Դոզայի փոխհատուցման մեխանիզմ Կաթնասունների ճնշող մեծամասնության մոտ (բայց ոչ մարսոպյանների) X քրոմոսոմներից մեկն անակտիվացված է էգերի սոմատիկ բջիջներում: Նման բացառումը այն տեսակների խնդրի լուծման տարբերակներից մեկն է, որոնցում մեկ սեռը ներկայացված է երկուսով.

Գլուխ 3. Ֆերմենտներ. Ֆերմենտների գործողության մեխանիզմը Ֆերմենտները կամ ֆերմենտները կոչվում են հատուկ սպիտակուցներ, որոնք կենդանի օրգանիզմների բոլոր բջիջների և հյուսվածքների մաս են կազմում և գործում են որպես կենսաբանական կատալիզատորներ Ֆերմենտների և անօրգանական կատալիզատորների ընդհանուր հատկությունները. Ոչ

Ֆերմենտի մոլեկուլի կառուցվածքը Կառուցվածքով ֆերմենտները կարող են լինել պարզ և բարդ սպիտակուցներ։ Այն ֆերմենտը, որը բարդ սպիտակուց է, կոչվում է հոլոենզիմ: Ֆերմենտի սպիտակուցային մասը կոչվում է ապոենզիմ, ոչ սպիտակուցային մասը՝ կոֆակտոր։ Կոֆակտորների երկու տեսակ կա՝ 1.

Ֆերմենտների գործողության սպեցիֆիկությունը Ֆերմենտներն ունեն գործողության ավելի բարձր սպեցիֆիկություն՝ համեմատած անօրգանական կատալիզատորների հետ: Կան առանձնահատկություններ՝ կապված ֆերմենտի կողմից կատալիզվող քիմիական ռեակցիայի տեսակի հետ, և առանձնահատուկություն՝ կապված ֆերմենտի կողմից.

Գլուխ 4. Ֆերմենտային ակտիվության կարգավորում. Բժշկական ֆերմենտաբանություն Ֆերմենտային ակտիվության կարգավորման մեթոդներ՝ 1. Ֆերմենտների քանակի փոփոխություն.2. Ֆերմենտի կատալիտիկ արդյունավետության փոփոխություն.3. Ռեակցիայի պայմանների փոփոխություն Քանակի կարգավորում

Ֆերմենտների օգտագործումը բժշկության մեջ Բժշկության մեջ լայնորեն կիրառվում են ֆերմենտային պատրաստուկները։ Բժշկական պրակտիկայում ֆերմենտները օգտագործվում են որպես ախտորոշիչ (ֆերմենտախտորոշիչ) և բուժական (ֆերմենտային թերապիա) միջոցներ։ Բացի այդ, ֆերմենտները օգտագործվում են որպես

Ներածություն

1.Ֆերմենտների տեսակները

2. Ֆերմենտների կառուցվածքը

Ֆերմենտների գործողության մեխանիզմը

Մատենագիտական ​​ցանկ

Ներածություն

Ֆերմենտները սպիտակուցային նյութերի ամենակարևոր դասն են, որոնք ունեն իրենց կենսաբանական գործառույթը: Ֆերմենտները հատուկ և բարձր արդյունավետ կատալիզատորներ են կենդանի բջջում տեղի ունեցող քիմիական ռեակցիաների համար: Ֆերմենտների, դրանց կառուցվածքի, հատկությունների և կենսաբանական գործողության մեխանիզմի ուսումնասիրությունը կենսաքիմիայի և կենսաօրգանական քիմիայի հիմնական ճյուղերից է։ Մինչ օրս մի քանի հազար ֆերմենտ է բնութագրվել, դրանցից հազարից ավելին ստացվել է առանձին վիճակում։ Հարյուրավոր ֆերմենտային սպիտակուցների համար պարզվել է ամինաթթուների հաջորդականությունը, և դրանցից ամենահայտնիները վերծանվել են ռենտգենյան դիֆրակցիոն վերլուծության միջոցով մինչև ամբողջական տարածական կառուցվածքի մակարդակ: Կենսական գործունեության մեխանիզմների իմացության ոլորտում ցանկացած խնդրի ուսումնասիրությունը պարտադիր կերպով կապված է համապատասխան ֆերմենտային համակարգերի ուսումնասիրության հետ։ Բացի այդ, ֆերմենտները լայնորեն օգտագործվում են որպես հզոր գործիքներ բիոպոլիմերների կառուցվածքը պարզաբանելու և գենետիկական ճարտարագիտության մեջ: Նրանք լայն գործնական կիրառություն են գտնում բժշկության և սննդի արդյունաբերության մեջ։

Հին ժամանակներից մարդուն հայտնի են ֆերմենտային պրոցեսները։ Մասնավորապես, խմորումը հույների կողմից լայնորեն օգտագործվել է գինի արտադրելու համար (այս մեթոդի հայտնագործությունը վերագրվել է Բակուս աստծուն): Բազմաթիվ երկրների ժողովուրդներ վաղուց յուրացրել են բուսական և կենդանական հումքի վերամշակման հիման վրա հաց, պանիր, քացախ պատրաստելու արվեստը։ Այնուամենայնիվ, ֆերմենտաբանության զարգացման ներկա փուլը սկսվում է անցյալ դարի սկզբից: 1814 թվականին Սանկտ Պետերբուրգի Գիտությունների ակադեմիայի անդամ Կ. Կիրխհոֆը հաստատեց, որ օսլան վերածվում է շաքարի՝ բողբոջող գարու հատիկների մեջ հայտնաբերված որոշ նյութերի ազդեցության տակ։ Այս ուղղությամբ ևս մեկ քայլ առաջ կատարեցին ֆրանսիացի քիմիկոսներ Ա. Պայենը և Ժ. Պիրսոն, ովքեր 1833 թվականին ցույց տվեցին, որ ածիկի էքստրակտից ստացված ջերմակայուն գործոնը, որը ստացվում է ալկոհոլով տեղումների միջոցով, ունի օսլայի հիդրոլիզացման հատկություն. նրանք դա անվանեցին դիաստազիս:

Շուտով վեճ սկսվեց խմորման բնույթի մասին, որին մասնակցում էին այն ժամանակվա բնական գիտությունների խոշորագույն ներկայացուցիչները։ Մասնավորապես, Լ.Պաստերը այն կարծիքին էր, որ խմորումն առաջանում է կենդանի միկրոօրգանիզմների կողմից և, հետևաբար, կապված է բացառապես նրանց կենսագործունեության հետ։ Մյուս կողմից, Յու. Լիբիգը և Կ. Բերնարդը պաշտպանում էին խմորման քիմիական բնույթը՝ հավատալով, որ այն կապված է դիաստազի (ամիլազի) նման հատուկ նյութերի հետ: J. Berzelius-ը 1837 թվականին ցույց տվեց, որ ֆերմենտները կատալիզատորներ են, որոնք մատակարարվում են կենդանի բջիջների կողմից: Հենց այդ ժամանակ ի հայտ եկան «ֆերմենտ» (լատիներեն fermentatio՝ խմորում) և «ֆերմենտ» (հունարենից՝ խմորիչով) տերմինները։ Վեճը վերջնականապես լուծվեց միայն 1897թ.-ին, երբ գերմանացի գիտնականներ եղբայրներ Հանս և Էդվարդ Բուխները ցույց տվեցին, որ խմորիչ առանց բջջային հյութը (ստացված խմորիչը դիատոմային հողով քսելով) ի վիճակի է խմորել շաքարը ալկոհոլի և CO-ի առաջացմամբ: 2. Պարզ է դարձել, որ խմորիչի հյութը պարունակում է ֆերմենտների բարդ խառնուրդ (կոչվում է zymase) և այդ ֆերմենտները կարողանում են գործել։ պտտվել ինչպես խցերի ներսում, այնպես էլ դրսում: Ըստ պատմաբաններից մեկի՝ Բուխներսի փորձի ժամանակ ածխածնի երկօքսիդի փուչիկների հայտնվելը նշանակում էր ժամանակակից կենսաքիմիայի և ֆերմենտաբանության ծնունդ։

Անհատական ​​վիճակում ֆերմենտները մեկուսացնելու փորձեր են կատարվել բազմաթիվ հետազոտողների կողմից, որոնց թվում պետք է նշել Ա. Յա. ով մեկուսացրեց ուրեազային ֆերմենտը սերմերից բյուրեղային ձևով խրամուղիներում: 1930 թվականին Ջ.Նորթրոպը ստացավ բյուրեղային պեպսին, իսկ հետո տրիպսին և քիմոտրիպսին։ Այս ժամանակաշրջանից ի վեր ընդհանուր ընդունված է դարձել, որ բոլոր ֆերմենտները սպիտակուցներ են:

XIX դարի վերջին։ Կենսաբանական ծագման օրգանական միացությունների կառուցվածքի ուսումնասիրության ոլորտում առաջընթացի հիման վրա հնարավոր է դարձել ուսումնասիրել ֆերմենտների առանձնահատկությունը։ Այս պահին Է. Ֆիշերը առաջ քաշեց հայտնի դիրքորոշումը ֆերմենտի և սուբստրատի միջև ստերիկ համապատասխանության անհրաժեշտության մասին. նրա փոխաբերական արտահայտությամբ՝ «սուբստրատը համապատասխանում է ֆերմենտին, ինչպես կողպեքի բանալին»։ 20-րդ դարի սկզբին դրվեցին ֆերմենտների գործողության կինետիկայի ուսումնասիրության հիմքերը։

Ֆերմենտներն ունեն տարբեր մոլեկուլային կշիռներ՝ 10,000-ից մինչև 1,000,000 և ավելի: Նրանք կարող են կառուցվել մեկ պոլիպեպտիդային շղթայից, մի քանի պոլիպեպտիդային շղթայից կամ բարդ (երբեմն պոլիֆերմենտային) համալիրներից։ Ֆերմենտը ներառում է նաև ոչ սպիտակուցային բաղադրիչներ, որոնք կոչվում են կոֆակտորներ՝ մետաղական իոններ, փոքր օրգանական մոլեկուլներ, ինչպիսիք են վիտամինները և այլն։

Ֆերմենտները բարձր արդյունավետ կատալիզատորներ են. նրանք ի վիճակի են միլիոնավոր և միլիարդավոր անգամներ մեծացնել ռեակցիայի արագությունը: Օրինակ, urease (pH 8.0, 20 0Գ) արագացնում է միզանյութի հիդրոլիզը մոտ 1014 թ մեկ անգամ.

Ֆերմենտները բարձր սպեցիֆիկ կատալիզատորներ են: Նրանք յուրահատկություն են ցուցաբերում կատալիզվող քիմիական ռեակցիայի տեսակի նկատմամբ, և կողմնակի արտադրանքների ձևավորումը տեղի չի ունենում: Բացի այդ, նրանք ունեն ընդգծված սուբստրատի առանձնահատկություն և, որպես կանոն, բարձր ստերեոսպեցիֆիկություն։

1. Ֆերմենտների տեսակները

Ֆերմենտների դասակարգում. Նախկինում ֆերմենտներ անվանելիս հիմքում ընկած էր սուբստրատի անվանումը՝ «ազա» վերջածանցի ավելացմամբ. այսպես, մասնավորապես, առաջացել են պրոտեինազները, լիպազները և ածխաջրերը։ Ըստ սկզբնական սկզբունքի՝ նշանակվել են օքսիդատիվ ռեակցիաները կատալիզացնող ֆերմենտներ (դեհիդրոգենազներ)։ Որոշ ֆերմենտներ ստացել են հատուկ անվանումներ՝ տրիպսին, պեպսին և այլն: Ներկայումս ընդունվել է դասակարգում, որտեղ ֆերմենտները խմբավորվում են 6 դասերի՝ ըստ կատալիզացված ռեակցիաների տեսակի.

Օքսիդորեդուկտազներ (օքսիդացման օքսիդացման ռեակցիաներ):

Տրանսֆերազներ (ֆունկցիոնալ խմբի փոխանցման ռեակցիաներ):

Հիդրոլազներ (հիդրոլիզի ռեակցիաներ):

Լյազներ (խմբերի տրոհման ռեակցիաներ ոչ հիդրոլիտիկ միջոցներով)։

Իզոմերազներ (իզոմերացման ռեակցիաներ):

Ligases (սինթեզի ռեակցիաներ ATP էներգիայի պատճառով):

Դասերի ներսում ֆերմենտները խմբավորվում են ենթադասերի և ենթադասերի՝ ըստ իրենց կատալիզացնող ռեակցիաների բնութագրերի. դրա հիման վրա կազմվել են ֆերմենտների կոդային համարակալումը (գաղտնագրերը) և դրանց համակարգային անվանումները։ Ֆերմենտի կոդը բաղկացած է չորս թվերից, որոնք բաժանված են կետերով. առաջին համարը ցույց է տալիս ֆերմենտի դասը, երկրորդ և երրորդ թվերը համապատասխանաբար նշում են ենթադասը և ենթադասը, իսկ չորրորդ համարը ֆերմենտի սերիական համարն է ենթադասում: Օրինակ՝ թթվային ֆոսֆատազն ունի 3.1.3.2 ծածկագիր; սա նշանակում է, որ այն պատկանում է հիդրոլազների դասին (3.1.3.2), այս ֆերմենտների ենթադասին, որոնք գործում են էսթերային կապերի վրա (3.1.3.2), ֆոսֆորաթթվի մոնոեսթերները հիդրոլիզացնող ֆերմենտների ենթադասին (3.1.3.2) և սերիականին։ այս ենթադասում ֆերմենտի թիվը՝ 2 (3.1.3.2):

Ֆերմենտները, որոնք կատալիզացնում են նույն ռեակցիան, բայց մեկուսացված են տարբեր տեսակի կենդանի օրգանիզմներից, տարբերվում են միմյանցից։ Անվանակարգում նրանք ունեն ընդհանուր անվանում և մեկ ծածկագիր։ Միևնույն կենսաբանական տեսակների մեջ հաճախ հանդիպում են այս կամ այն ​​ֆերմենտի տարբեր ձևեր: Ֆերմենտների խումբ անվանելու համար, որոնք կատալիզացնում են միևնույն ռեակցիան և հանդիպում են նույն տեսակի օրգանիզմներում, առաջարկվում է ֆերմենտների բազմակի ձևեր տերմինը: Նույն խմբի այն ֆերմենտների համար, որոնք ունեն գենետիկորեն որոշված ​​տարբերություններ առաջնային կառուցվածքում, օգտագործվում է «իզոֆերմենտներ» տերմինը։

Օքսիդորոդուկտ ?zy - ֆերմենտների առանձին դաս, որոնք կատալիզացնում են կենսաբանական օքսիդացման հիմքում ընկած ռեակցիաները, որոնք ուղեկցվում են էլեկտրոնների տեղափոխմամբ մեկ մոլեկուլից (վերականգնող նյութ - պրոտոն ընդունիչ կամ էլեկտրոնների դոնոր) մյուսին (օքսիդացնող նյութ - պրոտոն դոնոր կամ էլեկտրոն ընդունող):

Օքսիդորեդուկտազներով կատալիզացված ռեակցիաները սովորաբար այսպիսի տեսք ունեն.

բ. A+B ?

Որտեղ A-ն վերականգնող նյութ է (էլեկտրոնների դոնոր), իսկ B-ն օքսիդացնող նյութ է (էլեկտրոնների ընդունիչ)

Կենսաքիմիական փոխակերպումների ժամանակ ռեդոքս ռեակցիաները երբեմն ավելի բարդ են թվում: Ահա, օրինակ, գլիկոլիզի ռեակցիաներից մեկը.

n + գլիցերալդեհիդ-3-ֆոսֆատ + NAD +? ԱՎԵԼԻ Հ + Հ ++ 1,3-diphosphoglycerate

Այստեղ NAD-ը հանդես է գալիս որպես օքսիդացնող նյութ: +, իսկ գլիցերալդեհիդ-3-ֆոսֆատը վերականգնող միջոց է։

Դասի ֆերմենտների համակարգված անվանումները ձևավորվում են ըստ «դոնոր՝ ընդունող + օքսիդորեդուկտազ» սխեմայի։ Այնուամենայնիվ, անվանման այլ սխեմաներ նույնպես լայնորեն կիրառվում են: Հնարավորության դեպքում ֆերմենտները կոչվում են «դոնոր + դեհիդրոգենազ» ձևով, օրինակ՝ գլիցերալդեհիդ-3-ֆոսֆատ դեհիդրոգենազ, վերը նշված երկրորդ ռեակցիայի համար: Երբեմն անունը գրվում է որպես «ընդունող + ռեդուկտազ», օրինակ՝ NAD +- ռեդուկտազա. Այն դեպքում, երբ օքսիդացնող նյութը թթվածին է, անվանումը կարող է լինել «դոնոր + օքսիդազ» ձևով։

Ըստ ֆերմենտների միջազգային դասակարգման և անվանացանկի՝ օքսիդոռեդուկտազները պատկանում են 1-ին դասին, որի շրջանակներում առանձնանում են քսաներկու ենթադաս.

