Ühe valgu struktuuri määrab rühm. Valgud: valkude algstruktuur, tripeptiidi moodustumise skeem. C-terminaalsete aminohapete määramise meetodid
Valkude üheks tunnuseks on nende keeruline struktuurne korraldus. Kõigil valkudel on primaarne, sekundaarne ja tertsiaarne struktuur ning neil, millel on kaks või enam PCP-d, on ka kvaternaarne struktuur (QS).
Valgu primaarne struktuur (PSB) – see on aminohappejääkide vaheldumise järjekord (järjestus) PPC-s.
Isegi identse pikkuse ja aminohappelise koostisega valgud võivad olla erinevad ained. Näiteks saate kahest aminohappest valmistada 2 erinevat dipeptiidi:
Kui aminohapete arv on 20, on võimalike kombinatsioonide arv 210 18. Ja kui arvestada, et PPC-s võib iga aminohape esineda rohkem kui üks kord, siis on võimalike valikute arvu raske lugeda.
Primaarse valgu struktuuri (PSB) määramine.
Valkude PBP-d saab määrata kasutades fenüültiohüdantoiin
meetod
. See meetod põhineb interaktsioonireaktsioonil fenüülisotiotsüanaat
(FITC) α-AA-ga. Selle tulemusena moodustub nende kahe ühendi kompleks - FITZ-AK
.
Mõelge näiteks peptiidile 
et määrata selle PBP, st aminohappejääkide järjestus.
FITC interakteerub terminaalse aminohappega (a). Tekib kompleks FTG-a, eraldatakse see segust ja määratakse aminohappe identsus A. Näiteks see - asn
jne. Kõik teised aminohapped eraldatakse ja identifitseeritakse järjestikku. See on töömahukas protsess. Keskmise suurusega valgu PBP määramine võtab mitu kuud.
PSB dekodeerimise prioriteet kuulub Sengeru(1953), kes avastas insuliini PSB (Nobeli preemia laureaat). Insuliini molekul koosneb kahest PPC-st – A ja B.
A-ahel koosneb 21 aminohappest, B-ahel 30-st. PPC-d on omavahel ühendatud disulfiidsildadega. Valkude arv, mille PBP on määratud, ulatub praegu 1500-ni. Isegi väikesed muutused primaarstruktuuris võivad oluliselt muuta valgu omadusi. Tervete inimeste erütrotsüüdid sisaldavad HbA-d – asendatuna HbA ahelas 6. positsioonil glu peal võll tekib tõsine haigus sirprakuline aneemia, mille puhul selle anomaaliaga sündinud lapsed surevad varakult. Teisest küljest on PSB muutmiseks võimalikud võimalused, mis ei mõjuta selle füüsikalis-keemilisi ja bioloogilisi omadusi. Näiteks, HbC sisaldab glu-lys-i asemel 6. positsioonil b-ahelat, HbC ei erine oma omadustelt peaaegu üldse HbA-st ja inimesed, kellel on selline Hb erütrotsüütides, on praktiliselt terved.
PSB stabiilsus Seda pakuvad peamiselt tugevad kovalentsed peptiidsidemed ja teiseks disulfiidsidemed.
Valgu sekundaarne struktuur (PSS).
Valgu PPC-d on väga paindlikud ja omandavad spetsiifilise ruumilise struktuuri või konformatsioon. Valkudes on 2 sellist konformatsiooni taset – see on VSB ja tertsiaarne struktuur (TSB).
VSB – see on PPC konfiguratsioon, st viis, kuidas see on paigutatud või keeratud mingisse konformatsiooni vastavalt P-sse manustatud programmile SB.
Tuntud on kolm peamist VSB tüüpi:
1) - spiraal;
2) b- struktuur(volditud kiht või volditud leht);
3) segane sasipundar.
- spiraal .
Selle mudeli pakkus välja W. Pauling. See on kõige tõenäolisem globulaarsete valkude puhul. Iga süsteemi puhul on kõige stabiilsem olek, mis vastab minimaalsele vabaenergiale. Peptiidide puhul tekib see olek siis, kui CO– ja NH– rühmad on omavahel ühendatud nõrga vesiniksidemega. IN a - spiraalid 1. aminohappejäägi NH– rühm interakteerub 4. aminohappe CO– rühmaga. Selle tulemusena moodustab peptiidi karkass heeliksi, mille iga pööre sisaldab 3,6 AA jääki.
1 spiraali samm (1 pööre) = 3,6 AA = 0,54 nm, tõusunurk – 26°
PPC keerdumine toimub päripäeva, see tähendab, et spiraalil on õige liikumine. Iga 5 pöörde järel (18 AC; 2,7 nm) korratakse PPC konfiguratsiooni.
Stabiliseeriv VSB peamiselt vesiniksidemete ja teiseks peptiid- ja disulfiidsidemete kaudu. Vesiniksidemed on 10-100 korda nõrgemad kui tavalised keemilised sidemed; oma suure arvu tõttu tagavad need aga VSB teatud jäikuse ja kompaktsuse. A-spiraali külgmised R-ahelad on suunatud väljapoole ja asuvad selle telje vastaskülgedel.
b - struktuur .
Need on PPC volditud osad, mis on kujundatud nagu akordioniks volditud leht. PPC kihid võivad olla paralleelsed, kui mõlemad ahelad algavad N- või C-otsast.
Kui kihis külgnevad ahelad on orienteeritud vastasotstega N–C ja C–N, siis neid nimetatakse antiparalleelne.
paralleelselt
antiparalleelne
Vesiniksidemete moodustumine toimub, nagu a-heeliksis, CO– ja NH– rühmade vahel.
