกรดอะมิโนในระหว่างการก่อตัวของโมเลกุลโปรตีน เส้นทางจากขั้วอะมิโนกลุ่ม H 2 N ไปยังขั้วกลุ่มคาร์บอกซิล COOH ได้รับเลือกให้เป็นทิศทางหลักของสายโซ่โพลีเมอร์

เพื่ออธิบายโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนอย่างกระชับ จะใช้ตัวย่อของกรดอะมิโน (ตารางที่ 1 คอลัมน์ที่สาม) ที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของสายโซ่โพลีเมอร์ ชิ้นส่วนของโมเลกุลที่แสดงในรูปที่ 1 เขียนดังนี้: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH

โมเลกุลของโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้าง 50 ถึง 1500 ตัว (สายที่สั้นกว่าเรียกว่าพอลิเปปไทด์) ความเป็นเอกเทศของโปรตีนถูกกำหนดโดยชุดของกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นสายโซ่โพลีเมอร์ และที่สำคัญไม่น้อยไปกว่านั้น โดยลำดับของการสลับกันไปตามสายโซ่ ตัวอย่างเช่น โมเลกุลอินซูลินประกอบด้วยกรดอะมิโน 51 ชนิดตกค้าง (เป็นโปรตีนสายโซ่ที่สั้นที่สุดชนิดหนึ่ง) และประกอบด้วยสายโซ่คู่ขนานที่เชื่อมต่อถึงกันสองสายซึ่งมีความยาวไม่เท่ากัน ลำดับของชิ้นส่วนกรดอะมิโนแสดงไว้ในรูปที่ 2.

ข้าว. 2 โมเลกุลอินซูลินสร้างขึ้นจากเศษกรดอะมิโน 51 ตัว ชิ้นส่วนของกรดอะมิโนชนิดเดียวกันจะถูกทำเครื่องหมายด้วยสีพื้นหลังที่สอดคล้องกัน สารตกค้างของกรดอะมิโนซิสเทอีน (ชื่อย่อ CIS) ที่มีอยู่ในสะพานไดซัลไฟด์รูปลูกโซ่ -S-S- ซึ่งเชื่อมโยงโมเลกุลโพลีเมอร์สองโมเลกุลหรือสร้างจัมเปอร์ภายในสายเดียว

โมเลกุลของกรดอะมิโนซิสเทอีน (ตารางที่ 1) ประกอบด้วยกลุ่มซัลไฟด์ปฏิกิริยา -SH ซึ่งมีปฏิสัมพันธ์ซึ่งกันและกันทำให้เกิดสะพานไดซัลไฟด์ -S-S- บทบาทของซิสเทอีนในโลกของโปรตีนนั้นพิเศษด้วยการมีส่วนร่วมของมันทำให้เกิดการเชื่อมโยงข้ามระหว่างโมเลกุลโปรตีนโพลีเมอร์

การเชื่อมโยงของกรดอะมิโนเข้ากับสายโซ่พอลิเมอร์เกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิตภายใต้การควบคุมของกรดนิวคลีอิกซึ่งให้ลำดับการประกอบที่เข้มงวดและควบคุมความยาวคงที่ของโมเลกุลพอลิเมอร์ ( ซม. กรดนิวคลีอิก).

โครงสร้างของโปรตีน

องค์ประกอบของโมเลกุลโปรตีนที่นำเสนอในรูปแบบของการตกค้างของกรดอะมิโน (รูปที่ 2) เรียกว่าโครงสร้างหลักของโปรตีน พันธะไฮโดรเจนเกิดขึ้นระหว่างหมู่อิมิโน HN ที่มีอยู่ในสายพอลิเมอร์และหมู่คาร์บอนิล CO ( ซม. HYDROGEN BOND) เป็นผลให้โมเลกุลของโปรตีนได้รับรูปร่างเชิงพื้นที่ที่เรียกว่าโครงสร้างทุติยภูมิ ที่พบมากที่สุดคือโครงสร้างรองสองประเภทในโปรตีน

ตัวเลือกแรกที่เรียกว่า α-helix ถูกนำมาใช้โดยใช้พันธะไฮโดรเจนภายในโมเลกุลโพลีเมอร์หนึ่งโมเลกุล พารามิเตอร์ทางเรขาคณิตของโมเลกุลซึ่งกำหนดโดยความยาวของพันธะและมุมของพันธะ ทำให้การก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนเป็นไปได้สำหรับกลุ่ม HN และ C=O ซึ่งมีเปปไทด์สองชิ้น H-N-C=O (รูปที่ 3) .

องค์ประกอบของสายโพลีเปปไทด์ที่แสดงในรูปที่ 3 เขียนในรูปแบบย่อดังนี้:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

อันเป็นผลมาจากการหดตัวของพันธะไฮโดรเจน โมเลกุลจึงอยู่ในรูปของเกลียว - ที่เรียกว่า α-helix ซึ่งแสดงเป็นริบบิ้นเกลียวโค้งที่เคลื่อนผ่านอะตอมที่ก่อตัวเป็นสายโซ่โพลีเมอร์ (รูปที่ 4)

ข้าว. 4 โมเดล 3 มิติของโมเลกุลโปรตีนในรูปของเกลียว α พันธะไฮโดรเจนจะแสดงเป็นเส้นประสีเขียว รูปทรงกระบอกของเกลียวสามารถมองเห็นได้ในมุมการหมุนที่แน่นอน (ไม่แสดงอะตอมไฮโดรเจนในรูป) สีของอะตอมแต่ละอะตอมกำหนดตามกฎสากล ซึ่งแนะนำสีดำสำหรับอะตอมคาร์บอน สีฟ้าสำหรับไนโตรเจน สีแดงสำหรับออกซิเจน และสีเหลืองสำหรับกำมะถัน (แนะนำให้ใช้สีขาวสำหรับอะตอมไฮโดรเจนที่ไม่แสดงในภาพ ในกรณีนี้ โครงสร้างทั้งหมดแสดงบนพื้นหลังสีเข้ม)

โครงสร้างรองอีกรูปแบบหนึ่งที่เรียกว่าโครงสร้าง β ยังเกิดขึ้นด้วยการมีส่วนร่วมของพันธะไฮโดรเจน ความแตกต่างก็คือกลุ่ม HN และ C=O ของสายโซ่โพลีเมอร์ตั้งแต่สองสายขึ้นไปที่วางเรียงกันแบบขนานกัน เนื่องจากสายโซ่โพลีเปปไทด์มีทิศทาง (รูปที่ 1) ตัวแปรจึงเป็นไปได้เมื่อทิศทางของโซ่เหมือนกัน (โครงสร้าง β แบบขนาน รูปที่ 5) หรืออยู่ตรงข้าม (โครงสร้าง β ที่ต้านขนานกัน รูปที่ 6) .

โซ่โพลีเมอร์ขององค์ประกอบต่าง ๆ สามารถมีส่วนร่วมในการก่อตัวของโครงสร้าง β ในขณะที่กลุ่มอินทรีย์ที่อยู่ในกรอบของสายโซ่โพลีเมอร์ (Ph, CH 2 OH เป็นต้น) ในกรณีส่วนใหญ่มีบทบาทรอง การจัดเรียงร่วมกันของ HN และ C =กลุ่ม O เด็ดขาด เนื่องจากกลุ่ม HN และ C=O ถูกชี้นำในทิศทางที่ต่างกันที่สัมพันธ์กับสายโซ่โพลีเมอร์ (ขึ้นและลงในรูป) จึงเป็นไปได้ที่สายโซ่ตั้งแต่สามสายขึ้นไปจะมีปฏิสัมพันธ์พร้อมกัน

องค์ประกอบของสายโซ่โพลีเปปไทด์แรกในรูปที่ 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

องค์ประกอบของห่วงโซ่ที่สองและสาม:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

องค์ประกอบของสายโพลีเปปไทด์ที่แสดงในรูปที่ 6 เหมือนกับในรูป 5 ข้อแตกต่างคือโซ่ที่สองมีทิศทางตรงกันข้าม (เทียบกับรูปที่ 5)

เป็นไปได้ที่จะสร้างโครงสร้าง β ภายในโมเลกุลหนึ่ง เมื่อชิ้นส่วนลูกโซ่ในส่วนใดส่วนหนึ่งหมุนได้ 180° ในกรณีนี้ กิ่งสองกิ่งของโมเลกุลหนึ่งมีทิศทางตรงกันข้าม อันเป็นผลให้มีลักษณะตรงกันข้าม โครงสร้าง β ถูกสร้างขึ้น (รูปที่ 7)

โครงสร้างที่แสดงในรูปที่ 7 ในภาพแบนแสดงในรูปที่ 8 ในรูปแบบของแบบจำลองสามมิติ ส่วนของโครงสร้าง β มักจะแสดงในลักษณะที่ง่ายขึ้นด้วยริบบิ้นหยักแบนที่ไหลผ่านอะตอมที่ก่อตัวเป็นสายโซ่โพลีเมอร์

ในโครงสร้างของโปรตีนหลายชนิด ส่วนของ α-helix และโครงสร้าง β คล้ายริบบิ้นจะสลับกัน เช่นเดียวกับสายโซ่โพลีเปปไทด์เดี่ยว การจัดเรียงและการสลับกันของพวกมันในสายโซ่โพลีเมอร์เรียกว่าโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน

วิธีการแสดงภาพโครงสร้างของโปรตีนแสดงไว้ด้านล่างโดยใช้ตัวอย่างโปรตีนจากพืช สูตรโครงสร้างของโปรตีนซึ่งมักประกอบด้วยชิ้นส่วนของกรดอะมิโนหลายร้อยชิ้น มีความซับซ้อน ยุ่งยาก และเข้าใจยาก ดังนั้นบางครั้งจึงใช้สูตรโครงสร้างแบบง่าย - โดยไม่มีสัญลักษณ์ขององค์ประกอบทางเคมี (รูปที่ 9 ตัวเลือก A) แต่ที่ ในขณะเดียวกันก็รักษาสีของจังหวะวาเลนซ์ตามกฎสากล (รูปที่ 4) ในกรณีนี้ สูตรจะไม่ถูกนำเสนอในลักษณะแบนราบ แต่เป็นภาพเชิงพื้นที่ซึ่งสอดคล้องกับโครงสร้างที่แท้จริงของโมเลกุล วิธีนี้ทำให้สามารถแยกแยะความแตกต่างระหว่างไดซัลไฟด์บริดจ์ (คล้ายกับอินซูลิน รูปที่ 2) กลุ่มฟีนิลในกรอบด้านข้างของโซ่ ฯลฯ ภาพของโมเลกุลในรูปแบบของแบบจำลองสามมิติ (ลูกบอลที่เชื่อมต่อด้วยแท่ง) ค่อนข้างชัดเจน (รูปที่ 9 ตัวเลือก B) อย่างไรก็ตาม ทั้งสองวิธีไม่อนุญาตให้แสดงโครงสร้างตติยภูมิ ดังนั้น Jane Richardson นักชีวฟิสิกส์ชาวอเมริกันจึงเสนอให้แสดงโครงสร้าง α เป็นริบบิ้นบิดเกลียว (ดูรูปที่ 4) โครงสร้าง β เป็นริบบิ้นหยักแบน (รูปที่ 8) และการเชื่อมต่อ พวกเขา โซ่เดี่ยว - ในรูปแบบของมัดบาง ๆ โครงสร้างแต่ละประเภทมีสีของตัวเอง วิธีการแสดงโครงสร้างระดับตติยภูมิของโปรตีนนี้มีการใช้กันอย่างแพร่หลายในปัจจุบัน (รูปที่ 9 ตัวแปร B) บางครั้ง สำหรับเนื้อหาข้อมูลที่มากขึ้น โครงสร้างระดับอุดมศึกษาและสูตรโครงสร้างแบบง่ายจะแสดงร่วมกัน (รูปที่ 9 ตัวแปร D) นอกจากนี้ยังมีการปรับเปลี่ยนวิธีการที่เสนอโดย Richardson: α-helices ถูกวาดเป็นทรงกระบอกและโครงสร้างβอยู่ในรูปของลูกศรแบนที่ระบุทิศทางของห่วงโซ่ (รูปที่ 9 ตัวเลือก E) วิธีที่พบได้น้อยกว่าคือวิธีการที่โมเลกุลทั้งหมดถูกวาดเป็นมัด ซึ่งโครงสร้างที่ไม่เท่ากันนั้นโดดเด่นด้วยสีที่ต่างกัน และสะพานไดซัลไฟด์จะแสดงเป็นสะพานสีเหลือง (รูปที่ 9 ตัวแปร E)

ตัวเลือก B สะดวกที่สุดสำหรับการรับรู้เมื่อไม่ได้ระบุลักษณะโครงสร้างของโปรตีน (ชิ้นส่วนของกรดอะมิโน, ลำดับการสลับ, พันธะไฮโดรเจน) เมื่อแสดงโครงสร้างระดับตติยภูมิในขณะที่สันนิษฐานว่าโปรตีนทั้งหมดมี "รายละเอียด" นำมาจากชุดมาตรฐานของกรดอะมิโน 20 ชนิด ( ตารางที่ 1) งานหลักในการวาดภาพโครงสร้างระดับอุดมศึกษาคือการแสดงการจัดเรียงเชิงพื้นที่และการสลับของโครงสร้างทุติยภูมิ

ข้าว. เก้า รุ่นต่างๆ ของภาพโครงสร้างของโปรตีน CRUMBIN.
A คือสูตรโครงสร้างในรูปเชิงพื้นที่
B - โครงสร้างในรูปแบบของแบบจำลองสามมิติ
B คือโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโมเลกุล
G - การรวมกันของตัวเลือก A และ B
E - ภาพที่ง่ายขึ้นของโครงสร้างตติยภูมิ
E - โครงสร้างตติยภูมิพร้อมสะพานไดซัลไฟด์

วิธีที่สะดวกที่สุดสำหรับการรับรู้คือโครงสร้างตติยภูมิสามมิติ (ตัวเลือก B) ที่ปราศจากรายละเอียดของสูตรโครงสร้าง

โมเลกุลโปรตีนที่มีโครงสร้างระดับตติยภูมิตามกฎแล้วจะมีการกำหนดค่าบางอย่างซึ่งเกิดขึ้นจากปฏิกิริยาเชิงขั้ว (ไฟฟ้าสถิต) และพันธะไฮโดรเจน เป็นผลให้โมเลกุลอยู่ในรูปของขดลวดขนาดกะทัดรัด - โปรตีนทรงกลม (ทรงกลม, lat. ลูก) หรือเส้นใย - โปรตีนไฟบริล (fibra, lat. ไฟเบอร์)

ตัวอย่างของโครงสร้างทรงกลมคือโปรตีนอัลบูมิน โปรตีนของไข่ไก่อยู่ในกลุ่มของอัลบูมิน สายโซ่โพลีเมอร์ของอัลบูมินส่วนใหญ่ประกอบขึ้นจากอะลานีน กรดแอสปาร์ติก ไกลซีน และซิสเทอีน สลับกันในลำดับที่แน่นอน โครงสร้างตติยภูมิประกอบด้วย α-helices ที่เชื่อมต่อกันด้วยสายโซ่เดี่ยว (รูปที่ 10)

ข้าว. สิบ โครงสร้างระดับโลกของ ALBUMIN

ตัวอย่างของโครงสร้างไฟบริลคือโปรตีนไฟโบรอิน ประกอบด้วยไกลซีน, อะลานีนและซีรีนตกค้างจำนวนมาก (ทุกวินาทีของกรดอะมิโนคือไกลซีน); สารตกค้างของซิสเทอีนที่มีกลุ่มซัลไฟด์ขาดหายไป ไฟโบรอินซึ่งเป็นองค์ประกอบหลักของไหมธรรมชาติและใยแมงมุม ประกอบด้วยโครงสร้าง β ที่เชื่อมต่อกันด้วยโซ่เดี่ยว (รูปที่ 11)

ข้าว. สิบเอ็ด โปรตีน FIBRILLARY FIBROIN

ความเป็นไปได้ในการสร้างโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของบางชนิดนั้นมีอยู่ในโครงสร้างหลักของโปรตีนนั่นคือ กำหนดล่วงหน้าโดยลำดับการสลับของกรดอะมิโนตกค้าง จากชุดของสารตกค้างบางชุด α-helices ส่วนใหญ่เกิดขึ้น (มีชุดดังกล่าวค่อนข้างมาก) อีกชุดหนึ่งนำไปสู่การปรากฏตัวของโครงสร้าง β โซ่เดี่ยวมีลักษณะโดยองค์ประกอบ

โมเลกุลโปรตีนบางชนิด ในขณะที่ยังคงโครงสร้างระดับตติยภูมิไว้ สามารถรวมตัวเป็นมวลรวมซุปเปอร์โมเลกุลขนาดใหญ่ ในขณะที่พวกมันถูกยึดเข้าด้วยกันโดยปฏิกิริยาเชิงขั้ว เช่นเดียวกับพันธะไฮโดรเจน การก่อตัวดังกล่าวเรียกว่าโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน ตัวอย่างเช่น โปรตีนเฟอริตินซึ่งประกอบด้วยลิวซีน กรดกลูตามิก กรดแอสปาร์ติก และฮิสทิดีนเป็นส่วนใหญ่ (เฟอริซินมีกรดอะมิโนตกค้างทั้งหมด 20 ชนิดในปริมาณที่แตกต่างกัน) ก่อให้เกิดโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของ α-helices ที่วางขนานกันสี่ตัว เมื่อโมเลกุลรวมกันเป็นชุดเดียว (รูปที่ 12) จะเกิดโครงสร้างแบบควอเทอร์นารี ซึ่งสามารถรวมโมเลกุลเฟอร์ริตินได้มากถึง 24 โมเลกุล

รูปที่ 12 การก่อตัวของโครงสร้างควอเทอร์นารีของโกลบอลโปรตีนเฟอริติน

อีกตัวอย่างหนึ่งของการก่อตัวของซุปเปอร์โมเลกุลคือโครงสร้างของคอลลาเจน เป็นโปรตีนไฟบริลลาร์ซึ่งมีสายโซ่หลักเป็นไกลซีนสลับกับโพรลีนและไลซีน โครงสร้างประกอบด้วยสายเดี่ยว α-helices สามเส้น สลับกับโครงสร้าง β คล้ายริบบิ้นที่ซ้อนกันเป็นมัดขนานกัน (รูปที่ 13)

รูปที่ 13 โครงสร้างโมเลกุลของคอลลาเจนไฟบริลลารี

คุณสมบัติทางเคมีของโปรตีน

ภายใต้การกระทำของตัวทำละลายอินทรีย์ของเสียของแบคทีเรียบางชนิด (การหมักกรดแลคติค) หรืออุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิถูกทำลายโดยไม่ทำลายโครงสร้างหลักทำให้โปรตีนสูญเสียความสามารถในการละลายและสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพ กระบวนการที่เรียกว่า denaturation นั่นคือการสูญเสียคุณสมบัติตามธรรมชาติเช่นการทำให้นมเปรี้ยวทำให้เป็นก้อนโปรตีนจับตัวเป็นก้อนของไข่ไก่ต้ม ที่อุณหภูมิสูง โปรตีนของสิ่งมีชีวิต (โดยเฉพาะจุลินทรีย์) จะเสื่อมสภาพอย่างรวดเร็ว โปรตีนดังกล่าวไม่สามารถมีส่วนร่วมในกระบวนการทางชีววิทยา ส่งผลให้จุลินทรีย์ตาย จึงสามารถเก็บนมต้ม (หรือพาสเจอร์ไรส์) ได้นานขึ้น

พันธะเปปไทด์ H-N-C=O ก่อตัวเป็นสายโซ่พอลิเมอร์ของโมเลกุลโปรตีน ถูกไฮโดรไลซ์เมื่อมีกรดหรือด่าง และสายโซ่โพลีเมอร์จะแตกออก ซึ่งในที่สุด จะนำไปสู่กรดอะมิโนดั้งเดิมได้ พันธะเปปไทด์ที่รวมอยู่ใน α-helices หรือโครงสร้าง β มีความทนทานต่อการไฮโดรไลซิสและการโจมตีทางเคมีต่างๆ มากกว่า (เมื่อเทียบกับพันธะเดียวกันในสายโซ่เดี่ยว) การแยกชิ้นส่วนที่ละเอียดอ่อนยิ่งขึ้นของโมเลกุลโปรตีนไปเป็นกรดอะมิโนที่เป็นส่วนประกอบนั้นจะดำเนินการในตัวกลางที่ปราศจากน้ำโดยใช้ไฮดราซีน H 2 N–NH 2 ในขณะที่ชิ้นส่วนกรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นชิ้นสุดท้าย ก่อให้เกิดสิ่งที่เรียกว่ากรดคาร์บอกซิลิกไฮดราไซด์ที่มี ชิ้นส่วน C (O)–HN–NH 2 ( รูปที่ 14)

ข้าว. สิบสี่ โพลิเปปไทด์แตกแยก

การวิเคราะห์ดังกล่าวสามารถให้ข้อมูลเกี่ยวกับองค์ประกอบกรดอะมิโนของโปรตีน แต่สิ่งสำคัญกว่าคือต้องทราบลำดับของพวกมันในโมเลกุลโปรตีน วิธีหนึ่งที่ใช้กันอย่างแพร่หลายเพื่อจุดประสงค์นี้คือการกระทำของ phenylisothiocyanate (FITC) บนสายโซ่โพลีเปปไทด์ ซึ่งในตัวกลางที่เป็นด่างจะเกาะติดกับพอลิเปปไทด์ (จากปลายที่มีหมู่อะมิโน) และเมื่อปฏิกิริยาของตัวกลางเปลี่ยนไป เป็นกรดจะหลุดออกจากสายโซ่โดยนำชิ้นส่วนของกรดอะมิโนหนึ่งตัวไปด้วย (รูปที่ 15)

ข้าว. สิบห้า ความแตกแยกของโพลิเปปไทด์ตามลำดับ

มีการพัฒนาวิธีการพิเศษมากมายสำหรับการวิเคราะห์ดังกล่าว รวมถึงวิธีการต่างๆ ที่เริ่ม "แยกส่วนประกอบ" ของโมเลกุลโปรตีนออกเป็นส่วนประกอบต่างๆ โดยเริ่มจากส่วนปลายของคาร์บอกซิล

สะพานข้ามไดซัลไฟด์ SS (เกิดขึ้นจากปฏิกิริยาของซิสเทอีนตกค้าง รูปที่ 2 และ 9) ถูกตัดแยก เปลี่ยนเป็นกลุ่ม HS โดยการกระทำของสารรีดิวซ์ต่างๆ การกระทำของสารออกซิไดซ์ (ออกซิเจนหรือไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์) นำไปสู่การก่อตัวของสะพานไดซัลไฟด์อีกครั้ง (รูปที่ 16)

ข้าว. สิบหก ความแตกแยกของสะพานไดซัลไฟด์

ในการสร้างการเชื่อมโยงข้ามเพิ่มเติมในโปรตีนจะใช้ปฏิกิริยาของหมู่อะมิโนและคาร์บอกซิล สามารถเข้าถึงได้มากขึ้นสำหรับปฏิสัมพันธ์ที่หลากหลายคือหมู่อะมิโนที่อยู่ในกรอบด้านข้างของสายโซ่ - ชิ้นส่วนของไลซีน, แอสปาราจีน, ไลซีน, โพรลีน (ตารางที่ 1) เมื่อหมู่อะมิโนดังกล่าวมีปฏิสัมพันธ์กับฟอร์มัลดีไฮด์ กระบวนการของการควบแน่นจะเกิดขึ้นและสะพานข้าม –NH–CH2–NH– ปรากฏขึ้น (รูปที่ 17)

ข้าว. 17 การสร้างสะพานข้ามขวางเพิ่มเติมระหว่างโมเลกุลโปรตีน.

