La estructura de una proteína está determinada por el grupo. Proteínas: estructura primaria de las proteínas, esquema de formación de tripéptidos. Métodos para determinar los aminoácidos C-terminales.
Una de las características de las proteínas es su compleja organización estructural. Todas las proteínas tienen una estructura primaria, secundaria y terciaria, y aquellas que tienen dos o más PCP también tienen una estructura cuaternaria (QS).
Estructura primaria de proteínas (PSB) – este es el orden de alternancia (secuencia) de los residuos de aminoácidos en el PPC.
Incluso las proteínas que son idénticas en longitud y composición de aminoácidos pueden ser sustancias diferentes. Por ejemplo, a partir de dos aminoácidos se pueden formar 2 dipéptidos diferentes:
Con el número de aminoácidos igual a 20, el número de combinaciones posibles es 210·18. Y si tenemos en cuenta que en el PPC cada aminoácido puede aparecer más de una vez, entonces es difícil contar el número de opciones posibles.
Determinación de la estructura proteica primaria (PSB).
La PBP de las proteínas se puede determinar utilizando feniltiohidantoína
método
. Este método se basa en la reacción de interacción. fenilisotiocianato
(FITC) con α-AA. Como resultado, se forma un complejo de estos dos compuestos: FITZ-AK
.
Por ejemplo, considere el péptido 
para determinar su PBP, es decir, la secuencia de residuos de aminoácidos.
FITC interactúa con el aminoácido terminal (a). Se forma un complejo FTG-a, se separa de la mezcla y se determina la identidad del aminoácido A. Por ejemplo, esto - asn
etc. Todos los demás aminoácidos se separan e identifican secuencialmente. Este es un proceso que requiere mucha mano de obra. Determinar la PBP de una proteína de tamaño mediano lleva varios meses.
La prioridad en la decodificación del PSB pertenece a Sengeru(1953), quien descubrió la insulina PSB (ganadora del Premio Nobel). La molécula de insulina consta de 2 PPC: A y B.
La cadena A consta de 21 aminoácidos, la cadena B de 30. Los PPC están conectados entre sí mediante puentes disulfuro. El número de proteínas cuya PBP ha sido determinada alcanza actualmente las 1.500. Incluso pequeños cambios en la estructura primaria pueden cambiar significativamente las propiedades de una proteína. Los eritrocitos de las personas sanas contienen HbA, cuando se reemplazan en la cadena de la HbA, en la sexta posición. pegamento en eje ocurre una enfermedad grave anemia falciforme, en el que los niños que nacen con esta anomalía mueren a temprana edad. Por otro lado, existen posibles opciones para cambiar el PSB, que no afectan sus propiedades fisicoquímicas y biológicas. Por ejemplo, HbC contiene una cadena b en la sexta posición en lugar de glu-lys, la HbC casi no se diferencia en sus propiedades de la HbA, y las personas que tienen dicha Hb en sus eritrocitos están prácticamente sanas.
Estabilidad del PSB Lo proporcionan principalmente fuertes enlaces peptídicos covalentes y, secundariamente, mediante enlaces disulfuro.
Estructura secundaria de proteínas (PSS).
Las PPC proteicas son muy flexibles y adquieren una estructura espacial específica o conformación. Hay 2 niveles de dicha conformación en las proteínas: este es el VSB y la estructura terciaria. (TSB).
VSB – esta es la configuración del PPC, es decir, la forma en que se coloca o se retuerce en alguna conformación, de acuerdo con el programa incorporado en el P SB.
Se conocen tres tipos principales de VSB.:
1) -espiral;
2) b-estructura(capa plegada u hoja plegada);
3) una maraña desordenada.
-espiral .
Su modelo fue propuesto por W. Pauling. Lo más probable es que se trate de proteínas globulares. Para cualquier sistema, el estado más estable es el correspondiente a la mínima energía libre. Para los péptidos, este estado ocurre cuando los grupos CO– y NH– están conectados entre sí mediante un enlace de hidrógeno débil. EN a -espirales El grupo NH– del primer residuo de aminoácido interactúa con el grupo CO– del cuarto aminoácido. Como resultado, la columna vertebral del péptido forma una hélice, cada vuelta de la cual contiene 3,6 residuos de AA.
1 paso de espiral (1 vuelta) = 3,6 AC = 0,54 nm, ángulo de elevación – 26°
La torsión de la PPC se produce en el sentido de las agujas del reloj, es decir, la espiral tiene un movimiento recto. Cada 5 vueltas (18 AC; 2,7 nm) se repite la configuración del PPC.
Estabilizador VSB principalmente por enlaces de hidrógeno y en segundo lugar por enlaces peptídicos y disulfuro. Los enlaces de hidrógeno son entre 10 y 100 veces más débiles que los enlaces químicos ordinarios; sin embargo, debido a su gran número, proporcionan cierta rigidez y compacidad al VSB. Las cadenas R laterales de la hélice a miran hacia afuera y están ubicadas en lados opuestos de su eje.
b -estructura .
Estas son secciones plegadas del PPC, con forma de hoja doblada en acordeón. Las capas de PPC pueden ser paralelas si ambas cadenas comienzan desde el extremo N o C.
Si las cadenas adyacentes en una capa están orientadas con extremos opuestos N – C y C – N, entonces se llaman antiparalelo.
paralelo
antiparalelo
La formación de enlaces de hidrógeno se produce, como en la hélice a, entre los grupos CO– y NH–.