EC 1.1 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են դոնորների CH-OH խմբի հետ.

EC 1.2-ը ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են դոնորների ալդեհիդային կամ օքսո խմբի հետ.

EC 1.3 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են դոնորների CH-CH խմբի հետ.

EC 1.4-ը ներառում է CH-NH-ի հետ փոխազդող ֆերմենտներ 2դոնորների խումբ;

EC 1.5 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են դոնորների CH-NH խմբի հետ.

EC 1.6-ը ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են NAD H-ի կամ NADP H-ի հետ;

EC 1.7 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են ազոտ պարունակող այլ միացությունների հետ՝ որպես դոնորներ.

EC 1.8 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են ծծումբ պարունակող դոնորների խմբի հետ.

EC 1.9 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են դոնորների հեմ խմբի հետ.

EC 1.10 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են դիֆենոլների և հարակից միացությունների հետ՝ որպես դոնորներ.

EC 1.11 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են պերօքսիդի հետ որպես ընդունիչ (պերօքսիդազ);

EC 1.12 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են ջրածնի հետ որպես դոնոր.

EC 1.13-ը ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են առանձին դոնորների հետ՝ մոլեկուլային թթվածնի (օքսիգենազների) ներառմամբ.

EC 1.14 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են զուգակցված դոնորների հետ՝ մոլեկուլային թթվածնի պարունակությամբ;

EC 1.15 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են սուպերօքսիդի ռադիկալների հետ որպես ընդունիչներ.

EC 1.16 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք օքսիդացնում են մետաղի իոնները.

EC 1.17 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են CH կամ CH2-ի հետ խմբեր;

EC 1.18 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են երկաթ-ծծմբային սպիտակուցների հետ որպես դոնորներ.

EC 1.19 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են նվազեցված ֆլավոդոքսինի հետ որպես դոնոր.

EC 1.20 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են ֆոսֆորի կամ մկնդեղի հետ որպես դոնոր.

EC 1.21 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխազդում են X-H և Y-H տիպի մոլեկուլների հետ՝ ձևավորելով X-Y կապ;

EC 1.97 ներառում է այլ օքսիդորեդուկտազներ:

Փոխանցում ?zy - ֆերմենտների առանձին դաս, որոնք կատալիզացնում են ֆունկցիոնալ խմբերի և մոլեկուլային մնացորդների փոխանցումը մեկ մոլեկուլից մյուսը: Լայնորեն տարածված են բուսական և կենդանական օրգանիզմներում՝ ներգրավված են ածխաջրերի, լիպիդների, նուկլեինային և ամինաթթուների փոխակերպման մեջ։

Տրանսֆերազների կողմից կատալիզացված ռեակցիաները սովորաբար այսպիսի տեսք ունեն.

X+B? A+B-X.

Այստեղ A մոլեկուլը հանդես է գալիս որպես ատոմների խմբի (X) դոնոր, իսկ B մոլեկուլը խմբի ընդունող է: Հաճախ կոֆերմենտներից մեկը նման փոխանցման ռեակցիաներում հանդես է գալիս որպես դոնոր։ Տրանսֆերազների կողմից կատալիզացված ռեակցիաներից շատերը շրջելի են:

Դասակարգային ֆերմենտների համակարգված անվանումները ձևավորվում են ըստ սխեմայի.

«դոնոր՝ ընդունող + խումբ + տրանսֆերազա»։

Կամ, օգտագործվում են մի փոքր ավելի ընդհանուր անուններ, երբ ֆերմենտի անվան մեջ ներառված է կամ դոնորի կամ խմբի ընդունողի անունը.

«դոնոր + խումբ + տրանսֆերազա» կամ «ընդունող + խումբ + տրանսֆերազա»։

Օրինակ, ասպարտատ ամինոտրանսֆերազը կատալիզացնում է ամինախմբի փոխանցումը ասպարթաթթվի մոլեկուլից, կատեխոլ-Օ-մեթիլտրանսֆերազը տեղափոխում է S-ադենոզիլմեթիոնինի մեթիլ խումբը տարբեր կատեխոլամինների բենզոլային օղակին, իսկ հիստոն ացետիլտրանսֆերազը ացետիլենզիմի խումբը փոխանցում է ացետիլային խումբը ացետիլամետից: դեպի հիստոն՝ տառադարձման ակտիվացման ժամանակ։

Բացի այդ, տրանսֆերազների 7-րդ ենթախմբի ֆերմենտները, որոնք փոխանցում են ֆոսֆորաթթվի մնացորդը՝ որպես դոնոր օգտագործելով ATP ֆոսֆատ խումբը, հաճախ կոչվում են նաև կինազներ. ամինոտրանսֆերազները (6 ենթախումբ) հաճախ կոչվում են տրանսամինազներ:

Ըստ ֆերմենտների միջազգային դասակարգման և անվանացանկի, տրանսֆերազները պատկանում են 2-րդ դասին, որի շրջանակներում առանձնանում են ինը ենթադաս.

EC 2.1 ներառում է ֆերմենտներ, որոնք փոխանցում են մեկ ածխածնային խմբեր.

EC 2.2 - ֆերմենտներ, որոնք կրում են ալդեհիդ և կետոն խմբեր;

EC 2.3 - կրող ացիլային մնացորդներ (acyltransferases);

EC 2.4 - շաքարի մնացորդների փոխանցում (glycosyltransferases);

KF 2.5 - ալկիլ և արիլ խմբերի փոխանցում, բացառությամբ մեթիլային մնացորդի.

KF 2.6 - ազոտ պարունակող ատոմների խմբեր կրող;

EC 2.7 - ֆոսֆոր պարունակող մնացորդների փոխանցում;

EC 2.8 - ծծումբ պարունակող խմբեր կրող;

EC 2.9 - սելեն պարունակող խմբեր:

Հիդրոլազները ֆերմենտների դաս են, որոնք կատալիզացնում են կովալենտային կապի հիդրոլիզը։ Հիդրոլազով կատալիզացված ռեակցիայի ընդհանուր ձևը հետևյալն է.

B+H2 Օ՜ A-OH + B-H

Հիդրոլազների համակարգված անվանումը ներառում է ճեղքվող սուբստրատի անվանումը, որին հաջորդում է հիդրոլազի ավելացումը: Սակայն, որպես կանոն, տրիվիալ անվանման մեջ հիդրոլազ բառը բաց է թողնվում և մնում է միայն «–ազա» վերջածանցը։

EC 3.1 էսթերային կապի էսթերազ՝ նուկլեազ, ֆոսֆոդիեստերազ, լիպազ, ֆոսֆատազ

CF 3.2 շաքարի գլիկոզիդազներ՝ ամիլազ, հիալուրոնիդազ, լիզոզիմ և այլն:

CF 3.3 պարզ եթերային միացում

EC 3.4 պեպտիդային կապի պրոտեազա՝ տրիպսին, քիմոտրիպսին, էլաստազ, թրոմբին, ռենին և այլն:

EC 3.5 ոչ պեպտիդ ածխածին-ազոտ կապ

CF 3.6 թթու անհիդրիդ անհիդրիդ հիդրոլազա (հելիկազ, GTPase)

CF 3.7 ածխածին-ածխածին կապ (C-C)

CF 3.8 հալոգեն կապ

EC 3.9 ազոտ-ֆոսֆոր կապ (P-N)

CF 3.10 ազոտ-ծծմբային կապ (S-N)

EC 3.11 ածխածին-ֆոսֆորային կապ (C-P)

EC 3.12 դիսուլֆիդային կապ (S-S)

CF 3.13 ծծումբ-ածխածնային կապ (C-S)

Լիա ?zy (սինթազներ) - ֆերմենտների առանձին դաս, որոնք կատալիզացնում են տարբեր քիմիական կապերի (C-C, C-O, C-N, C-S և այլն) ոչ հիդրոլիտիկ և ոչ օքսիդատիվ խզման ռեակցիաները, կրկնակի ձևավորման և խզման հետադարձելի ռեակցիաները. կապեր, որոնք ուղեկցվում են դրանց տեղում ատոմների խմբերի վերացումով կամ ավելացումով, ինչպես նաև ցիկլային կառուցվածքների ձևավորմամբ։

Ընդհանուր առմամբ, ֆերմենտների անվանումները ձևավորվում են ըստ «սուբստրատ + լիազա» սխեմայի: Սակայն ավելի հաճախ անունը հաշվի է առնում ֆերմենտի ենթադասը։ Լյազները տարբերվում են այլ ֆերմենտներից նրանով, որ երկու սուբստրատներ ներգրավված են կատալիզացված ռեակցիաներում մեկ ուղղությամբ, և միայն մեկը՝ հակադարձ ռեակցիայի մեջ։ Ֆերմենտի անվանումը պարունակում է «դեկարբոքսիլազ» և «ալդոլազ» կամ «լիազա» (պիրուվատ դեկարբոքսիլազ, օքսալատ դեկարբոքսիլազ, օքսալացետատ դեկարբոքսիլազա, թրեոնին ալդոլազ, ֆենիլսերին ալդոլազ, իզոցիտրատ լիազ, ալանին ցիտրատելիզալազ, այլոց, ATP) բառերը ֆերմենտներ, որոնք կատալիզացնում են ջրի պառակտման ռեակցիաները սուբստրատից՝ «դեհիդրատազ» (կարբոնատդեհիդրատազ, ցիտրատդեհիդրատազ, սերինդեհիդրատազ և այլն)։ Այն դեպքերում, երբ հայտնաբերվում է միայն հակադարձ ռեակցիա, կամ ռեակցիաների այս ուղղությունը ավելի նշանակալի է, ֆերմենտների անվանումը պարունակում է «սինթազ» բառը (մալատային սինթազ, 2-իզոպրոպիլմալատ սինթազ, ցիտրատ սինթազ, հիդրօքսիմեթիլգլյուտարիլ-CoA սինթազ և այլն: ) .

Օրինակներ՝ հիստիդին դեկարբոքսիլազ, ֆումարատ հիդրատազ:

Ըստ ֆերմենտների միջազգային դասակարգման և անվանացանկի, լիազները պատկանում են 4-րդ դասին, որի շրջանակներում առանձնանում են յոթ ենթադաս.

EC 4.1-ը ներառում է ֆերմենտներ, որոնք կտրում են ածխածին-ածխածնային կապերը, օրինակ՝ դեկարբոքսիլազները (կարբոքսի-լյազներ);

EC 4.2 - ֆերմենտներ, որոնք կտրում են ածխածին-թթվածնային կապերը, օրինակ՝ դեհիդրատազ;

EC 4.3 - ֆերմենտներ, որոնք կտրում են ածխածին-ազոտային կապերը (ամիդին լիազներ);

EC 4.4 - ֆերմենտներ, որոնք կտրում են ածխածին-ծծմբային կապերը;

EC 4.5 - ներառում է ֆերմենտներ, որոնք կտրում են ածխածին-հալոգեն կապերը, օրինակ, DDT-dehydrochlorinase;

EC 4.6 - ֆերմենտներ, որոնք կտրում են ֆոսֆոր-թթվածնային կապերը, օրինակ, ադենիլատ ցիկլազը;

EC 4.99 - ներառում է այլ լիազներ

Իզոմերազները ֆերմենտներ են, որոնք կատալիզացնում են իզոմերների կառուցվածքային փոխակերպումները (ռասեմիզացում կամ էպիմերացում): Իզոմերազները կատալիզացնում են հետևյալ ռեակցիաները. B, որտեղ B-ն A-ի իզոմեր է:

Ֆերմենտի անվանումը պարունակում է «ռասեմազա» բառը (ալանին-ռասեմազ, մեթիոնին-ռասեմազ, հիդրօքսիպրոլին-ռասեմազա, լակտատ-ռասեմազա և այլն), «էպիմերազ» (ալդոզ-1-էպիմերազ, ռիբուլոզ ֆոսֆատ-4-էպիմերազ, UDP): -գլյուկուրոնատ-4-էպիմերազ և այլն), «իզոմերազ» (ռիբոզաֆոսֆատ իզոմերազ, քսիլոզային իզոմերազ, գլյուկոզամին ֆոսֆատ իզոմերազ, էնոյլ-CoA իզոմերազ և այլն), «մուտազա» (ֆոսֆոգլիկերատ մուտազա, մեթիլասպարտատ մուտազա. .

Իզոմերազներն ունեն իրենց դասակարգումը, EC 5 և ունեն հետևյալ ենթադասերը.

EC 5.1-ը ներառում է ֆերմենտներ, որոնք կատալիզացնում են ռասեմիզացումը (ռասեմազներ) և էպիմերացումը (էպիմերազներ)

EC 5.2-ը ներառում է ֆերմենտներ, որոնք կատալիզացնում են երկրաչափական իզոմերացումը (cis-trans isomerase)

EC 5.3-ը ներառում է ներմոլեկուլային օքսիդորեդուկտազներ

EC 5.4-ը ներառում է տրանսֆերազներ (մուտազներ)

EC 5.5-ը ներառում է ներմոլեկուլային լիազներ

EC 5.99-ը ներառում է այլ իզոմերազներ, ներառյալ տոպոիզոմերազները

Լիգազներ (սինթետազներ): Լիգազների դասը ներառում է ֆերմենտներ, որոնք կատալիզացնում են օրգանական նյութերի սինթեզը երկու նախնական մոլեկուլներից՝ օգտագործելով ATP-ի (կամ մեկ այլ նուկլեոզիդ տրիֆոսֆատի) քայքայման էներգիան։ Նրանց համակարգված անվանումը «X: Y լիգազ» ձևով է, որտեղ X և Y-ը նշանակում են սկզբնական նյութեր: Օրինակ՝ L-glutamate:ammonia ligase (խորհուրդ է տրվում «glutamine synthetase» հապավումը), որի մասնակցությամբ գլուտամինը սինթեզվում է գլուտամինաթթվից և ամոնիակից ATP-ի առկայությամբ։

Լիգաները դասակարգվում են ըստ կապի տեսակի, որոնք կատալիզացնում են՝ O-ligaseS-ligaseN-ligaseC-լիգազ

Ֆերմենտների կառուցվածքը

Բնության մեջ կան ինչպես պարզ, այնպես էլ բարդ ֆերմենտներ։ Առաջինները ամբողջությամբ ներկայացված են պոլիպեպտիդային շղթաներով և հիդրոլիզից հետո քայքայվում են բացառապես ամինաթթուների: Այդպիսի ֆերմենտները (պարզ սպիտակուցներ) հիդրոլիտիկ ֆերմենտներն են, մասնավորապես՝ պեպսինը, տրիպսինը, պապաինը, ուրեազը, լիզոզիմը, ռիբոնուկլեազը, ֆոսֆատազը և այլն: Բնական ֆերմենտների մեծ մասը պատկանում է բարդ սպիտակուցների դասին, որը, բացի պոլիպեպտիդային շղթաներից, պարունակում է նաև որոշ ոչ սպիտակուցներ։ բաղադրիչ (կոֆակտոր), որի առկայությունը բացարձակապես կարևոր է կատալիտիկ գործունեության համար: Կոֆակտորները կարող են ունենալ տարբեր քիմիական բնույթ և տարբերվել պոլիպեպտիդային շղթայի հետ կապի ուժով: Եթե ​​բարդ ֆերմենտի տարանջատման հաստատունն այնքան փոքր է, որ լուծույթում բոլոր պոլիպեպտիդային շղթաները կապված են իրենց կոֆակտորների հետ և առանձնացված չեն մեկուսացման և մաքրման ընթացքում, ապա այդպիսի ֆերմենտը կոչվում է հոլոեզիմ (հոլոֆերմենտ), իսկ կոֆակտորը կոչվում է պրոթեզ: խումբ, որը համարվում է ֆերմենտի մոլեկուլի անբաժանելի մասը։ Ֆերմենտի պոլիպեպտիդային մասը կոչվում է ապոենզիմ։

Բարդ ֆերմենտների բաղադրիչների այլ անվանումներ դեռևս օգտագործվում են գրականության մեջ, մասնավորապես՝ «ֆերմենտ-սպիտակուց», «սպիտակուցային բաղադրիչ» (ապոենզիմ), «կոէնզիմ» (կոէնզիմ) և «պրոթեզային խումբ»։ Կոֆերմենտը հաճախ հասկացվում է որպես լրացուցիչ խումբ, որը հեշտությամբ բաժանվում է ապոֆերմենտից տարանջատման ժամանակ։ Ենթադրվում է, որ պրոթեզային խումբը կարող է կապված լինել սպիտակուցի հետ կովալենտային և ոչ կովալենտային կապերով։ Այսպիսով, ացետիլկոէնզիմ-A-կարբոքսիլազային մոլեկուլում բիոտինային կոֆակտորը կովալենտորեն կապված է ապոենզիմին ամիդային կապի միջոցով։ Մյուս կողմից, քիմիական կապերը կոֆակտորների և պեպտիդային շղթաների միջև կարող են լինել համեմատաբար թույլ (օրինակ՝ ջրածնային կապեր, էլեկտրաստատիկ փոխազդեցություններ և այլն)։ Նման դեպքերում ֆերմենտների մեկուսացման ժամանակ նկատվում է երկու մասերի ամբողջական դիսոցացիա, և մեկուսացված սպիտակուցային բաղադրիչը զուրկ է ֆերմենտային ակտիվությունից, մինչև դրսից ավելացվի բացակայող կոֆակտորը։ Հենց նման մեկուսացված ցածր մոլեկուլային քաշի օրգանական նյութերի համար կիրառվում է «կոէնզիմ» տերմինը, որի բնորոշ ներկայացուցիչներն են կոֆերմենտներ պարունակող վիտամիններ B1, B2, B6, PP: Հայտնի է նաև, որ և՛ պրոթեզային խմբերը, և՛ կոֆերմենտները ակտիվորեն ներգրավված են քիմիական ռեակցիաներում՝ հանդես գալով որպես էլեկտրոնների, ջրածնի ատոմների կամ տարբեր ֆունկցիոնալ խմբերի (օրինակ՝ ամին, ացետիլ, կարբոքսիլ) միջանկյալ կրիչներ: Նման դեպքերում կոֆերմենտը համարվում է երկրորդ սուբստրատ կամ կոսուբստրատ։

Կոֆերմենտի (Co) դերը, որպես, օրինակ, ջրածնի ատոմների կրող, կարող է ներկայացվել որպես սխեմա, որտեղ SH-ն սուբստրատ է, KoE-ն հոլոֆերմենտ է, A-ն պրոտոնային ընդունիչ է.