โปรตีนกลุ่มเทอร์มินอลคาร์บอกซิลสามารถทำปฏิกิริยากับสารประกอบเชิงซ้อนของโลหะพอลิวาเลนต์บางชนิดได้ (มักใช้สารประกอบโครเมียมมากกว่า) และการเกิดพันธะขวางก็เกิดขึ้นเช่นกัน กระบวนการทั้งสองนี้ใช้ในการฟอกหนัง

บทบาทของโปรตีนในร่างกาย

บทบาทของโปรตีนในร่างกายมีความหลากหลาย

เอนไซม์(การหมัก lat. - การหมัก) อีกชื่อหนึ่งคือ เอ็นไซม์ (en zumh กรีก. - ในยีสต์) - โปรตีนเหล่านี้เป็นโปรตีนที่มีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยา สามารถเพิ่มความเร็วของกระบวนการทางชีวเคมีได้หลายพันครั้ง ภายใต้การกระทำของเอ็นไซม์ ส่วนประกอบที่เป็นส่วนประกอบของอาหาร: โปรตีน ไขมัน และคาร์โบไฮเดรตจะถูกแยกย่อยเป็นสารประกอบที่ง่ายกว่า จากนั้นจึงสังเคราะห์โมเลกุลขนาดใหญ่ขึ้นใหม่ ซึ่งจำเป็นสำหรับร่างกายบางประเภท เอนไซม์ยังมีส่วนร่วมในกระบวนการสังเคราะห์ทางชีวเคมีหลายอย่าง เช่น ในการสังเคราะห์โปรตีน (โปรตีนบางชนิดช่วยในการสังเคราะห์โปรตีนอื่นๆ) ซม. เอนไซม์

เอ็นไซม์ไม่เพียงแต่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่มีประสิทธิภาพสูงเท่านั้น แต่ยังรวมถึงการคัดเลือกด้วย (ควบคุมปฏิกิริยาอย่างเคร่งครัดในทิศทางที่กำหนด) ปฏิกิริยาเกิดขึ้นได้เกือบ 100% โดยปราศจากการก่อตัวของผลพลอยได้ และในขณะเดียวกัน สภาพการไหลก็ไม่รุนแรง นั่นคือ ความดันบรรยากาศปกติและอุณหภูมิของสิ่งมีชีวิต สำหรับการเปรียบเทียบ การสังเคราะห์แอมโมเนียจากไฮโดรเจนและไนโตรเจนในที่ที่มีตัวเร่งปฏิกิริยาเหล็กกระตุ้นจะดำเนินการที่ 400–5000°C และความดัน 30 MPa ผลผลิตของแอมโมเนียอยู่ที่ 15–25% ต่อรอบ เอนไซม์ถือเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่ไม่มีใครเทียบได้

การศึกษาเอนไซม์อย่างเข้มข้นเริ่มขึ้นในกลางศตวรรษที่ 19 ขณะนี้มีการศึกษาเอนไซม์ต่างๆ มากกว่า 2,000 ชนิด ซึ่งเป็นโปรตีนประเภทที่มีความหลากหลายมากที่สุด

ชื่อของเอ็นไซม์มีดังนี้: ชื่อของรีเอเจนต์ที่เอ็นไซม์โต้ตอบหรือชื่อของปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยา ถูกเติมด้วยตอนจบ -aza เช่น อาร์จิเนสสลายอาร์จินีน (ตารางที่ 1), decarboxylase catalyzes decarboxylation เช่น. การกำจัด CO 2 ออกจากกลุ่มคาร์บอกซิล:

– COOH → – CH + CO 2

บ่อยครั้ง เพื่อให้ระบุบทบาทของเอนไซม์ได้แม่นยำยิ่งขึ้น ทั้งวัตถุและประเภทของปฏิกิริยาจะถูกระบุในชื่อของมัน ตัวอย่างเช่น แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสเป็นเอนไซม์ที่ทำให้ดีไฮโดรจีเนตแอลกอฮอล์

สำหรับเอ็นไซม์บางตัวที่ค้นพบเมื่อนานมาแล้ว ชื่อทางประวัติศาสตร์ (โดยไม่มีการลงท้าย -aza) ก็ถูกรักษาไว้ เช่น เปปซิน (เป๊ปซี่ กรีก. การย่อยอาหาร) และทริปซิน (thrypsis กรีก. การทำให้เหลว) เอ็นไซม์เหล่านี้จะสลายโปรตีน

สำหรับการจัดระบบ เอ็นไซม์จะถูกรวมเป็นคลาสขนาดใหญ่ การจำแนกประเภทขึ้นอยู่กับประเภทของปฏิกิริยา คลาสจะถูกตั้งชื่อตามหลักการทั่วไป - ชื่อของปฏิกิริยาและจุดสิ้นสุด - aza บางส่วนของชั้นเรียนเหล่านี้มีการระบุไว้ด้านล่าง

Oxidoreductaseเป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยารีดอกซ์ ดีไฮโดรจีเนสที่รวมอยู่ในคลาสนี้ดำเนินการถ่ายโอนโปรตอน ตัวอย่างเช่น แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส (ADH) ออกซิไดซ์แอลกอฮอล์ไปเป็นอัลดีไฮด์ การออกซิเดชันที่ตามมาของอัลดีไฮด์ไปยังกรดคาร์บอกซิลิกจะถูกเร่งปฏิกิริยาโดยอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส (ALDH) กระบวนการทั้งสองเกิดขึ้นในร่างกายระหว่างกระบวนการแปรรูปเอทานอลให้เป็นกรดอะซิติก (รูปที่ 18)

ข้าว. สิบแปด ออกซิเดชันสองขั้นตอนของเอทานอลเป็นกรดอะซิติก

ไม่ใช่เอธานอลที่มีฤทธิ์เสพติด แต่ผลิตภัณฑ์ระดับกลางคืออะซีตัลดีไฮด์กิจกรรมของเอนไซม์ ALDH ที่ต่ำกว่าขั้นตอนที่สองจะช้าลง - การเกิดออกซิเดชันของอะซิตัลดีไฮด์เป็นกรดอะซิติกและผลกระทบที่ทำให้มึนเมาจากการกลืนกินได้นานขึ้นและแข็งแรงขึ้น ของเอทานอล การวิเคราะห์พบว่ามากกว่า 80% ของตัวแทนของเผ่าพันธุ์สีเหลืองมีกิจกรรมที่ค่อนข้างต่ำของ ALDH ดังนั้นจึงมีความทนทานต่อแอลกอฮอล์ที่รุนแรงขึ้นอย่างเห็นได้ชัด สาเหตุของการออกฤทธิ์ที่ลดลงโดยธรรมชาติของ ALDH คือส่วนหนึ่งของกรดกลูตามิกเรซิดิวในโมเลกุล ALDH ที่ “ถูกทำให้อ่อนฤทธิ์” ถูกแทนที่ด้วยชิ้นส่วนไลซีน (ตารางที่ 1)

โอน- เอ็นไซม์ที่กระตุ้นการถ่ายโอนหมู่ฟังก์ชัน เช่น ทรานซิมิเนส กระตุ้นการถ่ายโอนของหมู่อะมิโน

ไฮโดรเลสเป็นเอ็นไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิส พันธะทริปซินและเปปซินไฮโดรไลซ์เปปไทด์ที่กล่าวถึงก่อนหน้านี้และไลเปสแยกพันธะเอสเทอร์ในไขมัน:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- เอ็นไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นในลักษณะที่ไม่ใช่ไฮโดรไลติก อันเป็นผลมาจากปฏิกิริยาดังกล่าว พันธะ C-C, C-O, C-N จะแตกออกและเกิดพันธะใหม่ขึ้น เอ็นไซม์ดีคาร์บอกซิเลสอยู่ในคลาสนี้

ไอโซเมอเรส- เอ็นไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาไอโซเมอไรเซชัน เช่น การเปลี่ยนกรดมาเลอิกเป็นกรดฟูมาริก (รูปที่ 19) นี่คือตัวอย่างของซิส-ทรานส์ไอโซเมอไรเซชัน (ดู ISOMERIA)

ข้าว. สิบเก้า การแยกตัวของกรดมาลิกเป็นกรดฟูมาริกต่อหน้าเอนไซม์

ในการทำงานของเอ็นไซม์นั้น หลักการทั่วไปนั้นสังเกตได้ ตามที่มีความสัมพันธ์ทางโครงสร้างระหว่างเอ็นไซม์กับรีเอเจนต์ของปฏิกิริยาเร่งเสมอ จากการแสดงออกที่เป็นรูปเป็นร่างของหนึ่งในผู้ก่อตั้งหลักคำสอนของเอนไซม์ อี. ฟิชเชอร์ รีเอเจนต์เข้าใกล้เอ็นไซม์เหมือนกุญแจไขกุญแจ ในเรื่องนี้ เอนไซม์แต่ละตัวกระตุ้นปฏิกิริยาเคมีบางอย่างหรือกลุ่มของปฏิกิริยาประเภทเดียวกัน บางครั้งเอ็นไซม์สามารถออกฤทธิ์กับสารประกอบเดี่ยว เช่น ยูเรียส (uron กรีก. - ปัสสาวะ) กระตุ้นเฉพาะการไฮโดรไลซิสของยูเรีย:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

การคัดเลือกที่ดีที่สุดนั้นแสดงให้เห็นโดยเอ็นไซม์ที่แยกความแตกต่างระหว่างแอนติพอดที่ใช้งานทางแสง - ไอโซเมอร์มือซ้ายและมือขวา L-arginase ทำหน้าที่เฉพาะกับ levorotatory arginine และไม่ส่งผลต่อ dextrorotatory isomer L-lactate dehydrogenase ทำหน้าที่เฉพาะกับเอสเทอร์ levorotatory ของกรดแลคติกที่เรียกว่าแลคเตท (lactis lat. นม) ในขณะที่ D-lactate dehydrogenase จะสลาย D-lactates เท่านั้น

เอ็นไซม์ส่วนใหญ่ไม่ได้ทำหน้าที่หนึ่ง แต่กับกลุ่มของสารประกอบที่เกี่ยวข้อง ตัวอย่างเช่น ทริปซิน "ชอบ" ที่จะแยกพันธะเปปไทด์ที่เกิดจากไลซีนและอาร์จินีน (ตารางที่ 1)

คุณสมบัติการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์บางชนิด เช่น ไฮโดรเลส ถูกกำหนดโดยโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนเองเท่านั้น เอนไซม์อีกกลุ่มหนึ่ง - ออกซิโดเรดักเตส (เช่น แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส) สามารถทำงานได้เฉพาะเมื่อมีโมเลกุลที่ไม่ใช่โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับ พวกเขา - วิตามินที่กระตุ้น Mg, Ca, Zn, Mn และชิ้นส่วนของกรดนิวคลีอิก (รูปที่ 20)

ข้าว. 20 แอลกอฮอล์ดีไฮโดรเจเนสโมเลกุล

โปรตีนขนส่งจับและขนส่งโมเลกุลหรือไอออนต่างๆ ผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ (ทั้งภายในและภายนอกเซลล์) รวมทั้งจากอวัยวะหนึ่งไปยังอีกอวัยวะหนึ่ง

ตัวอย่างเช่น ฮีโมโกลบินจับออกซิเจนในขณะที่เลือดไหลผ่านปอดและส่งไปยังเนื้อเยื่อต่างๆ ของร่างกาย โดยที่ออกซิเจนจะถูกปล่อยและนำไปใช้ในการออกซิไดซ์ส่วนประกอบอาหาร กระบวนการนี้ทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงาน (บางครั้งเรียกว่า "การเผาไหม้" ของอาหาร ในร่างกายที่ใช้)

นอกจากส่วนของโปรตีนแล้ว เฮโมโกลบินยังมีสารประกอบเชิงซ้อนของธาตุเหล็กที่มีโมเลกุลพอร์ไฟรินแบบไซคลิก (porphyros กรีก. - สีม่วง) ซึ่งกำหนดสีแดงของเลือด คอมเพล็กซ์นี้ (รูปที่ 21 ซ้าย) ที่ทำหน้าที่เป็นตัวพาออกซิเจน ในเฮโมโกลบิน ธาตุเหล็กพอร์ไฟรินเชิงซ้อนจะอยู่ภายในโมเลกุลโปรตีนและถูกคงไว้โดยปฏิกิริยาเชิงขั้ว เช่นเดียวกับพันธะประสานกับไนโตรเจนในฮิสทิดีน (ตารางที่ 1) ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน โมเลกุล O2 ซึ่งบรรทุกโดยเฮโมโกลบิน ถูกยึดติดโดยใช้พันธะประสานกับอะตอมของเหล็กจากด้านตรงข้ามกับที่ติดฮิสทิดีน (รูปที่ 21, ขวา)

ข้าว. 21 โครงสร้างของเหล็กคอมเพล็กซ์

โครงสร้างของคอมเพล็กซ์แสดงทางด้านขวาในรูปแบบของแบบจำลองสามมิติ คอมเพล็กซ์ถูกเก็บไว้ในโมเลกุลโปรตีนโดยพันธะประสาน (เส้นประสีน้ำเงิน) ระหว่างอะตอม Fe และอะตอม N ในฮิสทิดีน ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน โมเลกุล O 2 ซึ่งบรรทุกโดยเฮโมโกลบิน ประสานกัน (เส้นประสีแดง) กับอะตอม Fe จากประเทศตรงข้ามของคอมเพล็กซ์ระนาบ

เฮโมโกลบินเป็นหนึ่งในโปรตีนที่มีการศึกษามากที่สุด ประกอบด้วย a-helices ที่เชื่อมต่อกันด้วยโซ่เดี่ยวและมีธาตุเหล็กสี่ชนิด ดังนั้นเฮโมโกลบินจึงเปรียบเสมือนแพ็คเกจขนาดใหญ่สำหรับการถ่ายโอนโมเลกุลออกซิเจนสี่ตัวในคราวเดียว รูปแบบของเฮโมโกลบินสอดคล้องกับโปรตีนทรงกลม (รูปที่ 22)

ข้าว. 22 รูปทรงกลมของฮีโมโกลบิน

"ข้อได้เปรียบ" หลักของเฮโมโกลบินคือการเติมออกซิเจนและการแยกตัวออกในภายหลังระหว่างการส่งผ่านไปยังเนื้อเยื่อและอวัยวะต่างๆ เกิดขึ้นอย่างรวดเร็ว คาร์บอนมอนอกไซด์ CO (คาร์บอนมอนอกไซด์) จะจับกับ Fe ในเฮโมโกลบินได้เร็วยิ่งขึ้นไปอีก แต่ไม่เหมือนกับ O 2 ที่ก่อตัวเป็นคอมเพล็กซ์ที่สลายยาก เป็นผลให้ฮีโมโกลบินดังกล่าวไม่สามารถจับ O 2 ซึ่งทำให้ (เมื่อสูดดมคาร์บอนมอนอกไซด์จำนวนมาก) ไปสู่ความตายของร่างกายจากการหายใจไม่ออก

หน้าที่ที่สองของเฮโมโกลบินคือการถ่ายโอน CO 2 ที่หายใจออก แต่ไม่ใช่อะตอมของเหล็ก แต่ H 2 ของกลุ่ม N ของโปรตีนเกี่ยวข้องกับกระบวนการจับคาร์บอนไดออกไซด์ชั่วคราว

"ประสิทธิภาพ" ของโปรตีนขึ้นอยู่กับโครงสร้างของพวกมัน ตัวอย่างเช่น การแทนที่กรดอะมิโนตัวเดียวของกรดกลูตามิกในสายพอลิเปปไทด์ของเฮโมโกลบินด้วยสารตกค้างวาลีน (ความผิดปกติแต่กำเนิดที่ไม่ค่อยสังเกตพบ) ทำให้เกิดโรคที่เรียกว่าโรคโลหิตจางชนิดเคียว

นอกจากนี้ยังมีการลำเลียงโปรตีนที่สามารถจับไขมัน กลูโคส กรดอะมิโน และขนส่งได้ทั้งภายในและภายนอกเซลล์

โปรตีนขนส่งชนิดพิเศษไม่ได้นำพาสารเอง แต่ทำหน้าที่เป็น "ตัวควบคุมการขนส่ง" โดยส่งสารบางชนิดผ่านเมมเบรน (ผนังด้านนอกของเซลล์) โปรตีนดังกล่าวมักเรียกว่าโปรตีนเมมเบรน พวกมันมีรูปร่างเป็นทรงกระบอกกลวงและฝังอยู่ในผนังเมมเบรนทำให้แน่ใจได้ว่าการเคลื่อนที่ของโมเลกุลขั้วหรือไอออนเข้าไปในเซลล์ ตัวอย่างของโปรตีนเมมเบรนคือ porin (รูปที่ 23)

ข้าว. 23 โปรตีนโพริน

โปรตีนในอาหารและการเก็บรักษาตามชื่อหมายถึงเป็นแหล่งโภชนาการภายในซึ่งบ่อยขึ้นสำหรับตัวอ่อนของพืชและสัตว์ตลอดจนในระยะแรกของการพัฒนาสิ่งมีชีวิตเล็ก โปรตีนในอาหาร ได้แก่ อัลบูมิน (รูปที่ 10) ซึ่งเป็นส่วนประกอบหลักของไข่ขาว เช่นเดียวกับเคซีน ซึ่งเป็นโปรตีนหลักของนม ภายใต้การกระทำของเอนไซม์เปปซิน เคซีนทำให้แข็งตัวในกระเพาะอาหาร ซึ่งช่วยให้คงอยู่ในระบบทางเดินอาหารและการดูดซึมอย่างมีประสิทธิภาพ เคซีนประกอบด้วยชิ้นส่วนของกรดอะมิโนทั้งหมดที่ร่างกายต้องการ

ในเฟอร์ริติน (รูปที่ 12) ซึ่งมีอยู่ในเนื้อเยื่อของสัตว์ ไอออนของเหล็กจะถูกเก็บไว้

Myoglobin ยังเป็นโปรตีนในการจัดเก็บซึ่งคล้ายกับเฮโมโกลบินในองค์ประกอบและโครงสร้าง Myoglobin มีความเข้มข้นส่วนใหญ่ในกล้ามเนื้อบทบาทหลักคือการจัดเก็บออกซิเจนซึ่งเฮโมโกลบินมอบให้ มันอิ่มตัวอย่างรวดเร็วด้วยออกซิเจน (เร็วกว่าฮีโมโกลบินมาก) แล้วค่อยๆถ่ายโอนไปยังเนื้อเยื่อต่างๆ