1. Se determina la estructura de una proteína:
1) un grupo de genes 2) un gen
3) una molécula de ADN 4) la totalidad de los genes de un organismo
2. El gen codifica información sobre la secuencia de monómeros en la molécula:
1) ARNt 2) AA 3) glucógeno 4) ADN
3. Los trillizos se llaman anticodones:
1) ADN 2) t-ARN 3) i-ARN 4) r-ARN
4. El intercambio plástico consiste principalmente en reacciones:
1) descomposición de sustancias orgánicas 2) descomposición de sustancias inorgánicas
3) síntesis de sustancias orgánicas 4) síntesis de sustancias inorgánicas
5. La síntesis de proteínas en una célula procariótica ocurre:
1) en los ribosomas del núcleo 2) en los ribosomas del citoplasma 3) en la pared celular
6. El proceso de transmisión ocurre:
1) en el citoplasma 2) en el núcleo 3) en las mitocondrias
4) en las membranas del retículo endoplásmico rugoso
7. La síntesis se produce en las membranas del retículo endoplásmico granular:
1)ATP; 2) carbohidratos; 3) lípidos; 4) proteínas.
8. Un triplete codifica:
1. una AK 2 un signo de un organismo 3. varias AK
13. Etapas de la biosíntesis de proteínas.
1.transcripción, traducción 2.transformación, traducción
3.transorganización, transcripción
14. El anticodón del ARNt consta de nucleótidos UCG. ¿Qué triplete de ADN es complementario?
1.UUG 2.TTC 3.TCG
2) una molécula que consta de dos nuevas cadenas de ADN
4) una molécula hija que consta de una cadena de ADN nueva y antigua
18. La plantilla para la síntesis de una molécula de ARNm durante la transcripción es:
1) toda la molécula de ADN 2) completamente una de las cadenas de la molécula de ADN
4) en algunos casos, una de las cadenas de la molécula de ADN, en otros, la molécula de ADN completa.
19. El proceso de autoduplicación de una molécula de ADN.
1.replicación 2.reparación
3. reencarnación
20. Durante la biosíntesis de proteínas en la célula, la energía ATP:
1) consumido 2) almacenado
21. En las células somáticas de un organismo multicelular:
1) diferente conjunto de genes y proteínas 2) mismo conjunto de genes y proteínas
3) el mismo conjunto de genes, pero un conjunto diferente de proteínas
23. ¿Cuál de los procesos no ocurre en células de ninguna estructura y función?
1) síntesis de proteínas 2) metabolismo 3) mitosis 4) meiosis
24. El concepto de “transcripción” se refiere al proceso:
1) duplicación de ADN 2) síntesis de ARNm en ADN
3) transferencia de ARNm a ribosomas 4) creación de moléculas de proteína en el polisoma
25. Una sección de una molécula de ADN que transporta información sobre una molécula de proteína es:
1)gen 2)fenotipo 3)genoma 4)genotipo
26. La transcripción en eucariotas ocurre en:
1) citoplasma 2) membrana endoplásmica 3) lisosomas 4) núcleo
27. La síntesis de proteínas ocurre en:
1) retículo endoplasmático granular
2) retículo endoplasmático liso 3) núcleo 4) lisosomas
28. Un aminoácido está codificado:
1) cuatro nucleótidos 2) dos nucleótidos
29. Un triplete de nucleótidos ATC en una molécula de ADN corresponderá a un codón de una molécula de ARNm:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU
30. Signos de puntuación del código genético:
1. codificar ciertas proteínas 2. desencadenar la síntesis de proteínas
3. detener la síntesis de proteínas
31. El proceso de autoduplicación de una molécula de ADN.
1. replicación 2. reparación 3. reencarnación
32. Función del ARNm en el proceso de biosíntesis.
1.almacenamiento de información hereditaria 2.transporte de AK a los ribosomas
33. El proceso en el que los ARNt llevan aminoácidos a los ribosomas.
1.transcripción 2.traducción 3.transformación
34. Ribosomas que sintetizan la misma molécula proteica.
1.cromosoma 2.polisoma 3.megacromosoma
35. El proceso por el cual los aminoácidos forman una molécula de proteína.
1.transcripción 2.traducción 3.transformación
36. Las reacciones de síntesis de matrices incluyen...
1.Replicación del ADN 2.Transcripción, traducción 3.Ambas respuestas son correctas
37. Un triplete de ADN contiene información sobre:
1.Secuencias de aminoácidos en una molécula de proteína.
2.Ubicación de una AK específica en la cadena de proteínas.
3. Características de un organismo específico
4. Aminoácido incluido en la cadena proteica.
38. El gen codifica información sobre:
1) la estructura de las proteínas, grasas y carbohidratos 2) la estructura primaria de las proteínas
3) secuencias de nucleótidos en el ADN
4) secuencias de aminoácidos en 2 o más moléculas de proteína
39. La síntesis de ARNm comienza con:
1) separación del ADN en dos cadenas 2) interacción de la enzima ARN polimerasa y el gen
40. La transcripción ocurre:
1) en el núcleo 2) en los ribosomas 3) en el citoplasma 4) en los canales del RE liso
41. La síntesis de proteínas no ocurre en los ribosomas en:
1) patógeno de la tuberculosis 2) abejas 3) agárico de mosca 4) bacteriófago
42. Durante la traducción, la matriz para ensamblar la cadena polipeptídica de una proteína es:
1) ambas hebras de ADN 2) una de las hebras de la molécula de ADN
3) una molécula de ARNm 4) en algunos casos una de las cadenas de ADN, en otros – una molécula de ARNm
Una proteína es una secuencia de aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos.