1. Määratakse ühe valgu struktuur:
1) geenide rühm 2) üks geen
3) üks DNA molekul 4) organismi geenide kogum
2. Geen kodeerib teavet monomeeride järjestuse kohta molekulis:
1) tRNA 2) AA 3) glükogeen 4) DNA
3. Kolmikuid nimetatakse antikoodoniteks:
1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA
4. Plastiline vahetus koosneb peamiselt reaktsioonidest:
1) orgaaniliste ainete lagunemine 2) anorgaaniliste ainete lagunemine
3) orgaaniliste ainete süntees 4) anorgaaniliste ainete süntees
5. Prokarüootses rakus toimub valkude süntees:
1) ribosoomidel tuumas 2) ribosoomidel tsütoplasmas 3) rakuseinas
6. Ülekandeprotsess toimub:
1) tsütoplasmas 2) tuumas 3) mitokondrites
4) krobelise endoplasmaatilise retikulumi membraanidel
7. Süntees toimub granulaarse endoplasmaatilise retikulumi membraanidel:
1) ATP; 2) süsivesikud; 3) lipiidid; 4) valgud.
8. Üks kolmik kodeerib:
1. üks AK 2 üks organismi märk 3. mitu AK-d
13. Valkude biosünteesi etapid.
1.transkriptsioon, tõlkimine 2.transformatsioon, tõlkimine
3.transorganiseerimine, transkriptsioon
14. tRNA antikoodon koosneb UCG nukleotiididest. Milline DNA kolmik on sellega komplementaarne?
1.UUG 2. TTC 3. TCG
2) molekul, mis koosneb kahest uuest DNA ahelast
4) tütarmolekul, mis koosneb ühest vanast ja ühest uuest DNA ahelast
18. Transkriptsiooni ajal mRNA molekuli sünteesi matriits on:
1) kogu DNA molekul 2) täielikult üks DNA molekuli ahelatest
4) mõnel juhul üks DNA molekuli ahelatest, mõnel juhul kogu DNA molekul.
19. DNA molekuli enesepaljunemise protsess.
1.replikatsioon 2.reparatsioon
3. reinkarnatsioon
20. Valkude biosünteesi ajal rakus ATP energia:
1) tarbitakse 2) hoitakse
21. Mitmerakulise organismi somaatilistes rakkudes:
1) erinev geenide ja valkude komplekt 2) sama geenide ja valkude komplekt
3) sama geenide komplekt, kuid erinev valkude komplekt
23. Milliseid protsesse ei esine mis tahes struktuuri ja funktsiooniga rakkudes:
1) valgusüntees 2) ainevahetus 3) mitoos 4) meioos
24. Mõiste „transkriptsioon” viitab protsessile:
1) DNA dubleerimine 2) mRNA süntees DNA-l
3) mRNA ülekanne ribosoomidesse 4) valgumolekulide loomine polüsoomile
25. DNA molekuli osa, mis kannab teavet ühe valgumolekuli kohta, on:
1)geen 2)fenotüüp 3)genoom 4)genotüüp
26. Transkriptsioon eukarüootides toimub:
1) tsütoplasma 2) endoplasmaatiline membraan 3) lüsosoomid 4) tuum
27. Valkude süntees toimub:
1) granulaarne endoplasmaatiline retikulum
2) sile endoplasmaatiline retikulum 3) tuum 4) lüsosoomid
28. Üks aminohape on kodeeritud:
1) neli nukleotiidi 2) kaks nukleotiidi
29. ATC nukleotiidide kolmik DNA molekulis vastab mRNA molekuli koodonile:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU
30. Geneetilise koodi kirjavahemärgid:
1. kodeerivad teatud valke 2. käivitavad valgusünteesi
3. peatada valkude süntees
31. DNA molekuli enesepaljunemise protsess.
1. replikatsioon 2. reparatsioon 3. reinkarnatsioon
32. mRNA funktsioon biosünteesi protsessis.
1.päriliku teabe säilitamine 2.AK transport ribosoomidesse
33. Protsess, mil tRNA-d toovad aminohappeid ribosoomidesse.
1.transkriptsioon 2.tõlge 3.transformatsioon
34. Ribosoomid, mis sünteesivad sama valgu molekuli.
1.kromosoom 2.polüsoom 3.megakromosoom
35. Protsess, mille käigus aminohapped moodustavad valgu molekuli.
1.transkriptsioon 2.tõlge 3.transformatsioon
36. Maatriksi sünteesi reaktsioonid hõlmavad...
1.DNA replikatsioon 2.transkriptsioon, tõlkimine 3.mõlemad vastused on õiged
37. Üks DNA kolmik kannab teavet:
1.Aminohapete järjestused valgumolekulis
2.Konkreetse AK asukoht valguahelas
3. Konkreetse organismi tunnused
4. Valguahelasse kuuluv aminohape
38. Geen kodeerib teavet:
1) valkude, rasvade ja süsivesikute struktuur 2) valgu esmane struktuur
3) nukleotiidjärjestused DNA-s
4) aminohappejärjestused 2 või enamas valgumolekulis
39. mRNA süntees algab:
1) DNA eraldamine kaheks ahelaks 2) RNA polümeraasi ensüümi ja geeni interaktsioon
40. Transkriptsioon toimub:
1) tuumas 2) ribosoomidel 3) tsütoplasmas 4) sileda ER kanalitel
41. Valkude süntees ei toimu ribosoomidel:
1) tuberkuloosi patogeen 2) mesilased 3) kärbseseen 4) bakteriofaag
42. Translatsiooni ajal on valgu polüpeptiidahela kokkupanemise maatriks:
1) mõlemad DNA ahelad 2) üks DNA molekuli ahelatest
3) mRNA molekul 4) mõnel juhul üks DNA ahelatest, mõnel juhul mRNA molekul
Valk on aminohapete jada, mis on omavahel seotud peptiidsidemetega.
On lihtne ette kujutada, et aminohapete arv võib olla erinev: alates minimaalsest kahest kuni mis tahes mõistliku väärtuseni. Biokeemikud on kokku leppinud, et kui aminohapete arv ei ületa 10, siis nimetatakse sellist ühendit peptiidiks; kui on 10 või enam aminohapet - polüpeptiid. Polüpeptiidid, mis on võimelised spontaanselt moodustama ja säilitama teatud ruumilise struktuuri, mida nimetatakse konformatsiooniks, klassifitseeritakse valkudeks. Sellise struktuuri stabiliseerimine on võimalik ainult siis, kui polüpeptiidid saavutavad teatud pikkuse (üle 40 aminohappe), seetõttu peetakse tavaliselt valkudeks polüpeptiide, mille molekulmass on üle 5000 Da. (1 Da võrdub 1/12 süsiniku isotoobist). Ainult teatud ruumilise struktuuriga (natiivse struktuuriga) valk saab oma funktsioone täita.