Ենթաշերտը ենթարկվում է օքսիդացման՝ նվիրաբերելով էլեկտրոններ և պրոտոններ, իսկ CoE-ն ենթարկվում է վերացման՝ ընդունելով էլեկտրոններ և պրոտոններ։ Հաջորդ կես ռեակցիայի ժամանակ կրճատված CoEN-ը կարող է էլեկտրոններ և պրոտոններ նվիրաբերել որևէ այլ միջանկյալ էլեկտրոնի և պրոտոնի կրիչի կամ վերջնական ընդունողին:

Կոենզիմ, կոֆակտոր, պրոթեզային խումբ՝ երկիմաստ կենսաքիմիական ժարգոն։ Տերմինաբանական վեճը դեռ շարունակվում է, քանի որ «կոէնզիմ», «կոֆակտոր» և «պրոթեզային խումբ» սահմանումները հաճախ դիտարկվում են ֆերմենտային (ֆերմենտային) կատալիզի ռեակցիաներում նրանց դերի պրիզմայով: Այնուամենայնիվ, պետք է հաշվի առնել այն անվիճելի փաստը, որ շատ դեպքերում ոչ սպիտակուցային օրգանական մոլեկուլները, ինչպես մետաղական իոնները, բացարձակապես անհրաժեշտ են սպիտակուցի բաղադրիչի համար, երբ կատարում են կենսաբանական որոշակի գործառույթ, որը կապված չէ կենսակատալիզի հետ: Անկասկած, կարևոր է նաև ոչ սպիտակուցային բաղադրիչի և սպիտակուցի մոլեկուլի միջև կապի տեսակն ու բնույթը: Հետևաբար, ակնհայտ է, որ ցանկացած գործոն, որը բացարձակապես անհրաժեշտ է սպիտակուցին իր կատալիտիկ կամ որևէ այլ կենսաբանական դերը կատարելու համար, կարող է ծառայել որպես կոֆակտոր։ Մյուս կողմից, կոֆերմենտը կարող է լինել ցանկացած ոչ սպիտակուցային գործոն, որն անմիջականորեն մասնակցում է ֆերմենտային կատալիզի ռեակցիային: Կոֆակտորը, որն անմիջականորեն ներգրավված չէ կատալիզի գործողության մեջ, կոֆերմենտ չէ: Միևնույն ժամանակ, պրոթեզային խումբը (կովալենտորեն կապված ոչ սպիտակուցային բաղադրիչ, որը պահանջվում է որոշակի ֆունկցիայի համար) կարող է կոչվել կոֆերմենտ, եթե այն անմիջականորեն ներգրավված է ֆերմենտային ռեակցիայի մեջ: Պրոթեզավորման խումբը, որը ներգրավված չէ կատալիզի գործողության մեջ, բայց ֆունկցիոնալ առումով կարևոր է ինչպես ֆերմենտի, այնպես էլ ոչ կատալիտիկ սպիտակուցի համար, կարելի է անվանել կոֆակտոր: Ի վերջո, ֆերմենտի կամ սպիտակուցի հետ թույլ (կամ թույլ կապակցված) կոֆակտորը և կոէնզիմը, սակայն, չեն դասակարգվում որպես պրոթեզային խմբեր:

Շատ երկվալենտ մետաղներ (Mg 2+, Мn 2+, Սա 2+) նաև հանդես են գալիս որպես կոֆակտորներ, թեև դրանք ոչ կոֆերմենտներ են, ոչ էլ պրոթեզային խմբեր։ Հայտնի են օրինակներ, երբ մետաղական իոնները խիստ կապված են սպիտակուցի մոլեկուլի հետ՝ կատարելով պրոթեզային խմբի գործառույթները։ Մասնավորապես, մաքրված ֆերմենտը, որը կատալիզացնում է ասկորբինաթթվի (վիտամին C) օքսիդացումը դեպի դեզօքսիասկորբինաթթու, պարունակում է 8 պղնձի ատոմ յուրաքանչյուր մոլեկուլում; դրանք բոլորն այնքան սերտորեն կապված են սպիտակուցի մոլեկուլին, որ նույնիսկ չեն փոխանակվում իոնափոխանակման խեժերի հետ և չեն բաժանվում դիալիզի միջոցով։ Ընդ որում, օգտագործելով էլեկտրոնային պարամագնիսական ռեզոնանսի մեթոդը, ցույց է տրվել պղնձի իոնների մասնակցությունը միջանկյալ էլեկտրոնային փոխանցմանը։ Հետաքրքիր է նշել, որ պղնձի ազատ իոններն օժտված են նաև կատալիտիկ ակտիվությամբ ասկորբինաթթվի օքսիդացման ժամանակ, սակայն այդ ակտիվությունը մեծանում է հազարավոր անգամներ, եթե պղնձի իոնները միանում են ապոֆերմենտի հետ մեկ բարդի մեջ՝ հոլոենզիմ:

Ապացույցներ են ձեռք բերվել ֆերմենտային ռեակցիաների և մի շարք այլ կենսաբանական ակտիվ միացությունների մասին, որոնք կապված չեն վիտամինների հետ՝ HS-գլուտատիոն, ATP, լիպոաթթու, նուկլեոզիդային ածանցյալներ (ուրիդին ֆոսֆատ, ցիտիդին ֆոսֆատ, ֆոսֆոադենոզին ֆոսֆոսուլֆատ): պարունակող նյութեր և այլն: Սա կարող է ներառել նաև tRNA-ն, որը, որպես aminoacyl-tRNA սինթետազների ֆերմենտների մաս, ակտիվ մասնակցություն է ունենում ամինաթթուների տեղափոխմանը ռիբոսոմում, որտեղ իրականացվում է սպիտակուցի սինթեզ:

Պետք է նշել երկու բաղադրիչ ֆերմենտների մեկ տարբերակիչ առանձնահատկություն. ոչ կոֆակտորն առանձին (ներառյալ կոֆերմենտների մեծ մասը), ոչ էլ ինքնին ապոենզիմը օժտված են կատալիտիկ ակտիվությամբ, և միայն դրանց համակցությունը մեկ ամբողջության մեջ, որը չի ընթանում քաոսային, այլ համաձայն. դրանց կառուցվածքային կազմակերպման ծրագիրը, ապահովում է քիմիական ռեակցիայի արագ ընթացք։

Ֆերմենտների ակտիվ տեղամաս:

Ֆերմենտներով կատալիզացված քիմիական ռեակցիայի մեխանիզմը ուսումնասիրելիս հետազոտողին միշտ հետաքրքրում է ոչ միայն միջանկյալ և վերջնական արտադրանքները և պարզաբանում է ռեակցիայի առանձին փուլերը, այլև ֆերմենտի մոլեկուլում այն ​​ֆունկցիոնալ խմբերի բնույթը, որոնք ապահովում են. տվյալ սուբստրատի (սուբստրատների) վրա ֆերմենտի գործողության առանձնահատկությունը և բարձր կատալիտիկ ակտիվությունը։ Մենք, հետևաբար, խոսում ենք ֆերմենտի երկրաչափության և երրորդական կառուցվածքի ճշգրիտ իմացության, ինչպես նաև ֆերմենտի մոլեկուլի այդ հատվածի (ների) քիմիական բնույթի մասին, որն ապահովում է կատալիտիկ ռեակցիայի բարձր արագություն։ Սուբստրատի մոլեկուլները, որոնք ներգրավված են ֆերմենտային ռեակցիաներում, հաճախ փոքր չափերով են՝ համեմատած ֆերմենտային մոլեկուլների հետ, հետևաբար, ենթադրվում էր, որ ֆերմենտ-սուբստրատ կոմպլեքսների ձևավորման ժամանակ պեպտիդային շղթայի ամինաթթուների սահմանափակ մասը ակնհայտորեն անմիջական շփման մեջ է մտնում սուբստրատի հետ։ մոլեկուլ. Այստեղից էլ առաջացավ ֆերմենտի ակտիվ կենտրոնի գաղափարը։ Ակտիվ կենտրոնը ամինաթթուների մնացորդների եզակի համակցություն է ֆերմենտի մոլեկուլում, որն ապահովում է դրա անմիջական կապը սուբստրատի մոլեկուլին և անմիջական մասնակցությունը կատալիզի գործողությանը: Հաստատվել է, որ բարդ ֆերմենտներում ակտիվ կենտրոնի կազմում ներառված են նաև պրոթեզային խմբեր։

Ակտիվ կենտրոնը պայմանականորեն տարբերում է այսպես կոչված կատալիտիկ կենտրոնը, որն ուղղակիորեն մտնում է քիմիական փոխազդեցության մեջ սուբստրատի հետ, և կապող կենտրոնի կամ կոնտակտային («խարիսխ») տեղամասի միջև, որն ապահովում է հատուկ մերձեցում սուբստրատի և դրա բարդույթի ձևավորման համար։ ֆերմենտի հետ: Իր հերթին, սուբստրատի մոլեկուլը պարունակում է նաև ֆունկցիոնալ տարբեր տեղամասեր. օրինակ՝ էսթերազների կամ պրոտեինազների ենթաշերտեր՝ մեկ հատուկ կապ (կամ ատոմների խումբ), որը հարձակվում է ֆերմենտի կողմից, և մեկ կամ մի քանի տեղամասեր, որոնք ընտրովիորեն կապված են ֆերմենտի կողմից:

Փորձարարական ապացույցներ են ձեռք բերվել քիմոտրիպսինի ակտիվ վայրում երկու հիստիդինի մնացորդի և սերինի մնացորդի առկայության համար, որոնք սխեմատիկորեն ներկայացված են այս ֆերմենտի պրեկուրսորի եռաչափ կառուցվածքային մոդելում: Ակտիվ տեղամասերի խմբերի քիմիական բնույթի և հավանական տեղագրության բացահայտումը առաջնահերթ կարևոր խնդիր է: Դա գալիս է որոշելու ամինաթթուների բնույթը, դրանց հաջորդականությունը և դիրքը ակտիվ կենտրոնում: Այսպես կոչված էական ամինաթթուների մնացորդները բացահայտելու համար օգտագործվում են հատուկ ֆերմենտային ինհիբիտորներ (հաճախ սրանք ենթաշերտի նման նյութեր կամ կոֆերմենտների անալոգներ են), «փափուկ» (սահմանափակ) հիդրոլիզի մեթոդներ՝ քիմիական մոդիֆիկացիայի հետ համատեղ, ներառյալ ընտրովի օքսիդացում, կապակցում։ , ամինաթթուների մնացորդների փոխարինում և այլն։

Ինհիբիտորների վերլուծության մեթոդների կիրառմամբ փորձ է արվել սահմանել օրինաչափություններ տարբեր խմբերին պատկանող ֆերմենտներում ակտիվ տեղամասերի բաղադրության և կառուցվածքի մեջ։ Մասնավորապես, երբ օգտագործվում է դիիզոպրոպիլֆտորոֆոսֆատ (DFP), որը պատկանում է այսպես կոչված նյարդային թույներին, տեղի է ունենում խոլինեստերազի ակտիվ կենտրոնի ամբողջական անջատում, ֆերմենտ, որը կատալիզացնում է ացետիլխոլինի հիդրոլիզը քոլինի և քացախաթթվի: Պարզվեց, որ այս ինհիբիտորը կառուցվածքային մոտ նմանություն ունի ացետիլխոլինին և նմանապես փոխազդում է ակտիվ վայրում սերինի մնացորդի OH խմբի հետ: Առաջացնելով սերինի ֆոսֆորիլացում մի շարք այլ ֆերմենտների ակտիվ կենտրոնում՝ DPP-ն նաև ապաակտիվացնում է դրանց գործողությունը.

Ցույց է տրվել, որ DPP-ն ընտրողաբար ֆոսֆորիլացնում է միայն մեկ սերինի մնացորդ, որն օժտված է ֆունկցիոնալ ակտիվությամբ յուրաքանչյուր ֆերմենտի նկատմամբ, որը զգայուն է դրան: Հաշվի առնելով DPP-ի գործողության այս մեխանիզմը, փորձեր են արվել որոշելու մի շարք ֆերմենտներում «կատալիտիկ» սերինային մնացորդի միջավայրում ամինաթթուների բնույթը։

Ակտիվ կենտրոնից բացի, ալոստերիկ կենտրոն (կամ կենտրոններ) կարող է լինել նաև ֆերմենտի մոլեկուլում (հունարեն allos-ից՝ այլ, տարբեր և steros-ից՝ տարածական, կառուցվածքային), որը ֆերմենտի մոլեկուլի մի հատված է, որը կապում է որոշակի , սովորաբար ցածր մոլեկուլային քաշով, նյութեր (էֆեկտորներ կամ փոփոխիչներ), որոնց մոլեկուլները կառուցվածքով տարբերվում են ենթաշերտերից։ Էֆեկտորի կցումը ալոստերիկ կենտրոնին փոխում է ֆերմենտի մոլեկուլի երրորդական և հաճախ նաև չորրորդական կառուցվածքը և, համապատասխանաբար, ակտիվ վայրի կոնֆիգուրացիան՝ առաջացնելով ֆերմենտային ակտիվության նվազում կամ բարձրացում։ Ֆերմենտները, որոնց կատալիտիկ կենտրոնի ակտիվությունը փոփոխության է ենթարկվում ալոստերիկ էֆեկտորների ազդեցության տակ, որոնք կապվում են ալոստերիկ կենտրոնին, կոչվում են ալոստերիկ ֆերմենտներ։

Մի շարք ալոստերիկ ֆերմենտների տարբերակիչ առանձնահատկությունը օլիգոմերային ֆերմենտի մոլեկուլում մի քանի ակտիվ կենտրոնների և մի քանի ալոստերիկ կարգավորիչ կենտրոնների առկայությունն է, որոնք տարածականորեն հեռու են միմյանցից: Ալոստերիկ ֆերմենտում սիմետրիկորեն կառուցված երկու պրոտոմերներից յուրաքանչյուրը պարունակում է մեկ ակտիվ տեղ, որը կապում է S սուբստրատը և մեկ ալոստերիկ տեղ, որը կապում է M2 էֆեկտորը, այսինքն. 2 կենտրոն մեկ ֆերմենտի մոլեկուլում: Ապացույցներ են ձեռք բերվել, որ սուբստրատի համար ալոստերիկ ֆերմենտները, բացի ակտիվ կենտրոնից, պարունակում են նաև այսպես կոչված էֆեկտորային կենտրոններ. Էֆեկտորային տեղամասին միանալուց հետո ենթաշերտը չի ենթարկվում կատալիտիկ փոխակերպման, բայց այն ազդում է ակտիվ տեղամասի կատալիտիկ արդյունավետության վրա: Նման փոխազդեցությունները կենտրոնների միջև, որոնք կապում են նույն տիպի լիգանդները, կոչվում են հոմոտրոպ փոխազդեցություններ, իսկ կենտրոնների միջև փոխազդեցությունները, որոնք կապում են տարբեր տեսակի լիգանդներին, կոչվում են հետերոտրոպ փոխազդեցություններ։