Es fácil imaginar que la cantidad de aminoácidos puede ser diferente: desde un mínimo de dos hasta cualquier valor razonable. Los bioquímicos han coincidido en que si el número de aminoácidos no supera los 10, dicho compuesto se denomina péptido; si hay 10 o más aminoácidos, un polipéptido. Se clasifican como proteínas los polipéptidos que son capaces de formar y mantener espontáneamente una determinada estructura espacial, llamada conformación. La estabilización de dicha estructura sólo es posible cuando los polipéptidos alcanzan una determinada longitud (más de 40 aminoácidos, por lo que los polipéptidos con un peso molecular superior a 5000 Da suelen considerarse proteínas). (1Da es igual a 1/12 de un isótopo de carbono). Sólo teniendo una determinada estructura espacial (estructura nativa) una proteína puede realizar sus funciones.
El tamaño de una proteína se puede medir en daltons (peso molecular), a menudo debido al tamaño relativamente grande de la molécula en sus unidades derivadas, kilodaltons (kDa). Las proteínas de levadura, en promedio, constan de 466 aminoácidos y tienen un peso molecular de 53 kDa. La proteína más grande actualmente conocida, la titina, es un componente de los sarcómeros musculares; El peso molecular de sus diversas isoformas varía de 3000 a 3700 kDa y consta de 38.138 aminoácidos (en el músculo solius humano).
Estructura proteica
La estructura tridimensional de una proteína se forma durante el proceso de plegamiento. plegable -"plegable") Una estructura tridimensional se forma como resultado de la interacción de estructuras en niveles inferiores.
Hay cuatro niveles de estructura proteica:
Estructura primaria- secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica.
Estructura secundaria- esta es la colocación en el espacio de secciones individuales de la cadena polipeptídica.
Los siguientes son los tipos más comunes de estructura secundaria de proteínas:
α-hélices- giros densos alrededor del eje longitudinal de la molécula, un giro consta de 3,6 residuos de aminoácidos y el paso de la hélice es de 0,54 nm (0,15 nm por residuo de aminoácido), la hélice se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre H y O de grupos peptídicos separados entre sí por 4 residuos de aminoácidos. La hélice está construida exclusivamente a partir de un tipo de estereoisómero de aminoácido (L). Aunque puede ser diestro o zurdo, en las proteínas predomina el diestro. La hélice se ve alterada por las interacciones electrostáticas del ácido glutámico, la lisina y la arginina. Los residuos de asparagina, serina, treonina y leucina ubicados cerca unos de otros pueden interferir estéricamente con la formación de la hélice, Los residuos de prolina provocan la flexión de la cadena y también alteran la estructura de la hélice α..
capas β-plisadas- varias cadenas polipeptídicas en zigzag en las que se forman enlaces de hidrógeno entre aminoácidos o diferentes cadenas de proteínas que están relativamente distantes entre sí (0,347 nm por residuo de aminoácido) en la estructura primaria, y no muy espaciadas, como es el caso en un α -hélice. Estas cadenas suelen tener sus extremos N-terminales en direcciones opuestas (orientación antiparalela). Los tamaños pequeños de los grupos laterales de aminoácidos son importantes para la formación de láminas β; generalmente predominan la glicina y la alanina.
Plegado de proteínas en una lámina β-plisada
Las estructuras desordenadas son una disposición desordenada de una cadena de proteínas en el espacio.
La estructura espacial de cada proteína es individual y está determinada por su estructura primaria. Sin embargo, una comparación de las conformaciones de proteínas con diferentes estructuras y funciones reveló la presencia de combinaciones similares de elementos de estructura secundaria en ellas. Este orden específico de formación de estructuras secundarias se denomina estructura supersecundaria de las proteínas. La estructura supersecundaria se forma debido a interacciones interradicales.
Ciertas combinaciones características de hélices α y estructuras β a menudo se denominan “motivos estructurales”. Tienen nombres específicos: “α-hélice-giro-α-hélice”, “estructura de barril α/β”, “cremallera de leucina”, “dedo de zinc”, etc.
Estructura terciaria- Esta es una forma de colocar toda la cadena polipeptídica en el espacio. Junto con las hélices α, las láminas plisadas β y las estructuras supersecundarias, la estructura terciaria revela una conformación desordenada que puede ocupar una parte significativa de la molécula.
Representación esquemática del plegamiento de proteínas en una estructura terciaria.
Estructura cuaternaria Ocurre en proteínas que constan de varias cadenas polipeptídicas (subunidades, protómeros o monómeros), cuando se combinan las estructuras terciarias de estas subunidades. Por ejemplo, la molécula de hemoglobina consta de 4 subunidades. Las formaciones supramoleculares tienen una estructura cuaternaria: complejos multienzimáticos, que constan de varias moléculas de enzimas y coenzimas (piruvato deshidrogenasa) e isoenzimas (lactato deshidrogenasa - LDH, creatina fosfoquinasa - CPK).
Entonces. La estructura espacial no depende de la longitud de la cadena polipeptídica, sino de la secuencia de residuos de aminoácidos específicos de cada proteína, así como de los radicales laterales característicos de los aminoácidos correspondientes. La estructura o conformación espacial tridimensional de las macromoléculas de proteínas está formada principalmente por enlaces de hidrógeno, interacciones hidrófobas entre radicales laterales no polares de aminoácidos e interacciones iónicas entre grupos laterales de residuos de aminoácidos con carga opuesta. Los enlaces de hidrógeno juegan un papel muy importante en la formación y mantenimiento de la estructura espacial de la macromolécula proteica.