Valgu suurust saab mõõta daltonites (molekulmass), mis on sageli tingitud molekuli suhteliselt suurest suurusest selle tuletatud ühikutes, kilodaltonites (kDa). Pärmivalgud koosnevad keskmiselt 466 aminohappest ja nende molekulmass on 53 kDa. Suurim praegu teadaolev valk titiin on lihassarkomeeride komponent; Selle erinevate isovormide molekulmass varieerub vahemikus 3000 kuni 3700 kDa ja see koosneb 38 138 aminohappest (inimese solius lihases).
Valgu struktuur
Valgu kolmemõõtmeline struktuur moodustub voltimisprotsessi käigus. voltimine -"kokkuklapitavad") Kolmemõõtmeline struktuur moodustub madalamate tasandite struktuuride vastasmõju tulemusena.
Valgu struktuuris on neli taset:
Esmane struktuur- aminohapete järjestus polüpeptiidahelas.
Sekundaarne struktuur- see on polüpeptiidahela üksikute osade paigutamine ruumi.
Järgmised on kõige levinumad valgu sekundaarstruktuuri tüübid:
α-heeliksid- tihedad pöörded ümber molekuli pikitelje, üks pööre koosneb 3,6 aminohappejäägist ja spiraali samm on 0,54 nm (0,15 nm aminohappejäägi kohta), heeliksit stabiliseerivad vesiniksidemed Peptiidirühmade H ja O, mis on üksteisest 4 aminohappejäägi kaugusel. Heeliks on ehitatud ainult ühte tüüpi aminohappe stereoisomeerist (L). Kuigi see võib olla kas vasaku- või paremakäeline, on valkudes ülekaalus paremakäeline. Heeliksit häirivad glutamiinhappe, lüsiini ja arginiini elektrostaatilised interaktsioonid. Lähedal asuvad asparagiini, seriini, treoniini ja leutsiini jäägid võivad steeriliselt häirida spiraali moodustumist, proliinijäägid põhjustavad ahela paindumist ja rikuvad ka α-heeliksi struktuuri.
β-volditud kihid- mitmed siksakilised polüpeptiidahelad, milles moodustuvad vesiniksidemed aminohapete või erinevate valguahelate vahel, mis on primaarstruktuuris üksteisest suhteliselt kaugel (0,347 nm aminohappejäägi kohta) ja mitte tihedalt, nagu α puhul. - heeliks. Nende ahelate N-otsad on tavaliselt vastassuunas (antiparalleelne orientatsioon). Väikesed aminohapete kõrvalrühmad on olulised β-lehe lehtede moodustamiseks, tavaliselt domineerivad glütsiin ja alaniin.
Valgu voltimine β-volditud leheks
Häiritud struktuurid on valguahela korratu paigutus ruumis.
Iga valgu ruumiline struktuur on individuaalne ja selle määrab selle esmane struktuur. Erinevate struktuuride ja funktsioonidega valkude konformatsioonide võrdlus näitas aga sarnaste sekundaarstruktuuri elementide kombinatsioonide olemasolu neis. Seda spetsiifilist sekundaarstruktuuride moodustumise järjekorda nimetatakse valkude supersekundaarseks struktuuriks. Supersekundaarne struktuur moodustub interradikaalsete interaktsioonide tõttu.
Teatud iseloomulikke α-heeliksite ja β-struktuuride kombinatsioone nimetatakse sageli "struktuurimotiivideks". Neil on spetsiifilised nimetused: “α-heeliks-pööre-α-heeliks”, “α/β-tünni struktuur”, “leutsiintõmblukk”, “tsink-sõrm” jne.
Tertsiaarne struktuur- See on viis kogu polüpeptiidahela paigutamiseks ruumi. Koos α-heeliksite, β-volditud lehtede ja supersekundaarsete struktuuridega näitab tertsiaarne struktuur korrastamata konformatsiooni, mis võib hõivata olulise osa molekulist.
Valgu tertsiaarseks struktuuriks voltimise skemaatiline esitus.
Kvaternaarne struktuur esineb valkudes, mis koosnevad mitmest polüpeptiidahelast (subühikud, protomeerid või monomeerid), kui nende subühikute tertsiaarsed struktuurid on kombineeritud. Näiteks hemoglobiini molekul koosneb 4 subühikust. Supramolekulaarsed moodustised on kvaternaarse struktuuriga - multiensüümide kompleksid, mis koosnevad mitmest ensüümide ja koensüümide molekulist (püruvaatdehüdrogenaas) ja isoensüümidest (laktaatdehüdrogenaas - LDH, kreatiinfosfokinaas - CPK).
Niisiis. Ruumiline struktuur ei sõltu polüpeptiidahela pikkusest, vaid igale valgule omaste aminohappejääkide järjestusest, samuti vastavatele aminohapetele iseloomulikest kõrvalradikaalidest. Valgu makromolekulide ruumiline kolmemõõtmeline struktuur või konformatsioon moodustub peamiselt vesiniksidemete, hüdrofoobsete interaktsioonide kaudu aminohapete mittepolaarsete külgradikaalide vahel ja ioonsete interaktsioonide kaudu aminohappejääkide vastaslaenguga külgrühmade vahel. Vesiniksidemed mängivad tohutut rolli valgu makromolekuli ruumilise struktuuri kujunemisel ja säilitamisel.
Mis puutub hüdrofoobsetesse interaktsioonidesse, siis need tekivad kokkupuutel mittepolaarsete radikaalide vahel, mis ei suuda lõhkuda vesiniksidemeid veemolekulide vahel, mis nihkuvad valgu gloobuli pinnale. Valgusünteesi edenedes kogunevad gloobuli sisse mittepolaarsed keemilised rühmad ja polaarsed surutakse selle pinnale välja. Seega võib valgumolekul olla neutraalne, positiivselt laetud või negatiivselt laetud, olenevalt lahusti pH-st ja valgu ioonrühmadest. Lisaks säilitavad valkude konformatsiooni kahe tsüsteiinijäägi vahel moodustunud kovalentsed S-S sidemed. Valgu natiivse struktuuri moodustumise tulemusena lähenevad paljud polüpeptiidahela kaugemates osades asuvad aatomid ja omandavad üksteist mõjutades uusi omadusi, mis puuduvad üksikutes aminohapetes või väikestes polüpeptiidides.