โปรตีนโครงสร้างทำหน้าที่ป้องกัน (ผิวหนัง) หรือรองรับ - พวกมันยึดร่างกายไว้ด้วยกันและให้ความแข็งแรง (กระดูกอ่อนและเอ็น) ส่วนประกอบหลักของพวกเขาคือโปรตีนคอลลาเจนไฟบริลลาร์ (รูปที่ 11) ซึ่งเป็นโปรตีนที่พบมากที่สุดในโลกของสัตว์ ในร่างกายของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม มีสัดส่วนเกือบ 30% ของมวลรวมของโปรตีน คอลลาเจนมีความต้านทานแรงดึงสูง (เป็นที่ทราบกันดีว่าความแข็งแรงของผิวหนัง) แต่เนื่องจากคอลลาเจนของผิวหนังมี cross-links ต่ำ หนังสัตว์จึงไม่เหมาะมากในรูปแบบดิบสำหรับการผลิตผลิตภัณฑ์ต่างๆ เพื่อลดอาการบวมของผิวหนังในน้ำ การหดตัวระหว่างการอบแห้ง เช่นเดียวกับการเพิ่มความแข็งแรงในสภาวะที่มีน้ำและเพิ่มความยืดหยุ่นในคอลลาเจน จึงมีการสร้าง cross-links เพิ่มเติม (รูปที่ 15a) นี่คือสิ่งที่เรียกว่า กระบวนการฟอกหนัง

ในสิ่งมีชีวิต โมเลกุลคอลลาเจนที่เกิดขึ้นในกระบวนการของการเจริญเติบโตและการพัฒนาของสิ่งมีชีวิตจะไม่ได้รับการปรับปรุงและไม่ได้ถูกแทนที่ด้วยโมเลกุลที่สังเคราะห์ขึ้นใหม่ เมื่อร่างกายมีอายุมากขึ้น จำนวนการเชื่อมโยงขวางในคอลลาเจนจะเพิ่มขึ้น ซึ่งทำให้ความยืดหยุ่นลดลง และเนื่องจากการต่ออายุไม่เกิดขึ้น การเปลี่ยนแปลงที่เกี่ยวข้องกับอายุจึงปรากฏขึ้น - ความเปราะบางของกระดูกอ่อนและเส้นเอ็นเพิ่มขึ้น ริ้วรอยบนผิวหนัง

เอ็นข้อต่อประกอบด้วยอีลาสติน ซึ่งเป็นโปรตีนโครงสร้างที่ยืดออกเป็นสองมิติได้ง่าย โปรตีนเรซินซึ่งอยู่ที่จุดยึดของปีกของแมลงบางชนิดมีความยืดหยุ่นมากที่สุด

การก่อตัวของเขา - ผม เล็บ ขน ซึ่งประกอบด้วยโปรตีนเคราตินเป็นส่วนใหญ่ (รูปที่ 24) ความแตกต่างที่สำคัญคือเนื้อหาของซิสเทอีนที่ตกค้างซึ่งก่อให้เกิดสะพานไดซัลไฟด์ซึ่งให้ความยืดหยุ่นสูง (ความสามารถในการฟื้นฟูรูปร่างเดิมหลังจากการเสียรูป) ให้กับเส้นผมและผ้าขนสัตว์

ข้าว. 24. ชิ้นส่วนของโปรตีน FIBRILLAR เคราติน

สำหรับการเปลี่ยนแปลงรูปร่างของวัตถุเคราตินที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ ก่อนอื่นคุณต้องทำลายสะพานไดซัลไฟด์ด้วยความช่วยเหลือของตัวรีดิวซ์ สร้างรูปร่างใหม่ จากนั้นสร้างสะพานไดซัลไฟด์ขึ้นใหม่ด้วยความช่วยเหลือของตัวออกซิไดซ์ (รูปที่ . 16) นี่เป็นวิธีการเช่นการดัดผม

ด้วยการเพิ่มขึ้นของเนื้อหาของซิสเทอีนในเคราตินและด้วยเหตุนี้การเพิ่มจำนวนของสะพานซัลไฟด์ความสามารถในการเปลี่ยนรูปจะหายไป แต่มีความแข็งแรงสูงปรากฏขึ้นในเวลาเดียวกัน (มากถึง 18% ของชิ้นส่วนซิสเทอีน อยู่ในเขาของกีบเท้าและกระดองเต่า) สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีเคราตินถึง 30 ชนิด

โปรตีนไฟบริลที่เกี่ยวข้องกับเคราตินที่ถูกขับออกมาจากตัวหนอนไหมในระหว่างการม้วนงอของรังไหม เช่นเดียวกับแมงมุมในระหว่างการทอผ้า มีเพียงโครงสร้าง β ที่เชื่อมต่อกันด้วยสายโซ่เดียว (รูปที่ 11) ไฟโบรอินไม่มีสะพานไดซัลไฟด์ตามขวาง ซึ่งแตกต่างจากเคราติน แต่มีความต้านทานแรงดึงสูงมาก (ความแข็งแรงต่อหน่วยหน้าตัดของตัวอย่างใยบางตัวจะสูงกว่าสายเคเบิลเหล็ก) เนื่องจากไม่มีการเชื่อมโยงขวาง ไฟโบรอินจึงไม่ยืดหยุ่น (เป็นที่ทราบกันดีอยู่แล้วว่าผ้าขนสัตว์นั้นแทบจะลบไม่ออก และผ้าไหมจะมีรอยย่นได้ง่าย)

โปรตีนควบคุม

โปรตีนควบคุม หรือที่เรียกกันทั่วไปว่าฮอร์โมน มีส่วนเกี่ยวข้องกับกระบวนการทางสรีรวิทยาต่างๆ ตัวอย่างเช่น ฮอร์โมนอินซูลิน (รูปที่ 25) ประกอบด้วย α-chains สองสายที่เชื่อมต่อกันด้วยไดซัลไฟด์บริดจ์ อินซูลินควบคุมกระบวนการเผาผลาญที่เกี่ยวข้องกับกลูโคส การขาดอินซูลินนำไปสู่โรคเบาหวาน

ข้าว. 25 โปรตีนอินซูลิน

ต่อมใต้สมองของสมองสังเคราะห์ฮอร์โมนที่ควบคุมการเจริญเติบโตของร่างกาย มีโปรตีนควบคุมที่ควบคุมการสังเคราะห์ทางชีวภาพของเอนไซม์ต่างๆ ในร่างกาย

โปรตีนที่หดตัวและสั่งการทำให้ร่างกายสามารถหดตัว เปลี่ยนรูปร่าง และเคลื่อนไหว โดยหลักแล้ว เรากำลังพูดถึงกล้ามเนื้อ 40% ของมวลของโปรตีนทั้งหมดที่มีอยู่ในกล้ามเนื้อคือไมโอซิน (mys, myos, กรีก. - กล้ามเนื้อ). โมเลกุลของมันมีทั้งไฟบริลลาร์และส่วนทรงกลม (รูปที่ 26)

ข้าว. 26 โมเลกุลของไมโอซิน

โมเลกุลดังกล่าวรวมกันเป็นมวลรวมขนาดใหญ่ที่มีโมเลกุล 300–400

เมื่อความเข้มข้นของแคลเซียมไอออนเปลี่ยนแปลงไปในช่องว่างรอบ ๆ เส้นใยกล้ามเนื้อ จะเกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุลแบบย้อนกลับได้ ซึ่งเป็นการเปลี่ยนแปลงรูปร่างของสายโซ่อันเนื่องมาจากการหมุนของชิ้นส่วนแต่ละชิ้นรอบๆ พันธะเวเลนซ์ สิ่งนี้นำไปสู่การหดตัวของกล้ามเนื้อและการผ่อนคลาย สัญญาณการเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของแคลเซียมไอออนมาจากปลายประสาทในเส้นใยกล้ามเนื้อ การหดตัวของกล้ามเนื้อเทียมอาจเกิดจากการกระทำของแรงกระตุ้นไฟฟ้า ซึ่งนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วในความเข้มข้นของแคลเซียมไอออน ซึ่งเป็นพื้นฐานในการกระตุ้นกล้ามเนื้อหัวใจเพื่อฟื้นฟูการทำงานของหัวใจ

โปรตีนป้องกันช่วยให้คุณปกป้องร่างกายจากการบุกรุกของแบคทีเรียโจมตีไวรัสและจากการรุกของโปรตีนต่างประเทศ (ชื่อทั่วไปของสิ่งแปลกปลอมคือแอนติเจน) บทบาทของโปรตีนป้องกันดำเนินการโดยอิมมูโนโกลบูลิน (ชื่ออื่นคือแอนติบอดี) พวกมันรู้จักแอนติเจนที่เจาะร่างกายและจับกับพวกมันอย่างแน่นหนา ในร่างกายของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมรวมถึงมนุษย์มีอิมมูโนโกลบูลินห้าประเภท: M, G, A, D และ E โครงสร้างของพวกเขาเป็นทรงกลมนอกจากนี้พวกมันทั้งหมดถูกสร้างขึ้นในลักษณะที่คล้ายกัน การจัดเรียงโมเลกุลของแอนติบอดีแสดงไว้ด้านล่างโดยใช้คลาส G อิมมูโนโกลบูลินเป็นตัวอย่าง (รูปที่ 27) โมเลกุลประกอบด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์สี่สายที่เชื่อมต่อกันด้วยสะพานไดซัลไฟด์ SS สามสาย (ในรูปที่ 27 แสดงด้วยพันธะวาเลนซ์ที่หนาขึ้นและสัญลักษณ์ S ขนาดใหญ่) นอกจากนี้ สายโซ่โพลีเมอร์แต่ละสายยังมีสะพานไดซัลไฟด์ภายในสายโซ่ สายโพลีเมอร์ขนาดใหญ่สองสาย (เน้นด้วยสีน้ำเงิน) มีกรดอะมิโนตกค้าง 400–600 อีกสองสาย (เน้นด้วยสีเขียว) มีความยาวเกือบครึ่งหนึ่ง โดยมีกรดอะมิโนตกค้างอยู่ประมาณ 220 ตัว โซ่ทั้งสี่อยู่ในลักษณะที่กลุ่ม H 2 N ของเทอร์มินัลถูกชี้ไปในทิศทางเดียว

ข้าว. 27 แผนผังโครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลิน

หลังจากที่ร่างกายสัมผัสกับโปรตีนแปลกปลอม (แอนติเจน) เซลล์ของระบบภูมิคุ้มกันจะเริ่มผลิตอิมมูโนโกลบูลิน (แอนติบอดี) ซึ่งสะสมอยู่ในซีรัมในเลือด ในขั้นตอนแรก งานหลักจะทำโดยส่วนลูกโซ่ที่มีขั้ว H 2 N (ในรูปที่ 27 ส่วนที่เกี่ยวข้องจะถูกทำเครื่องหมายด้วยสีน้ำเงินอ่อนและสีเขียวอ่อน) เหล่านี้เป็นไซต์การจับแอนติเจน ในกระบวนการสังเคราะห์อิมมูโนโกลบูลิน ไซต์เหล่านี้ถูกสร้างขึ้นในลักษณะที่โครงสร้างและการกำหนดค่าของพวกมันสอดคล้องกับโครงสร้างของแอนติเจนที่ใกล้เข้ามามากที่สุด (เช่นกุญแจในการล็อคเช่นเอนไซม์ แต่งานในกรณีนี้คือ แตกต่าง). ดังนั้น สำหรับแอนติเจนแต่ละตัว แอนติบอดีแต่ละตัวจึงถูกสร้างขึ้นเพื่อตอบสนองต่อภูมิคุ้มกัน ไม่ใช่โปรตีนที่รู้จักเพียงชนิดเดียวที่สามารถเปลี่ยนโครงสร้างของมันได้ ดังนั้น "พลาสติก" ขึ้นอยู่กับปัจจัยภายนอก นอกเหนือจากอิมมูโนโกลบูลิน เอ็นไซม์แก้ปัญหาความสอดคล้องของโครงสร้างกับรีเอเจนต์ด้วยวิธีที่ต่างออกไป - ด้วยความช่วยเหลือของเอ็นไซม์ขนาดยักษ์หลายตัวสำหรับทุกกรณีที่เป็นไปได้ และอิมมูโนโกลบูลินในแต่ละครั้งจะสร้าง "เครื่องมือทำงาน" ขึ้นใหม่ นอกจากนี้ บริเวณบานพับของอิมมูโนโกลบูลิน (รูปที่ 27) จัดให้มีบริเวณการจับสองบริเวณที่มีการเคลื่อนตัวที่เป็นอิสระ ส่งผลให้โมเลกุลอิมมูโนโกลบุลินสามารถ "ค้นหา" บริเวณที่สะดวกที่สุดสองบริเวณสำหรับการจับในแอนติเจนได้ทันที เพื่อให้สามารถตรึงได้อย่างปลอดภัย มันคล้ายกับการกระทำของสัตว์จำพวกครัสเตเชียน

ถัดไปห่วงโซ่ของปฏิกิริยาต่อเนื่องของระบบภูมิคุ้มกันของร่างกายถูกเปิดใช้งานการเชื่อมต่ออิมมูโนโกลบูลินของคลาสอื่น ๆ เป็นผลให้โปรตีนจากต่างประเทศถูกปิดใช้งานจากนั้นแอนติเจน (จุลินทรีย์หรือสารพิษจากต่างประเทศ) จะถูกทำลายและกำจัดออก

หลังจากการสัมผัสกับแอนติเจน ความเข้มข้นสูงสุดของอิมมูโนโกลบูลินจะถึง (ขึ้นอยู่กับธรรมชาติของแอนติเจนและลักษณะเฉพาะของสิ่งมีชีวิต) ภายในไม่กี่ชั่วโมง (บางครั้งเป็นเวลาหลายวัน) ร่างกายยังคงความจำของการสัมผัสดังกล่าวและเมื่อถูกโจมตีอีกครั้งด้วยแอนติเจนเดียวกันอิมมูโนโกลบูลินจะสะสมในเลือดเร็วขึ้นมากและในปริมาณที่มากขึ้น - ภูมิคุ้มกันที่ได้มาจะเกิดขึ้น

การจำแนกประเภทโปรตีนข้างต้นค่อนข้างจะเป็นไปตามอำเภอใจ ตัวอย่างเช่น โปรตีนทรอมบินที่กล่าวถึงในหมู่โปรตีนป้องกัน โดยพื้นฐานแล้วเป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นการไฮโดรไลซิสของพันธะเปปไทด์ กล่าวคือ อยู่ในคลาสของโปรตีเอส

โปรตีนป้องกันมักถูกเรียกว่าโปรตีนพิษงูและโปรตีนที่เป็นพิษของพืชบางชนิด เนื่องจากหน้าที่ของพวกมันคือปกป้องร่างกายจากความเสียหาย

มีโปรตีนที่ทำหน้าที่เฉพาะตัวจนยากต่อการจำแนก ตัวอย่างเช่น โปรตีนโมเนลลินที่พบในพืชแอฟริกันมีรสหวานมากและเป็นหัวข้อของการศึกษาว่าเป็นสารปลอดสารพิษที่สามารถใช้แทนน้ำตาลเพื่อป้องกันโรคอ้วนได้ พลาสมาในเลือดของปลาแอนตาร์กติกบางชนิดมีโปรตีนที่มีคุณสมบัติป้องกันการแข็งตัวที่ทำให้เลือดของปลาเหล่านี้ไม่แข็งตัว

การสังเคราะห์โปรตีนประดิษฐ์

การควบแน่นของกรดอะมิโนที่นำไปสู่สายโซ่โพลีเปปไทด์เป็นกระบวนการที่มีการศึกษามาเป็นอย่างดี เป็นไปได้ที่จะดำเนินการ ตัวอย่างเช่น การควบแน่นของกรดอะมิโนตัวใดตัวหนึ่งหรือของผสมของกรด และรับพอลิเมอร์ที่มีหน่วยเดียวกันหรือหน่วยต่างกัน ตามลำดับแบบสุ่ม โพลีเมอร์ดังกล่าวมีความคล้ายคลึงกับโพลีเปปไทด์ธรรมชาติเพียงเล็กน้อยและไม่มีฤทธิ์ทางชีวภาพ งานหลักคือการเชื่อมต่อกรดอะมิโนในลำดับที่กำหนดไว้ล่วงหน้าอย่างเคร่งครัด เพื่อสร้างลำดับของกรดอะมิโนตกค้างในโปรตีนธรรมชาติ นักวิทยาศาสตร์ชาวอเมริกัน Robert Merrifield เสนอวิธีการดั้งเดิมที่ทำให้สามารถแก้ปัญหาดังกล่าวได้ สาระสำคัญของวิธีการนี้คือ กรดอะมิโนตัวแรกติดอยู่กับเจลพอลิเมอร์ที่ไม่ละลายน้ำซึ่งมีกลุ่มปฏิกิริยาที่สามารถรวมกับกลุ่ม –COOH ของกรดอะมิโนได้ พอลิสไตรีนเชื่อมขวางกับหมู่คลอโรเมทิลที่นำเข้ามาถูกนำไปใช้เป็นสารตั้งต้นโพลีเมอร์ดังกล่าว เพื่อให้กรดอะมิโนที่นำมาทำปฏิกิริยาไม่ทำปฏิกิริยากับตัวเองและเพื่อไม่ให้รวมกลุ่ม H 2 N กับสารตั้งต้น กลุ่มอะมิโนของกรดนี้จะถูกบล็อกไว้ล่วงหน้าด้วยหมู่แทนที่ขนาดใหญ่ [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) - กลุ่ม หลังจากที่กรดอะมิโนยึดติดกับตัวรองรับโพลีเมอร์แล้ว กลุ่มที่ปิดกั้นจะถูกลบออกและกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่งจะถูกนำเข้าไปในส่วนผสมของปฏิกิริยา ซึ่งกลุ่ม H 2 N จะถูกบล็อกก่อนหน้านี้เช่นกัน ในระบบดังกล่าว เป็นไปได้เฉพาะการทำงานร่วมกันของกลุ่ม H 2 N ของกรดอะมิโนตัวแรกและกลุ่ม –COOH ของกรดที่สองเท่านั้น ซึ่งดำเนินการต่อหน้าตัวเร่งปฏิกิริยา (เกลือฟอสโฟเนียม) จากนั้นทำซ้ำโครงร่างทั้งหมดโดยแนะนำกรดอะมิโนตัวที่สาม (รูปที่ 28)

ข้าว. 28. โครงการสังเคราะห์ของโซ่โพลีเปปไทด์

ในขั้นตอนสุดท้าย สายโพลีเปปไทด์ที่เป็นผลลัพธ์จะถูกแยกออกจากส่วนรองรับโพลีสไตรีน ตอนนี้กระบวนการทั้งหมดเป็นแบบอัตโนมัติ มีเครื่องสังเคราะห์เปปไทด์อัตโนมัติที่ทำงานตามรูปแบบที่อธิบายไว้ เปปไทด์จำนวนมากที่ใช้ในยาและการเกษตรได้รับการสังเคราะห์ด้วยวิธีนี้ นอกจากนี้ยังเป็นไปได้ที่จะได้รับอะนาลอกที่ปรับปรุงแล้วของเปปไทด์ธรรมชาติด้วยการกระทำแบบคัดเลือกและเพิ่มประสิทธิภาพ มีการสังเคราะห์โปรตีนขนาดเล็กบางชนิด เช่น ฮอร์โมนอินซูลินและเอนไซม์บางชนิด

นอกจากนี้ยังมีวิธีการสังเคราะห์โปรตีนที่ทำซ้ำกระบวนการทางธรรมชาติ: ชิ้นส่วนของกรดนิวคลีอิกถูกสังเคราะห์ซึ่งได้รับการกำหนดค่าเพื่อผลิตโปรตีนบางชนิด จากนั้นชิ้นส่วนเหล่านี้จะถูกแทรกเข้าไปในสิ่งมีชีวิต (เช่น เข้าไปในแบคทีเรีย) หลังจากนั้นร่างกายจะเริ่ม ผลิตโปรตีนที่ต้องการ ด้วยวิธีนี้ โปรตีนและเปปไทด์ที่เข้าถึงยากจำนวนมากรวมถึงอะนาลอกของพวกมันได้รับมาในขณะนี้

โปรตีนเป็นแหล่งอาหาร

โปรตีนในสิ่งมีชีวิตจะถูกย่อยสลายเป็นกรดอะมิโนดั้งเดิมอย่างต่อเนื่อง (ด้วยการมีส่วนร่วมของเอนไซม์ที่ขาดไม่ได้) กรดอะมิโนบางตัวจะผ่านไปยังส่วนอื่นๆ จากนั้นโปรตีนจะถูกสังเคราะห์อีกครั้ง (ด้วยการมีส่วนร่วมของเอนไซม์) เช่น ร่างกายมีการต่ออายุตัวเองอย่างต่อเนื่อง โปรตีนบางชนิด (คอลลาเจนของผิวหนัง ผม) ไม่ได้รับการสร้างใหม่ ร่างกายจะสูญเสียพวกมันไปอย่างต่อเนื่องและสังเคราะห์ขึ้นใหม่แทน โปรตีนที่เป็นแหล่งอาหารมีหน้าที่หลัก 2 ประการคือ ทำหน้าที่จัดหาวัสดุก่อสร้างสำหรับการสังเคราะห์โมเลกุลโปรตีนใหม่และให้พลังงานแก่ร่างกาย (แหล่งแคลอรี)

สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่กินเนื้อเป็นอาหาร (รวมถึงมนุษย์) จะได้รับโปรตีนที่จำเป็นจากอาหารจากพืชและสัตว์ ไม่มีโปรตีนใดที่ได้จากอาหารถูกรวมเข้ากับร่างกายในรูปแบบที่ไม่เปลี่ยนแปลง ในทางเดินอาหาร โปรตีนที่ดูดซึมทั้งหมดจะถูกย่อยสลายเป็นกรดอะมิโน และโปรตีนที่จำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิตบางชนิดก็ถูกสร้างขึ้นจากพวกมันแล้ว ในขณะที่อีก 12 ตัวสามารถสังเคราะห์ได้จากกรดจำเป็น 8 ชนิด (ตารางที่ 1) ในร่างกายหากไม่ใช่ ให้อาหารในปริมาณที่เพียงพอ แต่ต้องให้กรดที่จำเป็นกับอาหารโดยไม่ล้มเหลว ร่างกายได้รับอะตอมของกำมะถันในซิสเทอีนด้วยเมไทโอนีนกรดอะมิโนที่จำเป็น โปรตีนบางส่วนสลายตัว ปล่อยพลังงานที่จำเป็นต่อการดำรงชีวิต และไนโตรเจนที่บรรจุอยู่ภายในจะถูกขับออกจากร่างกายด้วยปัสสาวะ โดยปกติร่างกายมนุษย์จะสูญเสียโปรตีน 25-30 กรัมต่อวัน ดังนั้นอาหารที่มีโปรตีนจะต้องอยู่ในปริมาณที่เหมาะสมเสมอ ความต้องการโปรตีนขั้นต่ำต่อวันสำหรับผู้ชายคือ 37 กรัมและ 29 กรัมสำหรับผู้หญิง แต่ปริมาณที่แนะนำนั้นสูงเกือบสองเท่า เมื่อประเมินอาหาร การพิจารณาคุณภาพโปรตีนเป็นสิ่งสำคัญ ในกรณีที่ขาดกรดอะมิโนจำเป็นหรือมีปริมาณต่ำ โปรตีนจะถือว่ามีคุณค่าต่ำ ดังนั้นควรบริโภคโปรตีนดังกล่าวในปริมาณที่มากขึ้น ดังนั้น โปรตีนจากพืชตระกูลถั่วจึงมีเมไทโอนีนน้อย และโปรตีนจากข้าวสาลีและข้าวโพดมีไลซีนต่ำ (กรดอะมิโนทั้งสองจำเป็น) โปรตีนจากสัตว์ (ไม่รวมคอลลาเจน) จัดเป็นอาหารที่สมบูรณ์ ชุดของกรดที่จำเป็นทั้งหมดประกอบด้วยเคซีนนม เช่นเดียวกับคอทเทจชีสและชีสที่เตรียมจากมัน ดังนั้นอาหารมังสวิรัติหากเข้มงวดมาก เช่น “ปราศจากนม” ต้องการการบริโภคพืชตระกูลถั่ว ถั่ว และเห็ดเพิ่มขึ้น เพื่อให้ร่างกายได้รับกรดอะมิโนที่จำเป็นในปริมาณที่เหมาะสม

กรดอะมิโนและโปรตีนสังเคราะห์ยังใช้เป็นผลิตภัณฑ์อาหาร โดยเพิ่มลงในอาหารซึ่งมีกรดอะมิโนที่จำเป็นในปริมาณเล็กน้อย มีแบคทีเรียที่สามารถแปรรูปและดูดซึมน้ำมันไฮโดรคาร์บอน ในกรณีนี้ เพื่อการสังเคราะห์โปรตีนอย่างเต็มรูปแบบ พวกมันจะต้องได้รับสารอาหารที่มีไนโตรเจนเป็นส่วนประกอบ (แอมโมเนียหรือไนเตรต) โปรตีนที่ได้จากวิธีนี้ใช้เป็นอาหารสำหรับปศุสัตว์และสัตว์ปีก ชุดของเอนไซม์ คาร์โบไฮเดรต มักถูกเติมลงในอาหารสัตว์ ซึ่งกระตุ้นการไฮโดรไลซิสของส่วนประกอบอาหารคาร์โบไฮเดรตที่ย่อยสลายได้ยาก (ผนังเซลล์ของธัญพืช) อันเป็นผลมาจากการที่อาหารจากพืชดูดซึมได้เต็มที่กว่า

มิคาอิล เลวิตสกี้

โปรตีน (ข้อ 2)

(โปรตีน) คลาสของสารประกอบที่ประกอบด้วยไนโตรเจนเชิงซ้อน ซึ่งเป็นส่วนประกอบที่มีลักษณะเฉพาะและสำคัญที่สุด (พร้อมกับกรดนิวคลีอิก) ของสิ่งมีชีวิต โปรตีนทำหน้าที่หลายอย่างและหลากหลาย โปรตีนส่วนใหญ่เป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยาเคมี ฮอร์โมนหลายชนิดที่ควบคุมกระบวนการทางสรีรวิทยาก็เป็นโปรตีนเช่นกัน โปรตีนโครงสร้าง เช่น คอลลาเจนและเคราตินเป็นส่วนประกอบหลักของเนื้อเยื่อกระดูก ผมและเล็บ โปรตีนที่หดตัวของกล้ามเนื้อมีความสามารถในการเปลี่ยนความยาวโดยใช้พลังงานเคมีเพื่อทำงานทางกล โปรตีนเป็นแอนติบอดีที่ยึดเกาะและทำให้สารพิษเป็นกลาง โปรตีนบางชนิดที่สามารถตอบสนองต่ออิทธิพลภายนอก (แสง กลิ่น) ทำหน้าที่เป็นตัวรับในอวัยวะรับความรู้สึกที่รับรู้การระคายเคือง โปรตีนจำนวนมากที่อยู่ภายในเซลล์และบนเยื่อหุ้มเซลล์ทำหน้าที่ควบคุม

ในช่วงครึ่งแรกของศตวรรษที่ 19 นักเคมีหลายคน และในหมู่พวกเขาโดยหลักแล้ว เจ. ฟอน ลีบิก ค่อยๆ ได้ข้อสรุปว่าโปรตีนเป็นสารประกอบไนโตรเจนประเภทพิเศษ ชื่อ "โปรตีน" (มาจากภาษากรีกโปรโตส - ตัวแรก) ถูกเสนอในปี พ.ศ. 2383 โดยนักเคมีชาวดัตช์ G. Mulder

คุณสมบัติทางกายภาพ

โปรตีนมีสีขาวในสถานะของแข็ง แต่ไม่มีสีในสารละลาย เว้นแต่จะมีกลุ่มโครโมฟอร์ (สี) เช่นเฮโมโกลบิน ความสามารถในการละลายน้ำของโปรตีนที่แตกต่างกันนั้นแตกต่างกันอย่างมาก นอกจากนี้ยังแตกต่างกันไปตาม pH และความเข้มข้นของเกลือในสารละลาย เพื่อให้สามารถเลือกสภาวะที่โปรตีนตัวหนึ่งจะตกตะกอนอย่างเฉพาะเจาะจงเมื่อมีโปรตีนอื่นอยู่ วิธีการ "ทำให้เค็ม" นี้ใช้กันอย่างแพร่หลายในการแยกและทำให้โปรตีนบริสุทธิ์ โปรตีนบริสุทธิ์มักจะตกตะกอนจากสารละลายเป็นผลึก

เมื่อเปรียบเทียบกับสารประกอบอื่น น้ำหนักโมเลกุลของโปรตีนนั้นใหญ่มาก - จากหลายพันถึงหลายล้านดัลตัน ดังนั้นในระหว่างการปั่นแยกด้วยความเข้มข้นสูง โปรตีนจะถูกตกตะกอนและยิ่งไปกว่านั้นในอัตราที่ต่างกัน เนื่องจากการปรากฏตัวของกลุ่มที่มีประจุบวกและลบในโมเลกุลโปรตีน พวกมันจึงเคลื่อนที่ด้วยความเร็วที่แตกต่างกันในสนามไฟฟ้า นี่เป็นพื้นฐานของอิเล็กโตรโฟรีซิสซึ่งเป็นวิธีการที่ใช้ในการแยกโปรตีนแต่ละตัวออกจากของผสมที่ซับซ้อน การทำให้โปรตีนบริสุทธิ์ยังดำเนินการโดยโครมาโตกราฟี

คุณสมบัติทางเคมี

โครงสร้าง.

โปรตีนเป็นโพลีเมอร์ กล่าวคือ โมเลกุลที่สร้างขึ้นเหมือนสายโซ่จากหน่วยมอนอเมอร์ซ้ำ หรือหน่วยย่อย ซึ่งมีบทบาทแสดงโดยกรดอัลฟา-อะมิโน สูตรทั่วไปของกรดอะมิโน

โดยที่ R คืออะตอมไฮโดรเจนหรือหมู่อินทรีย์บางกลุ่ม

โมเลกุลโปรตีน (สายโพลีเปปไทด์) อาจประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวนค่อนข้างน้อยหรือโมโนเมอร์หลายพันหน่วย การเชื่อมโยงของกรดอะมิโนในสายโซ่เป็นไปได้เพราะแต่ละกลุ่มมีกลุ่มเคมีที่แตกต่างกันสองกลุ่ม: หมู่อะมิโนพื้นฐาน NH2 และหมู่คาร์บอกซิลที่เป็นกรด COOH ทั้งสองกลุ่มนี้ยึดติดกับอะตอมของคาร์บอน หมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนหนึ่งตัวสามารถสร้างพันธะเอไมด์ (เปปไทด์) กับหมู่อะมิโนของกรดอะมิโนอื่น:

หลังจากที่กรดอะมิโนสองชนิดเชื่อมต่อกันในลักษณะนี้แล้ว สามารถต่อสายโซ่ได้โดยการเพิ่มหนึ่งในสามของกรดอะมิโนที่สอง และอื่นๆ ดังจะเห็นได้จากสมการข้างต้น เมื่อเกิดพันธะเปปไทด์ โมเลกุลของน้ำจะถูกปลดปล่อยออกมา เมื่อมีกรด ด่างหรือเอนไซม์โปรตีโอไลติก ปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นในทิศทางตรงกันข้าม: สายโซ่โพลีเปปไทด์จะถูกแยกออกเป็นกรดอะมิโนด้วยการเติมน้ำ ปฏิกิริยานี้เรียกว่าไฮโดรไลซิส ไฮโดรไลซิสเกิดขึ้นเองตามธรรมชาติ และจำเป็นต้องใช้พลังงานในการรวมกรดอะมิโนเข้าเป็นสายพอลิเปปไทด์

หมู่คาร์บอกซิลและหมู่เอไมด์ (หรือหมู่อิไมด์ที่คล้ายกัน - ในกรณีของกรดอะมิโนโพรลีน) มีอยู่ในกรดอะมิโนทั้งหมด ในขณะที่ความแตกต่างระหว่างกรดอะมิโนจะถูกกำหนดโดยธรรมชาติของกลุ่มนั้นหรือ "ข้างเคียง" chain" ซึ่งแสดงไว้ด้านบนด้วยตัวอักษร R บทบาทของสายโซ่ด้านข้างสามารถเล่นได้โดยอะตอมของไฮโดรเจนหนึ่งอะตอม เช่น กรดอะมิโนไกลซีน และการจัดกลุ่มที่เทอะทะ เช่น ฮิสทิดีนและทริปโตเฟน โซ่ข้างบางชนิดมีความเฉื่อยทางเคมี ในขณะที่บางประเภทมีปฏิกิริยาตอบสนองสูง

สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนได้หลายพันชนิด และกรดอะมิโนหลายชนิดเกิดขึ้นในธรรมชาติ แต่มีกรดอะมิโนเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่ใช้สำหรับการสังเคราะห์โปรตีน ได้แก่ อะลานีน อาร์จินีน แอสปาราจีน กรดแอสปาร์ติก วาลีน ฮิสทิดีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิก กรด, ไอโซลิวซีน, ลิวซีน, ไลซีน , เมไทโอนีน, โพรลีน, ซีรีน, ไทโรซีน, ทรีโอนีน, ทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีนและซิสเทอีน ​​(ในโปรตีน ซิสเทอีนอาจปรากฏเป็นไดเมอร์ - ซีสตีน) จริงอยู่ มีกรดอะมิโนอื่นๆ ในโปรตีนบางชนิด นอกเหนือจากกรดอะมิโน 20 ชนิดที่เกิดขึ้นเป็นประจำ แต่เกิดขึ้นจากการดัดแปลงใดๆ ใน 20 รายการที่ระบุไว้หลังจากที่รวมเข้ากับโปรตีนแล้ว

กิจกรรมทางแสง

กรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีกลุ่มที่แตกต่างกันสี่กลุ่มติดอยู่กับอะตอม α-คาร์บอน ในแง่ของเรขาคณิต สามารถแนบกลุ่มที่แตกต่างกันสี่กลุ่มในสองวิธี และด้วยเหตุนี้จึงมีการกำหนดค่าที่เป็นไปได้สองแบบ หรือสองไอโซเมอร์ที่เกี่ยวข้องกันในฐานะวัตถุกับภาพสะท้อนในกระจก นั่นคือ เหมือนมือซ้ายไปขวา การกำหนดค่าหนึ่งเรียกว่าซ้ายหรือมือซ้าย (L) และอีกรูปแบบหนึ่งคือมือขวาหรือมือขวา (D) เนื่องจากไอโซเมอร์ทั้งสองนั้นต่างกันในทิศทางการหมุนของระนาบของแสงโพลาไรซ์ กรดแอล-อะมิโนเท่านั้นที่เกิดขึ้นในโปรตีน (ข้อยกเว้นคือไกลซีน มันสามารถแสดงได้ในรูปแบบเดียวเท่านั้น เนื่องจากสองในสี่กลุ่มของมันคือกลุ่มเดียวกัน) และพวกมันทั้งหมดมีกิจกรรมทางแสง (เนื่องจากมีไอโซเมอร์เพียงตัวเดียว) กรด D-amino นั้นหายากในธรรมชาติ พบได้ในยาปฏิชีวนะบางชนิดและผนังเซลล์ของแบคทีเรีย

ลำดับของกรดอะมิโน

กรดอะมิโนในสายโซ่โพลีเปปไทด์ไม่ได้จัดเรียงแบบสุ่ม แต่อยู่ในลำดับที่แน่นอน และลำดับนี้เองที่กำหนดหน้าที่และคุณสมบัติของโปรตีน โดยการเรียงลำดับกรดอะมิโน 20 ชนิด คุณจะได้โปรตีนที่แตกต่างกันจำนวนมาก เช่นเดียวกับที่คุณสร้างข้อความต่างๆ มากมายจากตัวอักษรของตัวอักษร

ในอดีต การกำหนดลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนมักใช้เวลาหลายปี การกำหนดโดยตรงยังคงเป็นงานที่ค่อนข้างลำบาก แม้ว่าจะมีการสร้างอุปกรณ์ที่อนุญาตให้ดำเนินการได้โดยอัตโนมัติ มักจะง่ายกว่าที่จะกำหนดลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่สอดคล้องกันและรับลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนจากยีนนั้น จนถึงปัจจุบัน ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนหลายร้อยชนิดได้ถูกกำหนดไว้แล้ว โดยปกติแล้วจะทราบหน้าที่ของโปรตีนถอดรหัส และช่วยให้จินตนาการถึงหน้าที่ที่เป็นไปได้ของโปรตีนที่คล้ายคลึงกันซึ่งก่อตัวขึ้น เช่น ในเนื้องอกที่ร้ายแรง

โปรตีนที่ซับซ้อน

โปรตีนที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้นเรียกว่าง่าย อย่างไรก็ตาม บ่อยครั้ง อะตอมของโลหะหรือสารประกอบทางเคมีบางชนิดที่ไม่ใช่กรดอะมิโนติดอยู่กับสายโพลีเปปไทด์ โปรตีนดังกล่าวเรียกว่าซับซ้อน ตัวอย่างคือเฮโมโกลบิน: ประกอบด้วยธาตุเหล็กพอร์ไฟริน ซึ่งทำให้มีสีแดงและทำหน้าที่เป็นตัวพาออกซิเจน

ชื่อของโปรตีนที่ซับซ้อนที่สุดมีตัวบ่งชี้ถึงลักษณะของกลุ่มที่แนบมา: น้ำตาลมีอยู่ในไกลโคโปรตีน, ไขมันในไลโปโปรตีน หากการเร่งปฏิกิริยาของเอ็นไซม์ขึ้นอยู่กับกลุ่มที่แนบมา เรียกว่า กลุ่มเทียม บ่อยครั้ง วิตามินบางชนิดมีบทบาทในกลุ่มเทียมหรือเป็นส่วนหนึ่งของมัน ตัวอย่างเช่น วิตามินเอที่ติดอยู่กับโปรตีนตัวใดตัวหนึ่งของเรตินา เป็นตัวกำหนดความไวต่อแสง

โครงสร้างระดับตติยภูมิ

สิ่งที่สำคัญไม่ใช่ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนมากนัก (โครงสร้างหลัก) แต่วิธีการวางในช่องว่าง ตลอดความยาวทั้งหมดของสายโพลีเปปไทด์ ไฮโดรเจนไอออนจะสร้างพันธะไฮโดรเจนแบบปกติ ซึ่งทำให้มีรูปร่างเป็นเกลียวหรือชั้น (โครงสร้างทุติยภูมิ) จากการรวมกันของเกลียวและชั้นดังกล่าว รูปแบบที่กะทัดรัดของลำดับถัดไปเกิดขึ้น - โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน รอบพันธะที่ยึดพันธะโมโนเมอร์ของโซ่ สามารถหมุนผ่านมุมเล็กๆ ได้ ดังนั้น จากมุมมองทางเรขาคณิตล้วนๆ จำนวนของโครงแบบที่เป็นไปได้สำหรับสายพอลิเปปไทด์ใดๆ จึงมีขนาดใหญ่มาก ในความเป็นจริง โปรตีนแต่ละชนิดโดยปกติมีอยู่ในรูปแบบเดียวเท่านั้น กำหนดโดยลำดับกรดอะมิโนของมัน โครงสร้างนี้ไม่แข็งกระด้าง ดูเหมือนว่าจะ "หายใจ" - มันแกว่งไปมารอบการกำหนดค่าเฉลี่ยบางอย่าง โซ่ถูกพับเป็นรูปแบบที่พลังงานอิสระ (ความสามารถในการทำงาน) น้อยที่สุด เช่นเดียวกับสปริงที่ปล่อยออกมาจะถูกบีบอัดให้อยู่ในสถานะที่สอดคล้องกับพลังงานอิสระขั้นต่ำเท่านั้น บ่อยครั้ง ส่วนหนึ่งของห่วงโซ่เชื่อมโยงอย่างแน่นหนากับอีกส่วนหนึ่งโดยพันธะไดซัลไฟด์ (–S–S–) ระหว่างซิสเตอีนตกค้างสองตัว นี่เป็นส่วนหนึ่งที่ว่าทำไมซิสเทอีนในกรดอะมิโนจึงมีบทบาทสำคัญอย่างยิ่ง

ความซับซ้อนของโครงสร้างของโปรตีนนั้นยิ่งใหญ่มากจนยังไม่สามารถคำนวณโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนได้ แม้ว่าจะทราบลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนก็ตาม แต่ถ้าเป็นไปได้ที่จะได้ผลึกโปรตีน โครงสร้างระดับอุดมศึกษาสามารถกำหนดได้โดยการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์

ในโปรตีนโครงสร้าง หดตัว และโปรตีนอื่นๆ โซ่จะยาวและโซ่พับเล็กน้อยหลายๆ อันวางเรียงต่อกันเป็นเส้นใย ในทางกลับกันเส้นใยก็พับเป็นเส้นใยที่ใหญ่ขึ้น อย่างไรก็ตาม โปรตีนส่วนใหญ่ในสารละลายมีลักษณะเป็นทรงกลม: โซ่จะพันเป็นทรงกลม เหมือนเส้นด้ายในลูกบอล พลังงานอิสระในการกำหนดค่านี้มีน้อยมาก เนื่องจากกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำ ("การกันน้ำ") ถูกซ่อนอยู่ภายในทรงกลม และกรดอะมิโนที่ชอบน้ำ ("ดึงดูดน้ำ") อยู่บนผิวของมัน

โปรตีนหลายชนิดเป็นสารประกอบเชิงซ้อนของสายโซ่โพลีเปปไทด์หลายสาย โครงสร้างนี้เรียกว่าโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน ตัวอย่างเช่น โมเลกุลของเฮโมโกลบินประกอบด้วยหน่วยย่อยสี่หน่วย ซึ่งแต่ละหน่วยเป็นโปรตีนทรงกลม