En cuanto a las interacciones hidrófobas, surgen como resultado del contacto entre radicales apolares que son incapaces de romper los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua, que se desplazan hacia la superficie del glóbulo proteico. A medida que avanza la síntesis de proteínas, los grupos químicos no polares se acumulan dentro del glóbulo y los polares son expulsados a su superficie. Por tanto, una molécula de proteína puede ser neutra, cargada positivamente o cargada negativamente, dependiendo del pH del disolvente y de los grupos iónicos de la proteína. Además, la conformación de las proteínas se mantiene mediante enlaces covalentes S-S formados entre dos residuos de cisteína. Como resultado de la formación de la estructura nativa de la proteína, muchos átomos ubicados en partes remotas de la cadena polipeptídica se acercan y, influyéndose entre sí, adquieren nuevas propiedades que están ausentes en aminoácidos individuales o polipéptidos pequeños.
Es importante comprender que el plegamiento (el plegamiento de proteínas (y otras biomacromoléculas) desde una conformación desplegada a una forma "nativa") es un proceso físico y químico, como resultado del cual las proteínas en su "hábitat" natural (solución, citoplasma o membrana) adquieren características características únicamente de ellos, disposición espacial y funciones.
Las células contienen una serie de proteínas catalíticamente inactivas que, sin embargo, contribuyen de manera importante a la formación de estructuras proteicas espaciales. Estos son los llamados acompañantes. Las chaperonas ayudan en el ensamblaje correcto de la conformación proteica tridimensional formando complejos no covalentes reversibles con la cadena polipeptídica parcialmente plegada, al mismo tiempo que inhiben los enlaces mal formados que conducen a la formación de estructuras proteicas funcionalmente inactivas. La lista de funciones características de las chaperonas incluye la protección de los glóbulos fundidos (parcialmente plegados) contra la agregación, así como la transferencia de proteínas recién sintetizadas a varios loci celulares.
Las chaperonas son predominantemente proteínas de choque térmico, cuya síntesis aumenta considerablemente bajo influencias de temperatura estresantes, por lo que también se las llama hsp (proteínas de choque térmico). Las familias de estas proteínas se encuentran en células microbianas, vegetales y animales. La clasificación de las chaperonas se basa en su peso molecular, que varía de 10 a 90 kDa. Son proteínas que ayudan en la formación de la estructura tridimensional de las proteínas. Las chaperonas mantienen la cadena polipeptídica recién sintetizada en un estado desplegado, evitando que se pliegue en una forma diferente a la nativa, y proporcionan las condiciones para la única estructura proteica nativa correcta.
Durante el plegamiento de proteínas, algunas conformaciones de la molécula se rechazan en la etapa de glóbulo fundido. La degradación de tales moléculas es iniciada por la proteína ubiquitina.
La degradación de proteínas a través de la vía de la ubiquitina implica dos etapas principales:
1) unión covalente de la ubiquitina a la proteína que se va a degradar mediante un residuo lisina, la presencia de dicha etiqueta en la proteína es la señal de clasificación principal que dirige los conjugados resultantes a los proteosomas, en la mayoría de los casos, varias moléculas de ubiquitina, que están organizadas en forma de cuentas en una cuerda, están unidas a la proteína;
2) hidrólisis de proteínas por el proteosoma (la función principal del proteosoma es la degradación proteolítica de proteínas innecesarias y dañadas en péptidos cortos). A la ubiquitina se la llama, con razón, la “marca de la muerte” de las proteínas.
¿Dom?n ardilla? - un elemento de la estructura terciaria de una proteína, que es una subestructura bastante estable e independiente de la proteína, cuyo plegamiento se produce independientemente del resto de partes. Un dominio suele incluir varios elementos de estructura secundaria. Los dominios estructuralmente similares se encuentran no solo en proteínas relacionadas (por ejemplo, en las hemoglobinas de diferentes animales), sino también en proteínas completamente diferentes. Una proteína puede tener múltiples dominios y estas regiones pueden realizar diferentes funciones en la misma proteína. Algunas enzimas y todas las inmunoglobulinas tienen una estructura de dominio. Las proteínas con largas cadenas polipeptídicas (más de 200 residuos de aminoácidos) suelen crear estructuras de dominio.
Ardillas- compuestos orgánicos de alto peso molecular que consisten en residuos de α-aminoácidos.
EN composición proteica incluye carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, azufre. Algunas proteínas forman complejos con otras moléculas que contienen fósforo, hierro, zinc y cobre.
Las proteínas tienen un peso molecular alto: albúmina de huevo - 36 000, hemoglobina - 152 000, miosina - 500 000. A modo de comparación: el peso molecular del alcohol es 46, el ácido acético - 60, el benceno - 78.
Composición de aminoácidos de las proteínas.
Ardillas- polímeros no periódicos, cuyos monómeros son α-aminoácidos. Normalmente, 20 tipos de α-aminoácidos se denominan monómeros de proteínas, aunque más de 170 de ellos se encuentran en células y tejidos.
Dependiendo de si los aminoácidos se pueden sintetizar en el cuerpo de humanos y otros animales, se distinguen: aminoácidos no esenciales- se puede sintetizar; aminoácidos esenciales- no se puede sintetizar. Los aminoácidos esenciales deben llegar al cuerpo a través de los alimentos. Las plantas sintetizan todo tipo de aminoácidos.
Dependiendo de la composición de aminoácidos, las proteínas son: completas- contener todo el conjunto de aminoácidos; defectuoso- faltan algunos aminoácidos en su composición. Si las proteínas están formadas únicamente por aminoácidos, se llaman simple. Si las proteínas contienen, además de aminoácidos, un componente no aminoácido (grupo protésico), se denominan complejo. El grupo protésico puede estar representado por metales (metaloproteínas), carbohidratos (glicoproteínas), lípidos (lipoproteínas), ácidos nucleicos (nucleoproteínas).