Oluline on mõista, et voltimine – valkude (ja teiste biomakromolekulide) voltimine voltimata konformatsioonist “natiivseks” vormiks – on füüsikaline ja keemiline protsess, mille tulemusena valgud oma loomulikus “elupaigas” (lahus, tsütoplasma või membraan) omandavad ainult neile iseloomulikud omadused ruumiline paigutus ja funktsioonid.
Rakud sisaldavad mitmeid katalüütiliselt inaktiivseid valke, mis siiski annavad suure panuse ruumiliste valgustruktuuride kujunemisse. Need on nn saatjad. Tšaperonid aitavad kaasa kolmemõõtmelise valgu konformatsiooni õigele kokkupanekule, moodustades osaliselt volditud polüpeptiidahelaga pöörduvaid mittekovalentseid komplekse, inhibeerides samal ajal valesti moodustunud sidemeid, mis põhjustavad funktsionaalselt inaktiivsete valgustruktuuride moodustumist. Tšaperoonidele iseloomulike funktsioonide loend sisaldab sula (osaliselt volditud) gloobulite kaitsmist agregatsiooni eest, samuti äsja sünteesitud valkude ülekandmist erinevatesse raku lookustesse.
Tšaperoonid on valdavalt kuumašokivalgud, mille süntees suureneb pingelise temperatuuri mõjul järsult, mistõttu neid kutsutakse ka hsp-deks (kuumašokivalgud). Nende valkude perekondi leidub mikroobi-, taime- ja loomarakkudes. Tšaperoonide klassifikatsioon põhineb nende molekulmassil, mis varieerub vahemikus 10 kuni 90 kDa. Need on valgud, mis aitavad moodustada valkude kolmemõõtmelist struktuuri. Tšaperonid hoiavad äsja sünteesitud polüpeptiidahelat voldimata olekus, takistades selle voltimist natiivsest erinevaks vormiks ja loovad tingimused ainsa õige, natiivse valgu struktuuri jaoks.
Valgu voltimise ajal lükatakse sula gloobuli staadiumis mõned molekuli konformatsioonid tagasi. Selliste molekulide lagunemise algatab valk ubikvitiin.
Valkude lagunemine ubikvitiini raja kaudu hõlmab kahte peamist etappi:
1) ubikvitiini kovalentne seondumine lagundatava valguga jäägi kaudu lüsiin, sellise märgise olemasolu valguses on esmane sorteerimissignaal, mis suunab saadud konjugaadid proteasoomidesse, enamasti on valgu külge kinnitatud mitu ubikvitiini molekuli, mis on organiseeritud helmeste kujul;
2) valgu hüdrolüüs proteasoomi poolt (proteasoomi põhiülesanne on mittevajalike ja kahjustatud valkude proteolüütiline lagundamine lühikesteks peptiidideks). Ubikvitiini nimetatakse õigustatult valkude "surmamärgiks".
Dom?n orav? - valgu tertsiaarse struktuuri element, mis on üsna stabiilne ja sõltumatu valgu alamstruktuur, mille voltimine toimub teistest osadest sõltumatult. Domeen sisaldab tavaliselt mitut sekundaarse struktuuri elementi. Struktuuriliselt sarnaseid domeene ei leidu mitte ainult sugulasvalkudes (näiteks erinevate loomade hemoglobiinides), vaid ka täiesti erinevates valkudes. Valgul võib olla mitu domeeni ja need piirkonnad võivad samas valguses täita erinevaid funktsioone. Mõnel ensüümil ja kõigil immunoglobuliinidel on domeenistruktuur. Pikkade polüpeptiidahelatega (üle 200 aminohappejäägiga) valgud loovad sageli domeenistruktuure.
Oravad- suure molekulmassiga orgaanilised ühendid, mis koosnevad α-aminohappe jääkidest.
IN valgu koostis hõlmab süsinikku, vesinikku, lämmastikku, hapnikku, väävlit. Mõned valgud moodustavad komplekse teiste fosforit, rauda, tsinki ja vaske sisaldavate molekulidega.
Valkudel on suur molekulmass: munaalbumiin - 36 000, hemoglobiin - 152 000, müosiin - 500 000 Võrdluseks: alkoholi molekulmass on 46, äädikhappe - 60, benseeni - 78.
Valkude aminohappeline koostis
Oravad- mitteperioodilised polümeerid, mille monomeerid on α-aminohapped. Tavaliselt nimetatakse valgu monomeerideks 20 tüüpi α-aminohappeid, kuigi üle 170 neist leidub rakkudes ja kudedes.
Sõltuvalt sellest, kas aminohappeid saab inimeste ja teiste loomade kehas sünteesida, eristatakse neid: mitteasendatavad aminohapped- saab sünteesida; asendamatud aminohapped- ei saa sünteesida. Asendamatuid aminohappeid tuleb organismi varustada toiduga. Taimed sünteesivad igat tüüpi aminohappeid.
Sõltuvalt aminohapete koostisest valgud on: täielikud- sisaldab kogu aminohapete komplekti; defektne- nende koostises puuduvad mõned aminohapped. Kui valgud koosnevad ainult aminohapetest, nimetatakse neid lihtne. Kui valgud sisaldavad lisaks aminohapetele ka mitteaminohappelist komponenti (proteesirühma), nimetatakse neid nn. keeruline. Proteesirühma võivad esindada metallid (metalloproteiinid), süsivesikud (glükoproteiinid), lipiidid (lipoproteiinid), nukleiinhapped (nukleoproteiinid).