Այսպիսով, ֆերմենտային կատալիզում, ինչպես և սուբստրատի կապակցման ռեակցիայում, ներգրավված է ֆերմենտի ոչ թե սահմանափակ և փոքր մասը, ինչպես նախկինում ենթադրվում էր, այլ սպիտակուց-ֆերմենտային մոլեկուլի շատ ավելի մեծ մասը: Այս հանգամանքները, ամենայն հավանականությամբ, կարող են բացատրել ֆերմենտի մոլեկուլի եռաչափ կառուցվածքի մեծ չափը և ծավալը. Նույն հանգամանքները պետք է հաշվի առնվեն բնիկ ֆերմենտների հատկություններ ունեցող ֆերմենտների (սինզիմների) արհեստական ​​ցածր մոլեկուլային անալոգների ստեղծման ծրագրերում։

Ֆերմենտների գործողության մեխանիզմը

ֆերմենտային կենսաբանական կատալիզի տրանսամինացիա

Ռենտգենյան դիֆրակցիոն անալիզի միջոցով մի շարք ֆերմենտների տարածական կառուցվածքի հայտնաբերումը հուսալի հիմք հանդիսացավ դրանց գործողության մեխանիզմի ռացիոնալ սխեմաների կառուցման համար։

Ֆերմենտի գործողության մեխանիզմի ստեղծումը առանցքային նշանակություն ունի մի շարք կենսաբանական ակտիվ համակարգերում կառուցվածքային և ֆունկցիոնալ հարաբերությունների բացահայտման համար:

Լիզոզիմը հանդիպում է կենդանիների և բույսերի տարբեր հյուսվածքներում, այն հայտնաբերվում է, մասնավորապես, արցունքաբեր հեղուկում և ձվի սպիտակուցում։ Լիզոզիմը գործում է որպես հակաբակտերիալ միջոց՝ կատալիզելով մի շարք բակտերիաների բջջային պատերի հիդրոլիզը։ Այս պոլիսախարիդը ձևավորվում է փոխկապակցված N-ացետիլմուրանաթթվի (NAM) մնացորդներով ?-1,4-գլիկոզիդային կապ (պոլիսախարիդային շղթաները խաչաձեւ կապակցված են կարճ պեպտիդային բեկորներով):

Բակտերիալ պոլիսախարիդը շատ բարդ չլուծվող միացություն է, հետևաբար, լավ հիդրոլիզացվող օլիգոսաքարիդները, որոնք ձևավորվել են NAG մնացորդներից, հաճախ օգտագործվում են որպես լիզոզիմի սուբստրատներ:

Հավի ձվի սպիտակուցի լիզոզիմը ձևավորվում է մեկ պոլիպեպտիդ շղթայով, որը պարունակում է 129 ամինաթթուների մնացորդներ; նրա մոլեկուլային քաշը 14600 է:Ֆերմենտի բարձր կայունությունն ապահովվում է չորս դիսուլֆիդային կամուրջների առկայությամբ:

Ակտիվ կենտրոնի և կատալիտիկ պրոցեսի տեսակի մասին տեղեկությունը ստացել է Դ.Ֆիլիպսը 1965թ. հիմնված լիզոզիմի և դրա համալիրների հետ ինհիբիտորների ռենտգենյան դիֆրակցիոն ուսումնասիրությունների վրա: Լիզոզիմի մոլեկուլն ունի էլիպսոիդի ձև 4,5*3*3 նմ առանցքներով; մոլեկուլի երկու կեսերի միջև կա մի «բաց», որում տեղի է ունենում օլիգոսաքարիդների միացում: Բացի պատերը ձևավորվում են հիմնականում ոչ բևեռ ամինաթթուների կողային շղթաներով, որոնք ապահովում են սուբստրատի ոչ բևեռային մոլեկուլների կապը, ինչպես նաև ներառում են բևեռային ամինաթթուների կողային շղթաները, որոնք ունակ են ձևավորել ջրածնային կապեր։ սուբստրատի ացիլամինո և հիդրօքսիլ խմբերի հետ։ Բացքի չափը թույլ է տալիս տեղավորել օլիգոսաքարիդային մոլեկուլ, որը պարունակում է 6 մոնոսաքարիդ մնացորդ: Օգտագործելով ռենտգենյան դիֆրակցիոն անալիզ՝ սահմանեք ենթաշերտի կապակցման բնույթը, օրինակ՝ NAG հեքսասաքարիդը 6, ձախողվում է։ Միևնույն ժամանակ, ֆերմենտի կոմպլեքսները տրիսախարիդային արգելակիչ NAG-ով 3կայուն և լավ ուսումնասիրված: ՆԱԳ 3կապվում է ֆերմենտի մակերեսի բացվածքով, ձևավորելով ջրածնային կապեր և վան դեր Վալսյան կոնտակտներ. միևնույն ժամանակ այն լրացնում է բացը միայն կեսը, որի մեջ կարող են կապվել ևս երեք մոնոսաքարիդների մնացորդներ։ Չնվազեցնող ծայրը (շաքար A) գտնվում է բացվածքի սկզբում, իսկ նվազեցնող ծայրը (շաքար C)՝ նրա կենտրոնական մասում; շաքարի մնացորդները A, B և C ունեն աթոռի կառուցվածք: Ֆերմենտ-սուբստրատ համալիրի մոդելի կառուցումը հիմնված էր այն ենթադրության վրա, որ NAG սուբստրատի միացման ժամանակ. 6իրականացվում են նույն փոխազդեցությունները, ինչ ՆԱԳ-ի կապակցման դեպքում 3. Ֆերմենտային մոդելում երեք շաքարի մնացորդներ (նշվում են որպես մնացորդներ D, E և F) տեղադրվեցին բացվածքի ներսում. Յուրաքանչյուր հաջորդ շաքարավազը կցվում էր այնպես, որ դրա կառուցվածքը նույնն էր (հնարավորինս), ինչ առաջին երեք շաքարների կազմը: Որպես մոդելային համալիրի մաս, շաքարի բոլոր մնացորդները իրականացնում են արդյունավետ ոչ կովալենտային փոխազդեցություններ ամինաթթուների մնացորդների կողային և պեպտիդային խմբերի հետ, որոնք ստեղծում են բացը:

Կատալիտիկ խմբերը բացահայտելիս բնական էր կենտրոնանալ նրանց վրա, որոնք գտնվում են ֆերմենտ-սուբստրատ կոմպլեքսում, ճեղքվող գլիկոզիդային կապի մոտ և կարող են ծառայել որպես պրոտոն դոնորներ կամ ընդունողներ: Պարզվեց, որ պառակտված կապի մի կողմում, հեռավորության վրա: 0,3 նմ (գլիկոզիդային կապի թթվածնից) գտնվում է Glu-35-ի կարբոքսիլ խումբը, իսկ մյուս վրա (նույն հեռավորության վրա) Asp-52-ի կարբոքսիլ խումբը, նրանց միջավայրը շատ տարբեր է։ Glu-35-ը շրջապատված է հիդրոֆոբ մնացորդներով. կարելի է ենթադրել, որ ֆերմենտի օպտիմալ pH-ի դեպքում այս խումբը գտնվում է ոչ իոնացված վիճակում։ Asp-52-ի միջավայրը արտահայտված է բևեռային; նրա կարբոքսիլ խումբը մասնակցում է որպես ջրածնի ընդունիչ ջրածնային կապերի բարդ ցանցում և հավանաբար գործում է իոնացված վիճակում։

Առաջարկվել է օլիգոսաքարիդի հիդրոլիզի ընթացքում կատալիտիկ գործընթացի հետևյալ սխեման. Glu-35-ի ոչ իոնացված կարբոքսիլ խումբը հանդես է գալիս որպես պրոտոն դոնոր՝ մատակարարելով այն գլիկոզիդային թթվածնի ատոմին C ատոմի միջև։ (1)շաքար D և ատոմ C ( 4)շաքար E (ընդհանուր թթվային կատալիզի քայլ); դա հանգեցնում է գլիկոզիդային կապի խզմանը: Արդյունքում շաքարի մնացորդը D անցնում է կարբոկատիոնի վիճակի, որը դրական լիցքավորված ածխածնի ատոմ C է: (1)և ենթադրում է կիսաթոռի կոնֆորմացիա։ Asp-52 կարբոքսիլատային խմբի բացասական լիցքը կայունացնում է կարբոկատիոնը։ Մնացած NAG 2(շաքար E+F) ցրվում է ակտիվ տեղամասից: Այնուհետև ջրի մոլեկուլը մտնում է ռեակցիա. նրա պրոտոնը գնում է Glu-35, իսկ OH -- խումբ մինչև C ատոմ (1)մնացորդ D (հիմնական կատալիզի քայլ): Մնացած NAG 4(շաքար A + B + C + D) դուրս է գալիս ակտիվ կենտրոնի շրջանից, և ֆերմենտը վերադառնում է իր սկզբնական վիճակին:

Տավարի ենթաստամոքսային գեղձի ռիբոնուկլեազը (RNase) հիդրոլիզացնում է միջնուկլեոտիդային կապերը ՌՆԹ-ում պիրիմիլինի միավորների մոտ, որոնք մնում են էստերացված 3-ում: - դիրք. Ֆերմենտը այլ նուկլեազների հետ միասին լայնորեն կիրառվում է ՌՆԹ-ի կառուցվածքի վերլուծության մեջ։

RNase-ը ձևավորվում է մեկ պոլիպեպտիդային շղթայով, որը պարունակում է 124 ամինաթթուների մնացորդներ, և նրա մոլեկուլային զանգվածը կազմում է 13680; Մոլեկուլում կան չորս դիսուլֆիդային կապեր։ RNase-ն առաջին ֆերմենտն է, որի համար ստեղծվել է առաջնային կառուցվածք:

Ռիբոնուկլեազի ռենատուրացիայի ուսումնասիրության արդյունքների հիման վրա Կ. Աֆինսենն առաջին անգամ հստակ ձևակերպեց այն գաղափարը, որ սպիտակուցի տարածական կառուցվածքը որոշվում է նրա առաջնային կառուցվածքով:

1958 թվականին Ֆ. Ռիչարդսը ցույց տվեց, որ որոշակի պայմաններում սուբտիլիսինը ճեղքում է պեպտիդային կապը Ala-20 - Ser-21 RNase-ում: Ստացված բեկորները կոչվում էին S-պեպտիդ (մնացորդներ 1-20) և S-սպիտակուցներ (մնացորդներ 21-124); Ոչ կովալենտային փոխազդեցությունների պատճառով բեկորները կազմում են RNase S կոչվող համալիր: մեկուսացված ձևով S-պեպտիդը և S-սպիտակուցը ոչ ակտիվ են: Ավելին, պարզվել է, որ 1-ից 13 մնացորդներ պարունակող S-պեպտիդ բեկորին հաջորդականությամբ նույնական սինթետիկ պեպտիդը վերականգնում է S-սպիտակուցի ակտիվությունը, սակայն 1-ից 11-րդ մնացորդներ պարունակող ավելի կարճ պեպտիդը չունի այդ հատկությունը: Ստացված տվյալները թույլ տվեցին եզրակացնել, որ համապատասխան His-12 կամ Met-13 մնացորդները (կամ այս երկու մնացորդները) ներառված են ֆերմենտի ակտիվ վայրում:

ՌՆազի ակտիվության վրա pH-ի ազդեցությունն ուսումնասիրելիս պարզվեց pK 5.2 և 6.8 սպիտակուցային ֆունկցիոնալ խմբերի կարևոր դերը. սա հուշում էր հիստիդինի մնացորդների մասնակցությունը կատալիտիկ գործընթացին:

RNase-ի կարբոքսիլացման դեպքում յոդոացետատով pH 5.5-ում, այսինքն. պայմաններում, որոնցում հիմնականում տեղի է ունենում հիստիդինի մնացորդների փոփոխություն, նկատվել է ակտիվության ամբողջական կորուստ. փոփոխված ֆերմենտը պարունակում է 1 մոլ կարբոքսիմեթիլ խմբեր 1 մոլ սպիտակուցի դիմաց։ Արդյունքում ձևավորվում են ֆերմենտի երկու մոնոկարբոքսիմեթիլենային ձևեր։ Մի ձևով His-12-ը կարբոքսիմեթիլացված է, իսկ մյուսում՝ His-119: His-119-ը հիմնականում փոփոխվել է:

Այս տվյալները հուշում են, որ His-12-ը և His-119-ը գտնվում են ակտիվ վայրում, և որ դրանցից մեկի փոփոխությունը կանխում է մյուսի փոփոխությունը:

Ռենտգենյան դիֆրակցիոն ուսումնասիրությունների արդյունքում պարզվել է RNase S-ի տարածական կառուցվածքը և RNase S-ի համալիրը ինհիբիտորներով: Մոլեկուլն ունի երիկամի ձև, ակտիվ կենտրոնը տեղայնացված է դեպրեսիայի մեջ, որտեղ գտնվում են His-12, His-119 և Lys-41 մնացորդները։

Հիդրոլիզը տեղի է ունենում His-12 և His-119 մնացորդների համակցված գործողության արդյունքում, որոնք իրականացնում են թթու-բազային կատալիզ։ Ստորև բերված դիագրամը ցույց է տալիս կատալիտիկ գործընթացի փուլերը.

1.Ենթաշերտը գտնվում է ակտիվ վայրում; His-12, His-119 և Lys-41 գտնվում են բացասական լիցքավորված ֆոսֆատի մոտ:

2.His-12-ի գործողության արդյունքում որպես պրոտոն ընդունող հիմք 2-ից -Ռիբոզի OH խմբեր, իսկ His-119-ը որպես թթու, որը պրոտոն է նվիրաբերում ֆոսֆատի թթվածնի ատոմին, սկզբում ձևավորվում է միջանկյալ բարդույթ, այնուհետև 2. ,3- ցիկլային ֆոսֆատ.

.Հեռացած արտադրանքի տեղում ջուր է մտնում՝ նվիրաբերելով His-119 պրոտոնը և OH -- ֆոսֆատ, միևնույն ժամանակ His-12-ից պրոտոնը անցնում է ռիբոզի թթվածնի ատոմին, ձևավորվում է երկրորդ արտադրանքը, և ֆերմենտը վերադառնում է իր սկզբնական վիճակին:

Քիմոտրիպսինը արտազատվում է ողնաշարավորների ենթաստամոքսային գեղձի պրոֆերմենտի՝ ​​քիմոտրիպսինոգենի տեսքով. Պրոֆերմենտի ակտիվացումը տեղի է ունենում տասներկումատնյա աղիքում տրիփսինի ազդեցության ներքո: Քիմոտրիպսինի ֆիզիոլոգիական ֆունկցիան սպիտակուցների և պոլիպեպտիդների հիդրոլիզն է։ Քիմոտրիպսինը հարձակվում է հիմնականում պեպտիդային կապերի վրա, որոնք ձևավորվում են թիրոզինի, տրիպտոֆանի, ցենիլալանինի և մեթիոնանինի կարբոքսիլային մնացորդներից: Այն նաև արդյունավետորեն հիդրոլիզացնում է համապատասխան ամինաթթուների եթերները։ Քիմոտրիփսինի մոլեկուլային զանգվածը 25000 է, մոլեկուլը պարունակում է 241 ամինաթթուների մնացորդ։ Քիմոտրիպսինը ձևավորվում է երեք պոլիպեպտիդային շղթաներով, որոնք կապված են դիսուլֆիդային կամուրջներով:

Քիմոտրիպսինի ակտիվ վայրի ֆունկցիոնալ խմբերը բացահայտվել են անդառնալի ինհիբիտորների միջոցով: Ser-195 մնացորդը փոփոխվել է դիիզոպրոպիլ ֆտորոֆոսֆատով և ֆենիլմեթիլսուլֆֆտորիդով, իսկ His-122 մնացորդը փոփոխվել է N-տոսիլ-L-ֆենիլալանին-քլորմեթիլ կետոնով: Քիմոտրիպսինի հիդրոլիզի երկաստիճան պրոցեսը հայտնաբերվել է p-nitrophenylacetate-ի հիդրոլիզի կինետիկայի ուսումնասիրության ժամանակ։

Քննարկվող գործընթացի բնորոշ առանձնահատկությունը կովալենտ միջանկյալի՝ ացիլային ֆերմենտի առաջացումն է։ Ակիլացված կատալիտիկ խումբը նույնականացվել է որպես Ser-195 մնացորդ: Ֆերմենտի կողմից իրականացվող կատալիզի մեխանիզմը առաջարկվել է դեռևս մինչև սպիտակուցի տարածական կառուցվածքի ստեղծումը, սակայն հետագայում կատարելագործվել է։ Մասնավորապես, հետազոտությունների հետ 18Հ 2O-ն հնարավորություն է տվել ապացուցել պեպտիդների հիդրոլիզի ժամանակ ացիլային ֆերմենտի առաջացումը։

D.Blow-ի ռենտգենյան դիֆրակցիոն անալիզով ստեղծվել է 0,2 նմ թույլատրելիությամբ եռաչափ կառուցվածք։ 1976 թվականին Մոլեկուլն ունի էլիպսոիդի ձև՝ 5,4*4*4 նմ առանցքներով։ Բյուրեղագրական ուսումնասիրությունների արդյունքները հաստատեցին այն ենթադրությունը, որ Ser-195 և His-57 մնացորդները մոտ են: Ser-195-ի հիդրօքսիլ խումբը գտնվում է His-57 իմիդազոլի օղակի ազոտի ատոմի ~0,3 նմ հեռավորության վրա: Ամենահետաքրքիր հանգամանքն այն էր, որ օղակի 1-ին դիրքում ազոտի ատոմը գտնվում է Asp-102 կողային շղթայի կարբոքսիլ խմբի թթվածնի ատոմից ~0,28 նմ հեռավորության վրա և զբաղեցնում է ջրածնային կապի ձևավորման համար բարենպաստ դիրք։ .