Todo Los aminoácidos contienen: 1) grupo carboxilo (-COOH), 2) grupo amino (-NH 2), 3) radical o grupo R (el resto de la molécula). La estructura del radical es diferente para diferentes tipos de aminoácidos. Dependiendo de la cantidad de grupos amino y grupos carboxilo incluidos en la composición de los aminoácidos, se distinguen: aminoácidos neutros que tiene un grupo carboxilo y un grupo amino; aminoácidos básicos tener más de un grupo amino; aminoácidos ácidos que tiene más de un grupo carboxilo.
Los aminoácidos son compuestos anfóteros, ya que en solución pueden actuar tanto como ácidos como como bases. En soluciones acuosas, los aminoácidos existen en diferentes formas iónicas.
enlace peptídico
Péptidos- sustancias orgánicas que consisten en residuos de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos.
La formación de péptidos se produce como resultado de la reacción de condensación de aminoácidos. Cuando el grupo amino de un aminoácido interactúa con el grupo carboxilo de otro, se produce entre ellos un enlace covalente nitrógeno-carbono, que se denomina péptido. Dependiendo del número de residuos de aminoácidos incluidos en el péptido, existen dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos etc. La formación de un enlace peptídico se puede repetir muchas veces. Esto lleva a la formación polipéptidos. En un extremo del péptido hay un grupo amino libre (llamado extremo N) y en el otro hay un grupo carboxilo libre (llamado extremo C).
Organización espacial de moléculas de proteínas.
El desempeño de determinadas funciones específicas por parte de las proteínas depende de la configuración espacial de sus moléculas, además, es energéticamente desfavorable para la célula mantener las proteínas en forma desplegada, en forma de cadena, por lo que las cadenas polipeptídicas se pliegan, adquiriendo una forma de cadena; cierta estructura tridimensional o conformación. Hay 4 niveles organización espacial de las proteínas.
Estructura proteica primaria- la secuencia de disposición de los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica que forma la molécula de proteína. El enlace entre aminoácidos es un enlace peptídico.
Si una molécula de proteína consta de solo 10 residuos de aminoácidos, entonces el número de variantes teóricamente posibles de moléculas de proteína que difieren en el orden de alternancia de aminoácidos es 10 · 20. Al tener 20 aminoácidos, puedes hacer combinaciones aún más diversas a partir de ellos. En el cuerpo humano se han encontrado unas diez mil proteínas diferentes, que se diferencian entre sí y de las proteínas de otros organismos.
Es la estructura primaria de la molécula de proteína la que determina las propiedades de las moléculas de proteína y su configuración espacial. La sustitución de un solo aminoácido por otro en una cadena polipeptídica provoca un cambio en las propiedades y funciones de la proteína. Por ejemplo, reemplazar el sexto aminoácido glutámico con valina en la subunidad β de la hemoglobina conduce al hecho de que la molécula de hemoglobina en su conjunto no puede realizar su función principal: el transporte de oxígeno; En tales casos, la persona desarrolla una enfermedad llamada anemia falciforme.
Estructura secundaria- plegado ordenado de la cadena polipeptídica en espiral (parece un resorte extendido). Las espiras de la hélice se refuerzan mediante enlaces de hidrógeno que surgen entre los grupos carboxilo y los grupos amino. Casi todos los grupos CO y NH participan en la formación de enlaces de hidrógeno. Son más débiles que los peptídicos, pero, repetidos muchas veces, imparten estabilidad y rigidez a esta configuración. A nivel de estructura secundaria, se encuentran proteínas: fibroína (seda, telaraña), queratina (cabello, uñas), colágeno (tendones).
Estructura terciaria- empaquetamiento de cadenas polipeptídicas en glóbulos, resultante de la formación de enlaces químicos (hidrógeno, iónico, disulfuro) y el establecimiento de interacciones hidrófobas entre los radicales de los residuos de aminoácidos. El papel principal en la formación de la estructura terciaria lo desempeñan las interacciones hidrófilas-hidrófobas. En soluciones acuosas, los radicales hidrófobos tienden a esconderse del agua, agrupándose dentro del glóbulo, mientras que los radicales hidrófilos, como resultado de la hidratación (interacción con los dipolos del agua), tienden a aparecer en la superficie de la molécula. En algunas proteínas, la estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces covalentes disulfuro formados entre los átomos de azufre de dos residuos de cisteína. A nivel de estructura terciaria se encuentran enzimas, anticuerpos y algunas hormonas.
Estructura cuaternaria Característica de proteínas complejas cuyas moléculas están formadas por dos o más glóbulos. Las subunidades se mantienen en la molécula mediante interacciones iónicas, hidrofóbicas y electrostáticas. A veces, durante la formación de una estructura cuaternaria, se producen enlaces disulfuro entre subunidades. La proteína con estructura cuaternaria más estudiada es hemoglobina. Está formado por dos subunidades α (141 residuos de aminoácidos) y dos subunidades β (146 residuos de aminoácidos). Asociada a cada subunidad hay una molécula de hemo que contiene hierro.
Si por alguna razón la conformación espacial de las proteínas se desvía de lo normal, la proteína no puede realizar sus funciones. Por ejemplo, la causa de la “enfermedad de las vacas locas” (encefalopatía espongiforme) es la conformación anormal de los priones, las proteínas de la superficie de las células nerviosas.