Kõik aminohapped sisaldavad: 1) karboksüülrühm (-COOH), 2) aminorühm (-NH2), 3) radikaal või R-rühm (ülejäänud molekul). Radikaali struktuur on erinevat tüüpi aminohapete puhul erinev. Sõltuvalt aminohapete koostises sisalduvate aminorühmade ja karboksüülrühmade arvust eristatakse neid: neutraalsed aminohapped millel on üks karboksüülrühm ja üks aminorühm; aluselised aminohapped millel on rohkem kui üks aminorühm; happelised aminohapped millel on rohkem kui üks karboksüülrühm.
Aminohapped on amfoteersed ühendid, kuna lahuses võivad nad toimida nii hapete kui alustena. Vesilahustes esinevad aminohapped erinevates ioonsetes vormides.
Peptiidside
Peptiidid- orgaanilised ained, mis koosnevad peptiidsidemetega ühendatud aminohappejääkidest.
Peptiidide moodustumine toimub aminohapete kondensatsioonireaktsiooni tulemusena. Kui ühe aminohappe aminorühm interakteerub teise aminohappe karboksüülrühmaga, tekib nende vahel kovalentne lämmastik-süsinik side, mida nimetatakse nn. peptiid. Sõltuvalt peptiidis sisalduvate aminohappejääkide arvust on olemas dipeptiidid, tripeptiidid, tetrapeptiidid jne. Peptiidsideme moodustumist võib korrata mitu korda. See viib moodustumiseni polüpeptiidid. Peptiidi ühes otsas on vaba aminorühm (nn N-ots) ja teises on vaba karboksüülrühm (nn C-ots).
Valgumolekulide ruumiline korraldus
Teatud spetsiifiliste funktsioonide täitmine valkude poolt sõltub nende molekulide ruumilisest konfiguratsioonist, lisaks on rakule energeetiliselt ebasoodne hoida valke voldimata kujul, ahela kujul, mistõttu polüpeptiidahelad läbivad voltimise, omandades ahela; teatud kolmemõõtmeline struktuur või konformatsioon. Seal on 4 taset valkude ruumiline korraldus.
Valgu esmane struktuur- aminohappejääkide paigutuse järjestus valgu molekuli moodustavas polüpeptiidahelas. Aminohapete vaheline side on peptiidside.
Kui valgumolekul koosneb vaid 10 aminohappejäägist, siis teoreetiliselt võimalike aminohapete vaheldumise järjekorra poolest erinevate valgumolekulide variantide arv on 10 20. Omades 20 aminohapet, saate neist teha veelgi mitmekesisemaid kombinatsioone. Inimese organismist on leitud umbes kümme tuhat erinevat valku, mis erinevad nii üksteisest kui ka teiste organismide valkudest.
See on valgumolekuli esmane struktuur, mis määrab valgu molekulide omadused ja selle ruumilise konfiguratsiooni. Ainuüksi ühe aminohappe asendamine teisega polüpeptiidahelas viib valgu omaduste ja funktsioonide muutumiseni. Näiteks kuuenda glutamiinaminohappe asendamine valiiniga hemoglobiini β-subühikus toob kaasa asjaolu, et hemoglobiini molekul tervikuna ei suuda täita oma põhifunktsiooni - hapniku transporti; Sellistel juhtudel tekib inimesel haigus, mida nimetatakse sirprakuliseks aneemiaks.
Sekundaarne struktuur- polüpeptiidahela järjestatud voltimine spiraaliks (näeb välja nagu pikendatud vedru). Heeliksi pöördeid tugevdavad vesiniksidemed, mis tekivad karboksüülrühmade ja aminorühmade vahel. Peaaegu kõik CO ja NH rühmad osalevad vesiniksidemete moodustamises. Need on nõrgemad kui peptiidsed, kuid palju kordi korrates annavad sellele konfiguratsioonile stabiilsuse ja jäikuse. Sekundaarse struktuuri tasemel on valgud: fibroiin (siid, ämblikuvõrk), keratiin (juuksed, küüned), kollageen (kõõlused).
Tertsiaarne struktuur- polüpeptiidahelate pakkimine gloobulitesse, mis tulenevad keemiliste sidemete (vesinik-, ioon-, disulfiid) moodustumisest ja hüdrofoobsete interaktsioonide loomisest aminohappejääkide radikaalide vahel. Peamist rolli tertsiaarse struktuuri moodustamisel mängivad hüdrofiilsed-hüdrofoobsed interaktsioonid. Vesilahustes kipuvad hüdrofoobsed radikaalid vee eest peitu pugema, koondudes gloobuli sisse, hüdrofiilsed radikaalid aga hüdratatsiooni (koostoime vee dipoolidega) tulemusena molekuli pinnale. Mõnedes valkudes stabiliseerivad tertsiaarset struktuuri kahe tsüsteiinijäägi väävliaatomite vahel moodustunud kovalentsed disulfiidsidemed. Tertsiaarse struktuuri tasemel on ensüümid, antikehad ja mõned hormoonid.
Kvaternaarne struktuur iseloomulik kompleksvalkudele, mille molekulid on moodustatud kahest või enamast gloobulist. Subühikuid hoiavad molekulis ioonsed, hüdrofoobsed ja elektrostaatilised interaktsioonid. Mõnikord tekivad kvaternaarse struktuuri moodustumisel subühikute vahel disulfiidsidemed. Enim uuritud kvaternaarse struktuuriga valk on hemoglobiini. See moodustub kahest α-subühikust (141 aminohappejääki) ja kahest β-subühikust (146 aminohappejääki). Iga alaühikuga on seotud rauda sisaldav heemimolekul.
Kui valkude ruumiline konformatsioon mingil põhjusel normaalsest hälbib, ei saa valk oma funktsioone täita. Näiteks "hullu lehma tõve" (spongiformse entsefalopaatia) põhjuseks on prioonide, närvirakkude pinnavalkude, ebanormaalne konformatsioon.