Հարկ է նշել, որ քիմիական հետազոտությունները չեն կարողացել բացահայտել Asp-102-ի մասնակցությունը ակտիվ կենտրոնի աշխատանքին, քանի որ այդ մնացորդը ներկառուցված է մոլեկուլի խորքում:

Ներկայումս ենթադրվում է, որ երեք մնացորդները Asp-102, His-57 և Ser-195 կազմում են լիցքի փոխանցման համակարգ, որը կարևոր դեր է խաղում կատալիզացման գործընթացում: Համակարգի գործունեությունը ապահովում է His-57-ի արդյունավետ մասնակցությունը կատալիզում որպես թթու-բազային կատալիզատոր և մեծացնում է Ser-195-ի ռեակտիվությունը հարձակված կապի կարբոքսիլ ածխածնի նկատմամբ:

Կատալիզացման հիմնական տարրը պրոտոնի փոխանցումն է Ser-195-ից His-57: Միևնույն ժամանակ սերինի թթվածնի ատոմը հարձակվում է սուբստրատի կարբոնիլ ածխածնի ատոմի վրա՝ ձևավորելով նախ միջանկյալ քառաեզրային միացություն (1), իսկ հետո՝ ակիլ ֆերմենտ (2): Հաջորդ քայլը դեասիլացումն է: Ջրի մոլեկուլը մտնում է լիցքի փոխանցման համակարգ, իսկ OH իոնը -միաժամանակ հարձակվում է ացիլային ֆերմենտի ացիլ խմբի կարբոնիլ ածխածնի ատոմի վրա։ Ինչպես ացիլացման փուլում, ձևավորվում է միջանկյալ քառանիստ միացություն (4): Այնուհետև His-57-ը պրոտոն է նվիրաբերում Ser-195-ի թթվածնի ատոմին՝ ազատելով ացիլային արտադրանքը; այն ցրվում է լուծույթի մեջ, և ֆերմենտը վերադառնում է իր սկզբնական վիճակին:

Կարբոքսիպեպտիդազ A-ն արտազատվում է որպես պրոֆերմենտ ողնաշարավորների ենթաստամոքսային գեղձի կողմից: Ակտիվ ֆերմենտի ձևավորումը տեղի է ունենում բարակ աղիքում՝ քիմոտրիպսինի մասնակցությամբ։ Ֆերմենտը հաջորդաբար անջատում է C-տերմինալ ամինաթթուների մնացորդները պեպտիդային շղթայից, այսինքն. էկզոպեպտիդազ է:

Կարբոքսիպեպտիդազ A-ն ձևավորվում է մեկ պոլիպեպտիդային շղթայով, որը պարունակում է 307 ամինաթթուների մնացորդներ; մոլեկուլային քաշը կազմում է 34470 Սպիտակուցի ամինաթթուների հաջորդականությունը ստեղծվել է 1969 թվականին Ռ. Բրեդշոուի կողմից:

Ֆերմենտի գործողության մեխանիզմի պարզաբանումը հնարավոր է եղել միայն ռենտգեն դիֆրակցիոն հետազոտություններից հետո։ Ֆերմենտի տարածական կառուցվածքը և դրա համալիրը Gly-Tyr դիպեպտիդով (սուբստրատի մոդել) հաստատվել է W. Lipscomb-ի կողմից: Ֆերմենտի մոլեկուլն ունի էլիպսոիդի ձև 5,0*4,2*3,8 նմ առանցքներով; ակտիվ կենտրոնը գտնվում է իջվածքի մեջ, որն անցնում է խորը ոչ բևեռային գրպան: Ցինկի իոնը տեղայնացված է ակտիվ կենտրոնական գոտում (նրա լիգանդներն են Glu-72, His196, His-69 մնացորդների և ջրի մոլեկուլի կողային շղթաները), ինչպես նաև ֆունկցիոնալ խմբերը, որոնք ներգրավված են սուբստրատի կապման և կատալիզացման մեջ՝ Arg-145, Glu-270 և Tyr-248:

Ֆերմենտի և նրա համալիրի կառուցվածքների համեմատական ​​վերլուծությունը Gly-Tyr-ի հետ կարևոր տեղեկություններ է տվել ֆերմենտ-սուբստրատ համալիրի կառուցվածքի վերաբերյալ: Մասնավորապես, պարզվել է, որ կոմպլեքսի առաջացման ժամանակ Tyr-248-ի հիդրօքսիլ խումբը շարժվում է 1,2 նմ՝ ազատ ֆերմենտում իր դիրքի համեմատ (այսինքն՝ մոլեկուլի տրամագծի մոտավորապես 1/3-ը)։

Ըստ կատալիտիկ գործընթացի սխեմայի, Glu-270-ի կարբոքսիլատային խումբը ակտիվացնում է ջրի մոլեկուլը, որը գտնվում է ռեակցիայի ոլորտում՝ դրանից պրոտոն քաշելով. Ստացված OH- իոնը նուկլեոֆիլ հարձակում է իրականացնում ճեղքվող կապի կարբոնիլ ածխածնի վրա: Միևնույն ժամանակ, Tyr-248-ի հիդրօքսիլ խումբը, որը գտնվում է ճեղքվող պեպտիդային կապի ազոտի ատոմի մոտ, դրան պրոտոն է նվիրաբերում։ Արդյունքում, հարձակման ենթարկված պեպտիդային կապը ճեղքվում է, և արդյունքում ստացված արտադրանքը հեռանում է ակտիվ տեղանքի գոտուց: Ստորև բերված դիագրամը ցույց է տալիս ընդհանուր հիմնական կատալիզը:

Ասպարտատ ամինոտրանսֆերազը կատալիզացնում է շրջելի տրանսամինացման ռեակցիան:

Ֆերմենտային տրանսամինացիոն ռեակցիան հայտնաբերել է Ա.Է. Բրաունշտեյնը և Մ.Գ. Կրիցմանը 1937 թ աղավնիի մկանից ֆերմենտային պատրաստուկի ուսումնասիրության մեջ։ Հետագա ուսումնասիրություններում ցույց է տրվել, որ տրանսամինացիոն ռեակցիաները լայնորեն տարածված են վայրի բնության մեջ և կարևոր դեր են խաղում ազոտի և էներգիայի փոխանակման մեջ:

1945 թվականին պարզվել է, որ պիրիդոքսալ-5 -ֆոսֆատը (PLF) ամինոտրանսֆերազների կոֆերմենտ է: AAT մոլեկուլը դիմեր է, որը ձևավորվում է նույնական ենթամիավորներից: Ուսումնասիրված ողնաշարավորների սրտամկանում կան երկու իզոֆերմենտներ՝ ցիտոպլազմային (cAAT0) և միտոքոնդրիալ (mAAT) ամինոտրանսֆերազներ։

Սրտի մկաններից cAAT-ի առաջնային կառուցվածքը ստեղծվել է 1972 թվականին: Յու.Ա. Օվչիննիկովը և Ա.Ե. Բրեյնշտեյն. Սպիտակուցի պոլիպեպտիդային շղթան պարունակում է 412 ամինաթթուների մնացորդներ. մոլեկուլային քաշը 46000 է։

Պիրիդոքսալ կատալիզի ընդհանուր տեսությունը մշակվել է Ա.Է. Բրաունշտեյնը և Մ.Մ. Շեմյակինը 1952-1953 թվականներին, իսկ մի փոքր ավելի ուշ՝ Դ.Է. Մեցլերը և Է.Է. Սնել. Ըստ այս տեսության, պիրիդոքսալ ֆերմենտների կատալիտիկ գործողությունը պայմանավորված է պիրիդոքսալ ֆոսֆատի ալդեհիդային խմբի ունակությամբ՝ ամինների, այդ թվում՝ ամինաթթուների հետ փոխազդեցության ժամանակ ալդիմիններ ձևավորելու (Շիֆի հիմքեր):

Ստացված ֆոսֆոպիրիդօքսիլդեմինաթթվի մեջ կա խոնարհված կրկնակի կապերի համակարգ, որի երկայնքով տեղի է ունենում էլեկտրոնների տեղաշարժ. ?-ածխածնի ատոմը հեշտացնում է այս ատոմի կողմից ձևավորված կապերը կոտրելը:

Ժամանակակից գաղափարները ֆերմենտային տրանսամինացիայի մեխանիզմի մասին, մշակված Ա.Է. Բրաունշտեյնը և նրա գործընկերները վերը նշված տեսության զարգացումն են: Նախնական վիճակում պիրիդոքսալ ֆոսֆատի ալդեհիդային խումբը կազմում է ալդիմինային կապ. ?-ակտիվ վայրի Lys-258 մնացորդի ամինո խումբը (I): Ամինաթթվի միացումից հետո առաջանում է Michaelis համալիր (II), որին հաջորդում է ալդիմին պիրիդոքսալ ֆոսֆատի և սուբստրատի (III) միջև: Միջանկյալ (IV) և (V) փուլերով հետագա փոխակերպումների արդյունքում առաջանում է օքսաթթու (VI): Սա ավարտում է տրանսամինացիայի առաջին կես արձագանքը: Այս նույն քայլերը «հակադարձ» ուղղությամբ նոր հիդրօքսի թթվի հետ կրկնելը կազմում է երկրորդ կես ռեակցիան, որն ավարտում է կատալիտիկ տրանսամինացման ցիկլը:

Միոգլոբին և հեմոգլոբին

Այս երկու սպիտակուցները հաճախ կոչվում են շնչառական ֆերմենտներ: Դրանց փոխազդեցությունը սուբստրատի՝ թթվածնի հետ, մանրամասնորեն պարզաբանվել է հիմնականում բարձր լուծաչափության ռենտգենյան դիֆրակցիոն վերլուծության հիման վրա։ Միոգլոբինի եռաչափ կառուցվածքը որոշել է Ջ. Քենդրյուն 1961 թվականին, իսկ հեմոգլոբինի եռաչափ կառուցվածքը՝ Մ. Պերուցը 1960 թվականին։

Միոգլոբինի մոլեկուլն ունի կոմպակտ ձև՝ 4,5 * 3,5 * 2,5 նմ, պոլիպեպտիդային շղթան կազմում է 8 պարուրաձև հատվածներ, որոնք նշվում են A-ից մինչև H տառերով: Այն դասավորված է մեծ հարթ երկաթ պարունակող հեմ օղակի շուրջ: Հեմը պորֆիրինի համալիր է երկաթի հետ:

Բևեռային հեմ պրոպիոնաթթվի շղթաները տեղակայված են մոլեկուլի մակերեսին, մնացած հեմը ներկառուցված է գնդիկի մեջ։ Հեմի կապը սպիտակուցի հետ իրականացվում է երկաթի ատոմի և հիստիդինի ատոմի միջև կոորդինացիոն կապի շնորհիվ, որը տեղայնացված է F պարույրում; սա այսպես կոչված պրոքսիմալ հիստիդին է: Հիստիդինի մեկ այլ կարևոր մնացորդ՝ դիստալ հիստիդինը, տեղայնացված է E պարույրի հեմային գրպանում; այն գտնվում է երկաթի ատոմի հակառակ կողմում ավելի մեծ հեռավորության վրա, քան պրոքսիմալ հիստիդինը: Դեզօքսիմյոգլոբինում երկաթի գենի և դիստալ հիստիդինի միջև ընկած հատվածը ազատ է, իսկ լիպոֆիլ O մոլեկուլը 2կարող է կապվել հեմ երկաթի հետ՝ զբաղեցնելով վեցերորդ կոորդինացիոն դիրքը։ Միոգլոբինի, ինչպես նաև հեմոգլոբինի եզակի առանձնահատկությունն այն է, որ դրանք շրջելիորեն կապում են O. 2առանց հեմ Fe օքսիդացման 2+Ֆե–ում 3+. Դա հնարավոր է, քանի որ ցածր թույլատրելի միջավայր է ստեղծվում հիդրոֆոբ հեմային գրպանում, որտեղից ջուրը տեղահանվում է:

Կապելիս Օ 2երկաթի ատոմի հետ վերջինս շարժվում է մոտ 0,06 նմ-ով և հայտնվում պորֆիրին օղակի հարթությունում, այսինքն. էներգետիկ առումով ավելի բարենպաստ դիրքում։ Ենթադրվում է, որ այս շարժումը պայմանավորված է նրանով, որ Fe իոնը 2+դեզօքսիմյոգլոբինում գտնվում է բարձր պտույտի վիճակում, և նրա շառավիղը չափազանց մեծ է, որպեսզի տեղավորվի հեմ պորֆիրին օղակի հարթության մեջ: Կապելիս Օ 2Fe իոն 2+ անցնում է ցածր քորոցային վիճակի և դրա շառավիղը նվազում է. այժմ Fe ion 2+կարող է շարժվել դեպի պորֆիրին օղակի հարթություն:

Հեմոգլոբինը կարմիր արյան բջիջների հիմնական բաղադրիչն է, որը թթվածին է փոխանցում թոքերից հյուսվածքներին, իսկ ածխածնի երկօքսիդը հյուսվածքներից թոքեր: Տարբեր տեսակի հեմոգլոբինները տարբերվում են բյուրեղների տեսքով, լուծելիությամբ, թթվածնի նկատմամբ մերձեցմամբ։ Դա պայմանավորված է սպիտակուցների ամինաթթուների հաջորդականության տարբերություններով. Հեմի բաղադրիչը նույնն է ողնաշարավորների բոլոր տեսակների և որոշ անողնաշարավորների հեմոգլոբիններում:

Մարդու հեմոգլոբինը տետրամեր է, որը կազմված է չորս ստորաբաժանումներից՝ երկուսից ?-ստորաբաժանումներ և երկու ?-ենթամիավորներ, որոնք պարունակում են համապատասխանաբար 141 և 146 ամինաթթուների մնացորդներ: առաջնային կառույցների միջև ?- և ?-ստորաբաժանումներն այնտեղ զգալի հոմոլոգիա ունեն, և դրանց պոլիպեպտիդ շղթաների կառուցվածքը նույնպես նման է:

Հեմոգլոբինի մոլեկուլն ունի գնդաձև ձև՝ 5,5 նմ տրամագծով։ Չորս ստորաբաժանումները փաթեթավորված են քառանիստ ձևով:

Ռենտգենյան դիֆրակցիայի տվյալները ցույց են տվել, որ հեմոգլոբինի թթվածնացումը ուղեկցվում է մի շարք փոփոխություններով։ Ցածր լուծաչափով պարզվել է, որ այս դեպքում կառուցվածքը դառնում է ավելի կոմպակտ (Fe ատոմներ ?-շղթաները մոտենում են միմյանց մոտ 0,6-0,7 նմ-ով), ենթամիավորները պտտվում են միմյանց նկատմամբ, իսկ երկրորդ կարգի առանցքը՝ 10-15: մասին . Բարձր լուծաչափով ուսումնասիրության արդյունքները ցույց են տալիս, որ հատկապես էական փոփոխություններ են տեղի ունենում ?? կոնտակտներ.

Մինչ օրս, հիմնվելով ռենտգենյան դիֆրակցիոն հետազոտությունների և մի շարք այլ մեթոդաբանական մոտեցումների վրա, զգալի առաջընթաց է գրանցվել ցանկալի հատկություններով ֆերմենտների գործողության մեխանիզմի պարզաբանման գործում՝ հիմնվելով գենետիկական ինժեներիայի ոլորտում ձեռքբերումների վրա: Սա լայն հնարավորություններ է բացում ֆերմենտների գործողության մեխանիզմի վերաբերյալ ժամանակակից գաղափարների վավերականությունը ստուգելու և ֆերմենտային կատալի հիմնարար տեսություն ստեղծելու համար:

Մատենագիտական ​​ցանկ

1. Ա. Լենինգեր Կենսաքիմիայի հիմունքներ. - Մոսկվայի աշխարհ, 1985 թ.

Յու.Ա. Օվչիննիկով. Կենսօրգանական քիմիա. - Մոսկվայի լուսավորություն, 1987 թ.

Տ.Տ. Բերեզովը, Բ.Ֆ. Կորովկին. Կենսաբանական քիմիա. - Մոսկվայի բժշկություն, 1990 թ.