Propiedades de las proteínas
La composición de aminoácidos y la estructura de la molécula de proteína la determinan. propiedades. Las proteínas combinan propiedades básicas y ácidas, determinadas por los radicales de aminoácidos: cuanto más aminoácidos ácidos hay en una proteína, más pronunciadas son sus propiedades ácidas. Se determina la capacidad de donar y agregar H +. propiedades amortiguadoras de las proteínas; Uno de los amortiguadores más potentes es la hemoglobina de los glóbulos rojos, que mantiene el pH de la sangre a un nivel constante. Hay proteínas solubles (fibrinógeno) y proteínas insolubles que realizan funciones mecánicas (fibroína, queratina, colágeno). Hay proteínas que son químicamente activas (enzimas), hay proteínas químicamente inactivas que son resistentes a diversas condiciones ambientales y otras que son extremadamente inestables.
Factores externos (calor, radiación ultravioleta, metales pesados y sus sales, cambios de pH, radiación, deshidratación)
puede causar alteración de la organización estructural de la molécula de proteína. El proceso de pérdida de la conformación tridimensional inherente a una determinada molécula de proteína se denomina desnaturalización. La causa de la desnaturalización es la ruptura de los enlaces que estabilizan una determinada estructura proteica. Inicialmente, se rompen los vínculos más débiles y, a medida que las condiciones se vuelven más estrictas, se rompen los aún más fuertes. Por tanto, primero se pierden las estructuras cuaternaria, luego la terciaria y la secundaria. Un cambio en la configuración espacial conduce a un cambio en las propiedades de la proteína y, como resultado, hace imposible que la proteína realice sus funciones biológicas inherentes. Si la desnaturalización no va acompañada de la destrucción de la estructura primaria, entonces puede ser reversible, en este caso se produce la autorrecuperación de la conformación característica de la proteína. Por ejemplo, las proteínas receptoras de membrana sufren tal desnaturalización. El proceso de restauración de la estructura de las proteínas después de la desnaturalización se llama renaturalización. Si la restauración de la configuración espacial de la proteína es imposible, entonces se llama desnaturalización. irreversible.
Funciones de las proteínas
| Función | Ejemplos y explicaciones |
|---|---|
| Construcción | Las proteínas intervienen en la formación de estructuras celulares y extracelulares: forman parte de las membranas celulares (lipoproteínas, glicoproteínas), del cabello (queratina), de los tendones (colágeno), etc. |
| Transporte | La proteína sanguínea hemoglobina une oxígeno y lo transporta desde los pulmones a todos los tejidos y órganos, y desde ellos transfiere dióxido de carbono a los pulmones; La composición de las membranas celulares incluye proteínas especiales que aseguran la transferencia activa y estrictamente selectiva de ciertas sustancias e iones desde la célula al ambiente externo y viceversa. |
| Regulador | Las hormonas proteicas participan en la regulación de los procesos metabólicos. Por ejemplo, la hormona insulina regula los niveles de glucosa en sangre, promueve la síntesis de glucógeno y aumenta la formación de grasas a partir de carbohidratos. |
| Protector | En respuesta a la penetración de proteínas o microorganismos (antígenos) extraños en el cuerpo, se forman proteínas especiales: anticuerpos que pueden unirse y neutralizarlos. La fibrina, formada a partir del fibrinógeno, ayuda a detener el sangrado. |
| Motor | Las proteínas contráctiles actina y miosina proporcionan la contracción muscular en animales multicelulares. |
| Señal | En la membrana superficial de la célula hay moléculas de proteínas que son capaces de cambiar su estructura terciaria en respuesta a factores ambientales, recibiendo así señales del entorno externo y transmitiendo órdenes a la célula. |
| Almacenamiento | En el cuerpo de los animales, las proteínas, por regla general, no se almacenan, a excepción de la albúmina de huevo y la caseína de la leche. Pero gracias a las proteínas, algunas sustancias pueden almacenarse en el cuerpo, por ejemplo, durante la descomposición de la hemoglobina, el hierro no se elimina del cuerpo, sino que se almacena formando un complejo con la proteína ferritina. |
| Energía | Cuando 1 g de proteína se descompone en productos finales, se liberan 17,6 kJ. Primero, las proteínas se descomponen en aminoácidos y luego en productos finales: agua, dióxido de carbono y amoníaco. Sin embargo, las proteínas se utilizan como fuente de energía sólo cuando se agotan otras fuentes (carbohidratos y grasas). |
| Catalítico | Una de las funciones más importantes de las proteínas. Proporcionado por proteínas, enzimas que aceleran las reacciones bioquímicas que ocurren en las células. Por ejemplo, la ribulosa bifosfato carboxilasa cataliza la fijación de CO 2 durante la fotosíntesis. |
enzimas
enzimas, o enzimas, son una clase especial de proteínas que son catalizadores biológicos. Gracias a las enzimas, las reacciones bioquímicas se producen a una velocidad tremenda. La velocidad de las reacciones enzimáticas es decenas de miles de veces (y a veces millones) mayor que la velocidad de las reacciones que ocurren con la participación de catalizadores inorgánicos. La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.
Las enzimas son proteínas globulares, características estructurales Las enzimas se pueden dividir en dos grupos: simples y complejas. enzimas simples son proteínas simples, es decir Constan únicamente de aminoácidos. enzimas complejas son proteínas complejas, es decir Además de la parte proteica, contienen un grupo de naturaleza no proteica: cofactor. Algunas enzimas utilizan vitaminas como cofactores. La molécula de enzima contiene una parte especial llamada centro activo. Centro activo- una pequeña sección de la enzima (de tres a doce residuos de aminoácidos), donde se produce la unión del sustrato o sustratos para formar un complejo enzima-sustrato. Una vez completada la reacción, el complejo enzima-sustrato se descompone en la enzima y el producto o productos de la reacción. Algunas enzimas tienen (excepto activas) centros alostéricos- áreas a las que están unidos los reguladores de velocidad enzimática ( enzimas alostéricas).