Valkude omadused
Selle määrab aminohappeline koostis ja valgumolekuli struktuur omadused. Valgud ühendavad aluselised ja happelised omadused, mille määravad aminohapperadikaalid: mida rohkem happelisi aminohappeid on valgus, seda rohkem väljenduvad selle happelised omadused. Määratakse annetamise ja H + lisamise võime valkude puhverdavad omadused; Üks võimsamaid puhvreid on punastes verelibledes sisalduv hemoglobiin, mis hoiab vere pH konstantsel tasemel. On lahustuvad valgud (fibrinogeen) ja on lahustumatud valgud, mis täidavad mehaanilisi funktsioone (fibroiin, keratiin, kollageen). On valke, mis on keemiliselt aktiivsed (ensüümid), on keemiliselt inaktiivseid valke, mis on vastupidavad erinevatele keskkonnatingimustele ja neid, mis on äärmiselt ebastabiilsed.
Välised tegurid (kuumus, ultraviolettkiirgus, raskmetallid ja nende soolad, pH muutused, kiirgus, dehüdratsioon)
võib põhjustada häireid valgumolekuli struktuuris. Antud valgu molekulile omase kolmemõõtmelise konformatsiooni kadumise protsessi nimetatakse denatureerimine. Denaturatsiooni põhjuseks on teatud valgu struktuuri stabiliseerivate sidemete katkemine. Esialgu katkevad nõrgemad sidemed ja tingimuste karmistudes katkevad veelgi tugevamad. Seetõttu kaovad esmalt kvaternaar, seejärel tertsiaar- ja sekundaarstruktuurid. Ruumilise konfiguratsiooni muutumine toob kaasa valgu omaduste muutumise ja selle tulemusena ei saa valgul täita oma loomupäraseid bioloogilisi funktsioone. Kui denaturatsiooniga ei kaasne primaarstruktuuri hävimine, võib see nii olla pööratav, sel juhul toimub valgule iseloomuliku konformatsiooni isetaastumine. Näiteks membraani retseptori valgud läbivad sellise denaturatsiooni. Valkude struktuuri taastamise protsessi pärast denatureerimist nimetatakse renatureerimine. Kui valgu ruumilise konfiguratsiooni taastamine on võimatu, nimetatakse denaturatsiooni pöördumatu.
Valkude funktsioonid
| Funktsioon | Näited ja selgitused |
|---|---|
| Ehitus | Valgud osalevad rakuliste ja rakuväliste struktuuride moodustamises: need on osa rakumembraanidest (lipoproteiinid, glükoproteiinid), juustest (keratiin), kõõlustest (kollageen) jne. |
| Transport | Verevalk hemoglobiin seob hapnikku ja transpordib selle kopsudest kõikidesse kudedesse ja organitesse ning viib sealt edasi süsihappegaasi kopsudesse; Rakumembraanide koostis sisaldab spetsiaalseid valke, mis tagavad teatud ainete ja ioonide aktiivse ja rangelt selektiivse ülekande rakust väliskeskkonda ja tagasi. |
| Reguleerivad | Valguhormoonid osalevad ainevahetusprotsesside reguleerimises. Näiteks hormooninsuliin reguleerib vere glükoosisisaldust, soodustab glükogeeni sünteesi ja suurendab rasvade moodustumist süsivesikutest. |
| Kaitsev | Vastuseks võõrvalkude või mikroorganismide (antigeenide) tungimisele organismi moodustuvad spetsiaalsed valgud – antikehad, mis suudavad neid siduda ja neutraliseerida. Fibrinogeenist moodustunud fibriin aitab peatada verejooksu. |
| Mootor | Kokkutõmbuvad valgud aktiin ja müosiin tagavad mitmerakuliste loomade lihaste kontraktsiooni. |
| Signaal | Raku pinnamembraani on ehitatud valgumolekulid, mis on võimelised keskkonnateguritele reageerides muutma oma tertsiaarset struktuuri, saades seeläbi väliskeskkonnast signaale ja edastades rakule käsklusi. |
| Säilitamine | Loomade kehas valke reeglina ei säilitata, välja arvatud munaalbumiin ja piimakaseiin. Kuid tänu valkudele saavad mõned ained organismis talletuda, näiteks hemoglobiini lagunemisel rauda kehast ei eemaldata, vaid see ladestub, moodustades valgu ferritiiniga kompleksi. |
| Energia | Kui 1 g valku laguneb lõpptoodeteks, vabaneb 17,6 kJ. Esiteks lagunevad valgud aminohapeteks ja seejärel lõpptoodeteks - veeks, süsinikdioksiidiks ja ammoniaagiks. Valke kasutatakse aga energiaallikana alles siis, kui muud allikad (süsivesikud ja rasvad) on ära kasutatud. |
| Katalüütiline | Valkude üks tähtsamaid funktsioone. Toetavad valgud - ensüümid, mis kiirendavad rakkudes toimuvaid biokeemilisi reaktsioone. Näiteks ribuloosbifosfaatkarboksülaas katalüüsib CO 2 fikseerimist fotosünteesi käigus. |
Ensüümid
Ensüümid, või ensüümid, on spetsiaalne valkude klass, mis on bioloogilised katalüsaatorid. Tänu ensüümidele toimuvad biokeemilised reaktsioonid tohutu kiirusega. Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus on kümneid tuhandeid kordi (ja mõnikord miljoneid) suurem kui anorgaaniliste katalüsaatorite osalusel toimuvate reaktsioonide kiirus. Aine, millel ensüüm toimib, nimetatakse substraat.
Ensüümid on globulaarsed valgud, struktuursed omadused Ensüümid võib jagada kahte rühma: lihtsad ja keerulised. Lihtsad ensüümid on lihtsad valgud, st. koosnevad ainult aminohapetest. Komplekssed ensüümid on kompleksvalgud, st. Lisaks valguosale sisaldavad need rühma mittevalgulist laadi - kofaktor. Mõned ensüümid kasutavad kofaktoritena vitamiine. Ensüüm molekul sisaldab spetsiaalset osa, mida nimetatakse aktiivseks keskuseks. Aktiivne keskus- ensüümi väike osa (kolm kuni kaksteist aminohappejääki), kus substraadi või substraatide seondumine toimub ensüümi-substraadi kompleksi moodustamiseks. Reaktsiooni lõppedes laguneb ensüümi-substraadi kompleks ensüümiks ja reaktsiooniprodukti(de)ks. Mõnedel ensüümidel on (välja arvatud aktiivsed) allosteerilised keskused- alad, millele on kinnitatud ensüümi kiiruse regulaatorid ( allosteerilised ensüümid).