โปรตีนโครงสร้างเนื่องจากโครงร่างเชิงเส้นของพวกมัน ก่อตัวเป็นเส้นใยซึ่งมีความต้านทานแรงดึงสูงมาก ในขณะที่โครงแบบทรงกลมช่วยให้โปรตีนเข้าสู่ปฏิกิริยาจำเพาะกับสารประกอบอื่นๆ บนพื้นผิวของทรงกลมด้วยการวางโซ่ที่ถูกต้องฟันผุของรูปร่างบางอย่างจะปรากฏขึ้นซึ่งมีกลุ่มเคมีปฏิกิริยาอยู่ หากโปรตีนนี้เป็นเอ็นไซม์ โมเลกุลของสารบางชนิดที่ปกติแล้วจะมีขนาดเล็กกว่าจะเข้าสู่โพรงดังกล่าว เช่นเดียวกับที่กุญแจเข้าสู่ตัวล็อค ในกรณีนี้ โครงร่างของเมฆอิเล็กตรอนของโมเลกุลจะเปลี่ยนแปลงภายใต้อิทธิพลของกลุ่มเคมีที่อยู่ในโพรง และสิ่งนี้บังคับให้มันทำปฏิกิริยาในลักษณะใดลักษณะหนึ่ง ด้วยวิธีนี้เอนไซม์จะเร่งปฏิกิริยา โมเลกุลของแอนติบอดียังมีโพรงซึ่งสารแปลกปลอมต่างๆ จับตัวกันและด้วยเหตุนี้จึงทำให้ไม่มีอันตราย โมเดล "กุญแจและล็อค" ซึ่งอธิบายปฏิสัมพันธ์ของโปรตีนกับสารประกอบอื่นๆ ทำให้สามารถเข้าใจความจำเพาะของเอนไซม์และแอนติบอดี กล่าวคือ ความสามารถในการทำปฏิกิริยากับสารประกอบบางชนิดเท่านั้น

โปรตีนในสิ่งมีชีวิตประเภทต่างๆ

โปรตีนที่ทำหน้าที่เหมือนกันในพืชและสัตว์ต่างชนิดกัน ดังนั้นจึงมีชื่อเดียวกันก็มีรูปแบบที่คล้ายคลึงกัน อย่างไรก็ตาม พวกมันแตกต่างกันบ้างในลำดับกรดอะมิโน เมื่อสปีชีส์แยกตัวจากบรรพบุรุษร่วมกัน กรดอะมิโนบางตัวในบางตำแหน่งจะถูกแทนที่ด้วยการกลายพันธุ์กับกรดอะมิโนอื่นๆ การกลายพันธุ์ที่เป็นอันตรายซึ่งทำให้เกิดโรคทางพันธุกรรมจะถูกละทิ้งโดยการคัดเลือกโดยธรรมชาติ แต่สามารถรักษาสิ่งที่เป็นประโยชน์หรืออย่างน้อยก็เป็นกลางได้ ยิ่งสปีชีส์ทางชีวภาพใกล้กันมากเท่าไร โปรตีนของพวกมันก็จะยิ่งมีความแตกต่างกันน้อยลงเท่านั้น

โปรตีนบางชนิดเปลี่ยนแปลงได้ค่อนข้างเร็ว ส่วนโปรตีนบางชนิดค่อนข้างอนุรักษ์นิยม อย่างหลังรวมถึงตัวอย่างเช่น cytochrome c ซึ่งเป็นเอ็นไซม์ระบบทางเดินหายใจที่พบในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ ในมนุษย์และลิงชิมแปนซี ลำดับกรดอะมิโนของมันจะเหมือนกัน ในขณะที่ในไซโตโครมซีของข้าวสาลี มีกรดอะมิโนเพียง 38% เท่านั้นที่มีความแตกต่างกัน แม้เมื่อเปรียบเทียบมนุษย์กับแบคทีเรีย ความคล้ายคลึงของไซโตโครมกับ (ความแตกต่างในที่นี้ส่งผลต่อกรดอะมิโน 65%) ยังคงมองเห็นได้ แม้ว่าบรรพบุรุษร่วมกันของแบคทีเรียและมนุษย์จะอาศัยอยู่บนโลกเมื่อประมาณสองพันล้านปีก่อน ทุกวันนี้ การเปรียบเทียบลำดับกรดอะมิโนมักถูกใช้เพื่อสร้างต้นไม้สายวิวัฒนาการ (ลำดับวงศ์ตระกูล) ที่สะท้อนถึงความสัมพันธ์เชิงวิวัฒนาการระหว่างสิ่งมีชีวิตต่างๆ

การเสื่อมสภาพ

โมเลกุลโปรตีนสังเคราะห์ที่พับเก็บได้มาซึ่งโครงร่างของมันเอง อย่างไรก็ตาม การกำหนดค่านี้สามารถทำลายได้ด้วยการให้ความร้อน โดยการเปลี่ยนค่า pH โดยการกระทำของตัวทำละลายอินทรีย์ และแม้กระทั่งโดยการกวนสารละลายจนฟองสบู่ปรากฏขึ้นบนพื้นผิว โปรตีนที่เปลี่ยนแปลงในลักษณะนี้เรียกว่าทำให้เสียสภาพ มันสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพและมักจะไม่ละลายน้ำ ตัวอย่างที่รู้จักกันดีของโปรตีนที่ทำให้เสียสภาพ ได้แก่ ไข่ต้มหรือวิปครีม โปรตีนขนาดเล็กที่มีกรดอะมิโนเพียงร้อยตัวเท่านั้นที่สามารถสร้างขึ้นใหม่ได้ กล่าวคือ รับการกำหนดค่าเดิมอีกครั้ง แต่โปรตีนส่วนใหญ่ถูกแปลงสภาพเป็นมวลของสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่พันกันและไม่คืนค่าโครงสร้างเดิมของพวกมัน

ปัญหาหลักประการหนึ่งในการแยกโปรตีนที่ออกฤทธิ์คือความไวอย่างมากต่อการเสียสภาพ คุณสมบัติของโปรตีนพบว่ามีประโยชน์ในการถนอมผลิตภัณฑ์อาหาร: อุณหภูมิสูงจะทำให้เอ็นไซม์ของจุลินทรีย์เปลี่ยนแปลงสภาพไปอย่างถาวร และจุลินทรีย์ก็ตาย

การสังเคราะห์โปรตีน

สำหรับการสังเคราะห์โปรตีน สิ่งมีชีวิตต้องมีระบบของเอ็นไซม์ที่สามารถเชื่อมกรดอะมิโนตัวหนึ่งเข้ากับอีกตัวหนึ่งได้ จำเป็นต้องมีแหล่งข้อมูลเพื่อกำหนดกรดอะมิโนที่ควรเชื่อมต่อ เนื่องจากมีโปรตีนหลายพันชนิดในร่างกาย และแต่ละชนิดประกอบด้วยกรดอะมิโนหลายร้อยชนิดโดยเฉลี่ย ข้อมูลที่ต้องการจึงต้องมีปริมาณมหาศาลอย่างแท้จริง มันถูกเก็บไว้ (คล้ายกับวิธีที่บันทึกถูกเก็บไว้ในเทปแม่เหล็ก) ในโมเลกุลกรดนิวคลีอิกที่ประกอบเป็นยีน

การกระตุ้นเอนไซม์

สายโซ่โพลีเปปไทด์ที่สังเคราะห์จากกรดอะมิโนไม่ใช่โปรตีนในรูปแบบสุดท้ายเสมอไป เอ็นไซม์หลายชนิดถูกสังเคราะห์ขึ้นเป็นครั้งแรกในฐานะสารตั้งต้นที่ไม่ออกฤทธิ์และจะทำงานได้ก็ต่อเมื่อเอ็นไซม์อื่นกำจัดกรดอะมิโนสองสามตัวออกจากปลายด้านหนึ่งของสายโซ่เท่านั้น เอนไซม์ย่อยอาหารบางชนิด เช่น ทริปซิน ถูกสังเคราะห์ในรูปแบบที่ไม่ใช้งาน เอนไซม์เหล่านี้ถูกกระตุ้นในทางเดินอาหารอันเป็นผลมาจากการกำจัดส่วนปลายของโซ่ ฮอร์โมนอินซูลินซึ่งมีโมเลกุลในรูปแบบแอคทีฟประกอบด้วยสายสั้นสองสายถูกสังเคราะห์ขึ้นในรูปของสายโซ่เดียวที่เรียกว่า อินซูลิน จากนั้นส่วนตรงกลางของสายโซ่นี้จะถูกลบออกและชิ้นส่วนที่เหลือจะเกาะติดกันก่อตัวเป็นโมเลกุลของฮอร์โมนที่ทำงานอยู่ โปรตีนที่ซับซ้อนจะเกิดขึ้นหลังจากที่กลุ่มเคมีบางกลุ่มถูกยึดติดกับโปรตีนเท่านั้นและสิ่งที่แนบมานี้มักต้องใช้เอนไซม์ด้วย

การไหลเวียนของเมตาบอลิ

หลังจากให้อาหารสัตว์ด้วยกรดอะมิโนที่ติดฉลากด้วยไอโซโทปกัมมันตภาพรังสีของคาร์บอน ไนโตรเจน หรือไฮโดรเจน ฉลากจะถูกรวมเข้ากับโปรตีนอย่างรวดเร็ว หากกรดอะมิโนที่ติดฉลากหยุดเข้าสู่ร่างกาย ปริมาณของฉลากในโปรตีนจะเริ่มลดลง การทดลองเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าโปรตีนที่เกิดขึ้นจะไม่ถูกเก็บไว้ในร่างกายจนกว่าจะสิ้นสุดชีวิต ทั้งหมดมีข้อยกเว้นบางประการ อยู่ในสถานะไดนามิก สลายตัวเป็นกรดอะมิโนอย่างต่อเนื่อง แล้วสังเคราะห์ใหม่อีกครั้ง

โปรตีนบางชนิดสลายตัวเมื่อเซลล์ตายและถูกทำลาย สิ่งนี้เกิดขึ้นตลอดเวลา ตัวอย่างเช่น กับเซลล์เม็ดเลือดแดงและเซลล์เยื่อบุผิวที่บุผิวด้านในของลำไส้ นอกจากนี้ การสลายและการสังเคราะห์โปรตีนยังเกิดขึ้นในเซลล์ที่มีชีวิตอีกด้วย น่าแปลกที่ไม่มีใครรู้เรื่องการสลายตัวของโปรตีนมากกว่าเรื่องการสังเคราะห์ อย่างไรก็ตาม สิ่งที่ชัดเจนก็คือ เอ็นไซม์โปรตีโอไลติกมีส่วนในการสลาย คล้ายกับเอนไซม์ที่สลายโปรตีนให้เป็นกรดอะมิโนในทางเดินอาหาร

ครึ่งชีวิตของโปรตีนต่างกัน - จากหลายชั่วโมงถึงหลายเดือน ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือโมเลกุลคอลลาเจน เมื่อก่อตัวแล้วจะยังคงอยู่และไม่มีการต่ออายุหรือเปลี่ยนใหม่ อย่างไรก็ตาม เมื่อเวลาผ่านไป คุณสมบัติบางอย่าง โดยเฉพาะอย่างยิ่ง ความยืดหยุ่น การเปลี่ยนแปลง และเนื่องจากไม่มีการต่ออายุ การเปลี่ยนแปลงบางอย่างที่เกี่ยวข้องกับอายุ เช่น การปรากฏตัวของริ้วรอยบนผิวหนัง เป็นผลมาจากสิ่งนี้

โปรตีนสังเคราะห์

นักเคมีได้เรียนรู้วิธีผสมกรดอะมิโนมานานแล้ว แต่กรดอะมิโนจะถูกรวมแบบสุ่ม เพื่อให้ผลิตภัณฑ์ของโพลิเมอไรเซชันดังกล่าวมีความคล้ายคลึงกับกรดตามธรรมชาติเพียงเล็กน้อย จริงอยู่ เป็นไปได้ที่จะรวมกรดอะมิโนตามลำดับที่กำหนด ซึ่งทำให้สามารถรับโปรตีนที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพได้ โดยเฉพาะอย่างยิ่งอินซูลิน กระบวนการนี้ค่อนข้างซับซ้อน และด้วยวิธีนี้ จึงเป็นไปได้ที่จะได้รับเฉพาะโปรตีนที่มีโมเลกุลประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณร้อยตัวเท่านั้น เป็นที่พึงประสงค์แทนที่จะสังเคราะห์หรือแยกลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่สอดคล้องกับลำดับกรดอะมิโนที่ต้องการ และจากนั้นนำเข้ายีนนี้ไปในแบคทีเรีย ซึ่งจะผลิตขึ้นโดยการทำซ้ำผลิตภัณฑ์ที่ต้องการเป็นจำนวนมาก อย่างไรก็ตาม วิธีนี้ก็มีข้อเสียเช่นกัน

โปรตีนและโภชนาการ

เมื่อโปรตีนในร่างกายแตกตัวเป็นกรดอะมิโน กรดอะมิโนเหล่านี้สามารถนำกลับมาใช้ใหม่สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนได้ ในเวลาเดียวกัน กรดอะมิโนเองก็อาจสลายตัวได้ เพื่อที่จะได้ใช้ประโยชน์ไม่เต็มที่ เป็นที่ชัดเจนว่าในระหว่างการเจริญเติบโต การตั้งครรภ์ และการรักษาบาดแผล การสังเคราะห์โปรตีนจะต้องเกินการย่อยสลาย ร่างกายสูญเสียโปรตีนบางส่วนอย่างต่อเนื่อง เหล่านี้คือโปรตีนของเส้นผม เล็บ และชั้นผิวของผิวหนัง ดังนั้นในการสังเคราะห์โปรตีน สิ่งมีชีวิตแต่ละชนิดจะต้องได้รับกรดอะมิโนจากอาหาร

แหล่งของกรดอะมิโน

พืชสีเขียวสังเคราะห์กรดอะมิโนทั้งหมด 20 ชนิดที่พบในโปรตีนจากคาร์บอนไดออกไซด์ น้ำ และแอมโมเนียหรือไนเตรต แบคทีเรียจำนวนมากยังสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนเมื่อมีน้ำตาล (หรือเทียบเท่า) และไนโตรเจนคงที่ แต่สุดท้ายแล้วน้ำตาลก็มาจากพืชสีเขียว ในสัตว์ ความสามารถในการสังเคราะห์กรดอะมิโนมีจำกัด พวกเขาได้รับกรดอะมิโนจากการกินพืชสีเขียวหรือสัตว์อื่นๆ ในทางเดินอาหารโปรตีนที่ดูดซึมจะถูกแบ่งออกเป็นกรดอะมิโนส่วนหลังจะถูกดูดซึมและลักษณะโปรตีนของสิ่งมีชีวิตที่กำหนดนั้นถูกสร้างขึ้นจากพวกมัน ไม่มีโปรตีนที่ดูดซึมรวมอยู่ในโครงสร้างของร่างกายเช่นนี้ ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหลายชนิด แอนติบอดีส่วนหนึ่งของมารดาสามารถส่งผ่านรกไปยังระบบไหลเวียนของทารกในครรภ์ได้ครบถ้วน และผ่านน้ำนมแม่ (โดยเฉพาะในสัตว์เคี้ยวเอื้อง) ไปยังทารกแรกเกิดทันทีหลังคลอด

ต้องการโปรตีน.

เป็นที่ชัดเจนว่าเพื่อรักษาชีวิต ร่างกายจะต้องได้รับโปรตีนจากอาหารจำนวนหนึ่ง อย่างไรก็ตาม ขนาดของความต้องการนี้ขึ้นอยู่กับปัจจัยหลายประการ ร่างกายต้องการอาหารทั้งเป็นแหล่งพลังงาน (แคลอรี) และเป็นวัสดุในการสร้างโครงสร้าง ประการแรกคือความต้องการพลังงาน ซึ่งหมายความว่าเมื่อมีคาร์โบไฮเดรตและไขมันเพียงเล็กน้อยในอาหาร โปรตีนในอาหารจะไม่ถูกใช้เพื่อการสังเคราะห์โปรตีนของตัวเอง แต่เป็นแหล่งของแคลอรี ด้วยการอดอาหารเป็นเวลานาน แม้แต่โปรตีนของคุณเองก็ยังถูกใช้เพื่อตอบสนองความต้องการพลังงาน หากอาหารมีคาร์โบไฮเดรตเพียงพอ ปริมาณโปรตีนจะลดลง

ความสมดุลของไนโตรเจน

โดยเฉลี่ยประมาณ 16% ของมวลโปรตีนทั้งหมดคือไนโตรเจน เมื่อกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีนถูกทำลายลง ไนโตรเจนที่มีอยู่ในกรดจะถูกขับออกจากร่างกายในปัสสาวะและ (ในระดับที่น้อยกว่า) ในอุจจาระในรูปของสารประกอบไนโตรเจนต่างๆ ดังนั้นจึงสะดวกที่จะใช้ตัวบ่งชี้เช่นสมดุลไนโตรเจนเพื่อประเมินคุณภาพของสารอาหารโปรตีนเช่น ความแตกต่าง (เป็นกรัม) ระหว่างปริมาณไนโตรเจนที่เข้าสู่ร่างกายและปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกมาต่อวัน ด้วยโภชนาการปกติในผู้ใหญ่ ปริมาณเหล่านี้จะเท่ากัน ในสิ่งมีชีวิตที่กำลังเติบโต ปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกมาจะน้อยกว่าปริมาณที่เข้ามา กล่าวคือ ยอดคงเหลือเป็นบวก ด้วยการขาดโปรตีนในอาหาร ความสมดุลจึงเป็นลบ หากอาหารมีแคลอรีเพียงพอ แต่ไม่มีโปรตีนอยู่ในนั้น ร่างกายก็จะเก็บโปรตีนไว้ ในขณะเดียวกัน เมแทบอลิซึมของโปรตีนก็ช้าลง และการนำกรดอะมิโนกลับมาใช้ใหม่ในการสังเคราะห์โปรตีนดำเนินไปอย่างมีประสิทธิภาพมากที่สุด อย่างไรก็ตาม การสูญเสียเป็นสิ่งที่หลีกเลี่ยงไม่ได้ และสารประกอบไนโตรเจนยังคงถูกขับออกทางปัสสาวะและบางส่วนในอุจจาระ ปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกจากร่างกายต่อวันในช่วงที่ขาดโปรตีนสามารถทำหน้าที่เป็นตัววัดการขาดโปรตีนในแต่ละวัน เป็นเรื่องปกติที่จะสันนิษฐานว่าโดยการแนะนำปริมาณโปรตีนที่เทียบเท่ากับการขาดสารอาหารนี้เข้าไปในอาหาร เป็นไปได้ที่จะฟื้นฟูสมดุลของไนโตรเจน อย่างไรก็ตามมันไม่ใช่ เมื่อได้รับโปรตีนในปริมาณนี้ ร่างกายก็เริ่มใช้กรดอะมิโนอย่างมีประสิทธิภาพน้อยลง ดังนั้นจึงจำเป็นต้องมีโปรตีนเพิ่มเติมเพื่อคืนความสมดุลของไนโตรเจน

หากปริมาณโปรตีนในอาหารเกินความจำเป็นในการรักษาสมดุลของไนโตรเจน ดูเหมือนว่าจะไม่มีอันตรายจากสิ่งนี้ กรดอะมิโนที่มากเกินไปนั้นถูกใช้เป็นแหล่งพลังงานเพียงอย่างเดียว ตัวอย่างที่โดดเด่นเป็นพิเศษคือชาวเอสกิโมซึ่งกินคาร์โบไฮเดรตเพียงเล็กน้อยและมีโปรตีนมากกว่าที่จำเป็นเพื่อรักษาสมดุลของไนโตรเจนประมาณสิบเท่า อย่างไรก็ตาม ในกรณีส่วนใหญ่ การใช้โปรตีนเป็นแหล่งพลังงานไม่เป็นประโยชน์ เนื่องจากคุณสามารถได้รับแคลอรีจากคาร์โบไฮเดรตในปริมาณที่กำหนดมากกว่าโปรตีนในปริมาณเท่ากัน ในประเทศยากจน ประชากรจะได้รับแคลอรี่ที่จำเป็นจากคาร์โบไฮเดรตและบริโภคโปรตีนในปริมาณที่น้อยที่สุด

หากร่างกายได้รับแคลอรี่ตามจำนวนที่ต้องการในรูปของผลิตภัณฑ์ที่ไม่ใช่โปรตีน ปริมาณโปรตีนขั้นต่ำที่ช่วยรักษาสมดุลของไนโตรเจนจะอยู่ที่ประมาณ 30 กรัมต่อวัน ขนมปังสี่ชิ้นหรือนม 0.5 ลิตรมีโปรตีนอยู่ประมาณเท่าๆ กัน ปริมาณที่มากกว่าเล็กน้อยมักจะถือว่าเหมาะสมที่สุด แนะนำตั้งแต่ 50 ถึง 70 กรัม

กรดอะมิโนที่จำเป็น.