Las reacciones de catálisis enzimática se caracterizan por: 1) alta eficiencia, 2) selectividad y dirección de acción estrictas, 3) especificidad de sustrato, 4) regulación fina y precisa. La especificidad del sustrato y la reacción de las reacciones de catálisis enzimática se explican por las hipótesis de E. Fischer (1890) y D. Koshland (1959).
E. Fisher (hipótesis de la cerradura con llave) sugirió que las configuraciones espaciales del centro activo de la enzima y el sustrato deben corresponderse exactamente entre sí. El sustrato se compara con la “llave”, la enzima con la “cerradura”.
D. Koshland (hipótesis del guante) sugirió que la correspondencia espacial entre la estructura del sustrato y el centro activo de la enzima se crea solo en el momento de su interacción entre sí. Esta hipótesis también se llama hipótesis de correspondencia inducida.
La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de: 1) temperatura, 2) concentración de enzima, 3) concentración de sustrato, 4) pH. Cabe destacar que, dado que las enzimas son proteínas, su actividad es máxima en condiciones fisiológicamente normales.
La mayoría de las enzimas sólo pueden funcionar a temperaturas entre 0 y 40°C. Dentro de estos límites, la velocidad de reacción aumenta aproximadamente 2 veces con cada aumento de 10 °C en la temperatura. A temperaturas superiores a 40 °C, la proteína sufre desnaturalización y la actividad enzimática disminuye. A temperaturas cercanas al punto de congelación, las enzimas se inactivan.
A medida que aumenta la cantidad de sustrato, la velocidad de la reacción enzimática aumenta hasta que el número de moléculas de sustrato es igual al número de moléculas de enzima. Con un aumento adicional en la cantidad de sustrato, la velocidad no aumentará, ya que los centros activos de la enzima están saturados. Un aumento en la concentración de enzima conduce a una mayor actividad catalítica, ya que una mayor cantidad de moléculas de sustrato sufren transformaciones por unidad de tiempo.
Para cada enzima, existe un valor de pH óptimo en el que exhibe actividad máxima (pepsina - 2,0, amilasa salival - 6,8, lipasa pancreática - 9,0). A valores de pH más altos o más bajos, la actividad enzimática disminuye. Con cambios bruscos de pH, la enzima se desnaturaliza.
La velocidad de las enzimas alostéricas está regulada por sustancias que se unen a los centros alostéricos. Si estas sustancias aceleran una reacción, se llaman activadores, si disminuyen la velocidad - inhibidores.
Clasificación de enzimas.
Según el tipo de transformaciones químicas que catalizan, las enzimas se dividen en 6 clases:
- oxirreductasas(transferencia de átomos de hidrógeno, oxígeno o electrones de una sustancia a otra - deshidrogenasa),
- transferasas(transferencia de un grupo metilo, acilo, fosfato o amino de una sustancia a otra - transaminasa),
- hidrolasas(reacciones de hidrólisis en las que se forman dos productos a partir del sustrato: amilasa, lipasa),
- liasas(adición no hidrolítica al sustrato o desprendimiento de un grupo de átomos del mismo, en cuyo caso los enlaces C-C, C-N, C-O, C-S se pueden romper - descarboxilasa),
- isomerasas(reordenamiento intramolecular - isomerasa),
- ligasas(la conexión de dos moléculas como resultado de la formación de enlaces C-C, C-N, C-O, C-S - sintetasa).
Las clases a su vez se subdividen en subclases y subsubclases. En la clasificación internacional actual, cada enzima tiene un código específico, formado por cuatro números separados por puntos. El primer número es la clase, el segundo es la subclase, el tercero es la subsubclase, el cuarto es el número de serie de la enzima en esta subclase, por ejemplo, el código de arginasa es 3.5.3.1.
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Biosíntesis de proteínas.
1. Se determina la estructura de una proteína:
1) un grupo de genes 2) un gen
3) una molécula de ADN 4) la totalidad de los genes de un organismo
2. El gen codifica información sobre la secuencia de monómeros en la molécula:
1) ARNt 2) AA 3) glucógeno 4) ADN
3. Los trillizos se llaman anticodones:
1) ADN 2) t-ARN 3) i-ARN 4) r-ARN
4. El intercambio plástico consiste principalmente en reacciones:
1) descomposición de sustancias orgánicas 2) descomposición de sustancias inorgánicas
3) síntesis de sustancias orgánicas 4) síntesis de sustancias inorgánicas
5. La síntesis de proteínas en una célula procariótica ocurre:
1) en los ribosomas del núcleo 2) en los ribosomas del citoplasma 3) en la pared celular
4) en la superficie exterior de la membrana citoplasmática
6. El proceso de transmisión ocurre:
1) en el citoplasma 2) en el núcleo 3) en las mitocondrias
4) en las membranas del retículo endoplásmico rugoso
7. La síntesis se produce en las membranas del retículo endoplásmico granular:
1)ATP; 2) carbohidratos; 3) lípidos; 4) proteínas.