Ensümaatilise katalüüsi reaktsioone iseloomustavad: 1) kõrge efektiivsus, 2) range selektiivsus ja toimesuund, 3) substraadi spetsiifilisus, 4) peen ja täpne reguleerimine. Ensümaatilise katalüüsi reaktsioonide substraadi ja reaktsiooni spetsiifilisus on seletatav E. Fischeri (1890) ja D. Koshlandi (1959) hüpoteesidega.
E. Fisher (klahviluku hüpotees) tegi ettepaneku, et ensüümi aktiivse keskpunkti ja substraadi ruumilised konfiguratsioonid peavad üksteisele täpselt vastama. Substraati võrreldakse “võtmega”, ensüümi “lukuga”.
D. Koshland (käsikinda hüpotees) tegi ettepaneku, et substraadi struktuuri ja ensüümi aktiivse tsentri vaheline ruumiline vastavus luuakse ainult nende üksteisega suhtlemise hetkel. Seda hüpoteesi nimetatakse ka indutseeritud vastavuse hüpotees.
Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus sõltub: 1) temperatuurist, 2) ensüümi kontsentratsioonist, 3) substraadi kontsentratsioonist, 4) pH-st. Tuleb rõhutada, et kuna ensüümid on valgud, on nende aktiivsus kõrgeim füsioloogiliselt normaalsetes tingimustes.
Enamik ensüüme saab töötada ainult temperatuurivahemikus 0–40 °C. Nendes piirides suureneb reaktsioonikiirus ligikaudu 2 korda iga 10 °C temperatuuri tõusuga. Temperatuuril üle 40 °C valk denatureerub ja ensüümide aktiivsus väheneb. Külmumislähedasel temperatuuril ensüümid inaktiveeritakse.
Substraadi koguse suurenedes suureneb ensümaatilise reaktsiooni kiirus, kuni substraadi molekulide arv võrdub ensüümi molekulide arvuga. Substraadi koguse edasise suurenemisega kiirus ei suurene, kuna ensüümi aktiivsed keskused on küllastunud. Ensüümide kontsentratsiooni suurenemine suurendab katalüütilist aktiivsust, kuna ajaühikus muundub suurem arv substraadi molekule.
Iga ensüümi jaoks on optimaalne pH väärtus, mille juures see avaldab maksimaalset aktiivsust (pepsiin - 2,0, sülje amülaas - 6,8, pankrease lipaas - 9,0). Kõrgemate või madalamate pH väärtuste korral ensüümi aktiivsus väheneb. PH järskude muutustega ensüüm denatureerub.
Allosteeriliste ensüümide kiirust reguleerivad ained, mis kinnituvad allosteeriliste tsentrite külge. Kui need ained kiirendavad reaktsiooni, nimetatakse neid aktivaatorid, kui nad aeglustavad - inhibiitorid.
Ensüümide klassifikatsioon
Vastavalt katalüüsitavate keemiliste muundumiste tüübile jagunevad ensüümid 6 klassi:
- oksireduktaasid(vesiniku, hapniku või elektroni aatomite ülekandmine ühelt ainelt teisele - dehüdrogenaas),
- transferaasid(metüül-, atsüül-, fosfaat- või aminorühma ülekandmine ühelt ainelt teisele - transaminaas),
- hüdrolaasid(hüdrolüüsireaktsioonid, mille käigus substraadist moodustuvad kaks toodet - amülaas, lipaas),
- lüaasid(mittehüdrolüütiline lisamine substraadile või aatomirühma eemaldamine sellest, mille puhul C-C, C-N, C-O, C-S sidemed võivad katkeda - dekarboksülaas),
- isomeraasid(molekulaarne ümberkorraldus - isomeraas),
- ligaasid(kahe molekuli ühendus C-C, C-N, C-O, C-S sidemete moodustumise tulemusena - süntetaas).
Klassid jagunevad omakorda alamklassideks ja alamklassideks. Praeguses rahvusvahelises klassifikatsioonis on igal ensüümil konkreetne kood, mis koosneb neljast punktidega eraldatud numbrist. Esimene number on klass, teine on alamklass, kolmas on alamklass, neljas on selle alaklassi ensüümi seerianumber, näiteks arginaasi kood on 3.5.3.1.
Minema loengud nr 2"Süsivesikute ja lipiidide struktuur ja funktsioonid"
Minema loengud nr 4"ATP nukleiinhapete struktuur ja funktsioonid"
Valkude biosüntees.
1. Määratakse ühe valgu struktuur:
1) geenide rühm 2) üks geen
3) üks DNA molekul 4) organismi geenide kogum
2. Geen kodeerib teavet monomeeride järjestuse kohta molekulis:
1) tRNA 2) AA 3) glükogeen 4) DNA
3. Kolmikuid nimetatakse antikoodoniteks:
1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA
4. Plastiline vahetus koosneb peamiselt reaktsioonidest:
1) orgaaniliste ainete lagunemine 2) anorgaaniliste ainete lagunemine
3) orgaaniliste ainete süntees 4) anorgaaniliste ainete süntees
5. Prokarüootses rakus toimub valkude süntees:
1) ribosoomidel tuumas 2) ribosoomidel tsütoplasmas 3) rakuseinas
4) tsütoplasmaatilise membraani välispinnal
6. Ülekandeprotsess toimub:
1) tsütoplasmas 2) tuumas 3) mitokondrites
4) krobelise endoplasmaatilise retikulumi membraanidel
7. Süntees toimub granulaarse endoplasmaatilise retikulumi membraanidel:
1) ATP; 2) süsivesikud; 3) lipiidid; 4) valgud.