จนถึงปัจจุบันนี้ถือว่าโปรตีนโดยรวมแล้ว ในขณะเดียวกัน เพื่อให้เกิดการสังเคราะห์โปรตีน กรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมดต้องมีอยู่ในร่างกาย กรดอะมิโนบางชนิดที่ร่างกายของสัตว์สามารถสังเคราะห์ได้ พวกเขาเรียกว่าเปลี่ยนได้เนื่องจากไม่จำเป็นต้องมีอยู่ในอาหาร - เป็นสิ่งสำคัญเท่านั้นโดยทั่วไปการบริโภคโปรตีนเป็นแหล่งไนโตรเจนก็เพียงพอแล้ว เมื่อขาดกรดอะมิโนที่จำเป็น ร่างกายสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนเหล่านี้ได้โดยใช้ค่ากรดอะมิโนที่มากเกินไป กรดอะมิโน "จำเป็น" ที่เหลืออยู่ไม่สามารถสังเคราะห์ได้และต้องกินเข้าไปพร้อมกับอาหาร สิ่งจำเป็นสำหรับมนุษย์ ได้แก่ วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน ทรีโอนีน เมไทโอนีน ฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน ฮิสทิดีน ไลซีน และอาร์จินีน (ถึงแม้อาร์จินีนสามารถสังเคราะห์ในร่างกายได้ แต่ก็ถือว่าเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น เนื่องจากทารกแรกเกิดและเด็กที่กำลังเติบโตผลิตในปริมาณที่ไม่เพียงพอ ในทางกลับกัน สำหรับผู้ที่มีอายุมากแล้ว การบริโภคกรดอะมิโนเหล่านี้บางส่วนจากอาหาร อาจเป็นทางเลือก)

รายชื่อกรดอะมิโนที่จำเป็นนี้ใกล้เคียงกันในสัตว์มีกระดูกสันหลังอื่นๆ และแม้แต่ในแมลง คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนมักจะถูกกำหนดโดยการให้อาหารแก่หนูที่กำลังเติบโตและการติดตามน้ำหนักที่เพิ่มขึ้นของสัตว์

คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีน

คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนถูกกำหนดโดยกรดอะมิโนจำเป็นที่ขาดมากที่สุด ลองอธิบายสิ่งนี้ด้วยตัวอย่าง โปรตีนในร่างกายของเรามีค่าเฉลี่ยประมาณ ทริปโตเฟน 2% (โดยน้ำหนัก) สมมติว่าอาหารประกอบด้วยโปรตีน 10 กรัมที่มีทริปโตเฟน 1% และมีกรดอะมิโนที่จำเป็นอื่นๆ เพียงพอ ในกรณีของเรา โปรตีนที่มีข้อบกพร่อง 10 กรัมนี้จะเทียบเท่ากับโปรตีนที่สมบูรณ์ 5 กรัม ส่วนที่เหลืออีก 5 กรัมสามารถทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงานเท่านั้น โปรดทราบว่าเนื่องจากกรดอะมิโนไม่ได้ถูกเก็บไว้ในร่างกาย และเพื่อให้การสังเคราะห์โปรตีนเกิดขึ้น กรดอะมิโนทั้งหมดจะต้องมีอยู่พร้อม ๆ กัน ผลของการบริโภคกรดอะมิโนที่จำเป็นสามารถตรวจพบได้ก็ต่อเมื่อทุกกรดอะมิโนเข้าสู่ร่างกาย ร่างกายไปพร้อม ๆ กัน

องค์ประกอบโดยเฉลี่ยของโปรตีนจากสัตว์ส่วนใหญ่นั้นใกล้เคียงกับองค์ประกอบโดยเฉลี่ยของโปรตีนในร่างกายมนุษย์ ดังนั้นเราจึงไม่น่าจะต้องเผชิญกับการขาดกรดอะมิโนหากอาหารของเราอุดมไปด้วยอาหาร เช่น เนื้อสัตว์ ไข่ นม และชีส อย่างไรก็ตาม มีโปรตีน เช่น เจลาติน (ผลิตภัณฑ์จากการเสื่อมสภาพของคอลลาเจน) ซึ่งมีกรดอะมิโนที่จำเป็นน้อยมาก โปรตีนจากพืชแม้ว่าจะดีกว่าเจลาตินในแง่นี้ แต่ก็มีกรดอะมิโนที่จำเป็นต่ำเช่นกัน โดยเฉพาะอย่างยิ่งไลซีนและทริปโตเฟนเพียงเล็กน้อย อย่างไรก็ตาม การรับประทานอาหารมังสวิรัติล้วนไม่ได้หมายความว่าไม่ดีต่อสุขภาพ เว้นแต่จะกินโปรตีนจากพืชในปริมาณที่มากขึ้นเล็กน้อย ซึ่งเพียงพอสำหรับให้กรดอะมิโนที่จำเป็นแก่ร่างกาย โปรตีนส่วนใหญ่พบได้ในพืชในเมล็ดพืช โดยเฉพาะในเมล็ดข้าวสาลีและพืชตระกูลถั่วต่างๆ หน่ออ่อน เช่น หน่อไม้ฝรั่ง ก็อุดมไปด้วยโปรตีนเช่นกัน

โปรตีนสังเคราะห์ในอาหาร

การเพิ่มกรดอะมิโนจำเป็นสังเคราะห์หรือโปรตีนที่อุดมไปด้วยกรดอะมิโนจำนวนเล็กน้อยลงในโปรตีนที่ไม่สมบูรณ์ เช่น โปรตีนจากข้าวโพด สามารถเพิ่มคุณค่าทางโภชนาการของกรดอะมิโนชนิดหลังได้อย่างมีนัยสำคัญ กล่าวคือ จึงเป็นการเพิ่มปริมาณโปรตีนที่บริโภค ความเป็นไปได้อีกประการหนึ่งคือการปลูกแบคทีเรียหรือยีสต์บนปิโตรเลียมไฮโดรคาร์บอนด้วยการเติมไนเตรตหรือแอมโมเนียเป็นแหล่งไนโตรเจน โปรตีนจุลินทรีย์ที่ได้จากวิธีนี้สามารถใช้เป็นอาหารสำหรับสัตว์ปีกหรือปศุสัตว์ หรือมนุษย์สามารถบริโภคได้โดยตรง วิธีที่สามที่ใช้กันอย่างแพร่หลายใช้สรีรวิทยาของสัตว์เคี้ยวเอื้อง ในสัตว์เคี้ยวเอื้องในตอนต้นของกระเพาะที่เรียกว่า ในกระเพาะรูเมน มีแบคทีเรียและโปรโตซัวรูปแบบพิเศษที่เปลี่ยนโปรตีนจากพืชที่บกพร่องให้กลายเป็นโปรตีนจุลินทรีย์ที่สมบูรณ์มากขึ้น และในทางกลับกัน หลังจากการย่อยและการดูดซึม จะกลายเป็นโปรตีนจากสัตว์ สามารถเติมยูเรียซึ่งเป็นสารประกอบไนโตรเจนสังเคราะห์ราคาถูกลงในอาหารสัตว์ได้ จุลินทรีย์ที่อาศัยอยู่ในกระเพาะรูเมนใช้ยูเรียไนโตรเจนเพื่อเปลี่ยนคาร์โบไฮเดรต (ซึ่งมีมากกว่าในอาหาร) ให้เป็นโปรตีน ประมาณหนึ่งในสามของไนโตรเจนทั้งหมดในอาหารปศุสัตว์สามารถมาในรูปของยูเรียซึ่งในสาระสำคัญหมายถึงการสังเคราะห์โปรตีนทางเคมีในระดับหนึ่ง

1. องค์ประกอบของโมเลกุลโปรตีน โปรตีนเป็นสารอินทรีย์ที่มีโมเลกุลประกอบด้วยคาร์บอน ไฮโดรเจน ออกซิเจน และไนโตรเจน และบางครั้งก็มีกำมะถันและองค์ประกอบทางเคมีอื่นๆ
2. โครงสร้างของโปรตีน โปรตีนเป็นโมเลกุลขนาดใหญ่ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนหลายสิบหรือหลายร้อยตัว กรดอะมิโนหลากหลายชนิด (ประมาณ 20 ชนิด) ที่ประกอบเป็นโปรตีน
3. ความจำเพาะของชนิดของโปรตีน - ความแตกต่างระหว่างโปรตีนที่ประกอบเป็นสิ่งมีชีวิตของสปีชีส์ต่างๆ พิจารณาจากจำนวนของกรดอะมิโน ความหลากหลายของพวกมัน ลำดับของสารประกอบในโมเลกุลโปรตีน ความจำเพาะของโปรตีนในสิ่งมีชีวิตที่แตกต่างกันของสายพันธุ์เดียวกันเป็นสาเหตุของการปฏิเสธอวัยวะและเนื้อเยื่อ (ความไม่ลงรอยกันของเนื้อเยื่อ) เมื่อทำการย้ายจากคนหนึ่งไปยังอีกคนหนึ่ง
4. โครงสร้างของโปรตีน - โครงสร้างที่ซับซ้อนของโมเลกุลโปรตีนในอวกาศ รองรับโดยพันธะเคมีที่หลากหลาย - ไอออนิก ไฮโดรเจน โควาเลนต์ สภาพธรรมชาติของโปรตีน การเปลี่ยนสภาพเป็นการละเมิดโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนภายใต้อิทธิพลของปัจจัยต่าง ๆ - ความร้อน, การฉายรังสี, การกระทำของสารเคมี ตัวอย่างของ denaturation: การเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติของโปรตีนเมื่อไข่ต้ม การเปลี่ยนแปลงของโปรตีนจากของเหลวเป็นสถานะของแข็งเมื่อแมงมุมสร้างใย
5. บทบาทของโปรตีนในร่างกาย:

• ตัวเร่งปฏิกิริยา โปรตีนเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่เพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของร่างกาย เอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ
• โครงสร้าง โปรตีน - องค์ประกอบของพลาสมาเมมเบรน เช่นเดียวกับกระดูกอ่อน กระดูก ขน เล็บ ผม เนื้อเยื่อและอวัยวะทั้งหมด
• พลังงาน. ความสามารถของโมเลกุลโปรตีนในการออกซิไดซ์ด้วยการปล่อยพลังงานที่จำเป็นสำหรับชีวิตของร่างกาย
• หดตัว แอคตินและไมโอซินเป็นโปรตีนที่ประกอบเป็นเส้นใยของกล้ามเนื้อและรับประกันการหดตัวเนื่องจากความสามารถของโมเลกุลของโปรตีนเหล่านี้ในการทำให้เสียสภาพ
• เครื่องยนต์. การเคลื่อนไหวของสิ่งมีชีวิตที่มีเซลล์เดียวจำนวนหนึ่งเช่นเดียวกับตัวอสุจิด้วยความช่วยเหลือของ cilia และ flagella ซึ่งรวมถึงโปรตีน
• ขนส่ง. ตัวอย่างเช่น เฮโมโกลบินเป็นโปรตีนที่เป็นส่วนหนึ่งของเซลล์เม็ดเลือดแดงและให้การถ่ายเทออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์
• พื้นที่จัดเก็บ. การสะสมของโปรตีนในร่างกายเป็นสารอาหารสำรอง เช่น ในไข่ นม เมล็ดพืช
• ป้องกัน แอนติบอดี, ไฟบริโนเจน, ทรอมบิน - โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการพัฒนาภูมิคุ้มกันและการแข็งตัวของเลือด;
• กฎระเบียบ ฮอร์โมนคือสารที่ควบคู่ไปกับระบบประสาท ช่วยควบคุมการทำงานของร่างกาย บทบาทของฮอร์โมนอินซูลินในการควบคุมระดับน้ำตาลในเลือด

1. การสืบพันธุ์และความสำคัญ การสืบพันธุ์คือการสืบพันธุ์ของสิ่งมีชีวิตที่คล้ายคลึงกัน ซึ่งทำให้แน่ใจถึงการดำรงอยู่ของสายพันธุ์มาเป็นเวลาหลายพันปี มีส่วนทำให้จำนวนบุคคลในสปีชีส์เพิ่มขึ้น ความต่อเนื่องของชีวิต การสืบพันธุ์แบบไม่อาศัยเพศ ทางเพศ และทางพืช
2. การสืบพันธุ์แบบไม่อาศัยเพศ - วิธีที่เก่าแก่ที่สุด การสืบพันธุ์แบบไม่อาศัยเพศเกี่ยวข้องกับสิ่งมีชีวิตหนึ่งตัว ในขณะที่การสืบพันธุ์แบบอาศัยเพศส่วนใหญ่มักเกี่ยวข้องกับบุคคลสองคน พืชสืบพันธุ์แบบไม่อาศัยเพศโดยใช้สปอร์ ซึ่งเป็นเซลล์พิเศษเพียงเซลล์เดียว การสืบพันธุ์โดยสปอร์ของสาหร่าย, มอส, หางม้า, คลับมอส, เฟิร์น การปะทุของสปอร์จากพืช การงอก และการพัฒนาของสิ่งมีชีวิตลูกสาวใหม่จากพวกมันภายใต้สภาวะที่เอื้ออำนวย การตายของสปอร์จำนวนมากที่ตกอยู่ในสภาวะที่ไม่เอื้ออำนวย ความน่าจะเป็นของการเกิดสิ่งมีชีวิตใหม่จากสปอร์นั้นต่ำ เนื่องจากมีสารอาหารเพียงเล็กน้อยและต้นกล้าดูดซับพวกมันจากสิ่งแวดล้อมเป็นหลัก
3. การสืบพันธุ์ของพืช - การสืบพันธุ์ของพืชด้วยความช่วยเหลือของอวัยวะพืช: ยอดเหนือพื้นดินหรือใต้ดิน, ส่วนของราก, ใบ, หัว, หลอดไฟ การมีส่วนร่วมในการขยายพันธุ์พืชของสิ่งมีชีวิตหนึ่งหรือบางส่วนของมัน ความคล้ายคลึงกันของลูกสาวที่ปลูกกับแม่ในขณะที่มันยังคงพัฒนาร่างกายของแม่ ประสิทธิภาพและการกระจายของการขยายพันธุ์พืชในธรรมชาติมากขึ้นตั้งแต่เด็ก

Antoine Francois de Fourcroixผู้ก่อตั้งการศึกษาโปรตีน

โปรตีนถูกระบุว่าเป็นโมเลกุลทางชีววิทยาที่แยกจากกันในศตวรรษที่ 18 อันเป็นผลมาจากการทำงานของนักเคมีชาวฝรั่งเศส Antoine Fourcroix และนักวิทยาศาสตร์คนอื่น ๆ ซึ่งสังเกตเห็นคุณสมบัติของโปรตีนในการจับตัวเป็นก้อน (denature) ภายใต้อิทธิพลของความร้อนหรือกรด . ในขณะนั้นได้ทำการวิจัยโปรตีน เช่น อัลบูมิน ("ไข่ขาว") ไฟบริน (โปรตีนจากเลือด) และกลูเตนจากเมล็ดข้าวสาลี นักเคมีชาวดัตช์ Gerrit Mulder วิเคราะห์องค์ประกอบของโปรตีนและตั้งสมมติฐานว่าโปรตีนเกือบทั้งหมดมีสูตรเชิงประจักษ์ที่คล้ายคลึงกัน คำว่า "โปรตีน" สำหรับโมเลกุลที่คล้ายคลึงกันถูกเสนอในปี พ.ศ. 2381 โดยนักเคมีชาวสวีเดน Jakob Berzelius Mulder ยังระบุผลิตภัณฑ์การย่อยสลายของโปรตีน - กรดอะมิโนและสำหรับหนึ่งในนั้น (ลิวซีน) โดยมีข้อผิดพลาดเล็กน้อยกำหนดน้ำหนักโมเลกุล - 131 ดาลตัน ในปี ค.ศ. 1836 Mulder ได้เสนอแบบจำลองแรกของโครงสร้างทางเคมีของโปรตีน ตามทฤษฎีของอนุมูล เขากำหนดแนวคิดของหน่วยโครงสร้างขั้นต่ำขององค์ประกอบโปรตีน C 16 H 24 N 4 O 5 ซึ่งเรียกว่า "โปรตีน" และทฤษฎี - "ทฤษฎีโปรตีน" เมื่อมีข้อมูลใหม่เกี่ยวกับโปรตีนที่สะสม ทฤษฎีนี้เริ่มถูกวิพากษ์วิจารณ์ซ้ำแล้วซ้ำเล่า แต่จนถึงช่วงปลายทศวรรษที่ 1850 แม้จะถูกวิจารณ์ก็ตาม ก็ยังถือว่าเป็นที่ยอมรับกันโดยทั่วไป

ในช่วงปลายศตวรรษที่ 19 มีการตรวจสอบกรดอะมิโนส่วนใหญ่ที่ประกอบเป็นโปรตีน ในปี 1894 นักสรีรวิทยาชาวเยอรมัน Albrecht Kossel เสนอทฤษฎีที่ว่ากรดอะมิโนเป็นส่วนประกอบพื้นฐานของโปรตีน ในตอนต้นของศตวรรษที่ 20 นักเคมีชาวเยอรมัน Emil Fischer ได้ทดลองพิสูจน์ว่าโปรตีนประกอบด้วยสารตกค้างของกรดอะมิโนที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์ นอกจากนี้ เขายังทำการวิเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนเป็นครั้งแรก และอธิบายปรากฏการณ์ของการสลายโปรตีน

อย่างไรก็ตาม บทบาทสำคัญของโปรตีนในสิ่งมีชีวิตไม่เป็นที่รู้จักจนกระทั่งปี 1926 เมื่อ James Sumner นักเคมีชาวอเมริกัน (ซึ่งต่อมาได้รับรางวัลโนเบล) แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ยูเรียเป็นโปรตีน

ความยากลำบากในการแยกโปรตีนบริสุทธิ์ทำให้ยากต่อการศึกษา ดังนั้น การศึกษาครั้งแรกจึงได้ดำเนินการโดยใช้พอลิเปปไทด์เหล่านั้นที่สามารถทำให้บริสุทธิ์ได้ในปริมาณมาก เช่น โปรตีนในเลือด ไข่ไก่ สารพิษต่างๆ และเอ็นไซม์ย่อยอาหาร/เมตาบอลิซึมที่ปล่อยออกมาหลังจากการฆ่า ในช่วงปลายทศวรรษ 1950 บริษัท อาร์เมอร์ ฮอทด็อก บจก.สามารถทำให้บริสุทธิ์ ribonuclease A ตับอ่อนวัวหนึ่งกิโลกรัม ซึ่งได้กลายเป็นวัตถุทดลองสำหรับนักวิทยาศาสตร์หลายคน

แนวคิดที่ว่าโครงสร้างรองของโปรตีนเป็นผลมาจากการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนระหว่างกรดอะมิโน โดย William Astbury ในปี 1933 แต่ Linus Pauling ถือเป็นนักวิทยาศาสตร์คนแรกที่ทำนายโครงสร้างรองของโปรตีนได้สำเร็จ ต่อมา Walter Kauzman ซึ่งอาศัยงานของ Kai Linderström-Lang มีส่วนสำคัญในการทำความเข้าใจกฎของการก่อตัวของโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนและบทบาทของปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำในกระบวนการนี้ ในปีพ.ศ. 2492 เฟร็ด แซงเจอร์ได้กำหนดลำดับกรดอะมิโนของอินซูลิน โดยแสดงให้เห็นในลักษณะนี้ว่าโปรตีนเป็นพอลิเมอร์เชิงเส้นของกรดอะมิโน ไม่ใช่สายโซ่ คอลลอยด์ หรือไซโคลลที่แตกแขนง (เช่นเดียวกับในน้ำตาลบางชนิด) โครงสร้างโปรตีนตัวแรกที่อิงจากการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์แบบอะตอมเดี่ยวได้มาในทศวรรษ 1960 และโดย NMR ในทศวรรษ 1980 ในปี 2549 Protein Data Bank มีโครงสร้างโปรตีนประมาณ 40,000 โครงสร้าง

ในศตวรรษที่ 21 การศึกษาโปรตีนได้ก้าวไปสู่ระดับใหม่เชิงคุณภาพ เมื่อไม่เพียงแต่ศึกษาโปรตีนบริสุทธิ์ของแต่ละบุคคลเท่านั้น แต่ยังศึกษาการเปลี่ยนแปลงจำนวนพร้อมกันและการดัดแปลงหลังการแปลของโปรตีนจำนวนมากของเซลล์ เนื้อเยื่อแต่ละเซลล์ หรือสิ่งมีชีวิต สาขาวิชาชีวเคมีนี้เรียกว่าโปรตีโอมิกส์ ด้วยความช่วยเหลือของวิธีการทางชีวสารสนเทศ ไม่เพียงแต่จะประมวลผลข้อมูลการวิเคราะห์โครงสร้างเอ็กซ์เรย์เท่านั้น แต่ยังสามารถทำนายโครงสร้างของโปรตีนตามลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนได้อีกด้วย ปัจจุบันกล้องจุลทรรศน์ไครโออิเล็กตรอนของคอมเพล็กซ์โปรตีนขนาดใหญ่และการทำนายโปรตีนขนาดเล็กและโดเมนของโปรตีนขนาดใหญ่โดยใช้โปรแกรมคอมพิวเตอร์กำลังเข้าใกล้ความละเอียดของโครงสร้างในระดับอะตอมอย่างแม่นยำ

คุณสมบัติ

ขนาดของโปรตีนสามารถวัดได้ในจำนวนของกรดอะมิโนหรือในดาลตัน (น้ำหนักโมเลกุล) บ่อยครั้งขึ้นเนื่องจากขนาดที่ค่อนข้างใหญ่ของโมเลกุลในหน่วยที่ได้รับ - กิโลดัลตัน (kDa) โปรตีนจากยีสต์โดยเฉลี่ยประกอบด้วยกรดอะมิโน 466 ตัวและมีน้ำหนักโมเลกุล 53 kDa โปรตีนที่ใหญ่ที่สุดที่รู้จักในปัจจุบันคือ titin เป็นส่วนประกอบของกล้ามเนื้อ sarcomeres; น้ำหนักโมเลกุลของไอโซฟอร์มต่างๆ จะแตกต่างกันไปตั้งแต่ 3,000 ถึง 3700 kDa ประกอบด้วยกรดอะมิโน 38,138 ตัว (ในโซลิอุสของกล้ามเนื้อมนุษย์)