8. Un triplete codifica:
1. una AK 2 un signo de un organismo 3. varias AK
9. La síntesis de proteínas se completa en este momento.
1. reconocimiento de un codón por un anticodón 2. aparición de un "signo de puntuación" en el ribosoma
3. entrada del ARNm al ribosoma
10. El proceso que resulta en la lectura de información de una molécula de ADN.
1.traducción 2.transcripción 3.transformación
11. Se determinan las propiedades de las proteínas...
1. estructura secundaria de la proteína 2. estructura primaria de la proteína
3.estructura de la proteína terciaria
12. El proceso por el cual un anticodón reconoce un codón en el ARNm
13. Etapas de la biosíntesis de proteínas.
1.transcripción, traducción 2.transformación, traducción
3.transorganización, transcripción
14. El anticodón del ARNt consta de nucleótidos UCG. ¿Qué triplete de ADN es complementario?
1.UUG 2.TTC 3.TCG
15. El número de ARNt involucrados en la traducción es igual al número:
1. Codones de ARNm que codifican aminoácidos 2. Moléculas de ARNm
3 Genes incluidos en la molécula de ADN 4. Proteínas sintetizadas en ribosomas
16. Establecer la secuencia de disposición de los nucleótidos de i-RNA durante la transcripción de una de las cadenas de ADN: A-G-T-C-G
1) U 2) G 3) C 4) A 5) C
17. Cuando una molécula de ADN se replica, produce:
1) un hilo que se ha roto en fragmentos separados de moléculas hijas
2) una molécula que consta de dos nuevas cadenas de ADN
3) una molécula, la mitad de la cual consta de una cadena de ARNm
4) una molécula hija que consta de una cadena de ADN nueva y antigua
18. La plantilla para la síntesis de una molécula de ARNm durante la transcripción es:
1) toda la molécula de ADN 2) completamente una de las cadenas de la molécula de ADN
3) una sección de una de las cadenas de ADN
4) en algunos casos, una de las cadenas de la molécula de ADN, en otros, la molécula de ADN completa.
19. El proceso de autoduplicación de una molécula de ADN.
1.replicación 2.reparación
3. reencarnación
20. Durante la biosíntesis de proteínas en una célula, la energía del ATP es:
1) consumido 2) almacenado
3) no se consume ni se asigna
21. En las células somáticas de un organismo multicelular:
1) diferente conjunto de genes y proteínas 2) mismo conjunto de genes y proteínas
3) el mismo conjunto de genes, pero un conjunto diferente de proteínas
4) el mismo conjunto de proteínas, pero un conjunto diferente de genes
22.. Un triplete de ADN transporta información sobre:
1) secuencia de aminoácidos en una molécula de proteína
2) característica del organismo 3) aminoácido en la molécula de la proteína sintetizada
4) la composición de la molécula de ARN
23. ¿Cuál de los procesos no ocurre en células de ninguna estructura y función?
1) síntesis de proteínas 2) metabolismo 3) mitosis 4) meiosis
24. El concepto de “transcripción” se refiere al proceso:
1) duplicación de ADN 2) síntesis de ARNm en ADN
3) transferencia de ARNm a ribosomas 4) creación de moléculas de proteína en el polisoma
25. Una sección de una molécula de ADN que transporta información sobre una molécula de proteína es:
1)gen 2)fenotipo 3)genoma 4)genotipo
26. La transcripción en eucariotas ocurre en:
1) citoplasma 2) membrana endoplásmica 3) lisosomas 4) núcleo
27. La síntesis de proteínas ocurre en:
1) retículo endoplasmático granular
2) retículo endoplasmático liso 3) núcleo 4) lisosomas
28. Un aminoácido está codificado:
1) cuatro nucleótidos 2) dos nucleótidos
3) un nucleótido 4) tres nucleótidos
29. Un triplete de nucleótidos ATC en una molécula de ADN corresponderá a un codón de una molécula de ARNm:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU
30. Signos de puntuacióncodigo genetico:
1. codificar ciertas proteínas 2. desencadenar la síntesis de proteínas
3. detener la síntesis de proteínas
31. El proceso de autoduplicación de una molécula de ADN.
1. replicación 2. reparación 3. reencarnación
32. Función del ARNm en el proceso de biosíntesis.
1.almacenamiento de información hereditaria 2.transporte de AK a los ribosomas
3.suministro de información a los ribosomas
33. El proceso en el que los ARNt llevan aminoácidos a los ribosomas.
1.transcripción 2.traducción 3.transformación
34. Ribosomas que sintetizan la misma molécula proteica.
1.cromosoma 2.polisoma 3.megacromosoma
35. El proceso por el cual los aminoácidos forman una molécula de proteína.
1.transcripción 2.traducción 3.transformación
36. Las reacciones de síntesis de matrices incluyen...
1.Replicación del ADN 2.Transcripción, traducción 3.Ambas respuestas son correctas
37. Un triplete de ADN contiene información sobre:
1.Secuencias de aminoácidos en una molécula de proteína.
2.Ubicación de una AK específica en la cadena de proteínas.
3. Características de un organismo específico
4. Aminoácido incluido en la cadena proteica.
38. El gen codifica información sobre:
1) la estructura de las proteínas, grasas y carbohidratos 2) la estructura primaria de las proteínas
3) secuencias de nucleótidos en el ADN
4) secuencias de aminoácidos en 2 o más moléculas de proteína
39. La síntesis de ARNm comienza con:
1) separación del ADN en dos cadenas 2) interacción de la enzima ARN polimerasa y el gen
3) duplicación de genes 4) descomposición de genes en nucleótidos
40. La transcripción ocurre:
1) en el núcleo 2) en los ribosomas 3) en el citoplasma 4) en los canales del RE liso
41. La síntesis de proteínas no ocurre en los ribosomas en:
1) patógeno de la tuberculosis 2) abejas 3) agárico de mosca 4) bacteriófago
42. Durante la traducción, la matriz para ensamblar la cadena polipeptídica de una proteína es:
1) ambas hebras de ADN 2) una de las hebras de la molécula de ADN
3) una molécula de ARNm 4) en algunos casos una de las cadenas de ADN, en otros – una molécula de ARNm