8. Üks kolmik kodeerib:
1. üks AK 2 üks organismi märk 3. mitu AK-d
9. Valkude süntees on hetkel lõppenud
1. koodoni äratundmine antikoodoni järgi 2. "kirjavahemärgi" ilmumine ribosoomile
3. mRNA sisenemine ribosoomi
10. Protsess, mille tulemusel loetakse DNA molekulist informatsiooni.
1.tõlge 2.transkriptsioon 3.transformatsioon
11. Valkude omadused määratakse...
1. valgu sekundaarstruktuur 2. valgu esmastruktuur
3.tertsiaarne valgu struktuur
12. Protsess, mille käigus antikoodon tunneb ära mRNA koodoni
13. Valkude biosünteesi etapid.
1.transkriptsioon, tõlkimine 2.transformatsioon, tõlkimine
3.transorganiseerimine, transkriptsioon
14. tRNA antikoodon koosneb UCG nukleotiididest. Milline DNA kolmik on sellega komplementaarne?
1.UUG 2. TTC 3. TCG
15. Translatsioonis osalevate tRNA-de arv on võrdne:
1. mRNA koodonid, mis kodeerivad aminohappeid 2. mRNA molekulid
3 DNA molekulis sisalduvad geenid 4. Ribosoomidel sünteesitud valgud
16. Määrake i-RNA nukleotiidide paigutuse järjestus transkriptsiooni ajal ühest DNA ahelast: A-G-T-C-G
1) U 2) G 3) C 4) A 5) C
17. Kui DNA molekul replitseerub, toodab see:
1) niit, mis on purunenud tütarmolekulide eraldi fragmentideks
2) molekul, mis koosneb kahest uuest DNA ahelast
3) molekul, millest pool koosneb mRNA ahelast
4) tütarmolekul, mis koosneb ühest vanast ja ühest uuest DNA ahelast
18. Transkriptsiooni ajal mRNA molekuli sünteesi mall on:
1) kogu DNA molekul 2) täielikult üks DNA molekuli ahelatest
3) lõik ühest DNA ahelast
4) mõnel juhul üks DNA molekuli ahelatest, mõnel juhul kogu DNA molekul.
19. DNA molekuli enesepaljunemise protsess.
1.replikatsioon 2.reparatsioon
3. reinkarnatsioon
20. Valkude biosünteesi ajal rakus on ATP energia:
1) tarbitakse 2) hoitakse
3) ei tarbita ega eraldata
21. Mitmerakulise organismi somaatilistes rakkudes:
1) erinev geenide ja valkude komplekt 2) sama geenide ja valkude komplekt
3) sama geenide komplekt, kuid erinev valkude komplekt
4) sama valkude komplekt, kuid erinev geenide komplekt
22. Üks DNA kolmik kannab teavet:
1) aminohapete järjestus valgu molekulis
2) organismile iseloomulik 3) aminohape sünteesitava valgu molekulis
4) RNA molekuli koostis
23. Milliseid protsesse ei esine mis tahes struktuuri ja funktsiooniga rakkudes:
1) valgusüntees 2) ainevahetus 3) mitoos 4) meioos
24. Mõiste „transkriptsioon” viitab protsessile:
1) DNA dubleerimine 2) mRNA süntees DNA-l
3) mRNA ülekanne ribosoomidesse 4) valgumolekulide loomine polüsoomile
25. DNA molekuli osa, mis kannab teavet ühe valgumolekuli kohta, on:
1)geen 2)fenotüüp 3)genoom 4)genotüüp
26. Transkriptsioon eukarüootides toimub:
1) tsütoplasma 2) endoplasmaatiline membraan 3) lüsosoomid 4) tuum
27. Valkude süntees toimub:
1) granulaarne endoplasmaatiline retikulum
2) sile endoplasmaatiline retikulum 3) tuum 4) lüsosoomid
28. Üks aminohape on kodeeritud:
1) neli nukleotiidi 2) kaks nukleotiidi
3) üks nukleotiid 4) kolm nukleotiidi
29. ATC nukleotiidide kolmik DNA molekulis vastab mRNA molekuli koodonile:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU
30. Kirjavahemärgidgeneetiline kood:
1. kodeerivad teatud valke 2. käivitavad valgusünteesi
3. peatada valkude süntees
31. DNA molekuli enesepaljunemise protsess.
1. replikatsioon 2. reparatsioon 3. reinkarnatsioon
32. mRNA funktsioon biosünteesi protsessis.
1.päriliku teabe säilitamine 2.AK transport ribosoomidesse
3.info andmine ribosoomidele
33. Protsess, mil tRNA-d toovad aminohappeid ribosoomidesse.
1.transkriptsioon 2.tõlge 3.transformatsioon
34. Ribosoomid, mis sünteesivad sama valgu molekuli.
1.kromosoom 2.polüsoom 3.megakromosoom
35. Protsess, mille käigus aminohapped moodustavad valgu molekuli.
1.transkriptsioon 2.tõlge 3.transformatsioon
36. Maatriksi sünteesi reaktsioonid hõlmavad...
1.DNA replikatsioon 2.transkriptsioon, tõlkimine 3.mõlemad vastused on õiged
37. Üks DNA kolmik kannab teavet:
1.Aminohapete järjestused valgumolekulis
2.Konkreetse AK asukoht valguahelas
3. Konkreetse organismi tunnused
4. Valguahelasse kuuluv aminohape
38. Geen kodeerib teavet:
1) valkude, rasvade ja süsivesikute struktuur 2) valgu esmane struktuur
3) nukleotiidjärjestused DNA-s
4) aminohappejärjestused 2 või enamas valgumolekulis
39. mRNA süntees algab:
1) DNA eraldamine kaheks ahelaks 2) RNA polümeraasi ensüümi ja geeni interaktsioon
3) geenide dubleerimine 4) geenide lagunemine nukleotiidideks
40. Transkriptsioon toimub:
1) tuumas 2) ribosoomidel 3) tsütoplasmas 4) sileda ER kanalitel
41. Valkude süntees ei toimu ribosoomidel:
1) tuberkuloosi patogeen 2) mesilased 3) kärbseseen 4) bakteriofaag
42. Translatsiooni ajal on valgu polüpeptiidahela kokkupanemise maatriks:
1) mõlemad DNA ahelad 2) üks DNA molekuli ahelatest
3) mRNA molekul 4) mõnel juhul üks DNA ahelatest, mõnel juhul mRNA molekul