โปรตีนแตกต่างกันไปตามระดับความสามารถในการละลายในน้ำ แต่โปรตีนส่วนใหญ่สามารถละลายได้ในนั้น สารที่ไม่ละลายน้ำรวมถึง ตัวอย่างเช่น เคราติน (โปรตีนที่ประกอบเป็นขน, ขนของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม, ขนนก เป็นต้น) และไฟโบรอิน ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของไหมและใยแมงมุม โปรตีนยังแบ่งออกเป็น hydrophilic และ hydrophobic ชอบน้ำรวมถึงโปรตีนส่วนใหญ่ของไซโตพลาสซึม นิวเคลียส และสารระหว่างเซลล์ รวมถึงเคราตินและไฟโบรอินที่ไม่ละลายน้ำ Hydrophobic รวมถึงโปรตีนส่วนใหญ่ที่ประกอบขึ้นเป็นเยื่อหุ้มชีวภาพของโปรตีนจากเยื่อหุ้มหนึ่งซึ่งมีปฏิกิริยากับไขมันของเมมเบรนที่ไม่ชอบน้ำ (โปรตีนเหล่านี้มักจะมีบริเวณที่ชอบน้ำขนาดเล็ก)

การเสื่อมสภาพ

การเปลี่ยนสภาพของโปรตีนไข่ไก่ที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ภายใต้อิทธิพลของอุณหภูมิสูง

ตามกฎทั่วไป โปรตีนยังคงรักษาโครงสร้างและด้วยเหตุนี้คุณสมบัติทางกายภาพและเคมี เช่น ความสามารถในการละลายภายใต้สภาวะต่างๆ เช่น อุณหภูมิและการปรับตัวของสิ่งมีชีวิตที่กำหนด การเปลี่ยนแปลงเงื่อนไขเหล่านี้ เช่น การให้ความร้อนหรือการบำบัดโปรตีนด้วยกรดหรือด่าง ส่งผลให้สูญเสียโครงสร้างควอเทอร์นารี ตติอารี และทุติยภูมิของโปรตีน การสูญเสียโครงสร้างโดยกำเนิดจากโปรตีน (หรือไบโอโพลีเมอร์อื่นๆ) เรียกว่า denaturation การเปลี่ยนสภาพสามารถสมบูรณ์หรือบางส่วน ย้อนกลับหรือย้อนกลับไม่ได้ กรณีที่มีชื่อเสียงที่สุดของการทำลายโปรตีนที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ในชีวิตประจำวันคือการปรุงอาหารของไข่ไก่เมื่อภายใต้อิทธิพลของอุณหภูมิสูงโปรตีนโอวัลบูมินโปร่งใสที่ละลายน้ำได้จะกลายเป็นความหนาแน่นไม่ละลายน้ำและทึบแสง ในบางกรณีการเสื่อมสภาพสามารถย้อนกลับได้ เช่นในกรณีของการตกตะกอน (การตกตะกอน) ของโปรตีนที่ละลายในน้ำด้วยเกลือแอมโมเนียม และใช้เป็นวิธีในการทำให้บริสุทธิ์

โปรตีนที่ง่ายและซับซ้อน

นอกจากสายโซ่เปปไทด์แล้ว โปรตีนหลายชนิดยังมีชิ้นส่วนที่ไม่ใช่กรดอะมิโน ตามเกณฑ์นี้ โปรตีนแบ่งออกเป็นสองกลุ่มใหญ่ - โปรตีนธรรมดาและโปรตีนเชิงซ้อน (โปรตีน) โปรตีนอย่างง่ายประกอบด้วยสายกรดอะมิโนเท่านั้น โปรตีนเชิงซ้อนยังมีชิ้นส่วนที่ไม่ใช่กรดอะมิโนด้วย ชิ้นส่วนของธรรมชาติที่ไม่ใช่โปรตีนเหล่านี้ในองค์ประกอบของโปรตีนที่ซับซ้อนเรียกว่า "กลุ่มเทียม" ขึ้นอยู่กับลักษณะทางเคมีของกลุ่มเทียม คลาสต่อไปนี้มีความแตกต่างระหว่างโปรตีนที่ซับซ้อน:

• ไกลโคโปรตีนที่มีคาร์โบไฮเดรดที่เชื่อมโยงโควาเลนต์เป็นกลุ่มเทียมและคลาสย่อยของพวกมันคือโปรตีโอไกลแคน กับกลุ่มเทียมมิวโคโพลีแซ็กคาไรด์ กลุ่มไฮดรอกซิลของซีรีนหรือทรีโอนีนมักเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของพันธะกับคาร์โบไฮเดรตตกค้าง โปรตีนนอกเซลล์โดยเฉพาะอย่างยิ่ง อิมมูโนโกลบูลิน เป็นไกลโคโปรตีน ในโปรตีโอไกลแคน ส่วนคาร์โบไฮเดรตอยู่ที่ ~95% ซึ่งเป็นองค์ประกอบหลักของเมทริกซ์นอกเซลล์
• ไลโปโปรตีนที่มีลิพิดที่ไม่มีพันธะโควาเลนต์เป็นส่วนเทียม ไลโปโปรตีนที่เกิดขึ้นจากโปรตีนอะโพลิโพโปรตีนที่มีไขมันจับกับพวกมันและทำหน้าที่ขนส่งไขมัน
• เมทัลโลโปรตีนที่มีไอออนของโลหะที่ไม่ประสานกันเป็นฮีม ในบรรดาเมทัลโลโปรตีนมีโปรตีนที่ทำหน้าที่จัดเก็บและขนส่ง (เช่น เฟอร์ริตินที่มีธาตุเหล็กและทรานเฟอร์ริน) และเอ็นไซม์ (เช่น คาร์บอนิกแอนไฮเดรสที่มีสังกะสีและซูเปอร์ออกไซด์ไดมิวเตสต่างๆ ที่มีทองแดง แมงกานีส เหล็ก และไอออนของโลหะอื่นๆ เป็นศูนย์ )
• นิวคลีโอโปรตีนที่มี DNA หรือ RNA ที่ไม่มีพันธะโควาเลนต์ โดยเฉพาะอย่างยิ่ง chromatin ที่ประกอบเป็นโครโมโซม คือนิวคลีโอโปรตีน
• ฟอสโฟโปรตีนที่มีกรดฟอสฟอริกตกค้างที่เชื่อมโยงโควาเลนต์เป็นกลุ่มเทียม กลุ่มไฮดรอกซิลของซีรีนหรือทรีโอนีนเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของพันธะเอสเทอร์กับฟอสเฟต โดยเฉพาะอย่างยิ่ง ฟอสโฟโปรตีนคือเคซีนในนม
• Chromoproteins เป็นชื่อรวมของโปรตีนที่ซับซ้อนที่มีกลุ่มเทียมสีที่มีลักษณะทางเคมีต่างๆ ซึ่งรวมถึงโปรตีนหลายชนิดที่มีกลุ่มเทียมพอร์ไฟรินที่เป็นโลหะซึ่งทำหน้าที่ต่างๆ เช่น ฮีโมโปรตีน (โปรตีนที่มีฮีม - เฮโมโกลบิน ไซโตโครม ฯลฯ เป็นกลุ่มเทียม) คลอโรฟิลล์ flavoproteins กับกลุ่ม flavin เป็นต้น

โครงสร้างโปรตีน

• โครงสร้างตติยภูมิ- โครงสร้างเชิงพื้นที่ของสายโซ่โพลีเปปไทด์ (ชุดพิกัดเชิงพื้นที่ของอะตอมที่ประกอบเป็นโปรตีน) โครงสร้างประกอบด้วยองค์ประกอบโครงสร้างทุติยภูมิที่เสถียรโดยปฏิสัมพันธ์ประเภทต่างๆ ซึ่งปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำมีบทบาทสำคัญ ในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างระดับอุดมศึกษามีส่วนร่วม:
  • พันธะโควาเลนต์ (ระหว่างสองซิสเทอีนตกค้าง - สะพานไดซัลไฟด์);
  • พันธะไอออนิกระหว่างกลุ่มด้านข้างที่มีประจุตรงข้ามของเรซิดิวกรดอะมิโน
  • พันธะไฮโดรเจน
  • ปฏิกิริยาที่ชอบน้ำและไม่ชอบน้ำ เมื่อทำปฏิกิริยากับโมเลกุลของน้ำที่อยู่รอบๆ โมเลกุลของโปรตีน "มีแนวโน้มที่จะ" ม้วนตัวขึ้นเพื่อแยกกรดอะมิโนกลุ่มด้านที่ไม่มีขั้วออกจากสารละลายในน้ำ กลุ่มด้านขั้วที่ชอบน้ำปรากฏบนพื้นผิวของโมเลกุล

• โครงสร้างควอเทอร์นารี (หรือหน่วยย่อย โดเมน) - การจัดเรียงร่วมกันของสายโซ่โพลีเปปไทด์หลายสายซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของคอมเพล็กซ์โปรตีนเดี่ยว โมเลกุลของโปรตีนที่ประกอบเป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างแบบควอเทอร์นารีจะก่อตัวแยกจากกันบนไรโบโซม และหลังจากสิ้นสุดการสังเคราะห์จะสร้างโครงสร้างซูเปอร์โมเลกุลร่วมกันเท่านั้น โปรตีนที่มีโครงสร้างควอเทอร์นารีสามารถมีทั้งสายพอลิเปปไทด์ที่เหมือนกันและต่างกัน การโต้ตอบประเภทเดียวกันนั้นมีส่วนร่วมในการทำให้โครงสร้างควอเทอร์นารีมีเสถียรภาพเช่นเดียวกับการรักษาเสถียรภาพของระดับอุดมศึกษา คอมเพล็กซ์โปรตีนซูเปอร์โมเลกุลสามารถประกอบด้วยโมเลกุลหลายสิบตัว

สภาพแวดล้อมของโปรตีน

ตัวอย่างวิธีการต่างๆ ในการพรรณนาโครงสร้างสามมิติของโปรตีนโดยใช้เอนไซม์ไตรโอส ฟอสเฟต ไอโซเมอเรสเป็นตัวอย่าง ทางด้านซ้าย - แบบจำลอง "แท่ง" ที่มีภาพของอะตอมทั้งหมดและพันธะระหว่างพวกมัน องค์ประกอบจะแสดงเป็นสี ลวดลายโครงสร้าง α-helices และ β-sheets ถูกแสดงไว้ตรงกลาง ทางด้านขวาคือพื้นผิวสัมผัสของโปรตีน ซึ่งสร้างขึ้นโดยคำนึงถึงรัศมีแวนเดอร์วาลส์ของอะตอม สีแสดงลักษณะกิจกรรมของไซต์

ตามโครงสร้างทั่วไป โปรตีนสามารถแบ่งออกเป็นสามกลุ่ม:

การสร้างและบำรุงรักษาโครงสร้างโปรตีนในสิ่งมีชีวิต

ความสามารถของโปรตีนในการฟื้นฟูโครงสร้างสามมิติที่ถูกต้องหลังจากการทำให้เสียสภาพทำให้สามารถเสนอสมมติฐานว่าข้อมูลทั้งหมดเกี่ยวกับโครงสร้างสุดท้ายของโปรตีนมีอยู่ในลำดับกรดอะมิโนของมัน ปัจจุบันเป็นทฤษฎีที่ยอมรับกันโดยทั่วไปว่า อันเป็นผลมาจากวิวัฒนาการ โครงสร้างที่เสถียรของโปรตีนมีพลังงานอิสระน้อยที่สุดเมื่อเทียบกับโครงสร้างอื่นๆ ที่เป็นไปได้ของโพลีเปปไทด์นั้น

อย่างไรก็ตาม มีกลุ่มของโปรตีนในเซลล์ที่มีหน้าที่ในการฟื้นฟูโครงสร้างโปรตีนหลังความเสียหาย เช่นเดียวกับการสร้างและการแยกตัวของโปรตีนเชิงซ้อน โปรตีนเหล่านี้เรียกว่าพี่เลี้ยง ความเข้มข้นของพี่เลี้ยงจำนวนมากในเซลล์จะเพิ่มขึ้นตามอุณหภูมิแวดล้อมที่เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็ว ดังนั้นพวกมันจึงอยู่ในกลุ่ม Hsp (อังกฤษ. โปรตีนช็อกความร้อน- โปรตีนช็อกความร้อน) ความสำคัญของการทำงานปกติของพี่เลี้ยงสำหรับการทำงานของร่างกายสามารถอธิบายได้ด้วยตัวอย่างของ α-crystallin chaperone ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของเลนส์ตามนุษย์ การกลายพันธุ์ในโปรตีนนี้ทำให้เลนส์ขุ่นเนื่องจากการรวมตัวของโปรตีนและเป็นผลให้ต้อกระจก

การสังเคราะห์โปรตีน

การสังเคราะห์ทางเคมี

โปรตีนชนิดสั้นสามารถสังเคราะห์ทางเคมีได้โดยใช้กลุ่มวิธีการที่ใช้การสังเคราะห์สารอินทรีย์ - ตัวอย่างเช่น ligation เคมี วิธีการสังเคราะห์ทางเคมีส่วนใหญ่ดำเนินไปในทิศทางที่ขั้ว C ไปยังขั้ว N เมื่อเทียบกับการสังเคราะห์ทางชีวเคมี ดังนั้นจึงเป็นไปได้ที่จะสังเคราะห์เปปไทด์อิมมูโนเจนิกแบบสั้น (เอพิโทป) ซึ่งใช้เพื่อให้ได้แอนติบอดี้โดยการฉีดเข้าไปในสัตว์ หรือเพื่อให้ได้มาซึ่งไฮบริโดมา การสังเคราะห์ทางเคมียังใช้ในการผลิตสารยับยั้งเอนไซม์บางชนิด การสังเคราะห์ทางเคมีช่วยให้มีการแนะนำของเทียม กล่าวคือ กรดอะมิโนที่ไม่พบในโปรตีนธรรมดา - ตัวอย่างเช่น การติดฉลากเรืองแสงที่สายด้านข้างของกรดอะมิโน อย่างไรก็ตาม วิธีการสังเคราะห์ทางเคมีจะไม่มีประสิทธิภาพเมื่อโปรตีนมีกรดอะมิโนยาวกว่า 300 ตัว; นอกจากนี้ โปรตีนเทียมอาจมีโครงสร้างตติยภูมิที่ไม่ถูกต้อง และไม่มีการดัดแปลงกรดอะมิโนของโปรตีนเทียมหลังการแปล

การสังเคราะห์โปรตีน

วิธีสากล: การสังเคราะห์ไรโบโซม

โปรตีนถูกสังเคราะห์โดยสิ่งมีชีวิตจากกรดอะมิโนโดยอาศัยข้อมูลที่เข้ารหัสในยีน โปรตีนแต่ละชนิดประกอบด้วยลำดับกรดอะมิโนที่ไม่ซ้ำกัน ซึ่งถูกกำหนดโดยลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่กำหนดรหัสสำหรับโปรตีนนี้ รหัสพันธุกรรมประกอบด้วย "คำ" สามตัวอักษรที่เรียกว่าโคดอน แต่ละ codon มีหน้าที่ในการติดกรดอะมิโนหนึ่งตัวเข้ากับโปรตีน: ตัวอย่างเช่น AUG ที่รวมกันนั้นสอดคล้องกับเมไทโอนีน เนื่องจาก DNA ประกอบด้วยนิวคลีโอไทด์สี่ประเภท จำนวน codon ที่เป็นไปได้ทั้งหมดคือ 64; และเนื่องจากกรดอะมิโน 20 ชนิดถูกใช้ในโปรตีน กรดอะมิโนจำนวนมากจึงถูกกำหนดโดยโคดอนมากกว่าหนึ่งตัว ยีนที่เข้ารหัสโปรตีนจะถูกแปลงเป็นลำดับนิวคลีโอไทด์ของ RNA ของผู้ส่งสาร (mRNA) โดยโปรตีน RNA polymerase

กระบวนการสังเคราะห์โปรตีนตามโมเลกุล mRNA เรียกว่าการแปล ในระยะเริ่มต้นของการสังเคราะห์โปรตีน การเริ่มต้น methionine codon มักจะถูกจดจำว่าเป็นหน่วยย่อยเล็กๆ ของไรโบโซม ซึ่งยึดกับ methionine transfer RNA (tRNA) โดยใช้ปัจจัยการเริ่มต้นของโปรตีน หลังจากรับรู้ codon เริ่มต้น หน่วยย่อยขนาดใหญ่จะรวมหน่วยย่อยขนาดเล็กและขั้นตอนที่สองของการแปลจะเริ่มขึ้น - การยืดตัว ด้วยการเคลื่อนที่แต่ละครั้งของไรโบโซมจากปลาย mRNA 5 นิ้วถึง 3 นิ้ว โคดอนหนึ่งตัวจะถูกอ่านผ่านการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนระหว่างนิวคลีโอไทด์ทั้งสาม (โคดอน) ของ mRNA และแอนติโคดอนเสริมของ RNA การถ่ายโอนซึ่ง มีการแนบกรดอะมิโนที่สอดคล้องกัน การสังเคราะห์พันธะเปปไทด์ถูกเร่งปฏิกิริยาโดยไรโบโซม RNA (rRNA) ซึ่งก่อให้เกิดเปปไทด์ ทรานสเฟอร์เรส เซ็นเตอร์ของไรโบโซม Ribosomal RNA กระตุ้นการก่อตัวของพันธะเปปไทด์ระหว่างกรดอะมิโนตัวสุดท้ายของเปปไทด์ที่กำลังเติบโตและกรดอะมิโนที่ติดอยู่กับ tRNA โดยจัดตำแหน่งอะตอมของไนโตรเจนและคาร์บอนให้อยู่ในตำแหน่งที่เหมาะสมสำหรับปฏิกิริยา เอนไซม์สังเคราะห์อะมิโนอะซิล-tRNA ยึดกรดอะมิโนกับ tRNA ของพวกมัน ขั้นตอนที่สามและขั้นสุดท้ายของการแปล การสิ้นสุด เกิดขึ้นเมื่อไรโบโซมไปถึงโคดอนหยุด หลังจากนั้นปัจจัยการสิ้นสุดโปรตีนจะไฮโดรไลซ์ tRNA สุดท้ายจากโปรตีน หยุดการสังเคราะห์ ดังนั้น ในไรโบโซม โปรตีนจะถูกสังเคราะห์จากปลาย N ถึง C เสมอ

การสังเคราะห์ที่ไม่ใช่ไรโบโซม

การเปลี่ยนแปลงหลังการแปลของโปรตีน

หลังจากการแปลเสร็จสิ้นและโปรตีนถูกปลดปล่อยออกจากไรโบโซม กรดอะมิโนในสายพอลิเปปไทด์จะได้รับการดัดแปลงทางเคมีต่างๆ ตัวอย่างของการแก้ไขหลังการแปล ได้แก่

• สิ่งที่แนบมาของหมู่ฟังก์ชันต่างๆ (กลุ่ม acetyl-, เมทิลและฟอสเฟต);
• การเติมไขมันและไฮโดรคาร์บอน
• การเปลี่ยนกรดอะมิโนมาตรฐานไปเป็นกรดที่ไม่ได้มาตรฐาน (การก่อตัวของซิทรูลีน)
• การก่อตัวของการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง (การก่อตัวของสะพานซัลไฟด์ระหว่างซีสเตอีน);
• การกำจัดส่วนหนึ่งของโปรตีนทั้งที่จุดเริ่มต้น (ลำดับสัญญาณ) และในบางกรณีที่อยู่ตรงกลาง (อินซูลิน)
• การเติมโปรตีนขนาดเล็กที่ส่งผลต่อการสลายตัวของโปรตีน (การรวมตัวและการแพร่หลาย)

ในกรณีนี้ ประเภทของการปรับเปลี่ยนสามารถเป็นได้ทั้งแบบสากล (การเพิ่มสายโซ่ที่ประกอบด้วยโมโนเมอร์ ubiquitin ทำหน้าที่เป็นสัญญาณสำหรับการย่อยสลายโปรตีนนี้โดยโปรตีอาโซม) และเฉพาะสำหรับโปรตีนนี้ ในเวลาเดียวกัน โปรตีนชนิดเดียวกันสามารถปรับเปลี่ยนได้หลายอย่าง ดังนั้นฮิสโตน (โปรตีนที่ประกอบเป็นโครมาตินในยูคาริโอต) ภายใต้สภาวะที่แตกต่างกันสามารถปรับเปลี่ยนได้มากถึง 150 แบบ

หน้าที่ของโปรตีนในร่างกาย

เช่นเดียวกับโมเลกุลขนาดใหญ่ทางชีววิทยาอื่น ๆ (โพลีแซ็กคาไรด์ ลิปิด) และกรดนิวคลีอิก โปรตีนเป็นส่วนประกอบที่สำคัญของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด พวกมันเกี่ยวข้องกับกระบวนการชีวิตส่วนใหญ่ของเซลล์ โปรตีนดำเนินการเมแทบอลิซึมและการแปลงพลังงาน โปรตีนเป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้างเซลล์ - ออร์แกเนลล์ที่หลั่งออกมาในช่องว่างนอกเซลล์เพื่อแลกเปลี่ยนสัญญาณระหว่างเซลล์ การย่อยอาหาร และการก่อตัวของสารระหว่างเซลล์