կրկնուսուցում

Թեմա սովորելու օգնության կարիք ունե՞ք:

Մեր փորձագետները խորհուրդ կտան կամ կտրամադրեն կրկնուսուցման ծառայություններ ձեզ հետաքրքրող թեմաներով:
Հայտ ներկայացնելնշելով թեման հենց հիմա՝ խորհրդատվություն ստանալու հնարավորության մասին պարզելու համար:

Մարդու մարմինը կազմված է հսկայական քանակությամբ կենդանի բջիջներից։ Բջիջը համարվում է կենդանի օրգանիզմի միավոր, այն բաղկացած է կառուցվածքային մարմիններից, որոնց միջև տեղի են ունենում կենսաքիմիական ռեակցիաներ։ Կարևոր բաղադրիչ, որը վերահսկում է քիմիական գործընթացների անցկացումը, ֆերմենտներն են:

Ֆերմենտների դերը մարմնում

Ֆերմենտը սպիտակուց է, որն արագացնում է քիմիական ռեակցիաների հոսքը, հիմնականում այն ​​ծառայում է որպես մարմնում նոր նյութերի քայքայման և ձևավորման ակտիվացնող:

Ֆերմենտները ծառայում են որպես կենսաքիմիական ռեակցիաների կատալիզատորներ: Նրանք մեծապես արագացնում են կյանքի ընթացքը։ Նրանք վերահսկում են պառակտման, սինթեզի, նյութափոխանակության, շնչառության, արյան շրջանառության գործընթացները, առանց դրանց մկանների կծկման և նյարդային ազդակների ռեակցիաները չեն անցնում։ Յուրաքանչյուր կառուցվածքային տարր պարունակում է ֆերմենտների իր ուրույն հավաքածուն, և երբ մեկ ֆերմենտի պարունակությունը բացառվում կամ նվազում է, մարմնում զգալի փոփոխություններ են տեղի ունենում, ինչը հանգեցնում է պաթոլոգիաների առաջացման:

Ֆերմենտների դասակարգում

Կախված կառուցվածքից, առանձնանում են ֆերմենտների երկու խումբ.

• Պարզ ֆերմենտները սպիտակուցային բնույթ ունեն։ Դրանք արտադրվում են մարմնի կողմից։
• Բարդ ֆերմենտներ, որոնք բաղկացած են սպիտակուցային բաղադրիչից և ոչ սպիտակուցային հիմքից: Ոչ սպիտակուցային բաղադրիչները չեն սինթեզվում մարդու օրգանիզմում և սնուցիչների հետ միասին գալիս են մեզ, դրանք կոչվում են կոֆերմենտներ։ Ոչ սպիտակուցային նյութերը, որոնք ֆերմենտների մաս են կազմում, ներառում են B վիտամիններ, վիտամին C և որոշ հետքի տարրեր:

Ֆերմենտները դասակարգվում են ըստ նրանց կատարած գործառույթների և կատալիզացնող ռեակցիաների տեսակին:

Ըստ իրենց գործառույթների՝ ֆերմենտները բաժանվում են.

1. Մարսողական համակարգը, որը պատասխանատու է սննդանյութերի քայքայման համար, գտնվում է հիմնականում թքում, լորձաթաղանթներում, ենթաստամոքսային գեղձում և ստամոքսում: Հայտնի ֆերմենտներն են.
   • ամիլազը, այն բաժանում է բարդ շաքարները (օսլա) պարզերի՝ սախարոզայի և մալթոզայի, որոնք այնուհետև կարող են մասնակցել մարմնի կենսական գործընթացներին.
   • լիպազը ներգրավված է ճարպաթթուների հիդրոլիզում, ճարպերը բաժանում է բաղադրիչների, որոնք ներծծվում են մարմնի կողմից.
   • պրոթեզերոնները կարգավորում են սպիտակուցների տրոհումը ամինաթթուների:
2. Նյութափոխանակության ֆերմենտները վերահսկում են նյութափոխանակության գործընթացները բջջային մակարդակում, մասնակցում են ռեդոքս ռեակցիաներին, սպիտակուցների սինթեզին։ Դրանք ներառում են՝ ադենիլատ ցիկլազը (կարգավորում է էներգիայի նյութափոխանակությունը), սպիտակուցային կինազները և սպիտակուցային դեֆոսֆատազը (մասնակցված են ֆոսֆորիլացման և դեֆոսֆորիլացման գործընթացին):
3. Պաշտպանիչները ներգրավված են վնասակար բակտերիաների և վիրուսների դեմ մարմնի հակազդեցության ռեակցիաներում: Կարևոր ֆերմենտը լիզոզիմն է, այն քայքայում է վնասակար բակտերիաների թաղանթները և ակտիվացնում է մի շարք իմունային ռեակցիաներ, որոնք պաշտպանում են օրգանիզմը բորբոքային ռեակցիաներից։

Ֆերմենտները ըստ ռեակցիաների տեսակի բաժանվում են 6 դասի.

1. Օքսիդորեդուկտազներ. Բազմաթիվ ֆերմենտների խումբ, որոնք ներգրավված են ռեդոքս ռեակցիաներում:
2. Փոխանցումներ. Այս ֆերմենտները պատասխանատու են ատոմային խմբերի փոխանցման համար և մասնակցում են սպիտակուցների քայքայմանը և սինթեզին։
3. Հիդրոլազները կտրում են կապերը և նպաստում են ջրի մոլեկուլների ներգրավմանը մարմնի նյութերի բաղադրության մեջ:
4. Իզոմերազները կատալիզացնում են ռեակցիաները, որոնցում մեկ նյութ մտնում է ռեակցիայի մեջ և ձևավորվում է մեկ նյութ, որը հետագայում մասնակցում է կյանքի գործընթացին: Այսպիսով, իզոմերազները ծառայում են որպես տարբեր նյութերի փոխարկիչներ։
5. Լյազները ներգրավված են ռեակցիաներում, որոնցում ձևավորվում են նյութափոխանակության նյութեր և ջուր:
6. Լիգաները ապահովում են ավելի պարզ նյութերից բարդ նյութերի ձևավորում։ Մասնակցել ամինաթթուների, ածխաջրերի, սպիտակուցների սինթեզին։

Ինչու՞ է առաջանում ֆերմենտային անբավարարություն և ինչու է դա վտանգավոր:

Ֆերմենտների պակասով մարմնի ընդհանուր համակարգում սկսվում են ձախողումներ, որոնք հանգեցնում են լուրջ հիվանդությունների։ Օրգանիզմում ֆերմենտների օպտիմալ հավասարակշռությունը պահպանելու համար անհրաժեշտ է հավասարակշռել ձեր սննդակարգը, քանի որ այդ նյութերը սինթեզվում են այն տարրերից, որոնք մենք ուտում ենք: Ուստի շատ կարեւոր է ապահովել միկրոտարրերի, վիտամինների, օգտակար ածխաջրերի, սպիտակուցների ընդունումը։ Դրանք հիմնականում հանդիպում են թարմ մրգերի, բանջարեղենի, անյուղ մսի, օրգանների մսի և ձկների մեջ՝ շոգեխաշած կամ թխած:

Ենթաստամոքսային գեղձի աշխատանքի վրա բացասաբար են անդրադառնում սխալ սննդակարգը, ալկոհոլ օգտագործելը, արագ սնունդը, էներգետիկ և սինթետիկ ըմպելիքները, ինչպես նաև մեծ քանակությամբ ներկանյութեր և համը ուժեղացնող մթերքներ: Հենց նա է սինթեզում սննդանյութերի քայքայման և փոխակերպման համար պատասխանատու ֆերմենտները: Ենթաստամոքսային գեղձի ֆերմենտային գործունեության անսարքությունները հանգեցնում են գիրության, ստամոքսի և աղիքների սուր հիվանդությունների, հետևաբար, ֆերմենտների պակասը ազդում է սրտի և շնչառական համակարգերի աշխատանքի վրա, ինչպես նաև ընդհանուր տեսքի վրա: Կան ալերգիկ ռեակցիաներ, մաշկի թեփոտում, պզուկների առաջացում, եղունգների տերեւաթափում, մազաթափություն։

Ենթաստամոքսային գեղձի աշխատանքը ակտիվացնելու և պահպանելու համար սննդակարգ են ներմուծվում հատուկ ֆերմենտային պատրաստուկներ, որոնք նպաստում են սննդի կլանմանը։ Հայտնի միջոցներ, ինչպիսիք են՝ պանկրեատին, կրեոն, մեզիմ, ֆեստալ, խոլենզիմ։ Դրանք օգտագործվում են խստորեն բժշկի առաջարկությամբ: Միաժամանակ լիարժեք վերականգնման համար անհրաժեշտ է ապահովել պատշաճ սնուցում։

Ֆերմենտներ կամ ֆերմենտներ(լատ. fermentum - թթխմորից) - սովորաբար սպիտակուցի մոլեկուլներ կամ ՌՆԹ մոլեկուլներ (ռիբոզիմներ) կամ դրանց բարդույթները, որոնք արագացնում (կատալիզացնում են) քիմիական ռեակցիաները կենդանի օրգանիզմներում՝ առանց որևէ փոփոխության։ Նմանատիպ ազդեցություն ունեցող նյութերը գոյություն ունեն նաև անկենդան բնության մեջ և կոչվում են կատալիզատորներ։

Ֆերմենտային ակտիվությունը կարող է կարգավորվել ակտիվացնողների և ինհիբիտորների միջոցով (ակտիվատորները մեծանում են, ինհիբիտորները նվազեցնում են քիմիական ռեակցիաները):

«Ֆերմենտ» և «ֆերմենտ» տերմինները վաղուց օգտագործվել են որպես փոխադարձաբար։ Ֆերմենտների մասին գիտությունը կոչվում է ֆերմենտաբանություն։

Ցանկացած օրգանիզմի կենսագործունեությունը հնարավոր չէ առանց ֆերմենտների մասնակցության։ Ֆերմենտային կատալիզը արագացնում է օրգանիզմում բոլոր կենսաքիմիական ռեակցիաների անցումը և դրանով իսկ ապահովում կյանքի ֆենոմենը: Առանց կենսաքիմիական ռեակցիաների ընթացքում ֆերմենտների առկայության, սնունդը չի բաժանվի հինգ հիմնական միացությունների՝ ածխաջրեր, ճարպեր, սպիտակուցներ, վիտամիններ և միկրոէլեմենտներ. սնունդն անօգուտ կմնա օրգանիզմի համար: Այսպիսով, առանց ֆերմենտների կյանքը դանդաղում է։

1. խթանել սննդի մարսողության և կլանման գործընթացը.
2. ակտիվացնել նյութափոխանակությունը, նպաստել մարմնից մահացած բջիջների հեռացմանը;
3. կարգավորում է օսմոտիկ ճնշումը, նորմալացնում է տարբեր միջավայրերի pH արժեքը.
4. ապահովել նյութափոխանակությունը, աջակցել մարմնի կարողությանը դիմակայել բորբոքային գործընթացներին.
5. բարձրացնել անձեռնմխելիությունը և մարմնի ինքնաբուժման և ինքնակարգավորման կարողությունը.
6. նպաստում է մարմնի դետոքսիկացմանը, մաքրում է ավիշը և արյունը:

Մարմնի առողջ գործունեության համար ֆերմենտների անհրաժեշտությունը
Գիտնականների մեծ մասն այժմ համոզված է, որ գրեթե բոլոր հիվանդություններն առաջանում են մարմնում ֆերմենտների բացակայության կամ անբավարար քանակի պատճառով։ Բժշկական հետազոտությունները ցույց են տալիս, որ օրգանիզմում ֆերմենտների արտադրության գործընթացի խախտումները պայմանավորված են գենետիկ գործոններով։

Մասնավորապես, այժմ այնպիսի տարածված հիվանդությունը, ինչպիսին է շաքարային դիաբետը, պայմանավորված է նրանով, որ ենթաստամոքսային գեղձը բավականաչափ չի արտադրում կամ ընդհանրապես չի արտադրում ինսուլինի ֆերմենտը: Լեյկոզը և քաղցկեղի այլ տեսակներ առաջանում են մարմնում ֆերմենտային արգելքների բացակայության կամ թուլության պատճառով: Այս փաստերը աստիճանաբար հաստատվում են գիտական ​​հետազոտություններով։ Կարելի է ասել, որ եթե օրգանիզմը ունենա անհրաժեշտ քանակությամբ ֆերմենտներ, հարյուր հիվանդություններ չեն լինի։

Տարիքի հետ, մարդու օրգանիզմի ծերացման հետ մեկտեղ, ֆերմենտների արտադրությունը նվազում է։ Օրգանիզմը սկսում է զգալ դրանց պակասը, ինչը ազդում է նյութափոխանակության գործընթացների վրա, նվազում է սննդանյութերի մարսողության և կլանման արդյունավետությունը, ավելի դժվար է դառնում դեղամիջոցներով ազդել մարմնի վրա, քանի որ դրանք բավականաչափ չեն ներծծվում և ավելի շատ կողմնակի բարդություններ են առաջացնում: . Օրգանիզմում մեծ քանակությամբ ֆերմենտների լրացուցիչ ընդունումը հնարավորություն կտա փոխհատուցել դրանց պակասը և դրանից բխող բոլոր հետևանքները։

Այսպիսով, օրգանիզմում ֆերմենտների բավարար քանակությունը նրա առողջ վիճակի համար անհրաժեշտ պայման է։ Շատ հիվանդություններ առաջանում են ֆերմենտների անբավարար արտադրությամբ, ինչը խախտում է օրգանիզմում նյութափոխանակության հավասարակշռությունը։ Եթե ​​մենք, բացի ֆերմենտների բնական արտադրությունից, ապահովենք դրանց ընդունումը դրսից, ապա դա կլինի հիվանդությունների բուժման ամենաարագ և լավագույն միջոցը։

Մարդու մարմինը գոյություն ունի ֆերմենտների մշտական ​​գործողության շնորհիվ: Օրինակ, մարսողության գործընթացում ֆերմենտների (ֆերմենտների) օգնությամբ սնունդը քայքայվում է սննդանյութերի՝ սպիտակուցների, ճարպերի, ածխաջրերի, վիտամինների և հետքի տարրերի; որոնք իրենց օգնությամբ ներծծվում են արյան մեջ և տեղափոխվում բոլոր օրգաններ։ Դրա շնորհիվ մեր մկաններն ու ոսկորները, բոլոր օրգաններն ու համակարգերը սնվում են, ստանում էներգիա և կատարում այն ​​գործառույթները, որոնք անհրաժեշտ են օրգանիզմն առողջ, ակտիվ վիճակում պահելու համար։

Ոչ միայն մարդու մարմինը, այլև բոլոր կենդանի էակները՝ երկնքի և երկրի միջև, գոյություն ունեն կենսաքիմիական ռեակցիաների շնորհիվ, որոնք իրականացվում են ֆերմենտների օգնությամբ։ Ֆերմենտը ցանկացած կենդանի օրգանիզմի կյանքի և առողջության աղբյուրն է։

Իր նշանակությամբ զարմանալի է ֆերմենտների դերը օրգանիզմի կենսագործունեության պահպանման գործում։

Ֆերմենտների առկայությունը և բոլոր կենդանի էակների առկայությունը անբաժան հասկացություններ են։ Եթե ​​ֆերմենտի քանակը բավարար չէ կյանքը պահպանելու համար, դա նշանակում է մահ: Գարնանը ծառերի վրա կանաչ տերևների ի հայտ գալը, կայծակի լույսը, մարդու մարմնի ցանկացած կյանքի գործողություն (լինի ուտում, փողոցում քայլել, երգել, ծիծաղել կամ լացել) - այս բոլոր գործընթացներն ապահովվում են կենսաքիմիական ռեակցիաներով և հնարավոր չէ առանց ֆերմենտների պարտադիր մասնակցության։

Երեխայի բեղմնավորման առաջին օրվանից ֆերմենտները սկսում են կատարել իրենց դերը: Սպերմատոզոիդը չի կարողանա մտնել ձվաբջիջ, եթե նրան բացակայում է ձվի բջջային պատը լուծարելու հատուկ ֆերմենտ՝ բեղմնավորման գործընթացն իրականացնելու համար:

Մեր օգտագործած ողջ սնունդն անցնում է մարսողական ֆերմենտների ազդեցության տակ ստամոքս-աղիքային տրակտում պարզ տարրերի բաժանվելու բարդ գործընթացով: Միայն դրանից հետո այս սննդանյութերը կարող են ներթափանցել արյան մեջ և տեղափոխել բոլոր օրգաններ և հյուսվածքներ: Փորձեք մի կտոր հաց ծամել 2-3 րոպե, դուք կզգաք, թե ինչպես է այն աստիճանաբար դառնում քաղցր, սա այն պատճառով, որ թքի մեջ պարունակվող ֆերմենտների ազդեցության տակ օսլան քայքայվում է և քաղցր մալթոզա է արտազատվում:

Օրգանիզմում ֆերմենտների օգնությամբ տեղի է ունենում ոչ միայն նյութերի պառակտման գործընթացը, այլեւ դրանց սինթեզը։ Օրինակ՝ ամինաթթուների սինթեզը սպիտակուցի մոլեկուլների մեջ՝ մկանային բջիջների, մազերի և այլնի հիմնական շինանյութը, կամ գլյուկոզայի վերածումը գլիկոգենի, որը կուտակվում է լյարդում և էներգիայի պակասի դեպքում՝ Նույն ֆերմենտների օգնությամբ կրկին տրոհվում է գլյուկոզայի մոլեկուլների, որն ապահովում է մարմնին էներգիայի արագ արտազատում:

Մաշկի նորացման գործընթացը տեղի է ունենում նաև նյութափոխանակության գործընթացներում ներգրավված ֆերմենտների շնորհիվ: Եթե ​​կան բավարար քանակությամբ ֆերմենտներ, որոնք հատուկ են այս գործընթացին, ապա մաշկը փափուկ, փայլուն և առաձգական կլինի: Ֆերմենտների անբավարարության դեպքում մաշկը դառնում է չոր, շերտավոր և անտարբեր:

Մարդու մարմնում գործում են մոտ 4000 տարբեր տեսակի ֆերմենտներ։ Նրանում տեղի են ունենում հազարավոր կենսաքիմիական ռեակցիաներ, որոնք միասին կարելի է համեմատել խոշոր քիմիական գործարանի հետ։ Բայց այս բոլոր քիմիական ռեակցիաները պահանջում են ֆերմենտային կատալիզ, հակառակ դեպքում դրանք կա՛մ չեն ընթանում, կա՛մ շատ դանդաղ են ընթանում: Յուրաքանչյուր ֆերմենտ մասնակցում է մեկ քիմիական ռեակցիայի։ Որոշ ֆերմենտներ չեն կարող սինթեզվել մարմնի կողմից: Եթե ​​օրգանիզմում որեւէ ֆերմենտ չկա, ապա կա հիվանդության զարգացման կամ նախահիվանդանոց վիճակի առաջացման վտանգ, որը վաղ թե ուշ կդրսեւորվի հիվանդության մեջ։

Ուստի, եթե ցանկանում եք երկար տարիներ պահպանել ձեր երիտասարդությունը, գեղեցկությունն ու առողջությունը, պետք է ապահովեք, որ օրգանիզմը պարունակում է բավարար քանակությամբ ֆերմենտներ։ Իսկ եթե դրանց մակարդակը ցածր է, ապա դրանց համալրման հիմնական աղբյուրը օրական ընդունումն է կենսաակտիվ հավելումների տեսքով։

Մարդկանց խմբեր, որոնք հատկապես կարիք ունեն ֆերմենտների լրացուցիչ աղբյուրների
Մտածեք, թե մարդկանց որ խմբերին հատկապես անհրաժեշտ է լրացուցիչ ֆերմենտների օգտագործումը:

Նրանք, ովքեր ցանկանում են բարելավել իրենց ֆիզիկական պատրաստվածությունը, բարելավել իրենց առողջությունը կամ վերականգնել այն հիվանդությունից հետո:

Իմունային անբավարարված մարդիկ, հաճախ հակված են վարակների:

Նրանք, ովքեր մշտական ​​հոգնածություն են զգում, դժգոհում են էներգիայի պակասից, հաճախակի թուլությունից։

Վաղաժամ ծերացող, թույլ մարդիկ.

Քրոնիկ հիվանդություններով տառապող մարդիկ.

Քաղցկեղով հիվանդները՝ տարբեր տեսակի քաղցկեղով, նախավիրահատական ​​և հետվիրահատական ​​շրջանում.

Լյարդի հիվանդությամբ տառապող մարդիկ.

Մարդիկ, ովքեր նախընտրում են միս.

Նևրասթենիայի և այլ նյարդահոգեբուժական հիվանդությունների հակված մարդիկ:

Մարդիկ, ովքեր տառապում են սեռական դիսֆունկցիայից.

Կանայք նախածննդյան և հետծննդյան շրջանում.

Մարսողական խանգարումներ ունեցող մարդիկ.

Բուսակերներ (սննդային հավելումները կնպաստեն բջիջների կայունությանը):

Անբավարար կազմվածքով մարդիկ՝ բարելավելու ֆիզիկական պատրաստվածությունը (ավելաքաշ և գիրություն, թերքաշ):

Հաշմանդամություն ունեցող անձինք և շարժման սահմանափակումներ.

Երեխաները ինտենսիվ աճի շրջանում (քանի որ ժամանակակից երեխաները, մեծ մասամբ, գրեթե չեն օգտագործում մարսողական ֆերմենտներ՝ լիպազ, ամիլազ և պրոթեզեր պարունակող սնունդ, և սա մանկական գիրության, հաճախակի ալերգիաների, փորկապության և փորկապության հիմնական պատճառներից է։ ավելացել է հոգնածությունը):

Տարեցներ (տարիքի հետ նվազում է օրգանիզմի սեփական ֆերմենտներ արտադրելու ունակությունը, նվազում է օրգանիզմում «գույքագրման» գործընթացը խթանող ֆերմենտի քանակը, ինչի պատճառով լրացուցիչ ֆերմենտների օգտագործումը նրանց համար երկարակեցության ճանապարհ է):

Հաստատված ֆերմենտային դիսֆունկցիայով հիվանդներ (քանի որ նրանց սեփական ֆերմենտային պաշարները սպառված են, նրանց հատկապես անհրաժեշտ է լրացուցիչ ֆերմենտների ընդունում):

Մարզիկներին հատկապես անհրաժեշտ է մեծ քանակությամբ լրացուցիչ ֆերմենտներ, քանի որ նրանց մարմնում ինտենսիվ ֆիզիկական ծանրաբեռնվածության պատճառով տեղի է ունենում արագացված նյութափոխանակություն, ինչը նշանակում է, որ ֆերմենտային պաշարների սպառումը նույնպես ինտենսիվ է տեղի ունենում (փոխաբերականորեն դրանք կարելի է համեմատել երկու ծայրից այրվող մոմի հետ. ):

Ֆերմենտները սպիտակուցների հատուկ տեսակ են, որոնց բնությունը վերապահել է տարբեր քիմիական գործընթացների կատալիզատորների դերը:

Այս տերմինը անընդհատ լսվում է, սակայն ոչ բոլորն են հասկանում, թե ինչ է ֆերմենտը կամ ֆերմենտը, ինչ գործառույթներ է կատարում այս նյութը, ինչպես նաև, թե ինչպես են ֆերմենտները տարբերվում ֆերմենտներից և արդյոք դրանք ընդհանրապես տարբերվում են: Այս ամենը մենք հիմա կիմանանք։

Առանց այդ նյութերի ո՛չ մարդիկ, ո՛չ կենդանիները չէին կարողանա մարսել սնունդը։ Եվ առաջին անգամ մարդկությունը առօրյա կյանքում դիմեց ֆերմենտների օգտագործմանը ավելի քան 5 հազար տարի առաջ, երբ մեր նախնիները սովորեցին կաթ պահել կենդանիների ստամոքսի «ճաշատեսակներում»։ Նման պայմաններում ցողունի ազդեցության տակ այն վերածվել է պանրի։ Եվ սա ընդամենը մեկ օրինակ է, թե ինչպես է ֆերմենտը գործում որպես կատալիզատոր, որն արագացնում է կենսաբանական գործընթացները: Այսօր արդյունաբերության մեջ ֆերմենտներն անփոխարինելի են, դրանք կարևոր են կաշվի, տեքստիլի, ալկոհոլի և նույնիսկ բետոնի արտադրության համար։ Այս օգտակար նյութերը առկա են նաև լվացող միջոցներում և լվացքի փոշիներում՝ դրանք օգնում են հեռացնել բծերը ցածր ջերմաստիճանի դեպքում:

Հայտնաբերման պատմություն

Enzyme հունարեն նշանակում է «թթխմոր»: Իսկ մարդկությունն այս նյութի հայտնաբերման համար պարտական ​​է 16-րդ դարում ապրած հոլանդացի Յան Բապտիստ Վան Հելմոնտին։ Ժամանակին նա շատ է հետաքրքրվել ալկոհոլային խմորումով և ուսումնասիրության ընթացքում հայտնաբերել է անհայտ նյութ, որն արագացնում է այս գործընթացը։ Հոլանդացին այն անվանել է fermentum, որը նշանակում է խմորում։ Հետո, գրեթե երեք դար անց, ֆրանսիացի Լուի Պաստերը, նույնպես հետևելով խմորման գործընթացներին, եկավ այն եզրակացության, որ ֆերմենտները ոչ այլ ինչ են, քան կենդանի բջջի նյութեր։ Իսկ որոշ ժամանակ անց գերմանացի Էդուարդ Բուխները խմորիչից հանեց ֆերմենտը և պարզեց, որ այս նյութը կենդանի օրգանիզմ չէ։ Նրան տվել է նաև իր անունը՝ «զիմազա»։ Մի քանի տարի անց մեկ այլ գերմանացի՝ Վիլի Կյունեն, առաջարկեց բոլոր սպիտակուցային կատալիզատորները բաժանել երկու խմբի՝ ֆերմենտների և ֆերմենտների: Ավելին, նա առաջարկեց երկրորդ տերմինն անվանել «թթխմոր», որի գործողությունները տարածվում են կենդանի օրգանիզմներից դուրս։ Եվ միայն 1897 թվականը վերջ դրեց բոլոր գիտական ​​վեճերին. որոշվեց երկու տերմիններն էլ (ֆերմենտ և ֆերմենտ) օգտագործել որպես բացարձակ հոմանիշներ։

Կառուցվածքը՝ հազարավոր ամինաթթուների շղթա

Բոլոր ֆերմենտները սպիտակուցներ են, բայց ոչ բոլոր սպիտակուցներն են ֆերմենտներ: Ինչպես մյուս սպիտակուցները, ֆերմենտները կազմված են. Եվ հետաքրքիր է, որ յուրաքանչյուր ֆերմենտի ստեղծումը տևում է հարյուրից մինչև միլիոն ամինաթթուներ, որոնք փաթաթված են մարգարիտների պես: Բայց այս շարանը հավասարաչափ չէ, այն սովորաբար հարյուրավոր անգամներ է թեքում: Այսպիսով, ստեղծվում է յուրաքանչյուր ֆերմենտի համար եզակի եռաչափ կառուցվածք։ Մինչդեռ ֆերմենտի մոլեկուլը համեմատաբար մեծ գոյացություն է, և նրա կառուցվածքի միայն մի փոքր մասն է, այսպես կոչված, ակտիվ կենտրոնը, որը ներգրավված է կենսաքիմիական ռեակցիաներում։

Յուրաքանչյուր ամինաթթու կապված է որոշակի տեսակի քիմիական կապի հետ, և յուրաքանչյուր ֆերմենտ ունի իր յուրահատուկ ամինաթթուների հաջորդականությունը: Դրանց մեծ մասը ստեղծելու համար օգտագործվում է մոտ 20 տեսակ։ Նույնիսկ ամինաթթուների հաջորդականության աննշան փոփոխությունները կարող են կտրուկ փոխել ֆերմենտի տեսքն ու զգացողությունը:

Կենսաքիմիական հատկություններ

Չնայած բնության մեջ մեծ թվով ռեակցիաներ են տեղի ունենում ֆերմենտների մասնակցությամբ, դրանք բոլորը կարելի է բաժանել 6 կատեգորիայի. Համապատասխանաբար, այս վեց ռեակցիաներից յուրաքանչյուրն ընթանում է որոշակի տեսակի ֆերմենտի ազդեցության տակ։

Ֆերմենտների հետ կապված ռեակցիաներ.

1. Օքսիդացում և նվազեցում.

Այս ռեակցիաներում ներգրավված ֆերմենտները կոչվում են օքսիդորեդուկտազներ: Որպես օրինակ, հիշեք, թե ինչպես ալկոհոլային դեհիդրոգենազները առաջնային սպիրտները վերածում են ալդեհիդի:

1. Խմբային փոխանցման ռեակցիա.

Այս ռեակցիաների համար պատասխանատու ֆերմենտները կոչվում են տրանսֆերազներ։ Նրանք ֆունկցիոնալ խմբերը մի մոլեկուլից մյուսը տեղափոխելու հատկություն ունեն։ Դա տեղի է ունենում, օրինակ, երբ ալանինային ամինոտրանսֆերազները տեղափոխում են ալֆա-ամինո խմբեր ալանինի և ասպարտատի միջև: Տրանսֆերազները նաև տեղափոխում են ֆոսֆատ խմբերը ATP-ի և այլ միացությունների միջև և ստեղծում դրանք մնացորդներից:

1. Հիդրոլիզ.

Ռեակցիայի մեջ ներգրավված հիդրոլազները կարողանում են ջարդել միայնակ կապերը՝ ավելացնելով ջրի տարրեր:

1. Ստեղծեք կամ հեռացրեք կրկնակի կապ:

Այս տեսակի ռեակցիան տեղի է ունենում ոչ հիդրոլիտիկ եղանակով՝ լիազի մասնակցությամբ։

1. Ֆունկցիոնալ խմբերի իզոմերացում.

Շատ քիմիական ռեակցիաներում ֆունկցիոնալ խմբի դիրքը փոխվում է մոլեկուլի ներսում, սակայն մոլեկուլն ինքնին կազմված է նույն թվով և տիպի ատոմներից, ինչ եղել է մինչև ռեակցիայի սկսվելը: Այլ կերպ ասած, ռեակցիայի ենթաշերտը և արտադրանքը իզոմերներ են: Այս տեսակի փոխակերպումը հնարավոր է իզոմերազային ֆերմենտների ազդեցության տակ։

1. Ջրի տարրի վերացման հետ մեկ կապի ձևավորում:

Հիդրոլազները կոտրում են կապերը՝ ջրի տարրեր ավելացնելով մոլեկուլին: Լյազներն իրականացնում են հակադարձ ռեակցիա՝ ֆունկցիոնալ խմբերից հեռացնելով ջրային մասը։ Այսպիսով, ստեղծվում է պարզ կապ.

Ինչպես են նրանք աշխատում մարմնում

Ֆերմենտները արագացնում են գրեթե բոլոր քիմիական ռեակցիաները, որոնք տեղի են ունենում բջիջներում: Դրանք կենսական նշանակություն ունեն մարդու համար, հեշտացնում են մարսողությունը և արագացնում նյութափոխանակությունը։

Այս նյութերից ոմանք օգնում են բաժանել չափազանց մեծ մոլեկուլները փոքր «կտորների», որոնք մարմինը կարող է մարսել: Մյուսները, ընդհակառակը, կապում են փոքր մոլեկուլները: Բայց ֆերմենտները, գիտականորեն ասած, խիստ ընտրողական են։ Սա նշանակում է, որ այս նյութերից յուրաքանչյուրն ունակ է արագացնել միայն որոշակի ռեակցիա։ Այն մոլեկուլները, որոնց հետ աշխատում են ֆերմենտները, կոչվում են սուբստրատներ: Սուբստրատներն իրենց հերթին կապ են ստեղծում ֆերմենտի մի մասի հետ, որը կոչվում է ակտիվ տեղ։

Գոյություն ունեն երկու սկզբունք, որոնք բացատրում են ֆերմենտների և սուբստրատների փոխազդեցության առանձնահատկությունները. Այսպես կոչված «key-lock» մոդելում ֆերմենտի ակտիվ տեղը զբաղեցնում է ենթաշերտի խիստ սահմանված կոնֆիգուրացիայի տեղը։ Մեկ այլ մոդելի համաձայն՝ ռեակցիայի երկու մասնակիցները՝ ակտիվ տեղանքը և ենթաշերտը, փոխում են իրենց ձևերը՝ միանալու համար։

Ինչ էլ որ լինի փոխազդեցության սկզբունքը, արդյունքը միշտ նույնն է՝ ֆերմենտի ազդեցության տակ ռեակցիան շատ անգամ ավելի արագ է ընթանում։ Այս փոխազդեցության արդյունքում «ծնվում են» նոր մոլեկուլներ, որոնք այնուհետև առանձնանում են ֆերմենտից։ Իսկ կատալիզատոր նյութը շարունակում է իր գործն անել, բայց այլ մասնիկների մասնակցությամբ։

Հիպեր- և հիպոակտիվություն

Լինում են դեպքեր, երբ ֆերմենտներն իրենց գործառույթները կատարում են սխալ ինտենսիվությամբ։ Ավելորդ ակտիվությունը առաջացնում է ռեակցիայի արտադրանքի ավելցուկ ձևավորում և ենթաշերտի անբավարարություն: Արդյունքը վատառողջություն է և լուրջ հիվանդություն: Ֆերմենտի հիպերակտիվության պատճառը կարող է լինել կա՛մ գենետիկական խանգարում, կա՛մ վիտամինների ավելցուկ կամ օգտագործված ռեակցիայի մեջ:

Ֆերմենտի հիպոակտիվությունը կարող է նույնիսկ մահվան պատճառ դառնալ, երբ, օրինակ, ֆերմենտները չեն հեռացնում տոքսիններն օրգանիզմից կամ առաջանում է ATP-ի անբավարարություն: Այս վիճակի պատճառ կարող են լինել նաև գեների մուտացիա կամ, ընդհակառակը, հիպովիտամինոզը և այլ սննդանյութերի պակասը: Բացի այդ, մարմնի ցածր ջերմաստիճանը նույն կերպ դանդաղեցնում է ֆերմենտների գործունեությունը:

Կատալիզատոր և այլն

Այսօր հաճախ կարելի է լսել ֆերմենտների օգտակարության մասին։ Բայց որո՞նք են այդ նյութերը, որոնցից կախված է մեր օրգանիզմի աշխատանքը:

Ֆերմենտները կենսաբանական մոլեկուլներ են, որոնց կյանքի ցիկլը չի ​​որոշվում ծննդյան և մահվան սահմաններով։ Նրանք պարզապես աշխատում են մարմնում, մինչև լուծարվեն: Որպես կանոն, դա տեղի է ունենում այլ ֆերմենտների ազդեցության տակ:

Կենսաքիմիական ռեակցիայի ընթացքում նրանք չեն դառնում վերջնական արտադրանքի մաս: Երբ ռեակցիան ավարտվում է, ֆերմենտը հեռանում է սուբստրատից: Դրանից հետո նյութը պատրաստ է նորից սկսելու աշխատել, բայց այլ մոլեկուլի վրա։ Եվ այսպես, այն շարունակվում է այնքան ժամանակ, որքան անհրաժեշտ է մարմնին:

Ֆերմենտների յուրահատկությունն այն է, որ նրանցից յուրաքանչյուրը կատարում է միայն մեկ հանձնարարված գործառույթ։ Կենսաբանական ռեակցիան տեղի է ունենում միայն այն ժամանակ, երբ ֆերմենտը գտնում է դրա համար համապատասխան սուբստրատը: Այս փոխազդեցությունը կարելի է համեմատել բանալու և կողպեքի շահագործման սկզբունքի հետ. միայն ճիշտ ընտրված տարրերը կարող են միասին աշխատել: Մեկ այլ առանձնահատկություն. նրանք կարող են աշխատել ցածր ջերմաստիճանների և չափավոր pH-ի դեպքում, և որպես կատալիզատորներ նրանք ավելի կայուն են, քան ցանկացած այլ քիմիական նյութ:

Ֆերմենտները որպես կատալիզատորներ արագացնում են նյութափոխանակության գործընթացները և այլ ռեակցիաները:

Որպես կանոն, այդ գործընթացները բաղկացած են որոշակի փուլերից, որոնցից յուրաքանչյուրը պահանջում է որոշակի ֆերմենտի աշխատանք։ Առանց դրա, փոխակերպման կամ արագացման ցիկլը չի ​​կարող ավարտվել:

Թերևս ֆերմենտների բոլոր գործառույթներից ամենահայտնին կատալիզատորի դերն է: Սա նշանակում է, որ ֆերմենտները միացնում են քիմիական նյութերն այնպես, որ նվազեցնեն էներգիայի ծախսերը, որոնք անհրաժեշտ են արտադրանքն ավելի արագ ձևավորելու համար: Առանց այդ նյութերի քիմիական ռեակցիաները հարյուրապատիկ անգամ ավելի դանդաղ կշարունակվեին: Բայց ֆերմենտների ունակությունները դրանով չեն ավարտվում։ Բոլոր կենդանի օրգանիզմները պարունակում են էներգիա, որն անհրաժեշտ է ապրել շարունակելու համար: Ադենոզին տրիֆոսֆատը կամ ATP-ն լիցքավորված մարտկոցի տեսակ է, որը էներգիա է մատակարարում բջիջներին: Սակայն ATP-ի գործունեությունը անհնար է առանց ֆերմենտների: Իսկ ATP արտադրող հիմնական ֆերմենտը սինթազն է։ Գլյուկոզայի յուրաքանչյուր մոլեկուլի համար, որը վերածվում է էներգիայի, սինթազը արտադրում է մոտ 32-34 ATP մոլեկուլ:

Բացի այդ, բժշկության մեջ ակտիվորեն օգտագործվում են ֆերմենտներ (լիպազ, ամիլազ, պրոթեզերա): Մասնավորապես, դրանք ծառայում են որպես ֆերմենտային պատրաստուկների բաղադրիչ, ինչպիսիք են Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, որոնք օգտագործվում են մարսողության խանգարման համար: Բայց որոշ ֆերմենտներ կարող են ազդել նաև շրջանառության համակարգի վրա (լուծել արյան մակարդուկները), արագացնել թարախային վերքերի ապաքինումը։ Եվ նույնիսկ հակաքաղցկեղային թերապիայի ժամանակ նրանք նույնպես դիմում են ֆերմենտների օգնությանը։

Գործոններ, որոնք որոշում են ֆերմենտների ակտիվությունը

Քանի որ ֆերմենտը ի վիճակի է բազմապատիկ արագացնել ռեակցիաները, նրա ակտիվությունը որոշվում է այսպես կոչված շրջանառության թվով: Այս տերմինը վերաբերում է սուբստրատի մոլեկուլների (ռեակտիվ նյութերի) քանակին, որոնք 1 ֆերմենտի մոլեկուլը կարող է փոխակերպել 1 րոպեում։ Այնուամենայնիվ, կան մի շարք գործոններ, որոնք որոշում են ռեակցիայի արագությունը.

1. ենթաշերտի կոնցենտրացիան.

Սուբստրատի կոնցենտրացիայի ավելացումը հանգեցնում է ռեակցիայի արագացման: Որքան շատ է ակտիվ նյութի մոլեկուլները, այնքան ավելի արագ է ընթանում ռեակցիան, քանի որ ներգրավված են ավելի ակտիվ կենտրոններ: Այնուամենայնիվ, արագացումը հնարավոր է միայն այնքան ժամանակ, քանի դեռ ֆերմենտի բոլոր մոլեկուլները ներգրավված չեն: Դրանից հետո նույնիսկ սուբստրատի կոնցենտրացիայի ավելացումը չի արագացնի ռեակցիան։

1. Ջերմաստիճանը.

Սովորաբար ջերմաստիճանի բարձրացումը հանգեցնում է ռեակցիաների արագացման։ Այս կանոնը գործում է ֆերմենտային ռեակցիաների մեծ մասի համար, բայց միայն այնքան ժամանակ, քանի դեռ ջերմաստիճանը չի բարձրանում Ցելսիուսի 40 աստիճանից: Այս նշանից հետո ռեակցիայի արագությունը, ընդհակառակը, սկսում է կտրուկ նվազել։ Եթե ​​ջերմաստիճանը իջնի կրիտիկական կետից, ֆերմենտային ռեակցիաների արագությունը կրկին կաճի: Եթե ​​ջերմաստիճանը շարունակում է աճել, կովալենտային կապերը կոտրվում են, և ֆերմենտի կատալիտիկ ակտիվությունը ընդմիշտ կորչում է։

1. Թթվայնություն.

Ֆերմենտային ռեակցիաների արագության վրա ազդում է նաև pH արժեքը: Յուրաքանչյուր ֆերմենտ ունի թթվայնության իր օպտիմալ մակարդակը, որի դեպքում ռեակցիան ամենադեկվատ է ընթանում: pH մակարդակի փոփոխությունն ազդում է ֆերմենտի ակտիվության վրա, հետևաբար՝ ռեակցիայի արագության վրա։ Եթե ​​փոփոխությունը չափազանց մեծ է, սուբստրատը կորցնում է ակտիվ միջուկին կապվելու իր ունակությունը, և ֆերմենտն այլևս չի կարող կատալիզացնել ռեակցիան: Պահանջվող pH մակարդակի վերականգնմամբ վերականգնվում է նաև ֆերմենտի ակտիվությունը։

Մարդու մարմնում առկա ֆերմենտները կարելի է բաժանել 2 խմբի.

• նյութափոխանակություն;
• մարսողական.

Նյութափոխանակությունը «աշխատում է» թունավոր նյութերը չեզոքացնելու համար, ինչպես նաև նպաստում է էներգիայի և սպիտակուցների արտադրությանը։ Եվ, իհարկե, դրանք արագացնում են օրգանիզմում կենսաքիմիական գործընթացները։

Թե ինչի համար են պատասխանատու մարսողական օրգանները, պարզ է դառնում անունից։ Բայց նույնիսկ այստեղ գործում է ընտրողականության սկզբունքը՝ որոշակի տեսակի ֆերմենտ ազդում է սննդի միայն մեկ տեսակի վրա։ Ուստի մարսողությունը բարելավելու համար կարելի է մի փոքրիկ հնարքի դիմել։ Եթե ​​օրգանիզմը սննդից ինչ-որ բան լավ չի մարսում, ապա անհրաժեշտ է սննդակարգը լրացնել այնպիսի մթերքով, որը պարունակում է ֆերմենտ, որը կարող է քայքայել դժվարամարս սնունդը։

Սննդի ֆերմենտները կատալիզատորներ են, որոնք սննդամթերքը տրոհում են այն վիճակի, երբ օրգանիզմը կարողանում է դրանցից օգտակար նյութեր կլանել։ Մարսողական ֆերմենտները լինում են մի քանի տեսակի. Մարդու մարմնում տարբեր տեսակի ֆերմենտներ հայտնաբերվում են մարսողական համակարգի տարբեր մասերում:

Բերանի խոռոչ

Այս փուլում ալֆա-ամիլազը գործում է սննդի վրա։ Այն քայքայում է ածխաջրերը, օսլան և գլյուկոզան, որոնք առկա են կարտոֆիլում, մրգերում, բանջարեղենում և այլ մթերքներում:

Ստամոքս

Այստեղ պեպսինը բաժանում է սպիտակուցները պեպտիդների, իսկ ժելատինազը՝ մսի մեջ հայտնաբերված ժելատինն ու կոլագենը:

Ենթաստամոքսային գեղձ

Այս փուլում «աշխատանք».

• տրիպսին - պատասխանատու է սպիտակուցների քայքայման համար;
• ալֆա-քիմոտրիպսին - օգնում է սպիտակուցների կլանմանը;
• էլաստազ - քայքայել որոշ տեսակի սպիտակուցներ;
• նուկլեազներ - օգնում են քայքայել նուկլեինաթթուները;
• steapsin - նպաստում է ճարպային մթերքների կլանմանը;
• ամիլազ - պատասխանատու է օսլայի կլանման համար;
• լիպազ - քայքայում է կաթնամթերքի, ընկույզի, յուղի և մսի մեջ պարունակվող ճարպերը (լիպիդները):

Փոքր աղիքներ

Սննդի մասնիկների վրա «հուզում են».

• պեպտիդազներ - պեպտիդային միացությունները քայքայվում են մինչև ամինաթթուների մակարդակը.
• sucrase - օգնում է կլանել բարդ շաքարներ և օսլա;
• մալթազ - քայքայում է դիսաքարիդները մոնոսաքարիդների վիճակի (ածիկի շաքար);
• լակտազ - քայքայում է կաթնաշաքարը (կաթնամթերքում հայտնաբերված գլյուկոզա);
• լիպազ - նպաստում է տրիգլիցերիդների, ճարպաթթուների կլանմանը;
• Էրեպսին - ազդում է սպիտակուցների վրա;
• isomaltase - «աշխատում է» մալտոզայի և իզոմալտոզայի հետ:

Կրկնակետ

Այստեղ կատարվում են ֆերմենտների գործառույթները.

• coli - պատասխանատու է մարսողության համար;
• lactobacilli - ազդում է կաթնաշաքարի և որոշ այլ ածխաջրերի վրա:

Բացի այս ֆերմենտներից, կան նաև.

• դիաստազա - մարսում է բուսական օսլան;
• ինվերտազ - քայքայում է սախարոզը (սեղանի շաքար);
• գլյուկոամիլազ - վերածվում է գլյուկոզայի;
• ալֆա-գալակտոզիդազ - նպաստում է լոբի, սերմերի, սոյայի արտադրանքի, արմատային բանջարեղենի և տերևավոր բանջարեղենի մարսմանը.
• բրոմելին - ֆերմենտ, որը ստացվում է, նպաստում է տարբեր տեսակի սպիտակուցների քայքայմանը, արդյունավետ է շրջակա միջավայրի թթվայնության տարբեր մակարդակներում և ունի հակաբորբոքային հատկություններ.
• պապաինը` հում պապայայից մեկուսացված ֆերմենտ, որը նպաստում է փոքր և մեծ սպիտակուցների քայքայմանը, արդյունավետ է ենթաշերտերի և թթվայնության լայն տեսականիով:
• ցելյուլազա - քայքայում է ցելյուլոզը, բուսական մանրաթելերը (մարդու մարմնում չկան);
• էնդոպրոտեազ - կտրում է պեպտիդային կապերը;
• եզան լեղու մզվածք - կենդանական ծագման ֆերմենտ, խթանում է աղիների շարժունակությունը;
• պանկրեատին - կենդանական ծագման ֆերմենտ, արագացնում է սպիտակուցների մարսողությունը.
• pancrelipase - կենդանական ֆերմենտ, որը նպաստում է կլանմանը

  Ֆերմենտացված մթերքները օգտակար բակտերիաների գրեթե կատարյալ աղբյուր են, որոնք անհրաժեշտ են պատշաճ մարսողության համար: Եվ եթե դեղատնային պրոբիոտիկները «աշխատում են» միայն մարսողական համակարգի վերին հատվածում և հաճախ չեն հասնում աղիքներ, ֆերմենտային արտադրանքի ազդեցությունը զգացվում է ողջ ստամոքս-աղիքային տրակտում։

  Օրինակ՝ ծիրանը պարունակում է օգտակար ֆերմենտների խառնուրդ, ներառյալ ինվերտազը, որը պատասխանատու է գլյուկոզայի քայքայման համար և նպաստում է էներգիայի արագ արտազատմանը։

  Կարող է ծառայել լիպազի բնական աղբյուրը (նպաստում է լիպիդների ավելի արագ մարսմանը): Օրգանիզմում այս նյութը արտադրվում է ենթաստամոքսային գեղձի կողմից։ Բայց այս մարմնի կյանքը հեշտացնելու համար կարող եք ինքներդ ձեզ հյուրասիրել, օրինակ, ավոկադոյով աղցան՝ համեղ և առողջարար:

  Թերևս ամենահայտնի աղբյուրը լինելուց բացի, այն նաև մարմնին մատակարարում է ամիլազ և մալթազ: Ամիլազը հանդիպում է նաև հացի և հացահատիկի մեջ: Մալթազը նպաստում է մալթոզայի, այսպես կոչված, ածիկի շաքարի քայքայմանը, որն առատ է գարեջրի և եգիպտացորենի օշարակի մեջ:

  Մեկ այլ էկզոտիկ միրգ՝ արքայախնձորը պարունակում է ֆերմենտների մի ամբողջ շարք, այդ թվում՝ բրոմելինը: Իսկ այն, ըստ որոշ ուսումնասիրությունների, ունի նաև հակաքաղցկեղային և հակաբորբոքային հատկություն։

  Էքստրեմոֆիլներ և արդյունաբերություն

  Էքստրեմոֆիլները նյութեր են, որոնք կարող են գոյատևել ծայրահեղ պայմաններում:

  Կենդանի օրգանիզմներ, ինչպես նաև նրանց գործելու հնարավորություն տվող ֆերմենտներ, հայտնաբերվել են գեյզերներում, որտեղ ջերմաստիճանը մոտ է եռման կետին և խորը սառույցի մեջ, ինչպես նաև ծայրահեղ աղի պայմաններում (Մահվան հովիտ ԱՄՆ-ում): Բացի այդ, գիտնականները հայտնաբերել են ֆերմենտներ, որոնց համար pH մակարդակը, ինչպես պարզվեց, նույնպես արդյունավետ աշխատանքի հիմնարար պահանջ չէ։ Հետազոտողները հատուկ հետաքրքրությամբ ուսումնասիրում են էքստրեմոֆիլ ֆերմենտները՝ որպես նյութեր, որոնք կարող են լայնորեն օգտագործվել արդյունաբերության մեջ: Չնայած այսօր էլ ֆերմենտներն արդեն գտել են իրենց կիրառությունը արդյունաբերության մեջ որպես կենսաբանական և էկոլոգիապես մաքուր նյութեր։ Ֆերմենտների օգտագործումը կիրառվում է սննդի արդյունաբերության, կոսմետոլոգիայի և կենցաղային քիմիկատների արտադրության մեջ։

  Իզվոզչիկովա Նինա Վլադիսլավովնա

  Մասնագիտություն: վարակաբան, գաստրոէնտերոլոգ, թոքաբան.

  Ընդհանուր փորձ. 35 տարի.

  Կրթություն:1975-1982, 1MMI, San-Gig, բարձրագույն որակավորում, վարակաբան..

  Գիտության աստիճան.բարձրագույն կարգի դոկտոր, բժշկական գիտությունների թեկնածու։