ควรสังเกตว่าการจำแนกประเภทของโปรตีนตามหน้าที่ของพวกมันค่อนข้างจะเป็นไปตามอำเภอใจเพราะในยูคาริโอตโปรตีนชนิดเดียวกันสามารถทำหน้าที่หลายอย่าง ตัวอย่างที่ได้รับการศึกษามาอย่างดีของคุณสมบัติมัลติฟังก์ชั่นดังกล่าวคือ lysyl-tRNA synthetase ซึ่งเป็นเอ็นไซม์จากคลาสของการสังเคราะห์ aminoacyl-tRNA ซึ่งไม่เพียงแต่ยึดไลซีนกับ tRNA เท่านั้น แต่ยังควบคุมการถอดรหัสของยีนหลายตัวอีกด้วย โปรตีนทำหน้าที่หลายอย่างเนื่องจากการทำงานของเอนไซม์ ดังนั้น เอ็นไซม์คือโปรตีนจากมอเตอร์ ไมโอซิน โปรตีนควบคุมของโปรตีนไคเนส โปรตีนขนส่ง โซเดียม-โพแทสเซียม อะดีโนซีน ทริปฟอสฟาเตส เป็นต้น

ฟังก์ชันตัวเร่งปฏิกิริยา

บทบาทที่รู้จักกันดีที่สุดของโปรตีนในร่างกายคือการเร่งปฏิกิริยาของปฏิกิริยาเคมีต่างๆ เอ็นไซม์เป็นกลุ่มของโปรตีนที่มีคุณสมบัติในการเร่งปฏิกิริยาเฉพาะ กล่าวคือ เอ็นไซม์แต่ละตัวเร่งปฏิกิริยาที่คล้ายคลึงกันอย่างน้อยหนึ่งปฏิกิริยา เอ็นไซม์กระตุ้นปฏิกิริยาของการแยกโมเลกุลที่ซับซ้อน (แคแทบอลิซึม) และการสังเคราะห์ของพวกมัน (แอนะโบลิซึม) เช่นเดียวกับการจำลองและซ่อมแซม DNA และการสังเคราะห์เทมเพลต RNA รู้จักเอนไซม์หลายพันตัว ในหมู่พวกเขาเช่นเปปซินทำลายโปรตีนในกระบวนการย่อยอาหาร ในกระบวนการดัดแปลงหลังการแปล เอ็นไซม์บางชนิดเพิ่มหรือขจัดกลุ่มเคมีบนโปรตีนอื่นๆ เป็นที่ทราบกันดีว่ามีปฏิกิริยากระตุ้นโปรตีนประมาณ 4,000 รายการ ความเร่งของปฏิกิริยาอันเป็นผลมาจากการเร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์บางครั้งก็มีมหาศาล ตัวอย่างเช่น ปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ orotate คาร์บอกซิเลสจะดำเนินไปเร็วกว่าปฏิกิริยาที่ไม่เร่งปฏิกิริยา 10 17 เท่า (78 ล้านปีโดยไม่มีเอนไซม์ 18 มิลลิวินาทีด้วยการมีส่วนร่วม ของเอนไซม์) โมเลกุลที่ยึดติดกับเอ็นไซม์และเปลี่ยนแปลงตามผลของปฏิกิริยาเรียกว่าสารตั้งต้น

แม้ว่าเอ็นไซม์มักจะประกอบด้วยกรดอะมิโนหลายร้อยตัว แต่เพียงส่วนน้อยของพวกมันมีปฏิกิริยากับซับสเตรต และน้อยกว่านั้น - กรดอะมิโนโดยเฉลี่ย 3-4 ตัว ซึ่งมักจะตั้งอยู่ห่างไกลกันในลำดับกรดอะมิโนหลัก - มีส่วนเกี่ยวข้องโดยตรงกับการเร่งปฏิกิริยา . ส่วนของเอ็นไซม์ที่ยึดติดกับซับสเตรตและมีกรดอะมิโนตัวเร่งปฏิกิริยาเรียกว่าแอคทีฟไซต์ของเอ็นไซม์

ฟังก์ชั่นโครงสร้าง

ฟังก์ชั่นป้องกัน

มีหน้าที่ป้องกันโปรตีนหลายประเภท:

ฟังก์ชั่นการกำกับดูแล

กระบวนการภายในเซลล์จำนวนมากถูกควบคุมโดยโมเลกุลโปรตีน ซึ่งไม่ได้ทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงานหรือเป็นวัสดุก่อสร้างสำหรับเซลล์ โปรตีนเหล่านี้ควบคุมการถอดรหัส การแปล การต่อประกบ ตลอดจนกิจกรรมของโปรตีนอื่นๆ เป็นต้น โปรตีนทำหน้าที่ควบคุมไม่ว่าจะเนื่องมาจากการทำงานของเอนไซม์ (เช่น โปรตีนไคเนส) หรือเนื่องจากการผูกมัดจำเพาะกับโมเลกุลอื่น ๆ ซึ่งโดยปกติ ส่งผลต่อปฏิสัมพันธ์กับเอนไซม์โมเลกุลเหล่านี้

ฮอร์โมนถูกลำเลียงเข้าสู่กระแสเลือด ฮอร์โมนสัตว์ส่วนใหญ่เป็นโปรตีนหรือเปปไทด์ การผูกมัดของฮอร์โมนกับตัวรับเป็นสัญญาณที่กระตุ้นการตอบสนองในเซลล์ ฮอร์โมนควบคุมความเข้มข้นของสารในเลือดและเซลล์ การเจริญเติบโต การสืบพันธุ์ และกระบวนการอื่นๆ ตัวอย่างของโปรตีนดังกล่าวคืออินซูลิน ซึ่งควบคุมความเข้มข้นของกลูโคสในเลือด

เซลล์มีปฏิสัมพันธ์ซึ่งกันและกันโดยใช้โปรตีนสัญญาณที่ส่งผ่านสารระหว่างเซลล์ โปรตีนดังกล่าวรวมถึง ตัวอย่างเช่น ไซโตไคน์และปัจจัยการเจริญเติบโต

ฟังก์ชั่นการขนส่ง

ฟังก์ชั่นสำรอง (สำรอง) ของโปรตีน

โปรตีนเหล่านี้รวมถึงโปรตีนสำรองที่เรียกว่า ซึ่งถูกเก็บไว้เป็นแหล่งพลังงานและสสารในเมล็ดพืชและไข่สัตว์ โปรตีนของเปลือกไข่ในระดับอุดมศึกษา (ovalbumins) และโปรตีนจากนมหลัก (เคซีน) ก็ทำหน้าที่ทางโภชนาการเป็นหลักเช่นกัน ในร่างกายมีโปรตีนอื่นๆ อีกจำนวนหนึ่งที่ใช้เป็นแหล่งของกรดอะมิโน ซึ่งจะเป็นสารตั้งต้นของสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่ควบคุมกระบวนการเมตาบอลิซึม

ฟังก์ชั่นตัวรับ

ตัวรับโปรตีนสามารถอยู่ในไซโตพลาสซึมหรือรวมเข้ากับเยื่อหุ้มเซลล์ ส่วนหนึ่งของโมเลกุลตัวรับรับรู้สัญญาณ ซึ่งส่วนใหญ่มักเป็นสารเคมี และในบางกรณี แสง การกระทำทางกล (เช่น การยืดกล้ามเนื้อ) และสิ่งเร้าอื่นๆ เมื่อสัญญาณถูกนำไปใช้กับบางส่วนของโมเลกุล - โปรตีนตัวรับ - การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของมันเกิดขึ้น เป็นผลให้โครงสร้างของส่วนอื่นของโมเลกุลซึ่งส่งสัญญาณไปยังส่วนประกอบเซลล์อื่น ๆ เปลี่ยนแปลงไป มีกลไกการส่งสัญญาณหลายอย่าง ตัวรับบางตัวกระตุ้นปฏิกิริยาทางเคมีโดยเฉพาะ อื่น ๆ ทำหน้าที่เป็นช่องไอออนที่เปิดหรือปิดเมื่อใช้สัญญาณ ยังมีสิ่งอื่นที่ผูกมัดโมเลกุลผู้ส่งสารภายในเซลล์โดยเฉพาะ ในตัวรับเมมเบรน ส่วนของโมเลกุลที่จับกับโมเลกุลสัญญาณจะอยู่บนผิวเซลล์ และโดเมนส่งสัญญาณอยู่ภายใน

มอเตอร์ (มอเตอร์) ฟังก์ชั่น

กรดอะมิโนที่สัตว์ไม่สามารถสังเคราะห์ได้เรียกว่าจำเป็น เอ็นไซม์สำคัญในวิถีการสังเคราะห์ทางชีวภาพ เช่น แอสพาเทตไคเนส ซึ่งเร่งขั้นตอนแรกในการสร้างไลซีน เมไทโอนีน และธรีโอนีนจากแอสพาเทต ไม่มีอยู่ในสัตว์

สัตว์ส่วนใหญ่ได้รับกรดอะมิโนจากโปรตีนในอาหารของพวกมัน โปรตีนจะถูกทำลายลงระหว่างการย่อย ซึ่งมักจะเริ่มต้นด้วยการทำให้โปรตีนเสื่อมสภาพโดยวางไว้ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดและไฮโดรไลซ์ด้วยเอนไซม์ที่เรียกว่าโปรตีเอส กรดอะมิโนบางชนิดที่ได้จากการย่อยอาหารใช้เพื่อสังเคราะห์โปรตีนของร่างกาย ในขณะที่ส่วนที่เหลือจะเปลี่ยนเป็นกลูโคสผ่านกระบวนการสร้างกลูโคเนซิสหรือใช้ในวงจรเครบส์ การใช้โปรตีนเป็นแหล่งพลังงานมีความสำคัญอย่างยิ่งในสภาวะการอดอาหาร เมื่อโปรตีนของร่างกาย โดยเฉพาะกล้ามเนื้อ ทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงาน กรดอะมิโนยังเป็นแหล่งไนโตรเจนที่สำคัญในด้านโภชนาการของร่างกาย

ไม่มีบรรทัดฐานเดียวสำหรับการบริโภคโปรตีนของมนุษย์ จุลินทรีย์ในลำไส้ใหญ่สังเคราะห์กรดอะมิโนที่ไม่ได้นำมาพิจารณาเมื่อรวบรวมบรรทัดฐานของโปรตีน

ชีวฟิสิกส์ของโปรตีน

คุณสมบัติทางกายภาพของโปรตีนนั้นซับซ้อนมาก เพื่อสนับสนุนสมมติฐานของโปรตีนที่มีคำสั่ง "ระบบคล้ายคริสตัล" - "คริสตัล aperiodic" - พิสูจน์ได้จากข้อมูลการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ (ความละเอียดสูงสุด 1 อังสตรอม) ความหนาแน่นของการบรรจุสูง ความร่วมมือของ กระบวนการทำให้เสียสภาพและข้อเท็จจริงอื่น ๆ

เพื่อสนับสนุนสมมติฐานอื่น เกี่ยวกับคุณสมบัติคล้ายของเหลวของโปรตีนในกระบวนการเคลื่อนไหวภายในทรงกลม (แบบจำลองของการกระโดดแบบจำกัดหรือการแพร่กระจายแบบต่อเนื่อง) การทดลองเกี่ยวกับการกระเจิงของนิวตรอน สเปกโทรสโกปี Mössbauer และการกระเจิงของ Rayleigh ของรังสี Mössbauer เป็นพยาน

วิธีการศึกษา

มีหลายวิธีที่ใช้ในการกำหนดปริมาณโปรตีนในตัวอย่าง:

• วิธีการสเปกโตรโฟโตเมตริก

ดูสิ่งนี้ด้วย

หมายเหตุ

1. จากมุมมองทางเคมี โปรตีนทั้งหมดเป็นโพลีเปปไทด์ อย่างไรก็ตาม กรดอะมิโนที่มีความยาวสั้นน้อยกว่า 30 ชนิด โพลีเปปไทด์ โดยเฉพาะอย่างยิ่งที่สังเคราะห์ทางเคมี ไม่สามารถเรียกว่าโปรตีนได้
2. Muirhead H. , Perutz M.โครงสร้างของเฮโมโกลบิน การสังเคราะห์ฟูเรียร์สามมิติของการลดฮีโมโกลบินของมนุษย์ที่ความละเอียด 5.5 A // ธรรมชาติ: นิตยสาร. - 2506. - ต. 199. - เลขที่ 4894. - ส. 633-638.
3. Kendrew J. , Bodo G. , Dintzis H. , Parrish R. , Wyckoff H. , Phillips D.แบบจำลองสามมิติของโมเลกุล myoglobin ที่ได้จากการวิเคราะห์ด้วยเอ็กซ์เรย์ // ธรรมชาติ: นิตยสาร. - 2501. - ต. 181. - เลขที่ 4610. - ส. 662-666.
4. เลสเตอร์, เฮนรี่."เบอร์ซีเลียส, จอห์นส์ เจคอบ" พจนานุกรมชีวประวัติทางวิทยาศาสตร์ 2 นิวยอร์ก: ลูกชายของ Charles Scribner 90-97 (1980). ไอเอสบีเอ็น 0-684-10114-9
5. Yu.A. Ovchinnikovเคมีชีวภาพ. - การตรัสรู้, 1987.
6. โปรตีน // สารานุกรมเคมี. - สารานุกรมโซเวียต, 1988.
7. เอ็น. เอช. บาร์ตัน, ดี.อี.จี. บริกส์, เจ.เอ. ไอเซน"วิวัฒนาการ", Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - P. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. การบรรยายโนเบลโดย F. Sanger
9. ฟุลตัน เอ, ไอแซกส์ ดับเบิลยู. (1991). "Titin โปรตีน sarcomeric ขนาดมหึมา ยืดหยุ่น ซึ่งน่าจะมีบทบาทในการสร้าง morphogenesis" ชีวะ 13 (4): 157-161. PMID 1859393
10. EC 3.4.23.1 - เปปซิน A
11. เอส เจ ซิงเกอร์.โครงสร้างและการแทรกซึมของโปรตีนอินทิกรัลในเมมเบรน ทบทวนประจำปีของชีววิทยาเซลล์. เล่มที่ 6 หน้า 247-296. 1990
12. สเตรเยอร์ แอล.ชีวเคมีใน 3 เล่ม - ม.: มีร์, 1984
13. Selenocysteine ​​​​คือตัวอย่างของกรดอะมิโนที่ไม่ได้มาตรฐาน
14. บี. เลวิน.ยีน - ม., 2530. - 544 น.
15. เลห์นิงเงอร์ เอ.พื้นฐานของชีวเคมีใน 3 เล่ม - ม.: มีร์, 1985.
16. บรรยาย 2
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. อันฟินเซ่น ซี. (1973). "หลักการที่ควบคุมการพับของโซ่โปรตีน". ศาสตร์ 181 : 223-229. บรรยายโนเบล. ผู้เขียนร่วมกับสแตนฟอร์ด มัวร์ และวิลเลียม สไตน์ ได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีสำหรับ "การศึกษาไรโบนิวคลีเอส โดยเฉพาะความสัมพันธ์ระหว่างลำดับกรดอะมิโน [ของเอนไซม์] และโครงสร้างที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพ [ของมัน]"
19. เอลลิส อาร์เจ ฟาน เดอร์ วีส์ เอสเอ็ม (1991). "พี่เลี้ยงระดับโมเลกุล". อันนู. รายได้ ไบโอเคมี. 60 : 321-347.

ดังที่คุณทราบ โปรตีนเป็นส่วนประกอบที่จำเป็นและเป็นพื้นฐานของสิ่งมีชีวิต พวกเขามีหน้าที่ในการเผาผลาญและการแปลงพลังงานซึ่งเชื่อมโยงกับกระบวนการชีวิตเกือบทั้งหมดอย่างแยกไม่ออก เนื้อเยื่อและอวัยวะส่วนใหญ่ของสัตว์และมนุษย์ เช่นเดียวกับมากกว่า 50% ของจุลินทรีย์ทั้งหมด ส่วนใหญ่ประกอบด้วยโปรตีน (จาก 40% ถึง 50%) ในเวลาเดียวกัน ในโลกของพืช มีจำนวนน้อยกว่าเมื่อเทียบกับค่าเฉลี่ย และในโลกของสัตว์ - มากกว่า อย่างไรก็ตามองค์ประกอบทางเคมีของโปรตีนสำหรับคนจำนวนมากยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด มาจำกันอีกครั้งว่ามีอะไรอยู่ในโมเลกุลขนาดใหญ่เหล่านี้บ้าง

องค์ประกอบโปรตีน

สารนี้มีคาร์บอนโดยเฉลี่ยประมาณ 50-55% ไนโตรเจน 15-17% ออกซิเจน 21-23% กำมะถัน 0.3-2.5% นอกจากส่วนประกอบหลักที่ระบุไว้แล้ว บางครั้งโปรตีนยังมีองค์ประกอบที่มีความถ่วงจำเพาะน้อยมาก อย่างแรกเลย มันคือฟอสฟอรัส เหล็ก ไอโอดีน ทองแดง และธาตุไมโครและมาโครอื่นๆ น่าแปลกที่ความเข้มข้นของไนโตรเจนนั้นสม่ำเสมอที่สุด ในขณะที่เนื้อหาขององค์ประกอบหลักอื่นๆ อาจแตกต่างกันไป เมื่ออธิบายถึงองค์ประกอบของโปรตีน ควรสังเกตว่ามันเป็นพอลิเมอร์ที่ไม่ปกติ ซึ่งสร้างขึ้นจากสิ่งตกค้างในสารละลายน้ำที่ pH เป็นกลาง สามารถเขียนได้ในรูปแบบทั่วไปเป็น NH3 + CHRCOO-

ระหว่างพวกเขาเอง "อิฐ" เหล่านี้เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเอไมด์ระหว่างกลุ่มคาร์บอกซิลและเอมีน โดยรวมแล้วมีการระบุโปรตีนที่แตกต่างกันประมาณพันชนิดในธรรมชาติ คลาสนี้รวมถึงแอนติบอดี เอ็นไซม์ ฮอร์โมนหลายชนิด และสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพอื่นๆ น่าแปลกที่ด้วยความหลากหลายทั้งหมดนี้ องค์ประกอบของโปรตีนสามารถมีได้ไม่เกิน 30 ชนิดที่แตกต่างกัน ซึ่งเป็นที่นิยมมากที่สุด มีเพียง 22 ตัวเท่านั้นที่มีอยู่ในร่างกายมนุษย์ในขณะที่ส่วนที่เหลือจะไม่ถูกดูดซึมและถูกขับออกมา กรดอะมิโนแปดชนิดจากกลุ่มนี้ถือว่าจำเป็น ได้แก่ ลิวซีน เมไทโอนีน ไอโซลิวซีน ไลซีน ฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน ทรีโอนีน และวาลีน ร่างกายของเราไม่สามารถสังเคราะห์มันได้ด้วยตัวเอง ดังนั้นจึงจำเป็นต้องมีการบริโภคจากภายนอก

ส่วนที่เหลือ (ทอรีน, อาร์จินีน, ไกลซีน, คาร์นิทีน, แอสปาราจีน, ฮิสติดีน, ซิสเทอีน, กลูตามีน, อะลานีน, ออร์นิทีน, ไทโรซีน, โพรลีน, ซีรีน, ซีสตีน) เขาสามารถสร้างได้ด้วยตัวเอง ดังนั้นกรดอะมิโนเหล่านี้จึงจัดว่าไม่จำเป็น ขึ้นอยู่กับการปรากฏตัวของโปรตีนของกลุ่มแรกในองค์ประกอบเช่นเดียวกับระดับของการดูดซึมโดยร่างกาย โปรตีนแบ่งออกเป็นสมบูรณ์และด้อยกว่า ปริมาณการบริโภคสารนี้โดยเฉลี่ยต่อวันสำหรับบุคคลอยู่ระหว่าง 1 ถึง 2 กรัมต่อน้ำหนักตัวกิโลกรัม ในเวลาเดียวกัน คนอยู่ประจำควรยึดตามขีดจำกัดล่างของช่วงนี้ และนักกีฬา - อันบน

วิธีศึกษาองค์ประกอบของโปรตีน

ในการศึกษาสารเหล่านี้ ส่วนใหญ่จะใช้วิธีไฮโดรไลซิส โปรตีนที่สนใจถูกทำให้ร้อนด้วยกรดไฮโดรคลอริกเจือจาง (6-10 โมล/ลิตร) ที่ 100°C ถึง 11000°C เป็นผลให้มันจะแตกตัวเป็นส่วนผสมของกรดอะมิโนซึ่งกรดอะมิโนแต่ละตัวถูกแยกออกมาแล้ว ในปัจจุบัน โครมาโตกราฟีแบบกระดาษ เช่นเดียวกับโครมาโตกราฟีการแลกเปลี่ยนไอออน ถูกใช้สำหรับโปรตีนที่อยู่ระหว่างการศึกษา มีแม้กระทั่งเครื่องวิเคราะห์อัตโนมัติแบบพิเศษที่สามารถระบุได้อย่างง่ายดายว่ากรดอะมิโนใดเกิดขึ้นจากการสลายตัว